谷胱甘肽S_转移酶综述
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专论综述
谷胱甘肽 S-转移酶综述
张 飚 1，李 永清 2*，高 轩 1 （1．河北农业大学动物科技学院，河北 保定 071000；2．北京市农林科学院畜牧兽医研究所， 北京 100089）
【摘 要】谷胱甘肽 S-转移酶(glutathioneS-transferases，GSTs)是由多个基因编码、具有多种功能的超基因家族酶，
通常，GSTs 催化 GSH 与亲电子物质结合形成 硫醇尿 酸，经肾脏排出 体外。其亦 可作为转 运 蛋 白 转运亲脂化合物，如胆红素、胆酸、类固醇激素和不 同的外 源性化合物。其通过酶促和 非酶促反 应 ，解 除化学诱变剂、促癌剂以及脂质和 DNA 氢过氧化 物的毒性，保护正常细胞免受致癌和促癌因素的影 响，在抗诱变及抗肿瘤中起重要作用[6] 。
6 GSTs 与寄生虫的关系
血吸虫生活史各期中以虫卵所致的损害最为 严重，虫卵沉着于肝、肺等组织，并释放可溶性虫卵 抗原(SEA)，刺激各种淋巴因子的大量产生，引起机 体Ⅳ型 变态反应。形成虫卵肉芽肿 、门静脉 高 压 等 一系列病理反应，对机体造成损害。血吸虫 GSTs 蛋白作为疫苗除可诱导较强的免疫保护外，还可有 效减少成虫数量和产卵数，一些复合型的疫苗蛋白 如 Sm14-3-3 或 Sj14-3-3 与 GST 组成融合蛋白可激 发机体 23%～ 32%的补 体介导的细胞毒作用 ， ［14，15］ 调节细胞因子的分泌，使致炎因子的分泌减少而使 IL-10 和 IgG1 升高，从而减轻Ⅳ型变态反应 [16] ，使 得虫卵肉芽肿的病理损害程度有所减轻。
ZHANG Biao,LI Yong-qing,GAO Xuan (1.College of Animal Science and Technology Hebei Agricrltural University. Baoding Hebei 071000;2.Animal Science and veterinary research institute Agriculture and forestry academy of science. Beijing 100089)
search of typing,structure of cytosolic glutathione S-transferease has been discussed in this paper.
【
】Glutathione S-transferease
1 GSTs 分型
GSTs(EC 2 .5 .1 .18)是广泛存在于各种生物体 内的由多个基因编码的、具有多种功能的一组同工 酶，分子量为 23 ～ 29 KDa。有膜结合和胞液两种 形式，以胞液 GSTs 为主。依据酶活性、序列、基序 和结构特征，膜结合 GSTs (如微粒体 GSTs) 现归于 类花生酸类物质和谷胱甘肽代谢的膜相关蛋白
由于 GST- 既能在组织中检测到又可在血清 中检测到，而其它许多肿瘤标志物只能在组织中检 测到。并且检测血清中的 GST- 对机体无侵袭性， 大大方便临床的应用［8］。随着 GST- 表达与肿瘤的 关系的研究的深入，它很有可能成为肿瘤而不只是 肝癌的标志物。
3.2 GSTs 的多态性与肿瘤的关系
GSTs 基因家族是一个巨大的超基因家族，就表 型而言，每一类同工酶中又包括很多亚型；就基因 型而言，每一类都有很多不同基因位点。到目前为 止，GSTs 的 4 种基因，即 GSTM1，GSTM3，GSTP1 和 GSTT1 已证实具有多态性，基因的多态性可引起酶 活性的改变，导致对潜在致癌物代谢能力的差异， 这种差异是构成个体肿瘤易感性的遗传基础之一［9-11］。
【
】Glutathione S-transferases(GSTs) is a superenzyne encoded by several genes and possessing
multifunctions. It is also a major detoxification system in a number of organisms. The progress in the re-
