338 生物化学大纲教学资料

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338生物化学考试大纲

338生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试.要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题.二、考试方式和考试时间闭卷考试,总分150，考试时间为3小时。

三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编,高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型,并根据每年的考试要求做相应的调整。

五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。

糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途,重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。

熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。

脂类化学:掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构(通式)以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。

熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。

掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。

蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，22种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。

掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理.熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。

酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名）,酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准,特殊的酶种类及功能。

338生物化学 - 浙江工业大学研究生招生网

2.了解乙醛酸循环、丙酮酸羧化支路（回补反应）；了解糖醛酸途径第 24 章糖原的分解和生物合成
1.了解糖的合成代谢，尤其要熟悉淀粉、糖元的合成及糖异生作用（生糖作用） 2.基本掌握糖代谢的调节控制，建立糖代谢动态平衡的整体观念，了解糖蛋白和蛋白聚糖的组成和生理功用。
第 25 章光合作用（本章内容不在本次考试范围） 1.了解光合作用原理
1.掌握核酸的主要理化性质，包括两性解离、等电点、紫外吸收特点、克原子磷消光系数 2.掌握核酸变性、复性、杂交的特点及解链温度与结构的关系
第 15 章激素 1.了解激素的概念及化学本质 2.初步了解激素的作用机理
第 16 章生物膜的组成与结构 1.掌握生物膜的组成，理解其不对称性 2.了解生物膜的流动性 3.熟悉生物膜的分子结构，掌握流体镶嵌模型
浙江工业大学研究生入学考试自命题科目考试大纲
2.熟悉有关 DNA 复制的酶类，掌握复制子、复制叉、冈崎片段、前导链、后续链的概念第 31 章 RNA 的生物合成和加工
1.熟悉 RNA 的合成过程及其所需酶类，掌握有义链、启动子、终止子、模板的概念 2.掌握 RNA 分类及各 RNA 的作用，掌握顺反子、外显子、内含子的概念，了解不对称转录和 RNA
划线部分为主要内容，黑体部分为重要内容。
第 1 章糖类（Saccharides）
1.掌握糖类、单糖、寡糖（双糖、低聚糖）、多糖以及单糖衍生物的概念 2.掌握单糖、多糖的特点、结构及表示法，尤其是葡萄糖、果糖、核糖、蔗糖、麦芽糖、
淀粉、糖原、纤维素
第 2 章脂类 (Lipids)
1.了解脂类的概念、分类及其功能 2.掌握脂肪的结构特点 3.掌握天然脂肪酸的结构特点和表示法 4.理解皂化价、酸价、碘价的定义及这些参数与油脂组成的关系

贵州大学考研资料338 生物化学

3、熟悉酶催化作用机理：酸碱催化、共价催化等。
4、掌握酶的化学本质，酶和一般化学催化剂的异同点，酶的专一性（相对专一性、绝对专一性、几何异构专一性、立体异构性、键专一性、基团专一性），酶的组成和结构，酶原及酶原激活。
5、掌握酶促反应动力学（影响酶促反应的因素：温度、pH、酶浓度、底物浓度、激动剂、抑制剂），米氏方程，米氏常数的概念及其意义，Km的求法，可逆抑制与不可逆抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制各自的动力学特点。
（3）熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点
（4）会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，以及底物分子中标记碳的去向
第六章生物氧化
考试内容：
1、非线粒体氧化体系（微粒体氧化体系、氧化酶、超氧化物歧化酶体系、过氧化物酶体系、过氧化氢酶体系等）。
2、体内重要的呼吸链的组成、电子传递顺序及氧化磷酸化的偶联部位。
考试要求：
（1）熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链偶联的。质子浓度梯度差是如何形成的
（2）掌握化学渗透理论的要点，以及电子传递是如何与ADP的磷酸化偶联的
熟悉胞液中的NADH转换为线粒体中的NADH的途径
第七章脂类代谢
考试内容：
1、脂类的消化吸收、转移和储存。
2、脂肪的合成代谢：脂肪酸和三酰甘油的合成。
4、蛋白质空间构象的研究方法；蛋白质的二级结构；超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键在维系蛋白质空间构象中的作用。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。
⑷乙醛酸循环。

西北师范大学2024年硕士研究生招生考试自命题科目参考大纲 338生物化学初试科目考试大纲

硕士研究生招生考试《生物化学》考试大纲(科目代码：338)学院名称(盖章)：生命科学学院学院负责人(签字)：编制时间：2023年6月12日西北师范大学硕士研究生入学考试初试科目《生物化学》考试大纲(科目代码：338)一、考核要求《生物化学》是为生物与医药专业学位硕士研究生设置的具有选拔性质的初试考试科目。

其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握《生物化学》课程的基础知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，为择优录取、确保专业学位硕士研究生的入学质量。

在考试形式和试卷结构等方面有如下要求：（一）试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间为180分钟。

（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。

（三）试卷内容结构题型：名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、计算题和论述题。

二、评价目标《生物化学》在考查考生对生物化学基础知识、基本理论理解的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。

正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案；准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。

三、参考书1. 魏民等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社（第六版），2020。

2. 朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，高等教育出版社（第四版），2017年。

四、考核内容第1章氨基酸、肽和蛋白质考核要点：氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应，氨基酸的光学活性；氨基酸混合物分析分离的原理及技术。

肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。

主要考核内容：1.氨基酸—蛋白质的单体亚基蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构2.氨基酸的酸碱性质氨基酸的解离；氨基酸的等电点3.氨基酸的化学反应α-羧基参加的反应；α-氨基参加的反应；α-氨基和羧基共同参加的反应4.氨基酸的旋光性和光谱性质氨基酸的旋光性和立体化学；氨基酸的光谱性质6. 氨基酸混合物的分析和分离分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析7. 肽肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次蛋白质的化学组成和分类；蛋白质分子的形状和大小；蛋白质分子结构的组织层次9. 蛋白质的一级结构蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能；蛋白质化学测序的策略10. 蛋白质测序的一些常用方法末端残基分析；二硫键的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解；肽段氨基酸序列的测定；肽段在原多肽链中的次序的确定；二硫键位置的确定11. 氨基酸序列与生物进化序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族；同源蛋白质氨基酸序列的物种差异；同源蛋白质具有共同的进化起源第2章蛋白质的三维结构考核要点：肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合；蛋白质的变性主要考核内容：1.蛋白质三维结构的概述蛋白质构象主要由弱相互作用稳定；肽键具有刚性和平面的性质；多肽主链的折叠受到空间位阻的限制2.蛋白质的二级结构α螺旋；氨基酸序列影响α螺旋的稳定性；β构象；β转角和Ω环；无规卷曲3.纤维状蛋白质α-角蛋白；丝心蛋白和β-角蛋白：胶原蛋白；弹性蛋白4.蛋白质超二级结构和结构域超二级结构；结构域5.球状蛋白质与三级结构三级结构的形成；球状蛋白质三级结构的特征；球状蛋白质三级结构/结构域的类型6.四级结构和亚基缔合有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式7.蛋白质的变性、折叠和结构预测蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质肽链折叠的动力学和蛋白质结构的预测第3章蛋白质的生物学功能考核要点：通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系，理解蛋白质结构与功能的关系主要考核内容：1. 蛋白质功能的多样性2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白：贮存氧肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；O2的结合改变肌红蛋白的构象3. 氧结合蛋白质—血红蛋白：转运氧血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响4. 血红蛋白分子病分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病第4章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定考核要点：蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀，蛋白质分离纯化的方法与原理主要考核内容：1.蛋白质在水溶液中的行为蛋白质的酸碱性质；蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀2. 蛋白质分离纯化的一般程序3. 蛋白质分离纯化的方法等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析4. 蛋白质相对分子质量的测定凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定第5章酶的催化作用考核要点：酶的化学本质及其分类和命名；酶的专一性；酶的活力测定；核酶的概念主要考核内容：1.酶是生物催化剂酶与一般催化剂的共同点；酶作为生物催化剂的特点2.酶的化学本质及其组成酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合物3.酶的命名和分类习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例4.酶的专一性酶的专一性；有关酶作用的专一性的假说5.酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定；酶的分离纯化6. 非蛋白质生物催化剂—核酶核酶（ribozyme）的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景第6章酶动力学考核要点：米氏方程和米氏常数的意义；酶的抑制作用；温度、PH及激活剂对酶促反应的影响主要考核内容：1.化学动力学基础化学反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应特征2.底物浓度对酶促反应速率的影响中间复合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学3.酶的抑制作用抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂4.温度对酶促反应的影响5.PH对酶促反应的影响6.激活剂对酶促反应的影响第7章酶作用机制和酶活性调节考核要点：酶活性部位的概念和特点；酶促反应机制及酶活性的别构调节；酶活性的共价调节；同工酶的概念主要考核内容：1.酶的活性部位酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法2.酶催化反应的独特性质3.酶促反应机制酸碱催化；共价催化；金属离子催化；底物和酶的邻近效应与定向效应；底物的形变和诱导契合；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响4.酶活性的别构调节酶的别构效应和别构酶的性质5.酶活性的共价调节酶的可逆共价修饰类型；酶的不可逆共价调节—酶原的激活6.同工酶第8章核酸的结构和功能考核要点：核酸和核苷酸的组成和结构；DNA的结构和功能；RNA的结构与功能主要考核内容：1.核酸的发现2.核酸的种类和分布3.核酸的化学组成4.DNA的结构和功能5.RNA的结构与功能第9章核酸的物理化学性质和研究方法考核要点：核酸的水解；核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性及杂交；核酸的分离纯化主要考核内容：1.核酸的水解2.核酸的酸碱性质3.核酸的紫外吸收4.核酸的变性、复性和杂交5.核酸的分离和纯化第10章维生素和辅酶考核要点：维生素的概念、分类及生物学功能；B族维生素与其相应辅酶的关系主要考核内容：1.维生素概论2.脂溶性维生素维生素A；维生素D；维生素E；维生素K3.水溶性维生素维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12（氰钴胺素）及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C第11章新陈代谢总论考核要点：新陈代谢的基本概念和原理；新陈代谢的研究方法主要考核内容：1. 新陈代谢的基本概念和原理2. 新陈代谢的研究方法第12章生物能学考核要点：自由能的概念和标准自由能，生物体内ATP与磷酰基转移主要考核内容：1. 自由能的概念2. 标准自由能变化3. ATP与磷酰基转移第13章六碳糖的分解和糖酵解作用考核要点：糖酵解作用的反应机制及能量转变；丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节主要考核内容：1. 糖酵解过程概述2. 糖酵解第一阶段的反应机制葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸3. 糖酵解第二阶段的反应机制甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸；2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子4. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算5. 丙酮酸的去路6. 糖酵解作用的调节磷酸果糖激酶是关键酶；2，6-二磷酸果糖对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用第14章柠檬酸循环考核要点：丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程；能量转换及调控主要考核内容：1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程2. 柠檬酸循环草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA；琥珀酰-CoA 转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸3. 柠檬酸循环的化学总结算4. 柠檬酸循环的调控5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色6. 乙醛酸途径第15章氧化磷酸化作用考核要点：电子传递和氧化磷酸化作用主要考核内容：1.氧化还原电势氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系2.电子传递和氧化呼吸链呼吸链概念的建立；电子传递链；电子传递过程；电子传递的抑制剂3. 氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形成；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算第16章戊糖磷酸途径考核要点：戊糖磷酸途径及其生物需意义主要考核内容：1.戊糖磷酸途径的主要反应2.戊糖磷酸途径反应速率的调控3.戊糖磷酸途径的生物学意义第17章糖异生和糖的其他代谢途径考核要点：糖异生作用的途径及其调控主要考核内容：1.糖异生作用糖异生作用的途径；糖异生途径总览；由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及意义；糖异生作用的调节；乳酸的再利用和可立氏循环2.乙醛酸途径第18章糖原的分解和生物合成考核要点：糖原的降解和合成过程主要考核内容：1.糖原的生物学意义2.糖原的降解糖原磷酸化酶；糖原脱支酶；磷酸葡萄糖变位酶的作用；6-磷酸葡糖磷酸酶3.糖原的生物合成催化糖原合成的三种酶4.糖原代谢的调控糖原磷酸化酶的调节机制；糖原合酶的调节机制；G蛋白及其对激素信号的传递作用第19章脂质的代谢考核要点：脂肪酸的氧化；不饱和脂肪酸的氧化；酮体的生成；脂质的生物合成主要考核内容：1.脂肪酸的氧化脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度放能过程2.不饱和脂肪酸的氧化不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化3.酮体乙酰-CoA的代谢结局；肝中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料4.脂肪酸代谢的调节5.脂质的生物合成贮存脂肪；脂肪酸的生物合成；脂酰甘油的生物合成；磷脂类的生物合成；其他脂类的生物合成第20章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢考核要点：蛋白质的降解，氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程；氨基酸碳骨架的氧化途径；生糖氨基酸和生酮氨基酸；氨基酸与一碳单位主要考核内容：1.蛋白质降解蛋白质降解的特性；蛋白质的降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用2.氨基酸的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运3.尿素的形成尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节4.氨基酸碳骨架的氧化途径形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径5.生糖氨基酸和生酮氨基酸6.由氨基酸衍生的其他重要物质氨基酸与一碳单位；氨基酸与生物活性物质第21章氨基酸的生物合成和生物固氮考核要点：氨基酸的生物合成主要考核内容：1.氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子2.氨基酸的生物合成由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸；由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸；由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸；丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成3.氨基酸生物合成的调节第22章核酸的降解和核苷酸代谢考核要点：核酸和核苷酸的分解代谢，核苷酸的生物合成主要考核内容：1.核酸和核苷酸的分解代谢核酸的降解；核苷酸的分解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解2.核苷酸的生物合成嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；核苷一磷酸转变成核苷三磷酸；脱氧核糖核苷酸的合成。

