生物化学三酶精品PPT课件
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生化·第3章·酶ppt课件
Vmax[S] V=
Km+ [S]
V max 初 速 度 v
a
b 1 /2 V max
V≈Vmax
c
反应速率不再 增加，反应呈 零级反应
0 Km
[S ]
图 5-14 底 物 浓 度 对 酶 促 反 应 速 度 的 影 响
（二） Km和Vmax的意义
1.当反应速率为最大速率一半时，米氏方 程为：
当V =Vmax 时 2
酶：由活细胞合成的以蛋白质 为主的大分子生物催化剂。
大多数为蛋白质 少数为核酸 核酶(RNA)
脱氧核酶(DNA)
底物(S) 酶(E) 产物(P)
第一节 酶的分子结构与功能
单体酶：由一条肽链构成的酶（具有三级结 构）
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键 相连的酶（具有四级结构）
多酶体系或多酶复合体：由几种不同功能的 一个团体 酶聚合形成的多酶复合物。
酶的必需基团在一级结构上可能相距 很远，但在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构的区域，能与底物特 异结合并发挥催化作用，将底物转变为 产物的部位称为酶的活性中心 （active center）或活性部位。
A B
酶活性中心的示意图
活性中心内 结合基团 结合底物
必 需
必需基团
基
催化基团 催化底物
当底物浓度很低时（[S]＜＜Km），分 母中的[S]可忽略不计，此时
Vmax[S] V=
Km+ [S]
Vmax[S] V=
Km
V max
初
c
反应速率与 速
b
[S]呈正比， 度
成一级反应 v
1/2V max
a
0 Km
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
生物化学3(酶,辅酶,生物氧化)
酶的活性中心与酶促反应的专一性 酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上 直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区 域。 活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负 责与底物结合，决定酶的专一性，后者参与催 化，负责底物旧键的断裂和产物新键的形成， 决定酶的催化能力。但也可能有某些基团两者 兼而有之。
（3）多酶体系
• 由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 • 它有利于一系列反应的连续进行。
• 这类多酶复合体分子量很高，一般在几百 万以上。 • 如：脂肪酸合成酶系
2、按结构分类
（1）单纯酶：仅含蛋白质的酶为单纯酶如： （2)结合酶（缀合酶）：除了蛋白质以外，还结合某 些对热稳定的非蛋白质小分子或金属离子，它们统称 为辅助因子。
双倒数作图法
酶抑制剂作用的动力学
酶抑制剂的类型 ① 可逆性抑制剂。以次级键与酶可逆结合，使 用透析或超滤就可去除它们，让酶恢复活性 ；
② 不可逆性抑制剂。也被称为酶灭活剂，以强 的化学键（通常是共价键）与酶不可逆结合 ，可导致酶有效浓度的降低，因此一旦失活 就不可逆转。如果想恢复酶的活性，唯一的 手段只能是补充新酶。
EIS
Km 不变 vmax 降低
1/v
(1+[I]/KI)/Vmax
+抑制剂
斜率=Km/vmax
斜率= Km(1+[I]/KI)/vmax
[S]
-1/Km
1/vmax
1/[S]
反竞争性抑制剂
ES
Km 降低 vmax 降低
k1 k-1
ES
I
KI’
k2
EP
EIS
1/v
(1+ /(1+[I]/KI)/Vmax
生物化学——第三章酶
生物化学——第三章酶
• 1926年，Sumner首次分离出脲酶结晶，证明具 有蛋白质性质。
• 1930年左右，Northrop又分离出胃蛋白酶、胰 蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，并进行动力学探讨。
• 许多酶的一级结构已测定,1969年人工合成牛胰 核酸酶。
• 1981-1982年Cech实验室发现第一个有催化活 性的天然RNA，取名核酶ribozyme。
第三章 酶（ ENZYME）
生物化学——第三章酶
第一节 酶的概念
一、对酶认识的发展
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结 果，并于1878年提出“酶(Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与活细胞无关，而与细 胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理-----米氏学说；
生物化学——第三章酶
5.异构酶 Isomerase
• 催化各种同分异构体的相互转化
• A====B 6-磷酸葡萄糖异构酶
CH2OHP O OH
OH
OH OH
CH2OHP
CH2OH
O OH
OH OH
生物化学——第三章酶
6.合成酶 Ligase or Synthetase
• (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分 子合成大分子的反应。
NAD+ 该酶在此亚亚类中的编号
生物化学——第三章酶
第三节 酶的化学本质
生物化学——第三章酶
一、大多数酶是蛋白质
1、酶是蛋白质的证据 2、核酶
1981－1982，Cech发现： 核酶：四膜虫（Tetrahynena）细胞26SrRNA前体加工。
1983年S. Altman发现： 核糖核酸酶P（RNAaseP）的M1RNA组分具该酶催化特
• 1926年，Sumner首次分离出脲酶结晶，证明具 有蛋白质性质。
• 1930年左右，Northrop又分离出胃蛋白酶、胰 蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，并进行动力学探讨。
• 许多酶的一级结构已测定,1969年人工合成牛胰 核酸酶。
• 1981-1982年Cech实验室发现第一个有催化活 性的天然RNA，取名核酶ribozyme。
第三章 酶（ ENZYME）
生物化学——第三章酶
第一节 酶的概念
一、对酶认识的发展
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结 果，并于1878年提出“酶(Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与活细胞无关，而与细 胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理-----米氏学说；
生物化学——第三章酶
5.异构酶 Isomerase
• 催化各种同分异构体的相互转化
• A====B 6-磷酸葡萄糖异构酶
CH2OHP O OH
OH
OH OH
CH2OHP
CH2OH
O OH
OH OH
生物化学——第三章酶
6.合成酶 Ligase or Synthetase
• (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分 子合成大分子的反应。