2.2 功能
GSTs 是一组具有多种生理功能的蛋白质，在 机体有毒化合物的代谢、保护细胞免受急性毒性化 学物质攻击中起到重要作用，是体内代谢反应中Ⅱ 相代谢反应的重要转移酶。其生物学功能主要是 减少 GSH 的酸解离常数，使得其具去质子化作用 及有更多的反应性 GSTs 巯基形成，从而催化其与 亲电性 物质轭合［5］。
2 GSTs 的基本结构与功能
2.1 结构
至今报道的所有可溶性 GSTs 都有相似的三级 结构（图 1）。GSTs 是一种球状二聚体蛋白，每个亚 基有一个酶催化中心，分子量介于 23 ～ 29 KDa，由 200 至 240 个氨基酸组成。每个亚基的多肽链形成 两个结构域。
收稿日期：2006 － 04 － 25
3.3 GSTs 与肿瘤细胞耐药性的关系
自从 Wang 等首次报道 GSTs 同工酶的异常表 达与肿瘤细胞的耐药性有关以来，越来越多的研究 表明了此现象的普遍性，即GSTs 可代谢抗癌药物。 其中 GST- 是在肿瘤细胞系中分布最广泛的 GSTs 同工酶，已经证明GST- 的过量表达与肿瘤耐药性 有关 。 [12] 其机理可能与这些抗肿瘤药物具有亲电 子特性有关。GST- 催化 GSH 与这些化疗药物的 结 合 ，从 而 保 护 细 胞 免 受 化 疗 药 物 的 损 伤 ，其 实 质 是 机 体 防 御 机 制 的 一 种 体 现 。所 以 ，对 于 那 些 具 有 较高 GSH 和 GST- 活性的肿瘤组织，如果采取非 GST- 底物的化疗药物，有可能提高临床化疗水平。
是多种生物体内的主要解毒系统。本文综述了 GSTs 的分型、结构等方面的研究进展。
【关键词】谷胱甘肽 S-转移酶
【中图分类号】S852.2
【文献标识码】A
【文章编号】1672 － 207（8 2006）06 － 0011 － 03
Summarize of Glutathione S-transferases
近几年来发现GSTs 在清除体内氢过氧化物方 面也有很多作用。此外，GSTs 的同工酶还含有非 硒依赖性谷胱甘肽过氧酶的活性，能清除脂类自由 基，在 抗脂质过氧化反 应中起着重要作 用。此 酶 还 可促使白细胞三烯和前列腺素的转化。
3 GSTs 与肿瘤的关系
3.1 肿瘤标志物
许多致癌物质不能独立起作用，需经代谢后才 能成为致癌因素，这种反应过程中CYP450 是重要的
(Membrane Associated Proteins in Eicosanoid and Glutathione metabolism, MAPEG)的一个新的超家族[1]。
表 1 GSTs 的一些分类标准
分类标准
类别
一级结构比较
、、、 、、、
免疫印记
、、M IF、昆虫Ⅰ及Ⅱ型、肝片形吸虫
底物特异性/亲合力
激活酶，GST- 是重要的灭活酶，致癌物质的代谢 和平衡状态是致癌的关键。
自 Sato 等首次在大鼠胎盘中纯化得到 GST- ， 并认为是肝癌及其早期病变的标志物以来，又在多 种致癌物造成的肝癌模型和其他化学致癌模型中 证实了这一重要发现。GST- 的表达是除癌前病 变细胞结节中其他几种生化指标（如 -谷氨酰转肽 酶 ，-GT）表 达 外 的 又 一 种 变 化 ，并 认 为 是 一 种 新 的、更准确并优于 -GT 的肝癌标志酶[7] 。
4 GSTs 在分子生物学中的应用
在基因工程中，蛋白质的表达经常用到各种融 合表达系统。一个高性能的融合表达系统通常需 要 满 足 以 下 条 件 ：能 够 高 效 表 达 目 的 蛋 白 ，表 达 产 物 溶 解 性 良 好 ，产 物 易 于 分 离 纯 化 。在 现 有 的 融 合 表达系统中，谷胱甘肽 -转移酶(GSTs)融合表达系 统很好地满足了这些条件，因而越来越多地被运用 于基因工程研究。
图 1 GSTs 三级结构 -末端氨基酸结构域由 80 个氨基酸排列形
吉林畜牧兽医 ◢ 2006.06 电话 / 0431-7989877 / 7989866 / 7989766
11
专论综述
