16氨基酸、多肽、蛋白质

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2021高考苏教版生物一轮复习讲义：必修1 第1单元第3讲蛋白质的结构和功能

第3讲蛋白质的构造和功能考点一| 蛋白质的构造和功能1．氨基酸及其种类(1)写出图中构造名称a．氨基；c.羧基。

(2)通过比拟图中两种氨基酸，写出氨基酸的构造通式：。

(3)不同的氨基酸取决于R基的不同，图中两种氨基酸的R基分别是b、d(填字母)。

(4)规律总结氨基酸构造特点2．蛋白质的构造及其多样性(1)二肽的形成①过程①名称：脱水缩合；场所：核糖体。

②物质②：二肽。

③构造③：肽键，其构造简式为：—CO—NH—。

④多个氨基酸发生该反响，产物名称为多肽。

(2)蛋白质的构造层次氨基酸――→脱水缩合多肽――→盘曲、折叠蛋白质(3)蛋白质分子多样性的原因①氨基酸⎩⎨⎧ a.种类不同b.数目成百上千c.排列顺序千变万化②多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间构造千差万别。

3．蛋白质的功能(连线)实例蛋白质功能 ①肌肉、毛发等a ．免疫功能 ②绝大多数酶b ．信息传递和调节 ③血红蛋白c ．催化作用 ④胰岛素d ．运输功能 ⑤抗体e ．构成生物体【提示】 ①－e ②－c ③－d ④－b ⑤－a1．判断氨基酸的说法的正误。

(1)组成生物体蛋白质的氨基酸约20种，有些氨基酸在人体细胞中不能合成。

(√)(2)分子式中只要有氨基和羧基，就可以判断为构成生物体的氨基酸。

(×)【提示】构成生物体的氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，且必须有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。

(3)氨基酸中R 基不同，决定了氨基酸的空间构造不同。

(×)【提示】氨基酸是组成蛋白质的单体，无空间构造差异。

(4)组成氨基酸的元素只有C 、H 、O 、N 四种。

(×)【提示】主要由C 、H 、O 、N 组成，有的还有P 、S 等。

2．判断关于蛋白质知识说法的正误。

(1)高尔基体是肽链合成和加工的场所。

(×)【提示】肽链合成的场所是核糖体。

(2)血红蛋白中不同肽链之间通过肽键连接。

(×)【提示】血红蛋白的不同肽链之间的化学键不是肽键，而是其他的化学键。

16氨基酸

NH2 H3C CH COOH OH H3C CH COOH
HNO2
+
N 2
根据放氮的体积，可测定氨基酸的含量。
1.2.4 Réaction avec la Ninhydrine
O OH 2 OH O OOHN O O O H 2N CH R COO-
2. Protéine et peptides
HSCH 2 CH COOH NH2
? * 苯丙氨酸（Phenylalanine,Phe） PhCH2 CH COOH NH2
Acide aminés “neutre” （2）
酪氨酸(Tyrosine, Tyr) HOPhCH2 CH COOH NH2
CH2 CH COOH NH2
*色氨酸(Tryptophan, Trp) N H
NH2 R CH COOH
OH
-
R-CH2-NH2
+ CO 2
-
NH 3+ HOOCCH 2CH 2CHCOO
-
OOCCH 2CH 2CH 2NH 3 + CO 2
+
L-谷氨酸脱羧酶
1.2.3 Réaction avec l’acide nitreux (réaction de diazotation et de désamination nitreuse)
condensation d‘acides aminés. La condensation
entre deux acides aminés forme un dipeptide. La liaison entre deux acides aminés est appelée liaison peptidique. Il y a en moyenne(中间的) dans une protéine de 100 à 300 acides aminés. L’acide

