第14章 氨基酸蛋白质和核酸
氨基酸蛋白质和核酸安全操作及保养规程
氨基酸蛋白质和核酸安全操作及保养规程一、安全操作1.1 实验条件在进行氨基酸蛋白质和核酸实验前，请检查实验室的环境和条件是否满足实验的要求。
以下是实验操作的一些基本条件：1.实验室要有足够的通风设施和防护措施；2.实验操作台应该时刻保持干净和整洁；3.实验设备、仪器和试剂要有配套的标识，并按规定储存和使用。
1.2 安全操作流程在进行氨基酸蛋白质和核酸实验前，应该了解实验的操作流程和安全注意事项，如下：1.实验者必须佩戴实验服、手套、护目镜等防护设备；2.实验者必须注意实验操作的细节，谨慎避免发生误操作和意外；3.实验者应该遵循实验流程和步骤，按顺序进行实验操作，合理分配实验时间；4.实验者在实验过程中要定期检查实验设备、仪器和试剂的状态，并及时处理异常情况。
1.3 废弃物处理正确和及时处理实验废弃物是保证实验室环境和操作安全的一个重要方面。
在氨基酸蛋白质和核酸实验过程中，会产生一些废弃物，如：1.使用的试剂、培养基、细胞等；2.带有废液和废料的洗涤器具、试管、移液枪等。
正确处理这些废弃物应该按照以下步骤：1.将试剂、培养基等液体垃圾倒入指定的容器中，标明废弃物种类和数量；2.将带有废液和废料的器具清洗干净，并标明废弃物种类和数量；3.将废弃物放置在指定位置，等待统一处置。
二、保养规程2.1 设备保养在氨基酸蛋白质和核酸实验过程中，会用到各种仪器和设备。
这些设备的坏习惯率和使用寿命与日常的保养有着密切的关系。
为保证设备的正常使用和延长使用寿命，我们有以下保养规程：1.不得私自拆卸设备和更换配件；2.定期检查设备的工作状态和运行情况，及时调整和修理；3.按规定加注润滑油，保持设备机械运转的良好状态；4.对有磨损的设备及时更换，以保证其正常使用。
2.2 试剂保养试剂是氨基酸蛋白质和核酸实验中的重要组成部分，为确保实验数据的准确性和有效性，我们有以下试剂保养规程：1.对于易挥发、易氧化、易受光等试剂，应该按要求保持其保存的温度、湿度和光照等条件；2.对于需要稳定在其水溶液中的试剂，应该注意其溶液浓度和稳定性，及时更换过期的试剂和溶液，以保证实验数据的精度和准确性。
高中化学竞赛《有机化学- 氨基酸》教案
第十四章 氨基酸 蛋白质 核酸第一节 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基的双官能团化合物称为氨基酸。
一、分类、命名根据氨基酸分子中所含氨基和羧基的相对数目，可将氨基酸分为：中性氨基酸，其分子中氨基与羧基的数目相等；碱性氨基酸，其分子中氨基比羧基的数目多；酸性氨基酸，其分子中羧基比氨基的数目多。
碱性氨基酸一般显碱性，酸性氨基酸显酸性，但中性氨基酸不呈中性而呈弱酸性，这是由于羧基比氨基的电离常数大些所致。
氨基酸的系统命名法是以羧酸为母体，氨基作为取代基。
氨基所连的位次以阿拉伯数字表示，也可用希腊字母表示。
一些常见的氨基酸除系统命名法之外，也常用俗名。
2-氨基丙酸（丙氨酸） 2，6-二氨基已酸（赖氨酸）二、氨基酸的性质α-氨基酸都是无色晶体，具有较高的熔点。
1、两性与等电点氨基酸分子中，含有氨基和羧基，一个是碱性基团，一个是酸性基团，两者可相互作用而成盐，这种盐称为内盐。
内盐 内盐分子中，既有带正电荷的部分，又有带负电荷的部分，所以又称两性离子。
实验证明，在氨基酸晶体中，分子并不是以 的形式存在，而是以两性离 子的形式存在。
氨基酸在水溶液中，形成如下的平衡体系：负离子 两性离子 正离子从上述平衡可以看出，当加入酸时，平衡向右移动，氨基酸主要以正离子形式存，当PH<1时，氨基酸几乎全为正离子。
当加入碱时，平衡向左移动，氨基酸主要以负离子形式存在，当PH>11时，氨基酸几乎全部为负离子。
氨基酸溶液置于电场之中时，离子则将随着溶液PH 值的不同而向不同的极移动。
碱性时向阳极移动，酸性时向阴极迁移。
对于中性氨基酸来说，其水溶液中所含的负离子要比正离子多，为了使它形成相等的解离，即生成两性离子，应加入少量的酸，以抑制酸性解离，即抑制负离子的形成。
也就是说，中性氨基酸要完全以两性离子存在，PH 值不是为7，而是小于7。
如甘氨酸在PH 值为6.1时，酸式电离和碱式电离相等，完全以两性离子存在，在电场中处于平衡状态，不向两极移动。
【精品】生化第十四章
第十四章蛋白质生物合成一、填空题1．蛋白质的生物合成是以____作为模版，_____作为运输氨基酸的工具，____作为合成的场所。
2．细胞内多肽链合成的方向是从端到端，而阅读mRNA的方向是从_____到___端。
3．核糖体上能够结合tRNA的部位有部位、部位和部位。
4．ORF是指，已知发现最小的PRF只编码个氨基酸。
5．蛋白质的生物合成通常以作为起始密码子，有时也以作为起始密码子，是以和以及作为终止密码子.6．SD序列是指原核细胞mRNA的5′端富含碱基的序列，它可以和16SrRNA的3′端的序列互补配对，而帮助起始密码子的识别.7．含硒半胱氨酸的密码子是。
8．原核生物蛋白质合成的起始因子（IF)有种，延伸因子(EF）有种，终止释放因子(RF）有种；而真核生物细胞质蛋白质合成的延伸因子通常有种，真菌有种，终止释放因子有种。
