蛋白质酶促降解与氨基酸代谢

移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基
酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了
相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用（又
叫氨基移换作用）。
氨基酸
R1 H C NH2
COOH
α- 酮酸
R2 CO COOH
R1 CO
α- 酮酸
COOH
转氨酶
H
R2 C NH2 COOH
氨基酸
HOOC
H
C NH2 + O
第八章
蛋白质酶促降解 与氨基酸代谢
本 ➢蛋白质酶促降解
章 ➢氨基酸的分解代谢
讲
授 ➢氨基酸分解产物的转化
提
纲 ➢氨基酸的合成代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一、外源蛋白质的消化和吸收
外源蛋白质经消化道酶的作用水解成可被生物体利用的 AA，然后吸收入血，游离AA进入血液循环送到肝脏。
1、胃中的消化
胃蛋白酶原
R1
CH2OPO3H2
H
－H 2O
C
N ＋H 2O
HO
CH3
磷酸吡哆醛Βιβλιοθήκη Baidu
HOOC
H CN R1
CH2OPO3H2 H
C
N
HO
CH3
Schiff 碱
HOOC C O + H2N
R1
CH2OPO3H2
－H 2O
CH2
N ＋H 2O
HO
CH3
HOOC
CN R1
CH2OPO3H2 H
C
N
H
HO
CH3
磷酸吡哆胺
包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。
脱氨基作用是氨基酸在体内分解的主要 方式，比脱羧基更重要、更普遍。
二、脱氨基作用
脱氨基作用：是指氨基酸在酶的催化下脱去氨 基生成α-酮酸的过程。
参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们 的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有：
①氧化脱氨； ②转氨； ③联合脱氨； ④非氧化脱氨。 其中以联合脱氨基最为重要。
自我胃催蛋化白H酶+
（胃粘膜细胞分泌）(断裂Ala,Tyr,Trp,Leu,Glu,Gln等肽键)
2、小肠中的消化
胰蛋白酶
胰液：内肽酶
胰凝乳蛋白酶 弹性蛋白酶(水解
脂肪族AA羧基形
成的肽键)
外肽酶
羧肽酶 氨肽酶
二、机体组织内蛋白质的分解
机体各组织的蛋白质在蛋白酶的作用下，也不断地 分解成为氨基酸。
人和动物组织中也有各种蛋白酶，也能将细胞自身 蛋白质水解成氨基酸。这种蛋白酶称为组织蛋白酶。
据水解肽键部位的不同分为两类：
蛋白酶 ①内肽酶（水解蛋白质内部肽键）
②外肽酶 （氨肽酶、羧肽酶）（从肽 链两端开始水解肽键）
第二节 氨基酸的分解代谢
一、氨基酸代谢库和代谢概况
氨基酸代谢库(metabolic pool)： 体内所有游离氨基酸的总称。
③ 肝、肾、脑中最活跃。
骨骼肌和心肌组织中L-谷氨酸脱氢酶的 活性很低，因而不能通过上述形式的联合脱 氨反应脱氨。
但骨骼肌和心肌中含丰富的腺苷酸脱氨 酶(adenylate deaminase)，能催化腺苷酸加水、 脱氨生成次黄嘌呤核苷酸(IMP)。
⑵嘌呤核苷酸循环
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联的脱氨基作用。
①L(D)-氨基酸氧化酶（需氧）
②L-谷氨酸脱氢酶（不需氧）
❖ L-Glu脱氢酶：存在普遍，活性高，
专一性强，只作用于L-谷氨酸（脱氢、 加水、脱氨）。
❖此酶催化的反应是可逆反应（逆转），
真核生物此酶大量分布于线粒体基质中， 主要用于Glu的合成。
2、转氨基作用
①定义：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转
Schiff 碱 异构体
转氨基作用机制
谷丙转氨酶(GPT)与谷草转氨酶(GOT) （肝脏-肝功能异常）（心脏、次肝脏-心肌梗塞）
COOH CH 2 CH 2 CH NH 2 COOH
GPT
CH 3 CO
COOH
COOH CH 2 CH 2 CO COOH (α-KG)
CH 3 CH NH 2 COOH
R H C NH 2
COOH
CH 2 CH 2 α-KG CO COOH
R CO COOH
转氨酶
COOH
CH 2 CH 2 CH NH 2 L-谷氨酸 COOH
NH 3 + NADH + H +
L-谷氨酸脱氢酶
H 2O + NAD +
转氨和氧化脱氨联合的特点：
① 转氨基与氧化脱氨基作用偶联，即 转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联； ②产生 NH3；
转氨基作用是氨基酸 代谢的普遍形式。既 是AA.分解的开始， 又是AA.合成的起点 ；同时把Pr.与糖代谢 联系起来（α-酮戊二 酸、丙酮酸、草酰乙 酸） 。
转氨基作用的特点：
➢可逆的，K平=1。α-AA与α-酮酸相互转化，是合
成非必需AA重要步骤；
➢专一性高，种类多，以谷丙转氨酶(GPT)(急性肝炎
外源
AA.代谢
内源
食物蛋白质
消化吸收
组织蛋白质
合成 分解
②
脱羧基作用
胺类 CO2
氨基酸代谢库
(metabolic
转变
po合ol) 成
NH
脱氨①基作用
α- 酮酸
其他含氮化合物 (purine,pyrimid e)
3
尿素 糖 氧化供能 酮体
各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同 ，其中以肝脏最为重要。肝脏蛋白质的更新 速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基 酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程 主要也在肝脏进行。
1、氧化脱氨基作用
催化氧化脱氨基的酶有：
①L-氨基酸氧化酶：需氧脱氢酶,最适PH=10， 辅酶FAD或FMN。 ②D-氨基酸氧化酶（生理pH活性高，但D-AA.很 少。） ③L-谷氨酸脱氢酶：不需氧脱氢酶,最适PH近中性 ，活性强，但专一性高。辅酶NAD+ 或 NADP+ 。分布于肝、肾及脑组织。
患者血清GPT升高)、谷草转氨酶(GOT) 最为重要(心 肌梗患者血清GOT升高)；
➢辅酶是磷酸吡哆醛，其为维生素B6的磷酸酯； ➢只有氨基的转移，没有氨的生成。
生理意义：满足体内对非必需氨基酸的需求。
3、联合脱氨基作用
生物体内存在两种联合脱氨基作用。 ⑴转氨和氧化脱氨的联合
氨基酸 α-酮酸
COOH
腺苷酸代琥珀酸
这一代谢途径不仅把氨基酸代谢与糖代谢、 脂代谢联系起来，而且也把氨基酸代谢与核苷 酸代谢联系起来。
嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱 氨的主要方式。John lowenstein证明此嘌呤核苷 酸循环在肌肉组织代谢中具有重要作用。
食物中蛋白质的含量影响氨基酸的代谢速率 。高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关 的酶系，从而使代谢加快 。
氨基酸一般代谢： 构成蛋白质氨基酸都含有α-氨基和α-羧 基，因此，各种AA都有共同的代谢途径。
个别氨基酸代谢： 不同氨基酸侧链基团不同，因此不同氨 基酸还有其特殊的代谢途径。(自学)
氨基酸的分解代谢（一般代谢）：