动物生物化学复习资料
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点来源：中国执业兽医师网发布时间：2011-10-13 查看次数：260动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
动物生物化学知识点复习
组分
磷酸
戊糖
碱
嘌呤
基
嘧啶
两类核酸的分子组成
RNA
磷酸
DNA
核糖 U
脱氧核糖
AG
C
T
核苷酸的紫外吸收
碱基中含有共轭双键， 最大吸收峰 260 nm 左右
核酸溶液紫外吸收以摩尔磷的吸光度表示， 摩尔磷即相当摩尔核苷酸。
（P）＝ 30.98 A
WL
ε：摩尔吸光系数 A：吸收值 W：每升溶液磷重量 L ：比色杯内径
由于共振作用，所有核苷酸的碱基都吸收紫外光，核酸在 260 nm 附近有强大光吸收。
第5章 糖类
糖类的本质： 多羟基醛、多羟基酮 多羟基醛或多羟基酮的衍生物
指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个-螺旋或-转角)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
2. 结构域 (domain) 指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
四. 蛋白质的三级结构
（一）三级结构的概念
(一) 四级结构的概念
(１) 有关四级结构的一些概念 亚基(单体)，同多聚，杂多聚
(２) 四级缔合的驱动力 主要有范氏作用力，氢键，离子键和疏水作用力，其中疏水作用力最为重要，二硫键对于稳定四级结构有重要意义。
(３) 亚基相互作用的方式 亚基之间的分布有各种各样的对称关系。
第4章 核酸
核酸的一级结构：一分子核苷酸的3’-位羟基与另一分子核苷酸的5’-位磷酸基通过脱水可形成3’,5’-磷酸二酯键，将两分子核苷酸连接起来。
动物生物化学复习资料
字母代号：①Ala：丙氨酸②Val：缬氨酸③Leu：亮氨酸④Ile：异亮氨酸⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸⑦Met：蛋氨酸⑧Pro：脯氨酸⑨Gly:甘氨酸⑩Ser：丝氨酸⑾Thr：苏氨酸⑿Cys：半光氨酸⒀Tyr：酪氨酸⒁Asu：天冬酰胺⒂Gln：谷胺酰胺⒃His：组氨酸⒄Lys:赖氨酸⒅Arg：精氨酸(19) Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸，①GSH:谷胱甘肽②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸⑥ACP：酰基载体蛋白⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白⑨LDL：低密度脂蛋白⑩HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。
①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA ③mRNA:信使RNA④rRNA:核糖体RNA⑤tRNA:转移RNA⑥Km:米氏常数⑦MVA:甲羟戊酸⑧IPP:异戊烯焦磷酸⑨DPP：二甲丙烯焦磷酸⑩FPP：焦磷酸法尼酯⑾LCAT:胆固醇脂酰基转移酶⑿HL：肝脂肪酶⒀CETP:胆固醇转运蛋白⒁PTP:磷脂转运蛋白⒂IDL：中等密度转运蛋白⒃GPT:谷丙转氨酶⒄IMP：次黄嘌呤核苷酸⒅AMP：腺嘌呤核苷酸（19）CPK:肌酸激酶（20）OMP：乳清酸核苷酸（21）UMP:尿嘧啶核苷酸（22）IF：起始因子（23）EF：延伸因子（24）RF:释放因子生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门科学。
简单蛋白质：水解后只产生氨基酸的蛋白质。
结合蛋白质：水解后除了产生蛋白质还产生非蛋白组分的蛋白质。
蛋白质的化学组成:1. 元素组成:C、H、O、N ，大多含有S，有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn，各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，其中N约占16% 。
2. 蛋白质的基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸，多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链，多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。
氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。
蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。
结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。
2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。
糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。
双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。
多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。
3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。
脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。
酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。
4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。
核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。
DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。
DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。
5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。
酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。
酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。
6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。
生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。
生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。
7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。
代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
动物生物化学复习总结
一、名词解释：1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。
2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。
3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶二、填空题：1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸❖ 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面)习题1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子）2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构）3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。
答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个）6双缩脲用来检测什么（蛋白质）7肽键属不属于一级结构内能（属于）8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面）判断题9肽键能旋转形成β-折叠（错误）10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误）11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确）12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是）13盐析不会引起蛋白质的变性（正确）14Km值代表亲合性的高低（负相关）15磷酸化是激酶催化的（正确）16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶）17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确）18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶）19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间）20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+）21发生线粒体的循环式：三羧酸循环22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次）思考题第二章蛋白质（1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？因为天冬氨酸为酸性氨基酸，故PL=（PK1+PKR）/2=2.76（2）简述血红蛋白变构与功能的关系？血红蛋白每个亚基内有一个血红素辅基，血红素中央的Fe离子是结合部位,Fe离子有6个配位键，4个与血红素吥啉环的四个吡咯的N原子相连，第五个配位键与β链F8的组氨酸咪唑基相连，第6个配位键是与氧结合的部位，不结合氧时由于第5 个配位键的作用使亚铁离子离开卟啉环，当与氧结合时亚铁离子被拉向卟啉环，这一微小的移动引发了整个血红蛋白构象和性质的改变。
动物生物化学复习要点
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
6．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
8．蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
9. 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
10. 变构作用：也称为别构效应，是指在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与其他小分子结合发生了构象变化，继而引起其相邻亚基构象的改变，并且这种变化在分子内部传递，最终引起蛋白质功能的改变，使其活性增强或削弱。
