第三章 蛋白质的结构【生物化学】
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
生物化学 第3章 蛋白质的结构与功能(2)
（三）亚基汇聚形成酶的活性部位：
许多酶的催化效力来自单个亚基的寡聚结合。单体也许不能 构成完整的活性部位，寡聚体的形成可能使所有必需的催化基团 汇聚形成酶的活性部位。例如，细菌谷氨酰胺合成酶的活性部位 就是由相邻亚基对构成的，解离的单体是无活性的。
（四） 协同性：
这是寡聚体蛋白(包括寡聚体酶)的一个重要的性质。这方面的 相关例子在后续有关章节中将会涉及到。
因为对于球形物体来说，表面积是半径平方的函数， 体积是半径立方的函数：表面积 ＝ 4πr2；体积 ＝ 4/3πr3；表面积/体积 ＝ 3/r.由于在一个蛋白质范围 内的相互作用通常在能量上是有利于蛋白质的稳定, 由 于蛋白质表面与溶剂水的相互作用往往在能量上是不利 的，因此在通常的情况下，减少表面积比例将会使蛋白 质变得更加稳定。
第六节 蛋白质空间结构与功能的关系
9.17
一 血红蛋白与肌红蛋白的生理作用
血红蛋白：是血液中红细胞中的主要蛋白质。主要 功能是通过血液循环在肺部和毛细血管间转运氧和二氧化 碳。 肌红蛋白：存在于肌肉等组织中，当氧从毛细血管 中扩散进入肌肉组织后，就被组织细胞内的肌红蛋白结合。 肌红蛋白是组织细胞内的氧贮存者。
三 血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线
（一）氧合曲线的比较
肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋白的氧合曲 线是S型曲线。S形的结合曲线是一种蛋白质的小分子结合 部位之间协同作用的标志。这就是说，一个小分子的结合 影响其余小分子的结合。 血红蛋白是一种四聚体分子，每个亚基都能同O2分子结 合。这与肌红蛋白分子只有一个氧结合部位不同。因此， 很可能当一个亚基的氧结合部位同氧结合后就影响其他亚 基对氧结合的亲和力。
deoxyhemoglobin
二 蛋白质空间构象稳定的因素
分子生物学第三章蛋白质大分子结构与功能
49
4.蛋白质四级构造
一个蛋白质由几条多肽链组成1个活性单 位。亚基的相互关系，空间排布，亚基 间通过非共价键聚合成的特定构象。单 一亚基无活性，只有聚合后才有生物活 性。如血红蛋白。
50
51
蛋白质预测网站
Compute pI/WM ://expasy.hcuge.ch Predictprotein :// embl-heidelberg.de/predictprotein/ SOPMA :// ibcp.fr/predict.html Unpredict ://www /
43
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46
构造域
• 多肽链在超二级构造根底上进一步卷 曲折叠成严密的近似球状的构造。对 较小蛋白质分子，构造域往往就是三 级构造，即这些蛋白质是单构造域。
• 许多蛋白质是多构造域。
47
构造域
48
3.蛋白质三级构造
• 多肽链的某些区域氨基酸形成二级构造: α螺旋、β-折叠、 β-转角、无规那么卷曲等构 象单元, 然后相邻二级构造集装成超二级构 造, 进而折叠绕曲成构造域, 由2个或2个以上 的构造域组装成三级构造。
30
二 硫 键
31
一级构造确定的原那么
• 测定蛋白质中氨基酸组成 • 蛋白质N端和C端的测定 • 2种以上方法水解蛋白质，得到一系列
肽段 • 别离提纯所得肽，测其序列 • 从有重叠构造的肽序列中推断蛋白质
的全部氨基酸的排列顺序
32
〔二〕蛋白质的空间构造
• 肽平面：肽腱中的4个原子以及相邻的 2个α-碳原子处在同一平面，使肽链具 有一定的稳定性
20
氨基酸与异硫氰酸苯酯的反响
• AA的氨基可与异硫氰酸苯酯(PITC)反 响,生成苯氨基硫甲酰氨基酸(PTC-AA)。 所得PTC-AA经乙酸乙酯抽提→层析鉴 定→ 确定N端氨基酸的种类。 “多肽 顺序自动分析仪〞据此原理。
第03章蛋白质的结构与功能
2013-12-29
二、蛋白质的分子组成
（二）蛋白质的结构单位——氨基酸 3. 氨基酸的性质
紫外吸收 色氨酸和酪氨酸在280nm有最大紫外 吸收。 茚三酮反应 不同氨基酸与茚三酮混合后加热 能显出不同颜色，可用于氨基酸的定性和定量。 大多数氨基酸与茚三酮反应的颜色为：蓝紫色 或紫蓝色。
二、蛋白质的分子组成
2013-12-29
广东药学院李春梅来自测丙氨酸Ala的 pI＝6.02，在pH ＝7时，在电场中向（ ） 极移动。
答案：正
2013-12-29
广东药学院
李春梅
二、蛋白质的分子组成
（三）蛋白质的辅基 指蛋白质所含的非氨基酸组分。 单纯蛋白质：完全由氨基酸构成 蛋白质 缀合蛋白质（结合蛋白质）： 脱辅蛋白质+辅基
