蛋白质溶解度PPT课件

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大豆蛋白的溶解度

大豆蛋白的溶解度引言大豆蛋白是一种重要的植物蛋白，具有丰富的营养价值和广泛的应用。

溶解度是衡量大豆蛋白在水中溶解程度的指标，对于了解大豆蛋白的特性和应用具有重要意义。

本文将从不同角度探讨大豆蛋白的溶解度，包括影响因素、测定方法和应用前景等。

影响因素大豆蛋白的溶解度受多种因素的影响，主要包括pH值、温度、离子强度和蛋白质浓度等。

pH值pH值是溶液酸碱性的指标，对大豆蛋白的溶解度有显著影响。

通常情况下，大豆蛋白在中性或弱碱性条件下溶解度较高。

当溶液pH值低于等于4时，大豆蛋白容易发生凝聚和沉淀，溶解度下降。

温度温度是影响大豆蛋白溶解度的重要因素之一。

一般情况下，温度升高可以提高大豆蛋白的溶解度。

然而，当温度过高时，大豆蛋白可能发生变性，导致溶解度降低。

离子强度离子强度指溶液中离子的浓度和种类。

适当的离子强度可以促进大豆蛋白的溶解，但过高或过低的离子强度都会降低大豆蛋白的溶解度。

蛋白质浓度蛋白质浓度是指溶液中蛋白质的含量。

一般来说，蛋白质浓度越高，溶解度也越高。

然而，当蛋白质浓度超过一定范围时，可能会发生凝聚和沉淀，导致溶解度下降。

测定方法大豆蛋白的溶解度可以通过多种方法进行测定，常用的方法包括离心法、滴定法和光密度法等。

离心法离心法是一种简单且常用的测定大豆蛋白溶解度的方法。

将大豆蛋白溶液离心后，测定上清液中的蛋白质含量，通过计算得到溶解度。

滴定法滴定法是一种通过滴加酸碱溶液来测定大豆蛋白溶解度的方法。

将大豆蛋白溶液与酸碱溶液滴定至中性，记录所需的酸碱溶液体积，通过计算得到溶解度。

光密度法光密度法是一种通过测定大豆蛋白溶液的光密度来测定溶解度的方法。

根据大豆蛋白在特定波长下的吸光度，可以计算出溶解度。

应用前景大豆蛋白的溶解度对其在食品工业、医药领域和化妆品等领域的应用具有重要意义。

食品工业大豆蛋白是一种优质的蛋白质来源，具有良好的营养价值和功能特性。

在食品工业中，大豆蛋白的溶解度可以影响食品的质地和口感。

第2章第2节—蛋白质(共50张PPT)

非必需氨基酸（12种）
判断某分子是不是构成生物体蛋白质的氨基酸
➢ 每个氨基酸至少有一个氨基(—NH2)和一个羧基(— COOH)；
➢ 并且都有一个氨基和羧基连在同一个碳原子上； ➢ R基不同，氨基酸不同
R基决定氨基酸的种类。
氨基酸的种类
氨基酸怎样构成蛋白质呢？
二、蛋白质的结构
氨基酸种类： 20种
CH3
丙氨酸
HO H2N－C－C－OH
CH2 CH CH3 CH3
亮氨酸
氨基酸分子的结构通式
把氨基酸当做一个人：躯干部=C，左手=羧基，右手=氨基，双脚=H，
头部=R基团
侧链基
R
团
氨基
羧
R
C基
NH2 C COOH
氨基
羧基
H
H
结构通式:
氨基 H O 羧基 NH2 C C OH
特点：
R 侧链基团
1、每种氨基酸至少有一个氨基(-NH2)和一个羧基 (-COOH)，并都有一个氨基和一个羧基连在同一个
课堂练习:
1、血液中的血红蛋白和肌肉中的肌蛋白结构不相同的原
因是
D
A.所含氨基酸种类不同； B.所含氨基酸数量不同；
C.所含氨基酸的排列顺序不同；
D.所含氨基酸种类、数目、排列顺序和蛋白质的空间结构不同。
2.某种蛋白质由两条多肽链构成，共有肽键500个，缩
合成两条肽链的氨基酸分子数和生成的水分子数分别为
原子个数9512，相对分子质量64500。食物中的蛋白质能否
被人体直接吸收?
不能，蛋白质必须经过消化，成为各种氨基酸，才能被人体吸收和利用。也就是说，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
一、蛋白质的基本组成单位