11．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象，盐析不引起蛋白质变性。
12．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
13．蛋白质的各级结构一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
肽键二级结构：是指由多肽链主链的肽键内部或相邻主链的肽键借助氢键形成的有规则的构象。
超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起的有规则的二级结构组合体。
三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
动物生物化学复习资料
动物生物化学复习资料一、绪论与酶1.生物化学的概念2.酶催化作用的特征3.维生素与辅酶4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导）5.酶活力及其单位（填空题）在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。
1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。
1U=16.67×109kat6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t （37o）、pH（6.8～7.0））米氏方程：[][]SKSVvm+=（V:最大速度，Km:米氏常数）Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。
例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。
而人体可直接吸收叶酸。
有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。
它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。
乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。
胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。
又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
7.酶活性的调节:同工酶（概念）8.酶的分类:（1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶；（2）转移酶类：谷丙转氨酶（3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶；（4）裂合酶类：醛缩酶；（5）异构酶类：葡萄糖异构酶；（6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。
名词解释:生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。
新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1.生物大分子：-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。
包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。
-脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。
-脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
9.核酸代谢：-核苷酸通过核酸酶降解为核苷和磷酸等，进一步循环利用。
动物生物化学资料
名词解释：1.增色效应：变性后的DNA在260nm的紫外光吸收有明显升高。
2.DNA的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构。
3.Tm值：50%的DNA分子发生变性时的温度。
4.肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N化学键称为肽键。
5.蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。
6.电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。
7.氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH值就是浓氨酸的等电点。
8.酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。
9.变构酶：守变构调节的酶。
10.米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。
11.同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
12.酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。
13.生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。
14.钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。
