谷胱甘肽 S-转移酶(glutathione S-transferase,GST)试剂盒说明书
谷胱甘肽s转移酶分类
谷胱甘肽s转移酶分类
谷胱甘肽S转移酶（glutathione S-transferase，GST）是一类广泛存在于生物体内的酶，它在细胞内起着重要的生物学作用。
GST根据氨基酸序列的相似性和功能特点，可被分为多个类别，主要包括以下几类：
1. α-类GST，包括GSTA1、GSTA2、GSTA3和GSTA4等亚型，主要在肝脏、肾脏和肠道中表达，参与对抗毒素和药物代谢。
2. μ-类GST，包括GSTM1、GSTM2、GSTM3和GSTM4等亚型，主要在肝脏中表达，参与对抗癌症药物和致癌物质的代谢。
3. π-类GST，包括GSTP1和GSTP2等亚型，广泛分布在多种组织中，参与对抗毒素和药物的代谢，对抗氧化应激和细胞凋亡等生物学过程。
4. θ-类GST，包括GSTT1和GSTT2等亚型，主要在肝脏和肾脏中表达，参与对抗毒素和药物的代谢。
5. ω-类GST，包括GSTO1和GSTO2等亚型，主要在肝脏、肠
道和肾脏中表达，参与对抗氧化应激和神经退行性疾病的发生。
除了上述主要的GST类别外，还有一些其他类别的GST，它们在细胞内扮演着重要的角色，如参与对抗氧化应激、解毒和药物代谢等生物学过程。
总的来说，GST的分类是根据其氨基酸序列的相似性和功能特点进行的，不同类别的GST在细胞内具有不同的生物学功能和代谢途径。
谷胱甘肽转移酶作用机制
谷胱甘肽转移酶（Glutathione S-transferase, GST）是一类重要的酶，在细胞代谢和解毒过程中发挥着重要的作用。
本文将从GST的定义、结构、分类、作用机制和应用等方面进行介绍。
一、GST的定义和结构GST是一种广泛存在于生物体内的酶，它可以将谷胱甘肽（Glutathione,GSH）与各种亲电性物质进行结合，从而发挥解毒作用。
GST的分子量约为25-30kDa，通常由两个不同的亚基组成。
其中一个亚基是催化亚基（catalyticsubunit），主要负责催化底物与GSH的结合反应；另一个亚基是结构亚基（structural subunit），主要负责保持酶的稳定性和催化亚基的活性。
GST的结构与功能密切相关。
它包含一个N端的信号肽序列、一个N端的结构域、一个C端的催化域和一个C端的结构域。
其中，催化域是GST最为重要的结构域，它包含了一个催化三肽（catalytic triad），包括谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和天冬氨酸（Asp），这些氨基酸残基在催化反应中发挥着关键的作用。
二、GST的分类GST是一类广泛存在于生物体内的酶，它在不同的物种和组织中具有不同的表达模式和功能。
根据氨基酸序列和催化机制的不同，GST可以分为多个家族和亚家族，如下表所示：家族 亚家族 物种Alpha GSTA1-GSTA5 人、鼠、猪、牛等Mu GSTM1-GSTM5 人、鼠、猪、牛等Pi GSTP1-GSTP4 人、鼠、猪、牛等Theta GSTT1-GSTT3 人、鼠、猪、牛等Sigma GSTS1-GSTS4 人、鼠、猪、牛等Omega GSTO1-GSTO2 人、鼠、猪、牛等Zeta GSTZ1-GSTZ3 人、鼠、猪、牛等Kappa GSTK1-GSTK3 人、鼠、猪、牛等三、GST的作用机制GST的主要作用是将亲电性物质与GSH结合，从而形成无毒的代谢产物，以保护细胞免受有害物质的损害。
寄生虫谷胱甘肽转移酶的研究进展
中国兽医科学 2021,51(01): 113-118Chinese Veterinary Science网络首发时间：2020-12-04 D O I：10.16656/j.issn. 1673-4696.2021.0015 中图分类号：S852.7 文献标志码：A文章编号：1673-4696(2021 )01-0113-06寄生虫谷胱甘肽转移酶的研究进展李爽，刘群*(中国农业大学动物医学院国家动物寄生原虫实验室，北京100193)摘要：谷胱甘肽转移酶（glutathione S-transferase,GST)是由多基因编码、具有多种功能的超基因家族 酶，是细胞内转运的“通用”栽体蛋白。
哺乳动物的GST可调控细胞增殖和死亡信号通路，具有参与运输、新陈 代谢和生理反应等的能力。
已有研究表明，多种寄生虫的GST参与虫体的生命活动。
综述了有关寄生虫GST 的研究进展，为后续相关研究提供思路。
关键词：寄生虫；谷胱甘肽转移酶（GST);功能；药物靶点Advances in the research of glutathione S-transferase in parasitesLI Shuang,LIU Qun*(National A nimal Protozoa Laboratory, College of Veterinary Medicine ,Chirm Agricultural University, Beijing 100193, C/iiraa)Abstract：Glutathione S-transferase (GST) is a supergene fami ly enzyme encoded by a supergene family which has multiple functions. They were thought to be 'all-purpose' carrier proteins involved in intracellular transport. Mammalian GST regulates cell proliferation and death signaling pathways and is involved in transportation,metabolism,and physiological responses. Previous studies have demonstrated that GST of various parasites plays an important role in diversified life activities of parasites. This review mainly describes the progress of research about GST on parasites and provides in- sights for the related research.Key words：parasite；glutathione S-transferase (GST) ；function；drug target* Corresponding author：LIU Qun,E-mail ：**************.cn谷胱甘肽转移酶(glutathioneS-transferase,GST)主要分为3个家族：胞质GST、线粒体G S T和微粒 体GST，其中胞质型G ST是其最大的家族。
