生化蛋白质的结构与功能优秀课件
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其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH NH2
R CH COOH +H+ NH3+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成 为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
1/16%
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 均属于L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- α-氨基酸（甘氨酸除外）。
CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
COO-
COO-
NH3+ C R
HH
C NH3+ R
L-Amino acid
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含 有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
6种。 6种。 3种。 2种。 3种。
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
Trp Tyr
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
几种特殊氨基酸
D-Amino acid
构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:
1. 均为L－α氨基酸(甘氨酸除外） ，各种aa的R 侧链各不相同 2. α碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)
3. α碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
2009年全国硕士研究生入学统一考试 西医综合试题
25、在蛋白质的组成中，不是天然的氨 基酸是 A、精氨酸 B、瓜氨酸 C、半胱氨酸 D、脯氨酸
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
两性解离及等电点 所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α 羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合成带 正电的阳离子，也可在碱性溶液中与OH-结合， 失去质子变成带负电荷的阴离子，因此氨基酸 是一类两性电解质。
9.60
Gl+ -y
Gl-y
pI=（pK1+pK2） /2 pI =（2.34+9.60）/2=5.97
Gly
侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基 酸：pI=½(pK1+pK2)
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
等电点的计算
pI值与该离子浓度基本无关，只 决定于等电兼性离子两侧的α-羧基 和α -氨基的解离常数的负对数 pK1和pK2决定。
pI=（pK1+pK2）/2
中性氨基酸：以Gly为例
COOH
+
K1
H3N CH 2
2.34 Gl+y
+ H
CO-O
+ H
CO-O
+
H3N CH 2
K2
H2N CH 2
2. 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶） 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
主要有C（50～55%）、H（6～7%）、 O（19%～24%）、N（13～19%）和S（0～ 4%）。
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C百度文库N-CH-C
生化蛋白质的结构与功能
生物大分子：通常都有一定的分子结构规律，即 由一定的基本结构单位，按一定的排列顺序和连 接方式而形成的多聚体。 蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，有不同 的结构特征，行使不同的功能。
第一章
蛋白质的结构与功能
本 章 第一节 蛋白质的分子组成 主 要 第二节 蛋白质的分子结构 内 容 第三节 蛋白质结构与功能的关系
1.脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
＊ 蛋白质多肽中Pro 残基的存在将会 增加其结构区域 的刚性，在蛋白 质合成后修饰时 可被羟化为羟脯 氨酸。
2. 半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
第四节 蛋白质的理化性质
第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达80％。
芳香族氨基酸的紫外吸收
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与水合茚三酮共热，使茚三酮 水合物被还原，氨基酸分解生成NH3,茚三 酮的还原物与NH3结合后再与另一分子茚 三酮缩合，生成蓝紫色化合物，其最大吸 收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基 酸释放的氨量成正比关系，因此可作为氨 基酸定量分析方法。
R CH COOH NH2
R CH COOH +H+ NH3+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成 为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
1/16%
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 均属于L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- α-氨基酸（甘氨酸除外）。
CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
COO-
COO-
NH3+ C R
HH
C NH3+ R
L-Amino acid
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含 有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
6种。 6种。 3种。 2种。 3种。
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
Trp Tyr
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
几种特殊氨基酸
D-Amino acid
构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:
1. 均为L－α氨基酸(甘氨酸除外） ，各种aa的R 侧链各不相同 2. α碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)
3. α碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
2009年全国硕士研究生入学统一考试 西医综合试题
25、在蛋白质的组成中，不是天然的氨 基酸是 A、精氨酸 B、瓜氨酸 C、半胱氨酸 D、脯氨酸
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
两性解离及等电点 所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α 羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合成带 正电的阳离子，也可在碱性溶液中与OH-结合， 失去质子变成带负电荷的阴离子，因此氨基酸 是一类两性电解质。
9.60
Gl+ -y
Gl-y
pI=（pK1+pK2） /2 pI =（2.34+9.60）/2=5.97
Gly
侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基 酸：pI=½(pK1+pK2)
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
等电点的计算
pI值与该离子浓度基本无关，只 决定于等电兼性离子两侧的α-羧基 和α -氨基的解离常数的负对数 pK1和pK2决定。
pI=（pK1+pK2）/2
中性氨基酸：以Gly为例
COOH
+
K1
H3N CH 2
2.34 Gl+y
+ H
CO-O
+ H
CO-O
+
H3N CH 2
K2
H2N CH 2
2. 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶） 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
主要有C（50～55%）、H（6～7%）、 O（19%～24%）、N（13～19%）和S（0～ 4%）。
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C百度文库N-CH-C
生化蛋白质的结构与功能
生物大分子：通常都有一定的分子结构规律，即 由一定的基本结构单位，按一定的排列顺序和连 接方式而形成的多聚体。 蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，有不同 的结构特征，行使不同的功能。
第一章
蛋白质的结构与功能
本 章 第一节 蛋白质的分子组成 主 要 第二节 蛋白质的分子结构 内 容 第三节 蛋白质结构与功能的关系
1.脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
＊ 蛋白质多肽中Pro 残基的存在将会 增加其结构区域 的刚性，在蛋白 质合成后修饰时 可被羟化为羟脯 氨酸。
2. 半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
第四节 蛋白质的理化性质
第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达80％。
芳香族氨基酸的紫外吸收
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与水合茚三酮共热，使茚三酮 水合物被还原，氨基酸分解生成NH3,茚三 酮的还原物与NH3结合后再与另一分子茚 三酮缩合，生成蓝紫色化合物，其最大吸 收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基 酸释放的氨量成正比关系，因此可作为氨 基酸定量分析方法。