第16章氨基酸、肽和蛋白质

C C H 2O C O O C C OH C O OH
茚三酮
C C O OH C OH O NH2 + RCHCOOH
水合茚三酮
C C O C O N O C C C HO + RCHO + CO2
蓝色或紫红色
是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法——既可定性，又可定量。
8
若为亚氨基，与茚三酮作用，则呈黄色。例： O C C OH C OH O + NH2 C COO C
的由排基列因顺上序的决遗定传的密。码猪胰岛素分子的一级结构
17
二、蛋白质的二级结构(高级结构) 指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠的方式 ——局部空间排列。二级结构的主要形式 α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲 1、α-螺旋各肽键平面通过α-碳原子的旋转，围绕中心轴形成的一种紧密螺旋盘曲构象。它是最常见、含量最丰富的二级结构。
OH R CH COOH NH3 H R CH COO NH3 H OH R CH COO NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
注意点：等电点为氨基酸分子呈电中性，而不是溶液的pH为中性。例：丙氨酸(中性) 谷氨酸(酸性) 赖氨酸(碱性) pI = 6.02 pI = 3.22 pI = 9.74
+
O 弱碱 + N H 2 -C H -C R NO2 O 2N O OH +
NO2
O
F
肽链
O 2N
N H -C H -C R
肽链
N H -C H -C R
混合氨基酸
黄色
二、C-端分析(羧酸多肽酶法) 用羧酸多肽酶水解多肽，只有靠近游离羧基的一个肽键可被水解，再分离鉴定。

氨基酸_多肽

14
肽键的平面特征
15
15.5 蛋白质的结构蛋白质也是由氨基酸以酰胺键形成的大分子化合物。蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将相对分子量在 10000以上的多肽称为蛋白质。在10000以下的称为多肽。蛋白质的结构可分为四级：一级结构：氨基酸的连接顺序。二级结构：肽链的的构象及通过链内或链间的氢键形成的α-螺旋、β-折叠等结构。三级结构：是指在二级结构基础上，肽链相互扭在一起或卷曲成其他形状。
∆ R CH2NH2 + CO2 R CH COOH 或脱羧酶 NH2
8 脱羧和脱氨基反应
(CH3)2CHCH2CHCOOH + H2O NH2 酶 (CH3)2CHCH2CH2OH + CO2 + NH3
11
二多肽和蛋白质
一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键。
16
四级结构：是指由多条具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。
一級结构
二級结构
三級结构
四級结构
17
α-螺旋多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。蛋白质分子为右手α-螺旋。
6
2 与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2 R CH COOH + N2 + H2O OH

反应是定量进行的，可以根据放出氮气的量计算分子中氨基的量。（范斯来克氨基测定法） 3 与醛反应

第十六章氨基酸、多肽和蛋白质

OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一类化合物。肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点脱水
OH
H+
- - 带负电荷脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称试剂颜色作用基团缩二脲反应强碱、稀硫酸铜溶液紫色或紫红色肽键茚三酮反应稀茚三酮溶液蓝紫色氨基蛋白黄反应浓硝酸、再加碱深黄色或橙红色苯环亚硝酰铁氢化钠亚硝酰铁氢化钠溶液红色巯基
（五）氧化脱氨反应氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。

氨基酸、蛋白质和核酸

负离子正离子偶极离子
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应

氨基酸,多肽,蛋白质的关系

氨基酸,多肽,蛋白质的关系
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，是一类含有羧基（-COOH）和氨
基（-NH2）的有机分子。

它们通过共价键结合形成多肽，多个多肽之
间再形成蛋白质。

氨基酸在蛋白质中的序列是非常重要的，因为它们决定了蛋白质
的结构和功能。

蛋白质的结构包含着四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是氨基酸序列的线性排列；二级结构
包括α螺旋和β折叠；三级结构是主链的三维摆动，使得氨基酸侧
链在空间上排列成为蛋白质的特定形状；四级结构是由两个或多个链
相互作用而形成的复杂蛋白质结构。