三、肽键和肽 （二）肽（peptide）
肽：两个或多个氨基酸通过肽键链接生成 的分子称为肽。两个氨基酸链接称为二肽， 三个氨基酸链接称为三肽，多个氨基酸链 接产物称为多肽。 蛋白质：当多肽超过50个氨基酸或分子量 超过1万时，称为蛋白质。
三、肽键和肽
（三）生物活性肽（bioactive peptide） 指具有特殊生理功能的肽类物质。
H CH2 H H
SH
半胱氨酰 甘氨酸
（丙氨酸） （丝氨酸） （半胱氨酸） （甘氨酸）
多肽链是指由10个以上氨基酸通过肽键 连接而成的肽。
一些基本概念
N末端
2 O O NH2-CH-C-N-CH-C H H CH 3 OH
1
C末端
氨基端（N末端） 羧基端（C末端） 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸是不完整的而称 之。 多肽链的方向：N C为正向，氨基末端的氨基 酸是多肽链的第一个氨基酸残基，羧基末端是最 后一个氨基酸残基。
生物化学-03 蛋白质3 结构
第三章 蛋白质
2.4.2 蛋白质的空间结构 （1）维持蛋白质空间结构的化学键 （2）蛋白质的二级结构 （3）球状蛋白质与三级结构 （4）蛋白质的四级结构
熟悉维持蛋白质空间结构的各种化学键，理解 蛋白质的二级、三级和四级结构的概念
能判断维持蛋白质空间结构的主要作用力 应用蛋白质的结构知识解决实际问题
βαβ
βββ
αα
ββ
E、结构域
结构域：在较多的球状蛋白质分子中，多肽链往 往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松 散的肽链相连，此球状构象就是结构域。
结构域存在的原因：
1、局域分别折叠比整条肽链折叠在动力学上更为合理 2、结构域之间由肽链连接，有利于结构的调整
图示：假设具有2个结构域的蛋白质的线性折叠途径
例如：铁氧还蛋白
稳定蛋白质构象的力
盐键
氢键
二
疏
硫
水
键
作
用
酯键
范德华力
（2）蛋白质的二级结构
A、酰胺平面与α-碳原子的二面角
①肽键中C-N键有部分双键性质——不能自由旋转 ②相关的6个原子处于同一平面（肽平面、酰胺平面） ③键长及键角（约120º）一定 ④大多数情况以两个Cα反式结构存在
O C ¨N
在β-折叠片层中，多肽链间依靠相邻肽链间形 成的 ＿＿键来维持结构的稳定性。
练习
β-转角结构是由第一个氨基酸残基的 C＝O 与 第＿＿＿个氨基酸残基的 N-H 之间形成氢键而 构成的。
具有四级结构的蛋白质分子中，每一条肽链称 为一个＿＿＿＿＿。
维持蛋白质构象的作用力有＿＿＿＿，＿＿＿ ＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿和＿＿＿＿。
蛋白质四级结构的特征
（1）寡聚蛋白质的由两个到几十个亚基组成。一 般为偶数。
生物化学第三章 蛋白质的功能及其与结构之间的关系
RR O2 O2
波尔效应
定效中义应吸：可CO是解2排指释氧HH+b。和为C什O么2促在进肺H中b释吸放氧O排2的CO现2，象而。在波肌尔肉 原进因Hb：从是R态H+转和变CO为2能T态够，与释H放b特O定2 位点结合，而促 与H+引发的波尔效应相关的基团有：亚基的N端
氨基、亚基的His122咪唑基以及b亚基的His146咪 唑基。 这三个基团在Hb处于T态的时候都是高度质子化的， 而当氧气与Hb结合以后，质子发生解离。如果溶 液中的pH降低，将有利于这三个基团处于质子化 状态，从而稳定T态，抑制氧气的结合。
2. 参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式存在于细胞液， 而当以单体的形式存在于细胞核的时候，它却是一种尿嘧啶DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修复；
3. 大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子的阻遏蛋白。
蛋白质结构与功能关系的一般原则
① 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
α角蛋白的结构层次
烫发或直发的原理
β角蛋白
一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser； 二级结构：主要是有序的反平行β折叠，还有一些无序的α螺旋和无
规则卷曲环绕在β折叠的周围。 β折叠赋予蛛丝强度，而α螺旋赋予蛛丝柔韧性。
蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次
体积最小的Gly正好位于螺旋 的内部，构成紧密的疏水核 心，而Pro和Hyp 的侧链位于 三股螺旋的表面，面向外， 以尽量减少空间位阻。
每个Gly残基的NH与相邻的X 残基C=O形成氢键。
胶原蛋白的三股螺旋
