抗体亲和力与亲合力的区别Affinity and Avidity of Antibodies

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临床免疫学检验名词解释

临床免疫学检验名词解释

抗原抗体反应:是指抗原与相应抗体在体内或体外发生的特异性结合反应。

抗原抗体间的结合力涉及静电引力、范德华力、氢键和疏水作用力,其中疏水作用力最强,它是在水溶液中两个疏水基团相互接触,由于对水分子的排斥而趋向聚集的力。

亲和性(affinity):是指抗体分子上一个抗原结合点与一个相应抗原表位(AD)之间的结合强度,取决于两者空间结构的互补程度。

亲合力(avidity):是指一个完整抗体分子的抗原结合部位与若干相应抗原表位之间的结合强度,它与亲和性、抗体的结合价、抗原的有效AD数目有关。

抗原抗体反应的特点:特异性、可逆性、比例性、阶段性。

带现象(zone phenomenon):一种抗原-抗体反应的现象。

在凝集反应或沉淀反应中,由于抗体过剩或抗原过剩,抗原与抗体结合但不能形成大的复合物,从而不出现肉眼可见的反应现象。

抗体过量称为前带,抗原过量称为后带。

免疫原(immunogen):是指能诱导机体免疫系统产生特异性抗体或致敏淋巴细胞的抗原。

免疫佐剂(immuno adjustvant):简称佐剂,是指某些预先或与抗原同时注入体内,可增强机体对该抗原的免疫应答或改变免疫应答类型的物质。

半抗原(hapten):又称不完全抗原,是指仅具有与抗体结合的能力(抗原性),而单独不能诱导抗体产生(无免疫原性)的物质。

当半抗原与蛋白质载体结合后即可成为完全抗原。

载体(carrier):结合后能给予半抗原以免疫原性的物质。

载体效应:初次免疫与再次免疫时,只有使半抗原结合在同一载体上,才能使机体产生对半抗原的免疫应答,该现象称为~。

单克隆抗体(McAB):将单个B细胞分离出来,加以增殖形成一个克隆群落,该B细胞克隆产生的针对单一表位、结构相同、功能均一的抗体,即~。

多克隆抗体(PcAb):天然抗原分子中常含多种不同抗原特异性的抗原表位,以该抗原物质刺激机体免疫系统,体内多个B细胞克隆被激活,产生含有针对不同抗原表位的免疫球蛋白,即~基因工程抗体(GEAb):是利用DNA重组及蛋白工程技术,从基因水平对编码抗体的基因进行改造和装配,经导入适当的受体细胞后重新表达的抗体。

抗体的亲和力与亲合力

抗体的亲和力与亲合力

Affinity and Avidity of AntibodiesAntibody AffinityAffinity measures the strength of interaction between an epitope and an antibody’s antigen binding site. It is defined by the same basic thermodynamic principles that govern any reversible biomolecular interaction:o K A= affinity constanto[Ab]= molar concentration of unoccupied binding sites on the antibodyo[Ag]= molar concentration of unoccupied binding sites on the antigeno[Ab-Ag]= molar concentration of the antibody-antigen complexIn other words, K A describes how much antibody-antigen complex exists at the point when equilibrium is reached. The time taken for this to occur depends on rate of diffusion and is similar for every antibody. However, high-affinity antibodies will bind a greater amount of antigen in a shorter period of time than low-affinity antibodies. K A can therefore vary widely for antibodies from below 105mol-1to above 1012mol-1, and can be influenced by factors including pH, temperature and buffer composition.The affinity of monoclonal antibodies can be measured accurately because they are homogeneous and selective for a single epitope. Polyclonal antibodies are heterogeneous and will contain a mixture of antibodies of different affinities recognizing several epitopes – therefore only an average affinity can be determined.Antibody AvidityAvidity gives a measure of the overall strength of an antibody-antigen complex. It is dependent on three major parameters:o Affinity of the antibody for the epitope (see above)o Valency of both the antibody and antigeno Structural arrangement of the parts that interactAll antibodies are multivalent e.g.IgGs are bivalent and and IgMs are decavalent. The greater an immunoglobulin’s valency (number of antigen binding sites), the greater the amount of antigen it can bind. Similarly, antigens can demonstrate multivalency because they can bind to more than one antibody. Multimeric interactions between an antibody and an antigen help their stabilization.A favorable structural arrangement of antibody and antigen can also lead to a more stable antibody-antigen complex as illustrated in Figures 1 and 2.Figure 1.An immobilized antigen (a high local concentration of available epitopes) provides more opportunity for the antibody-antigen complex to form than free antigen in solution over the same time period. Once the first antigen binding arm of an antibody attaches to an antigen on a solid support, the chances of a bivalent interaction are greatly improved. Many immunoassays like Western blotting and ELISA exploit this principle.Figure 2.When an antigen is mixed with a polyclonal antibody, multivalent interactions may lead to large, stable (high avidity) structures being formed. This is because the antigen may be bound by several antibodies, each recognizing a different epitope. Polyclonal antibodies are therefore ideal for immunoprecipitation experiments.Further Useful ReadingHow we improve the affinity of our recombinant monoclonal antibodies generated using HuCAL technology through affinity maturation。