蛋白质溶解度

分析结果计算
15/75=x/1.5g=0.3gx ps%=0.3g原样中粗蛋白含量/原样中粗蛋白含量×100%
注意事项
不同样品的粒度应相同。不同样品在氢氧化钾溶液中的搅拌时间应一致。
Over 谢谢观看
试剂
a) 氢氧化钾（分析纯），无水硫酸钾、五水硫酸铜、氢氧化钠、硼酸、甲基红、溴甲酚绿、硫酸铵； b) 浓硫酸、盐酸（分析纯）、95%乙醇、蒸馏水。
仪器和设备
a) 感量为0.0001 g分析天平； b) 磁力搅拌器； c) 离心机； d) 样品粉碎机； e) 60目分析筛； f) 电炉； g) 100 mL或250 mL凯氏烧瓶； h) 凯氏蒸馏装置； i) 250 mL锥形瓶； j) 1000 mL容量瓶； k) 微量滴定管。
试样处理
称取试样1.5 g（准确至0.0002 g）置于 250 mL烧杯中，准确移入 0.042 M氢氧化钾溶液75 mL，磁力搅拌20 min，然后将试样转移至离心管中，以2700 r/min的速度离心10 min。
测定
吸取上清液 15 mL, 放入消化管中, 按照 GB/T 6432-1994凯氏定氮法测定试样中可溶性蛋白质的含量。同时，按照GB/T 6432-1994凯氏定氮法测定试样中粗蛋白质的含量。
蛋白质溶解度
在一定的氢氧化钾溶液中溶解的蛋白质质量占试样中总蛋白质量的百分数。 NSI 通常采用氮溶解指数（NSI）和蛋白通常采用氮溶解指数（NSI）和蛋白质分散指数（(PDI)来表示。质分散指数（(PDI)来表示。
原理
用一定浓度的氢氧化钾溶液提取试样中的可溶性蛋白质，在催化剂作用下用浓硫酸将提取液中可溶性蛋白质的氮转化为硫酸铵。加出试样中可溶性蛋白质含量；同时，测定原始试样中粗蛋白质含量，计算出试样的蛋白溶解度。

蛋白质ppt全

氧 19％～24%
氮 13%～19%
硫 0—4％
其他微量
一、蛋白质的组成和分类
2、蛋白质的分类
（1）依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量
分类
可以分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质
●完全蛋白质所含的必需氨基酸种类齐全，数量充
足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体
健康，还可以促进生长发育。如乳中的酪蛋白及乳白
因体内蛋白质仍要分解，故易出现氮的负平衡；若摄食蛋
白质的量太大，不仅机体利用不了，甚至反而加重消化器
官及肾脏等的负担。不过，蛋白质的需要量与能量不同，
满足蛋白质的需要和大量摄食蛋白质引起有害作用的量相
差甚大。
第三节必需氨基酸
一、必需氨基酸与非必需氨基酸
二、必需氨基酸的需要量及需要量模式
三、限制氨基酸
氮平衡对机体的作用
实际上，N平衡不是绝对的。
一天内，进食时N平衡为正；晚上不进食时则N平衡为
负；超过24小时这种波动才比较平稳。
机体在一定限度内对N平衡具有调节作用，健康成人
每日进食蛋白质有所增减时，其体内蛋白质的分解速度及
随尿排出的氮量也随之增减。如进食高蛋白膳食时尿中排
出的氮量增加，反之则减少。但若长期进食低蛋白质膳食，
一般说，蛋白质约占人体全部质量的18％，最
重要的还是其与生命现象有关。蛋白质和核酸
是生命存在的主要形式。
二、建造新组织和修补更新组织
食物蛋白质最重要的作用是供给人体合成蛋白质所需要
的氨基酸。由于碳水化合物和脂肪中只含有碳、氢和氧，
不含氮。因此，蛋白质是人体中惟一的氮的来源。这是碳
水化合物和脂肪不能代替的作用。
葡萄糖有氧氧化所获得的能量为无氧酵解的18倍。这种由

第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件

H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫（蛋）氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys，C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr，Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ，E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为：简单蛋白质结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为：
纤维状蛋白质球状蛋白质
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3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学蛋白质上幻灯片
第一节蛋白质在生命活动中的作用第二节氨基酸第三节蛋白质的结构第四节蛋白质结构与功能的关系第五节蛋白质的溶解性质及分离鉴定
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第一节蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