gst蛋白纯化
GST蛋白纯化简介谷胱甘肽S-转移酶（glutathione S-transferase，GST）是一种常用的亲和标签，用于在分子生物学研究中用于蛋白质纯化和蛋白质亲和结合实验。
GST蛋白被广泛应用于蛋白质结构和功能研究、酶学研究、蛋白质互作研究等领域。
本文将介绍一种常见的方法来纯化GST蛋白，该方法主要包括以下步骤：细胞裂解、亲和层析、洗脱和纯化。
方法细胞裂解首先需要将GST蛋白表达在适当的宿主中，例如大肠杆菌。
在细胞达到适当的生长阶段后，使用合适的方法将细胞裂解，使得目标蛋白释放到溶液中。
一种常用的裂解方法是超声波裂解，通过超声波震荡将细胞破碎。
亲和层析经过细胞裂解后，将得到的细胞裂解液通过亲和层析柱。
亲和层析柱通常使用含有还原型谷胱甘肽（glutathione，GSH）结合物质的树脂，例如glutathione agarose beads。
这种树脂与GST标签结合，使得GST标签的融合蛋白能够特异性地结合于柱子上。
通过洗脱液去除非特异结合蛋白，将目标蛋白纯化。
洗脱洗脱过程是将结合于柱子上的目标蛋白从固定相洗净。
一般采用含有高浓度还原型谷胱甘肽的洗脱液，例如50 mM GSH。
洗脱液中的还原型谷胱甘肽与柱子上的结合物质竞争与GST标签结合，以此达到将GST蛋白洗脱下来。
纯化经过洗脱后，蛋白溶液中的GST蛋白含量较高。
为了进一步提高纯度，可以通过对溶液进行浓缩、去除低分子量杂质、调整溶液pH值等方法进行纯化。
常用的纯化方法包括丙酮沉淀法、离子交换柱层析法等。
注意事项•在实验过程中应严格操作，避免任何可能导致目标蛋白污染的情况发生。
•选择合适的表达宿主，不同的宿主可能会对GST蛋白的表达量和可溶性产生影响。
•在细胞裂解过程中，避免样品受到温度、剧烈振荡等因素的影响。
•注意亲和层析柱的操作方法，避免破损或污染。
•洗脱过程中注意还原型谷胱甘肽浓度和洗脱液的pH 值。
结论GST蛋白纯化是一种常见的蛋白质纯化方法，通过亲和层析技术可以实现对GST蛋白的高效纯化。
gst蛋白纯化原理
gst蛋白纯化原理GST蛋白纯化是一种常用的蛋白质纯化技术，其原理是利用谷胱甘肽-S-转移酶（Glutathione-S-transferase，GST）标签与谷胱甘肽的特异性结合来进行纯化。
GST标签可与谷胱甘肽通过二硫键共价亲和，然后通过GSH交换洗脱的原理进行蛋白纯化。
具体步骤如下：1.构建GST标签融合表达载体：将GST基因的编码序列与目标蛋白的编码序列融合，构建GST-目标蛋白融合表达载体。
这样，在细胞中表达该融合蛋白时，GST标签会紧密结合在目标蛋白的C端或N 端。
2.转染和蛋白表达：将构建好的GST-目标蛋白融合表达载体转染到合适的宿主细胞（如大肠杆菌），使其产生大量的融合蛋白。
3.细胞裂解和融合蛋白的亲和层析：收获融合蛋白的细胞，通过细胞裂解等方法破坏细胞膜，释放融合蛋白。
然后，将溶解的细胞提取物加载到含有谷胱甘肽固定在琼脂糖（或其他载体）上的亲和层析柱中。
GST标签可以特异性地与琼脂糖上的谷胱甘肽结合。
4.洗脱：通过洗脱缓冲液来去除非特异性结合的蛋白质，保留GST-目标蛋白复合物。
洗脱通常使用还原剂（如谷胱甘肽）、低pH 或其他方式进行。
5.目标蛋白的解离：将GST标签从目标蛋白上解离，得到纯化的目标蛋白。
这可以通过特定的酶切位点（如蛋白酶TEV切割位点）和相应的酶进行酶切，使GST和目标蛋白分别释放。
6.纯化分析：对纯化的目标蛋白进行分析，如SDS-PAGE凝胶电泳、Western blot等方法，确认目标蛋白的纯度和完整性。
在进行GST蛋白纯化时，对于融合表达载体的设计和构建、宿主细胞的选择、裂解条件和亲和层析条件的优化等方面都需要合理考虑，以获得高质量的纯化目标蛋白。
mgst3基因
mgst3基因MGST3基因是一种编码谷胱甘肽S-转移酶（glutathione S-transferase）的基因。
谷胱甘肽S-转移酶是一类重要的酶，参与细胞内氧化还原过程，具有清除细胞内自由基和有害物质的功能。
本文将从MGST3基因的结构与功能、表达调控以及与疾病的关联等方面进行讨论。
MGST3基因位于人类基因组的染色体1p13.3区域，由4个外显子和3个内含子组成。
该基因编码的谷胱甘肽S-转移酶主要存在于细胞的内质网和线粒体膜上。
该酶通过转移谷胱甘肽（glutathione）等底物上的亲电性化合物的电荷，起到解毒和抗氧化的作用。
谷胱甘肽S-转移酶家族中的成员具有不同的底物特异性，MGST3基因编码的酶主要参与对环境毒物的解毒，如有机磷农药、致癌物和氧化应激物等。
MGST3基因的表达受到多种因素的调控。
研究发现，MGST3基因的表达受到细胞外信号分子的调控，例如肿瘤坏死因子-α（TNF-α）和白介素-1β（IL-1β）等可显著上调MGST3的表达水平。
此外，转录因子也参与对MGST3基因的调控，如核转录因子NF-E2相关因子2（Nrf2）能够结合MGST3基因的启动子区域，促进其转录活性。
此外，DNA甲基化修饰也可能影响MGST3基因的表达水平。
这些调控因素的变化可能与MGST3基因在疾病中的作用有关。
MGST3基因与一些疾病的关联也得到了研究的关注。
研究发现，MGST3基因的多态性与肺癌、结直肠癌和乳腺癌等多种肿瘤的发生风险相关。
例如，某些MGST3基因多态性突变型与肺癌的易感性相关，可能与其对环境致癌物的解毒能力下降有关。
此外，MGST3基因的表达水平在某些疾病中也发生改变，如哮喘、阿尔茨海默病和帕金森病等。
这些研究结果表明MGST3基因可能在疾病的发生和发展中发挥重要作用。
MGST3基因编码的谷胱甘肽S-转移酶在细胞内起到重要的解毒和抗氧化作用，参与细胞内氧化还原过程。
该基因的结构与功能、表达调控以及与疾病的关联等方面的研究为我们深入了解该基因的生物学功能和潜在的临床应用奠定了基础。
谷胱甘肽S转移酶的研究进展及其与肿瘤的相关性