成 -折叠和三股 螺旋，是 GSH 结合位点(G 位点)， 而且存在一个相当保守的酪氨酸残基(Try)，该 Try-5 的-OH与 GSH的硫醇化阴离子形成氢键来稳定之， 从而在 催化反应中起重 要作用。值得一提的 是 ， 型 GSTs 存在于几种哺乳动物和秀丽新小杆线虫， 但与哺乳动物其他 GSTs 不同，其 -末端伸展与 末端邻 接形成一个新的 结构单位[3]。它们对 经 典 的 GSTs 底物 1-氯-2,4-二硝基苯 (1-chloro-2,4 -dinitrobenzene, CDNB)的活性非常低，对谷胱甘肽-琼脂糖 成型片(glutathione-agarose matrix)无结合亲合力，但 能结合 -乙基谷胱甘肽成型片，并显示有显著的谷 胱甘肽依赖的硫醇转移酶的活性 。 [4]
(theta)、 (omega)、、(kappa) 和 (Zeta) 等型 (表 1)[3]， 其中前五型是胞液 GSTs，同型的亚单位间才可以 形成同或异二聚体。
目前还没有根据序列相似性对GSTs 分型的明 确标准，通常公认氨基酸序列相似性大于 60%为同 型 GSTs，低于 30%则为不同型[2]。
、、、
抑制敏感性
、、
三级结构：活性中心
、、、 、、、
四级结构：杂合成二聚体的能力 、
四级结构：亚单位间的接口
/ / / 型的疏水的锁与钥匙结构、型的 极性接口
注:MIF-migration inhibitory factor 免疫抑制因子
据 氨基酸 /核苷 酸序列、免疫、动 力学和三 /四
级结构特征等不同标准，GSTs 分为 、、、(sigma)、
5 GSTs 与肝脏的关系
GSTs 分布较广，在肝脏中含量最高，约占肝脏 可溶性蛋白的 5％，当肝组织受损伤时将会迅速释 放到血 液中，因 此，外周血中此酶 含量和活 性 的 变 化，将 在一定程度上反 映肝脏功能和损 伤变 化 。
该酶的半衰期只有 60 min，而转氨酶的半衰期 长达 48 h。据 Abachi 报道，在急性肝炎时 GSTs 明 显升高，且较 ALT（丙氨酸转氨酶）和 AST（天门冬 氨酸转 氨酶）提前出现。当 肝损害急性期已 过，血 中 GSTs 就迅速恢复正常，而 ALT 的活性可能维持 较长时间。因此 GSTs 测定对于早期肝损伤比测 ALT 更有一定优 越性 [13] 。
日本血吸虫蛋白抗原Sj26(Schistosoma japonicu， 26ku) 具有谷胱甘肽 -转移酶活性，以此得到的
12
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专论综述
pGEX 质粒广泛用于外源基因表达载体的构建。外 源基因可插入 pGEX 质粒 GSTs 基因的 3'端酶切位 点，表达载体在大肠杆菌中表达的外源蛋白，其 N 端含有 GSTs 片段，因而表达产物可以根据 GSTs 的 性质进行检测和纯化，而且 GSTs 部分还可以用凝 血因子 X 切除，获得单一的外源基因表达产物。它 的主要优点是，在很多情况下所表达的融合蛋白是 可溶性的，而且表达量通常也很高。GSTs 融合蛋 白能与亲和介质上的谷胱甘肽结合，再用还原性谷 胱甘肽竞争GSTs 上的结合位点将融合蛋白洗脱下 来，从 而达到纯化的目 的。
其余氨基酸以 5 或 6 股 螺旋构成 -末端氨基 酸结构域，是亲电子物质即底物结合位点(H 位点)。 在不同型 GSTs 间差别较大，如 、型 GSTs 包含 5 个 螺旋，型 GSTs 包含 6 个 螺旋。不同型 GSTs 在 -末端氨基酸结构域的差异可以解释 、、之 间的底物特异性的差异。
不同种类的GSTs 氨基酸残端G 位点的功能是 不同的，各种 GSTs 形成的 H 位点亦不同。不同种 属的同型 GSTs 的同一结构域也有差异。
从实验测得的常见肝病患者结果来看，急性黄 疸性肝炎、重症肝炎及慢性活动性肝炎所测的 GSTs 活性明显的高于正常对照组。肝硬化组由于急性 期早过，而且它是慢性疾病并向弥漫性伴有结节增 生方向发展，因此 GSTs 活性不高，与正常组无明显 差别。 非肝脏疾病患者 ，除 个别增加外，其 余 均 在 正常范围内，从结果分析看，GSTs 活性测定，对于 肝脏疾病的早期诊断及疗效的观察，它是一项较为 敏感的 重要指标 [13] 。
