西医综合考研生化重点笔记b
西医综合高分笔记整理
尚学考研高分学员西医综合笔记整理西医综合病理学常考病理学名词解释总结1.病理学（pathology）: 是一门研究疾病的病因、发病机制、病理改变（包括代谢、机能和形态结构的改变）和转归的医学基础学科。
其目的是认识和掌握疾病的本质和发生发展的规律, 从而为防治疾病提供必要的理论基础和实践依据。
2.流式细胞分析术（flow cytometry,FCM）: FCM是近年来发展起来的一种新技术。
它可以快速定量细胞内DNA, 用于测定肿瘤细胞的DNA倍体类型和肿瘤组织中 S+G2/M期的细胞占所有细胞的比例（生长分数）。
测定肿瘤细胞的DNA倍体和生长分数不仅可以作为诊断恶性肿瘤的参考标志之一, 而且可反应肿瘤的恶性程度和生物学行为。
FCM还可应用于细胞的免疫分型, 对临床免疫学检测起到重要作用。
3.适应（adaptation）: 细胞和由其构成的组织、器官能耐受内、外环境中各种有害因子的刺激作用而得以存活的过程, 称为适应。
适应在形态上表现为萎缩、肥大、增生、化生。
4.亚致死性损伤（sublethal cell injury）: 较轻的细胞损伤是可逆的，即消除刺激血子后，受损伤细胞可恢复常态，通常称之为变性或是亚致死性细胞损伤。
5.萎缩（atrophy）: 是指已发育正常的实质细胞、组织或器官体积缩小，可以伴发细胞数量的减少。
6.肥大（hypertrophy）：细胞、组织和器官体积的增大, 称为肥大。
7.增生（hyperplasia）: 实质细胞的增多称为增生, 增生可导致组织、器官的增大。
细胞增生也常伴发细胞肥大。
8.化生（metaplasia）: 一种分化成熟的细胞因受刺激因素的作用转化为另一种分化成熟细胞的过程称为化生。
9.变性（degeneration）：是指细胞或细胞间质受损伤后因代谢发生障碍所致的某些可逆性形态学变化。
表现为细胞浆内或细胞间质内有各种异常物质或是异常增多的正常物质的蓄积, 每伴有功能下降。
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
考研生化重点知识归纳总结
考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。
考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。
核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。
在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。
酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。
在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。
糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。
在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。
脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。
生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。
在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。
生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。
在考研生化学科中，需要掌握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。
蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。
在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。
以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。
同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。
医学考研西医综合整理笔记(精华版)
MEDICAL NOTE OF Z.C消化系统疾病纤维组织或者小胆管增生，说明病程比较长。
为亚急性或者慢性病变。
腹水–肝硬化时门静脉高压时出现的。
坏死后性肝硬化–肝体积缩小。
急性重型肝炎–肝体积明显缩小。
早期肝癌（单个结节≤3，相邻合计＜3）浅感觉（痛温触）深感觉（运动，位置，震动）直接，间接，消失（三叉神经疾患，传入障碍）直接消失，间接存在（患侧面神经瘫痪，传出障碍）浅反射（角膜反射，腹壁反射，提睾反射，趾反射，肛门反射）心电图缺血型。
T波改变 1. 高而直立 2. T波倒置损伤型。
ST段抬高坏死型。
病理性Q波（时限≥0.04s振幅≥1/4R）一个窦性心律+一个期前收缩=二联律俩个窦性心律+一个期前收缩=三联律PR间期0.12-0.20sV3.V4上:R波和S波振幅大致相等V1-V6:R波的振幅逐渐增高，S波的振幅逐渐变小左心房肥大:P增宽≥0.12s。
P波双峰，双峰距离≥0.04s右心房肥大:P波尖而高耸，≥0.25mV（肺型P波）左心室肥大:左心室高电压，V5.V6≥2.5mV心肌梗死（病理性Q波）=缺血（T波改变:倒置，高尖）+损伤（ST段改变:ST段抬高）心肌梗死合并右束支阻滞:不影响病理性Q波心肌梗死合并左束支阻滞:影响病理性Q波窦性停搏（突然消失一个P波，形成长PP间期，与基本窦性PP间期无倍数关系）甲亢可引起期前收缩完全性代偿间歇（交界性+室性期前收缩）不完全性代偿间歇（房性期前收缩）房室交界性期前收缩（逆行性P’波，与窦性P波区别相反）阵发性室上性（希氏束以上）心动过速（140-220 QRS波大多与窦性时相似）射频消融根治阵发性室性心动过速（150-250 QRS宽大畸形，房室分离，心室夺获）心房扑动（P波消失，F波代替，F波频率250-350.心室率绝对规则）射频消融根治心房颤动（P波消失，f波代替，350-600.心室率绝对不规则）肺静脉电隔离根治心室扑动（QRS波消失，大正弦波代替，200-250）心室颤动（QRS波消失，不规则的震动波代替，250-500.）二度Ⅰ型窦房阻滞（PP间期逐渐变小，直到脱落一个P波，长的PP间期为窦性P波的二倍）二度Ⅱ型窦房阻滞（长PP间期是窦性PP的整数倍）二度Ⅰ型房室传导阻滞（文氏现象）:健康人，PR间期逐渐延长，RR间期逐渐变小，直到脱落一个QRS波二度Ⅱ型房室传导阻滞（PR间期恒定不变，部分P波之后突然出现QRS脱落，RR间期固定，长RR是短RR的2倍）QRS≥0.12s完全性传导阻滞QRS＜0.12s不完全传导阻滞完全性右束支传导阻滞（V1.V2导联QRS呈现M型特征）病变越靠近心室，QRS越宽大畸形胆汁:800-1200ml.肝细胞3/4。
考研生化笔记(彩色+重点)
生物化学占执业2.7%，16分第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：-----肽键；序列。
二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。
化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。
---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病（高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固----变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性：可复性（血清白蛋白）和不可复性两种。
306西医综合考研复习生化复习笔记(一)
306西医综合考研复习生化复习笔记(一)一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类1、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