谷胱甘肽S转移酶的研究进展及其与肿瘤的相关性常彬霞;貌盼勇【摘要】Drug metabolism is one of the most important components in cell detoxification, and two enzymes, i.e. phase I drug metabolism enzyme and phase Ⅱ drug metabolism enzyme, are involved in the process- Glutathione-S-transferase (GST) is an important phase Ⅱ drug metabolic enzyme, which, together with phase I drug metabolic enzyme, may catalyze drugs to form high water-soluble products. Therefore, GST may counteract the lesions caused by endogenous and exogenous electrophilic substances, and play an important role in antitumorigenisis. The genes coding proteins that have GST activity constitute a super family, and distribute in at least 7 chromosomes. GST possesses many functions, and it is traditionally held that GST may counteract the lesions caused by endogenous and exogenous toxic compounds. Moreover, the over-expression of GST in tumor cells may mediate glutathione to bind on the substrates of anticancer drugs, accordingly leads to drug resistance of tumor.%药物代谢是细胞解毒机制的重要组成部分之一,其中主要涉及两种酶:Ⅰ和Ⅱ相药物代谢酶.谷胱甘肽S转移酶(GST)是一种重要的Ⅱ相药物代谢酶,可与Ⅰ相药物代谢酶一起催化药物形成高水溶性终产物.所以,GST能够抵御内源性和外源性亲电子物质的损害,并在抗肿瘤过程中发挥重要作用.编码GST的基因至少分布在7条染色体上,构成了一个超基因家族,编码具有GST活性的蛋白.GST有许多功能,传统观点认为,细胞中的GST可发挥防御内、外源性毒性化合物损害的作用.另外,GST在肿瘤细胞中高表达,可介导谷胱甘肽结合至大量抗癌药物底物上,导致肿瘤耐药的发生.【期刊名称】《解放军医学杂志》【年(卷),期】2012(037)008【总页数】5页(P838-842)【关键词】谷胱甘肽转移酶;抗药性,肿瘤【作者】常彬霞;貌盼勇【作者单位】100039 北京解放军302医院非感染肝病诊疗中心;100039 北京解放军302医院试验技术研究保障中心【正文语种】中文【中图分类】R730.1细胞解毒机制可对抗环境中多种有毒物质的侵害，亦能对抗一些内源性物质(如在正常代谢过程中产生的活性氧化产物)的侵害，对维护机体健康至关重要。
gst标签蛋白诱导温度
gst标签蛋白诱导温度GST标签蛋白诱导温度引言：GST标签蛋白是一种常用的蛋白质标签，用于在分子生物学研究中标记和纯化目标蛋白。
在GST标签蛋白的表达和纯化过程中，温度是一个重要的因素。
本文将探讨GST标签蛋白诱导温度的选择和影响。
一、GST标签蛋白的基本原理GST标签蛋白是由谷胱甘肽S转移酶（glutathione S-transferase, GST）与目标蛋白之间的多肽序列连接而成。
GST标签蛋白具有一定的亲和力，可以与谷胱甘肽结合，并通过谷胱甘肽琥珀酸盐琼脂糖（glutathione agarose）亲和层析柱进行纯化。
二、GST标签蛋白的诱导温度选择GST标签蛋白的表达和纯化通常在大肠杆菌中进行。
在选择GST标签蛋白的诱导温度时，需要考虑到多个因素，包括目标蛋白的稳定性、溶解度、转化效率和纯化效果等。
1. 目标蛋白的稳定性：目标蛋白的稳定性是选择GST标签蛋白诱导温度的重要参考因素之一。
如果目标蛋白在高温下易于变性失活，那么应选择较低的温度进行诱导，以保持目标蛋白的活性。
2. 目标蛋白的溶解度：目标蛋白的溶解度也是选择GST标签蛋白诱导温度的考虑因素之一。
一些目标蛋白在高温下溶解度较低，可能会出现不溶性聚集体的形成。
因此，应根据目标蛋白的溶解度特性选择适当的诱导温度。
3. 转化效率和纯化效果：GST标签蛋白的转化效率和纯化效果也受到诱导温度的影响。
一般来说，较高的温度可以促进蛋白的表达，但也可能导致蛋白的部分变性和聚集。
因此，需要在转化效率和纯化效果之间进行权衡，选择适当的诱导温度。
三、GST标签蛋白诱导温度的影响GST标签蛋白诱导温度的选择直接影响到蛋白的表达水平和纯化效果。
适当的诱导温度可以提高目标蛋白的表达量，但过高的温度可能导致蛋白失活或变性。
此外，在高温下，GST标签蛋白容易发生聚集，从而影响纯化效果。
1. 表达水平：适当的诱导温度可以提高GST标签蛋白的表达水平。
一般来说，较高的温度可以促进蛋白的合成和折叠，从而增加表达水平。
烟草甲谷胱甘肽s-转移酶基因lsgste 1的表达及其与甲酸乙酯耐受性的关系
管）中的表达水平，以及在甲酸乙酯熏蒸胁迫后的5龄幼虫中的表达变化。进一步采用RNAi技术
沉默烟草甲5龄幼虫LsGSTei基因,通过生物测定分析烟草甲对熏蒸剂甲酸乙酯的敏感性变化&
【结果】获得LsGSTer基因的全长cDNA序列# GenBank登录号：MN480468），开放阅读框长684 bp,
编码227个氨基酸,N端和C端均存在催化保守位点。系统发育分析表明该基因属于 GSTe的
1 月 January 2020, 63(1) : 1 -10
昆虫学报
ACTA ENTOMOLOGICA SINICA
http: ! www. insect, ory. cn doi： 10.163E0/j. HcI.2020.01.001
烟草甲谷胱甘肽！转移酶基因LsGSTei的表达 及其与甲酸乙酯耐受性的关系
摘要：【目的】探究烟草甲Lasioderma serricorne谷胱甘肽S-转移酶（glutathione S-transferase, GST） 基因LsGSTer的分子特性和生物学功能。【方法】在烟草甲转录组数据的基础上，利用RT-PCR技 术扩增LsGSTei基因，并进行生物信息学分析；采用qPCR技术检测LsGSTer在烟草甲不同发育阶 段（低龄幼虫、高龄幼虫、蛹、低龄成虫、高龄成虫）及高龄幼虫不同组织（表皮、中肠、脂肪体、马氏
中图分类号：Q966 文献标识码：A
文章编号：0454-6296（2020）01-0001-10
Expression of glutathione S-transferase gene LsGSTe& and its relationship
with ethyl formats toUrance it ths cigarettr beetle, Lasioderma serricorne
谷胱甘肽 S-转移酶(glutathione S-transferase,GST)试剂盒说明书
