蛋白质化学复习思考题.doc
生化思考题
\第一章 蛋白质化学思考题1、组成蛋白质的AA 有哪些根据R 基的极性如何对其进行分类根据R 基的极性分：非极性R 基氨基酸共9种，均为中性AA ，疏水R 基AA 。
包括甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸（蛋氨酸）。
极性R 基氨基酸共11种，均为亲水R 基AA 。
根据R 基在生理pH 下带电与否分：（1）不带电荷的极性R 基AA ：共有6种，均为中性AA 。
包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
）（2）带负电荷的极性R 基AA ：共有2种，均为酸性AA 。
包括天冬氨酸和谷氨酸。
(3)带正电荷的极性R 基AA ：共有3种，均为碱性AA 。
赖氨酸、精氨酸和组 氨酸。
2 、什么叫pI 有何生物学意义pI ：氨基酸蛋白质中的常见氨基酸：蛋白质的基本组成单位。
共20种。
蛋白中的稀有氨基酸：只在某些蛋白质中存在。
非蛋白质氨基酸：细胞、组织中有，蛋白质中无。
&当氨基酸主要以两性离子形式存在时'（或所带的正负电荷数相等，净电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动）所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。
当溶液中pH = pI时，AA净电荷为零；pH ＞ pI时，AA带负电；pH ＜ pI 时，AA带正电。
a、可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质。
b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，可据此利用等电点沉淀法分离氨基酸和蛋白质。
.c、等电点时由于净电荷为零，AA在电场中不移动，可据此利用等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。
3 、什么叫Edman 反应有何生物学意义Edman反应（氨基酸与异硫氰酸苯酯的反应）氨基酸的α-NH2与异硫氰酸苯酯（PITC；苯异硫氰酸酯）间的反应。
可用于鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。
意义：测N-端；测氨基酸序列；测肽链数目。
—4 、什么叫肽肽单位肽平面二面角肽：氨基酸分子间通过脱去一分子水而相互连接成的链状化合物。
蛋白质化学思考题
第一章绪论1．基因组（genomic）:体现正常细胞功能的全套染色体中的全部基因。
蛋白质组：一种基因组所表达的全套蛋白质, 即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。
功能基因组：表达一定功能的全部基因所组成的DNA序列，包括编码基因和调控基因。
2．如何理解从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。
基因组研究可以通过序列预测潜在的基因，从而进行研究。
但遗传信息从DNA传递到蛋白质的过程中，存在着RNA水平和蛋白质水平上遗传信息的加工，使得许多蛋白质很难找到直接对应的ORF，为研究带来困难。
基因组不论大小，其核苷酸的数量总是很明确的。
然而，对蛋白质组来说，大部分蛋白质在合成后都进行化学修饰，如磷酸化、糖基化、酰基化等，这样蛋白质组的蛋白质种类将是基因组基因数目的几倍。
在个体发育的不同阶段或细胞的不同活动时期，细胞内产生的蛋白质种类是不一样的，而且不同蛋白质的寿命不同。
蛋白质的另一个特征是，不同的蛋白质通常分布在细胞的不同部位，它们的功能与其空间定位密切相关。
更为重要的是，许多蛋白质在细胞里不是静止不动的，它们在细胞里常常通过在不同亚细胞环境里的运动发挥作用。
不同蛋白质的相互作用导致了不同的功能，或参与信号转导，或形成蛋白质复合体，成为细胞结构或参与调节转录。
使得我们无法从基因组水平对蛋白质演绎的复杂生命活动加以描述和预测。
DNA链上只有四种碱基排列，蛋白质有20氨基酸组合（不算氨基酸修饰）。
溶解度、稳定性等性质各异。
细胞内蛋白质含量差异，蛋白质之间达106数量级，存在蛋白质类型的干扰。
使得对蛋白质研究较为困难。
虽然蛋白质组学研究的支撑技术（双向凝胶电泳、质谱技术、生物信息学技当前蛋白质组学研究的瓶颈。
所以，从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。
第二章蛋白质一级结构术等）已经取得了巨大的进步并在蛋白质组学研究中发挥着决定性的作用，但不可否认，低检测力、缺乏快速、高效的手段是1．各种氨基酸的三字母符号和单字母符号甘氨酸（Gly，G）亮氨酸（Leu，L）丙氨酸（Ala，A）异亮氨酸（Ile，I）缬氨酸（Val，V）脯氨酸（Pro，P）丝氨酸（Ser，S）苏氨酸（Thr，T）半胱氨酸（Cys，C）甲硫氨酸（Met，M）天冬氨酸（Asp，D）谷氨酸（Glu，E）天冬酰氨（Asn，N）谷氨酰氨（Gln，Q）赖氨酸（Lys，K）精氨酸（Arg，R）组氨酸（His，H）苯丙氨酸（Phe，F）酪氨酸（Tyr，Y）色氨酸（Trp，W）2．名词解释：同源蛋白质（homologous protein）：一组来自同一祖先，随着进化而分化为具有不同结构但功能相同的蛋白质。