15.受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子16.糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。
17.柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。
动物生物化学 复习知识点
第一章绪论1、生物化学的概念在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。
它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。
2、生物化学的研究内容与发展的三个阶（1）静态生物化学阶段（20世纪20年代之前（2）动态生物化学阶段（20世纪前半叶（3）机能生物化学阶段（20世纪50年代以后3、生物化学与畜牧兽医的关系❖在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况，掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。
❖掌握正常畜禽的代谢规律，对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作用。
第二章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分类1.按蛋白质的构象分类：球状蛋白质纤维状蛋白质2.按蛋白质的功能分类：催化蛋白（酶）运输蛋白（运输和转运物质，如血红蛋白，脂蛋白，各种泵）贮藏蛋白（储藏物质，如铁蛋白，酪蛋白）收缩蛋白（肌肉收缩运动，如肌球蛋白，肌动蛋白）防御蛋白（防护和免疫，如各种免疫球蛋白）结构蛋白（细胞骨架结构，如胶原蛋白，角蛋白）调节蛋白（调节功能，如胰岛素，生长素）电子传递蛋白3.按蛋白质的组成和溶解性分类：简单蛋白质结合蛋白质二、蛋白质的化学组成一）、蛋白质的元素组成：凯氏定氮法：例子蛋白质元素组成的一个特点：其中N是区别糖和脂的特征元素，各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（蛋白系数）(二)、构成蛋白质的基本结构单位1、氨基酸的结构：A、均为α-氨基酸（除脯氨酸）；B、均为L-氨基酸（除甘氨酸）2、氨基酸的分类：基本氨基酸（20种）：掌握R基团的结构特征（色氨酸、组氨酸等）。
营养学分类：必需氨基酸的种类编码氨基酸：据R基团极性分类非极性R基团AA（８种）极性R基团AA：不带电荷（７种）；带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）据氨基酸的酸碱性分类中性ＡA：含脂肪烃：Gly、Ala、Val、Leu、Ile含芳香环：Phe、Tyr、Try含羟基：Thr、Ser含硫：Met、Cys含亚氨基：Pro1含酰胺基：Asn、Gln酸性ＡＡ:Asp、Glu碱性ＡA:Lys、Arg、His据营养学分类：必需ＡＡ：Lys Trp Phe V al Met Leu Ile Thr非必需ＡＡ据代谢去向分类生糖ＡＡ(15种) 生酮ＡＡ（1种：Leu 生糖兼生酮ＡＡ(4种：Ile，Lys，Phe，Tyr)3、氨基酸的性质A、氨基酸的两性解离及等电点：大于等电点带负电荷，小于带正电荷；等电点的概念；（1）氨基酸的一般理化性质а-氨基酸是无色结晶，各有特殊晶形。
动物生化复习要点
动物生物化学复习重点1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质的理化性质●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型3.酶学考试内容●酶催化作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素考试要求●了解酶的概念●了解酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法●掌握核酶概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制（别构酶的结构特点和性质）4.维生素和辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各种维生素的活性形式、生理功能考试要求●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病●了解脂溶性维生素的结构特点和功能5.生物氧化考试内容●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解ATP的生物学功能●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制6.糖的分解代谢和合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶考试要求●了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用●了解糖原合成作用的概念●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●理解光反应过程和暗反应过程●掌握磷酸戊糖途径、限速酶调控位点及其生理意义7.脂类的代谢与合成考试内容●脂肪动员的概念●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成和利用●血脂及血浆脂蛋白考试要求●了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活●理解脂肪酸的生物合成途径●理解脂肪动员的概念●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢8.