抗原抗体反应

抗原抗体反应

第二节 抗原抗体反应的特点
1.特异性 2.比例性 3.可逆性 4.阶段性
一、 特异性(specificity)
1、概念:一种抗原分子通常只能与其刺激机体后
产生的抗体结合,这种抗原与抗体结合 反应的专一性称为特异性。
特 异 性 示 意 图
2、决定因素: 由抗原决定簇和抗体分子超变区之间
空间结构的互补性决定的。
Avidity
• The overall strength of binding between an Ag with many determinants and multivalent Abs
Keq =
104
Affinity
106 Avidity
1010 Avidity
二、抗原抗体的结合力
不形成牢固的共价键,通过非共价键结合 这种弱的结合力涉及几种分子间的作用力
3、根据所形成的沉淀物及抗原抗体比例 关系绘制反应曲线。
看书上76表7-1
5、一组概念
最适比(optimal ratio):是指形成沉淀物最多, 上清液清晰,几乎无游离抗原或抗体的抗原抗体 浓度比。 等价带(equivalencezone):形成沉淀物最多的 抗原与抗体分子比例合适的范围。 带现象:在等价带前后,由于抗体和抗原过量, 形成的沉淀物少,上清液中可测出游离的抗体或 抗原的现象。 带现象包括 前带(prozone)抗体过量时称为。
1、概念:是指抗原与相应抗体结合成复合物后,在 一定条件下可解离为游离抗原与抗体的特 性称为抗原抗体结合的可逆性。
2、原因:抗原抗体的结合是分子表面的非共价键 结合,因此形成的复合物不牢固。
3、抗原抗体反应动态平衡式如下:
4、决定抗原抗体解离的因素

抗体亲和力与亲合力的区别AffinityandAvidityofAntibodies.pdf

抗体亲和力与亲合力的区别AffinityandAvidityofAntibodies.pdf

Affinity and Avidity of AntibodiesAntibody Affinityantigen Affinity measures the strength of interaction between an epitope and an antibody’s binding site. It is defined by the same basic thermodynamic principles that govern any reversible biomolecular interaction:o K A = affinity constanto[Ab] = molar concentration of unoccupied binding sites on the antibodyo[Ag] = molar concentration of unoccupied binding sites on the antigeno[Ab-Ag] = molar concentration of the antibody-antigen complexIn other words, K A describes how much antibody-antigen complex exists at the point when equilibrium is reached. The time taken for this to occur depends on rate of diffusion and is similarfor every antibody. However, high-affinity antibodies will bind a greater amount of antigen in a shorter period of time than low-affinity antibodies. K A can therefore vary widely for antibodies from below 105 mol-1 to above 1012 mol-1, and can be influenced by factors including pH, temperature and buffer composition.The affinity of monoclonal antibodies can be measured accurately because they are homogeneous and selective for a single epitope. Polyclonal antibodies are heterogeneous and will contain a mixture of antibodies of different affinities recognizing several epitopes –therefore only an average affinity can be determined.Antibody AvidityAvidity gives a measure of the overall strength of an antibody-antigen complex. It is dependenton three major parameters:o Affinity of the antibody for the epitope (see above)o Valency of both the antibody and antigeno Structural arrangement of the parts that interactAll antibodies are multivalent e.g. IgGs are bivalent and and IgMs are decavalent. The greater an immunoglobulin’s valency (number of antigen binding sites), the greater the amount of antigen it can bind. Similarly, antigens can demonstrate multivalency because they can bind to more thanone antibody. Multimeric interactions between an antibody and an antigen help their stabilization.A favorable structural arrangement of antibody and antigen can also lead to a more stable antibody-antigen complex as illustrated in Figures 1 and 2.Figure 1. An immobilized antigen (a high local concentration of available epitopes) provides more opportunity for the antibody-antigen complex to form than free antigen in solution over the same time period. Once the first antigen binding arm of an antibody attaches to an antigen on a solid support, the chances of a bivalent interaction are greatly improved. Many immunoassays like Western blotting and ELISA exploit this principle.Figure 2. When an antigen is mixed with a polyclonal antibody, multivalent interactions may leadto large, stable (high avidity) structures being formed. This is because the antigen may be boundby several antibodies, each recognizing a different epitope. Polyclonal antibodies are therefore ideal for immunoprecipitation experiments.Further Useful Readingo How we improve the affinity of our recombinant monoclonal antibodies generated using HuCAL? technology through affinity maturation。