谷胱甘肽 S-转移酶综述
张 飚 1，李 永清 2*，高 轩 1 （1．河北农业大学动物科技学院，河北 保定 071000；2．北京市农林科学院畜牧兽医研究所， 北京 100089）
【摘 要】谷胱甘肽 S-转移酶(glutathioneS-transferases，GSTs)是由多个基因编码、具有多种功能的超基因家族酶，
通常，GSTs 催化 GSH 与亲电子物质结合形成 硫醇尿 酸，经肾脏排出 体外。其亦 可作为转 运 蛋 白 转运亲脂化合物，如胆红素、胆酸、类固醇激素和不 同的外 源性化合物。其通过酶促和 非酶促反 应 ，解 除化学诱变剂、促癌剂以及脂质和 DNA 氢过氧化 物的毒性，保护正常细胞免受致癌和促癌因素的影 响，在抗诱变及抗肿瘤中起重要作用[6] 。
6 GSTs 与寄生虫的关系
血吸虫生活史各期中以虫卵所致的损害最为 严重，虫卵沉着于肝、肺等组织，并释放可溶性虫卵 抗原(SEA)，刺激各种淋巴因子的大量产生，引起机 体Ⅳ型 变态反应。形成虫卵肉芽肿 、门静脉 高 压 等 一系列病理反应，对机体造成损害。血吸虫 GSTs 蛋白作为疫苗除可诱导较强的免疫保护外，还可有 效减少成虫数量和产卵数，一些复合型的疫苗蛋白 如 Sm14-3-3 或 Sj14-3-3 与 GST 组成融合蛋白可激 发机体 23%～ 32%的补 体介导的细胞毒作用 ， ［14，15］ 调节细胞因子的分泌，使致炎因子的分泌减少而使 IL-10 和 IgG1 升高，从而减轻Ⅳ型变态反应 [16] ，使 得虫卵肉芽肿的病理损害程度有所减轻。
ZHANG Biao,LI Yong-qing,GAO Xuan (1.College of Animal Science and Technology Hebei Agricrltural University. Baoding Hebei 071000;2.Animal Science and veterinary research institute Agriculture and forestry academy of science. Beijing 100089)
search of typing,structure of cytosolic glutathione S-transferease has been discussed in this paper.
【
】Glutathione S-transferease
1 GSTs 分型
GSTs(EC 2 .5 .1 .18)是广泛存在于各种生物体 内的由多个基因编码的、具有多种功能的一组同工 酶，分子量为 23 ～ 29 KDa。有膜结合和胞液两种 形式，以胞液 GSTs 为主。依据酶活性、序列、基序 和结构特征，膜结合 GSTs (如微粒体 GSTs) 现归于 类花生酸类物质和谷胱甘肽代谢的膜相关蛋白
由于 GST- 既能在组织中检测到又可在血清 中检测到，而其它许多肿瘤标志物只能在组织中检 测到。并且检测血清中的 GST- 对机体无侵袭性， 大大方便临床的应用［8］。随着 GST- 表达与肿瘤的 关系的研究的深入，它很有可能成为肿瘤而不只是 肝癌的标志物。
3.2 GSTs 的多态性与肿瘤的关系
GSTs 基因家族是一个巨大的超基因家族，就表 型而言，每一类同工酶中又包括很多亚型；就基因 型而言，每一类都有很多不同基因位点。到目前为 止，GSTs 的 4 种基因，即 GSTM1，GSTM3，GSTP1 和 GSTT1 已证实具有多态性，基因的多态性可引起酶 活性的改变，导致对潜在致癌物代谢能力的差异， 这种差异是构成个体肿瘤易感性的遗传基础之一［9-11］。
【
】Glutathione S-transferases(GSTs) is a superenzyne encoded by several genes and possessing
multifunctions. It is also a major detoxification system in a number of organisms. The progress in the re-