3、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽(GSH)：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
医学综合知识重点笔记
医学综合知识重点笔记一、生理学。
1. 细胞的基本功能。
- 细胞膜的物质转运功能。
- 单纯扩散：如O₂、CO₂等脂溶性物质顺浓度差的跨膜转运，不需要载体和能量。
- 易化扩散。
- 经载体易化扩散：如葡萄糖、氨基酸等在载体蛋白的帮助下顺浓度差的跨膜转运，具有结构特异性、饱和现象和竞争性抑制等特点。
- 经通道易化扩散：如Na⁺、K⁺、Ca²⁺等离子借助通道蛋白顺浓度差或电位差的跨膜转运，有离子选择性、门控特性（电压门控、化学门控、机械门控）。
- 主动转运。
- 原发性主动转运：如钠 - 钾泵，每分解1分子ATP，可将3个Na⁺泵出细胞，同时将2个K⁺泵入细胞，维持细胞内外的离子浓度差。
- 继发性主动转运：如小肠黏膜上皮细胞对葡萄糖、氨基酸的吸收，依赖于钠泵活动形成的Na⁺浓度势能差。
- 细胞的兴奋性和生物电现象。
- 静息电位：细胞在安静状态下，存在于细胞膜两侧的电位差，表现为内负外正，主要由K⁺外流形成。
- 动作电位。
- 概念：可兴奋细胞受到刺激时，在静息电位的基础上产生的一次迅速、可逆、可传播的电位变化。
- 产生机制：上升支（去极化和反极化）主要由Na⁺内流形成；下降支（复极化）主要由K⁺外流形成。
动作电位具有“全或无”特性和不衰减传播的特点。
- 兴奋性的周期性变化：绝对不应期（对任何刺激都无反应）、相对不应期（阈上刺激可引起反应）、超常期（阈下刺激可引起反应）、低常期。
2. 血液。
- 血液的组成和理化特性。
- 血液由血浆和血细胞组成。
血浆的主要成分有水、血浆蛋白（白蛋白、球蛋白、纤维蛋白原等）、电解质等。
- 血液的理化特性。
- 比重：全血比重主要取决于红细胞数量；血浆比重主要取决于血浆蛋白含量。
- 粘滞性：全血粘滞性较大，主要取决于血细胞比容；血浆粘滞性主要取决于血浆蛋白含量。
- 血浆渗透压。
- 晶体渗透压：主要由NaCl等晶体物质形成，对维持细胞内外水平衡、保持细胞正常形态和功能有重要作用。
西医综合背诵汇总讲解
10[资料] 西医综合黄金背诵之生化第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构和功能200419．含有两个氢基的氨基酸是Lys200319．稳定蛋白质分子中α－螺旋和β—折叠的化学键是氢键200219．在280nm波长附近具有最大光吸收峰的氨基酸是色氨酸200119．对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是酯键20．常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂丹磺酰氯200019．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸?脯氨酸20．下列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的是马肝过氧化氢酶(相对分子质量247 500KD)199919．天然蛋白质中不存在的氨基酸是羟脯氨酸20．下列氨基酸中哪一种不能提供一碳单位?酪氨酸199819．以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸?蛋氨酸199719．含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸19951．不出现于蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸19941．维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学健是氢键3．下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的?A．原有的抗体活性降低或丧失B．溶解度增加C．易被蛋白酶水解D．蛋白质的空间构象破坏E．蛋白质的一级结构并无改变（答案B）199320．用凝胶过滤层析(交联葡萄糖凝胶)柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的?分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来199239．含有两个氨基的氨基酸是赖氨酸40．维系蛋白质一级结构的化学键是肽键19917．蛋白质二级结构中通常不存在的构象α转角199051．下列关于对谷胱甘肽的叙述中，哪一个说法是错误的：A．它是一个三肽B．是一种具有两性性质的肽C．是一种酸性肽D．在体内是一种还原剂E．它有两种离子形式（答案E）198951．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷? 赖氨酸198853．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽键?280nm紫外吸收法第二章核酸的结构与功能200420.下列关于DNA双螺结构的叙述，正确的是磷酸、脱氧核糖构成螺旋的骨架200320．下列关于DNA双链双螺旋结构模型的叙述，不正确的是A．两股脱氧核苷酸链呈反向平行B．两股链间存在碱基配对关系C．螺旋每周包含10对碱基D．螺旋的螺距为3．4nmE．DNA形成的均是左手螺旋结构（答案E）200220．核酸中核苷酸之间的连接方式是3’，5’磷酸二酯键200121．通常不存在RNA中，也不存在DNA中的碱基是黄嘌呤200021．下列关于DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是 A＋G与C＋T的比值为1 199921．下列几种DNA分子的碱基组成比例各不相同，哪一种DNA的解链温度(Tm)最低?DNA中G＋C含量占25％199820．不同的核酸分子其解链温度(Tm)不同，以下关于Tm的说法正确的是DNA中GC对比例愈高，Tm愈高199720．在核酸中，核苷酸之间的连接方式是3′，5′－磷酸二酯键199622．稀有核苷酸存在于下列哪一类核酸中?tRNA199241．RNA和DNA彻底水解后的产物部分碱基不同，核糖不同19918．下列关于RNA的说法哪项是错误的？A．有rRNA、mRNA和tRNA三种B．mRAN中含有遗传密码C．tRNA是最小的一种RNAD．胞浆中只有mRNAE．rRNA是合成蛋白质的场所（答案D）199052．下列关于DNA螺旋结构模型的叙述中，除了哪一项外其余都是正确的A．两股核苷酸链呈反向平行B．两股链间有严格的碱基配对关系C．为右手螺旋，每个螺旋含10对碱基D．极性磷酸二酯键位于双螺旋内侧E．螺旋直径为2nm（答案D）198952．双链DNA的Tm高是由下列哪组碱基含量高引起的?胞嘧啶＋鸟嘌呤198854．真核生物mRNA的5’末端的帽子结构是-m7GpppXm第三章酶与维生素200421．磺胺类药物能竞争性抑制二氧叶酸还原酶是因为其结构相似于对氨基苯甲酸27．下列关于变构酶的叙述，错误的是都具有催化基和调节亚基200321．知某种酶的Km值为25mmol／L，欲使酶促反应达到最大反应速度的50％，该底物浓度应为25mmol／L200221．对酶促化学修饰调节特点的叙述，错误的是A．这类酶大都具有无活性和有活性形式B．这种调节是由酶催化引起的共价键变化C．这种调节是酶促反应，坟有放大效应D．酶促化学修饰调节速度较慢，难以应急E．磷酸化与脱磷酸是常见的化学修饰方式（答案D）200122．心肌中富含的LDH同工是LDH123．非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学的特点是Km值不变，Vmax降低200022．下列关于酶活性中心的叙述中正确的是所有的酶都有活性中心23．已知某酶Km值为0．05moL／L，欲使其所催化的反应速率达最大反应速率的80％时，底物浓度应是多少?0．2mol／L199923．酶促反应中决定酶特异性的是酶蛋白24．下列关于酶的别构调节，错误的是A．