临床免疫学检验 名词解释整理

临床免疫学检验 名词解释整理

抗原抗体反应:是指抗原与相应抗体在体内或体外发生的特异性结合反应。

抗原抗体间的结合力涉及静电引力、范德华力、氢键和疏水作用力,其中疏水作用力最强,它是在水溶液中两个疏水基团相互接触,由于对水分子的排斥而趋向聚集的力。

亲和性(affinity):是指抗体分子上一个抗原结合点与一个相应抗原表位(AD)之间的结合强度,取决于两者空间结构的互补程度。

亲合力(avidity):是指一个完整抗体分子的抗原结合部位与若干相应抗原表位之间的结合强度,它与亲和性、抗体的结合价、抗原的有效AD数目有关。

抗原抗体反应的特点:特异性、可逆性、比例性、阶段性。

带现象(zone phenomenon):一种抗原-抗体反应的现象。

在凝集反应或沉淀反应中,由于抗体过剩或抗原过剩,抗原与抗体结合但不能形成大的复合物,从而不出现肉眼可见的反应现象。

抗体过量称为前带,抗原过量称为后带。

免疫原(immunogen):是指能诱导机体免疫系统产生特异性抗体或致敏淋巴细胞的抗原。

免疫佐剂(immuno adjustvant):简称佐剂,是指某些预先或与抗原同时注入体内,可增强机体对该抗原的免疫应答或改变免疫应答类型的物质。

半抗原(hapten):又称不完全抗原,是指仅具有与抗体结合的能力(抗原性),而单独不能诱导抗体产生(无免疫原性)的物质。

当半抗原与蛋白质载体结合后即可成为完全抗原。

载体(carrier):结合后能给予半抗原以免疫原性的物质。

载体效应:初次免疫与再次免疫时,只有使半抗原结合在同一载体上,才能使机体产生对半抗原的免疫应答,该现象称为~。

单克隆抗体(McAB):将单个B细胞分离出来,加以增殖形成一个克隆群落,该B细胞克隆产生的针对单一表位、结构相同、功能均一的抗体,即~。

多克隆抗体(PcAb):天然抗原分子中常含多种不同抗原特异性的抗原表位,以该抗原物质刺激机体免疫系统,体内多个B细胞克隆被激活,产生含有针对不同抗原表位的免疫球蛋白,即~基因工程抗体(GEAb):是利用DNA重组及蛋白工程技术,从基因水平对编码抗体的基因进行改造和装配,经导入适当的受体细胞后重新表达的抗体。

图解抗原抗体反应类型和原理ppt

图解抗原抗体反应类型和原理ppt
概念:抗原和抗体相互接近时,各自所携带的原子与
原子、分子与分子由于分子极化作用而出现的引力。
• 结合力的大小与两个相 互作用基团的极化程度的 乘积成正比、与它们之间 距离的7次方成反比。 • 作用大小取决于二者分 子空间构型的互补性
• 作用力最小
三、氢键结合力
• 概念:供氢体上的氢原子与受氢体原子间的引力。
由于抗原抗体反应具有高度特异性,
故可用已知的抗原(抗体)来检测相应未
知的抗体(或抗原)。
4、交叉反应(cross reactions)
概念:两种不同的抗原分子具有部分相同或类似结 构的抗原表位,可与彼此相应的抗血清发生反应。
B
抗原抗体交叉反应示意图
二、可逆性(reversibility)
1、概念:是指抗原与相应抗体结合成复合物后,在
一定条件下可解离为游离抗原与抗体的特
性称为抗原抗体结合的可逆性。 2、原因:抗原抗体的结合是分子表面的非共价键 结合,因此形成的复合物不牢固。
3、抗原抗体反应动态平衡式如下:
4、决定抗原抗体解离的因素
(1)抗体与相应抗原的亲合力。
亲合力低的抗体与抗原形成的复合物较易解离。
(2)环境因素对复合物的影响。
看书上76表7-1
5、一组概念
最适比(optimal ratio):是指形成沉淀物最多,
上清液清晰,几乎无游离抗原或抗体的抗原抗体
浓度比。
等价带(equivalencezone):形成沉淀物最多的 抗原与抗体分子比例合适的范围。 带现象:在等价带前后,由于抗体和抗原过量, 形成的沉淀物少,上清液中可测出游离的抗体或
第一节 抗原抗体反应的原理
一、抗原抗体的亲和力和亲合力
*
亲和力(affinity):是抗体分

抗体的亲和力与亲合力.pdf

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Affinity and Avidity of AntibodiesAntibody Affinityantigen Affinity measures the strength of interaction between an epitope and an antibody’s binding site. It is defined by the same basic thermodynamic principles that govern any reversible biomolecular interaction:o K A = affinity constanto[Ab] = molar concentration of unoccupied binding sites on the antibodyo[Ag] = molar concentration of unoccupied binding sites on the antigeno[Ab-Ag] = molar concentration of the antibody-antigen complexIn other words, K A describes how much antibody-antigen complex exists at the point when equilibrium is reached. The time taken for this to occur depends on rate of diffusion and is similarfor every antibody. However, high-affinity antibodies will bind a greater amount of antigen in a shorter period of time than low-affinity antibodies. K A can therefore vary widely for antibodies from below 105 mol-1 to above 1012 mol-1, and can be influenced by factors including pH, temperature and buffer composition.The affinity of monoclonal antibodies can be measured accurately because they are homogeneous and selective for a single epitope. Polyclonal antibodies are heterogeneous and will contain a mixture of antibodies of different affinities recognizing several epitopes –therefore only an average affinity can be determined.Antibody AvidityAvidity gives a measure of the overall strength of an antibody-antigen complex. It is dependenton three major parameters:o Affinity of the antibody for the epitope (see above)o Valency of both the antibody and antigeno Structural arrangement of the parts that interactAll antibodies are multivalent e.g. IgGs are bivalent and andIgMs are decavalent. The greater an immunoglobulin’s valency (number of antigen binding sites), the greater the amount of antigen it can bind. Similarly, antigens can demonstrate multivalency because they can bind to more thanone antibody. Multimeric interactions between an antibody and an antigen help their stabilization.A favorable structural arrangement of antibody and antigen can also lead to a more stable antibody-antigen complex as illustrated in Figures 1 and 2.Figure 1. An immobilized antigen (a high local concentration of available epitopes) provides more opportunity for the antibody-antigen complex to form than free antigen in solution over the same time period. Once the first antigen binding arm of an antibody attaches to an antigen on a solid support, the chances of a bivalent interaction are greatly improved. Many immunoassays like Western blotting and ELISA exploit this principle.Figure 2. When an antigen is mixed with a polyclonal antibody, multivalent interactions may leadto large, stable (high avidity) structures being formed. This is because the antigen may be boundby several antibodies, each recognizing a different epitope. Polyclonal antibodies are therefore ideal for immunoprecipitation experiments.Further Useful ReadingHow we improve the affinity of our recombinant monoclonal antibodies generated usingHuCAL technology through affinity maturation。

