【K12学习】生物化学期末考试知识点归纳

生物化学期末考试知识点归纳

三羧酸循环记忆方法

一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2

2个阶段；经过2个阶段生成乳酸

2个磷酸化；

2个异构化，即可逆反应；

2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；

产生2分子ＮＡＤＨ

３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．

二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化

４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2

５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－

磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：

1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、

2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。

蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质

变性的实质是空间结构的破坏。

4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。二.填空题

1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% .

2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。

3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 .

4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。

5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。

6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .

7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。

8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等

9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸

第二章核酸化学一、填空题

分子中的碱基配对主要依赖氢键。

2.核酸的基本组成单位是核苷酸，它们之间的连接方式是磷酸二酯键。

3.碱基尿嘧啶U只存在于RNA中，碱基胸腺嘧啶T只存在于DNA中。

的二级结构是三叶草型，三级结构是倒L型。

5.某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为 35% 。

6. 核酸的紫外特征性吸收峰波长在260nm

7. 在核酸中占9%-10%并可用于计算核酸含量的元素为磷元素二、简答题

1.组成DNA、RNA的核苷酸有哪些？

答：组成DNA的四种核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP；组成RNA的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP。的双螺旋结构特点是什么？答DNA的双螺旋结构特点是：

①DNA分子两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。②.两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，在外侧；碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对。

③.螺旋直径为2nm；相邻碱基平面距离，螺旋一圈螺

距，一圈10对碱基。

④DNA双螺旋结构稳定的因素：a.氢键维持双链横向稳定性；b.碱基堆积力维持双链纵向稳定性。

、tRNA、rRNA各自的功能是什么？答：mRNA的功能：蛋白质合成的直接模板。 tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。 rRNA的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。 4.名词解释：核酸

的变性、复性

答：DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA复性是指：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。

第三章维生素

1.维生素的概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。族维生素与辅助因子的关系

辅助因子通常是一些小分子有机物，常维生素衍生而来，尤其是B族维生素辅助因子的名称所含维生素转运功能 NAD+、NADP+ 维生素PP 氢原子 FAD、FMN 维生素B2 氢原子 TPP

维生素B1 醛基

CoA 泛酸酰基硫辛酸硫辛酸酰基

钴胺素类维生素B12 烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛维生素6 氨基

四氢叶酸叶酸

一碳单位

3. 将维生素D3羟化成2，5-羟维生素D3的器官是肝脏。第四章酶一、名词解释

1.酶：是活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用

的蛋白质。

2.酶的活性中心：在酶分子表面有必需基团组成的能和底物结合并催化底物发生反应，生成相应产物的部分区域。

3.酶原的激活：酶原是不具催化活性的酶的前体。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。

4.同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。二、填空题

1.酶的催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性的特点。

2.根据酶对底物选择的严格程度不同，又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。

3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。

4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性。

5.所有的酶都必须有催化活性中心。

6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。 6. 化学路易士气是巯基酶的抑制剂。有机磷农药是生物体内羟基酶的抑制剂。

7. 含LDH1丰富的组织是心肌，含LDH5丰富的组织是肝脏。 8.酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类