蛋白质的功能非常广泛，包括结构支持、酶催化、信号传导和免
疫保护等。

每个蛋白质的功能都与它的结构密切相关，因此对于蛋白
质的结构和功能的研究非常关键。

一种具有特定功能的蛋白质的序列通常由数百个甚至上千个氨基
酸组成。

不同的氨基酸组成不同的序列，则产生不同的蛋白质结构和
功能。

在人体中，氨基酸可以由体内合成或外源性摄取获得。

不同种类
的氨基酸在人体中的相对含量不同，因此也影响了蛋白质的合成和功能。

总之，氨基酸、多肽和蛋白质之间是密不可分的关系。

氨基酸是
构成蛋白质的基本单元，而多个氨基酸结合形成多肽，多个多肽之间
再形成蛋白质。

蛋白质的序列和结构决定了其功能，因此研究氨基酸、多肽和蛋白质的相互关系对于解决人类健康问题具有重要意义。

多肽与蛋白质类药物-氨基酸多肽蛋白质

二.多肽与蛋白质类药物的制造方法

3.分离纯化
多肽及蛋白质的分离纯化是将提取液中的目的蛋白质与其他非蛋白质杂质及各种不同蛋白质分离开来的过程. 常用的分离纯化方法有: (1) 根据蛋白质等电点的不同来纯化蛋白质在等电点时蛋白质性质比较稳定,其物理性质如导电性,溶解度,黏度,渗透压等皆最小,因此可利用蛋白质等电点时溶解度最小的性质来制备蛋白质.
不十分清楚，从活性肽或细胞生长调节因子的角度去研究它们的物质基础和作用机制，预计可获得成效
主要多肽类药物
1．多肽激素 ① 垂体多肽激素：促皮质素(ACTH),促黑激素(MSH),催产素(OT) ② 下丘脑激素：促甲状腺激素释放激素（TRH），生长素抑制激素（GRIF） ③ 甲状腺激素：甲状旁腺激素（PTH），降钙素（CT）。 ④ 胰岛激素：胰高血糖素γ，胰解痉多肽γ。 ⑤胃肠胃道激素：胃泌素，胆囊收缩素一促胰激素（CCK-PZ）,缓激肽 ⑥ 胸腺激素：胸腺素、胸腺肽, 胸腺血清因子
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（一）蛋白类药物的分类

6．碱性蛋白质
硫酸鱼精蛋白，存在于鱼类成熟的精子中，强碱
性。

7．蛋白酶抑制剂胰蛋白酶抑制剂，亦称抑肽酶。

8．植物凝集素 PHA、ConA。
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（二）蛋白类药物作用方式

已从生化药物对机体各系统和细胞生长的调节扩展到被动免疫、替代疗法、抗凝血剂以及蛋白酶的抑制物等多种领域
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（三）应用基因工程技术制备重要的蛋白类药物

已实现产品工业化的有几十种，并正从微生物和动物细胞的表达转向基因动植物的表达。
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（四）蛋白质工程技术的应用

16 氨基酸、多肽、蛋白质

第十六章
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节氨基酸第二节多肽第三节蛋白质简介
第十六章氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化：（与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点

十五氨基酸、多肽、蛋白质、核酸

DNA OH H OH H 核糖核苷酸 H OH H 核苷 O NH2 N N HN N 碱基 N N H2N N N H H
磷酸腺嘌呤(A)
HO
NH2 N O N H
O HN O N H
CH3
鸟嘌呤(G) 胞嘧啶(C) 胸腺嘧啶(T)
二核酸的结构
HO
A O H H O P O H H O O P O H H O O P O OOO H H H OO H H H C H H H G
(３) 变性蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、 Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等）作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。蛋白质的变性一般为不可逆的。
第三节
一核酸的组成
核酸
根据所含糖不同,将核酸分核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)
3
CH2CH2-NH2 N NH 组胺
组氨酸
4
氨基和羧基的反应
A 脱水反应 -氨基酸失水
O H3C H2N CH3 H3C HN O O NH CH3
C OH HC CH + HO C NH2 O
-氨基酸失水
环状交酰胺
R CH CH2 COOH NH2
R CH CH COOH + NH3
, -不饱和酸
1 定义
多肽与蛋白质
由氨基酸相互脱水形成的聚酰胺称为肽(peptides)或蛋白质
肽键
N端
H O H O O H O H + NH3 C C N C C N C C N C C H R2 H R3 H R4 OR1
四肽