9．密码子的第二个核苷酸如果是嘧啶核苷酸，那么该密码子所决定氨基酸通常是。
10．原核生物蛋白质合成中第一个被掺入的氨基酸是。
11．真核生物细胞质蛋白质合成对起始密码子的识别主要是通过机制进行。
12．无细胞翻译系统翻译出来的多肽链通常比在完整的细胞中翻译的产物要长,这是因为。
13．蛋白质的半寿期通常与端的氨基酸性质有关。
14．tmRNA是指。
15．同工受体tRNA是指。
16．疯牛病的致病因子是一种.17．已发现体内大多数蛋白质正确的构象的形成需要的帮助，某些蛋白质的折叠还需要的催化酶是和。
18．SRP是指，它是一种由和组成的超分子体系，它的功能是。
19．蛋白质定位于溶酶体的信号是。
20．分子伴侣通常具有酶的活性。
21．某些蛋白质基因的编码链上并无终止密码子，但可以通过Pre—mRNA的和两种后加工方式引入终止密码子。
22．蛋白质内含子通常具有_____酶的活性。
23．已有充分的证据表明大肠杆菌的转肽酶由其核糖体的____承担。
24．决定蛋白质进入过氧化物酶体的信号肽是____。
氨基酸、肽和蛋白质、核酸
氨基酸、肽和蛋白质、核酸
氨基酸不能再水解。
NH＋3 和COO－的红外吸收光谱在
~
＝3070及1500～1600cm-1
氨基酸除有各自的比旋光度、等电点等物理性质可用于鉴定外，α-氨基酸与水合茚三酮反应，生成蓝或紫色产物，反应很灵敏，是检定氨基酸的一个常用方法。
α-氨基酸又可与铜离子作用生成蓝色的内络盐。
含有苯环的氨基酸与浓硝酸作用生成白色沉淀、加热变黄，遇碱则呈橙黄色，这可能是苯环上生成了硝基化合物。
具有氨基的氨基酸可以和亚硝酸作用，放出氮气。
蛋白质是由许多α-氨基酸通过肽键连接成多肽的大分子化合物，分子量很高。
蛋白质水解最终产物除氨基酸外，还有糖、色素、含磷、铁等非蛋白质成份(统称辅基)。
蛋白质和氨基酸一样，也是两性物质，能与强酸、强碱作用成盐，有一定的等电点。
都能与水合茚三酮反应显蓝色；蛋白质与浓硝酸作用变黄，再加氨处理又变橙色，可能和氨基酸一样，是由于蛋白质中苯环部分发生了硝化反应。
蛋白质可经盐析，脱水剂(C2H5OH,CH3COCH3)等作用而沉淀，在热、紫外光、或化学试剂作用时变性。
这和简单的氨基酸不尽相同。
此外，缩二脲反应是区分氨基酸和蛋白质的重要反应。
1。
2020-2021学年度高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结以及例题导析
蛋白质和核酸【学习目的】1、理解氨基酸、蛋白质与人体安康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的构造特点及其重要的化学性质。
【要点梳理】要点一、氨基酸的构造和性质蛋白质是生命活动的主要物质根底，氨基酸是组成蛋白质的根本构造单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。
因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等根本的生命物质的构造，有助于揭开生命现象的本质。
1．氨基酸的组成和构造。
(1)氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
(2)组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
α-氨基酸的构造简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。
如：2．氨基酸的物理性质。
天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
提示：(1)内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。
使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子(如)。
(2)氨基酸具有一般盐的物理性质。
3．氨基酸的主要化学性质。
(1)氨基酸的两性。
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反响生成盐。
氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。
不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH(即等电点)不同，可以通过控制溶液的pH别离氨基酸。
(2)氨基酸的成肽反响。
在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键()的化合物，称为成肽反响。
例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。
由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。
相对分子质量在10000以上并具有一定空间构造的多肽，称为蛋白质。
4．α-氨基酸的鉴别。
