临床执业医师生物化学复习笔记：蛋白质结构和功能
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最为重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起到关键作用。
蛋白质的结构多样且复杂，这种结构的多样性与其功能密切相关。
本文将介绍蛋白质的结构特点以及与其功能之间的联系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链，通过肽键连接在一起。
二级结构是指由氢键形成的稳定的结构片段，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指蛋白质在空间上的折叠和疏水性相互作用形成的三维结构。
最后，四级结构是指多个多肽链通过非共价键结合在一起形成功能完整的蛋白质复合物。
二、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质可以组成细胞的骨架结构，维持细胞的形态和稳定性。
例如，肌纤维中的肌动蛋白和微管中的微管蛋白可以赋予细胞运动和形态维持的能力。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以促进生物反应的发生，例如在代谢途径中催化化学反应，如葡萄糖酶催化葡萄糖的分解。
3. 运输功能：许多蛋白质可以在细胞和器官之间进行物质的运输。
血红蛋白是一种负责将氧气从肺部输送到组织的蛋白质。
4. 免疫功能：免疫球蛋白可以识别和结合病原体，从而触发免疫反应，并协助淋巴细胞杀伤病原体。
5. 调节功能：一些蛋白质可以调节细胞内物质的合成和代谢，包括细胞凋亡、基因表达和信号转导等过程。
6. 结合功能：许多蛋白质具有结合小分子的能力，如激素与其相应的受体的结合。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能，不同的结构使得蛋白质能够在特定的环境中担任特定的功能。
例如，蛋白质的二级结构决定了其折叠形态和稳定性，从而影响其功能的发挥。
另外，蛋白质的胺基酸序列决定了其结构的折叠方式和功能区域的位置。
蛋白质的功能也会受到环境因素的影响。
例如，温度、PH值和离子浓度等环境因素都可以改变蛋白质的结构和功能。
当蛋白质受到变性剂的作用时，其结构会发生破坏，功能也会丧失。
总结起来，蛋白质的结构与功能之间存在密切的关系。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，它在维持生命活动中发挥着至关重要的作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，其结构决定了其功能。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，也就是我们常说的多肽链。
二级结构是指多肽链中局部区域的折叠方式，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指整个蛋白质分子的空间构象，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指多个蛋白质分子之间的相互作用形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构的序列决定了蛋白质的氨基酸组成，不同的氨基酸会导致蛋白质的性质和功能的差异。
例如，组成蛋白质的氨基酸中存在酸性、碱性和非极性氨基酸，它们的特性决定了蛋白质的溶解性和电荷性质。
其次，二级结构的折叠方式决定了蛋白质的稳定性和空间构象。
α-螺旋的稳定性主要由氢键决定，而β-折叠的稳定性则由氢键和范德华力共同作用。
这些折叠方式的不同会影响蛋白质的稳定性和结构的紧密程度。
再次，三级结构的空间构象决定了蛋白质的功能。
蛋白质通常需要特定的空间构象才能与其他分子发生相互作用，从而实现其特定的生物学功能。
最后，四级结构的形成使蛋白质能够与其他蛋白质或其他分子形成复合物，从而发挥更大的功能。
蛋白质的功能多种多样，涵盖了生物体内的各个方面。
首先，蛋白质可以作为酶参与生物体内的代谢反应。
酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们能够提高反应速率，降低活化能，从而使生物体内的代谢反应能够在温和条件下进行。
其次，蛋白质可以作为结构蛋白提供细胞和组织的支持和稳定。
结构蛋白主要存在于细胞骨架、肌肉和结缔组织中，能够赋予细胞和组织形态和力学性能。
再次，蛋白质还可以作为运输蛋白参与物质在生物体内的运输。
例如，血红蛋白是一种重要的运输蛋白，它能够将氧气从肺部运输到组织细胞中。
此外，蛋白质还可以作为抗体参与免疫反应，作为激素参与调节生理功能，以及作为信号分子参与细胞间的信号传递等。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生命体中非常重要的分子，它们不仅是身体组织和筋骨肌肉的基础，还承担着各种生理和生化过程的重要角色。
在生物化学领域中，蛋白质的结构与功能是研究的重点之一。
本文将介绍蛋白质结构与功能的相关知识。
一、蛋白质的结构蛋白质的基本结构单元是氨基酸。