蛋白质和多肽的氨基酸序列分析

虽然多肽的氨基酸组成分析已向更灵更精确、敏、更精确、更快速以及自动化方向发展和改进，但还没有一种单独适用于所有残和改进，但还没有一种单独适用于所有残基的，并且能在水解液中定量回收的水解方法出现，很多因素如温度、时间、水解方法出现，很多因素如温度、时间、试剂、添加剂、试剂、添加剂、水解方法等对水解的完全程度均有影响。程度均有影响。 • 下面主要对一些常用的水解方法作简要介绍。
引言
测定蛋白质的一级结构前的准备工作
样品纯度必须>97%以上；纯度必须>97%以上 1. 样品纯度必须>97%以上；聚丙烯酰胺凝胶电泳要求一条带测定蛋白质的相对分子质量相对分子质量； 2. 测定蛋白质的相对分子质量； SDS-PAGE，凝胶过滤法， SDS-PAGE，凝胶过滤法，沉降系数法测定蛋白质多肽链种类和数目多肽链种类和数目； 3. 测定蛋白质多肽链种类和数目；种类： SDS种类： SDS-PAGE 数目：末端氨基酸残基摩尔数/ 数目：N末端氨基酸残基摩尔数/蛋白质摩尔数测定蛋白质的氨基酸组成氨基酸组成； 4. 测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数；种氨基酸的个数；
• 1、酸性水解
• 酸性水解是采用较多的一种水解方法，其中HCl是最酸性水解是采用较多的一种水解方法，其中是最通用的水解剂。通用的水解剂。 • 条件：6 mol/L HCI、真空、110℃，水解时间为～条件：、真空、 ℃ 水解时间为20～ 24h。即可用于液相水解模式也可用于气相水解模式。。即可用于液相水解模式也可用于气相水解模式。 • 损失：在该条件下，得到的氨基酸不消旋，但天冬酰损失：在该条件下，得到的氨基酸不消旋，胺和谷氨酰胺分别被完全水解为天冬氨酸和谷氨酸，胺和谷氨酰胺分别被完全水解为天冬氨酸和谷氨酸，色氨酸则被完全破坏，色氨酸则被完全破坏，半胱氨酸不能从样品中直中痕量杂质所破坏，丝氨酸和苏氨酸被部分水解，损失分别为10%和5%。和苏氨酸被部分水解，损失分别为和。

氨基酸相关资料

氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。

组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。

氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。

目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。

非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。

22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。

某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。

氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。

氨基酸的性质由其结构决定。

其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger 反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。

与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。

只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。

多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。

不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。

肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。

氨基酸是构成肽的基本单位。

线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。

肽键具有部分双键的性质，多为反式，也有顺式。

酰胺平面中Cα-N单键旋转的角度称为Φ，Cα-C单键旋转的角度称为ψ。

高考生物专题1-蛋白质的相关计算

3.解题方法 3.解题方法（1）多肽中氨基数和羧基数及N、H、O原子数的计算规多肽中氨基数和羧基数及N 律由脱水缩合过程知：由脱水缩合过程知：每两个氨基酸分子脱去一个水分子形成一个肽键，每形成一个肽键就相应的破坏一个分子形成一个肽键，氨基和一个羧基。每形成一个水分子也会使原来的H 氨基和一个羧基。每形成一个水分子也会使原来的H和O 原子数目发生相应变化。在形成的化合物中，原子数目发生相应变化。在形成的化合物中，有以下规律：
n条肽链 a m m-n m-n ma-18×(m-n) ma-18×(m至少n 至少n个至少n 至少n个
注意：如果n个氨基酸形成若干个环状多肽，注意：①如果n个氨基酸形成若干个环状多肽，则蛋白质分子形成过程中肽键数目等于氨基酸数目，可表示为：分子形成过程中肽键数目等于氨基酸数目，可表示为：失去水分子数＝肽键数＝失去水分子数＝肽键数＝氨基酸总数 ……、表示6种氨基酸， ②环状肽Aa1、Aa2 ……、Aa6表示6种氨基酸，它们相互环状肽Aa 缩合形成的环状肽如图所示：缩合形成的环状肽如图所示：
氨基酸、多肽、肽键、氨基酸、多肽、肽键、肽链和蛋白质的关系可归纳成下图：
2.常见计算类型 2.常见计算类型（1）多肽中氨基数和羧基数及N、H、O原子数的计算多肽中氨基数和羧基数及N （2）氨基酸、肽键数、失去水分子数、及肽链条数的相氨基酸、肽键数、失去水分子数、关计算（3）蛋白质相对分子质量的计算
氨基酸、肽键、肽链、水分子、一、氨基酸、肽键、肽链、水分子、蛋白质相对分子量的相关计算理论阐释】【理论阐释】
1.知识背景 1.知识背景氨基酸是组成蛋白质的基本单位。氨基酸是组成蛋白质的基本单位。由两个氨基酸分子缩合形成的化合物叫做二肽。其中，缩合形成的化合物叫做二肽。其中，连接两个氨基酸分子的化学键( NH－CO－叫做肽键。的化学键(－NH－CO－)叫做肽键。由多个不同种类的氨基酸分子缩合而成的化合物叫做多肽；多肽通常呈链状结构，酸分子缩合而成的化合物叫做多肽；多肽通常呈链状结构，叫做肽链。肽链进一步加工，则形成蛋白质。叫做肽链。肽链进一步加工，则形成蛋白质。