受别构调节的酶称为别构酶B．别构酶多是关键酶(如限速酶)，催化的反应常是不可逆反应C．别构酶催化的反应．其反应动力学是符合米—曼氏方程的D．别构调节是快速调节E．别构调节不引起酶的构型变化（答案C）199821．酶竞争性抑制作用的特点是Km值不变，Vmax降低22．下列关于同工酶概念的叙述，哪一项是正确的?是催化相同化学反应，而酶的分子结构不同、理化性质可各异的一组酶199728．HbO2解离曲线是S形的原因是Hb属于变构蛋白27．通常血清中酶活性升高的主要原因细胞受损使细胞内酶释放入血199626．丙酮酸脱氢酶系中不含哪一种辅酶?磷酸吡哆醛31．磷酸果糖激酶的变构激活剂是2，6二磷酸果糖19957．下列哪项不是酶的别(变)构调节的特点反应动力学遵守米氏方程19944．B族维生素的主要生理功能是参与组成辅酶，下述哪项叙述是错误的? A．尼克酰胺参与组成脱氢酶的辅酶B．吡哆醛参与组成转氨酶的辅酶C．生物素参与组成辅酶QD．泛酸参与组成辅酶AE．核黄素参与组成黄酶的辅酶（答案C）7．指出何者是醇解过程中可被别构调节的限速酶?6磷酸果糖-1-激酶10．通常测定酶活性的反应体系中，哪项叙述是不适当的?A．作用物的浓度愈高愈好B．应选择该酶作用的最适pHC．反应温度宜接近最适温度D．合适的温育时间E．有的酶需要加入激活剂（答案A）199319．Km值的概念应是是达到1／2Vmax的底物浓度22．参与联合脱氨基过程的维生素有维生素B6、PP199242．丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于竞争性抑制19919．酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应？降低反应的活化能199053．酶的辅基一般对热不稳定，不能用透析方法与酶蛋白分开54．下列哪种维生素是辅酶A的成分?泛酸198953．下列哪种胃肠道消化酶不是以无活性的酶原方式分泌的?核糖核酸酶54．能扩张小血管及降低血清胆固醇的维生素是大剂量尼克酰胺198855．酶抑制作用的研究有助于了解一些方面的内容，例外的是酶活性中心功能基团的组成与性质56．下列何种营养成分缺乏可造成体内丙酮酸积累硫胺素60．有关变构酶的叙述哪项是错误的?A．能接受变构调节的酶常是两个以上的亚基组成的聚合体B．6-磷酸葡萄糖是己糖激酶的变构抑制剂C．AMP是磷酸果糖激酶的激活变构剂D．ATP是柠檬酸合成酶的激活变构剂E．乙酰CoA是丙酮酸羧化酶的激活变构剂（答案D）第二篇物质代谢第一章糖代谢200422．供氧不足时，磷酸甘油醛脱氧产生的主要去路是丙酮酸还原生成乳酸23．下列不参与糖异生作用的酶是6－磷酸果糖激酶－1200322．下列参与糖代谢的醇中，哪种酶催化的反应是可逆的?磷酸甘油酸激酶200124．磷酸果糖激酶-1的别构抑制剂是柠檬酸200028．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是5磷酸核糖32．下列关于2，3BPG(2，3－二磷酸甘油酸)的叙述错误的是A．其在红细胞中含量高B．是由1，3—二磷酸甘油酸转变生成的C．2，3BPG经水解，脱去磷酸后生成3—磷酸甘油酸D．2，3BPG是一种高能磷酸化合物E．它能降低Hb对氧的亲和力（答案D）199925．血糖浓度低时，脑仍可摄取葡萄糖而肝不能，是因为脑己糖激酶的Km值低26．当肝细胞内ATP供应充分时，下列叙述中哪项是错误的？A．丙酮酸激酶被抑制B．磷酸果糖激酶Ⅰ被抑制C．异柠檬酸脱氢醇被抑制D．果糖二磷酸酶被抑制E．进入三羧酸循环的乙酰辅酶A减少（答案D）199823．饥饿可以使肝内哪种代谢途径增强?糖异生199510．静息状态时，体内耗糖量最多的器官是脑19947．指出何者是醇解过程中可被别构调节的限速酶?6磷酸果糖-1-激酶199243．短期饥饿时，血糖浓度的维持主要靠糖异生作用199059．从量上说，餐后肝内葡萄糖去路最多的代谢途径是糖原合成198955．不易逆行的糖酵解反应是丙酮酸激酶反应198880．与糖酵解有关己糖激酶第二章脂类代解200424．合成磷脂需要的物质是CDP-胆碱200323．酮体不能在肝中氧化的主要原因是肝中缺乏琥珀酰CoA转硫酶200223．血浆中运输内源性胆固醇的脂蛋白是LDL200125．合成前列腺素F2a的前体是花生四烯酸26．血浆各种脂蛋白中，按其所含胆固醇及其酯的量从多到少的排列是LDL、HDL、VLDL、CM27．在肝细胞受损时血中呈现活性降低的酶是 LCAT200025．乙酰CoA羧化酶的别构抑制剂是长链脂酰CoA26. 下列有关脂肪酸合成的叙述错误的是A．脂肪酸合成酶系存在于胞液中B．生物素是参与合成的辅助因子之一C．合成时需要NADPHD．合成过程中不消耗ATPE．丙二酰CoA是合成的中间代谢物（答案D）199927．大鼠出生后饲以去脂膳食，结果将引起下列哪种脂质缺乏?前列腺素199824．脂肪酸在肝脏进行β氧化时，不生成下列何种物质?H2O199722．脂肪酸氧化的限速酶是肉毒碱脂肪酰辅酶A转移酶Ⅰ23．运载内源性甘油三酯的主要脂蛋白是VLDL24．乙酰辅酶A是哪个酶的变构激活剂?丙酮酸羧化酶199619．合成卵磷脂时所需的活性胆碱是CDP-胆碱20．细胞内催化脂酰基转移到胆固醇生成胆固醇酯的酶是ACAT24．胞浆中合成脂肪酸的限速酶是乙酰CoA羧化酶19953. 合成胆固醇的限速酶是HMGCoA还原酶12．肝脏在脂肪代谢中产生过多酮体主要由于糖的供应不足199326．胆固醇是下列哪一种化合物的前体?皮质醇27．在胞浆内进行的代谢途径有脂酸合成199245．酮体包括乙酰乙酸、β羟丁酸、丙酮49．胆固醇在体内代谢的主要去路是转变成胆汁酸199111．胆固醇生物合成时的限速酶是HMG辅酶A还原酶199056．人体合成及供应全身胆固醇能力最强的组织是肝与小肠198956．人体内胆固醇分解代谢的产物是胆汁酸198881．与脂酸合成有关乙酰CoA羧化酶82．脂蛋白缺乏血浆中与清蛋白结合的游离脂肪酸增多第三章生物氧化、物质代谢间的相互联系200325．氰化物中毒是由于抑制了下列哪种细胞色素(Cyt)?Cyt aa3200222．在三羧酸循环中，经作用物水平磷酸化生成的高能化合物是GTP24．下列关于呼吸链的叙述，错误的是A．在传递氢和电子过程中可偶联ABP磷酸化B．CO可使整个呼吸链的功能丧失C．递氢体同时也是递电子体D．递电子体也都是递氢体E．呼吸链的组分通常指Eo值由小到大的顺序排列（答案D）200024．1mol丙酮酸被彻底氧化生成二氧化碳和水，同时可生成ATP的摩尔数是15 28．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是5磷酸核糖199922．下列物质在体内氧化成CO2和H2O时，同时产生ATP，哪种产生ATP最多?谷氨酸199721．三羧酸循环主要是在亚细胞器的那一部位进行的？线粒体199621．下列脂肪降解和氧化产物可以转化为糖的有丙酰CoA27．在体内不能直接由草酰乙酸转变而来的化合物是乙酰乙酸28．lg软脂酸(分子量256)较lg葡萄糖(分子量180)彻底氧化所生成的ATP高多少倍?2．532．下列哪种物质脱下的一对氢经呼吸链传递后P／O的比值约为3?β－羟丁酸19955．苹果酸穿梭作用的生理意义在于将胞液中NADH＋H＋的2H带入线粒体内6．糖与脂肪酸及氨基酸三者代谢的交叉点是乙酰CoA19945．下列哪种化合物中不含高能磷酸键?1，6－二磷酸果糖6．1分子乙酰辅酶A经三羧酸循环和氧化磷酸化，共可生成几分子ATP(高能磷酸键)?128．葡萄糖在体内代谢时通常不会转变生成的化合物是乙酰乙酸12．人体活动主要的直接供能物质是ATP199325．1克分子琥珀酸脱氢生成延胡索酸时，脱下的一对氢经过呼吸链氧化生成水，同时生成多少克分子ATP?2199244．位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成及糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是6-磷酸葡萄糖47．关于ATP在能量代谢中的作用，哪项是错误的?A．体内生成反应所需的能量均由ATP直接供给B．能量的生成、贮存、释放和利用都以ATP为中心C．ATP的化学能可转变为机械能、渗透能、电能以及热能等D．