氨基酸是蛋白质分子中的构建块，它们通过共价键相连，构成了一个多肽链。
一般情况下，多肽链中的氨基酸数量在几十个到上千个不等，可以形成不同大小的蛋白质分子。
蛋白质的结构可以分为四个不同的水平。
第一水平是蛋白质的基本结构单元氨基酸。
第二水平是多肽链经过氢键等相互作用而折叠成的二级结构，包括α-螺旋和β-折叠。
第三水平是多肽链进一步折叠成的三级结构，形成了一定的空间构型，使得蛋白质分子可以在细胞中保持稳定的空间结构。
第四水平则是数个相同或不同的多肽链相互作用而形成的四级结构，例如一些大分子酶。
蛋白质的结构不仅决定了它们的功能和性质，也是相关疾病发生的重要原因之一。
许多疾病如变态反应性疾病、神经系统疾病、心血管疾病、肿瘤等与蛋白质结构的异常和突变有关。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物体内的功能十分广泛，它们不仅构成了身体中的大部分组织，还参与到许多重要的生理过程中。
结构蛋白质是细胞内的骨架，起到支撑和维持细胞结构的作用。
肌纤维蛋白和胶原蛋白是人体中细胞骨架蛋白质的重要组成部分，决定了肌肉和皮肤的弹性和韧性。
酶类蛋白质能够加速和调节各种生物化学反应，发挥了调节生物代谢的重要作用。
例如，消化酶、代谢酶和免疫系统中的酶都是重要的酶类蛋白质。
激素是指能够调节身体生理机能的生物活性蛋白质。
激素能够影响心血管、免疫、内分泌等系统，并在体内完成各种重要生理功能。
例如，胰岛素能够控制血糖水平，促进糖的吸收利用，动态平衡人体内糖代谢的水平。
抗体是人体免疫系统中重要的蛋白质。
它们能够识别特定的抗原并与之结合，从而发挥防御机制的作用。
通过特异性结合抗原或其他分子，防御机制不断调节机体间免疫的平衡。
生物化学学习笔记(整理总结)
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的分子之一，具有广泛的结构和功能。
在生物学上，蛋白质结构和功能研究是蛋白质科学的基础。
本文旨在探讨蛋白质的结构、功能以及蛋白质与生命体的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质具有复杂的结构，通常由多个氨基酸残基构成。
氨基酸残基是构成蛋白质的基本单元，有20种不同的氨基酸残基。
这些氨基酸残基之间通过肽键连接在一起，形成了多肽链。
多肽链的结构可以分为四层：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是多肽链的线性序列，由氨基酸残基以一定顺序组成，称为氨基酸序列。
二级结构是指多肽链的局部立体构象，一般有α-螺旋和β-折叠两种形式。
三级结构是多肽链的三维空间结构，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指两个或多个多肽链的空间排列形式，分为同源亚基和异源亚基。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶促作用、结构作用、传递信息、储存和运输物质、免疫作用等。
其中，酶是蛋白质中最为重要的一种。
酶是一种具有催化作用的蛋白质，能够提高化学反应的速率和效率。
除此之外，结构蛋白质具有支撑和维持细胞结构的功能，例如胶原蛋白是皮肤、骨骼及肌肉的主要组成部分。
储存和运输物质的蛋白质有血红蛋白、转铁蛋白等。
细胞膜通道、受体以及激素等分子的功能也与蛋白质有关。
三、蛋白质与生命体的关系生命体中的各种功能都离不开蛋白质。
人体内有估计超过100万种不同的蛋白质，起着各种各样的作用。
在生物体内，蛋白质被制造、分泌、分解和重新利用，其数量、种类和结构变化随着生命体的发育和变化而变化。
蛋白质是矿物、植物和动物体的基础，不仅是生命活动中最为重要的结构成分，也是生命体内最为重要的调节因子。
例如，不同启动子区域上的转录因子能够调控对特定蛋白质基因的表达。
蛋白质的大量积累、缺陷或改变都会影响细胞机能的正常发挥，这与很多疾病的发生和发展密切相关。
总之，蛋白质是生命体中起着关键作用的分子，它们不仅担任着构成生命体的基本单元和组成成分，还能够发挥重要的代谢、调节和生理功能。
生物化学中的蛋白质结构和功能
生物化学中的蛋白质结构和功能蛋白质是生物体内最基本的组成成分之一，它们不仅以组成细胞及其器官的结构蛋白质的形式存在，还扮演着激素、酶、抗体等重要的生物功能。
在蛋白质结构方面，研究人员在过去的数十年中已经取得了长足的进展，但是尚存在一些问题迫切需要解决。
今天，我们将介绍蛋白质的结构与功能，探讨有关这方面基础研究领域的最新成果。
1. 蛋白质的结构蛋白质分为多种类型，其结构形态各异。
主要的类别包括纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜状蛋白质。
纤维状蛋白质的分子结构外观类似于一条细长的线，其汇集成的结构可以形成胶原蛋白、骨胶原或者由透明质酸分泌的骨骼基质等纤维组织。
球状蛋白质则由大约60%的多肽链通过不规则的贡献得以互相缠结而成。
这使得球状蛋白质在空间结构方面具有极高的复杂性和五彩斑斓的外观。
球状蛋白质不仅构成人体骨骼肌纤维、胰岛素、载脂蛋白等基础蛋白质，还形成了各种酶如蛋白水解酶、细胞色素酶等。
膜状蛋白质则被包裹在细胞膜的两层磷脂双分子层当中。
这类蛋白质功能多样，包括跨膜蛋白质、刺突蛋白质和细胞膜上酶等。