天津科技大学338生物化学2020年考研专业课初试大纲

科目代码：338复习大纲科目名称：生物化学
1.熟练运用蛋白质的概念、组成特点；氨基酸的定义与分类、必需
氨基酸定义与种类；20种编码氨基酸的分子结构式、组成分类特点、三字母缩写；氨基酸的两性解离和等电点及其应用；氨基酸分离方
法及其原理；氨基酸常用检测方法与原理；蛋白质的一级结构与空
间各级结构定义、类型、特点、维持的化学键；蛋白质的变性与沉
淀关系；蛋白质分离纯化方法及其原理；蛋白质含量测定方法及其
原理；蛋白质结构与功能的关系。

2.熟练运用生物催化剂酶的定义、化学本质；酶与一般催化剂的共
性及其作为生物催化剂的特性；酶蛋白与辅助因子定义与功能；活
性中心与必需集团；酶具有高催化效率的因素；酶的催化作用机理；影响酶活性的因素及其作用机理；酶促反应动力学；米氏方程及其
应用；可逆抑制与不可逆抑制特点与类型判断；酶活力与比活力的
概念和计算。

3.了解辅酶与维生素的关系及其在代谢中的功能。

4.掌握生物氧化、无氧氧化和有氧氧化、高能键概念；高能磷酸化合物概念与种类；氧化磷酸化偶联学说；呼吸链种类与P/O比关系；底物水平磷酸化概念，氧化磷酸化的抑制剂和电子传递抑制剂。

5.掌握EMP与TCA代谢途径及代谢特点（包括物质代谢过程特点；能量代谢分析及其依据）；TCA代谢回补途径；HMP代谢途径的生理意义；糖异生代谢方式与生理意义；乙醛酸。

338生物化学讲解

一、考试基本要求及适用范围概述本《生物化学》考试大纲适用于中国科学院大学生命科学相关专业的硕士研究生入学考试。

生物化学是生物学的重要组成部分，是动物学、植物学、遗传学、生理学、医学、农学、药学及食品等学科的基础理论课程，主要内容：探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质与功能，物质代谢的规律、能量转化及其调节控制等。

要求考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，了解生物化学的最新进展，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