大多数α-氨基酸在pH为5.5时与茚三酮()的醇溶液共热煮沸，可以生成蓝紫色物质，与脯氨酸和羟脯氨酸生成黄色，这一显色反响可以用于识别除脯氨酸和羟脯氨酸以外的α-氨基酸。
多肽氨基酸蛋白质和核酸
O
OH
O
+ R CHC OH
OH
O
NH 2
O
O
N
O
OH
水合茚三酮
兰紫色
可用来鉴别α– 氨基酸
三. α – 氨基酸的合成 1. α – 卤代酸的氨解
O R CHC OH
NH 3
O R CHC OH
X
NH 2
2. 盖布瑞尔法
O
O
O
NK + X CHC OR'
N CHCOOR'
O H3O+
R O
R CHC OH + NH 2
氨基酸： 羧酸分子中烃基上的氢被氨基取代生成的化合物。
R CH COOH NH 2
α–氨基酸
天然氨基酸主要是α–氨基酸。
肽： α–氨基酸分子中的羧基与另一分子α–氨基酸的氨基 生成的酰胺。
多肽：多个α–氨基酸分子用肽键连接而生成的化合物。 O C NH 肽键
O
O
NH2CH2CNHCH 2C OH
N–甘酰基甘氨酸
确定多肽结构
氨基酸种类 氨基酸数目 氨基酸在肽链中的排列顺序
3. 多肽和蛋白质的合成 多肽的合成主要根据氨基酸之间脱水形成酰胺键（肽 键）的反应，这个反应并不复杂，但多肽合成工作较 困难。
甘氨酸和丙氨酸一起反应，来合成二肽，除生成甘– 丙外还会有丙–甘、甘–甘、丙–丙。
4. 蛋白质的结构 蛋白质的结构相当复杂，通常用一级结构、二级结构、 三级结构、四级结构四种不同的层次来描述。蛋白质的 一级、二级、三级、四级结构又统称为空间结构，指的 是蛋白质分子中原子和基团在三维空间的排列和分布。
R O COOH
+ R'OH COOH
蛋白质跟核酸
基因表达的调控
核酸通过与蛋白质的相互作用， 调控基因的表达，影响细胞功能 和发育。
细胞信号转导
某些核酸可以作为信号分子，参 与细胞信号转导过程，影响细胞 生长、分化和凋亡。
03
蛋白质与核酸的比较
组成上的比较
01
蛋白质是由氨基酸组成的生物大 分子，具有复杂的空间结构和功 能，是生命活动中不可或缺的物 质。
核酸分子通常以单链形式存在， 但在特定情况下可以形成双链结
构。
双螺旋结构
DNA通常以双螺旋结构存在，这 种结构由两条反向平行的链和碱基 之间的氢键形成。
三螺旋结构
某些情况下，DNA可以形成三螺旋 结构，这种结构由三条链和碱基之 间的氢键形成。
核酸的功能
遗传信息的载体
核酸是遗传信息的载体，通过 DNA的复制、转录和翻译过程， 将遗传信息传递给下一代或合成 蛋白质。
蛋白质跟核酸
• 蛋白质 • 核酸 • 蛋白质与核酸的比较 • 蛋白质与核酸的相互关系 • 蛋白质的组成
01
02
03
氨基酸
蛋白质是由氨基酸组成的 大分子化合物，常见的有 20种氨基酸，通过肽键连 接成肽链。
肽键
连接氨基酸的化学键，具 有极性，是蛋白质一级结 构的主要化学键。
生物检测
蛋白质和核酸具有高度的特异性和灵敏度，可以用于生物 检测中的标记和识别，为食品安全、环境监测等领域提供 技术支持。
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04
蛋白质与核酸的相互关系
蛋白质对核酸的影响
蛋白质是核酸的合成和复制过程中的 重要调节因子，可以影响核酸的转录 和复制过程，从而影响基因的表达。
蛋白质可以与核酸结合，形成复合物 ，对核酸的结构和稳定性产生影响， 从而影响核酸的功能。
生物化学第14章翻译
第二步反应：酶找相应的tRNA
氨基酰-AMP-E ＋ tRNA
↓
氨基酰-tRNA ＋ AMP ＋ E
氨基酰tRNA合成酶的活性是绝对
专一性的，酶同时对氨基酸和tRNA 高度特异地识别。
氨基酰tRNA合成酶有20种，分别特异
Met f fMet-tRNAi
大肠杆菌起始密码子编码的met须甲酰化
CH3 S 转甲酰基酶 CH2 N10-CHO-FH4 CH2 O H2N CH COO tRNAfMet H-C-HN CH3 S CH2 CH2 CH COO tRNAfMet
真核细胞起始密码子编码的met不须甲酰化
20/56
合成原料：20种有遗传密码的氨基酸
能源：
ATP主要参与氨基酸的活化； GTP提供翻译起始、延长、终止阶段 所需能量
参与的蛋白质因子、酶及酶的辅助因子：
如起始阶段的起始因子、延长阶段的延 长因子、终止阶段的释放因子，转肽酶、
氨基酰-tRNA合成酶。
一、翻译模板mRNA及遗传密码
mRNA是遗传信息的携带者
3. 蛋白质的靶向输送
第一节
蛋白质合成体系
Protein Biosynthesis System
参与蛋白质生物合成的物质包括
三种RNA
–mRNA（messenger RNA, 信使RNA）
–rRNA（ribosomal RNA, 核蛋白体RNA）
–tRNA（transfer RNA, 转移RNA）
终止密码(termination coden):
UAA，UAG，UGA
遗 传 密 码 表
氨基酸、蛋白质和核酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
2024年高考生物复习易错点解析—蛋白质和核酸的三个理解误区
2024年高考生物复习易错点解析—蛋白质和核酸的三个理解误区易错陷阱1：蛋白质变性和盐析本质相同。