此类蛋白质亦可构成各种细胞间的纽带，如胰岛素受体、细胞膜上的钠离子通道等。
蛋白质的功能和活性与其结构密切相关。
一个蛋白质的组成要素是其20种不同类型的氨基酸，并通过这些氨基酸形成了不同的二级结构如螺旋状、片层状、β折叠等，最终构成了具有特定功能的复杂三维结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质是生命体系中不可或缺的重要物质，它们在生命的各个环节中起到了至关重要的作用。
酶是蛋白质家族中一个最值得注意的亚群。
它们是生物体的化学引擎，能够加速化学反应的速率并控制这些化学反应发生的时间和地点。
例如，胰蛋白酶能够消化胃中的蛋白质，同时对小肠肠壁的细胞进行保护，这是一种典型的胃肠道酶的例子。
抗体则是一种特殊类型的蛋白质，以其杀灭入侵病原体的能力而著名。
抗体由B淋巴细胞产生，在病原菌入侵机体时对之进行抵抗。
在抵抗过程中，抗体可以侦测出各种病原体并将其标记，然后排出机体体外。
生物化学第1章蛋白质的结构与功能
生物化学第1章蛋白质的结构与功能学习要求1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连成肽。
小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。
蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。
二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。
一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。
若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质的基本概念蛋白质是生物体中最重要的分子之一，由氨基酸组成。
在生物体内，蛋白质发挥着多种重要的生物功能，是身体内许多生命活动的基础。
蛋白质的结构和功能受多种因素的影响，包括氨基酸序列、结构和环境等。
蛋白质的结构蛋白质的结构通常分为四个层次，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 原生结构：原生结构指的是蛋白质完全折叠成稳定的状态，具有生物活性的状态。
- 二级结构：二级结构是蛋白质中氨基酸的局部有序结构，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
- 三级结构：三级结构是整个蛋白质分子的空间结构，由多个二级结构元素组成。
- 四级结构：四级结构是由两个或多个蛋白质分子组合而成的复合物，具有特定的功能。
蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体等。
- 酶：蛋白质作为酶参与许多生物体内的生化反应，加速化学反应的进行。
- 激素：蛋白质可以作为激素在细胞间传递信号，调节生物体内的生理过程。
- 抗体：蛋白质作为抗体参与免疫反应，识别并结合外来抗原，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 载体：蛋白质可以作为载体分子，运输物质在细胞内和细胞间。
蛋白质的合成和调控蛋白质的合成由DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质，整个过程受到多种调控机制的影响。
- 转录调控：转录因子可以在DNA上结合，调控基因的转录活性，影响蛋白质合成的速率。
- 翻译调控：在翻译过程中，mRNA的稳定性、翻译起始子、tRNA的可用性等都可以影响蛋白质的合成过程。
蛋白质的变性与重折叠蛋白质的结构和功能受环境条件的影响，一些极端条件可能导致蛋白质的变性或重折叠。
- 变性：蛋白质的变性指的是其结构在极端条件下失去稳定性和生物活性，包括热变性、酸性变性等。
- 重折叠：在适当的条件下，有些变性的蛋白质可以重新折叠成活性的结构，这被称为重折叠。
结语综上所述，蛋白质作为生物体内最重要的分子之一，在维持生命活动中扮演着不可或缺的角色。
生化第一章蛋白质的结构和功能
第一章，蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，蛋白质是体内的主要含氮物质。
1.蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等。
2.蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
二、氨基酸1.人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.存在于自然界中的氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。
3.体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。
4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：⑴非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。