食品化学思考题—第五章蛋白质
第五章蛋白质一、选择题1、氨基酸在等电点时具有的特点是（C ）。
A、不带正电荷B、不带负电荷C、在电场中不泳动D、溶解度最大2、中性氨基酸的等电点范围是（D ）。
A、7.6~10.6B、6.3~7.2C、2.8~3.2D、5.5~6.33、谷类蛋白质中的限制氨基酸是（ B ）。
A、精氨酸B、赖氨酸C、酪氨酸D、色氨酸4、在强烈的加热条件下，Lys的ε－NH2易与（AB ）发生反应，形成新的酰胺键。
A、天冬氨酸B、谷氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺5、赖氨酸为碱性氨基酸，已知pKa1=2.18，pKa2=8.95，pKa3=10.53，则赖氨酸的pI为（ C ）。
A、5.57B、6.36C、9.74D、10.53酸性氨基酸：（1+3）/2；碱性氨基酸：（2+3）/2；不带电，中性：（1+2）/26、易与氧化剂作用而被氧化的氨基酸有（ABCD ）。
A、蛋氨酸B、胱氨酸C、半胱氨酸D、色氨酸7、下列氨基酸中不属于必需氨基酸是（B ）。
A、蛋氨酸B、半胱氨酸C、缬氨酸D、苯丙氨酸8、美拉德反应不利的一面是导致氨基酸的损失，其中影响最大的人体必需氨基酸（A ）。
A、LysB、PheC、Va lD、Leu9、在人体必需氨基酸中，存在ε-氨基酸是（D ）。
A、亮氨酸B、异亮氨酸C、苏氨酸D、赖氨酸10、构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸（A ）。
A、L-α氨基酸B、L-β氨基酸C、D-α氨基酸D、D-β氨基酸11、蛋白质水解时肽的苦味强度取决于（ABC ）。
A、氨基酸的组成B、氨基酸的排列顺序C、水解用酶D、必需AA的含量12、对面团影响的两种主要蛋白质是（ C ）A、麦清蛋白和麦谷蛋白B、麦清蛋白和麦球蛋白C、麦谷蛋白和麦醇溶蛋白D、麦球蛋白和麦醇溶蛋白13、乳蛋白中的蛋白质为（CD ）。
A、结合蛋白B、简单蛋白C、磷蛋白D、球蛋白14、属于大豆蛋白组分的有（ABCD ）。
A、2SB、7SC、11SD、15S15、下列蛋白质中不属于金属蛋白的是（A ）。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学蛋白质化学复习题1
第二章蛋白质化学(1)一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：A．精氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A．盐键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂 D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥810．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸 D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸 B．蛋氨酸 C．精氨酸 D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋 B．β-片层 C．β-转角 D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键 B．疏水键 C．离子键 D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质 B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质 D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白 D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_________。
蛋白质思考题
第二章蛋白质的结构与功能课后习题一、名词解释：蛋白质等电点，蛋白质的变性与复性，兼性离子，肽键，蛋白质的一、二、三、四级结构，结构域，变构效应，凝胶过滤，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，镰刀状细胞贫血病，协同效应。
二、填空题：1、维持蛋白质稳定的两种共价键是（肽键、二硫键），非共价键是（氢键、离子键、疏水相互作用、范德华力）。
2、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是（水化层）和（表面电荷）。
3、血红蛋白与氧的结合是通过（协同）效应实现的，由组织产生的CO2扩散到细胞，影响血红蛋白与氧的亲和力，这称为（变构）效应。
4、氨基酸在pI时，主要以（兼性）离子存在，当ph>pI时，大部分以（阴）离子形式存在，当ph<pI时，大部分以（阳）离子形式存在。
5、引起蛋白质折叠的主要动力是（疏水相互作用）。
6、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有（Asp、Glu）两种，具有羟基的氨基酸有（Ser）、(Tyr)和（Thr），能形成二硫键的氨基酸是（Cys）。