ATP通过对氧化磷酸化作用调节其生成D．体内ATP的含量很少而转换极快（答案A）199117．氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? aa3199055．在三羧酸循环和有关的呼吸链中，生成ATP最多的阶段是α—酮戊二酸→琥珀酸57．下列能自由透过线粒体膜的物质是磷酸二羟丙酮198857．下列哪种物质不是高能化合物?3-磷酸甘油醛第四章氨基酸代谢200426．脑中氨的主要去路是合成谷氨酰胺200324．经代谢转变生成牛磷酸的氨基酸是半胱氨酸200128．经脱羧基作用后生成γ氨基丁酸的是谷氨酸200027．氨在血中主要是以下列哪种形式运输的?谷氨酰胺199825．通过鸟氨酸循环生成尿素时，其分子中的两个氮原子一个直接来自游离的氨，另一个直接来源于天冬氨酸199625．牛磺酸是由下列哪种氨基酸代谢而来? 半胱氨酸19951．不出现于蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸19949．指出下列化学结构式的生化名称：HOOC·CH2·CH2·CO·COOHα酮戊二酸199322．参与联合脱氨基过程的维生素有维生素B6、PP199250．去甲肾上腺素可来自酪氨酸58．下列氨基酸中哪一种是蛋白质内所没有的含硫氨基酸?同型半胱氨酸第五章核苷酸代谢200425．合成嘌呤、嘧啶的共用原料是天冬氨酸200326．氮杂丝氨酸干扰核苷酸合成是因为它的结构相似于谷氨酰胺200225．在体内能分解生成β－氨基异丁酸的是TMP200028．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是5磷酸核糖199928．dTMP是由下列哪种核苷酸直接转变而来?dUMP199827．脱氧核糖核苷酸的生成方式主要是由二磷酸核苷还原199730．人体内嘌呤分解代谢的最终产物是尿酸199629．dTMP合成的直接前体是dUMP199246．下列哪种代谢异常，可引起血中尿酸含量增高？嘌呤核苷酸分解代谢增加198958．天门冬氨酸可参与下列何种物质的合成? 嘧啶第六章代谢调节200427．下列关于变构酶的叙述，错误的是都具有催化基和调节亚基200332．通过胞内受体发挥作用的激素是甲状腺激素199118．哪项不是激素与受体结合的共同特征?A．有一定特异性B．在细胞质膜上进行结合C．有高度的亲和力D．结合曲线呈可饱和状态E．通过氢键、盐键或疏水作用相结合（答案B）第三篇基因信息的传递（包括复制、转录、翻译、表达调控、和基因重组技术）200428．下列因子中，不参与原核生物翻译过程是EF129．下列关于复制和转录过程异同点的叙述，错误的是复制和转录过程均以RNA 为引物31．能识别DNA特异序列并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类是限制性核酸内切酶32．真核生物RNA聚合酶I转录后可产生的是45S-rRNA200327．下列不属于DNA分子结构改变的是 DNA甲基化28．真核生物中，催化转录产物为hnRNA的RNA聚合酶是RNA聚合酶Ⅱ29．下列属于终止密码子的是UAA30．有些基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，这类基因称为管家基因200226．下列有关遗传密码的叙述，正确的是从病毒到人，丝氨酸的密码子都是AGU 27．参与复制起始过程的酶中，下列哪一组是正确的? DNA蛋白、 SSB28．原核生物中识别DNA模板上转录起始点的是RNA聚合酵的σ因子29．下列关于“基因表达”概念的叙述，错误的是A．基因表达具有组织特异性B．基因表达具有阶段特异性C．基因表达均经历基因转录及翻译过程D．某些基因衰达产物是蛋白质分子E．有些基因表达水平受环境变化影响（答案C）30．在基因工程中．将目的基因与载体DNA拼接的酶是DNA连接酶200129．若将1个完全被放射性标记的DNA分子放于无放射性标记的环境中复制三代后，所产生的全部DNA分子中，无放射性标记的DNA分子有几个?6个30．下列有关真核细胞mRNA的叙述．错误的是A．是由hnRNA经加工后生成的 B．5’末端有m7GpppNmp－帽子C．3′末端有多聚A尾D．该mRNA为多顺反子(多作用于)E．成热过程中需进行甲基化修饰（答案D）31．下列有关反转录酶的叙述，错误的是A．反转录酶mRNA为模板，催化合成cDNAB．催化的DNA合成反应也是5′-3′合成方向C．在催化DNA合成开始进行时不需要有引物D．具有RNase活性E．反转录酶没有3′-5′核酸外切酶活性，因此它无校对功能（答案C）200029．下列关于真核生物DNA复制特点的描述错误的是A．RNA引物较小B．冈崎片段较短C．片段连接时由ATP供给能量D．在复制单位中，DNA链的延长建度较慢E．仅有—个复制起点（答案B）30．AUC为异亮氨酸的遗传密码，在tRNA中其相应的反密码应为GAU31．乳糖操纵子中的i基因编码产物是一种阻遏蛋白199929．真核生物转录生成的mRNA前体的加工过程不包括磷酸化修饰30．下列哪种酶不参加DNA的切除修复过程?DNA聚合酶Ⅲ31．氯霉素可抑制原核生物的蛋白质合成，其原因是与核蛋白体的大亚基结合，抑制转肽酶活性，而阻断翻译延长过程19988．以下哪些代谢过程需要以RNA为引物?体内DNA复制29．下列哪种酶不参与DNA损伤的切除修复过程?核酸限制性内切酶30．下列关于氨基酸密码的描述．哪一项是错误的?A．密码有种属特异性，所以不同生物合成不同的蛋白质B．密码阅读有方向性，5端起始，3端终止C．一种氨基酸可有一种以上的密码D．一组密码只代表一种氨基酸E．密码第3位(即3端)碱基在决定氨基酸的特异性力面重要性较小（答案A）199729．干扰素抑制蛋白生物合成是因为活化蛋白激酶．而使eIF2磷酸化30．人体内嘌呤分解代谢的最终产物是尿酸31．紫外线对DNA的损伤主要是形成嘧啶二聚物199630．DNA复制时下列哪一种酶是不需要的?RDPP19952．DNA复制时，以5’TACA3’为模板，合成物的互补结构为5’TCTA3’4．操纵子的基因表达调节系统属于转录水平调节8．氯霉素的抗菌作用是由于抑制了细菌的核蛋白体上的转肽酶199411．能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码?羟脯氨酸13．在体内，氨基酸合成蛋白质时，其活化方式为生成氨基酰tRNA14．合成DNA的原料是 dATP dGTP dCTP dTTP199317．DNA上的外显子(extron)是被转录也被翻译的序列18．下列关于限制性内切酶的叙述哪一项是错误的?A．它能识别DNA特定的碱基顺序，井在特定的位点切断DNAB．切割点附近的碱基顺序一般呈回文结构C．能专一降解经甲基化修饰的DNAD．是重组DNA的重要工具酶E．主要从细菌中获得（答案C）199118．哪项不是激素与受体结合的共同特征?A．有一定特异性B．在细胞质膜上进行结合C．有高度的亲和力D．结合曲线呈可饱和状态E．通过氢键、盐键或疏水作用相结合（答案B）19．DNA复制需要：①DNA聚合酶Ⅲ，②解链蛋白，③DNA聚合酶Ⅰ，④DNA指导的RNA聚合酶，⑤DNA连接酶参加。
西综知识点总结生化
西综知识点总结生化生化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
它主要包括细胞生物化学、蛋白质生化、酶学、代谢生物化学、基因工程等方面的内容。
本文将对这些生化学知识点进行总结。
一、细胞生物化学1. 细胞的结构和功能细胞是生物体组成的基本单位，它具有多种结构和功能。
细胞内含有细胞核、细胞质和细胞膜等组成结构，其中细胞核是调控细胞代谢和遗传信息传递的中心，细胞质是细胞内各种代谢酶和物质的主要位置，细胞膜是维持细胞内外环境平衡的重要结构。
2. 糖代谢的生物化学过程糖是细胞内的主要能量来源，它通过糖酵解和氧化磷酸化途径产生ATP，为细胞提供能量。
糖代谢的主要中间产物包括葡萄糖、果糖、葡萄糖酸、乳酸、丙酮酸等。
3. 脂肪代谢的生物化学过程脂肪是生物体内的主要能量储备物质，它通过脂肪酸氧化途径产生ATP，为细胞提供能量。
脂肪代谢的主要中间产物包括甘油、脂肪酸、三酰甘油等。
4. 蛋白质合成和降解的生物化学过程蛋白质是生命体内组织结构和功能的主要物质，它通过蛋白质合成途径合成，通过蛋白质降解途径降解。