医学期刊编校中容易混淆的字与词辨析

医学期刊编校中容易混淆的字与词辨析

收稿日期:2012-04-25作者简介:汤代国(1972—),男,编辑,研究方向:医学期刊编辑学。

医学期刊编校中容易混淆的字与词辨析汤代国1,喻俊2(1.《腹部外科》编辑部,湖北武汉430014;2.《中华器官移植杂志》编辑部,湖北武汉430014)摘要:对医学期刊编校中容易混淆的字与词进行文献综述和归纳,对每组词进行辨析,并结合全国科学技术名词审定委员会公布的科技名词,对统一规范标准按规定正确使用,以便尽最大努力减少错别字。

关键词:医学期刊;词语辨析;专业术语中图分类号:G232.2;R-61文献标志码:A文章编号:1673-0143(2012)04-0143-03文字差错主要有易混淆的字与词,名词术语不规范,多字和漏字,数字、简繁字混用等等,许多属同音、近音、形似错用,其中,易混淆的字与词出错概率较高[1]。

不管是作者撰稿还是编辑编校过程中有些词正确区分使用确实很困难,而消灭期刊中的错别字是编辑加工中的一项重要工作,为此,现将医学期刊编辑工作中遇到的易混淆的字与词进行归纳,并结合文献复习综述如下,以供业内同仁参考。

1“分辨率”与“分辨力”医学影像学专业中常用,容易混淆。

“分辨率”定义是指某种设备或材料在单位长度内能够分辨的点或线的数量。

在《物理学名词》(1996年版)中“分辨率”对应的英文为“resolution ”,而没有“分辨力”,只有“分辨本领”一词,对应的英文为“resolving power ”,也可解释为“分辨能力”。

因此,应该用“分辨能力”或“分辨本领”来代替“分辨力”,而要对“分辨能力”进行定量分析时,可根据情况用“分辨率”或“分辨率极限”(指可分辨对象的最小极限)来表示[2]。

2“病死率”和“死亡率”两者的区别在于所用的分子可能相同,但分母不同。

某病病死率=死于某病人数/某病治疗人数ˑ100%;死亡率=某年内死亡总人数/同年平均人口数ˑ1000ɢ。

病死率表示受治病人中死亡的频率,反映疾病的严重程度和预后;而死亡率则提示该病对人群所造成威胁的严重程度,作为评价公众健康状况的一种指标。

免疫检

免疫检

名解1、抗原抗体反应:抗原与相应抗体发生特异性结合的反应。

2、亲和性(affinity):是抗体分子上一个抗原结合点与相应的抗原决定簇之间的相适应而结合的强度,是抗原与抗体间固有的结合力。

3、亲合力(avidity):是指一个抗体分子与整个抗原表位之间结合的强度,与抗体结合价直接相关。

4、免疫原(immunogen)是能诱导机体免疫系统产生特异性抗体或致敏淋巴细胞,并能与抗体或致敏淋巴细胞发生特异性反应的抗原。

5、免疫佐剂(immunoadjuvant):预先或与抗原同时注入体内,可增强机体对该抗原的免疫应答或改变免疫应答的类型的物质称为免疫佐剂,简称佐剂(adjuvant)6、多克隆抗体(polyclonal antibody,pcAb):天然抗原刺激多种B淋巴细胞克隆产生的多种抗体的混合物7、抗血清:将免疫原按照一定的免疫程序免疫动物,一定时间后,采集动物血液,分离得到含有抗体的血清,称为抗血清。

8、单克隆抗体:通过B细胞杂交瘤技术,获得特异性针对单一表位、结构相同、功能均一的抗体,称为单克隆抗体。

9、基因工程抗体是应用DNA重组及蛋白质工程技术,从基因水平对编码抗体基因按不同需要进行改造和装配,经导入适当的受体细胞后重新表达的抗体。

10、不完全抗体:是指分子量小,虽能与抗原牢固结合,但不能起桥联作用引起可见凝集现象的抗体。

这种不可见的抗原抗体反应称为不完全反应。

如IgG类抗体。

结果判断:以定性试验为主,也可半定量。

11、凝集反应是指细菌和红细胞等颗粒性抗原或表面包被可溶性抗原(或抗体)的颗粒性载体与相应抗体(或抗原)特异性结合后,在适当电解质存在下,出现肉眼可见的凝集现象。