货号: MS1204 规格：100管/96样谷胱甘肽S-转移酶（glutathione S-transferase，GST）试剂盒说明书微量法注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：GST 是一种具有多种生理功能的蛋白质家族，主要存在于细胞质内。
GST 是体内解毒酶系统的重要组成部分，主要催化各种化学物质及其代谢产物与 GSH 的巯基共价结合，使亲电化合物变为亲水物质，易于从胆汁或尿液中排泄，达到将体内各种潜在或具备毒性的物质降解并排出体外的目的。
因此，GST 在保护细胞免受亲电子化合物的损伤中发挥着重要的生物学功能。
此外，因为 GST 具有 GSH-Px 活性，亦称为 non-Se GSH-Px，具有修复氧化破坏的大分子如DNA、蛋白质等的功能。
注意，GST 催化的反应减少 GSH 含量，但是不增加GSSG 含量。
测定原理：GST催化GSH与CDNB结合，其结合产物的光吸收峰波长为340nm；通过测定340nm 波长处吸光度上升速率，即可计算出GST活性。
自备仪器和用品：低温离心机、水浴锅、可调节移液器、紫外分光光度计/酶标仪、微量石英比色皿/96 孔板、和蒸馏水。
试剂组成和配置：试剂一：液体×1 瓶，4℃保存。
试剂二：液体×1 瓶，4℃保存。
试剂三：粉剂×1 瓶，4℃保存。
临用前加2 mL蒸馏水溶解。
粗酶液提取：1. 组织：按照组织质量（g）：试剂一体积(mL)为 1：5~10 的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL试剂一）进行冰浴匀浆。
8000g，4℃离心 10min，取上清置冰上待测。
2. 细菌、真菌：按照细胞数量（104个）：试剂一体积（mL为500~1000：1的比例（建议500万细胞加入1mL试剂一），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；然后8000g，4℃，离心10min，取上清置于冰上待测。
GSTP1在胃癌组织中表达及临床病理学意义
GSTP1在胃癌组织中表达及临床病理学意义摘要】目的探讨胃腺癌及癌旁组织中谷胱甘肽S-转移酶P1(glutathione S-transferase P1, GSTP1 )表达水平及临床病理学意义。
方法应用免疫组织化学方法检测75例原发性胃腺癌、38例癌旁正常组织石蜡标本中GSTP1蛋白表达水平，观察其与胃癌病人临床病理学参数的关系。
结果 GSTP1在75例胃腺癌组织中有46例呈高表达；明显高于癌旁正常组织表达水平（x2=4.852，P=0.028），GSTP1表达与胃腺癌患者年龄、性别、肿瘤大小、浸润深度、分化程度及淋巴结转移均无明显相关性（P>0.05），但与患者预后相关(χ2=3.899,P=0.048)。
结论 GSTP1在胃腺癌中表达上调，并与胃腺癌患者预后相关。
【关键词】胃腺癌及癌旁组织谷胱甘肽S-转移酶胃癌是全世界最常见的恶性消化道肿瘤之一,并在癌症死亡病因中名列第二位[1]。
胃癌的发生是癌基因的激活、抑癌基因的失活,以及细胞周期调节因子失控等多因素、多途径共同作用的结果。
谷胱甘肽 S -转移酶( glutathione S -trans ferase, GST)是一组分布广泛的多功能同工酶, 谷胱甘肽S-转移酶 P1(glutathione S-transferase P1,GSTP1 )是谷胱甘肽转移酶超基因家族中的重要成员，与肿瘤的关系甚为密切[2]。
研究发现，GSTP1广泛存在于多种恶性肿瘤组织中，如喉癌、乳腺癌、消化道肿瘤、前列腺癌等[3-9]。
但其在胃腺癌中研究鲜有报道，本文应用免疫组化技术检测GSTP1在胃腺癌及癌旁组织中表达，并探讨其临床病理学意义。
一.材料和方法1.材料收集2001年1月至2011年12月我院具有完整临床资料的原发性胃腺癌手术切除标本75例，癌旁正常组织38例，其中50例有完整随访资料。
GSTP1羊抗鼠单克隆抗体购自美国Santa Cruz 公司（sc-66000）。
谷胱甘肽转移酶在植物抵抗非生物胁迫方面的角色
谷胱甘肽转移酶在植物抵抗非生物胁迫方面的角色谷胱甘肽转移酶（glutathione S-transferase，GST）是一类广泛存在于植物、动物和微生物中的酶，其具有催化谷胱甘肽（glutathione，GSH）与各种亲电性物质结合的能力。
因此，GST可参与植物的许多生理和代谢过程，例如调节氧化还原状态、解毒代谢产物、维持免疫稳态等。
在植物抵御非生物胁迫方面，GST显现出重要的作用。
一方面，GST参与了植物对多种化学物质的解毒作用。
许多农药、重金属等环境污染物对植物的生长和发育具有严重的危害，而GST可以通过将这些有害物质与谷胱甘肽还原成无毒物质进行解毒。
例如，在植物受到除草剂禾草灵（2,4-dichlorophenoxyacetic acid，2,4-D）的胁迫时，GST的活性会显著增强，进而降低禾草灵的毒性，保护植物免受其伤害。
另一方面，GST也介导了植物的抗氧化应答。
氧化胁迫是影响植物生长和发育的一个重要因素，它会导致许多有害氧自由基的释放和累积，对细胞膜、蛋白质和核酸等生物大分子造成损伤。
然而，GST可以与氧自由基结合，形成稳定的产物，并且能通过调节各种氧化还原酶的活性，减轻氧化胁迫带来的不良影响。
例如，在盐胁迫的情况下，GST可以与过氧化氢进行结合，减轻ROS的毒性，维持细胞内氧化还原平衡。
除此之外，GST也参与了植物的信号转导和细胞壁合成等过程，总体上显现出了对植物逆境适应的重要作用。
值得注意的是，不同的植物在不同的环境中所表现出的GST特异性和功能也存在差异，这对植物抵御非生物胁迫的策略选择和调整具有一定的指导意义。
总之，谷胱甘肽转移酶在植物抵御非生物胁迫方面发挥了重要的调节作用，它可以通过解毒作用和抗氧化应答等机制，降低环境污染物和氧化自由基对植物的损伤，保护植物的生长和发育。
在今后的研究中，我们可以进一步探究GST在植物逆境生存中的作用机制和生物学意义。
谷胱甘肽s-转移酶的功能
谷胱甘肽s-转移酶的功能
谷胱甘肽s-转移酶（glutathione S-transferase，GST）是一类重要的酶，在生物体内起着多种重要的功能。
该酶主要作用在细胞内，参与细胞代谢过程中的许多关键反应，具有显著的生物学意义。
在生物体内发挥着重要的作用，包括抗氧化、解毒、细胞保护等多种作用。
首先，在抗氧化方面，谷胱甘肽s-转移酶可以通过转移底物中的谷胱甘肽，帮助清除自由基和有害代谢产物，从而减少氧化应激对细胞的伤害。
自由基是细胞内的危险分子，会导致细胞损伤和生物体老化，而谷胱甘肽
s-转移酶的存在能够有效地减少氧化损伤，维护细胞健康。