【分析】高温使蛋白质变性的原因不是高温破坏了氨基酸之间的肽键，而是高温使肽链盘曲折登形成的空间结构发生不可逆变化。
低温和盐析未使蛋白质分子的空间结构发生不可逆变。
易错陷阱2：DNA分子和蛋白质分子在高温下空间结构都会出现不可逆的变化。
【分析】DNA分子和蛋白质分子对高温的耐受性不同，DNA分子对高温的耐受性通常比蛋白质分子高。
易错陷阱3：蛋白质的水解就是氧化分解。
【分析】蛋白质初步水解的产物是：多肽，彻底水解的产物是：氨基酸，氧化分解的产物是：二氧化碳、水和尿素。
【易错点提醒一】变性≠盐析【例1】某兴趣小组采用两种途径处理鸡蛋清溶液，过程如图所示。
有关叙述正确的是（）A．①③处理后溶液中含有氨基酸B．②过程可能破坏了蛋白质的空间结构C．高温后蛋白质容易被蛋白酶水解，吃熟鸡蛋容易消化D．④过程若加入取自动物消化道中的物质，会破坏蛋白质的空间结构但不影响肽键【答案】BC【解析】蛋白质经盐析处理后再溶解还是蛋白质，A错误；②过程可能破坏了蛋白质的空间结构，B正确；高温后蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，更易被蛋白酶水解，吃熟鸡蛋容易消化，C正确；④过程蛋白质被消化液中的蛋白酶催化水解，会破坏蛋白质的空间结构和肽键，D错误；【变式1-1】（2023·海南·高考真题）科学家将编码天然蜘蛛丝蛋白的基因导入家蚕，使其表达出一种特殊的复合纤维蛋白，该复合纤维蛋白的韧性优于天然蚕丝蛋白。
下列有关该复合纤维蛋白的叙述，正确的是（）A．该蛋白的基本组成单位与天然蜘蛛丝蛋白的不同B．该蛋白的肽链由氨基酸通过肽键连接而成C．该蛋白彻底水解的产物可与双缩脲试剂发生作用，产生紫色反应D．高温可改变该蛋白的化学组成，从而改变其韧性【答案】B【解析】该蛋白的基本组成单位是氨基酸，与天然蜘蛛丝蛋白的基本单位相同，A 错误；氨基酸是组成蛋白质的基本单位，该蛋白的肽链由氨基酸经过脱水缩合反应通过肽键连接而成，B正确；该蛋白彻底水解的产物为氨基酸，不能与双缩脲试剂发生作用产生紫色反应，C错误；高温可改变该蛋白的空间结构，从而改变其韧性，但不会改变其化学组成，D错误。
蛋白质和核酸
2．胶体性质与沉淀作用 ． （1）可逆沉淀（盐析） ）可逆沉淀（盐析）
蛋白质溶液 碱金属盐或铵盐 沉淀 （蛋白质） H2O 溶解
（2）不可逆沉淀 ）
3、蛋白质的变性作用 、 蛋白质在一定条件下，共价键不变， 蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生 变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。 变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。
4、蛋白质的四级结构 、 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称 为蛋白质亚基， 为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而 构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。 构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。 三、蛋白质的性质 1．两性及等电点 ．
P = Protin 蛋白质 P COO NH2 pH > pI H OH P COO NH3 pH H OH P COOH NH3 pH < pI
蛋白质和核酸
蛋白质和核酸都是天然高分子化合物， 蛋白质和核酸都是天然高分子化合物，是生命 物质的基础。我们知道， 物质的基础。我们知道，生命活动的基本特征就是 蛋白质的不断自我更新。蛋白质是一切活细胞的组 蛋白质的不断自我更新。 织物质，也是酶、抗体和许多激素中的主要物质。 织物质，也是酶、抗体和许多激素中的主要物质。 所有蛋白质都是α 由氨基酸构成的 因此， 由 由氨基酸构成的， 所有蛋白质都是α-由氨基酸构成的，因此，α-由 氨基酸是建筑蛋白质的砖石。 氨基酸是建筑蛋白质的砖石。要讨论蛋白质的结构 和性质，首先要研究α 由氨基酸的化学 由氨基酸的化学。 和性质，首先要研究α-由氨基酸的化学。
O C O COOH COOH + NH2
R N CH COOR'
R CH COOH + R'OH
《蛋白质和核酸》 导学案
《蛋白质和核酸》导学案一、学习目标1、理解蛋白质和核酸的组成元素、基本单位及其结构特点。
2、掌握蛋白质的结构层次和功能多样性。
3、了解核酸的种类、分布、结构和功能。
4、理解蛋白质和核酸在生命活动中的重要作用。
二、学习重点1、蛋白质的结构和功能。
2、核酸的结构和功能。
三、学习难点1、蛋白质的空间结构与功能的关系。
2、核酸的碱基互补配对原则。
四、知识梳理（一）蛋白质1、组成元素主要由 C、H、O、N 等元素组成，有的还含有 S、Fe 等元素。
2、基本单位氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
氨基酸的结构通式为：H｜H₂N—C—COOH｜R其中，R 基的不同决定了氨基酸的种类不同。