反应中的抗原称为凝集原,抗体称为凝集素。

12、沉淀反应是指可溶性抗原与相应抗体在适当条件下发生特异性结合而出现可见的沉淀现象,其特性与经典的抗原抗体反应相同。

形成的沉淀为IC(抗原抗体复合物)。

13、效价(titer)是指反映抗血清中有效抗体含量的相对参数,即抗血清稀释至能与抗原发生有效反应的最大稀释度。

免疫学名词解释

免疫学名词解释

Aαβ-T cell, αβ-T细胞:表达αβ-TCR的T细胞,占外周血中成熟T细胞总数的90%左右。

Acquired immune response,获得性免疫应答:主要由T和B淋巴细胞所介导的抗原特异性免疫应答,包括细胞免疫应答和体液免疫应答两部分,亦称adaptive immune response或specific immune response(特异免疫应答),具有免疫记忆性。

Acquired immunity,获得性免疫:机体在被外来抗原免疫后所获得的抗原特异性免疫状态。

当机体再次遇到该抗原时将能够做出更为迅速而有效的免疫应答。

亦称adaptive immunity。

Active immunization,主动免疫:将外来抗原(常配以佐剂)注入宿主体内以诱导获得性免疫应答的过程,与被动免疫(passive immunization)反义。

Acquired immunodeficiency syndrome (AIDS),获得性免疫缺陷综合征(艾滋病):由人免疫缺陷病毒(HIV)感染所引起的免疫缺陷性疾病。

晚期患者体内的CD4+T淋巴细胞极度减少,对各种机会感染易感,并伴有一些罕见的肿瘤,如Kaposi肉瘤和Burkitt淋巴瘤等。

Acute-phase protein,急性期蛋白:一组具有抗感染和辅助组织修复作用的血清蛋白(如MBP和CRP 等),多由肝脏合成,其血清浓度在病原微生物感染或者组织损伤之后迅速大幅度增加。

Adenosine deaminase (ADA),腺苷脱氨酶:在细胞代谢过程中催化腺苷(adenosine)和2'-脱氧腺苷脱氨分别成为肌苷(inosine)和2'-脱氧肌苷的酶。

ADA基因突变导致脱氧腺苷和dATP在细胞内积蓄并影响淋巴细胞发育,从而引起常染色体隐性遗传性SCID。

Adherent cell,黏附细胞:在体外能够黏于塑料或者玻璃表面的细胞,又为贴壁细胞,如单核巨噬细胞和某些上皮细胞。

图解抗原抗体反应类型和原理ppt

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于对水分子排斥而趋向聚集的力。
• 抗原决定簇与抗体上 的结合点靠近,互相间 正、负极性消失,亲水 层立即失去。 • 结合力最强,约占总 结合力的50%。
三、亲水胶体转化为疏水胶体
转化
NaCl
亲水胶体
疏水胶体
可见反应
在电解质作用下,中
和胶体粒子表面的电 荷,使各疏水胶体之 间靠拢,形成可见的 抗原抗体复合物
亲合力(avidity):是指一个抗体分子 与整个抗原表位之间结合的强度,与抗 体结合价直接相关。另外也与亲和力强
弱有关。
Avidity
• The overall strength of binding between an Ag with many determinants and multivalent Abs
4、适当的振摇或搅拌。
第四节
抗原抗体反应类型
1.沉淀反应 2.凝集反应 3.补体参与的反应 4.中和反应 5.标记免疫反应
反应类型
实验技术
结果判断 观察凝集现象 同上 同上 观察沉淀,检测浊度
凝集反应 直接凝集试验 间接凝集试验 抗球蛋白试验 沉淀反应 液相沉淀试验
免疫电泳技术 补体参与 补体溶血试验 的反应 补体结合试验
3、抗原抗体反应动态平衡式如下:
4、决定抗原抗体解离的因素
(1)抗体与相应抗原的亲合力。
亲合力低的抗体与抗原形成的复合物较易解离。
(2)环境因素对复合物的影响。
PH过高或过低、增加离子强度均可破坏
静电引力,使抗原抗体结合力下降,促使其
解离。
注意:解离后的抗原或抗体仍然保持其原有生物活性
三、比例性(proportionality)
静电引力的大小与两个相互作用基团间的距 离的平方成反比。

医学免疫学名词解释

医学免疫学名词解释

active im.主动免疫治疗:是指给免疫应答健全的机体输入疫苗或免疫佐剂等抗原性制剂,激活或增强机体的免疫应答,使机体自身产生抵抗疾病的能力。

adaptive immune r适应性免疫应答特异性,是在非特异性免疫基础上建立的,该种免疫是个体在生命过程中接受抗原性异物刺激后,主动产生或接受免疫球蛋白分子后被动获得的。

ADCC抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用。

是指表达Fc受体细胞通过识别抗体的Fc段直接杀伤被抗体包被的靶细胞。

NK细胞是介导ADCC的主要细胞。

affinity亲和力:抗体分子上一个抗原结合部位与相应的抗原决定基之间的结合强度。

agglutination凝集反应:细菌、红细胞等颗粒性抗原与相应抗体结合后形成凝集团块。

alternative pathway补体旁路途径指不经C1、C4、C2活化,而是在B因子、D因子和P因子参与下,直接由C3b与激活物结合启动补体酶促连锁反应,产生一系列生物学效应和最终发生细胞溶解作用的补体活化途径。

allergen变应原:是指能够选择性地激活CD4+Th2细胞及B细胞,诱导产生特异性IgE抗体应答,引起变态反应的抗原性物质。

allograft同种异基因移植:是指同一动物种内遗传结构不同个体之间的移植。

AICD活化诱导的细胞死亡,通过T 细胞-B 细胞或T 细胞-T 细胞之间的FasL(CD95L)和Fas(CD95)的结合,启动AICD,使自身反应性T 细胞或B 细胞被消除。