原胶原的三股螺旋内和三股螺旋之间进一步形成共价交 联，增强稳定性，提高胶原蛋白机械强度。
蛋白质—蛋白质的分子结构(生物化学课件)
一、 -螺旋
结构要点：
(1)肽键平面为单位,以-碳原子为转折盘旋形成右 手螺旋，螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离 为0.54nm，每个残基沿轴旋转100，上升0.15nm
(2)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部，直径 约为0.5nm
-螺旋
左、右手螺旋
(3)每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基 酸氨基上的氢形成氢键(共形成n-4个氢 键)，所有肽键都能参与链内氢键的形成， 氢键的方向与中心轴大致平行, 是稳定 螺旋的主要作用力
蛋白质最重要的性质之一
血红蛋白的四级结构
蛋白质的一级结构
一概
念
二 结构特点
蛋白质的分 子结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
——基本结构 空间结构
一、概念：
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构是指蛋白 质多肽链中氨基酸的排列顺序， 也叫初级结构或基本结构。一级 结构的主要连接键是肽键，通常 将二硫键也归属于一级结构。
3.613 (SN)
(4)Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经 常出现在-螺旋的端头，它改变多肽链的 方向并终止螺旋
二、-折叠
β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结 构。
侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层 平面两侧。
β-折叠分平行式和反平行式，后者更为稳定。
蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋 白质中的空间排布和亚基间的相互作用。
蛋白质的四级结构
二、四级结构的特点: • 亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完
整的生物活性 • 亚基之间以非共价键结合，容易彼此解离 • 大多数寡聚蛋白质分子的亚基的排列是对称的，对称性是四级结构
蛋白质—蛋白质的结构及性质(食品生物化学课件)
1
双缩脲反应
2
与水合茚三酮反应
3
乙醛酸反应
双缩脲反应
双缩脲反应
•两分子双缩脲与碱性硫酸铜作用，生成紫红 色的复合物。 •含有两个或两个以上肽键的化合物，能发生 同样的反应。 •肽键的反应，肽键越多颜色越深。 •受蛋白质特异性影响小。 •蛋白质定量测定；测定蛋白质水解程度。
乙醛酸反应
• 乙醛酸反应 –在蛋白质溶液中加入HCOCOOH，将浓硫酸 沿管壁缓慢加入，不使相混，在液面交界处， 即有紫色环形成。
本实验采用改良式凯氏定氮装置，将该装置用铁夹和铁环固定于铁架台的适当高度 蒸馏瓶颈部，铁环托住蒸馏瓶底部，并垫上石棉网，套妥冷凝水胶管，准备好用于加 约300瓦的小电炉。
3、实验步骤 （3）蒸馏 ①加吸收液和指示剂 将接受瓶即小锥形瓶中加入4%硼酸溶液10毫升及混合指示剂2滴，置于冷凝管下方
下口尖端插入酸液液面以下。 ②加夹层水（发生蒸汽用） 开通冷凝水，并使自来水由进水口注入蒸馏瓶外侧夹层中，使夹层内水面稍低于蒸
①硫酸铜。 ②硫酸钾。 ③硫酸。 ④混合指示液：1份1g/L甲基红乙醇溶液与5份1g/L溴甲酚绿乙醇溶液临用时混合。 ⑤氢氧化钠溶液(400g/L)。 ⑥硼酸溶液(20g/L)。 ⑦标准滴定溶液：0.0100mol／L HCl标准溶液。 ⑧牛乳
（七）蛋白质
3、实验步骤 （1）准确称取牛乳10ml小心移入已干燥的250mL定氮瓶中，加入0.5g硫酸铜，6g硫
1、原理 蛋白质为含氮有机物，牛乳中的蛋白质与硫酸和催化剂一同
蛋白质分解，其中C、H形成CO2及H2O逸去，分解的氨与硫酸结 后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后，再以盐酸的标准溶液滴定 耗量得到样液中N的含量，乘以换算系数，即为蛋白质的含量。
生物化学：第三章 蛋白质参考答案
第三章 蛋白质1. 在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用？答：组氨酸具有缓冲作用。
因为组氨酸含有咪唑基团。
而咪唑基解离常数为6.0，即解离的质子浓度与水的相近，因此组氨酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。
在pH=7附近有明显的缓冲作用。