二、考试形式硕士研究生入学生物化学考试为闭卷，笔试，考试时间为180分钟，本试卷满分为150分。

试卷结构(题型)：名词解释、单项选择题、判断题、简答题、问答题三、考试内容1. 蛋白质化学考试内容l 蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号l 氨基酸的理化性质及化学反应l 蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)l 蛋白质一级结构测定l 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法l 蛋白质的变性作用l 蛋白质结构与功能的关系考试要求l 了解氨基酸、肽的分类l 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质l 了解蛋白质一级结构的测定方法 (建议了解即可)l 理解氨基酸的通式与结构l 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基l 掌握肽键的特点l 掌握蛋白质的变性作用l 掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容l 核酸的基本化学组成及分类l 核苷酸的结构l DNA和RNA一级结构、二级结构和DNA的三级结构l RNA的分类及各类RNA的生物学功能l 核酸的主要理化特性l 核酸的研究方法考试要求l 了解核苷酸组成、结构、结构单位及核苷酸的性质l 了解核酸的组成、结构、结构单位及核酸的性质l 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术l 了解microRNA的序列和结构特点3. 糖类结构与功能考试内容l 糖的主要分类及其各自的代表l 糖聚合物及它们的生物学功能l 糖链和糖蛋白的生物活性考试要求l 掌握糖的概念及其分类l 了解糖类的元素组成、化学本质及生物学作用l 了解旋光异构l 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质l 理解糖的鉴定原理4. 脂质与生物膜考试内容l 生物体内脂质的分类l 甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性l 生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求l 了解脂质的类别、功能l 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构l 理解甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性l 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质5. 酶学考试内容l 熟悉酶的国际分类和命名l 酶的作用特点l 酶的作用机理l 影响酶促反应的因素l 酶的提纯与活力鉴定的基本方法l 了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用考试要求l 了解酶的概念l 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制l 了解酶的分离提纯基本方法l 熟悉酶的国际分类(第一、二级分类)l 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法l 了解抗体酶、核酶及固定化酶的基本概念6. 维生素和辅酶考试内容l 维生素的分类及性质l 各种维生素的活性形式、生理功能考试要求l 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病l 了解脂溶性维生素的结构特点和功能7. 激素考试内容l 激素的分类l 激素的化学本质;激素的合成与分泌l 常见激素的结构和功能l 激素作用机理考试要求l 了解激素的类型、结构和功能l 掌握激素的化学本质和作用机制l 掌握第二信使学说8.新陈代谢和生物能学考试内容l 新陈代谢的概念、类型及其特点l ATP与高能磷酸化合物l ATP的生物学功能l 电子传递过程与ATP的生成l 呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求l 掌握新陈代谢的概念、类型及其特点l 理解高能磷酸化合物的概念和种类l 了解ATP的生物学功能l 了解呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序l 掌握氧化磷酸化偶联机制9. 糖的分解代谢和合成代谢考试内容l 糖的代谢途径和有关的酶l 糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程l 糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径l 糖原合成作用l 三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶l 光合作用的概况考试要求l 了解糖的各种代谢途径和酶的作用l 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程l 了解糖原合成作用l 掌握三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点l 掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点l 理解光反应过程和暗反应过程l 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程10. 脂类的代谢与合成考试内容l 脂肪动员的概念、限速酶;甘油代谢l 脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算l 酮体的生成和利用l 胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄l 血脂及血浆脂蛋白考试要求l 了解甘油代谢l 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白l 掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算l 掌握脂肪的合成代谢l 理解脂肪酸的生物合成途径l 了解磷脂和胆固醇的代谢11. 核酸的代谢考试内容l 嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径l 外源核酸的消化和吸收l 碱基的分解l 核苷酸的生物合成考试要求l 了解外源核酸的消化和吸收l 理解碱基的分解代谢l 了解核苷酸的分解和合成途径l 掌握核苷酸的从头合成途径12. DNA，RNA和遗传密码考试内容l DNA复制的一般规律l 参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用(重点是原核生物的DNA聚合酶) l DNA复制的基本过程l 真核生物与原核生物DNA复制的比较l 转录基本概念;参与转录的酶及有关因子l 原核生物的转录过程l RNA转录后加工的意义l mRNA、tRNA、 rRNA和非编码RNA的后加工l 逆转录的过程l 逆转录病毒的生活周期和逆转录病毒载体的应用l RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制l RNA传递加工遗传信息l 染色体与DNA染色体概述真核细胞染色体的组成原核生物基因组l DNA的转座转座子的分类和结构特征转座作用的机制转座作用的遗传学效应真核生物中的转座子转座子Tnl0的调控机制考试要求l 掌握DNA复制的特点l 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程l 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类l 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点l 掌握DNA的损伤与修复的机理l 全面了解RNA转录与复制的机制l 掌握转录的一般规律l 掌握RNA聚合酶的作用机理l 理解原核生物的转录过程l 掌握启动子的作用机理l 了解真核生物的转录过程l 理解RNA转录后加工过程及其意义l 掌握逆转录的过程l 掌握逆转录病毒载体的应用l 理解RNA的复制l 掌握RNA传递加工遗传信息13. 蛋白质的合成和转运考试内容l mRNA在蛋白质生物合成中的作用、密码子的概念与特点l tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用l 蛋白质生物合成的过程l 翻译后的加工过程l 真核生物与原核生物蛋白质合成的区别l 蛋白质合成的抑制剂考试要求l 了解蛋白质生物合成l 掌握翻译的步骤l 掌握翻译后加工过程l 了解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别l 理解蛋白质合成抑制因子的作用14. 细胞代谢和基因表达调控考试内容l 细胞代谢的调节网络l 酶活性的调节l 细胞信号传递系统l 原核生物和真核生物基因表达调控的区别l 真核生物基因转录前水平的调节l 真核生物基因转录活性的调节和转录因子的功能l 操纵子学说l 翻译水平上的基因表达调控l 原核基因表达调控原核基因调控总论转录调节的类型启动子与转录起始RNA聚合酶与启动子的相互作用乳糖操纵子操纵子模型lac操纵子DNA的调控区域色氨酸操纵子trp操纵子的阻遏系统弱化子与前导肽trp操纵子弱化机制的实验依据阻遏作用与弱化作用的协调其他操纵子半乳糖操纵子阿拉伯糖操纵子组氨酸操纵子recA操纵子多启动子调控的操纵子入噬菌体基因表达调控入噬菌体入噬菌体基因组溶原化循环和溶菌途径的建立O区入噬菌体的调控区及入阻遏物的发现C I蛋白和Cro蛋白转录后调控稀有密码子对翻译的影响重叠基因对翻译的影响Poly(A)对翻译的影响翻译的阻遏RNA的高级结构对翻译的影响RNA—RNA相互作用对翻译的影响魔斑核苷酸水平对翻译的影响考试要求l 了解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略l 理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂l 掌握细胞膜结构对代谢的调控作用l 了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理l 掌握操纵子学说的核心l 理解转录水平上的基因表达调控和翻译水平上的基因表达调控15. 基因工程和蛋白质工程考试内容l 基因工程的简介l DNA克隆的基本原理l 基因的分离、合成和测序l 克隆基因的表达l 基因的功能研究l RNA和DNA的测序方法及其过程l 蛋白质工程考试要求l 了解基因工程操作的一般步骤，l 掌握各种水平上的基因表达调控l 理解研究基因功能的常用方法和原理l 掌握RNA和DNA的测序方法及其过程l 了解蛋白质工程的进展16. 真核生物基因调控原理考试内容l 真核细胞的基因结构基因家族(gene family)真核基因的断裂结构真核生物DNA水平的调控l 顺式作用元件与基因调控Britten—Davidson模型染色质结构对转录的影响启动子及其对转录的影响增强子及其对转录的影响l 反式作用因子对转录的调控CAAT区结合蛋白CTF/NFlTATA和GC区结合蛋白RNA聚合酶Ⅲ及其下游启动区结合蛋白转录因子介导的基因表达的级联调控l 激素及其影响固醇类激素的作用机理多肽激素的作用机理激素的受体l 其他水平上的基因调控RNA的加工成熟翻译水平的调控蛋白质的加工成熟17. 高等动物的基因表达考试内容l 表观遗传学的概念和研究范畴l 基因表达与DNA甲基化DNA的甲基化DNA甲基化对基因转录的抑制机理DNA甲基化与X染色体失活DNA甲基化与转座及细胞癌变的关系l 基因表达与组蛋白修饰l 蛋白质磷酸化与信号传导l 免疫球蛋白的分子结构l 分子伴侣的功能l 原癌基因及其调控l 癌基因和生长因子的关系考试要求l 熟练掌握基因表达与DNA甲基化和组蛋白修饰l 熟练掌握蛋白质磷酸化与信号传导l 掌握原癌基因及其调控18. 病毒的分子生物学(了解内容)考试内容l 人免疫缺损病毒——HIVHIV病毒粒子的形态结构和传染l 乙型肝炎病毒——HBV肝炎病毒的分类地位及病毒粒子结构l SV40病毒SV40基因的转录调控考试要求l 掌握SV40基因的转录调控19. 植物基因工程(了解内容)考试内容l 工程的基本原理(农杆菌Ti质粒法、直接转化法)20. 基因工程产业化的现状与展望 (了解内容)考试内容l 基因治疗四、考试要求硕士研究生入学考试科目《生物化学》为闭卷，笔试，考试时间为180分钟，本试卷满分为150分。

338生物化学参考书

338生物化学参考书（最新版）目录1.338 生物化学参考书的概述2.338 生物化学参考书的主要内容3.338 生物化学参考书的特点4.338 生物化学参考书的适用对象5.如何选择合适的 338 生物化学参考书正文338 生物化学参考书是一本针对生物化学领域的教材，旨在帮助学生深入理解生物化学的基本概念、原理和实验方法。

本文将从 338 生物化学参考书的概述、主要内容、特点、适用对象以及如何选择合适的 338 生物化学参考书等方面进行详细介绍。

一、338 生物化学参考书的概述338 生物化学参考书是一本以研究生物化学为核心的教材，主要涉及生物化学的基本概念、生物分子的结构与功能、代谢途径、信号传导、基因调控等方面的内容。