蛋白质合成的主要过程包括转录、翻译和后转录修饰等，蛋白质降解的主要过程包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体途径等。
5. 细胞信号转导的生物化学过程细胞通过一系列信号转导过程调控细胞的生长、分化、凋亡和代谢等功能。
信号转导的主要分子包括受体、信号分子、信号传导通路和效应分子等。
二、蛋白质生化1. 蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最基本的功能分子，它具有多种结构和功能。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，它的功能包括酶、结构蛋白、抗体和激素等。
2. 蛋白质的组成和合成蛋白质由20种氨基酸通过肽键连接而成，它通过基因转录和翻译合成。
蛋白质合成的主要过程包括转录、翻译和后转录修饰等。
3. 蛋白质的结构测定和功能研究蛋白质的结构可以通过晶体衍射、核磁共振和电子显微镜等技术进行测定，它的功能可以通过酶活性、亲和力和特异性等特性进行研究。
考研西综生化真题重点难点整理
考研西综⽣化真题重点难点整理⽣化蛋⽩质结构和功能6:晾⼲鞋(并)⾐服leu gly val ala Ile pro6:谱写⼀两个丙肝6:姑苏假死半天GSH）和氧化型（GSSG两种离⼦形式不是说它既是酸性⼜是碱性(也不可能存在)，氨基酸，多肽，蛋⽩质都是既有氨基⼜有羧基，因此都具有两性纤维蛋⽩受体结合肽），喜欢补钙（钙离⼦结合蛋⽩）、补锌（锌指），穿超短的拉链（亮氨酸拉链）短裙。
----黏在⼀起就凝固了，DNA变性后粘度降低1 / 55(DNA=Di低)NaOH）中，蛋⽩质和多肽分⼦中的肽键与硫酸铜共热呈现紫⾊或红⾊反应的现象，这⼀现象的发⽣取决于完整的肽键，可以⽤于检测蛋⽩质⽔解程度。
16%）的原理，通过测定样品中氮的含量从⽽推测蛋⽩质含量。
P11）是指茚三酮⽔合物在弱碱性溶液中与氨基酸共加热时⽣成的蓝紫⾊的化合物的现象，此化合物在570nm波长处有最⼤吸收峰值，可作为氨基酸定量分析⽅法。
-可见分光光度法原理测定空⽓中、⽔体中氮含量的⽅法。
分⼦量⼤⼩和带电量不同对蛋⽩质进⾏分离的⽅法。
蛋⽩质在电场中泳动速度受多种因素的影响，如分⼦量⼩的较分⼦量⼤的泳动速率快，系因蛋⽩质横截⾯积⼩，所受阻⼒较⼩。
相同分⼦量的蛋⽩质分⼦，球状较杆状泳动速率快。
在相同pH的溶液中，带电多的蛋⽩质泳动速率快，系因所受电场牵引⼒⼤。
蛋⽩质分⼦在电场中的泳动受溶液中离⼦强度牵制，溶液中离⼦强度越低，蛋⽩质分⼦泳动速率越快●超滤：正压浓缩蛋⽩质溶液●离⼦交换层析：负电荷⼩的先掉(阴离⼦交换层析→其交换树脂带正电荷)●凝胶过滤=分析筛层析：质量⼤先掉●利⽤蛋⽩质(电荷)两性性分离蛋⽩质的：电泳，离⼦交换层析2 / 553 / 55●利⽤蛋⽩质分⼦⼤⼩不同：透析，凝胶过滤(分⼦筛层析)，离⼼，超滤●利⽤沉淀／溶解度不同(破坏⽔化膜电荷):盐析，等电点，丙酮沉淀●利⽤相分配或亲和原理：离⼦交换层析，凝胶过滤，亲和层析（抗原抗体，酶和底物）多肽N断肽链中折⼆硫键羟胺能特异性地裂解天冬酰胺和⽢氨酸之间的肽键（Asn-Gly ）核酸2.37nm ，螺距是3.54nm ，每个螺距有10.5对碱基端粒结构中，端粒DNA末端是单链结构，可以⾃⾝回折形成G-四链结构（四联体螺旋结构），⾮右⼿螺旋或左⼿螺旋。
2024西医综合考研大纲生化
2024西医综合考研大纲生化一、概述生物化学是医学教育的重要基础科学之一，对于掌握医学知识、提高临床诊断和治疗水平具有重要意义。
随着医学领域的不断发展，生物化学的内容也在不断更新和完善。
2024年西医综合考研大纲中的生化板块也有了一些新的变化和调整。
本文将对2024年西医综合考研大纲中的生化部分进行全面细致的解读和分析，帮助考生更好地备战考试。
二、生化部分的主要内容1. 基础概念：生化学的基本概念和原理，包括生物分子的结构和功能、代谢途径和调控等内容。
2. 蛋白质：蛋白质的结构、功能和生物合成，以及与疾病相关的蛋白质异常。
3. 酶与代谢：酶的特性与作用机制，以及代谢途径的调控和相关疾病的生物化学基础。
4. 核酸：核酸的结构与功能，基因表达调控的生化机制。
5. 生物膜与细胞信号传导：生物膜的结构和功能，信号传导通路和相关疾病的生化基础。
6. 糖生物化学：糖代谢的途径和调控，与疾病相关的糖代谢异常。
7. 脂质生化：脂质的结构与功能，与疾病相关的脂质代谢异常。
三、2024年西医综合考研大纲生化部分的变化和重点根据最新的考研大纲，生化部分的内容和要求有了一些新的变化和调整。
在备考中，考生需要特别重点关注以下几个方面：1. 跨学科知识的融合：生化学作为一门交叉学科，与生理学、病理学等学科有着密切的关联。
考研大纲强调了生化与临床医学的通联，考生需要掌握更多的跨学科知识，能够将生化原理和临床实践相结合。
2. 新的研究进展：随着科学技术的不断进步，生化领域的研究也在不断更新。
考研大纲中将会增加一些最新的生化研究进展，这些内容可能涉及到基因编辑、蛋白质工程等新技术和新领域，考生需要及时了解并掌握这些内容。
3. 临床意义的强调：生化不仅仅是一门纯理论性的学科，它对临床医学具有重要的指导意义。
考研大纲中会强调生化知识在临床诊断和治疗中的应用，考生需要深入理解生化与临床的关系，掌握临床意义的生化知识。
四、备考建议考生在备考2024年西医综合考研大纲生化部分时，可以采取以下几点策略：1. 系统学习：按照考研大纲的要求，建立系统的生化知识框架，深入掌握各个知识点的内容和要点，确保不遗漏任何重要内容。
考研西医综合《生物化学》记忆技巧
考研西医综合《生物化学》记忆窍门生化的一部分知识点氨基酸的记忆：中性氨基酸：中性氨基酸：谷氨酰胺，天冬酰胺，酪氨酸，丝氨酸，色氨酸，苏氨酸，胱氨酸，蛋氨酸记忆：中国股东老实好色输成穷光蛋酸性氨基酸：谷氨酸，天冬氨酸（两者都含有两个羧基）记忆：穷酸的股东，记住与中性里面的股东区别碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸记忆：捡来金猪氨基酸缩写记忆：（汉语拼音缩写）：基于网络用语经常用缩写，像**（SB），漂亮美美（PLMM）等，酪氨酸Tyr：讨厌人（老了，就讨厌人）甘氨酸Gly：管理员（干管理员工作的）苯丙氨酸Pheny：英语发音蛋氨酸Met：meet:碰，鸡蛋碰石头亮氨酸Leu：英文发音精氨酸Arg：Ag:化学里的银，从而想到金脯氨酸Pro：professor,谐音赖氨酸Lys：耍赖，所以留一手谷氨酰胺Gln：刚好n相当于u倒过来了谷氨酸Glu：读音就可区别异亮氨酸Ileu，英语读音就可区别缬氨酸Val：斜（缬）：V的开关本身就是个斜的组氨酸His：history祖先已成历史，或者histology就表示组织学丝氨酸Ser：别与色氨酸混淆就行啦色氨酸Trp：他人品（他人品很色）丙氨酸Ala：阿拉伯（丙）苏氨酸Thr：through英文发音胱氨酸Cys超音速（光速肯定就超音速）天冬氨酸Asp，天冬酰胺Asn：记住一个就行了赖氨酸:有两个氨基记忆:其它氨基酸只带一个氨基,赖氨酸耍赖皮带两个氨基。
亚氨基酸:焦谷氨酸,羟脯氨酸,脯氨酸记忆:交枪不（焦羟脯）杀,很惊讶（亚）瓜氨酸不出现于蛋白质中。
记忆：瓜娃子不吃蛋白质。
同型半胱氨酸天然蛋白质中不存在。
记忆：天然不存在同性恋半光着身子。
寡肽<10氨基酸记忆:挂失不参与转氨基的氨基酸：羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不（抢）甘肃来的。
蛋白质三级结构:结构域,分子伴侣,疏水作用,氢键,范得华力,离子键记忆:三叔（疏）侵犯你,结果进监狱与疯子为伴侣。
蛋白质,DNA变性,一级结构不改变记忆:猪肉和牛肉就是一个味了。
西医综合考研生化部分笔记b
西医综合考研生化部分笔记才思教育为大三学生提供生物化学备考笔记，早早备考，研途领先。
六、蛋白质的理化性质1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。
包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