蛋白质3教学课件.ppt

（4）加热加热会降低吸附在界面上蛋白质膜的粘度，因而降低乳浊液的稳定性，但是如果加热蛋白质产生了胶凝作用就能提高其粘度和硬度，提高乳浊液的稳定性。
（5）表面活性剂：加入小分子的表面活性剂，如磷脂和甘油一酰酯等，它们与蛋白质竞争地吸附在界面上，从而降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力，也使蛋白质的乳化性能下降。
❖ ES=乳状液的最终体积/乳状液的最初体积 ×100%
7.3 影响乳化作用的因素：（1） Pr的种类：
球蛋白（如血清蛋白、乳清蛋白）具有很稳定的结构和很强的亲水性，故不是很好的乳化剂；酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的高度亲水区域和高度疏水区域是很好的乳化剂。大豆蛋白离析物、肉和鱼肉蛋白质等也是很好的乳化剂。
8.2 蛋白质发泡性质的评价
❖ 最常用的是蛋白质的发泡力（FP）和泡沫的稳定性两(FS)个指标。
❖ ①测定发泡力的方法。将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，分别计算泡沫膨胀率（overrun）和发泡力（foaming Power, Fp）。
蛋白质发泡能力的评价方法 A：发泡前液体体积 B：结合气体的体积 C：气液总体积 D：
（4）形成泡沫的方法：
①将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度蛋白质溶液中产生泡沫。 ②在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫。 ③将高压气体通入蛋白质溶液，突然减压，气体膨胀形成泡沫。
泡沫形成过程中，蛋白质首先向气-液界面上迅速扩散并吸附，进入界面后再进行分子结构重排，蛋白质的扩散过程是一个决定因素。
泡中液体体积 E：泡沫体积
❖ 泡沫膨胀率=（气液总体积—原来液体体积）/原来液体体积 ×100 = 100×B/A

蛋白的溶解度

1 蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性
蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。

影响蛋白质水溶性的应素很多：
（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH<pI 时，蛋白质带正电荷。

溶液的pH 低于或高于蛋白质的pI 都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。

等电沉淀。

（2）离子强度：μ=0.5∑CiZi2，Ci 表示离子强度，Zi 表示离子价数。

盐溶：当溶液中的中性盐浓度在0.5mol/L 时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。

对于nacl，质量浓度为3g/100ml
KOH为2.8g/100ml
盐析：当溶液中的中性盐的浓度大于1mol/L 时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。

不同盐类对蛋白质的盐析作用强弱不同。

将这种强弱顺序称为感胶离子序：
（3）非水溶剂：有些有机溶剂可引起蛋白质变性沉淀，主要是有机溶剂降低了水的介电常数，蛋白质之间的静电斥力降低。

（4）温度：温度低于40-50℃时，随温度的增大水溶性增大，当温度大于50℃，随温度的增大，水溶性降低。

根据蛋白质的溶解性对蛋白质分类：
（1）清蛋白：可溶于pH6.6 的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；
（2）球蛋白：能溶于pH7 的稀碱溶液，β-乳球蛋白；
（3）醇溶蛋白：能溶于70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）谷蛋白：在上述溶剂中都不溶解，但可溶于酸（pH2）或碱（pH12）。

蛋白质的理化性质PPT参考幻灯片

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就
到这里
今天
了
！
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42
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练习
• 变性蛋白质的主要特点是：
A．黏度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失
25
蛋白质变性的应用应用变性的因素进行消毒、灭菌。保存生物制剂则要防止蛋白质变性。
蛋白质的复性
大多数蛋白质变性后，空间构象严重破坏，不能恢复其天然状态，称为不可逆性变性；
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素，有些可恢复其天然构象和生物活性,称为蛋白质的复性。
蛋白质所在溶液的PH值
3
2.蛋白质的等电点（pI）
当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4
NH3+
NH3+ OH-
Pr
H+
COOH
Pr
OH-
NH2
COO- H+ Pr
COO-
(pH＜pI)
(pH＝pI)
、γ球蛋白。
8
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A：染色后显示的蛋白质区带 B：光密度扫描定量分析
10
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12
正常
肝硬化
13
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二、蛋白质的胶体性质
1.蛋白质有胶体性质
蛋白质是生物大分子，分子量在1万～10万 kD（千道尔顿）之间，分子直径在胶体颗粒的范围（1—100nm）
因此，蛋白质具有胶体的性质。
15
2.蛋白质亲水胶体稳定的因素蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷。
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核糖核酸酶的变性与复性示意图
8M尿素或 β-巯基乙醇