⑶含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。
⑷酸性氨基酸：侧链中有了羧基。
芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有羧基；而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。
5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：⑴氨基酸具有两性解离的性质。
①所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H＋）结合呈带正电荷的阳离子（），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（）。
②氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
③在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
④取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值：pI=1/2（pK1+pK2）⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质①含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
②由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
医学生物化学知识点详解
医学生物化学知识点详解医学生物化学是医学专业中非常重要的一门课程，它涉及到人体内各种生物分子的结构、功能和代谢过程。
本文将对医学生物化学中的一些重要知识点进行详细解析，帮助读者更好地理解和掌握这门学科。
1. 蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最重要的大分子，它们在细胞中扮演着各种重要的角色。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性排列所决定的，二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠，三级结构是由蛋白质的二级结构之间的相互作用所决定的，四级结构是由多个蛋白质亚基之间的相互作用所决定的。
不同的蛋白质具有不同的功能，例如酶、抗体、激素等。
2. 糖代谢糖是生物体内最重要的能量来源之一，同时也是构成细胞壁和核酸的重要组成部分。
糖的代谢主要包括糖的降解和合成两个过程。
糖的降解主要通过糖酵解和三羧酸循环来产生能量，而糖的合成则主要通过糖异生途径来进行。
糖代谢的紊乱与多种疾病的发生密切相关，如糖尿病等。
3. 脂质代谢脂质是生物体内重要的能量存储物质，同时也是构成细胞膜的重要组成部分。
脂质的代谢主要包括脂肪酸的合成和降解、胆固醇的合成和降解以及脂质的转运等过程。
脂质代谢的紊乱与多种疾病的发生密切相关，如高血脂症等。
4. 核酸代谢核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
核酸的代谢主要包括核苷酸的合成和降解两个过程。
核苷酸的合成主要通过核苷酸合成途径来进行，而核苷酸的降解则主要通过核苷酸降解途径来进行。
核酸代谢的紊乱与多种遗传性疾病的发生密切相关，如遗传性代谢病等。
5. 酶与酶动力学酶是生物体内催化化学反应的重要分子，它们能够降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH值、底物浓度等。
酶动力学研究酶的催化机理和酶的动力学参数，如酶的最大反应速率和底物浓度对反应速率的影响等。
6. 细胞信号转导细胞信号转导是细胞内外信息传递的过程，它调控了细胞的生长、分化、凋亡等重要生理过程。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
01、【生物化学笔记、复习资料】蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N 键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。
将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。
最新临床执业医师复习热点：蛋白质的结构与功能
最新临床执业医师复习热点：蛋白质的结构与功能最新临床执业医师复习热点：蛋白质的结构与功能蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。
每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的`构象，即蛋白质的结构。