氨基酸和多肽

对生物体起支持和保护作用，主要指硬蛋白包括胶原蛋白、角蛋白、丝蛋白、弹性蛋白等
一、概述蛋白质的组成与结构
• 元素组成：碳50% 、氢7% 、氧23% 、氮16% 、硫 0~3% 、其它元素 • 平均含氮量：16% (凯氏定氮) – 蛋白质含量 = 蛋白氮6.25
蛋白质的元素组成
二、氨基酸
氨基酸的理化性质
氨基酸的酸碱性质
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在
氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质
两个重要概念：氨基酸的酸碱性质 • 氨基酸可解离基团的pK值 • 氨基酸的等电点 pI
Lys Arg His
氨基酸的结构与分类
根据生物体的需要可将氨基酸分为
Lys、Val、 Ile Leu 、Phe 、Met 、 Trp、Thr
必需氨基酸
半必需氨基酸非必需氨基酸
其余氨基酸
Arg、 His
非编码氨基酸
构成蛋白质的编码氨基酸为20种
编码氨基酸经过化学修饰产生的非编码氨基酸，例如5羟赖氨酸、磷酸丝氨酸、磷酸精氨酸
COO H3N
K2
+ H
COO H2N CH2
-
+
CH2 Gly
+
+
CH2 Gly
+ -
Gly
-
K1= K2=
[Gly±] [H+]
[Gly+] [Gly- ] [H+]
[Gly±]
[H+]2 = K1K2 pH =（pK1+pK2）/ 2 pI=（pK1+pK2）/ 2 pI Gly =（2.34+9.60）/2=5.97

第17章氨基酸和蛋白质-新(4)

氨基酸分子中既有羧基又有氨基，是一类多官能团化合物。它既表现出各官能团的典型化学性质，同时，由于羧基和氨基的相互影响，又显示出一些特殊的化学性质。
（一）两性电离和等电点
分子内部酸性基团和碱性基团所形成的盐称为内盐。内盐分子中包含正、负离子两部分，所以又称为两性离子（zwitter-ion）或偶极离子。偶极离子即可与较强的酸反应，又可与较强的碱反应，表现出两性化合物的特性。
（二）蛋白质的高级结构
蛋白质分子的多肽链并不是以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中Cα —H、Cα — N单键的旋转而盘曲、折叠形成特定的三维空间结构，这种空间结构称为蛋白质的高级结构。
1．蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构主要指的是多肽链中原子的空间排布。
N原子上的孤电子对与羰基之间形成共轭体系，使得C—N单键具有部分双键性质，限制了肽键的自由旋转。实际上，肽键具有平面结构，称为肽键平面。其中Cα 1、羰基碳和氧、氮和氢以及Cα 2共六个原子在同一平面上，氧原子和氢原子呈反式。
中性氨基酸的pI在5.1～6.5之间
（二）显色反应
α -氨基酸与水合茚三酮在水溶液中加热时，能放出二氧化碳，并生成紫色的化合物，称为罗曼氏紫。
O OH
-
R-CH-COO
2
+ OH
N+ H3
O
ONH4 O
N=
O
O
+ RCHO + CO2
水合茚三酮
罗曼氏紫
此反应灵敏度高，是鉴定α -氨基酸简便而迅速的方法，常用于层析时显色。还可根据颜色的深浅程度及放出的二氧化碳的量测定α -氨基酸的含量。
a- 螺旋(b)
（2）β—折叠又称为β—片层结构。β—折叠指多肽链呈一种铺开的折扇形状，相邻两个氨基酸残基的距离约700pm。若干条多肽链或一条多肽链的若干片段平行排列，维系和固定β—折叠的作用力仍然是氢键。 β-折叠有两种类型，一种是多肽链从N-末端到C-末端的排列是同方向的，称为平行β-折叠，另一种是从N-末端到C-末端的排列是反方向的叫反平行β-折叠。