含氮化合物代谢考试内容●蛋白质在细胞内的降解机制及其特点●氨基酸分解代谢的过程●尿素循环的流程考试要求●了解蛋白质降解的过程●掌握尿素循环的流程9.DNA，RNA和遗传密码考试内容●DNA复制的一般规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用●DNA复制的基本过程●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●mRNA、tRNA、 rRNA和非编码RNA的后加工●逆转录的过程●逆转录病毒的生活周期●RNA传递加工遗传信息考试要求●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程●全面了解RNA转录与复制的机制●理解RNA的复制●理解原核生物的转录过程●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类●掌握DNA复制的特点●掌握DNA的损伤与修复的机理●掌握转录的一般规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●掌握逆转录的过程及生物学意义10.蛋白质的合成和转运考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程11.基因工程和蛋白质工程考试内容●基因工程的简介●DNA克隆的基本原理●基因的分离、合成和测序●克隆基因的表达●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析●基因的功能研究（针对基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰是近年来的研究热点，是基础研究与技术结合的典范）●RNA和DNA的测序方法及其过程●蛋白质工程考试要求●了解人类基因组计划及核酸顺序分析●了解蛋白质工程的进展●掌握基因工程操作的一般步骤，●掌握各种水平上的基因表达调控●掌握研究基因功能的一些方法和原理●掌握RNA和DNA的测序方法原理及其过程●掌握研究蛋白质相互作用的方法。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源之一，也是构成细胞膜的基础。
在动物体内，碳水化合物经过消化和吸收后被转化成葡萄糖，再通过各种代谢途径产生ATP等能量分子供体内代谢需要。
另外，蔗糖、乳糖等二糖与多糖也是动物体内消化和代谢的重要碳水化合物。
2. 脂质脂质是构成细胞膜的主要成分之一，同时也是重要的能量储备物质。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
甘油三酯在动物体内是重要的蓄能物质，主要存在于脂肪组织中；磷脂则主要构成细胞膜，是细胞膜结构与功能的重要组成部分；胆固醇则是体内的一种重要的类固醇类化合物，用于制造激素和维持细胞膜渗透性。
3. 蛋白质蛋白质是动物体内最丰富的生物大分子，广泛参与体内的代谢、调节、结构和运动等生命活动。
蛋白质由氨基酸组成，不同的氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在体内通过翻译机器（核糖体）合成，在折叠、修饰等过程中形成不同的空间结构与活性。
蛋白质通过磷酸化、脱磷酸化、甲基化等修饰可以影响其生物活性。
体内常见的蛋白质包括酶、激素、抗体、筋蛋白等。
4. 核酸核酸是构成生命的基本分子，是体内遗传信息的携带物质。
核酸分为DNA和RNA两种，DNA是体内重要的遗传物质，参与细胞遗传信息的保持和传递；RNA则在依据DNA信息进行转录、翻译等作用过程中发挥重要作用。
核酸的核心结构是由五碳糖、磷酸基团、碱基组成的核苷酸。
核酸的碱基共有4种：腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶，它们的配对关系与序列出现对遗传信息的编码与表示具有重要影响。
5. 酶酶属于一类重要的生物催化剂，不参与化学反应的端点能量但可改变化学反应的作用机制，降低化学反应的活化能，加速化学反应的进行。
酶是由蛋白质组成的，不同的酶对应不同的生物反应。
酶的功能受参数如温度、pH、离子强度等的影响，在药物化学中可研究药物对酶的作用，洞察药物的代谢与毒性等。
6. 发酵与呼吸发酵是一类无需氧气参与的生物氧化过程，是体内产生底物转化产物的方式之一，常见的发酵方式包括乳酸发酵、酒精发酵等。
动物生化复习资料
生物化学期末复习资料一、名词解释1、生物化学：就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
2、肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的四个原子共同组成的肽单位3、操纵子：原核生物基因表达的调节序列或功能单位，有共同的控制区和调节系统4、酶比活：是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
5、底物磷酸化作用：当营养物质在代谢过程中经过脱氢、脱羧、分子重排或烯醇化反应产生高能磷酸基团或高能键，随后直接将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP；或水解产生的高能键将释放的能量用于ADP与无机磷酸反应生成ATP，以这样的方式生成ATP的过程称为底物磷酸化6、半保留复制：DNA复制时亲代DNA的两条链解开，每条链作为新链的模板，从而形成两个子代DNA分子，每一个子代DNA分子包含一条亲代链和一条新合成的链。
7、中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。