NAD+ 该酶在此亚亚类中的编号
生物化学——第三章酶
第三节 酶的化学本质
生物化学——第三章酶
一、大多数酶是蛋白质
1、酶是蛋白质的证据 2、核酶
1981－1982，Cech发现： 核酶：四膜虫（Tetrahynena）细胞26SrRNA前体加工。
1983年S. Altman发现： 核糖核酸酶P（RNAaseP）的M1RNA组分具该酶催化特
生物化学-第三章酶
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
一、酶的催化作用与分子活化能
活化能：分子由常态转变为活化态所需的能量。 即：活化能指在一定温度下，1mol底物全
部进入活化态所需要的自由能，单位是J／ mol。
酶降低反应活化能的机理是通过改变反 应途径，使反应沿一个低活化能的途径进行。
酶的催化机理是降低活化能
二、酶催化的中间产物理论
ES k1 ES k2P E k1
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
第生物化学酶_PPT幻灯片
第1节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
生物化学生物化学生物化学第三章酶86页PPT
调节对象: 关键酶 调节方式
酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节）
一 、酶活性的调节
（一）酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen)： 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。
（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
*关系式为：V = K3 [E]
0
[E]
三、温度对反应速度的影响
酶 2.0
最适温度
活
1.5
(optimum temperature)：性
1.0
0.5
0 10 20 30 40 50 60
温度 ºC
四、 pH对反应速度的影响
最适pH
酶
(optimum pH)： 活
性
胃蛋白酶
淀粉酶
胆碱酯酶
0
2
4
6
8 10
特点：
*I与S结构类似，竞争酶的活性中心； *抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及［S］； *动力学特点：Vmax不变，表观Km↑。
举例
1、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制
琥珀酸
琥珀酸脱氢酶
延胡索酸
FAD
COOH CH2 C H2 COOH 琥珀酸
FADH2
COOH CH2 COOH 丙二酸
2、磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制
第三节、酶促反应的机理
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底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核
酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学奖。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接
酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
一、酶的催化特点
(一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化
酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质 和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数
酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆 反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短 反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的化态所需要的自由能(卡／摩尔)。
5. 有的酶需辅助因子 有些酶是复合蛋白质，由酶蛋白和非蛋白
小分子物质组成，后者称为辅因子，若将它们 除去，酶就失去活性。
酶在生活细胞中产生，大部分酶在细胞内起催化作用， 称为胞内酶。 如：线粒体---------呼吸酶系
叶绿体-------光合系统的酶系 细胞核-------核酸合成的酶系 内质网的核糖体上和胞质溶胶中---------蛋白质生物合成 的酶系
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
类别：旋光异构专一性和几何异构专一性 旋光异构专一性：
几何异构专一性： 如：延胡索酸水化酶，只能催化延胡索酸即
反—丁烯二酸水合生成苹果酸及其逆反应，对 顺—丁烯二酸没有催化活性。
有些酶被分泌到细胞外发挥作用，如人和动物消化道 以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶，这 类酶称胞外酶。
二、酶专一性：决定于酶的活性中心的构象和性质。
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）化
学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作 用于一种底物，不作用于其它任何物质。
往以共价键和酶蛋白结合，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉、黄 素蛋白中的FAD等。
据酶蛋白 特征分类
单体酶：只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，
一般是催化水解反应的酶，相对分子质量为13000 一35000。
寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基
可以是相同的，也可以是不同的。亚基之间以非 共价键结合。相对分子质量从35000到几百万。
酶学研究简史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发
酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
（二）酶的催化特性
1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一
般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔
多酶复合体：是由几个酶聚合(嵌合)而成的复合
体。相对分子质量一般都在几百万以上。
核酶：具有催化活性的RNA分子。
第二节、酶的分类及命名
1. 酶的分类
* 每一种酶有一个编号,如乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）
EC 1.