该教材以严谨的科学态度，系统地阐述了生物化学的原理和实验方法，为广大师生提供了一本具有权威性和实用性的参考书。

二、338 生物化学参考书的主要内容338 生物化学参考书共分为以下几个部分：1.生物化学基本概念：包括生物化学的定义、发展历程、研究方法等。

2.生物分子的结构与功能：包括蛋白质、核酸、糖、脂质等生物大分子的结构与功能。

3.代谢途径：详细介绍了糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等生物体内重要的代谢途径。

4.信号传导：探讨了细胞内信号传导的机制，包括酶联型受体、G 蛋白偶联受体、核酸受体等。

5.基因调控：讲述了基因表达调控的基本原理，包括转录调控、翻译调控等。

三、338 生物化学参考书的特点1.科学严谨：338 生物化学参考书以严谨的科学态度，力求为读者提供准确的生物化学知识。

2.内容全面：该教材涵盖了生物化学的各个领域，既注重基本理论，又强调实验方法。

3.结构清晰：338 生物化学参考书采用模块化的编写方式，使读者能够快速找到所需内容。

4.适用性强：该教材适用于生物化学及相关专业的本科生、研究生及教师。

四、338 生物化学参考书的适用对象1.生物化学专业本科生：作为生物化学课程的教材或参考书，帮助学生系统地学习生物化学知识。

甘肃农业大学338生物化学2021年考研专业课初试大纲

甘肃农业大学2021年全国硕士研究生招生考试初试自命题科目考试大纲科目代码：338科目名称：《生物化学》考查目标1.系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；2.比较全面了解生物化学常用技术的原理和应用范围；3.应用生物化学原理和知识分析生物学基本问题，并了解相关领域重大研究进展。

试题类型名词解释、选择和填空题、简答与计算题、综合分析论述题等。

参考书目[1]《基础生物化学》（第一版），王金胜、吕淑霞主编，中国农业出版社，2014年[2]《基础生物化学》（第二版），郭蔼光主编，高等教育出版社，2009年[3]《生物化学》（第三版），王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，高等教育出版社，2007年考查内容范围一、蛋白质化学1、蛋白质的氨基酸组成2、氨基酸的分类、两性解离和等电点、光学性质、化学反应3、肽和肽键、肽的重要性质、天然存在的活性肽4、蛋白质的一级结构、蛋白质构象和维持构象的作用力、蛋白质的二级结构、超二级结构和结构域、蛋白质的三级结构、四级结构5、蛋白质的分子结构与功能的关系6、蛋白质的重要理化性质7、蛋白质的分类二、核酸化学1、核酸的基本化学组组成、种类、分布和生物学功能2、核苷酸的结构—组成、碱基分子式、稀有碱基等3、RNA的分子结构：RNA的降解、RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构、真核生物mRNA结构特点，rRNA的结构等4、RNA的分类及各类RNA的生物学功能（包括新的小RNA的功能）5、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和特点，核酸的早期研究和双螺旋结构模型等6、DNA测序方法及其过程7、核酸及核苷酸的性质：溶解度、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质8、核酸的变性、复性与杂交与分离纯化9、核酸研究的常用技术和方法：凝胶电泳、分子印迹与杂交、PCR技术等三、酶学1、酶和生物催化剂的概念及其发展2、酶的作用特点3、酶的命名和分类4、酶的化学本质及组成5、酶的分子组成与其生物活性的关系酶的必需基团、活性中心，酶的高级结构与活性的关系，酶原的激活与调节等6、酶促反应动力学米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图，底物浓度及抑制剂对酶反应的影响，酶的抑制作用，酶促反应的影响因素等7、酶的作用机制和酶的调节酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素等），酶活性的调节控制与调节酶（）8、酶的活力测定和酶分离纯化技术9、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用四、维生素与辅酶1、维生素的分类及性质维生素的概念、与辅酶的关系，脂溶性和水溶性维生素2、维生素的活性形式与生物学功能水溶性、脂溶性维生素的结构特点、生物学功能和缺乏病3、辅酶的金属离子五、生物氧化与生物能学1、生物氧化的特点、方式和酶类2、线粒体氧化体系呼吸链的概念、组成成分及组分排列顺序，呼吸链的抑制剂等3、生物氧化中能量的转移和利用ATP与高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与ATP生成方式，高能磷酸键生成机制，氧化磷酸化偶联机制及其影响因素，氧化磷酸化的解偶联及其抑制作用4、ATP的生物学功能六、糖类代谢与合成1、糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶2、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程3、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义4、糖异生作用的概念、场所、原料、主要途径及生理意义5、糖原合成作用的概念、反应步骤和限速酶6、淀粉和蔗糖的合成过程7、乙醛酸循环8、能量的生成和消耗七、脂类代谢与合成1、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶2、甘油代谢3、脂肪酸的β-氧化过程及其能量计算4、酮体的生成和利用5、脂肪和脂肪酸的生物合成6、磷脂的合成与分解八、蛋白质降解和氨基酸代谢1、蛋白质酶促降解的主要酶类2、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用3、尿素循环及α-酮酸的代谢4、氨基酸的生物合成（分族合成）及其调节九、核酸降解与核苷酸代谢1、核酸酶促降解及限制性核酸内切酶2、嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径3、碱基的分解4、核苷酸的生物合成嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径、补救合成途径，脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成5、常见辅酶核苷酸的结构和作用十、DNA的生物合成1、DNA复制的一般规律—半保留复制2、参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点以原核生物为例）3、DNA复制的基本过程4、真核与原核生物DNA复制的比较5、DNA损伤与修复的机理十一、RNA的生物合成1、转录的概念，参与转录的酶及有关因子2、启动子与转录起始：启动子基本结构、启动子识别、酶与启动子结合、—10区和—35区等3、RNA聚合酶作用机理4、原核、真核生物的转录过程（重点以原核生物为例）5、转录的终止6、逆转录作用及其生物学意义7、RNA转录与DNA复制的比较十二、蛋白质的生物合成与转运1、蛋白质合成体系2、mRNA在蛋白质合成中的作用、原理和密码子的概念、特点3、tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理4、参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能5、蛋白质的生物合成过程：氨基酸活化、肽链的起始、延伸和终止等6、真核生物与原核生物蛋白质合成的区别7、蛋白质运转机制翻译-运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解等十三、细胞代谢调节和基因表达调控1、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系2、代谢调控的类型3、激素对物质代谢的作用机制4、细胞水平的反馈调节机制5、基因表达的调节控制（操纵子学说）6、酶的诱导与阻遏调节机制7、真核生物基因表达的调控。

济南大学自命题科目考试大纲338生物化学

338生物化学一、参考书目《生物化学》第三版，王镜岩，高等教育出版社二、考试题型与分值1．单项选择题：每小题1分，共30分2．填空题：每空1分，共20分3．是非题：每小题1分，共10分4．名词解释题：每小题4分，共20分5．简答题：每小题8分，共40分6．论述与实验题：每小题15分，共30分。