一、氨基酸与多肽(一)氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸(“拉氨酸”);---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸;含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类(1)非极性、疏水性氨基酸：记忆：携(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)书，两(亮氨酸)饼(丙氨酸)干(甘氨酸)，补(脯氨酸)点水(2)极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)乐(酪氨酸)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)三(色氨酸)的(蛋氨酸)(3)酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的(4)碱性氨基酸：记忆：地上的麦(赖氨酸)乳(组氨酸)精(精氨酸)是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：-----肽键;序列。
二级结构：一段弹簧，----氢键(稳定);---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。
化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。
---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病(高级结构改变)：疯牛病、致死性家族性失眠症。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命中最重要的分子之一，它们的结构和功能都很复杂。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，在细胞中扮演着许多角色。
它们不仅是细胞的工人，还参与了免疫系统、调节细胞生长、运输物质和甚至是能量储备等方面，是细胞创造、维持和修复的基本砖块。
在这篇文章中，我们将讨论蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：原位序列、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原位序列原位序列是蛋白质的基本组成单元，也是蛋白质分子的最小单位。
它是由20种氨基酸构成的，每个氨基酸都有不同的功能和特性，它们按照一定顺序排列，形成了蛋白质的原位序列。
不同的原位序列决定了不同的氨基酸组合，进而决定了蛋白质的特殊性质。
2. 二级结构二级结构是蛋白质的一个重要特征。
它是由氨基酸间的氢键组成的，可以进一步分为α 螺旋、β 折叠和无规卷曲。
α 螺旋是由一个长链蛋白质自旋而成的，氢键是在螺旋的共面中发生的。
这种结构在具有大量丙氨酸和谷氨酰胺的蛋白质中较为普遍。
β 折叠是由一条或几条分支链组成的，它们在共同的平面上排列，由氢键连接在一起。
这种结构在具有大量丝氨酸和β-转移酶的蛋白质中较为普遍。
无规卷曲的结构没有规则的结构，不稳定，通常作为蛋白质的可变区域。
3. 三级结构三级结构是由二级结构之间的氢键组成的，这些氢键在空间上形成了复杂的交织网络。
这种结构决定了蛋白质的终极形态和功能。
4. 四级结构四级结构是由多个蛋白质分子组成的复合物组成的，它们可以是通过共价键连接在一起，也可以是通过非共价键连接在一起。
这种结构决定了蛋白质在细胞内的组织和转运。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能非常多样，可以用于许多生命系统中。
它们可以作为酶、荷尔蒙、抗原、细胞骨架等。
1. 酶酶是最重要的蛋白质之一，它们调节生化反应并使其加速。
人类身体中有成千上万的酶，尤其是消化酶和代谢酶。
它们将食物和其他物质分解为能量和其他基本单元，并将它们输送到不同的细胞中。
生物化学中的蛋白质结构及其功能
生物化学中的蛋白质结构及其功能在生命体内，蛋白质是一类非常重要的有机化合物，它们在生命的各个方面都起到着重要的作用，如酶催化、信号传导、运输、结构维持等等。
蛋白质的结构决定了它们的活性和功能，因此，研究蛋白质结构及其功能具有极其重要的意义。
下面我们将从蛋白质的结构、折叠、构象以及功能几个方面进行详细介绍。
1. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键相连而构成的长链分子，在生命体内通常以特定的三维结构存在。
蛋白质的结构主要可以划分为四级结构：一级结构（原始序列）、二级结构（α螺旋、β折叠）、三级结构（多肽折叠）、四级结构（复合物）。
其中，α螺旋和β折叠是最为普遍的二级结构，它们通过氢键将氨基酸残基组织成一定的空间结构。
α螺旋是一种螺旋状结构，由一个有规则的氢键网捆绑而成。
每个氨基酸残基的羧基带有负电荷，而氨基带有正电荷，两者之间可以形成氢键。
α螺旋的骨架围绕着中央的轴线旋转，使得氢键网保持恒定不变。
β折叠则是由两个或多个β片层组成的，β片层中的所有残基都有着相同的空间构象，每层之间的残基则沿水平方向连接。
β折叠的氢键也是通过氨基酸残基上的羧基和氨基之间的相互作用而形成。
除了α螺旋和β折叠外，还有很多种不同类型的二级结构。
例如左旋螺旋、β卷曲、转角、半胱氨酸桥等等。