2.2 功能
GSTs 是一组具有多种生理功能的蛋白质，在 机体有毒化合物的代谢、保护细胞免受急性毒性化 学物质攻击中起到重要作用，是体内代谢反应中Ⅱ 相代谢反应的重要转移酶。其生物学功能主要是 减少 GSH 的酸解离常数，使得其具去质子化作用 及有更多的反应性 GSTs 巯基形成，从而催化其与 亲电性 物质轭合［5］。
2 GSTs 的基本结构与功能
2.1 结构
至今报道的所有可溶性 GSTs 都有相似的三级 结构（图 1）。GSTs 是一种球状二聚体蛋白，每个亚 基有一个酶催化中心，分子量介于 23 ～ 29 KDa，由 200 至 240 个氨基酸组成。每个亚基的多肽链形成 两个结构域。
收稿日期：2006 － 04 － 25
3.3 GSTs 与肿瘤细胞耐药性的关系
自从 Wang 等首次报道 GSTs 同工酶的异常表 达与肿瘤细胞的耐药性有关以来，越来越多的研究 表明了此现象的普遍性，即GSTs 可代谢抗癌药物。 其中 GST- 是在肿瘤细胞系中分布最广泛的 GSTs 同工酶，已经证明GST- 的过量表达与肿瘤耐药性 有关 。 [12] 其机理可能与这些抗肿瘤药物具有亲电 子特性有关。GST- 催化 GSH 与这些化疗药物的 结 合 ，从 而 保 护 细 胞 免 受 化 疗 药 物 的 损 伤 ，其 实 质 是 机 体 防 御 机 制 的 一 种 体 现 。所 以 ，对 于 那 些 具 有 较高 GSH 和 GST- 活性的肿瘤组织，如果采取非 GST- 底物的化疗药物，有可能提高临床化疗水平。
是多种生物体内的主要解毒系统。本文综述了 GSTs 的分型、结构等方面的研究进展。
【关键词】谷胱甘肽 S-转移酶
【中图分类号】S852.2
【文献标识码】A
【文章编号】1672 － 207（8 2006）06 － 0011 － 03
Summarize of Glutathione S-transferases
近几年来发现GSTs 在清除体内氢过氧化物方 面也有很多作用。此外，GSTs 的同工酶还含有非 硒依赖性谷胱甘肽过氧酶的活性，能清除脂类自由 基，在 抗脂质过氧化反 应中起着重要作 用。此 酶 还 可促使白细胞三烯和前列腺素的转化。
3 GSTs 与肿瘤的关系
3.1 肿瘤标志物
许多致癌物质不能独立起作用，需经代谢后才 能成为致癌因素，这种反应过程中CYP450 是重要的
(Membrane Associated Proteins in Eicosanoid and Glutathione metabolism, MAPEG)的一个新的超家族[1]。
表 1 GSTs 的一些分类标准
分类标准
类别
一级结构比较
、、、 、、、
免疫印记
、、M IF、昆虫Ⅰ及Ⅱ型、肝片形吸虫
底物特异性/亲合力
激活酶，GST- 是重要的灭活酶，致癌物质的代谢 和平衡状态是致癌的关键。
自 Sato 等首次在大鼠胎盘中纯化得到 GST- ， 并认为是肝癌及其早期病变的标志物以来，又在多 种致癌物造成的肝癌模型和其他化学致癌模型中 证实了这一重要发现。GST- 的表达是除癌前病 变细胞结节中其他几种生化指标（如 -谷氨酰转肽 酶 ，-GT）表 达 外 的 又 一 种 变 化 ，并 认 为 是 一 种 新 的、更准确并优于 -GT 的肝癌标志酶[7] 。
4 GSTs 在分子生物学中的应用
在基因工程中，蛋白质的表达经常用到各种融 合表达系统。一个高性能的融合表达系统通常需 要 满 足 以 下 条 件 ：能 够 高 效 表 达 目 的 蛋 白 ，表 达 产 物 溶 解 性 良 好 ，产 物 易 于 分 离 纯 化 。在 现 有 的 融 合 表达系统中，谷胱甘肽 -转移酶(GSTs)融合表达系 统很好地满足了这些条件，因而越来越多地被运用 于基因工程研究。
图 1 GSTs 三级结构 -末端氨基酸结构域由 80 个氨基酸排列形
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专论综述