antiserum抗血清:人或动物血清中的抗体具有同种型抗原特异性,将人Ig免疫动物或将动物Ig免疫异种动物,可制备出抗抗体,由此制备的血清称为抗血清。

antitoxic抗毒素:是将外毒素给马多次免疫后取得免疫马血清,血清中含有能中和该种外毒素的大量抗体,称为抗毒素。

antigen present抗原提呈抗原提呈细胞将抗原加工、降解为多肽片段,并与MHC分子结合为抗原肽-MHC分子复合物,而转移至细胞表面,再与TCR结合形成TCR-抗原肽-MHC分子三元体,提呈给T 淋巴细胞的全过程。

临床免疫学:免疫相关内容及习题整理

临床免疫学:免疫相关内容及习题整理

第二章1.何谓抗原抗体反应?其原理是什么?指抗原与相应抗体之间所发生的特异性结合反应。

(1)空间互补关系:抗原表位与抗体超变区分子间的结构互补性与亲和性;抗原表位与抗体超变区密切接触;高度互补使抗原抗体之间有足够的结合力;亲水胶体转化为疏水胶体。

(2)相互作用力:1)抗原抗体结合力:①静电引力:是抗原抗体分子中带有相反电荷的氨基和羧基基团之间相互的引力,两个电荷距离越近,静电引力越大。

②范德华引力:抗原和抗体相互接近时,由于分子的极化作用而出现的引力。

(最小)③氢键结合力:供氢体上的氢原子与受氢体原子间的引力。

④疏水作用力:两个疏水基团在水溶液中相互接触时,由于对水分子排斥而趋向聚集的力。

(最大)2)抗原抗体的亲和力与亲合力:①亲和力(affinity):抗体分子上一个抗原结合部位与对应的抗原表位之间的结合强度,取决于两者空间构型互补的程度,是抗原抗体间固有的结合力。

②亲合力(avidity):是指一个抗体分子与抗原分子表面数个相应抗原表位之间的结合强度。

(3)水胶体转化为疏水胶体:血清学反应条件下,抗原抗体均带负电荷,使极化的水分子在其周围形成水化层,成为亲水胶体;当抗原与抗体结合后,表面电荷减少,水化层变薄;而且由于抗原抗体复合物形成后,与水接触的表面积减少,由亲水胶体转化为疏水胶体;在电解质作用下,各疏水胶体之间靠拢,形成可见的抗原抗体复合物。

2.抗原抗体的结合力有哪些?(1)静电引力(eletrostatic forces):是抗原抗体分子中带有相反电荷的氨基和羧基基团之间相互的引力,两个电荷距离越近,静电引力越大.(2)范德华引力(vander Waals forces):抗原和抗体相互接近时,由于分子的极化作用而出现的引力 .(3)氢键结合力(hydrogen bonding forces):供氢体上的氢原子与受氢体原子间的引力(4)疏水作用力(hydrophobic forces):两个疏水基团在水溶液中相互接触时,由于对水分子排斥而趋向聚集的力.3.抗原抗体反应有哪些特点?(1)特异性:特异性是指一种抗原通常只能与刺激机体产生的相应抗体结合,即抗原与抗体结合反应的专一特性。

生物分子检测名词解释

生物分子检测名词解释

Affinity:亲和力,抗体分子上一个抗原结合点与对应的抗原决定簇之间相适应而存在着的引力,是抗原抗体间固有的结合力。

Agglutination:凝集反应,细菌、红细胞等颗粒性抗原与相应抗体结合后,在一定条件下出现肉眼可见的凝集物的过程。

Avidity:亲和力,抗体分子上一个抗原结合点与对应的抗原决定簇之间相适应而存在着的引力,是抗原抗体间固有的结合力。

Blocking:封闭,是继包被之后用高浓度的无关蛋白质溶液再包被的过程。

Blotting:印迹,就是将电泳分离后的琼脂糖凝胶中核酸片段转移到尼龙膜或硝酸纤维素膜上的过程,转移后核酸片段保持相对位置不变。

Coating:包被,即将抗原或抗体连接到固相载体上的过程。

ELISA:酶联免疫吸附测定是一种抗原(或抗体)固相化后,与待测抗体(或抗原)及酶标记抗体形成复合物,底物被酶催化成有色物质,产物的量与样本中受检物质的量直接相关,由此进行定性或定量分析的免疫测定法。

Enzyme-Linked Immunosorbent Assay:酶联免疫吸附测定(ELISA)是一种抗原(或抗体)固相化后,与待测抗体(或抗原)及酶标记抗体形成复合物,底物被酶催化成有色物质,产物的量与样本中受检物质的量直接相关,由此进行定性或定量分析的免疫测定法。

Gene Chip:基因芯片又称DNA 芯片、生物芯片,在一张固相支持介质上同时固定成百上千个核酸片段,再将扩增的核酸样品与之杂交,反应结果用同位素法、化学荧光法、化学发光法或酶标法显示,然后用精密的扫描仪或CCD摄像技术记录,通过计算机软件分析,综合成可读的总信息,是集成化的核酸分子杂交技术。