2. 什么是氨基酸的p K和 pI ？它们的关系如何？答：p K指解离常数的负对数，表示一半的氨基酸解离时的pH值；pI指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。
中性氨基酸：pI= (p K1 + p K2) / 2酸性氨基酸：pI= (p K1 + p K R) / 2碱性氨基酸： pI= (p K2+ p K R) / 23. 计算 0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。
答：因此，0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要离子（即两性离子）的浓度为0.083mol／L。
4. 大多数的氨基酸，其α-羧基的p K a都在 2.0 左右，其α-氨基的p K a都在 9.0 左右。
然而，肽中的α-羧基p K a值为 3.8，α-氨基p K a值在7.8。
请解释这种差异。
答：α-氨基酸分子中带正电荷的α-氨基阻止了α-羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。
同理，羧基负离子对质子化的氨基（NH3+）同样有稳定作用，从而降低了其酸性，提高了其碱性。
在肽分子中，由于两个端基（COO-和NH3+）相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多，因此其p K a值与α-氨基酸中氨基和羧基的p K a值存在明显差异。
5、写出五肽 Ser－Lys－Ala－Leu－His 的化学结构，计算该肽的 pI，并指出该肽在pH = 6.0 时带何种电荷。
答：6、人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。
它的氨基酸序列为Ser-Tyr-Ser- Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser-Ala-Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe；（1）在pH=7条件下，此多肽带有何种电荷？（2）用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段？答：（1）经分析，当pH=7时，多肽中的Ser的游离氨基，Phe的游离羧基以及4个Glu、3个Arg、4个Lys、2个Asp的侧链基团带有电荷。
生物化学蛋白质章节考点总结
生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。
(注意辅基的组成)。
(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差，分子类似细棒或纤维状。
(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。
)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
生物化学第三节 蛋白质结构与功能的关系
第三节蛋白质结构与功能的关系2015-07-06 71562 0通过大量蛋白质的结构与功能相关性的研究，发现具有不同生物学功能的蛋白质，含有不同的氨基酸序列即不同的一级结构。
同样，从大量人类遗传性疾病的基因与相关蛋白质分析结果，获知这些疾病的病因可以是基因点突变引起1个氨基酸的改变，如镰状红细胞性贫血(sickle-cell anemia)；也可以是基因大片段碱基缺失导致大片段肽链的缺失，如肌营养不良症( muscular dystrophy)，这说明蛋白质一级结构的变化，可导致其功能的改变。
在对不同物种中具有相同功能的蛋白质进行结构分析时，发现它们具有相似的氨基酸序列。
例如，泛素是一个含76个氨基酸残基的调节其他蛋白质降解的多肽，物种相差甚远的果蝇与人类的泛素分子却含有完全相同的一级结构。
当然，在相隔甚远的两种物种中，执行相似功能的蛋白质其氨基酸序列、分子量大小等也可有很大的差异。
然而，有些蛋白质的氨基酸序列也不是绝对固定不变的，而是有一定的可塑性。
据估算，人类有20%~30%的蛋白质具有多态性(polymorphism)，即在人类群体中的不同个体间，这些蛋白质存在着氨基酸序列的多样性，但几乎不影响蛋白质的功能。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础（一）一级结构是空间构象的基础20世纪60年代，C．B．Anfinsen在研究核糖核酸酶A时发现，蛋白质的功能与其三级结构密切相关，而特定三级结构是以氨基酸顺序为基础的。
核糖核酸酶A由124个氨基酸残基组成，有4对二硫键（Cys26和Cys84，Cys40和Cys95，Cys58和Cysll0，Cys65和Cys72）(图1- 17a)。
