动物生物化学课件7生物催化剂——酶.pptx
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细胞的代谢由成千上万的化学反应组成，几乎所有的反 应都是由酶（enzym e）催化的。
酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶 在生产实践中有广泛应用。
1.酶的概述
1.2 酶的催化特性
★高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 1020倍。比其他催化反应高106 -1013倍
★专一性
◆ 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但 不是刚性的，而具有一定的柔性。
◆ 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
◆ 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶 的活性中心。
◆ 酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构 象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也 正好处于所催化底物的敏感化学键部位。
必需基团按其作用可分为：
结合基团：底物在此与酶分子结合。一个酶的结 合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不 同部位结合。
催化基团：底物的敏感键在此被打断或形成新的 键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部 位可以不止一个。
动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它
们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的
形式参与调节代谢活动。
脂溶性维生素： A 原——胡萝卜素）
视黄醇（维生素 A
D
钙化醇
E
生育酚
K
凝血维生素
B族维生素及其辅酶形式
B族维生素
辅酶Fra Baidu bibliotek式
酶促反应中的主要作用
硫胺素素(B(B1) 硫胺素焦磷酸酯酯(TPP)(TPP) α-酮酸氧化脱羧酮基转移作 用
氢原子转移 氢原子转移 氢原子转移 氢原子转移
氨基转移
酰基转移
叶酸
四氢叶酸
"一碳基团团""转移
生物素素(H)(H) 生物素
羧化作用
钴胺素素(B(B12) 甲基钴胺素 5′-脱氧腺苷钴胺素
甲基转移
3. 酶的分子结构
根据酶蛋白分子结构的特点，可将其分为：
单体酶 只有三级结构，一条多肽链的酶。如 129个氨基酸的溶菌酶，
2. 酶的组成与维生素
2.1 酶的化学本质
已知的上千种酶绝大部分是蛋白质。
单纯酶：仅由蛋白质组成的酶。少数，例如：溶菌酶
结合酶：除蛋白质外，还有非蛋白质成分。大多数。 全酶=酶蛋白+辅助因子
辅助因子包括 :十几种辅酶、辅基，还有一些 金属离子。
2.酶的组成与维生素
2.1 酶的化学本质 酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定 了酶所催化反应的性质。
分子量14600。 寡聚酶
含2-60 个亚基，有复杂的高级结构。常通过变构效应在 代谢途径中发挥重要的调节作用。 多酶复合体
由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促 进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 串联酶或多功能酶
催化相关代谢反应的酶蛋白基因 在进化过程中融合，使遗传信息表达后生成一条多肽链，却具有多 种不同催化功能。
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或 一类底物转变成相应的产物。
①绝对专一性 ② 相对专一性 ③立体专一性
绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成 CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的 要求。
辅酶与辅基都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有 关。辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基与酶蛋白共价 相连。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶 蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。
2. 酶的组成与维生素
2.2 维生素与辅酶和辅基的关系
维生素
（V
it a
m
in
）是
3. 酶的分子结构
功能上相关的几个酶 在空间上组织在一起， 定向有序地催化一系 列反应。
例如，丙酮酸脱氢酶系
由3个酶组成，脂肪酸
合成酶系由6个酶和1个
A
C
P蛋白组成。
大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系模型
3.酶的分子结构
3.1 酶的活性中心
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关 的部位。
（1）酶活性中心的组成：
必需基团：对酶发挥活性所必需的基团。
这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在 一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成 具有一定空间结构的区域。
对于结合酶，辅助因子常常是活性中心的组成部分。
（2）酶活性中心的特点
◆ 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 （约1%2%），相当于23个氨基酸残基。
立体专一性
指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化 L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只 作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应 的定向进行。
R1: Lys, Arg R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
1.酶的概述
★ 酶容易变性
这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。
★酶的可调节性
抑制和激活（activation and inhibition ） 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization )
羧肽酶
第7章 生物催化剂—酶 Enzymes
本章主要内容：
❖ 酶的一般概念 ❖ 酶的组成与维生素 ❖ 酶的结构与功能的关系 ❖ 酶的催化机理 ❖ 酶反应的动力学 ❖ 酶活性的调节
1.酶的概述
1.1 定义
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作 用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋 白质和核酸。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸 R N A 具有催化作用，称为核酶（ribozym e）。
核黄素素(B(B2) 黄素单核苷酸酸(FMN)(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸酸
(FAD)(FAD)
尼克酰胺胺 (PP)(PP)
尼(N克AD酰(胺N腺AD嘌)呤二核苷酸酸 + 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