其次，在解毒方面，谷胱甘肽s-转移酶可以通过结合有毒底物，将其转化为水溶性代谢产物，从而使其更容易被排泄。
这种解毒作用对维持生物体内环境的稳定性至关重要，有助于预防毒素对生物体的损害。
此外，谷胱甘肽s-转移酶还参与了多种重要的生物化学反应，如脂质代谢、氨基酸代谢等。
在脂质代谢中，谷胱甘肽s-转移酶可以通过调节脂
质代谢途径，维持细胞内脂质平衡，有助于维持细胞健康。
在氨基酸代谢中，谷胱甘肽s-转移酶参与氨基酸的代谢和转运，有助于碱基的合成和蛋白质
的合成，是维持细胞正常功能的关键酶类。
让我们总结一下本文的重点，我们可以发现，谷胱甘肽s-转移酶在生物体内的功能多样且重要，与细胞代谢和生物体内环境的平衡密切相关。
通
过对其功能的深入研究，可以更好地了解细胞内代谢的调控机制，为预防和治疗多种疾病提供理论基础。
未来的研究还需深入探讨谷胱甘肽s-转移酶在细胞信号转导、疾病发生发展等方面的作用机制，以期揭示其更多的生物学功能及临床应用潜力。
谷胱甘肽S-转移酶(GST)检测
谷胱甘肽S-转移酶（GST）检测
谷胱甘肽S-转移酶（Glutathione S-transferase, GST）是一类广泛分布于生物体的多功能解毒酶系，也是昆虫及螨类对有机磷类杀虫剂产生抗生的重要因素，主要存在于细胞质内，参与许多内外源有毒物质的代谢，并可转运一些重要的亲脂性化合物，具有修复氧化破坏的大分子如DNA、蛋白质等的功能。
GSTs催化各种化学物质及其代谢产物与谷胱甘肽S-转移酶的巯基共价结合，使亲电化合物变为亲水物质，易于从胆汁或尿液中排泄，达到将体内各种潜在或具备毒性的物质降解并排出体外的目的。
因此，谷胱甘肽S-转移酶在保护细胞以抵御氧化侵害及氧化压力中起重要的作用。
迪信泰检测平台采用生化法，结合相应的酶类的试剂盒，可高效、精准的检测谷胱甘肽S-转移酶的活性变化。
此外，我们还提供其他ASA-GSH循环类的检测服务，以满足您的不同需求。
生化法测定谷胱甘肽S-转移酶样本要求：
1. 请确保样本量大于0.2g或者0.2mL。
周期：2~3周
项目结束后迪信泰检测平台将会提供详细中英文双语技术报告，报告包括：
1. 实验步骤（中英文）
2. 相关参数（中英文）
3. 图片
4. 原始数据
5. 谷胱甘肽S-转移酶活性信息。
谷胱甘肽S转移酶(GSTP1)在前列腺癌中的表达及其临床意义
谷胱甘肽S转移酶（GSTP1）在前列腺癌中的表达及其临床意义摘要】目的：探讨谷胱甘肽S转移酶（GSTP1）在前列腺癌组织中的表达及其临床意义。
方法：采用免疫组织化学方法检测40例前列腺癌组织及42例前列腺增生组织中GSTP1的表达，分析GSTP1的表达与 Gleason分级之间的关系。
结果：GSTP1在前列腺增生组织中为高表达，40例前列腺癌组织中GSTP1表达率在高、中、低分化癌中分别为58.3%、20.0%、16.7%，呈下降趋势，2组GSTP1表达差异有统计学意义（P＜0.01）。
结论： GSTP1表达缺失和4-HNE的高表达，可能在前列腺癌的进展中起重要作用。
【关键词】前列腺肿瘤；谷胱甘肽S转移酶；四羟基壬烯；免疫组织化学【中图分类号】R737.25 【文献标识码】A 【文章编号】2095-1752（2017）08-0218-02前列腺癌在我国的发病率呈显著上升趋势，其中部分前列腺癌患者逐渐产生激素耐受而转为去势抵抗型前列腺癌。
对于去势抵抗型前列腺癌的发生机制目前尚未明了。
谷胱甘肽S转移酶（glutathione S -transferases，GSTs）为还原4-HNE、调控其细胞内水平的主要酶[1]。
本研究通过比较前列腺癌患者、前列腺增生患者前列腺癌组织中GSTP1的表达情况，来初步评价其在前列腺癌发生机制中的作用及临床意义。
1.资料与方法1.1 一般资料取自我院2013年10月至2016年2月收治的前列腺癌患者40例，其中前列腺癌切除标本15例，经尿道电切标本6例，穿刺活检组织标本19例。
年龄61～86岁，平均年龄72岁。
病理分级：根据Gleason评分标准分为高分化腺癌12例（Gleason评分2～4分），中分化腺癌10例（Gleason评分5-7分），低分化腺癌18例（Gleason评分8～10分）；42例同期手术切除的前列腺增生患者标本作为对照，年龄63～81岁，平均年龄69岁。
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相关症状： 胃纳差症状、下肢肿胀和乏力、乏力、纳 差、消化不良。
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相关疾病： 丁型病毒性肝炎、乙肝、丙型病毒性肝炎、 戊型病毒性肝炎、新生儿肝炎、甲型肝炎、 病毒性肝炎、妊娠合并病毒性肝炎。
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临床意义： 显升高，多数为正常人的5～8倍。急性重 症肝炎病人的GST有时升高至正常值的数 十倍，具有预测严重肝坏死发生的价值。
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正常值： 酶活性法，血清GST＜21U/L。
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相关检查：
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简介：
谷胱甘肽S移换酶(glutathione Stransferase，GST)：GST是一组与肝脏解 毒功能有关的酶。该酶主要存在于肝脏内， 微量存在于肾、小肠、睾丸、卵巢等组织 中。由于肝细胞质内富含GST，当肝细胞 损害时，酶迅速释放入血，导致血清GST 活性升高。
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重症肝炎和慢性肝炎时，GST升高者显著 多于ALT升高者，提示GST具有较好的特异 性与灵敏性，诊断急性肝损害的灵敏性与 ALT相近，诊断慢性肝损害的灵敏性优于 ALT，同时检测GST与ALT能明显提高肝损 害的诊断率。重症肝炎病人，血清CST明
谷胱甘肽S_转移酶综述
谷胱甘肽 S-转移酶综述
张 飚 1，李 永清 2*，高 轩 1 （1．河北农业大学动物科技学院，河北 保定 071000；2．北京市农林科学院畜牧兽医研究所， 北京 100089）
【摘 要】谷胱甘肽 S-转移酶(glutathioneS-transferases，GSTs)是由多个基因编码、具有多种功能的超基因家族酶，
通常，GSTs 催化 GSH 与亲电子物质结合形成 硫醇尿 酸，经肾脏排出 体外。其亦 可作为转 运 蛋 白 转运亲脂化合物，如胆红素、胆酸、类固醇激素和不 同的外 源性化合物。其通过酶促和 非酶促反 应 ，解 除化学诱变剂、促癌剂以及脂质和 DNA 氢过氧化 物的毒性，保护正常细胞免受致癌和促癌因素的影 响，在抗诱变及抗肿瘤中起重要作用[6] 。