8、非竞争性抑制作用：有些抑制剂可与酶活性中心以外的必须基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物致使酶活性丧失，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用9、蛋白质的生物合成：在细胞质中以mRNA为模板在核糖体、tRNA和多种蛋白因子等的共同作用下，将mRNA中由核苷酸排列顺序决定的遗传信息转变成为由20钟氨基酸组成的蛋白质的过程。
10、帽子结构：真核生物的mRNA 在5′和3′端都要受到修饰，5′末端要形成一种称作帽子的复杂结构，它是mRNA5′末端的核苷酸上通过焦磷酸键连接一个7–甲基的鸟苷，连接帽子的头两个核苷酸的核糖也被不同程度的甲基化。
11、蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，另一些肽段则形成不规则的构象，这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。
12、竞争性抑制作用：此类抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性，这种抑制作用称为竞争性抑制作用13、化学渗透学说：在电子传递过程中, 伴随着质子从线粒体内膜的里层向外层转移, 形成跨膜的氢离子梯度,这种势能驱动了氧化磷酸化反应，合成了ATP。
动物生物化学复习资料
1、下列哪种蛋白质结构是具有生物活性的结构？（2.0）A、一级结构B、二级结构C、超二级结构D、三级结构正确答案： D2、一个N端氨基酸为丙氨酸的20肽，其开放阅读框架至少应由多少核苷酸残基组成（2.0）A、60B、 63C、 66D、 69正确答案： C3、根据摆动学说，当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤时，它可以和mRNA密码子的第三位的几种碱基配对（2.0）A、 1B、 2C、 3D、 4正确答案： C4、不能产生乙酰CoA的是（2.0）A、酮体B、脂酸C、胆固醇D、葡萄糖正确答案： C5、下列不是糖异生的原料是（2.0）A、甘油B、氨基酸C、乙酰辅酶D、乳酸正确答案： C6、核酶的化学本质是（2.0）A、核糖核酸B、粘多糖C、蛋白质D、核糖核酸和蛋白质的复合物正确答案： A7、脂肪大量动员时肝内生成的乙酰CoA主要转变为（2.0）A、葡萄糖B、酮体C、胆固醇D、草酰乙酸正确答案： B8、下列描述中哪项对热变性后的DNA是正确的（2.0）A、紫外吸收增加B、磷酸二酯键断裂C、形成三股螺旋D、（G-C）%含量增加正确答案： A9、胰岛素分子A链和B链的交联是靠（2.0）A、盐键B、二硫键C、氢键D、疏水键正确答案： B10、下列关于化学渗透学说的叙述哪一条是不正确的（）（2.0）A、呼吸链各组分特定的位置排列在线粒体内膜上。
B、各递氢体和递电子体都有质子泵的作用。
C、线粒体内膜外侧H+不能自由返回膜内。
D、H+返回膜内时可以推动ATP酶合成ATP。
正确答案： B11、用15N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含15N？（2.0）A、嘧啶环的N1B、GSHC、嘌呤环的N1和N7D、嘌呤环的N3和N9正确答案： D12、酶催化作用对能量的影响在于（2.0）A、增加产物能量水平B、降低活化能C、降低反应物能量水平D、降低反应的自由能正确答案： B13、有机磷农药（2.0）A、对酶有可逆性抑制作用B、能抑制胆碱酯酶C、可与酶活性中心上半胱氨酸的巯基结合使，酶失活D、能抑制胆碱乙酰化酶正确答案： B14、催化底物水平磷酸化的酶是（2.0）A、琥珀酸脱氢酶B、琥珀酸硫解酶C、α—酮戊二酸脱氢酶D、己糖激酶正确答案： B15、竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关（2.0）A、作用时间B、抑制剂浓度C、底物浓度D、酶与底物的亲和力的大小正确答案： A16、下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂（2.0）A、有机磷化合物B、磺胺类药物C、有机砷化合物D、氰化物正确答案： B17、细胞色素aa3除含有铁以外，还含有（2.0）A、锌B、锰C、铜D、镁正确答案： C18、真核生物mRNA的帽子结构中，m7G与多核苷酸链通过三个磷酸基连接，连接方式是（2.0）A、2′-5′B、3′-5′C、3′-3′D、5′-5′正确答案： D19、构成多核苷酸链骨架的关键是（2.0）A、2′,3′-磷酸二酯键B、2′,4′-磷酸二酯键C、2′,5′-磷酸二酯键D、3′,5′-磷酸二酯键正确答案： D数是20、含2n个碳原子的饱和脂酸经β-氧化分解，可生成的FADH2（2.0）A、 2n个B、 n个C、 n+1个D、 n-1个正确答案： D1、磷酸戊糖途径的主要生理功能是（3.0）A、提供磷酸戊糖B、提供四碳、七碳糖C、生成NADPH为合成代谢供氢D、供能正确答案： ABC2、下列哪些氨基酸分子中含硫元素?（3.0）A、亮氨酸B、蛋氨酸C、半胱氨酸D、苯丙氨酸正确答案： BC3、高等生物细胞DNA存在于（3.0）A、溶酶体B、核内染色质C、核糖体D、线粒体正确答案： BD4、冈崎片段（3.0）A、DNA-polⅠ的大片段B、是DAN半不连续复制的表现C、复制与解链方向不一致所产生D、都有引物存在正确答案： BCD5、是血浆游离脂肪酸特点的叙述是（3.0）A、主要来自脂肪动员B、以脂酸—清蛋白形式在血中运输C、直接进入线粒体内被彻底氧化D、饥饿时游离脂肪酸增加正确答案： ABD1、ATP是果糖磷酸激酶的变构抑制剂（2.0）正确答案：正确2、活性部位的基团都是必需基团；而且必需基团一定在活性部位上正确答案：错误3、酶原激活只牵涉到蛋白质三级结构的变化（2.0）正确答案：错误4、原核细胞的每一条染色体只有一个复制起点，而真核细胞的每一条染色体有多个复制起点（2.0）正确答案：正确5、细胞内的DNA的核苷酸顺序都不是随机的，而是由遗传性决定的（2.0）正确答案：正确6、由于RNA不是双链，因此所有的RNA分子中都没有双螺旋结构（2.0）正确答案：错误7、氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤（2.0）正确答案：错误8、当一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