7、蛋白质中（Phe）、（Tyr）、和（Trp）三中氨基酸具有紫外吸收特性，因此，蛋白质在280nm处有最大吸收。
8、α-螺旋结构是由同一肽链的（C=O）和（NH）间的（氢键）维持的，螺距为（0.54nm），每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，天然蛋白质分子中的α-螺旋大都为（右）手螺旋。
9、蛋白质的一级结构是指（氨基酸）在蛋白质多肽链中的（排列顺序）。
10、蛋白质变性主要是因为破坏了维持其空间构象的各种（次级）键，使天然蛋白质原有的（物理化学）与（生物学）性质改变。
11、肌红蛋白分子中含有（Fe）离子，该离子的化合价为（+2）。
12、鉴定蛋白质多肽链氨基末端的常用方法有（DNFB法）和（Edman降解法）。
13、依据蛋白质所带电荷、相对分子量及构象分离蛋白质的方法是（电泳）。
14、蛋白质的（胶体）性质能够使其在细胞中保持相对稳定。
15、除去蛋白质样品中盐分的方法是（透析）和（超滤）。
生物化学(A)离线必做作业(答案)
浙江大学远程教育学院《生物化学（A）》课程作业（必做）姓名：学号：年级：学习中心：—————————————————————————————第一章绪论复习思考题简答题1．简述生物化学的含义。
生物化学景是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
2．简述生物化学与药学的关系。
药理学在很大程度上是以和生物化学为基础的。
第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。
2．肽键由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI)蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
4．蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有____2__种，碱性氨基酸有____3__种。
2．变性后的蛋白质其分子量___不变___。
3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠_____。
4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。
5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。
6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动___。
7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____氮（N）__，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。
计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。
biochem 复习思考题
绪论√1.生物化学的主要研究内容是什么？2.静态生化和动态生化各包含哪些内容？3.生物化学在生命科学中有什么样的地位，它能否代替整个生物学？4. 简述生物化学发展的历史，从中得到什么启示？氨基酸结构1．蛋白质的水解有哪几种方法，各有什么优缺点？√2．蛋白质合成氨基酸有哪些种，哪些是酸性氨基酸，哪些是碱性氨基酸，哪些是非极性氨基酸？3．蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸在结构上有何不同？4．氨基酸在生物体内有何意义？5．有一商家自称它的营养酒含有多种氨基酸，营养丰富。
这一广告对吗，为什么？6.为什么说氨基酸通常是以离子形式存在，氨基酸的带电数与什么因素有关？√7．什么是氨基酸的等电点，如何求氨基酸的等电点？√8．茚三酮反应的原理是什么，它的主要应用是什么？9．巯基蛋白质有何影响？10．氨基酸的哪些性质可用与氨基酸的定性定量分析？√11．试述分配层析的基本原理。
12．吸附层析的原理是什么？13．分配层析与离子交换柱层析的原理有何异同？14．阳离子树脂和阴离子树脂的操作有何不同？√15．分子筛层析的原理，它与其它层析方法有何不同？16．气相色谱的工作原理是什么，它对分离的样品有何要求？17．高压液相色谱的工作原理是什么？它的特点是什么？蛋白质结构与功能1.什么是蛋白质的一级结构，它与共价结构有何区别？√2.如何描述蛋白质的一级结构？3.如何读和写蛋白质的氨基酸序列？√4.肽键和一般的酰胺键有何区别，肽键结构有何特点？5.肽链的中解离基团的解离特性与游离氨基酸相比有何变化？6.肽链的化学性质和旋光性与游离氨基酸比有何变化？7.天然肽有哪些生物活性？8.谷胱甘肽的结构和一般多肽有何不同。
谷胱甘肽的生理意义是什么？√9.氨基酸序列测定有何意义？10.氨基酸序列测定的一般程序是什么？总的策略是什么？11.氨基酸序列测定时N-末端和C-末端有哪些方法？12.肽段制备有哪些方法，肽段制备时应注意哪些问题？13.二硫键位点的确定用什么方法？√14.蛋白质一级结构与其生物学功能有何关系？15.什么是肽平面？什么是肽平面的二面角（定义，大小及方向的定义）？√16.肽链的折叠限制因素是什么？√17.蛋白质二级结构有哪些类型，试阐述各种类型的有关参数，立体结构。