用尿素（或盐酸胍）和β-巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，使其二、三级结构遭到破坏，但肽键不受影响，故一级结构仍存在，此时该酶活性丧失殆尽。
核糖核酸酶A中的4对二硫键被β-巯基乙醇还原成-SH后，若要再形成4对二硫键，从理论上推算有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶A完全相同的配对方式，才能呈现酶活性。
【生物考研名词解释】生物化学-Part3 蛋白质的三维结构
Part3 蛋白质的三维结构β转角（β turn）β转角又称β弯曲（β-bend）或发夹结构，是一种非重复性结构，能在球状蛋白质中观察到一种简单的二级结构元件。
在β转角中Gly 和Pro出现的频率较高。
氨基酸的组成决定β转角的特定构象。
[朱上4版 P105][王上 3版 P211][张 5版 P31]真题标记：[2017哈尔滨工业大学338][2020郑州大学338][2019暨南大学712]无规卷曲（random coil）无规卷曲又称不确定的二级结构或卷曲，泛指那些不能或未能归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的蛋白质肽段。
它们受侧链相互作用的影响很大。
这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其它蛋白质专一的功能部位。
[朱上 4版 P105][王上 3版 P212][张 5版P32]真题标记：[2014浙江理工大学715][2023山东大学338]超二级结构（super-secondary structure）在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中由若干相邻的二级结构元件（主要是α螺旋和β折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合（combination）或二级结构串（cluster），在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构、标准折叠单位（standard folding unit）或折叠花式（folding motif）。
现在已知的超二级结构有3种基本的组合形式∶αα、βαβ和ββ。
[朱上 4版 P114][王上 3版 P220][张 5版 P32]真题标记：[2018暨南大学338][2009东北林业大学B卷617][2019、2021东北林业大学617][2014、2017、2018、2020华中农业大学802][2015南京师范大学631][2015、2016华中科技大学338][2021吉林大学][2019哈尔滨工业大学338][2013、2020四川大学939][2015中国海洋大学612][2013、2017浙江理工大学715][2012陕西师范大学742][2022上海科技大学641][2014、2016、2018山东大学338][2015东北师范大学823][2013、2018郑州大学338]结构域（structural domain）结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。
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-转角
（1）一种非重复性结构； （2）4个连续的氨基酸残基组 成； （3）主链骨架以180返回折叠； （4）C1 羰基氧与C4亚氨基形 成氢键； （5）Gly、Pro频率高 （6）2型转角常以Gly 作为第 3个残基
无规卷曲
没有明显规律的多肽主 链骨架的构象 在ɑ螺旋构象、ß-转角、
ß-折叠以及三股螺旋中 无规卷曲是用来阐述没 有确定规律性的那部分肽 链结构。酶和蛋白质的活 性中心通常由无规卷曲充 当，与生物活性有关，对 外界理化性质敏感
第三章 蛋白质的三维结构
The Three-dimensional Structure of Proteins
一种球状蛋白质-胰凝乳蛋白酶的结构，图中 蓝色的小分子是一个甘氨酸的结构
多肽主链折叠的空间限制
刚性的肽键平面-肽单元
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，肽平面中羰基氧与亚氨基氢几乎总是处于相反的位置, 此 同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit)，也 就是肽平面 。
持结构的稳定性 毛发结构
非典型的α-螺旋有3.010，4.416（π螺旋）等
α-螺旋的偶极矩和帽化
•偶极矩的存在加速 α螺旋的形成