三、考试内容绪论1．熟练掌握什么是生物化学；了解生物化学的发展；掌握生物化学的研究方法第一章糖第一节旋光异构（了解）第二节单糖的结构（熟练掌握）第三节单糖的性质（了解）第四节重要的单糖和单糖衍生物（了解）第五节寡糖与多糖（掌握）第二章脂类第一节脂肪酸1．脂肪酸的种类（掌握）2．天然脂肪酸的结构特点（了解）第二节三酰甘油和蜡（了解）第三节磷脂1．甘油磷脂的结构（掌握）2．常见的甘油磷脂（掌握）第三章氨基酸第一节氨基酸——蛋白质的构件分子1．了解蛋白质的水解；熟练掌握α-氨基酸的一级结构第二节氨基酸的分类1．熟练掌握常见的蛋白质氨基酸不常见的蛋白质氨基酸；了解非蛋白质氨基酸第三节氨基酸的酸碱化学1．熟练掌握氨基酸的解离和氨基酸的等电点；了解氨基酸的甲醛滴定第四节氨基酸的化学反应1．掌握α-氨基、α-羧基、α-氨基和α-羧基共同参加的反应第五节氨基酸的光学活性和光谱性质1．了解氨基酸的光学活性和立体化学；掌握氨基酸的光谱性质第六节氨基酸混合物的分析分离1．熟练掌握分配层析的原理及操作方法；掌握离子交换层析的原理及操作；了解高效液相色谱简介；能够运用所学的知识解决实验问题第四章蛋白质的共价结构第一节蛋白质通论1．掌握蛋白质的化学组成和分类；了解蛋白质分子的形状和大小；熟练掌握蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次；了解蛋白质功能的多样性第二节肽1．熟练掌握肽和肽键的结构；了解肽的物理和化学性质；掌握天然存在的活性肽第三节蛋白质一级结构的测定1．了解蛋白质测序的策略及蛋白质测序的具体步骤第四节蛋白质的氨基酸序列与生物功能1．掌握同源蛋白质的物种差异与生物进化（以细胞色素C为例）；了解血液凝固与氨基酸序列的局部断裂第五节肽和蛋白质的人工合成1．了解肽的人工合成；了解胰岛素的人工合成第五章蛋白质的三维结构第一节研究蛋白质构象的方法1．了解X射线衍射法第二节稳定蛋白质三维结构的作用力1．熟练掌握稳定蛋白质三维结构的作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐键、二硫键第三节多肽主链折叠的空间限制1．掌握酰胺平面与α-碳原子的二面角；了解拉氏构象图第四节二级结构——多肽链折叠的规则方式1．熟练掌握蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠片、β-转角和β-凸起、无规卷曲第五节纤维状蛋白质1．了解α-角蛋白、丝心蛋白和其他β-角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋白和原肌球蛋白第六节超二级结构和结构域1．掌握超二级结构和结构域的定义和分类第七节球形蛋白质与三级结构1．了解球形蛋白质的分类；了解球形蛋白质三维结构的特征第八节蛋白质折叠和结构预测1．熟练掌握蛋白质的变性；了解蛋白质结构的预测方法第九节亚基缔合和四级结构1．熟练掌握四级结构的概念；了解四级缔合的驱动力及亚基相互作用的方式第六章蛋白质结构与功能的关系第一节肌红蛋白的结构与功能1．熟练掌握肌红蛋白的三级结构；熟练掌握O2与肌红蛋白的结合及O2的结合改变肌红蛋白的构象；熟练掌握肌红蛋白结合氧的定量曲线第二节血红蛋白的结构与功能1．了解血红蛋白的结构2．熟练掌握氧结合引起的血红蛋白构象变化3．熟练掌握血红蛋白的协同性氧结合第三节血红蛋白分子病1．了解分子病的定义和举例；熟练掌握镰刀状细胞贫血病的发病机理及症状第四节免疫系统和免疫球蛋白1．了解免疫系统简介第五节肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩（了解）第六节蛋白质的结构与功能的进化（了解）第七章蛋白质的分离纯化和表征第一节蛋白质的酸碱性质（了解）第二节蛋白质分子的大小与形状1．熟练掌握蛋白质的相对分子质量的测定方法，并能运用所学知识解决实验问题第三节蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（了解）第四节蛋白质分离纯化的原则与方法1．了解蛋白质分离纯化的原则；掌握蛋白质分离纯化的常用方法，并能运用所学知识解决实验问题第五节蛋白质的含量测定与纯度测定1．了解蛋白质含量和纯度测定方法，并能运用所学知识解决实验问题第八章酶通论第一节酶催化作用的特点1．熟练掌握酶和一般催化剂的比较；掌握酶作为生物催化剂的特点第二节酶的化学本质及其组成（掌握）第三节酶的命名和分类（掌握）第四节酶的专一性（掌握）第五节酶的活力测定和分离纯化1．熟练酶的活力测定方法，并能运用所学知识进行计算2．熟练掌握酶的分离纯化方法，并能运用所学知识解决实验问题第六节核酶1．熟练掌握核酶的定义；掌握核酶的种类；了解核酶的研究意义和应用前景第九章酶促反应动力学第一节化学动力学基础1．了解反应速率及其测定2．了解反应分子数和反应级数及各级反应的特征第二节底物浓度对酶反应速率的影响1．掌握中间络合物学说2．熟练掌握酶促反应的动力学方程式3．了解多底物的酶促反应动力学第三节酶的抑制作用1．了解抑制程度的表示方法2．熟练掌握抑制作用的类型3．了解可逆抑制和不可逆抑制的鉴别4．了解可逆抑制作用动力学5．了解一些重要的抑制剂第四节温度对酶反应的影响（掌握）第五节pH对酶反应的影响（掌握）第六节激活剂对酶反应的影响（了解）第十章酶的作用机制和酶的调节第一节酶的活性部位1．熟练掌握酶活性部位的特点2．了解研究酶活性部位的方法第二节酶催化反应的独特性质（了解）第三节影响酶催化效率的有关因素（了解）1．底物和酶的邻近效应和定向效应2．底物的形变和诱导契合3．酸碱催化4．共价催化5．金属离子催化6．多元催化和协同效应7．活性部位微环境的影响第四节酶催化反应机制的实例（了解）第五节酶活性的调节控制1．掌握别构调控的定义和举例2．掌握酶原的激活3．了解可逆的共价修饰第六节同工酶（了解）第十一章维生素与辅酶第一节维生素概论1．掌握维生素的概念；掌握维生素的分类与辅酶的关系；掌握常见维生素的生物学功能与缺乏症第十二章核酸通论第一节核酸的发现和研究简史（了解）第二节核酸的种类和分布（熟练掌握）1．脱氧核糖核酸（DNA）2．核糖核酸（RNA）第三节核酸的生物功能（熟练掌握）1．DNA是主要的遗传物质2．RNA参与蛋白质的生物合成3．RNA功能的多样性第十三章核酸的结构第一节核酸的共价结构（熟练掌握）1．核酸中核苷酸的连接方式2．DNA的一级结构3．RNA的一级结构第二节DNA的高级结构（熟练掌握）1．DNA碱基组成的Chargaff规则2．DNA的二级结构3．DNA的三级结构4．DNA与蛋白质复合物的结构第三节RNA的高级结构（熟练掌握）1．tRNA的高级结构2．rRNA的高级结构3．其他RNA的高级结构第十四章核酸的物理化学性质第一节核酸的水解（掌握）1．酸水解2．碱水解3．酶水解第二节核酸的酸碱性质（了解）第三节核酸的紫外吸收（掌握）第四节核酸的变性、复性及杂交（掌握）第十五章核酸的研究方法第一节核酸的分离、提纯和定量测定（掌握）第二节核酸的超速离心（了解）第三节核酸的凝胶电泳（掌握）第四节核酸的核苷酸序列测定（掌握）第五节聚合酶链式反应（熟练掌握）第六节DNA的化学合成（了解）第十六章新陈代谢总论一、分解代谢与合成代谢（掌握）二、新陈代谢的调节（了解）三、新城代谢中的高能化合物（掌握）第十七章生物能学一、热力学基本概念（了解）二、自由能的变化和意义（掌握）第十八章氧化磷酸化作用一、氧化还原电势（了解）二、电子传递和氧化呼吸链（熟练掌握）三、氧化磷酸化作用（熟练掌握）第二十章糖酵解作用一、糖酵解作用的研究历史（了解）二、糖酵解过程概述（熟练掌握）三、糖酵解与生醇发酵过程图解（熟练掌握）四、糖酵解反应机制（熟练掌握）五、糖酵解作用的能量计算与调控机制（熟练掌握）六、其它六碳糖进入糖酵解途径（了解）第二十一章柠檬酸循环一、柠檬酸循环途径（熟练掌握）二、柠檬酸循环的化学结算（熟练掌握）三、柠檬酸循环的调控（熟练掌握）四、柠檬酸循环的双重作用（掌握）五、柠檬酸循环的发现历史（了解）第二十二章戊糖磷酸途径一、戊糖磷酸途径的发现（了解）二、戊糖磷酸途径的主要反应（掌握）三、戊糖磷酸途径的调控及生物学意义（掌握）第二十三章糖异生和糖的其它代谢途径一、熟练掌握糖异生作用的定义、反应过程及生物学意义二、葡萄糖的转运（了解）三、乙醛酸途径（掌握）第二十四章糖原的分解和生物合成一、糖原的生物学意义（了解）二、糖原的降解（掌握）三、糖原的生物学合成（掌握）第二十五章脂质的代谢一、三酰甘油的消化、吸收和转运（了解）二、脂肪酸的氧化（熟练掌握）三、不饱和脂肪酸的氧化（掌握）四、酮体（熟练掌握）五、脂肪酸代谢的调节（了解）六、脂质的生物合成（掌握）第二十六章蛋白质降解和氨基酸的分解一、蛋白质的降解（了解）二、氨基酸分解代谢（掌握）三、尿素的形成（熟练掌握）四、氨基酸碳骨架的氧化途径（了解）五、生糖氨基酸和生酮氨基酸（掌握）六、由氨基酸衍生的其它重要物质（掌握）七、氨基酸代谢缺陷症（了解）第二十七章氨基酸的生物合成一、氨的同化作用（了解）二、氨基酸的生物合成（了解）三、氨基酸生物合成的调节（了解）四、氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物（了解）第二十八章核酸的降解和核苷酸代谢一、核酸和核苷酸的分解代谢（熟练掌握）二、核苷酸的生物合成（了解）三、辅酶核苷酸的生物合成（了解）第二十九章新陈代谢的调节控制一、细胞代谢调节控制的基本原理（了解）二、酶活性和酶量的调节（掌握）三、细胞对代谢途径的分隔与控制（了解）四、代谢紊乱疾病（了解）第三十章基因和染色体一、基因和基因组的结构（了解）二、染色体的结构（掌握）第三十一章DNA的复制和修复一、DNA的复制（熟练掌握）二、DNA的损伤修复（掌握）三、DNA的突变（掌握）第三十二章RNA的生物合成和加工一、DNA指导下的RNA合成（熟练掌握）二、RNA的转录后加工（熟练）三、RNA指导下RNA和DNA的合成（了解）第三十三章蛋白质合成、加工和定位一、遗传密码（熟练掌握二、蛋白质合成有关RNA和装置（熟练掌握三、蛋白质合成的步骤（熟练掌握）四、蛋白质合成的忠实性（了解）五、蛋白质的定位（了解第三十四章基因表达调节一、基因表达调节的基本原理（掌握）二、原核生物基因表达调节（掌握）三、真核生物基因表达调节（了解）。