5、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、3b.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应。
蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化1、沉淀，见六、22、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
4、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
历年生化考研西医综合试题重要知识点
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）：（一）生物大分子的结构和功能Unit 1★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸]★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。
★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读”★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天”★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来”★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书”★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr）紫外线最大吸收峰：280nm★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键；维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力）维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。
变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。
★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯Unit 2★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同）★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。
西医综合考试重点整理
西医综合考试重点整理(一)生物大分子的结构和功能1.组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2.氨基酸的理化性质。
3.肽键和肽。
4.蛋白质的一级结构及高级结构。
5.蛋白质结构和功能的关系。
6.蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7.分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8.核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9.核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10.核酸的变性、复性、杂交及应用。
11.酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12.酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13.酶的调节。
14.酶在医学上的应用。
(二)物质代谢及其调节1.糖酵解过程、意义及调节。
2.糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3.磷酸戊糖旁路的意义。
4.糖原合成和分解过程及其调节机制。
5.糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6.血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7.脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8.酮体的生成、利用和意义。
9.脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10.多不饱和脂肪酸的意义。
11.磷脂的合成和分解。
12.胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13.血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14.生物氧化的特点。
15.呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16.胞浆中NADH的氧化。
17.过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18.蛋白质的营养作用。
19.氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20.氨基酸的脱羧基作用。
21.体内氨的来源和转运。
22.尿素的生成——鸟氨酸循环。
23.一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24.甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25.嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生化考研重点知识总结
生化考研重点知识总结第一章单糖①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6②唾液淀粉酶激活剂：Cl-③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂①几个非饱和脂肪酸双键数：⑴油酸：1⑵亚油酸：2⑶亚麻酸：3②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①几种主要氨基酸及三字母缩写⑴两特殊：Pro、Gly⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑺其它：丙氨酸（Ala）②PI⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH)/2=(PK2+PKR NH2)/2⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）⑶PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm⑶β转角：转角处为Gly④超二级结构：无规卷曲、结构域⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白结构分析⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met⑵形成N-糖肽键的：Asp⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱：※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2⑾其它⑴分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE⑵几个主要氨基酸的PI值：⑶几种重要蛋白：⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）第四章酶学①酶活化中心组成：结合部位、催化部位②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