蛋白质理化性质通用课件

在离心前加入密度梯度介质，使蛋白ห้องสมุดไป่ตู้在离心过程中沉降到相应密度的界面上而分离。
超速离心法
利用极高的离心力使蛋白质颗粒沉降，可同时实现分离和纯化。
电泳法
纸电泳法
利用滤纸作为支持物进行电泳，适用于小分子蛋白质的分离。
凝胶电泳法
利用凝胶作为支持物进行电泳，根据蛋白质的电荷和分子量实现分离。
三级结构
三级结构是指整条多肽链的空间构象，由二级结构通过肽链间的相互作用形成。
主要的相互作用包括疏水键、氢键、离子键和范德华力等。
三级结构决定了蛋白质的生物学活性和功能，对蛋白质的结构稳定性和热稳定性具有重要影响。
四级结构
四级结构是指蛋白质复合物的结构，由两条或两条以上具有三级结构的肽链通过相互作用形成。
激素等。
按来源分类
动物蛋白
主要来源于肉、蛋、奶等动物产品，如鱼肉蛋白、乳清蛋白等。
植物蛋白
主要来源于豆类、坚果、谷物等植物产品，如大豆蛋白、小麦蛋白等。
按结构分类
单体蛋白
由一条多肽链组成的蛋白质，如肌红蛋白、血红蛋白等。
复合蛋白
由多个亚基组成的蛋白质，如一些酶、蛋白质复合物等。
04
CATALOGUE
03
CATALOGUE
蛋白质的分类
按功能分类
01
02
03
04
结构蛋白
主要参与细胞和组织的结构组成，如胶原蛋白、角蛋白等。
催化蛋白
具有生物催化作用的蛋白质，如各种酶。
运输蛋白
负责运输各种分子和离子的蛋白质，如血红蛋白、铁传递蛋
白等。
激素蛋白
具有调节生物体代谢和生理功能的蛋白质，如胰岛素、生长

两种蛋白质溶解度不同的直接原因

两种蛋白质溶解度不同的直接原因蛋白质溶解度是指在溶液中能够溶解的蛋白质的量。

溶解度的高低直接影响着蛋白质的功能和应用。

蛋白质溶解度不同的直接原因可以从多个角度进行解释。

首先，溶解度受到蛋白质自身结构和组成的影响。

蛋白质分子由氨基酸组成，这些氨基酸可以通过化学键与邻近的氨基酸形成多肽链，并通过非共价键（如氢键、离子键和疏水作用等）相互作用形成三维空间结构。

这种结构决定了蛋白质的溶解度。

溶解度较高的蛋白质通常具有较松散的结构，其中的氨基酸侧链可以与水分子形成较多的氢键和离子键，从而增加溶解度。

相反，溶解度较低的蛋白质通常具有较紧密的结构，其中的氨基酸侧链难以与水分子相互作用，导致溶解度较低。

其次，溶解度还受到环境条件的影响。

蛋白质的溶解度通常取决于溶液的pH值、温度、离子浓度等因素。

pH值对于蛋白质的溶解度具有重要影响，因为它可以改变蛋白质的电荷状态。

对于不同的蛋白质，其等电点（pI）的值是其电荷状态中性的pH值。

在等电点之上或之下，蛋白质会带有正或负电荷，这些电荷可以增加蛋白质与水分子之间的相互作用，从而增加其溶解度。

温度也是影响蛋白质溶解度的重要因素。

随着温度的升高，分子热运动加剧，蛋白质分子内部的非共价键相互作用减弱，导致其结构松散，从而增加了溶解度。

离子浓度也可以影响蛋白质的溶解度。

当溶液中存在较高的离子浓度时，离子与蛋白质分子上的电荷相互作用，使蛋白质的溶解度降低。

此外，蛋白质溶解度还受到其他因素的影响，如蛋白质的疏水性、氧化状态、分子量、聚集状态等。

疏水性蛋白质通常具有较低的溶解度，因为它们的侧链无法有效地与水分子相互作用。

氧化状态的改变也可以影响蛋白质的溶解度，因为氧化可以改变蛋白质的结构和稳定性。

较大分子量的蛋白质通常溶解度较低，因为它们分子间相互作用较强，难以与水分子相互作用。

此外，蛋白质还具有可逆或不可逆的聚集状态，不可逆聚集会降低蛋白质的溶解度。

总结起来，蛋白质溶解度不同的直接原因包括蛋白质自身结构和组成的差异、环境条件的不同、蛋白质的疏水性、氧化状态、分子量以及聚集状态等。

利用蛋白质的溶解度来分离的方法

利用蛋白质的溶解度来分离的方法利用蛋白质的溶解度来分离的方法如下：
1、蛋白质的盐析法：中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析。