人体内约有 20 种氨基酸，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是人体不能合成，必须从外界环境中直接获取的氨基酸；非必需氨基酸是人体能够合成的氨基酸。
3、蛋白质的结构层次（1）氨基酸的脱水缩合一个氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（—NH₂）相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
两个氨基酸脱水缩合形成的化合物叫做二肽，由多个氨基酸脱水缩合形成的化合物叫做多肽。
（2）多肽链的形成多肽链通常呈链状结构，叫做肽链。
（3）蛋白质的空间结构一条或几条肽链通过一定的化学键（如二硫键）折叠、盘曲形成具有一定空间结构的蛋白质。
4、蛋白质的功能蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要功能，如：（1）结构蛋白：构成细胞和生物体结构的重要物质，如肌肉中的肌动蛋白、肌球蛋白等。
（2）催化作用：绝大多数酶都是蛋白质，能够催化细胞内的化学反应。
（3）运输作用：如血红蛋白能运输氧气，细胞膜上的载体蛋白能运输物质进出细胞。
（4）信息传递作用：如胰岛素等蛋白质类激素，能够调节生物体的生命活动。
（5）免疫作用：如抗体，可以抵御抗原的侵害。
（二）核酸1、组成元素由 C、H、O、N、P 等元素组成。
2、种类核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两种。
组成细胞的分子：蛋白质和核酸(知识梳理)
组成细胞的分子：蛋白质和核酸(知识梳理)组成细胞的分子：蛋白质和核酸【学习目标】1、说出氨基酸的结构特点以及氨基酸形成蛋白质的过程2、概述蛋白质的结构和功能3、理解核酸的基本结构，掌握核酸的结构和功能。
4、以特定的染色剂染色，观察并区分DNA和RNA在细胞中的分布。
5、氨基酸的结构特点以及氨基酸形成蛋白质的过程、蛋白质的结构和功能（重点）。
6、氨基酸形成蛋白质的过程、蛋白质结构多样性的形成原因（难点）【要点梳理】要点一、蛋白质1、氨基酸及其种类（1）氨基酸的组成元素：C、H、O、N，有的含有S （2）氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
含有氨基和羧基的有机化合物都叫做氨基酸。
天然氨基酸现已发现的有300多种，但作为构成蛋白质的氨基酸大约有20种。
（3）组成蛋白质的氨基酸的结构：①构成蛋白质的氨基酸分子，可用氨基酸的结构通式表示如下：②构成蛋白质的氨基酸的结构特点是：多少也不等，排列的次序又变化多端，由氨基酸形成的肽链的空间结构千差万别，导致蛋白质分子的结构也多种多样。
从而决定蛋白质分子功能的多样性。
空间结构：一个蛋白质分子可以含有一条或几条肽链，肽链通过一定的化学键互相连接在一起，这些肽链不呈直线，也不在同一个平面上，而是一条或几条肽链盘曲折叠形成具有复杂空间结构的蛋白质分子。
如胰岛素的空间结构图（教材中图2一6）。
蛋白质的空间结构可以从以下四个方面来理解：①氨基酸的种类不同，形成的肽链不同，如图1所示：②氨基酸的数目不同，形成的肽链不同，如图2所示：③氨基酸的排列次序不同，形成的肽链不同，如图3所示：④肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同，如图4所示：3、蛋白质的功能蛋白质功能举例结构蛋白构成细胞和生物体的成分。
如构成人和动物肌肉的肌动蛋白和肌球蛋白；构成生物膜的蛋白质催化作用绝大多数酶，如唾液淀粉酶、胃蛋白酶等运输作用如血红蛋白、载体蛋白免疫作用抗体、细胞因子调节作用起信息作用的部分激素：如胰岛素、生长激素等也能做源物质婴幼儿时期，主要喝奶，从中获取能量4、蛋白质结构中的数量关系氨基酸平均相对分子质量氨基酸数目肽键数目脱去水分子数多肽相对分子质量氨基数目羧基数目1条肽链a mm－1m－1ma－18（m－1）至少1个至少1个N条肽链a mm－nm－nma－18（m－n）至少n个至少n个要点二、核酸1、核酸概述（1）种类：脱氧核糖核酸和核糖核酸（2）组成元素：C、H、O、N、P（3）组成成分：碱基、磷酸、五碳糖（4）组成单位：核苷酸：脱氧核苷酸（A、T、C、G）核糖核苷酸(A、U、C、G) （5）结构DNA为规则的双螺旋结构RNA通常为单链结构（6）分布DNA主要分布在细胞核内，线粒体和叶绿体中也有少量DNARNA主要分布在细胞质中，如线粒体、叶绿体、核糖体要点诠释：碱基是一类含有氮元素的有机物。
知识讲解_蛋白质和核酸_基础
蛋白质和核酸编稿：宋杰审稿：于冬梅【学习目标】1、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的结构特点及其重要的化学性质。
【要点梳理】要点一、氨基酸的结构和性质蛋白质是生命活动的主要物质基础，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。
因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等基本的生命物质的结构，有助于揭开生命现象的本质。