）④酶促反应初速度与[E]、T有关⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶⑥酶的专一性⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线⑶具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应⑧酶分离纯化⑴要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力回收率=活力单位数/纯化前活力单位数⑵方法：同蛋白质⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）第五章核酸①反向互补配对：ACG-CGT（U）②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）④核酸分离技术⑵凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质⑵离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G⑶亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因⑦cNMP⑴最重要的cNMP：cAMP、cGMP⑵cAMP：第二信使⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反第六章分子生物学与基因工程①基因组学⑴启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA⑶原核生物基因重叠类型：⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族基因家族按组成分三类：②DNA复制⑴DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒体、叶绿体）】⑵DNA复制需引物：转录不需引物※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA③基因工程酶⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）⑷牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷⑸蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP（依赖DNA的RNA聚合酶）⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中⑻RNA用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物⑼限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂⑶二级：三叶草⑷三级：倒L⑤基因表达⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加DNA接头连接法⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传效应（突变、产生新基因、染色体畸变）⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱⑹翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）⑥基因工程⑴基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位点少、M大可携带大片基因）常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列⑦密码子⑴起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）※起始tRNA：tRNA Met、tRNA fMet⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX ※RF2识别的密码子：UAA、UGA⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C⑧其它⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）Tm=（C+G）%×0.41+69.3第七章维生素与激素①几种重要酶的辅酶⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）⑷VB12：钴胺素（参与甲基转移）⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶②几种特定功能的维生素⑴凝血维生素：VK，脂溶⑵抗血维生素：VC，水溶⑶含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH※VD：体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3]两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3③胰岛素等激素的受体是：④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上⑥类固醇激素受体位于：细胞内第八章生物氧化①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分⑥ATP合成酶⑴F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活性⑵F0：含H+通道⑦ATP合成机理⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P⑾在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：α-酮戊二酸→琥珀酸第九章糖代谢㈠糖酵解①部位：胞液②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸③三关键酶：⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP的调节⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）⑶丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制④产能：2ATP⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶㈡糖的有氧氧化①丙酮酸→乙酰辅酶A：⑴部位：线粒体内膜⑵丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）②TCA循环：柠檬酸循环、Krebs循环⑴调节TCA循环运转最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系⑵部位：线粒体基质、内膜⑶酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系③1分子葡萄糖有氧氧化产生ATP数：36（38）=2+6（4）+6+24④草酰乙酸来源三途径：苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS①核糖的分解途径是：HMS②生物合成中除ATP供能外⑴合成糖还需：UTP⑵合成脂肪还需：GTP⑶生物合成的还原力是NADPH，来源是HMS※反应部位总结糖酵解（EMP）：胞质TCA：线粒体基质、内膜氧化磷酸化：线粒体内膜㈣糖元代谢①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG②植物合成淀粉时需：ADPG③