6 GSTs 与寄生虫的关系
血吸虫生活史各期中以虫卵所致的损害最为 严重，虫卵沉着于肝、肺等组织，并释放可溶性虫卵 抗原(SEA)，刺激各种淋巴因子的大量产生，引起机 体Ⅳ型 变态反应。形成虫卵肉芽肿 、门静脉 高 压 等 一系列病理反应，对机体造成损害。血吸虫 GSTs 蛋白作为疫苗除可诱导较强的免疫保护外，还可有 效减少成虫数量和产卵数，一些复合型的疫苗蛋白 如 Sm14-3-3 或 Sj14-3-3 与 GST 组成融合蛋白可激 发机体 23%～ 32%的补 体介导的细胞毒作用 ， ［14，15］ 调节细胞因子的分泌，使致炎因子的分泌减少而使 IL-10 和 IgG1 升高，从而减轻Ⅳ型变态反应 [16] ，使 得虫卵肉芽肿的病理损害程度有所减轻。
ZHANG Biao,LI Yong-qing,GAO Xuan (1.College of Animal Science and Technology Hebei Agricrltural University. Baoding Hebei 071000;2.Animal Science and veterinary research institute Agriculture and forestry academy of science. Beijing 100089)
2023年遗传药理学与个体化用药考试题及答案
2023年遗传药理学与个体化用药考试题及答案【试题】（一）单项选择题1.下面哪些基因属于药物氧化代谢酶基因（）A.CYP3A4B.HNMTC.ABCBlD.SLC01B1E.ALDH2.仅肝脏中CYP总量的l%%-2%,但已知经其催化代谢的药物却多达80余种的药物代谢氧化酶是（）A.CYP1A2氏CYP2C9C.CYP2C19D.CYP2D6E.CYP3A43.经典咪达嘎仑口服试验，是衡量哪种CYPs,活性的"金标准"（)A.CYP1A2B.CYP2C9C.CYP2C19D.CYP2D6E.CYP3A4.B-RAF突变的黑色素瘤患者有效的药物（）A.西妥昔单抗B.帕尼单抗C.维罗菲尼D.曲妥珠单抗E.贝伐单抗5.最早发现的由受体缺陷引起的遗传药理学现象中的一种疾病是（）A.氨基糖昔类抗生素致聋B.恶性高热C.香豆素抗凝作用耐受性D.胰岛素耐受性E.加压素耐受性6.对HNMT的描述正确的是（)A.代谢异烟胖、磺胺二甲喀咤和普鲁卡因胺等B.催化组胺及其他类似结构杂环化合物的Nt-甲基化代谢C.将内、外源性物质摄入细胞内D.参与内、外源性物质氧化代谢E.以上均不正确7.Bl肾上腺素受体的内源性配体是（）A.儿茶酚胺B.乙酰胆碱C.5-HTB.D.多巴胺E.肾上腺素8.B-受体阻滞药的B阻断作用的个体差异是由以下哪种因素引起的（）A.NATB.ADHC.CYP450D.ALDHE.G6PD9.主要位于血小板膜表面，是抗血小板药物氯嗽格雷作用的靶点的受体是（）A.βI-ARB.ATl受体C.P2Y∣2受体D.5-HT受体E.组胺受体10•磺腺类药物靶蛋白的编码基因是（）A.KCNJ11B.CDKAL1C.KCNQlD.PAXE.OATl（二）多项选择题1.20世纪50年代，遗传药理学的重要发现有（）A.伯氨喳敏感的红细胞内谷胱甘肽浓度降低是由于葡萄糖一6-磷酸脱氢酶的缺乏所致B.肌松药琥珀胆碱的异常反应是血清胆碱酯酶的低亲和力变异所致C.异烟酷代谢率遗传控制和慢、快乙酰化代谢者的区分D.我国学者首先以普蔡洛尔为模型药证实了药物反应种族差异E.以上均是2.遗传药理学的发展经历了哪些阶段（）A.描述性阶段B.系谱研究表型活性研究阶段C.单碱基变异研究阶段D.组学研究阶段F.分子生物学研究阶段3.CYPIA2活性增强可能是下面哪些疾病的危险因素（A.结肠癌B.膀胱癌C.肺癌D.乳腺癌E.食管癌4.经CYP2C19代谢的药物有（）A.S-美芬妥英B.奥美拉嘎C.普蔡洛尔D.地西洋E.丙米嗪5.CYP3A主要存在于（）A.心B.肝C.小肠D.肾E.脑6.以下对尿昔二磷酸葡萄糖醛酸基转移酶（UGT）描述正确的有（）A.UGT广泛分布于人体的肝、肾、胃肠道以及各种腺体组织B.参与内源性激素、药物以及许多毒物的代谢B.根据核昔酸序列的相似性分为四个家族：UGT1,UGT2,UGT3和UGT8C.人类UGTlA9的突变可改变人体内胆红素代谢水平，导致遗传性高胆红素血症D.UGT2B7主要表达于肝脏，是最重要的葡萄糖醛酸基转移酶7.由NAT2代谢的药物有（）A.磺胺二甲喀唳B.异烟胱C.对氨基水杨酸D.普鲁卡因胺E.对氨基苯甲酸8.遗传药理学主要研究哪几类基因多态性对药物的反应（）A.药代动力学基因变异B.药效动力学基因变异C.生物药剂学基因变异D.转运体基因变异E.以上均是9.以下药物可能引起G6PD缺陷者发生溶血的有（）A.氯喳B.柳氮磺叱咤C.吠喃西林D.阿司匹林E.氯霉素10.遗传药理学在新药研发和开发中的应用意义（）A.开发针对性强、对特定疾病和特定人群更安全、更有效的新药B.发现药物新作用靶点，开辟新药设计新途径C.改善药物开发和新药临床试验过程D.提高新药研制的成功率E.降低新药开发成本和医疗费用，减少参试人群数量(三)名词解释1.药物基因组学(pharmacogenomics)2.单核昔酸多态性(SNPs)3.细胞色素P450(CYP450)4.硫喋吟甲基转移酶(thiepursnemellyranferase,thiopurineS-InethyltranSferaSe,TPMT)5.NAT2(N-acetyrangerase2)6.全基因组关联研究(Genote-WidleAssociationSadies j GWAS)(四)简答题1.简述遗传药理学的研究目的及其意义。
GST的种属来源、分子量及氨基酸序列