【高清课堂：蛋白质和核酸#蛋白质和核酸】1．氨基酸的组成和结构。
（1）氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
（2）组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
α-氨基酸的结构简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。
如：2．氨基酸的物理性质。
天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
提示：（1）内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。
使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子（如）。
（2）氨基酸具有一般盐的物理性质。
3．氨基酸的主要化学性质。
（1）氨基酸的两性。
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。
氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。
不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH（即等电点）不同，可以通过控制溶液的pH分离氨基酸。
（2）氨基酸的成肽反应。
在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键（）的化合物，称为成肽反应。
例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。
由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。
相对分子质量在10000以上并具有一定空间结构的多肽，称为蛋白质。
4．α-氨基酸的鉴别。
氨基酸、蛋白质、核酸的结构、分类和命名
L-α-氨基酸
COOH H2N H 2S
CH3
L-丙氨酸
CH2 C*H COOH
SH NH2
半胱氨酸
COOH
H2N H
2S
CH2CH2COOH
L-谷氨酸
COOH H2N H 2R
CH2SH
L-半胱氨酸
COOH
H2N H
H 2S OH 3R
CH3
L-苏氨酸
二、α-氨基酸的物理性质
α-氨基酸大都为无色晶体，熔点一般在 200～300℃之间，比相应的羧酸或胺类高。 多数氨基酸能溶于水，而难溶于有机溶剂。
正离子 强酸溶液中的主
要存在形式
pH > pI
pH = pI
pH < pI
思考题：
如果把甘氨酸、谷氨酸和赖氨酸 三 种 氨 基 酸 混 合 起 来 ， 溶 液 pH 调 至 5.97 ， ① 这 些 氨 基 酸 各 带 什 么 电 荷 ？ ②在电场中移动方向？
甘氨酸
pH=5.97
偶极离子
在电场中
不移动
谷氨酸 负离子
向正极移动
赖氨酸 正离子
向负极移动
用这种方法可分离不同的氨基酸，这种 方法叫电泳。
在等电点时氨基酸的溶解度最小，易生 成沉淀。也可用分级沉淀的方法分离氨基酸 混合物。
4．与水合茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH O
茚
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热， 经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，最后生成蓝 紫色的物质。
一、氨基酸的结构、分类和命名
1. 氨基酸的结构：
α
R CH COOH NH2
2. 分类
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R
C NH
COOH
+H2 O
R
NH3
R
C O
COOH
生物体内氨基酸分解代谢重要的方式。
有机化学
药学院化学教研室 （四）与茚三酮的显色反应（反应式了解）
O OH OH O
+
NH 2 R CH COOH
OH C N C O
O C N C C O
蓝紫色或紫色
罗曼氏紫
反应非常灵敏，常用于α-氨基酸的比色测定或纸 层析、薄层层析时的显色。 α-氨基酸中，脯氨酸与茚三酮反应显黄色，而N取代的α-氨基酸和-、-氨基酸不与茚三酮发生显色 反应。
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NH2 H3C CH COO
NH3 H+ H+ OH- H3C CH COO OH-
NH 3 H3C CH COOH
负离子 pH＞pI
两性离子 pH=pI
正离子 pH＜pI
调节pH值，氨基酸主要以电中性的两性离子存在， 此时的pH值就称为等电点。 问：中性氨基酸的pI值 7； 略小于（5.0-6.5) 酸性氨基酸的pI值 7； 小于(2.7-3.2) 碱性氨基酸的pI 值 7。 大于(7.5-10.7)