2、等电点沉淀法：蛋白质在静电状态时颗粒之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小，各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的pH达到某一蛋白质的等电点使之沉淀，但此法很少单独使用，可与盐析法结合用。

3、低温有机溶剂沉淀法：用与水可混溶的有机溶剂，甲醇，乙醇或丙酮，可使多数蛋白质溶解度降低并析出，此法分辨力比盐析高，但蛋白质较易变性，应在低温下进行。

测定蛋白质溶解度的方法

测定蛋白质溶解度的方法
以下是 6 条关于测定蛋白质溶解度的方法：
1. 嘿，你知道吗，有一种超简单的方法，那就是盐析法呀！就好像从一堆沙子里把金子筛出来一样，把蛋白质从溶液里分离出来。

比如说，在豆浆里加点盐，就能看到一些蛋白质沉淀出来啦，这就是通过改变溶液的离子强度来测定蛋白质溶解度呢！神奇吧？
2. 哇哦，还有一种叫透析法的呢！可以把蛋白质溶液装到一个特殊的袋子里，就像把小宝贝保护起来一样。

然后放在合适的溶液中，那些杂质啊就会跑出去啦，这样不就能知道蛋白质在这个环境下的溶解度了嘛！比如做豆腐的时候，用纱布过滤不就是类似的道理嘛。

3. 嘿呀，凝胶过滤法也很不错呀！这不就像走迷宫嘛，小分子可以轻松通过，大分子蛋白质就会被留下来。

我们可以观察蛋白质在这个过程中的情况来确定它的溶解度呢。

就像拼图一样，把各个部分都搞清楚了，哈哈。

4. 不得了啦，还有超速离心法哟！让溶液在高速旋转下，蛋白质就会乖乖地分层啦！这就好像给它们来了一场刺激的比赛，谁在什么位置一清二楚，就能知道蛋白质的溶解度情况咯。

像提纯牛奶里的蛋白质不就可以用这个方法吗？
5. 嘿嘿，等电聚焦法也很厉害呀！找到蛋白质的等电点，就像给它找到一个专属的位置一样。

在这个点上，蛋白质溶解度会有特别的表现呢。

你想想，是不是很有趣呀？这不就像给它贴个标签一样准确。

6. 哇塞，荧光法也能用上呢！就好像给蛋白质装了个小灯，通过观察这个小灯的变化，就能了解溶解度啦。

比如在一些实验里，用特殊的荧光标记蛋白质，然后去观察，是不是超级酷呀！
我觉得这些方法都各有各的奇妙之处，运用不同的方法可以更准确全面地测定蛋白质溶解度呢！。

蛋白质溶解性不同的原因

蛋白质溶解性不同的原因
内在因素：与周围水接触的蛋白质的表面的亲水性和疏水性，蛋白质分子结构表面的疏水区域的数目越少，蛋白质的溶解度就越大。

外在因素：
（1）pH；在高于和低于等电点时，蛋白质分别带有净的负电荷和正电荷，带电的氨
酸残基的静电斥力作用促进蛋白质的溶解，大多数蛋白质的最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近，这是因为蛋白质在等电点时缺乏静电推斥作用，因而疏水相互作用导致蛋白质的聚集和沉淀。

（2）离子强度；低离子强度时，盐的离子中和蛋白质表面的电荷，从而产生了电荷屏蔽效应，此电荷屏蔽效应以两种不同的方式影响蛋白质的溶解度，取决于蛋白质表面的性质，如果蛋白质含有较高比例的非极性区域，那么此电荷屏蔽效应使它的溶解度下降，反之溶解度提高。

（3）温度：大多数蛋白质的溶解度在0—40℃范围内随着温度的升高而提高，但温度超过40℃后由于蛋白质的变性促进了蛋白的聚集和沉淀，使溶解度下降。

（4）有机溶剂：蛋白质在有机溶剂中由于分子结构的展开，促进了氢键的形成和静电相互作用，使蛋白质发生聚集，溶解度下降或产生沉淀。