GST的种属来源、分⼦量及氨基酸序列GST全称：Glutathione S-transferase（⾕胱⽢肽S-转移酶）来源物种：Schistosoma japonicum （⽇本吸⾎⾍）分⼦量： 26 000（单体） 58 500（⼆体）Km (glutathione)： 0.43±0.07 mM等电点（pI）： 5.0以上信息请参考：GE GST HandbookGST的氨基酸序列MSPILGYWKIKGLVQPTRLLLEYLEEKYEEHLYERDEGDKWRNKKFELGLEFPNLPYYIDGDVKLTQSMAIIRYIADKHNMLGGCPKERAEISMLEGAVLDIRYGVSRIAYSKDFETLKVDFLSKLPEMLKMFEDRLCHK TYLNGDHVTHPDFMLYDALDVVLYMDPMCLDAFPKLVCFKKRIEAIPQIDKYLKSSKYIAWPLQGWQATFGGGDHPPKSDLEVLFQGPLGSPEFPGRLERPH附：GST的三维结构（pdb ID：1M99）单体双体以下是来⾃维基百科的介绍：Genetic engineers have used glutathione S-transferase to create the so-called 'GST gene fusion system'. Here, GST is used to purify and detect proteins of interest. In a GST gene fusion system, the GST sequence is incorporated into an expression vector alongside the gene sequence encoding the protein of interest. Induction of protein expression from the vector's promoter results in expression of a fusion protein - the protein of interest fused to the GST protein. This GST-fusion protein can then be purified from cells via its high affinity for glutathione.Fusion proteins offer an important biological assay for direct protein-to-protein interactions. For instance, to demonstrate that caveolin (a membrane protein) binds to eNOS (a catalytic protein) a 'GST-caveolin' fusion protein would be generated. Assay beads, coated with the tripeptide glutathione, strongly bind the GST fusion protein (GST-caveolin, in this example). It is noted that, if cavelin binds eNOS, then GST-caveolin will also bind eNOS, and this eNOS will therefore be present on assay beads.GST is commonly used to create fusion proteins. The tag has the size of 220 amino acids, which, compared to other tags like the myc- or the FLAG-tag, is quite big. It is fused to the N-terminus of a protein. However, many commercially-available sources of GST-tagged plasmids include a thrombin domain for cleavage of the GST tag during protein purification.A GST-tag is often used to separate and purify proteins that contain the GST-fusion. GST-fusion proteins can be produced in Escherichia coli, as recombinant proteins. The GST part binds its substrate, glutathione. Agarose beads can be coated with glutathione, and such glutathione-Agarose beads bind GST-proteins. These beads are then washed, to remove contaminating bacterial proteins. Adding free glutathione to beads that bind purified GST-proteins will release the GST-protein in solution.GST系列⽇志：GST的种属来源、分⼦量等性质GST柱材料的处理⽅法（重⽣）冷泉港 protocol——GST pull-downGE GST融合蛋⽩的纯化protocolGST柱材料的参数（GE Glutathione-Sepharose beads性质介绍）。
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货号: MS1204 规格：100管/96样
谷胱甘肽S-转移酶
（glutathione S-transferase，GST）试剂盒说明书
微量法
注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：
GST 是一种具有多种生理功能的蛋白质家族，主要存在于细胞质内。
GST 是体内解毒酶系统的重要组成部分，主要催化各种化学物质及其代谢产物与 GSH 的巯基共价结合，使亲电化合物变为亲水物质，易于从胆汁或尿液中排泄，达到将体内各种潜在或具备毒性的物质降解并排出体外的目的。
因此，GST 在保护细胞免受亲电子化合物的损伤中发挥着重要的生物学功能。
此外，因为 GST 具有 GSH-Px 活性，亦称为 non-Se GSH-Px，具有修复氧化破坏的大分子如DNA、蛋白质等的功能。
注意，GST 催化的反应减少 GSH 含量，但是不增加GSSG 含量。
测定原理：
GST催化GSH与CDNB结合，其结合产物的光吸收峰波长为340nm；通过测定340nm 波长处吸光度上升速率，即可计算出GST活性。
自备仪器和用品：
低温离心机、水浴锅、可调节移液器、紫外分光光度计/酶标仪、微量石英比色皿/96 孔板、和蒸馏水。
试剂组成和配置：
试剂一：液体×1 瓶，4℃保存。
试剂二：液体×1 瓶，4℃保存。
试剂三：粉剂×1 瓶，4℃保存。
临用前加2 mL蒸馏水溶解。
粗酶液提取：
1. 组织：按照组织质量（g）：试剂一体积(mL)为 1：5~10 的比例（建议称取约0.1g组织，
加入1mL试剂一）进行冰浴匀浆。
8000g，4℃离心 10min，取上清置冰上待测。
2. 细菌、真菌：按照细胞数量（104个）：试剂一体积（mL为500~1000：1的比例（建议500