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应用：
药学院化学教研室
1、电泳： 在电场中，氨基酸主要以阴离子存在，它们就向阳极 移动； 氨基酸主要以阳离子存在，则它们就向阴极移动； 氨基酸主要以两性离子存在，其净电荷为零，故在电 场中不会向任何一极移动。 电泳是可以用来分离或鉴定氨基酸、蛋白质等的混合 物的一种技术，也可作为医学诊断的手段。 2、氨基酸在等电点时溶解度最小，可用于氨基酸的
解先得到肽段，最终得到-氨基酸的混合物。因
此-氨基酸是构成蛋白质的基本结构单元。
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结构、 物理性质 化学性质 分类 命名
两性和等电点 与亚硝酸的反应 氧化脱氨基反应 与茚三酮的显色反应 脱羧反应 成肽反应 受热反应 侧连R基的反应
-2H +2H
H2N
CHCOOH CH2 S
H2N S
CHCOOH CH2
半胱氨酸 特殊的颜色反应：
蛋白黄反应 Millon反应 乙醛酸的反应
胱氨酸
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多肽与蛋白质 药学院化学教研室 核酸
与生物化学重,自学
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练习
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1、丙氨酸分子中含有一个氨基和一个羧基，为中性氨基酸， 故其等电点等于7。 （× ） 2、α-氨基酸都能溶于强酸和强碱溶液中。 （√ ） 3、 氨基酸、多肽和蛋白质都会发生缩二脲反应。 （× ） 4、天冬氨酸(pI=2.77)溶于水(PH=7)后，在电场中（ B ）
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药学院化学教研室 氨基酸的结构、分类和命名
（一）结构构型
R
氨基酸属于取代羧酸。 NH2 分子中既有氨基又有羧基。 -氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是人体必不可 少的物质。 天然蛋白质水解得到的α-氨基酸共有20种。 除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子 均是手性碳原子，因此都具有旋光性。
中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
中性氨基酸：分子中氨基数目＝羧基数目。 由于羧基电离大于氨基，其水溶液显微酸性。 碱性氨基酸：分子中氨基数目>羧基数目，呈碱性。 酸性氨基酸：分子中氨基数目<羧基数目，呈酸性。
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（三）命名
系统命名方法与羟基酸一样
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但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。 例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是 由于它具有甜味而得名。
CHCOOH
*
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构型一般用D/L法来标记，以-氨基的位置与L-甘油醛上的 -OH位置相同者为L-型，相反为D-型，构成蛋白质的氨基 酸均为L-型。如用R/S标记，除半胱氨酸为R构型外，其余 均为S构型
COOH H 2N H CH3
H2N
COOH H CH2SH
L-丙氨酸 S-丙氨酸
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三
氨基酸的化学性质
药学院化学教研室
具有氨基和羧基的典型性质
由于氨基和羧基在分子内的相互影响，又具有一些特殊的性质。
（一） 两性和等电点（重点） 既有碱性-NH2和酸性-COOH，与强酸或强碱 都能作用生成盐，因此氨基酸为两性化合物。
NH 2 + H+ H3C CH COOH
NH 3 H3C CH COOH 正离子
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药学院化学教研室 （五） 脱羧反应（了解）
Ba(OH)2 NH 2 H2N-CH2CH2CH2 CH COOH △
H2N-CH2CH2CH2-NH2
赖氨酸
尸胺
某些氨基酸在一定条件下，可脱去羧基，生成相应 的胺。 脱羧反应是人体内氨基酸代谢的形式之一，如在肠 道细菌作用下脱羧。
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药学院化学教研室 （六） 成肽反应
NH 2 H3C CH COOH
NH2 CH2 CH2 COOH
NH2 CH2 CH2-CH2 COOH
-氨基酸
-氨基酸
-氨基酸 有机化学