蛋白质化学复习思考题
一、蛋白质化学部分复习思考题一、判断题1、（A）具有四级结构的蛋白质都是寡聚蛋白质。
2、（x ）溶液的pH值等于7时，蛋白质不带电荷。
3、（ a ）蛋白质的三级结构主要是由它的氨基酸顺序决定的。
4、（X ）各种氨基酸的等电点（pI）是它们所有可解离基团的算术平均值。
5、（X ）蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此常涉及到肽键的断裂。
6、（x ）蛋白质的四级结构指的是如何由多条肽链通过共价键连接成一个完整分子。
7、（X ）凡有相同氨基酸组成的蛋白质即有相同的空间结构。
8、（A）由于所有的α-氨基酸都能与茚三酮反应，因此茚三酮常用来作为氨基酸的显色剂。
二、单项选择题1、（b）组成蛋白质的元素主要有A．C、H、O、N、P B．C、H、O、N、S C．C、H、O、P、S D．以上都不对2、（A）下列氨基酸中有乙醛酸反应的是。
A．Trp B．Arg C．Lys D．His3、（ C ）对蛋白质三级结构的形成影响最大。
A．氢键B．二硫键C．疏水键D．盐键4、（ C ）茚三酮与辅氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现色。
A．蓝紫B．红C．黄D．绿5、（ B ）下列氨基酸中有坂口反应的是。
A．Trp B．Arg C．Lys D．His6、（ B ）蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件不下稳定。
A．溶液pH大于PI B．溶液pH等于PI C．溶液pH小于PI D．溶液pH等于7.407、（ D ）蛋白质变性是由于。
A．一级结构的改变Ｂ．辅基的脱落C．蛋白质分解Ｄ．空间结构的改变8、（ B ）维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是。
Ａ．肽键B．肽链原子间的氢键Ｃ．侧链间的氢键盘D．二硫键和盐键A9、血清蛋白（PI=4.7）在下列哪种pH溶液中带正电荷？A．pH4.0 B．pH5.0 C．pH 6.0 D．pH 8.0a10、盐析法沉淀蛋白质的原理是。
A．中和电荷B．与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C．降低蛋白质溶液的介电常数D．使蛋白质溶液成为PIC11、变性蛋白质的主要特征是。
2019精选医学蛋白质化学习题.doc
第一章蛋白质化学习题作业题部分：一．选择题：1.下列哪种蛋白质结构成分对280nm波长处光吸收的作用最大？（）⑴Trp的吲哚环⑵Tyr的苯酚环⑶Phe的苯环⑷肽键⑸Cys的硫原子2.下列哪种氨基酸可解离侧链的pK值最接近于生理pH？（4 ）⑴Cys ⑵Glu ⑶Gln ⑷His ⑸Lys3.茚三酮是以下列哪种方式与氨基酸反应的？（5 ）⑴脱氢作用⑵氨基还原作用⑶特定肽键的断裂⑷侧链的裂解⑸氧化脱羧脱氨的作用4.下列哪种氨基酸只有当其前体参入多肽后才能被合成？（3 ）胶原蛋白⑴Phe ⑵Lys ⑶Hyp ⑷Glu ⑸Ser5.用下列哪些实验可检测氨基酸混合物中的酪氨酸？（）⑴坂口反应⑵福林试剂反应⑶乙醛酸反应⑷米伦反应6.用下列方法中测定蛋白质含量，哪一种需要完整的多肽？（1 ）⑴双缩脲反应⑵凯氏定氮法⑶紫外吸收⑷茚三酮反应7.关于Phe-Leu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys的叙述哪些是正确的？（3.5）⑴是具有7个肽键的分子⑵是一个六肽⑶对脂类表面有亲和力⑷可被胰蛋白酶水解⑸是一个碱性多肽，等电点大于pH 88.下列哪些蛋白质是结合蛋白？（）⑴粘蛋白⑵细胞色素C ⑶血红蛋白⑷清蛋白⑸组蛋白9.下列关于α-螺旋的叙述中，哪些是正确的？（除3 ）⑴它是靠分子内氢键来达到稳定的⑵它是通过最大限度减弱不利的R基相互作用来达到稳定的⑶它是借疏水交互作用来达到稳定的⑷它是存在于某些蛋白质中的二级结构的一种类型⑸Pro和Gly可中断α-螺旋10.下列关于蛋白质结构的叙述哪些是正确的？（除4）⑴二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用⑵带电荷的氨基酸侧链在水中趋向排列在分子的外侧⑶蛋白质的一级结构决定其高级结构⑷氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部11.有一糖蛋白，经测定其蛋白氮含量为0.5mol ，那么其粗蛋白含量为多少？（1 ）⑴43.75g ⑵45.64g ⑶1.12g ⑷无法计算12.下列关于血红蛋白的叙述哪些是正确的？（4.5）⑴四个血红素都能找到互不依赖的结合氧⑵结合氧的百分数对氧分压作图时图象呈双曲线⑶O2较CO更易与血红蛋白结合⑷O2和血红蛋白的结合并不导致血红素铁化合价的改变⑸酸中毒、提高CO2的水平都会导致Hb与氧亲和力的下降，从而降低DPG水平可提高Hb的氧亲和力13.生理状态下，血红蛋白与氧可逆结合的铁离子处于什么状态？（1 ）⑴还原性的二价状态⑵氧化性的三价状态⑶与氧结合时是三价，去氧后成二价⑷与氧结合时是二价，去氧后成三价14.血红蛋白的氧合曲线呈（3 ）⑴双曲线⑵抛物线⑶S型曲线⑷直线⑸钟罩形15.SDS凝胶电泳测定蛋白质的分子量是根据各种蛋白质（2 ）⑴在一定pH条件下所带电荷的不同⑵分子大小不同⑶分子极性不同⑷溶解度不同16.下列有关肌红蛋白的叙述，哪些是正确的？（除4）⑴肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素连接而成的紧密球状结构⑵多肽链含有高比例的α-螺旋构象⑶血红素位于二个组氨酸残基之间⑷大部分非极性基团位于球状结构的外部二．填空题：1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有、、和。