氨基酸与多肽

第一节氨基酸与多肽一、氨基酸的结构与分类1.氨基酸是蛋白质的基本单位2.构成人体蛋白质的氨基酸是L-α-氨基酸3.L-α-氨基酸含有不对称碳原子，甘氨酸除外记忆小窍门：甘氨酸，即甜味氨基酸4.氨基酸的分类（1）酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸（2）碱性氨基酸：赖、精和组氨酸（3）极性中性氨基酸：丝、苏、谷氨酰胺、天冬酰胺、半胱氨酸（4）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、脯氨酸（5）芳香族氨基酸：苯丙、色、酪二、肽键与肽链肽键：氨基酸的氨基和羧基形成的酰胺键（1）氨基和羧基形成（2）一定程度的双键性质（3）维系蛋白质一级结构的主要力量第二节蛋白质的结构一、一级结构1.一级结构是氨基酸的排列顺序2.肽键是维系一级结构的主要力量。

除此以外，还有二硫键（两个半胱氨酸之间形成二硫键）。

3.蛋白酶水解是使蛋白质的肽键被水解，变成氨基酸残基。

二、二级结构1.二级结构是多肽链主链的空间结构，不涉及侧链2.氢键是维系二级结构的主要力量。

3.代表性结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角4.α-螺旋：右手螺旋、3.6个氨基酸一圈、螺距是0.54nm三、三级结构1.三级结构是多肽链所有原子的空间排布2.疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力量是维系三级结构的主要力量。

四、四级结构1.具有四级结构的蛋白质是有两条或者以上的肽链构成2.每一条肽链都有自己的一、二、三级结构，这条肽链叫做亚基。

3.亚基可以相同，也可以不同4.亚基的立体排布和相互关系叫做四级结构5.由亚基构成的蛋白叫做寡聚蛋白6.独立的亚基没有生物学活性第三节蛋白质的结构和功能的关系一、一级结构与功能的关系1.一级结构是空间构象的基础2.一级结构是功能的基础3.一级结构并不是决定空间构象的唯一因素4.蛋白质的一级结构与分子病镰刀红细胞贫血：一个氨基酸（谷→缬）的差异二、高级结构与功能的关系2.血红蛋白的空间构象变化与结合氧O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。

蛋白质

蛋白质科技名词定义中文名称：蛋白质英文名称：protein定义1：生物体中广泛存在的一类生物大分子，由核酸编码的α氨基酸之间通过α氨基和α羧基形成的肽键连接而成的肽链，经翻译后加工而生成的具有特定立体结构的、有活性的大分子。

泛指某一类蛋白质，与前面的限定词组成复合词时，一律用“蛋白质”，如血浆蛋白质、纤维状蛋白质、酶蛋白质等，此时“质”字不得省略(习惯词除外，新命名者从此)。

凡指具体蛋白质时，“质”字可省略，如血红蛋白、肌球蛋白等。

所属学科：生物化学与分子生物学(一级学科) ；氨基酸、多肽与蛋白质(二级学科)定义2：不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子物质。

所属学科：水产学(一级学科) ；水产饲料与肥料(二级学科)本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布百科名片蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。

因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。

机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。

蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。

人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

目录[隐藏]名词解释定义及概述蛋白质的结构蛋白质的组成蛋白质的性质蛋白质的折叠过程蛋白质的生理功能蛋白质和健康名词解释定义及概述蛋白质的结构蛋白质的组成蛋白质的性质蛋白质的折叠过程蛋白质的生理功能蛋白质和健康∙必需氨基酸和非必需氨基酸∙蛋白质的分类∙蛋白质的作用∙常见蛋白质∙食物中的蛋白质∙朊病毒∙相关学科∙蛋白质历史∙蛋白质组学∙补充蛋白质须知∙分娩后如何补充蛋白质∙蛋白质- 抗癌作用∙蛋白质的来源与有效吸收∙蛋白质研究方法∙网络语言∙蛋白质适应人群蛋白质四聚体(四级结构)[编辑本段]名词解释蛋白质：α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合合而成的高分子化合物。