药学院化学教研室 3、根据氨基与羧基的相对数目不同可分为中性、碱性 和酸性氨基酸。
NH2 CH2 COOH
NH2 HOOC CH2 CH COOH
NH2 H2N CH2 CH COOH
有机化学
药学院化学教研室 问：中性氨基酸在纯水溶液中除以两性离子存 在外，还有以何种形式存在？ 答：B A、正离子 B、负离子
NH 2 H3C CH COOH
NH3 H3C CH COO
NH2 H3C CH COO
+ H+
因为在中性氨基酸溶液中， 羧基的电离程度稍大于氨基 的电离度
问：如果使其主要以两性离子存在，应加入酸还是碱？
NH 2 H3C CH COOH + OH-
NH2 H3C CH COO
负离子
有机化学
药学院化学教研室
NH 2 H3C CH COOH
NH3 H3C CH COO
在同一分子内，氨基和羧基也可作用生成盐， 这种盐叫内盐（故熔点高）。 内盐分子中氨基带正电荷，羧基带负电荷，称 为偶极离子或两性离子。
NH 2 O R CH C OH
-H2O
+
O R H2N CH C OH
R O H2 N O R CH C NH CH C OH
酰胺键又叫做肽键
其末端仍含有自由的氨基和羧基，因此还可以继续 与氨基酸缩合成为三肽、四肽直至多肽、蛋白质。
有机化学
药学院化学教研室 （问）：有甘氨酸和丙氨酸两种原料 脱水可以形成几种不同的二肽分子？ 答：4种。分别是： 甘氨酰甘氨酸（简称：甘甘肽） 丙氨酰丙氨酸 甘氨酰丙氨酸 丙氨酰甘氨酸
分离。
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（二）与亚硝酸的反应
NH 2 H3C CH COOH
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+ HNO2
OH H3C CH COOH +N2↑
生成羟基酸，定量放出氮气。 可用来测定氨基酸的含量，称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法。
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药学院化学教研室 （三） 氧化脱氨基反应
R
CH COOH -2H NH2 OH C COOH NH2
L-半胱氨酸 R-半胱氨酸
自然界存在的氨基酸大多为L-型。
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（二） 分类 药学院化学教研室
1、按氨基酸分子中烃基的不同
NH 2 H3C CH COOH
CH2CHCOOH NH2
CH 2 N H
NH 2 CH COOH 杂环氨基酸
2、按氨基和羧基相对位置不同分为-、-和-氨基酸。
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(七) 氨基酸的受热反应
O
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2 H3NCH2COO
+
- 2H2O
HN O
NH
2分子甘氨酸
2,5-二嗪哌酮(交酰胺)
O
HOOCCH2CH2CHCOONH3 +
谷氨酸
- H2O
NH2 COO 焦谷氨酸
+
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（八） 侧连R基的反应 药学院化学教研室
H2N CHCOOH CH2SH
A、向负极移动 B、向正极移动 C、不移动 D、易水解 5、天然蛋白质水解得到的20种常见氨基酸（ A ） A、都属于α－氨基酸 B、均为D-氨基酸 C、构型都为R型 D、构型都为S型 6、下列化合物不属于必需氨基酸的是（ A） A、半胱氨酸 B、苏氨酸 C、蛋氨酸 D、色氨酸
有机化学
20种-氨基酸的名称和结构式，见书p347表14-1 必需氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨 酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸八种氨 基酸人体不能自身合成，需要从食物中摄取。
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二、氨基酸的物理性质
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1、无色晶体，熔点较高（200℃以上，为什 么？），熔融时分解放出二氧化碳。 2、各种氨基酸都能溶于水，但溶解度不同； 3、除脯氨酸溶于乙醇外，都难溶于有机溶剂， 而易溶于强酸、强碱中。 4、除甘氨酸外，均有旋光性。
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第14章 氨基酸和蛋白质
有机化学
药学院化学教研室 蛋白质是一类含氮的天然有机物，是生物体的主
要组成部分。蛋白质在生命现象和生命过程中起
着决定性的作用，是人类的三大营养物质之一， 是维持生命活动必不可少的物质。 蛋白质是由许多氨基酸通过酰胺键结合而形成的 高分子化合物，蛋白质在酸、碱、酶等作用下水