尿素
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对 专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学 键。
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键以外， 对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团
要求严格，对另一个基团则要求不严格。
三、酶的化学本质及类别
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖 核酸酶等 酶蛋白质
结合蛋白质酶类
金属离子
辅助因子 金属有机物
（辅酶或辅基） 小分子有机物
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质。往
第四章 酶 Enzyme
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶的作用机理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶的活性调节 第六节 酶的活力测定及分离提纯 第七节 酶工程简介 第八节 维生素和辅酶
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活 性细胞产生的生物催化剂。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核
酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学奖。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接
酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
一、酶的催化特点
(一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化
酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质 和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数
酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆 反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短 反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的化态所需要的自由能(卡／摩尔)。
5. 有的酶需辅助因子 有些酶是复合蛋白质，由酶蛋白和非蛋白
小分子物质组成，后者称为辅因子，若将它们 除去，酶就失去活性。
酶在生活细胞中产生，大部分酶在细胞内起催化作用， 称为胞内酶。 如：线粒体---------呼吸酶系
叶绿体-------光合系统的酶系 细胞核-------核酸合成的酶系 内质网的核糖体上和胞质溶胶中---------蛋白质生物合成 的酶系
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
类别：旋光异构专一性和几何异构专一性 旋光异构专一性：
几何异构专一性： 如：延胡索酸水化酶，只能催化延胡索酸即
反—丁烯二酸水合生成苹果酸及其逆反应，对 顺—丁烯二酸没有催化活性。
有些酶被分泌到细胞外发挥作用，如人和动物消化道 以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶，这 类酶称胞外酶。
二、酶专一性：决定于酶的活性中心的构象和性质。
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）化
学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作 用于一种底物，不作用于其它任何物质。
往以共价键和酶蛋白结合，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉、黄 素蛋白中的FAD等。
据酶蛋白 特征分类
单体酶：只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，
一般是催化水解反应的酶，相对分子质量为13000 一35000。
寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基
可以是相同的，也可以是不同的。亚基之间以非 共价键结合。相对分子质量从35000到几百万。
酶学研究简史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发
酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
（二）酶的催化特性
1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一
般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔
多酶复合体：是由几个酶聚合(嵌合)而成的复合
体。相对分子质量一般都在几百万以上。
核酶：具有催化活性的RNA分子。
第二节、酶的分类及命名
1. 酶的分类
* 每一种酶有一个编号,如乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）
EC 1.
尿素
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对 专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学 键。
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键以外， 对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团
要求严格，对另一个基团则要求不严格。
三、酶的化学本质及类别
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖 核酸酶等 酶蛋白质
结合蛋白质酶类
金属离子
辅助因子 金属有机物
（辅酶或辅基） 小分子有机物
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质。往
第四章 酶 Enzyme
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶的作用机理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶的活性调节 第六节 酶的活力测定及分离提纯 第七节 酶工程简介 第八节 维生素和辅酶
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活 性细胞产生的生物催化剂。