•所谓帽化就是给裸 露的N-H或者C=O提 供配偶体,或折叠蛋 白其他部分以促成 与末端暴露的非极 性残基的疏水作用， 稳定和保护α螺旋。
α螺旋的两亲性质
疏水和亲水侧链的 非对称性分布，与 进一步高级结构的 形成或功能有关
⑵侧链基团的大小 多聚异亮氨酸有大的侧链基团， 造成空间位阻，不能形成螺旋 多聚脯氨酸具亚氨基不能形成 氢键，脯氨酸存在即在多肽链形 成一个结节，螺旋中断。
-折叠
定义 几乎完全伸展的肽段侧向聚集在一起，相邻
主链间氨基和羰基形成氢键，这样的多肽构型就是 -折叠 (ß sheet), 其中每一股肽段称为-股。一 条多肽链不同肽段，两条或多条肽链肽段，或不同 蛋白质各提供一个-股。
不完全允许的 纵坐标，作出 构象不稳定区 Ramachandran图。
极限允许的构
象极不稳定区
确定哪些成对二面
不允许的 构象区
角(ɸψ)所决定的相 邻二肽单位的构象 是允许的，那些是
不允许的。
脯氨酸的拉氏构象图 甘氨酸的拉氏构象图
蛋白质的二级结构：多肽链折叠的规则方式
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间构象，
纤维状蛋白质 (Fibrous protein)
纤维状蛋白质 (Fibrous protein)
角蛋白、胶原蛋白和丝心蛋 白最具有代表性
ɑ-角蛋白
外呈鳞状细胞，中层皮层细胞，大纤 维沿轴排列。 三股右手ɑ螺旋向左缠绕形成超二级 结构称初原纤维，初原纤维丝（9+2） 组成微原纤维，上百根微原纤维构成 大原纤维。 每四个螺旋圈有一个二硫键交联，维
维持二级结构的作用力----氢键
（N，O，S）
羰基氧和酰胺氢形成氢键
-螺旋(ɑ-helix)
用“nS”来表示α-螺旋结构，n为螺旋上升一圈氨基酸的残基数； S为氢键封闭环内的原子数；典型的α-螺旋用3.613表示。 典型α-螺旋由18个氨基酸残基形成的5圈螺旋，长约27 Å ；
抗冻肽等α-螺旋段更长
3.协同性 指一旦形成了一圈α螺旋，随后逐个残基加入就会变得 更加容易而迅速，这是因为第一圈螺旋成为安装其系列 残基的模板。
4.影响螺旋形成的因素 ⑴侧链基团的电荷性质 例如：多聚丙氨酸侧链基团在pH7时不带电荷可在水中 自发卷曲成螺旋。 多聚赖氨酸在同样的pH条件下则无法形成，此时他的R 基团带正电荷，静电排斥。在pH，难以自
由旋转而具有一定的刚性； 肽键上呈反式构型 (C=O和N-H)； 相邻肽平面之间的α-碳原子，可以
ɑ-碳原子 的二面角
作为一个旋转点构成二面角
绕N1-Cɑ键轴旋转角度ɸ （C-N-Cɑ-C）
绕Cɑ-C2键轴旋转角度ψ （N-Cɑ-C-N）
拉氏构象图：可允许的ψ和ɸ值
1、二面角的变动受下列因素的限制
⑴侧链基团的影响：α-碳原子侧链基团有大有小或互相排斥 或相互吸引，其影响度取决于R侧链的性质 ⑵在相邻的两个肽平面上，两个羰基氧之间，或者两个亚氨 基氢原子之间，羰基氧与亚氨基氢原子之间发生空间障碍
拉氏构象图：可允许的ψ和ɸ值
完全允许的构 象稳定区
2、拉氏构象图
用ɸ作横坐标，ψ作
即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不 涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键： 氢键
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
虾红素
-螺旋(ɑ-helix)
从侧面看一个α螺旋， 紫色细线表示氢键
从羧基端看α螺旋
-螺旋(ɑ-helix)
典型ɑ螺旋的结构特征
每隔3.6个氨基酸残基，螺 旋上升一圈 螺旋沿螺旋体的中心轴每 上升一圈相当于向上移动 0.54nm，即每一个氨基酸残基 沿轴上升0.15nm。 螺旋上升时每个残基沿轴 旋转；螺旋体中氨基酸残基侧 链伸向外侧，相邻的螺圈之间 形成链内氢键，氢键的取向几 乎和中心轴平行。
两条反平行的β链所形成的β折 叠，虚线表示氢键，箭头表示从
氨基端到羧基端的方向
-折叠 ( conformation)
结构特点
肽段几乎完全伸展，肽平面间成锯 齿状；
肽段平行排列，肽段间形成氢键； 侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交
线，交替分布在折叠片层的两侧； 平行和反平行两类，反平行折叠形成
的氢键N-H-O三个原子位于同一直 线，较稳定； 反平行折叠的每一个氨基酸残基上升 0.347nm, 平行折叠上升0.325nm
ɑ螺旋的手性
1.旋转方向
天然蛋白质的螺旋 绝大多数是右手螺 旋，右手比左手稳 定
从端点作起点，围 绕螺旋中心轴向右 盘旋
近来也发现少数的 左手螺旋
2.α螺旋旋光性 碳原子的不对称因素和构象本身不对称因素的总反映即 构成螺旋的旋光性。 天然螺旋引起平面偏振光向右偏。 利用这一点可以用来研究蛋白质的二级结构。