万细胞加入1mL试剂一），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；然后8000g，4℃，离心10min，取上清置于冰上待测。
3. 血清等液体：直接测定。
测定：
1. 分光光度计/酶标仪预热30min，调节波长到340nm，用蒸馏水调零。
2. 试剂三放在 25℃（一般物种）或者37℃（哺乳动物）保温。
3. 空白管：取微量石英比色皿或96孔板，加入20μL试剂一，180μL试剂二和20μL试剂三，
迅速混匀后于340nm 测定吸光度变化，记录10s和310s吸光度为 A1 和 A2。
4. 测定管：取微量石英比色皿或96孔板，加入20μL上清液，180μL试剂二和20μL试剂三，
迅速混匀后于340nm 测定吸光度变化，记录10s和310s吸光度为A3和 A4。
注意：空白管只需测定一次。
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GST 活性计算公式：
a.使用微量石英比色皿测定的计算公式如下
(1). 按蛋白浓度计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每毫克蛋白每分钟催化1nmol/L CDNB与GSH结合为1个酶活单位。
GST（nmol/min/mg prot）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷(Cpr×V 样)÷T=230×[(A4－A3)－(A2-A1)] ÷Cpr
(2). 按样本质量计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每克样品每分钟催化1nmol/L CDNB与GSH结合为1个酶活单位。
GST（nmol/min/g）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷(W×V 样÷V 样总)÷T=230×[(A4－A3)－(A2-A1)] ÷W
（3）按细胞数量计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每104个细胞每分钟催化1nmol/L CDNB与GSH结合为1个酶活单位。
GST（nmol/min/104cell）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷(细胞数量×V样÷V 样总)÷T=230×[(A4－A3)－(A2-A1)] ÷细胞数量
（4）按液体体积计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每毫升液体每分钟催化1nmol/L CDNB与GSH结合为1个酶活单位。
GST（nmol/min/mL）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷V 样÷T
= 230×[(A4－A3)－(A2-A1)]
ε：产物摩尔消光系数，9.6×103L/mol /cm；d：比色皿光径，1cm；106：1mol=1×106μmol；V 反总：反应体系总体积，220μL=2.2×10-4 L；Cpr：上清液蛋白质浓度（mg/mL），需要另外测定，建议选用本公司生产的 BCA 蛋白质浓度测定试剂盒；W ：样品质量；V 样：加入反应体系中上清液体积，20μL=0.02 mL；V 样总：提取液体积，1 mL；T：反应时间（min），5min。
b.使用96孔板测定的计算公式如下
(1). 按蛋白浓度计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每毫克蛋白每分钟催化1nmol/L CDNB与GSH结合为1个酶活单位。
GST（nmol/min/mg prot）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷(Cpr×V 样)÷T=460×[(A4－A3)－(A2-A1)] ÷Cpr
(2). 按样本质量计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每克样品每分钟催化1nmol/L CDNB与GSH 结合为 1个酶活单位。
GST（nmol/min/g）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷(W×V 样÷V 样总)÷T=460×[(A4－A3)－(A2-A1)] ÷W
（3）按细胞数量计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每104个细胞每分钟催化1nmol/L CDNB与GSH结合为1个酶活单位。
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GST（nmol/min/104cell）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷(细胞数量×V样÷V 样总)÷T=460×[(A4－A3)－(A2-A1)] ÷细胞数量
（4）按液体体积计算
活性单位定义：在25℃或者37℃中，每毫升液体每分钟催化1nmol/L CDNB GSH结合为1个酶活单位。
GST（nmol/min/mL）=[(A4－A3)－(A2-A1)]÷ε÷d×109×V 反总÷V 样÷T
=460×[(A4－A3)－(A2-A1)]
ε：产物摩尔消光系数，9.6×103L/mol /cm；d：96 孔板光径，0.5cm；106：1mol=1×106μmol；V 反总：反应体系总体积，220μL=2.2×10-4L；Cpr：上清液蛋白质浓度（mg/mL），需要另外测定，建议选用本公司生产的 BCA 蛋白质浓度测定试剂盒；W ：样品质量；V 样：加入反应体系中上清液体积，20μL=0.02 mL；V 样总：提取液体积，1 mL；T：反应时间（min），5min。
注意事项：
1. 样品处理等过程均需要在冰上进行，且须在当日测定酶活力；
2. 细胞中GST活性测定时，细胞数目须在300万-500万之间，细胞中GST的提取时可加试剂一
后研磨或超声波处理，不能用细胞裂解液处理细胞；
3. 本法测定 GST 活性的线性范围可达76μmol/min /L，测定前先用1～2个样做预实验，如
5min 内反应不成线性，须对样品用蒸馏水稀释，计算结果乘以稀释倍数；
4. 测定反映的温度对测定结果有影响，请控制在25℃或者37℃（哺乳动物）。
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