生物化学思考题
⽣物化学思考题⼀、蛋⽩质⼆、⼀、名词：氨基酸及蛋⽩质等电点◆等电点时，蛋⽩质颗粒在溶液中溶解度最⼩，容易沉淀析出；黏度、渗透压、膨胀性以及导电能⼒均为最⼩。
蛋⽩质是由各种氨基酸通过肽键连接⽽成的多肽链，再由⼀条或⼀条以上的多肽链按各⾃特殊⽅式组合成具有完整⽣物活性的分⼦。
稳定蛋⽩质空间结构的作⽤⼒1 共价键: 肽键，⼆硫键。
维持⼀级结构2 次级键: 氢键，疏⽔键，盐键，范德华⼒等。
维持空间（⾼级）结构。
:分⼦间的吸引⼒多肽链上疏⽔性较强的氨基酸的⾮极性侧链避开⽔⾃相粘附在⼀起，形成孔⽳，对维持蛋⽩质的三级结构起着重要的作⽤)；由蛋⽩质中正负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引⽽成的作⽤⼒。
蛋⽩质⼀级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋⽩质空间结构和功能的多样性。
（AA种类，连接⽅式和排列顺序）●⼀级结构中的键：●①肽键－CO－NH－连接肽链内的键。
●②⼆硫键－S－S－（由两个半胱氨酸的-SH组成）连接肽链内或肽链间的主要桥梁。
(⼆硫键数⽬多愈，蛋⽩质结构愈稳定)⼆级:指多肽主链有⼀定周期性的，由氢健维持的局部结构超⼆级结构:是指若⼲相邻的⼆级结构中的构象单元彼此相互作⽤，形式有规律的，在空间上能辨认的⼆级结构组合体．超⼆级结构在结构层次上⾼于⼆级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．结构域:多肽链在超⼆级结构基础上进⼀步绕曲折叠成紧密的近似球状的结构，在空间上处彼此分隔，各⾃具有部分⽣物功能的结构三级结构:球状蛋⽩的多肽链在⼆级结构、超⼆级结构和结构域等层次的基础上，组装需⽽成的完整的结构单元称为三级结构。
是指多肽链上所有原⼦（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布。
蛋⽩质的四级结构:许多蛋⽩质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每⼀个亚单位称为亚基，亚基间通过⾮共价键聚合⽽成特定的构象。
蛋⽩质四级结构是指分⼦中亚基的种类、数量以及相互关系。
电泳:带电的颗粒在电场中可以向电荷相反的电极移动，利⽤这⼀性质分离带电荷分⼦的实验技术称为电泳蛋⽩质分⼦病别构效应蛋⽩质变性作⽤:天然蛋⽩质受物理因素或化学因素影响，其分⼦内原有的⾼度规律性结构发⽣变化，致使蛋⽩质的理化性质和⽣物学性质都有所改变，但并不导致蛋⽩质的⼀级结构的破坏，这种现象称为变性作⽤。
思考题2蛋白质营养
蛋白质营养思考题一、名词解释：必需氨基酸：动物体内不能合成或合成数量与速度不能满足需要，必须由饲料供给的氨基酸。
限制性氨基酸：与动物需要量相比，饲料（粮）中含量不足的氨基酸。
蛋白质饲料：干物质中粗蛋白质含量超过20%,纤维素含量低于18%的饲料.〖多肽〗含10-50个氨基酸残基的蛋白质。
〖寡肽〗含2-10个氨基酸残基的蛋白质。
蛋白质周转代谢：动物机体合成新的蛋白质时，老的组织蛋白质在不断更新，被更新的组织蛋白质降解成氨基酸，进入机体氨基酸代谢，相当一部分又可重新合成蛋白质。
氨基酸拮抗：由于某种氨基酸含量过高而引起另一种或几种氨基酸需要量提高，这就称为氨基酸拮抗作用。
美拉德反应：肽链上的某些游离氨基酸特别是赖氨酸的ε-氨基与还原糖的醛基发生反应，生成一种棕褐色的氨基糖复合物。
氮素循环：饲料蛋白质在瘤胃微生物的作用下降解成氨，经瘤胃吸收入门静脉，进入肝脏合成尿素，经唾液和血液返回瘤胃再利用，这种氨和尿素的合成和不断循环称∽。
过瘤胃蛋白：饲料中没有被微生物降解，完整通过瘤胃进入真胃、小肠的那部分蛋白。
非必需氨基酸：可不由饲料提供，动物自身合成可以满足需要的氨基酸。
理想蛋白：饲料蛋白质中的氨基酸比例与动物所需要（生长、妊娠、泌乳、产蛋等）的氨基酸比例完全一致，氨基酸既没有过多造成脱氨基供能，又没有给量不足影响动物所需的蛋白质合成。
可消化氨基酸：可消化氨基酸是指食入的饲料蛋白质经消化后被吸收的氨基酸。
二填空：1．饲料中的粗蛋白除了包括真蛋白质外，还包括（B）。
A.氨基酸B.非蛋白氮C.葡萄糖D.纤维素2．粗蛋白是饲料分析中用以估计饲料中一切含氮物质的指标，它包括了真蛋白和非蛋白氮。
3．含硫氨基酸包括：蛋氨酸，胱氨酸，半胱氨酸。
4．凡是动物体内不能合成，或者合成的数量少，合成的速度慢，不能满足动物的需要而必须由饲料中提供的氨基酸叫必需氨基酸。
5．使用禾谷类及其它植物性饲料配制家禽饲料时，（A）常为第一限制性氨基酸。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学复习题 - 医学检验