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G㈤糖异生第十章脂代谢㈠三酰甘油代谢①分解代谢⑴β-氧化：反应部位：线粒体基质产物：偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）反应过程：二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）⑵饱和脂肪酸分解※酮体生成部位：肝内成分：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮利用部位：肝外，脑、肌⑶不饱和脂肪酸氧化分解：两特殊酶：顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、H2O生成ATP数：②脂肪酸合成⑴脂肪酸合成代谢还原力是NADPH，来源是HMS⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由乙酰CoA羧化酶催化⑶酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是乙酰CoA㈡磷脂代谢①合成磷脂所需能量来自：CTP㈢胆固醇代谢①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：脂酰CoA第十一章氨基酸与蛋白质代谢①几种氨基酸⑴生酮氨基酸：Leu、Lys⑵生糖氨基酸：除Leu、Lys外的⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、I le、Lys⑷可转变为乙酰CoA的氨基酸：⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：②脱氨基⑴氧化脱氨基：L-Glu⑵联合脱氨基：组织中⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中③直接排氨的动物：水生动物（鱼）、原生动物④氨的代谢⑴氨的储存与转运：储存方式：转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：丙氨酸-葡萄糖循环⑵氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）部位：肝（线粒体、胞质）终产物：尿素关键酶：※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg产物-尿素中N的来源：N2-Asp⑤个别氨基酸的代谢⑴组胺的形成：His脱羧第十二章核苷酸代谢㈠核苷酸合成代谢①嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源⑴嘌呤碱基N1-AspC2、C8-C1（一碳单位）N3、N9-GlnC4、C5、N7-GlyC6-CO2⑵嘧啶碱基C2-CO2N3-GlnN1、C4、C5、C6-Asp②脱氧核苷酸的合成⑴脱氧发生在NDP（核苷二磷酸）水平⑵dTMP生成发生在NMP水平※合成嘌呤需氨基酸：Asp、Gln、Gly合成嘧啶需氨基酸：Gln、Asp嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP ㈡核苷酸分解代谢①嘌呤分解代谢⑴人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸⑵人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素※代谢综合总结：联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：乙酰CoA、丙酮酸氨甲蝶呤抑制：嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的从头合成。
考研西医综合生物化学考点速记
考研整理了“2019考研西医综合生物化学考点速记”相关内容，以供考生参考。
人体八种须氨基酸(第一种较为顺口)1.“一两色素本来淡些”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸)。
2.“写一本胆量色素来”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸)。
3.鸡旦酥，晾(亮)一晾(异亮)，本色赖。
生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸)，其中生酮氨基酸为“亮赖”;除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。
酸性氨基酸：天谷酸——天上的谷子很酸，(天冬氨酸、谷氨酸);碱性氨基酸：赖精组——没什么好解释的，(Lys、Arg、His)。
芳香族氨基酸在280nm处有大吸收峰色老笨---只可意会不可言传，(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸)，顺序一定要记清，色>酪>苯丙，今年西医考题-19。
一碳单位的来源肝胆阻塞死——很好理解，(甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸)。
酶的竞争性抑制作用按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间;2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似;3.“竞争的焦点”——酶的活性中心;4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。
糖醛酸，合成维生素C的酶古龙唐僧的内子爱养画眉古洛糖酸内酯氧化酶以上就是为大家整理的“2019考研西医综合生物化学考点速记”的相关信息，希望对大家有帮助，预祝同学们都能顺利的考试!推荐阅读》》》2019考研中医综合大纲解析2019西医考研大纲已出!基础医学该如何复习?2019西医考研大纲已出!外科学该如何复习?考研答题万能模板1.知道用什么原理作答，但不会写原理？第一种情况：考查辩证关系的，A和B的辩证关系。
适用：主观能动性与客观规律性、原因与结果、必然与偶然……等等。
写作模板：A和B是辩证统一的，A和B既相互区别又相互联系。
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西医综合考研生化重点笔记
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第二章核酸的结构与功能
一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸(DNA)，存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸(RNA)，存在于细胞质和细胞核内。
1、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
2、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能
1、DNA的二级结构
DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。
双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：
a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
2、DNA的三级结构
三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。
在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。
在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。
3、功能
DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。