一．绪论与酶1.名词解释:生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。
酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。
同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。
酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。
活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。
必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。
诱导契合学说——酶活力——酶催化底物化学反应的能力２.酶催化作用的特征(P2)答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。
4.维生素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作用缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 生物素羧化酶的辅酶B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活力及其单位（一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。
（二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
7.酶促反应动力学(P5)答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响6)抑制剂对酶反应速度的影响不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用8.酶的命名与分类(P8)1）氧化还原酶乳2）转移酶类谷3）水解酶类4）裂合酶类5）异构酶类6）合成酶类7）核酸酶二.糖代谢1.糖的生理功能(10)1）构成组织细胞的成分2）动物体内的重要能源物质3）动物体内的重要功能物质2.糖的来源与去路(11)3.糖酵解反应过程及生理意义：化学反应式(12-13)消耗ATP的反应：①③生成ATP的反应：这是糖酵解中第一个底物水平磷酸化产生ATP的反应⑩第二次底物水平磷酸化产生ATP的反应⑥糖酵解过程中唯一的脱氢反应生理意义1）迅速提供能量，使机体在无氧或缺氧(如动物在做重的体力劳动)情况下能进行生命活动；2）红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能；3）神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，也常由糖酵解提供部分能量。
4.糖有氧氧化反应过程(14-17)(一)糖酵解途径：葡萄糖丙酮酸(二)丙酮酸乙酰CoA(三)三羧酸循环5. TCA循环特点及其生理意义(18,19)柠檬酸循环的特点1）柠檬酸循环的反应位于线粒体间质中2）在有O2条件下运转，是生成ATP的主要途径3）循环一周产生2分子CO24）在每次循环中消耗2分子H2O5）TCA循环中并没有分子氧的直接参与，但该循环必须在有氧条件下才能进行限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-KG脱氢酶复合体；受ATP，NADH浓度的影响．柠檬酸循环的意义1）是葡萄糖生成ATP的主要途径，也是糖、脂肪、蛋白质分解的最终代谢通路；2）是三大物质(糖类、脂类、蛋白质）代谢联系的枢纽；3）可为其他合成代谢提供小分子前体。
6.三羧酸循环反应的全过程7.磷酸戊糖途径的特点及生理意义(21):蚕豆病机理1)特点6-磷酸葡萄糖是直接脱氢和脱羧即可彻底分解;氢受体为NADP+;重要产物是NADPH和磷酸戊糖.2)生理意义生成的5-磷酸核糖供核苷酸的生物合成;生成的还原型辅酶Ⅱ(NADPH)可供还原性的生物合成如脂肪酸、类固醇等;同时可保护生物膜被氧化剂的破坏。
与糖酵解、有氧氧化相联系: 3-磷酸甘油醛是三条途径的交汇点。
8. 葡萄糖完全氧化产生的ATP9.磷酸戊糖途径的特点及生理意义1)特点6-磷酸葡萄糖是直接脱氢和脱羧即可彻底分解;氢受体为NADP+;重要产物是NADPH和磷酸戊糖2)生理意义生成的5-磷酸核糖供核苷酸的生物合成;生成的还原型辅酶Ⅱ(NADPH)可供还原性的生物合成如脂肪酸、类固醇等;同时可保护生物膜被氧化剂的破坏。
与糖酵解、有氧氧化相联系: 3-磷酸甘油醛是三条途径的交汇点。
10.糖异生的意义1)维持血糖浓度恒定:空腹，饥饿；反刍动物2)补充肝糖原3)调节酸碱平衡（乳酸异生为糖,防止乳酸堆积造成酸中毒.）11.名词解释血糖——血液中所含的葡萄糖糖酵解——在无氧的情况下，葡萄糖生成乳酸并产生ATP的过程底物水平磷酸化——底物在脱氢或脱水的过程中引起原子发生重排而生成高能磷酸键，把生成的高能磷酸基转给ADP而生成ATP的过程。
糖有氧氧化——在有氧条件下，葡萄糖被氧化分解成CO2和OH2，并以ATP形式贮备大量能量的过程。
三羧酸循环——（TAC或TCA)：乙酰CoA与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始，葡萄糖异生作用——由非糖物质转变成葡萄糖的过程。
糖原——由G分子聚合而成的含有很多分枝的大分子高聚物,统称为葡聚糖。