生物化学课前预习思考题第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成预习思考：1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？2、组成蛋白质的基本单位：3、氨基酸的通式：4、组成蛋白质的氨基酸有哪些？共同结构特点是什么？第二节蛋白质的分子结构预习思考：1、蛋白质的分子结构包括哪些？2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？（由什么化学键连接？）3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？一级结构与高级结构的关系？5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？什么是肽键平面？6、维系蛋白质各级结构的化学键是什么？二硫键怎样形成？第四节蛋白质的理化性质预习思考：1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?哪些氨基酸在280nm处有紫外吸收峰？2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？（维持蛋白质亲水性的因素是什么？）4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？5、沉淀蛋白质的方法及原理。
第四章核酸化学第一节核酸的分子组成预习思考：1、核酸分为哪两大类？2、核酸的基本组成单位是什么？3、核酸的基本组成成分有哪些？DNA与RNA的基本组成成分上有何区别？4、戊糖、碱基、磷酸是通过什么化学键连接起来的？5、碱基分为哪两大类？RNA和DNA中的主要碱基分别有哪些？第二节核酸的分子结构预习思考：1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？（通过什么化学键连接？）2、DNA二级结构（双螺旋结构）的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？3、三种主要RNA在蛋白质生物合成中的作用是什么？4、mRNA的帽子结构和尾巴结构分别是什么？tRNA的3ˊ端是什么结构？5、tRNA二级结构的形状及其功能结构是什么？tRNA三级结构的形状是什么？6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量与Tm 有何关系？7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第五章酶第一节酶的分子结构预习思考：1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？2、辅酶和辅基有何区别？3、何谓酶的活性中心？酶活性中心内、外必需基团的作用有何不同？第二节酶促反应的特点和机制预习思考：1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？（酶促反应的特点有哪些？）2、酶具有高效性的机制是什么？3、何谓酶的特异性？酶促反应的特异性分为哪些类型？4、酶原激活的实质和机制。
生化思考题答案
第一章绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。
分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。
识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。
糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。
第二章糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。
1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。
单糖都是还原糖3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。
山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。
4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。
蛋白质思考题答案
《蛋白质》思考题二、判断题1、蛋白质主要是由C、H、O和N四种元素组成。
√2、蛋白质元素组成的特点是含氮量比较接近，平均为6．25%。
3、氨基酸有D型和L型两种构型，故组成蛋白质的氨基酸也有D型和L型。
4、丙氨酸和苯丙氨酸各自都有一个氨基和一个羧基，所以它们的等电点是相同的。
5、组成蛋白质的所有氨基酸都含有手性碳原子。
６、维持蛋白质二级结构的主要次级键是二硫键。
７、组成蛋白质的氨基酸只有20种。
8、所有α-氨基酸都与茚三酮发生反应呈蓝紫色。
9、蛋白质的四级结构是指各亚基间以共价键相连聚合而成,有一定空间结构的聚合体。
10、蛋白质的分子结构决定它的生物学活性。
√11、蛋白质都具有四级结构。