成 -折叠和三股 螺旋，是 GSH 结合位点(G 位点)， 而且存在一个相当保守的酪氨酸残基(Try)，该 Try-5 的-OH与 GSH的硫醇化阴离子形成氢键来稳定之， 从而在 催化反应中起重 要作用。值得一提的 是 ， 型 GSTs 存在于几种哺乳动物和秀丽新小杆线虫， 但与哺乳动物其他 GSTs 不同，其 -末端伸展与 末端邻 接形成一个新的 结构单位[3]。它们对 经 典 的 GSTs 底物 1-氯-2,4-二硝基苯 (1-chloro-2,4 -dinitrobenzene, CDNB)的活性非常低，对谷胱甘肽-琼脂糖 成型片(glutathione-agarose matrix)无结合亲合力，但 能结合 -乙基谷胱甘肽成型片，并显示有显著的谷 胱甘肽依赖的硫醇转移酶的活性 。 [4]
(theta)、 (omega)、、(kappa) 和 (Zeta) 等型 (表 1)[3]， 其中前五型是胞液 GSTs，同型的亚单位间才可以 形成同或异二聚体。
目前还没有根据序列相似性对GSTs 分型的明 确标准，通常公认氨基酸序列相似性大于 60%为同 型 GSTs，低于 30%则为不同型[2]。
、、、
抑制敏感性
、、
三级结构：活性中心
、、、 、、、
四级结构：杂合成二聚体的能力 、
四级结构：亚单位间的接口
/ / / 型的疏水的锁与钥匙结构、型的 极性接口
注:MIF-migration inhibitory factor 免疫抑制因子
据 氨基酸 /核苷 酸序列、免疫、动 力学和三 /四
级结构特征等不同标准，GSTs 分为 、、、(sigma)、
5 GSTs 与肝脏的关系
GSTs 分布较广，在肝脏中含量最高，约占肝脏 可溶性蛋白的 5％，当肝组织受损伤时将会迅速释 放到血 液中，因 此，外周血中此酶 含量和活 性 的 变 化，将 在一定程度上反 映肝脏功能和损 伤变 化 。
该酶的半衰期只有 60 min，而转氨酶的半衰期 长达 48 h。据 Abachi 报道，在急性肝炎时 GSTs 明 显升高，且较 ALT（丙氨酸转氨酶）和 AST（天门冬 氨酸转 氨酶）提前出现。当 肝损害急性期已 过，血 中 GSTs 就迅速恢复正常，而 ALT 的活性可能维持 较长时间。因此 GSTs 测定对于早期肝损伤比测 ALT 更有一定优 越性 [13] 。
日本血吸虫蛋白抗原Sj26(Schistosoma japonicu， 26ku) 具有谷胱甘肽 -转移酶活性，以此得到的
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pGEX 质粒广泛用于外源基因表达载体的构建。外 源基因可插入 pGEX 质粒 GSTs 基因的 3'端酶切位 点，表达载体在大肠杆菌中表达的外源蛋白，其 N 端含有 GSTs 片段，因而表达产物可以根据 GSTs 的 性质进行检测和纯化，而且 GSTs 部分还可以用凝 血因子 X 切除，获得单一的外源基因表达产物。它 的主要优点是，在很多情况下所表达的融合蛋白是 可溶性的，而且表达量通常也很高。GSTs 融合蛋 白能与亲和介质上的谷胱甘肽结合，再用还原性谷 胱甘肽竞争GSTs 上的结合位点将融合蛋白洗脱下 来，从 而达到纯化的目 的。
其余氨基酸以 5 或 6 股 螺旋构成 -末端氨基 酸结构域，是亲电子物质即底物结合位点(H 位点)。 在不同型 GSTs 间差别较大，如 、型 GSTs 包含 5 个 螺旋，型 GSTs 包含 6 个 螺旋。不同型 GSTs 在 -末端氨基酸结构域的差异可以解释 、、之 间的底物特异性的差异。
不同种类的GSTs 氨基酸残端G 位点的功能是 不同的，各种 GSTs 形成的 H 位点亦不同。不同种 属的同型 GSTs 的同一结构域也有差异。
从实验测得的常见肝病患者结果来看，急性黄 疸性肝炎、重症肝炎及慢性活动性肝炎所测的 GSTs 活性明显的高于正常对照组。肝硬化组由于急性 期早过，而且它是慢性疾病并向弥漫性伴有结节增 生方向发展，因此 GSTs 活性不高，与正常组无明显 差别。 非肝脏疾病患者 ，除 个别增加外，其 余 均 在 正常范围内，从结果分析看，GSTs 活性测定，对于 肝脏疾病的早期诊断及疗效的观察，它是一项较为 敏感的 重要指标 [13] 。