HA:血凝素,是由3 条糖基化多肽分子以非共价形式聚合而成的三聚体,其C 末端有一疏水区插入病毒囊膜的双层脂质膜中,是与病毒囊膜的结合部位。

HI:血凝抑制,先将可溶性抗原与特异性抑制血球凝集的血清(抗体) 混合,隔一定时间后加入“致敏红细胞红”(细胞表面吸附可溶性抗原),则不再与相应抗体发生凝集现象的过程。

临床免疫学:免疫相关内容及习题整理

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第二章1.何谓抗原抗体反应?其原理是什么?指抗原与相应抗体之间所发生的特异性结合反应。

(1)空间互补关系:抗原表位与抗体超变区分子间的结构互补性与亲和性;抗原表位与抗体超变区密切接触;高度互补使抗原抗体之间有足够的结合力;亲水胶体转化为疏水胶体。

(2)相互作用力:1)抗原抗体结合力:①静电引力:是抗原抗体分子中带有相反电荷的氨基和羧基基团之间相互的引力,两个电荷距离越近,静电引力越大。

②范德华引力:抗原和抗体相互接近时,由于分子的极化作用而出现的引力。

(最小)③氢键结合力:供氢体上的氢原子与受氢体原子间的引力。

④疏水作用力:两个疏水基团在水溶液中相互接触时,由于对水分子排斥而趋向聚集的力。

(最大)2)抗原抗体的亲和力与亲合力:①亲和力(affinity):抗体分子上一个抗原结合部位与对应的抗原表位之间的结合强度,取决于两者空间构型互补的程度,是抗原抗体间固有的结合力。

②亲合力(avidity):是指一个抗体分子与抗原分子表面数个相应抗原表位之间的结合强度。

(3)水胶体转化为疏水胶体:血清学反应条件下,抗原抗体均带负电荷,使极化的水分子在其周围形成水化层,成为亲水胶体;当抗原与抗体结合后,表面电荷减少,水化层变薄;而且由于抗原抗体复合物形成后,与水接触的表面积减少,由亲水胶体转化为疏水胶体;在电解质作用下,各疏水胶体之间靠拢,形成可见的抗原抗体复合物。

2.抗原抗体的结合力有哪些?(1)静电引力(eletrostatic forces):是抗原抗体分子中带有相反电荷的氨基和羧基基团之间相互的引力,两个电荷距离越近,静电引力越大.(2)范德华引力(vander Waals forces):抗原和抗体相互接近时,由于分子的极化作用而出现的引力 .(3)氢键结合力(hydrogen bonding forces):供氢体上的氢原子与受氢体原子间的引力(4)疏水作用力(hydrophobic forces):两个疏水基团在水溶液中相互接触时,由于对水分子排斥而趋向聚集的力.3.抗原抗体反应有哪些特点?(1)特异性:特异性是指一种抗原通常只能与刺激机体产生的相应抗体结合,即抗原与抗体结合反应的专一特性。

11 体液免疫应答

11 体液免疫应答
15
B2 B细胞
• CD5-, sIgM+, sIgD+,通常所指的B细胞; • 占外周血淋巴细胞总数的30%; • 主要位于周围免疫器官的淋巴滤泡中; • 参与适应性免疫应答。
16
17
MHC Ⅱ
mitogen receptor
18
B2 细胞表面重要的膜分子
19 19
一、体液免疫应答简介
Humoral Immune Response
22
TI 与 TD 抗原
TI-1 抗原 12
B1 细胞
TD 抗原
CD4
1 2
B2 细胞
CD40/CD40L
Th细胞
23
第一节 B细胞对TD抗原的免疫应答
一、B细胞对TD抗原的识别:
• BCR介导; • 抗原性质:蛋白质、多肽、核酸、多糖、小分子化合物 等;游离抗原,不需APC呈递,无MHC限制性。
低浓度时,诱导抗原特异性B细胞活化。
53
B细胞对TI-1抗原的应答
54
(二)B细胞对TI-2抗原的应答
1、具有适当间隔、高度重复的B细胞表位,可导致 BCR交联,多为细菌胞壁和荚膜多糖;
2、TI-2抗原表位密度过低,不足以激活;密度过 高,耐受;
3、仅激活成熟B细胞,主要是B-1细胞; 4、主要产生IgM抗体; 5、细胞因子可增强其应答,并发生IgM IgG类别转
4
1、Th1的效应
IL-2: 促进抗原特异性Th、CTL细胞活化;为部 分CTL活化提供第二信号;
IFN-γ: 活化MØ; 刺激B细胞产生IgG2a、 IgG3 (可以与三 种Fc γ 受体结合,有很强的免疫调理作用); 抑制Th2活化;
IL-3 、 GM-CSF:诱生、募集Mo/MØ; LT-α、TNF-α:活化Neu。