生物化学代码338考试大纲

《生物化学》（代码：338）考试大纲I. 考查目标《生物化学》是为我校招收生物学及相关专业的硕士研究生而设置的具有选拔性质的基础考试科目。

该课程是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。

其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。

由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科。

考试要求是测试考生掌握生物大分子的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系，并讲授它们的理化性质在生产中的应用。

物质的代谢变化，重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律。

阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译、基因表达等。

基本技能使学生掌握一些生物化学的基本实验方法（离心法、分光光度法、电泳法、层析法）和一些常见仪器（离心机、电泳仪、天平等）的使用及掌握一些与生命科学研究与生物技术产品生产的基本实验技能。

能用所学技术与方法进行某些生物成分的分离、提取、定性、定量测量。

能准确观察实验现象，记录、分析实验结果和数据。

II. 考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间180分钟。

二、答题方式答题方式为闭卷、笔试三、试卷题型结构1. 名词解释(10题，每题3分，共30分)2. 选择题(20题，每题2分，共40分)3. 填空题(20空，每空1分，共20分)4. 问答题(6题，每题10分，共60分)III. 考试内容第一单元：绪论(一)生物化学定义；(二)生物化学研究内容；(三) 生物体内生物大分子的种类；(四) 生物体内生物大分子的组成特点。

第二单元蛋白质化学(一) 氨基酸的分类；(二) 氨基酸的酸碱性质和等电点；(三) 蛋白质各级结构概念及特点；(四) 蛋白质的结构与功能的关系。

第三单元蛋白质代谢(一) 氨基酸的分解代谢；(二) 尿素循环。

兰州理工大学338生物化学2020年考研专业初试大纲

《生物化学》考试大纲考试科目代码：338适合专业：生物与医药（0860）课程性质和任务：生物化学是生命科学中最重要的一门基础学科，它是用化学的理论和方法研究生物体的化学组成以及生命活动过程中的化学变化，从而揭示生命的奥秘。