(NAD+P )
吡哆醇醇((醛、胺 磷酸吡哆醛
胺))
(B6) 泛酸
辅酶酶A(CoAA(CoA)A(CoA)
酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶 在生产实践中有广泛应用。
1.酶的概述
1.2 酶的催化特性
★高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 1020倍。比其他催化反应高106 -1013倍
★专一性
◆ 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但 不是刚性的，而具有一定的柔性。
◆ 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
◆ 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶 的活性中心。
◆ 酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构 象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也 正好处于所催化底物的敏感化学键部位。
必需基团按其作用可分为：
结合基团：底物在此与酶分子结合。一个酶的结 合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不 同部位结合。
催化基团：底物的敏感键在此被打断或形成新的 键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部 位可以不止一个。
动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它
们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的
形式参与调节代谢活动。
脂溶性维生素： A 原——胡萝卜素）
视黄醇（维生素 A
D
钙化醇
E
生育酚
K
凝血维生素
B族维生素及其辅酶形式
B族维生素
辅酶Fra Baidu bibliotek式
酶促反应中的主要作用
硫胺素素(B(B1) 硫胺素焦磷酸酯酯(TPP)(TPP) α-酮酸氧化脱羧酮基转移作 用
氢原子转移 氢原子转移 氢原子转移 氢原子转移
氨基转移
酰基转移
叶酸
四氢叶酸
"一碳基团团""转移
生物素素(H)(H) 生物素
羧化作用
钴胺素素(B(B12) 甲基钴胺素 5′-脱氧腺苷钴胺素
甲基转移
3. 酶的分子结构
根据酶蛋白分子结构的特点，可将其分为：
单体酶 只有三级结构，一条多肽链的酶。如 129个氨基酸的溶菌酶，
2. 酶的组成与维生素
2.1 酶的化学本质
已知的上千种酶绝大部分是蛋白质。
单纯酶：仅由蛋白质组成的酶。少数，例如：溶菌酶
结合酶：除蛋白质外，还有非蛋白质成分。大多数。 全酶=酶蛋白+辅助因子
辅助因子包括 :十几种辅酶、辅基，还有一些 金属离子。
2.酶的组成与维生素
2.1 酶的化学本质 酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定 了酶所催化反应的性质。
分子量14600。 寡聚酶
含2-60 个亚基，有复杂的高级结构。常通过变构效应在 代谢途径中发挥重要的调节作用。 多酶复合体
由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促 进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 串联酶或多功能酶
催化相关代谢反应的酶蛋白基因 在进化过程中融合，使遗传信息表达后生成一条多肽链，却具有多 种不同催化功能。
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或 一类底物转变成相应的产物。
①绝对专一性 ② 相对专一性 ③立体专一性
绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成 CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的 要求。
辅酶与辅基都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有 关。辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基与酶蛋白共价 相连。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶 蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。
2. 酶的组成与维生素
2.2 维生素与辅酶和辅基的关系
维生素
（V
it a
m
in
）是
3. 酶的分子结构
功能上相关的几个酶 在空间上组织在一起， 定向有序地催化一系 列反应。
例如，丙酮酸脱氢酶系
由3个酶组成，脂肪酸
合成酶系由6个酶和1个
A
C
P蛋白组成。
大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系模型
3.酶的分子结构
3.1 酶的活性中心
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关 的部位。
（1）酶活性中心的组成：
必需基团：对酶发挥活性所必需的基团。
这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在 一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成 具有一定空间结构的区域。
对于结合酶，辅助因子常常是活性中心的组成部分。
（2）酶活性中心的特点
◆ 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 （约1%2%），相当于23个氨基酸残基。
立体专一性
指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化 L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只 作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应 的定向进行。
R1: Lys, Arg R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
1.酶的概述
★ 酶容易变性
这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。
★酶的可调节性
抑制和激活（activation and inhibition ） 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization )
羧肽酶
第7章 生物催化剂—酶 Enzymes
本章主要内容：
❖ 酶的一般概念 ❖ 酶的组成与维生素 ❖ 酶的结构与功能的关系 ❖ 酶的催化机理 ❖ 酶反应的动力学 ❖ 酶活性的调节
1.酶的概述
1.1 定义
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作 用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋 白质和核酸。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸 R N A 具有催化作用，称为核酶（ribozym e）。
核黄素素(B(B2) 黄素单核苷酸酸(FMN)(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸酸
(FAD)(FAD)
尼克酰胺胺 (PP)(PP)
尼(N克AD酰(胺N腺AD嘌)呤二核苷酸酸 + 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
(NAD+P )
吡哆醇醇((醛、胺 磷酸吡哆醛
胺))
(B6) 泛酸
辅酶酶A(CoAA(CoA)A(CoA)