三.生物氧化1.生物氧化的特点(26)•1)生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，pH7和常温）。
•2) 物质(底物)的氧化方式是脱氢,脱下的氢经一系列传递体,才能与氧结合生成水;•3) 在氢传给氧的过程中逐步释放的自由能,自由能以ATP形式贮存;•4) 二氧化碳是物质转变为含羧基化合物后脱羧产生。
2.氧化还原酶类：SOD的作用3.生物氧化中水的生成(27-31)1）呼吸链（电子传递链）的组成与机理由下列组分构成：(1)NADH-Q还原酶（复合物Ⅰ）(2) 辅酶Q(3) QH2-细胞色素c还原酶（复合物Ⅲ）(4) 细胞色素c (Cyt c)(5) 细胞色素c氧化酶（复合物Ⅳ）2）呼吸链抑制作用☐部位Ⅰ：NADH-Q还原酶复合体（即FMN→辅酶Q）☐部位Ⅱ：QH2-细胞色素c还原酶复合体（cytb→cytc1)☐部位Ⅲ：细胞色素c氧化酶复合体(cytaa3→O2)3）胞液中的NADH的氧化1) 苹果酸穿梭作用: 肝脏、心脏；氢原子进入NADH呼吸链，合成3分子ATP 。
2) 磷酸甘油穿梭作用: 肌肉，大脑；氢原子进入FADH2呼吸链，合成2分子ATP 。
4.生物氧化中ATP的生成(32-34)1)ATP与高能磷酸化合物2)氧化磷酸化作用3)5. CN-中毒与解毒机制(35)☐中毒机制:Cyt·aa3-Fe3++CN -→Cy-aa3-Fe3+-CN，使Cyaa3失去传递电子能力，动物肺可呼吸，但cell不能呼吸。
☐解毒机制:迅速注射亚硝酸盐,因为亚硝酸盐可与血红蛋白(体内含铁卟啉最多的蛋白质)形成HB(Fe3+),从而与Cy-aa3-Fe3+竟争CN-而解毒。
但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CNˉ。
因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNˉ可被转变为无毒的SCNˉ，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。
6.化学渗透假说的要点(36)•化学渗透假说:该假说由英国生物化学家Peter Mitchell于1961年提出的。
•他认为电子传递的结果将H+ 从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧（膜对H+是不通透的），于是在内膜内外两侧产生了H+的浓度梯度;这样，在膜的内侧与外侧就产生了跨膜质子梯度和电位梯度,即内膜的外侧与内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+返回内膜内侧的一种动力; H+ 通过ATP酶分子上的特殊通道又流回内膜的内侧。
当H+ 返回内膜内侧时，释放出自由能的反应和ATP的合成反应相偶联。
名词解释：生物氧化: 有机物质(糖、脂肪和蛋白质)在生物体内分解，消耗氧气，生成二氧化碳和水，同时产生能量的过程。
有机体对药物和毒物的氧化分解过程也叫生物氧化,又称为呼吸作用。
高能化合物: 含有高能键的化合物。
ATP是生物细胞中最重要的高能化合物。
根据生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型。
1)磷氧键型（—O~P):1,3-二磷酸甘油酸磷酸,磷酸烯醇式丙酮酸,焦磷酸,ATP 2) 氮磷键型磷酸肌酸3)硫酯键型, 酰基辅酶A.;呼吸链; 呼吸链——指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统。
在生物氧化过程中，底物脱下的氢原子被酶激活脱落后，经一系列的载体(递氢体、递电子体)，传递给氧而生成水，并释放能量。
在此过程消耗了氧，因此称为呼吸链。
呼吸链起传递电子的作用，又称电子传递链。
氧化磷酸化作用:氢原子（H ）和电子（e ）沿呼吸链传递给氧的过程中逐步释放出自由能，使ADP + Pi →ATP 的过程。
氧化磷酸化是ATP 生成的主要方式呼吸链的抑制剂:对呼吸链产生抑制作用的物质。
解偶联作用: 电子传递和磷酸化紧密的偶联受到破坏而不能生成ATP 的过程。
解偶联剂: 某些能阻碍ATP 的生成而对电子传递没有抑制作用的物质。
四. 脂类代谢1.脂类的分类(39,40)按化学组成分 按生物学功能分2.脂类的生理功能(41)1)供能和贮能： fat: 38 KJ/g ; G: 17 KJ/g; 体内的主要贮能形式；1)构成组织细胞的成分：如质膜等, 脂肪组织等;3)为机体提供物理保护： 保温, 固定内脏, 缓冲外力等。
4)转变为多种活性物质： 如 性激素, 胆汁酸, 肾上腺皮质激素等。
5)提供必需脂肪酸： 机体缺乏Δ9以上的脱饱和酶.3.脂肪酸的分解代谢(42-48)1)脂肪酸的活化:脂酰CoA 的形成亚细胞部位：胞液(cytosol)2)脂酰CoA 转运进入线粒体:载体是肉碱3）脂酰CoA β-氧化过程: 亚细胞部位：线粒体基质过程：脱氢、加水、再脱氢、硫解四步脂类 脂肪:甘油三酯 类脂 胆固醇 胆固醇酯 磷脂 糖脂 脂肪酸 脂类脂肪:甘油三酯类脂 胆固醇胆固醇酯磷脂糖脂脂肪酸生成一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA及一分子乙酰CoA4.脂肪酸β-氧化过程中的能量转变(49,50)(n)碳链脂肪酸β-氧化作用次数= n/2 –11 次β-氧化的产物: 1 分子乙酰CoA1 分子NADH+H+1 分子FADH2(n–2)碳脂酰CoA5.酮体的生成(肝脏）与利用(肝外组织)6.脂类在体内运转的形式(51)运转的两种形式:可溶性复合体: 游离脂肪酸（FFA）与血浆清蛋白结合形成血浆脂蛋白形式: 除FFA外的其它脂类与载脂蛋白结合形成7.血浆脂蛋白的分类、合成与功能(52)分类：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）。