重点研究糖类、脂类、蛋白质、核酸等生物分子的化学组成、结构、性质和功能及其在生物体内经历的各种代谢变化和相互联系。

主要内容和基本要求：1.糖类化学掌握重要的单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖）的结构和性质；熟悉几种重要的双糖（蔗糖、麦芽糖和乳糖）的结构和性质；了解同多糖和杂多糖的种类。

2.脂质化学掌握必需脂肪酸的概念和种类；熟悉磷脂、糖脂和胆固醇的结构和功能。

3.蛋白质化学掌握蛋白质的基本结构单位-氨基酸的结构和性质；熟悉蛋白质的化学结构（一、二、三、四级结构）和蛋白质的理化性质；了解蛋白质结构与功能的关系。

4.酶化学掌握酶的结构与功能和酶反应动力学机理；熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定；理解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶概念。

5.核酸化学掌握核酸和核苷酸的理化性质；熟悉核酸的化学组成及其化学结构；了解核酸研究简史。

6.代谢总论与生物氧化掌握新陈代谢的内涵和生物氧化的过程；理解生物氧化的特点及能量代谢在新陈代谢中的重要地位；了解新陈代谢的研究方法。

7.糖代谢掌握糖代谢（无氧和有氧条件）过程；熟悉戊糖磷酸循环、乙醛酸循环、糖的合成代谢和光合作用的关键步骤；理解糖代谢的调控机理；了解糖代谢的研究历史。

8.脂代谢掌握脂肪酸的β-氧化和脂肪的生物合成过程；熟悉脂肪酸代谢的调节；了解磷脂代谢和胆固醇代谢途径。

9.氨基酸代谢掌握蛋白质的酶促分解过程和氨基酸的分解代谢途径；。

云南大学338生物化学2020年考研专业课初试大纲

338-《生物化学》考试大纲
一、考试性质
《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质
的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础
学科。

它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技
术支持。

《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、
公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，
用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建
设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生
物学专业人才。

二、考试要求
要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的
基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论
并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，
并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。

三、考试分值
本科目满分150分，考试时间180分钟。

四、试卷结构（题型）
单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。

五、考试内容
1。

338-生物化学

湖南师范大学硕士研究生入学考试自命题科目考试大纲考试科目代码：338 考试科目名称：生物化学考试内容及要点（一）糖类化学考试内容糖的种类、结构、基本性质等。

考试要点1）掌握单糖的结构、构型、构象的相关概念；2）了解糖的概念、分类、基本性质；3）了解常见多糖的结构特征；（二）脂类化学考试内容脂类物质的特性与分类，脂肪酸、磷脂和甘油三脂等的结构和作用等。

考试要点1）掌握脂肪酸的结构与性质；2）了解脂类的概念、分类；3）了解磷脂和甘油三脂的结构和作用；（三）蛋白质化学考试内容蛋白质的元素和氨基酸组成，氨基酸和蛋白质的性质，蛋白质的结构及结构与功能的关系，蛋白质的分离纯化等。

考试要点1）熟练掌握蛋白质层析分离电泳分离的基本原理；2）掌握蛋白质分离纯化的基本步骤和注意事项；3）掌握20种标准氨基酸的名称、符号、结构及主要性质；4）掌握蛋白质结构的相关概念、特点；5）了解蛋白质序列测定的一般方法；6）理解蛋白质结构与功能的关系。

（四）核酸化学考试内容DNA 和RNA的组成与结构，核酸的性质，等。

考试要点1）熟练掌握DNA双螺旋结构的要点；2）掌握DNA和RNA的组成和结构特点；3）掌握核酸的性质及其应用；（五）酶考试内容酶的概念，酶的分类与命名，酶的组成，酶的结构与功能，酶作用的专一性和作用机制，酶促反应动力学，酶活力的测定，酶的制备与应用。

考试要点1）熟练掌握酶、辅因子、活性位点、底物特异性、同工酶、别构酶、米氏方程、米氏常数、诱导契合学说等基本概念及相关知识；2）熟练掌握酶促反应速度及影响酶促反应速度的主要因素、影响机制等；3）掌握酶活力测定、酶分离制备与应用的原理、方法等。

4）了解酶的分类，酶促反应热力学，酶活性调节的主要方式；（六）维生素考试内容维生素的概念与分类，维生素与辅酶的关系，维生素缺乏病。

考试要点1）掌握维生素与辅酶的关系；2）了解维生素的概念与分类；3）了解典型的维生素缺乏病；（七）生物膜考试内容生物膜的组成、结构和特点，生物膜的功能，物质转运，信号转导等。

338生物化学参考书

338生物化学参考书摘要：一、引言二、生物化学的重要性三、生物化学的主要研究内容四、生物化学的应用领域五、我国生物化学的发展现状六、生物化学的未来发展趋势与挑战七、结论正文：生物化学作为生命科学的一个重要分支，对于解析生命现象的本质具有重要意义。

本文将从生物化学的重要性、主要研究内容、应用领域、我国发展现状以及未来发展趋势与挑战等方面进行阐述。

一、引言生物化学是研究生物大分子的结构、功能及其在生命活动中的作用机制的科学。

它将化学、生物学、物理学等多种学科相互结合，为人类揭示生命奥秘提供了强大的理论支持。

二、生物化学的重要性生物化学对于深入了解生命现象、揭示生命规律以及为医学、农业等领域提供理论依据具有重要意义。

例如，对生物分子结构的研究为药物研发提供了重要的指导；对代谢途径的研究为疾病的防治提供了新的思路。

三、生物化学的主要研究内容生物化学主要研究生物大分子的结构、功能和相互作用，包括蛋白质、核酸、多糖等生物大分子的研究。

此外，还包括生物能学、代谢途径、信号传导等生物化学反应的研究。

四、生物化学的应用领域生物化学在医学、农业、食品工业、环境保护等领域有着广泛的应用。

例如，在医学领域，生物化学为药物研发、疾病诊断和治疗提供了重要的理论依据；在农业领域，生物化学为植物、动物生产提供了生物技术支持。

五、我国生物化学的发展现状近年来，我国生物化学研究取得了显著进展，不仅在基础研究方面取得了一系列重要成果，而且在应用研究方面也取得了突破。

然而，与发达国家相比，我国生物化学研究在某些方面仍存在一定差距。

六、生物化学的未来发展趋势与挑战未来，生物化学研究将继续向深度和广度发展，对生命现象的认识将更加深入。

同时，生物化学也将面临许多挑战，如研究手段和技术的不断创新、跨学科研究的发展等。

七、结论生物化学作为生命科学的一个重要分支，对于人类认识生命现象具有重要意义。