不同的二级结构通过不同类型的氢键和范德华力相互作用，最终将蛋白质的一级结构巧妙地折叠为复杂的三维空间结构。
2. 蛋白质折叠蛋白质折叠是指蛋白质在生命体内构成其三维空间结构的过程。
蛋白质的折叠过程对于维持其生物学功能至关重要。
寻找如何预测蛋白质的折叠是生物学和计算科学领域的一个重要难题。
蛋白质折叠的过程可以理解为一种多维贝叶斯优化，即在构象空间中寻找最稳定的结构。
在蛋白质折叠过程中，许多因素会影响蛋白质的构象，如环境条件、其它蛋白质的作用、化学结构中氢键和疏水效应等等。
因此，蛋白质折叠是一个带有很高复杂性的生物过程，其具体机制目前还没有完全揭示清楚。
临床执业医师知识点分享：蛋白质的结构和功能
临床执业医师知识点分享：蛋白质的结构和功能蛋白质的结构与功能①氨基酸与多肽：氨基酸的结构与分类，肽键与肽链。
②蛋白质的结构：一级结构概念，二级结构(α-螺旋)，三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质：蛋白质变性。
复习要点一、氨基酸与多肽1.氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种，可分为①②③④⑤5类。
①非极性脂肪族氨基酸(6种)甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异氨酸、脯氨酸②极性中性氨基酸(6种)丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸③芳香族氨基酸(3种)苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸④酸性氨基酸(2种)谷氨酸、天冬氨酸⑤碱性氨基酸(3种)赖氨酸、精氨酸、组氨酸赖氨酸含2个氨基的氨基酸谷氨酸、天冬氨酸含2个羧基的氨基酸脯氨酸、羟脯氨酸脯氨酸、羟脯氨酸为亚氨基酸，脯氨酸为容易使肽链走向形成折角的氨基酸同型半胱氨酸、鸟氨酸天然蛋白质中不存在的氨基酸瓜氨酸不出现于蛋白质中的氨基酸色氨酸、酪氨酸在280nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸氨基酸同音记忆法必需氨基酸缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖写一两本淡色书来(缬-异-亮-苯-蛋-色-苏-赖)碱性氨基酸赖、精、组拣来精读(碱-赖-精-组)酸性氨基酸谷、天冬三伏天(酸-谷-天)支链氨基酸缬、异亮、亮只借一两(支-缬-异-亮)芳香族氨基酸酪、苯丙、色芳香老本色(芳香-酪-苯-色)一碳单位丝、色、组、甘施舍(一根)竹竿(丝-色-组-甘)含硫氨基酸半胱、胱、蛋留帮光蛋(硫-半-胱-蛋)生酮氨基酸亮、赖同样来(酮-亮-赖)生糖兼生酮氨基酸异亮、苯丙、酪、色、苏一本落色书(异-苯-酪-色-苏)记忆：①赖氨酸是含两个氨基的氨基酸。
记忆为：“赖氨酸”就是“赖”在另一个氨基身边不肯离开的那个氨基酸。
②容易使肽链的走向形成折角的氨基酸是“脯氨酸”。
记忆为：只有走向“复”(脯)杂的氨基酸才能形成折角。
蛋白质的结构和功能分析
蛋白质的结构和功能分析蛋白质是生命中最基本的分子之一，具有广泛的结构和功能。
从分子层面来看，蛋白质的结构和功能间紧密相联。
在本文中，我们将探讨蛋白质的结构和功能分析。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸序列组成的线性链。
在这一线性链形状中，蛋白质需要取得特定的三维形状来完成其特定的生物功能。
蛋白质的结构分为四种层次，包括原始结构、次级结构、三级结构和四级结构。
1.原始结构蛋白质的原始结构是在其合成时形成的。
在这个阶段，氨基酸线性排列在一起，由肽键连接成了长链。
2.次级结构蛋白质的次级结构是由氢键形成的。
氢键是一种弱的相互作用，但是通过氢键相互作用，具有相似结构的氨基酸序列会形成特定的结构，比如螺旋、折叠和转角。
3.三级结构蛋白质的三级结构是由相互作用力确定的。
这些力包括静电力、疏水力、氢键和占据空间的限制等。
这些相互作用力会形成酮基和羧基之间的互作用力，进而组成特定的结构。
4.四级结构蛋白质的四级结构是多个线性链的相互作用。
这些线性链相互作用，形成了完整的蛋白质。
例如铁蛋白就由4个相同的亚基（线性链）组成一个巨大的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能之间有密切的联系。
蛋白质的结构和特定的组合方式赋予了它们相应的生物学功能。
1.酶酶类是蛋白质的一种类型，可以催化生物化学反应，加快化学反应速度。
酶的功能基于蛋白质的特殊结构和氨基酸残基的位置。
当酶与其底物相遇时，底物会与酶的活性位点相结合，形成复合酶。
这种物质会引发底物分子的反应，让其产生受到控制的变化。
2.构成细胞结构和生长蛋白质是细胞结构和生长不可或缺的成分。
某些蛋白质，如肌肉组织中的肌动蛋白和微管蛋白，可以作为细胞组织的主要支撑架构，促进细胞的生长和形态维护。
3.传递信息蛋白质不仅可以在细胞内进行反应，还能在细胞之间传递信息。
在神经系统中，肽类和小分子蛋白质可以紧密绑定神经递质受体，从而传递信号。
三、结论在结论上，蛋白质是生命中最基本的分子之一，其结构和功能紧密相连。