12、蛋白质的等电点可以有很多个，而等离子点只有一个。
√13、蛋白质分子净电荷为零时的溶液pH值是该蛋白质的等电点。
√14、人体体液中很多蛋白质的等电点在pH=5、0左右，所以这些蛋白质在体液中主要以负离子形式存在。
√15、分子量相同的蛋白质在电场中泳动的速度也相同。
16、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面可以形成水化膜，并在偏离等电点时带有相同电荷。
√17、用透析方法可以分离提纯蛋白质，其原理是蛋白质分子可以透过半透膜。
18、蛋白质都能发生双缩脲反应. √19、蛋白质变性后会沉淀，沉淀的蛋白质也一定已变性。
20、食物蛋白经加热变性后，一级结构被破坏，肽键断裂，故而更易被人体所吸收。
三、填空题1、组成蛋白质的编码氨基酸主要有 20 种，它们除甘氨酸外都是 L 型α-氨基酸。
其中酸性氨基酸有 Glu 和 Asp ，碱性氨基酸有 Lys 、 Arg 和His 。
2、测得某生物样品含蛋白质12、5g该样品中含氮 2 g。
3、组成蛋白质的氨基酸中含有巯基的氨基酸是 Cys 。
4、肽键是蛋白质一级结构的主键，维持蛋白质空间结构的副键有离子键、氢键、范德华力、疏水键、二硫键。
5、蛋白质二级结构主要有α- 螺旋和β- 折叠两种形状，维持其稳定结构的副键是氢键。
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一、蛋白质化学部分复习思考题
一、判断题
1、（A ）具有四级结构的蛋白质都是寡聚蛋白质。
2、（x ）溶液的pH值等于7吋，蛋口质不带电荷。
3、（ a ）蛋口质的三级结构主要是由它的氨基酸顺序决定的。
4、（ X ）各种氨基酸的等电点（pl）是它们所有可解离基团的算术平均值。
5、（X ）蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此常涉及到肽键的断裂。
6、（x ）蛋白质的四级结构指的是如何由多条肽链通过共价键连接成一个完整分子。
7、（X ）凡有相同氨基酸组成的蛋片质即有相同的空间结构。
8、（ A ）由于所有的a-氨基酸都能与即三酮反应，因此即三酮常用來作为氨基酸的显色剂。
二、单项选择题
1、（b）组成蛋白质的元素主要有
A.C、H、O、N、P
B. C、H、O、N、S C・ C、H、0、P、S D.以上都不对
2、（A ）下列氨基酸屮有乙醛酸反应的是______ o
A. Trp B・ Arg C. Lys D・ His
3、（C ）对蛋白质三级结构的形成影响最人。
A.氢键
B.二硫键
C.疏水键
D.盐键
4、（C ）苛三酮b辅氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现色。
A.蓝紫
B.红
C.黄
D.绿
5、（B ）下列氨基酸中有坂口反应的是o
A. Trp
B. Arg
C. Lys
D. His
6、（B ）蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件不下稳定_______ o
A.溶液pH大于PI
B.溶液pH等于PI
C.溶液pH小于PI
D.溶液pH等于7.4（）
7、（D ）蛋口质变性是由于_______ o
A. 一级结构的改变
B.辅基的脱落
C.蛋口质分解
D.空间结构的改变
8、（B ）维持蛋白质分子a ■螺旋结构的化学键是______ o
A.肽键
B.肽链原了间的氢键
C.侧链间的氢键盘
D.二硫键和盐键
A9、血清蛋白（PI=4.7）在下列哪种pH溶液中带正电荷？
A. pH4.0
B. pH5.0
C. pH 6.0
D. pH 8.0
alO、盐析法沉淀蛋口质的原理是______ o
A.中和电荷
B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C.降低蛋白质溶液的介电常数
D.使蛋白质溶液成为P1
C11、变性蛋白质的主耍特征是________ o
A.不易被蛋口酶水解
B.溶解度增加
C.丧失原有生物活性
D.颜色反应减弱
B12、变性蛋口质最主要特征是原有牛•物活性的丧失，这是由于____ o
A.蛋白质一级结构改变
B.蛋白质空间结构改变
C.蛋白质亚基的解聚
D.蛋白质水解为氨基酸
D13、将蛋白质溶液的PH值调到等电点时_____ o
A.能使蛋口质的稳定性增加
B.能使蛋口质表而的静电荷不变
C.能使蛋口质表面的静电荷增加
D.能时蛋口质稳定性降低，易于沉淀析出
B14、可用于蛋白质多肽链N■末端分析的方法是____ o
A.即三酣法
B.二硝基氟苯法
C.双缩尿法
D.紫外吸收法
D15、关于蛋白质三级结构的叙述，正确的是________ o
A.稳定蛋口质三级结构最主要的键是氮键
B.貝有三级结构的多肽链都有牛:物学活性
C.具有三级结构的多肽链都无生物学活性
D.指整条多肽链屮全部原子的空间排布
E.每条具有三级结构的多肽链在多聚体蛋白质小称为亚基，所有亚基内均含有结构域A16、有关变性
的错误描述为____________________ 。
A.蛋白质变性后，其一级结构和空间结构改变
B.蛋白质变性后，其理化性质和生物学活性改变
C.加热、紫外线照射、超声波等nJ以引起蛋片质变性
D.变性蛋白质粘度增加，易被酶水解，易沉淀
E.
凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果
三、多项选择题
bCl、有关蛋口质结构的叙述正确的是________ o
A.链内二硫键在确定蛋白质分子的构象上可能不是重要的。
B.带电荷的如革酸侧链多伸向蛋白质分了外侧而与溶液接触。
C.蛋白质的一级结构是决定其高级结构的重要因素。
D.氨基酸残基的疏水侧链极少埋在蛋白质分了内部而避免于水接触。
ACD2、关于a -螺旋结构的叙述正确的是_____ o
A.靠分子内的红键来达到稳定
B.通过最大限度地减弱不利的R基相互作用来达到稳定的
C.存在于某些蛋白质中的二级结构的一种类型
D.脯氨酸残基可中断a ■螺旋结构
AbcD3、下列关于a ■氨基酸化学性质的叙述正确的是 ____ o
A.所有的a _氨基酸与前三酮作用生成蓝紫色化合物
B. a-氨基酸与亚硝酸作用可定量放出氮气
C.a-氨基酸与小性甲醛作用，掩盖了竣基，故可用标准的NaOH滴定
D.2、4-二硝基氟苯(DNFB)和u・氨基酸的作用原理可作为从N■末端分析肽链的基础。
AbC4、分了伴侣_______ o
A.是一种蛋白质
B.在蛋白质二硫键正确形成中起作用
C.可引导肽链正确折證
D.在亚基聚合时发挥作用
BCD5、蛋口质变性时，_______ o
A.分子量发生改变
B.溶解度降低
C.溶液粘度降低
D.仅高级结构改变，一级结构无改变
bcd6、蛋白质在280nm波长处有最大光吸收，是由下列________ 结构引起的
A.组氨酸的咪岬基
B.酪氨酸的酚基
C.苯丙氨酸的苯环
D.色氨酸的呵喙坏
四、填空题
1、球状蛋口质屮有极性侧链的氨基酸常位于分子表面而与水结合。
2、加高浓度的盐使蛋口
质溶解度下降，称为盐析。
3、血红蛋白与氧结合的过程呈现 __________ 。
4、测得某蛋白质溶液中含氮量为4克，则该溶液中蛋白质的含量是__________ 克。
5、冃前已知的超二级结构有 _________ 、BBB _________ 、BAB 三种基本形式。
6、在Ph6.0时间Gly、Ala、Glu、Lys、Arg和Ser的混合物进行纸电泳，向阳极移动最快的是
_______ ;向阴极移动最快的是 ____ 和 ____ :移动很慢接近原点的是_____ 、—和_______ o
五、名词解释：肽与肽键蛋白质a •螺旋结构别构现象等电点。
六、问答题
1、有三中蛋白质A、B、C,其PI分别为4.0、5.0、7.5,请考虑若在中性条件下，用无机盐如(NH4) 2SO4 沉淀这三种蛋口质吋，哪种蛋口质首先沉淀？哪种其次？哪种最后？为什么？
2、试比较蛋口质二级结构小，a-螺旋、B -折叠、0 -转角结构小的氢键形成的异同点。
3、根据下列数据，求出各氮基酸的等电点。
若将这三种氨基酸的混合液在PH=6.0的缓冲溶液屮电泳分出三个点，如下图所示，请表明它们所在的位置。
氨基酸PK.PK.PK3
亮氨酸 2.409.60
谷氨酸2」9 4.259.67
精氨酸2」79.0412.46
负极| °°°|正极
原点
4、已知卵清蛋白PI=4.6,乳球蛋白PI=5.2,糜蛋白酶原PI=9.1,问在PH=5.2时,上列每种蛋白质在电场中将向阳极或向阴极移动或不动？
5、蛋白质的分了量很大，为什么在溶液中还相当稳定？
参考答案:
、判断题 1 V2 X 3 V 4 X 5 X 6 X7 X8 J
二、单项选择题
1 B
2 A
3 C
4 C
5 B
6 B
7 D
8 B
9 A10 A11 C 12 B 13 D14 B 15 D16 A
三、多项选择题1 B C 2 A C D 3 A BCD 4 A B C 5 B C D 6 B C D
四、填空题1表血2盐析3别构效应 4 255（】
a B a B B B B 6Glu Arg Lys
Gly Ala Ser。