图解抗原抗体反应类型和原理ppt课件

图解抗原抗体反应类型和原理ppt课件

Avidity
• The overall strength of binding between an Ag with many determinants and multivalent Abs
Keq =
104
Affinity
106 Avidity
1010 Avidity
二、抗原抗体的结合力
不形成牢固的共价键,通过非共价键结合 这种弱的结合力涉及几种分子间的作用力
研究生课程抗原抗体反应类型
(antigen – antibody reaction)
抗原抗体反应:指抗原与相应抗体之间 所发生的特异性结合反应。
体内:体液免疫应答的效应作用 包括
体外:各种免疫学检测技术
本章讲述的抗原抗体反应,主要是指抗 原和抗体在体外结合所表现的反应
教学内容:
第一节 抗原抗体反应的原理 第二节 抗原抗体反应的特点 第三节 影响抗原抗体反应的因素 第四节 免疫学检测技术的类型
第二节 抗原抗体反应的特点
1.特异性 2.比例性 3.可逆性 4.阶段性
一、 特异性(specificity)
1、概念:一种抗原分子通常只能与其刺激机体后
产生的抗体结合,这种抗原与抗体结合 反应的专一性称为特异性。
特 异 性 示 意 图
2、决定因素: 由抗原决定簇和抗体分子超变区之间
空间结构的互补性决定的。
3、应用: 由于抗原抗体反应具有高度特异性,
故可用已知的抗原(抗体)来检测相应未 知的抗体(或抗原)。
4、交叉反应(cross reactions)
概念:两种不同的抗原分子具有部分相同或类似结 构的抗原表位,可与彼此相应的抗血清发生反应。
B
抗原抗体交叉反应示意图

效价名词解释免疫学

效价名词解释免疫学

效价名词解释免疫学
免疫学是研究生物体如何识别和抵御外来致病微生物、病毒和其他异物的科学领域。

在免疫系统中,效价名词是一个重要的概念。

效价名词(affinity)是指免疫系统中抗体与抗原结合的力度或亲和力。

抗体是免疫系统产生的一种蛋白质分子,可以与特定的抗原结合,从而中和或清除体内的有害物质。

当抗体与抗原结合时,它们之间的相互作用力度取决于抗体与抗原之间的亲和力。

亲和力是指抗体与抗原结合的紧密程度。

亲和力取决于抗体分子的结构和电荷特性,以及抗原分子的性质。

一个高亲和力的抗体能够与抗原紧密结合,形成稳定的抗原-抗体复合物,从而促使免疫系统更有效地清除抗原。

在免疫学中,效价名词也常常用于描述抗体的亲和力的量化。

通常使用效价指数来度量抗体与抗原之间的结合力度。

效价指数越高,表示抗体与抗原之间的结合力越强,即抗体与抗原之间的亲和力越高。

研究抗体效价名词在免疫学中有重要的意义。

了解抗体的亲和力可以帮助科学家筛选和优化抗体,以提高其治疗或诊断应用的效果。

此外,了解抗体效价的变化也有助于深入理解免疫系统对不同抗原的应答机制,进而为疾病治疗和疫苗开发提供指导。

总之,效价名词在免疫学中是一个重要的概念,用于描述免疫系统中抗体与抗原结合的力度或亲和力。

研究抗体效价可以帮助我们更好地理解免疫系统的功能,并为疾病治疗和疫苗设计提供理论基础。

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Affinity and Avidity of Antibodies
Antibody Affinity
Affinity measures the strength of interaction between an epitope and an antibody’s antigen binding site. It is defined by the same basic thermodynamic principles that govern any reversible biomolecular interaction:
o K A= affinity constant
o[Ab]= molar concentration of unoccupied binding sites on the antibody
o[Ag]= molar concentration of unoccupied binding sites on the antigen
o[Ab-Ag]= molar concentration of the antibody-antigen complex
In other words, K A describes how much antibody-antigen complex exists at the point when equilibrium is reached. The time taken for this to occur depends on rate of diffusion and is similar for every antibody. However, high-affinity antibodies will bind a greater amount of antigen in a shorter period of time than low-affinity antibodies. K A can therefore vary widely for antibodies from below 105mol-1to above 1012mol-1, and can be influenced by factors including pH, temperature and buffer composition.
The affinity of monoclonal antibodies can be measured accurately because they are homogeneous and selective for a single epitope. Polyclonal antibodies are heterogeneous and will contain a mixture of antibodies of different affinities recognizing several epitopes – therefore only an average affinity can be determined.
Antibody Avidity
Avidity gives a measure of the overall strength of an antibody-antigen complex. It is dependent on three major parameters:
o Affinity of the antibody for the epitope (see above)
o Valency of both the antibody and antigen
o Structural arrangement of the parts that interact
All antibodies are multivalent e.g.IgGs are bivalent and and IgMs are decavalent. The greater an immunoglobulin’s valency (number of antigen binding sites), the greater the amount of antigen it can bind. Similarly, antigens can demonstrate multivalency because they can bind to more than one antibody. Multimeric interactions between an antibody and an antigen help their stabilization.
A favorable structural arrangement of antibody and antigen can also lead to a more stable antibody-antigen complex as illustrated in Figures 1 and 2.
Figure 1.An immobilized antigen (a high local concentration of available epitopes) provides more opportunity for the antibody-antigen complex to form than free antigen in solution over the same time period. Once the first antigen binding arm of an antibody attaches to an antigen on a solid support, the chances of a bivalent interaction are greatly improved. Many immunoassays like Western blotting and ELISA exploit this principle.
Figure 2.When an antigen is mixed with a polyclonal antibody, multivalent interactions may lead to large, stable (high avidity) structures being formed. This is because the antigen may be bound by several antibodies, each recognizing a different epitope. Polyclonal antibodies are therefore ideal for immunoprecipitation experiments.
Further Useful Reading
o How we improve the affinity of our recombinant monoclonal antibodies generated using HuCAL® technology through affinity maturation。

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