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临床执业医师生物化学复习笔记：蛋白质结构和功能
考试分析：
1.分值比重3%;
2.考试大纲变化;
3.考试侧重点：
4.考题分析：
综合性的高难度试题很少，绝大多数试题一目了然，通过有效的听课和真题演练完全可以突破。
5.备考方法：
(1)生物化学的听课和做题可以按章节进行;
(2)听课时紧跟老师思路，结合教材做好笔记。
听不懂或理解困难的知识点可以反复听，强化记忆;
(3)通过做题强化知识点、查漏补缺、掌握考试规律。
一、氨基酸与多肽
(一) 氨基酸的结构
组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸
(甘氨酸除外)
(二)氨基酸的分类
极性中性氨基酸(6个)
非极性疏水性氨基酸(8个)缬脯甲丙苯色亮亮
脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
碱性氨基酸(3个)组赖精碱
精氨酸、组氨酸、赖氨酸
酸性氨基酸(2个)天谷酸
天冬氨酸、谷氨酸
(三)特殊氨基酸
半胱氨酸是唯一含有巯基的氨基酸。
记忆：光了就要求人。
(四)肽键
在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。
肽键(—CO—NH—)肽键是前羧后氨间的联合
一分子氨基酸的C?-COOH与另一分子氨基酸的C?-NH2脱水缩合生成。
肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。
肽键的形成
二、蛋白质的结构
(一)一级结构
1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
2.基本化学键：肽键
3.蛋白水解酶可破坏一级结构
牛胰岛素一级结构示意图
(二)蛋白质的二级结构
1.概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
2.主要的化学键：氢键
3.基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲
局部主链!
4.α-螺旋结构特点
(1) 一般为右手螺旋;
(2)每3.6个氨基酸残基上升一圈;
(3)侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。
记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节
(三)蛋白质的三级结构
概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。
一条所有!
肌红蛋白三级结构
(四)蛋白质的四级结构
亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。
血红蛋白的四级结构
三、蛋白质结构与功能的关系
(一) 结构决定功能!
氧是血红蛋白的变构剂;
氧对血红蛋白的作用属于正协同效应;
氧与血红蛋白结合呈S型曲线。
(二)血红蛋白变构引起功能改变
四、蛋白质的理化性质
变性
(一)次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变
例如：氢键
(二)变性的实质
空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变
(三)变性蛋白质的特性
1.生物学活性丧失;
2.疏水基团暴露，溶解性显著降低;
变性的蛋白不一定沉淀
沉淀的蛋白不一定变性
3.扩散速度下降，溶液粘度增大;
4.易被蛋白酶水解。
记忆：变性蛋白真不幸，
无活性，难溶解，粘度大，易水解
A.半胱氨酸
B.蛋氨酸
C.丝氨酸
D.脯氨酸
E.鸟氨酸
1.以上氨基酸中，含巯基的氨基酸是
2.天然蛋白质中不含有的氨基酸是
【正确答案】1.A2.E
下列属于酸性氨基酸的是
A.丙氨酸
B.赖氨酸
C.丝氨酸
D.谷氨酸
E.苯丙氨酸
【正确答案】D
下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是
A.由Cα和C-COOH组成
B.由Cα1和Cα2组成
C.由Cα和N组成
D.肽键有一定程度的双键性质
E.肽键可以自由旋转
【正确答案】D
蛋白质分子一级结构维系的化学键是
A.肽键
B.氢键
C.离子键
D.疏水键
E.二硫键
【正确答案】A
关于蛋白质二级结构正确的是
A.氨基酸的排列顺序
B.每一氨基酸侧链的空间构象
C.每一蛋白质的空间构象
D.局部主链的空间构象
E.DNA之间的空间位置
【正确答案】D
A.二级结构被破坏
B.三级结构被破坏
C.一级结构被破坏
D.四级结构被破坏
E.五级结构被破坏
1.亚基解聚使
2.蛋白水解酶使
【正确答案】1.D2.C
下列关于蛋白质变性的描述中合适的是
A.不易被蛋白酶水解
B.分子量降低
C.溶解性增加
D.生物学活性丧失
E.共价键被破坏
【正确答案】D
蛋白质α-螺旋、β-折叠结构中主要的化学键是
A.氢键
B.肽键
C.盐键
D.疏水作用力
E.二硫键
【正确答案】A
下列哪个氨基酸没有L-和D-构型之分
A.甲硫氨酸
B.天冬氨酸
C.苯丙氨酸
D.甘氨酸
E.丝氨酸
【正确答案】D。