【配套K12】生物化学期末考试知识点归纳
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物科学《生物化学》期末复习要点
生物科学《生物化学》期末复习要点2020生物科学《生物化学》期末复习要点（仅供参考）一、生物分子结构与功能（一）生物分子的组成1、化学元素：蛋白质—N—16%核酸—P—9.9或9.4%2、基本单位：蛋白质——氨基酸（L-α氨基酸-特殊氨基酸-酸性氨基酸、碱性氨基酸-含硫氨基酸、亚氨基酸、芳香族氨基酸、必需氨基酸）——肽键、氨基酸等电点以及计算，除甘氨酸外都有旋光性核酸——核苷酸（β-C-N糖苷键）——3,5磷酸二酯键（碱基-原子定位、核糖-β-D核糖和β-D-2脱氧核糖）基本概念：碱基、核糖、核苷、核苷酸（主要是5’P-核苷酸）游离核苷酸（ATP、GTP、ADP、CTP等）特殊核苷酸（cAMP-腺苷酸环化酶催化分子内二酯键、cGMP）RNA含量：rRNA最多、tRNA稀有碱基最多、mRNA代谢最活跃序列分析：双脱氧核苷酸（核糖第2和第3碳原子脱氧）的引入+聚丙烯氨酰胺凝胶电泳脂类——重点脂肪（甘油+三个脂肪酸）磷脂（甘油与磷酸结合+极性基团）生物膜：流动镶嵌模型-磷脂双分子层为主要骨架-蛋白质决定生物膜的功能-具有流动性和选择透过性脂肪酸：饱和和不饱和之分，人体内不能合成不饱和脂肪酸（必需脂肪酸）线粒体膜：外膜通透性高，内膜通透性低，内膜向内突出增大膜表面积，利于生物代谢维生素与辅酶——分类：水溶性VB和VC-脂溶性ADEKVB1——TPP——丙酮酸脱羧酶——脚气病VB2——FMN、FAD——脱氢酶VPP——烟酸——NAD、NADP——脱氢酶VB3——泛酸——CoA、ACP——酰基载体VB6——吡哆素——PLP、PMP——转氨酶、氨基酸脱羧酶、VH——生物素——羧基载体（丙酮酸、乙酰CoA羧化酶）VB11——叶酸——一碳单位载体（磺胺类药物竞争）VB12——钴胺素—甲基转移硫辛酸——酰基载体（丙酮酸、戊二酸脱氢酶系）VC——坏血病VA——夜盲症 VD——佝偻病 VE——育酚 VK——凝血3、结构：（1）一级结构—蛋白质——氨基酸组成和序列—肽键-氨基端和羧基端肽键特征：具有双键性质，不能自由旋转，比单键短，双键长肽平面：6个原子，反式排列一级结构—核酸——核苷酸的组成和排列顺序——3,5磷酸二酯键，方向5’→3’（2）二级结构—蛋白质——α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲各种二级结构特征：重点α-螺旋：螺距、氨基酸之间距离核酸——DNA双螺旋特征（Z-DNA、B-DNA）-碱基配对原则-查伽夫规则（核糖、糖苷键、碱基连接、位置、碱基互补氢键、碱基结构）B-DNA双螺旋结构要点（反向平行、螺旋直径2nm、螺距3.4nm、螺旋一圈10对碱基、右手螺旋、大沟和小沟）稳定因素：碱基堆积力（最主要维持纵向稳定）和氢键（维持横向稳定）（3）高级结构蛋白质——三级结构—非共价力（主要是疏水相互作用）—结构域四级结构—多亚基（非共价力氢键、疏水键、盐键）变性（高级结构破坏，一级结构不变）与复性蛋白质稳定的因素（水化膜与双电层）实例：血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线以及S型的意义。
生物化学期末复习知识点总结(二)2024
生物化学期末复习知识点总结（二）引言概述:生物化学是生物学和化学的交叉学科，它研究生物体内化学成分、化学反应、代谢途径以及能量转化等。
期末复习是对学期内所学知识的总结与归纳，有助于巩固理论基础和提高解题能力。
本文将以生物化学期末复习知识点总结为主题，按照五个大点进行详细阐述，帮助读者进行有针对性的复习。
正文:一、蛋白质的结构与功能1. 蛋白质的组成：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种常见氨基酸，可以通过肽键连接成多肽链。
2. 蛋白质的一、二、三、四级结构：一级结构是由氨基酸序列决定的；二级结构包括α-螺旋和β-折叠；三级结构是通过氨基酸侧链间的相互作用形成的折叠结构；四级结构是由多个多肽链相互作用形成的复合物结构。
3. 蛋白质的功能：蛋白质广泛参与生物体内的结构支持、酶催化、运输、存储、免疫、传递信号等生命活动。
4. 蛋白质的失活与变性：高温、酸碱、氧化剂等因素都可以导致蛋白质的失活和变性。
二、碳水化合物的代谢1. 糖类的分类与特点：单糖、双糖和多糖是常见的糖类，它们具有可溶性和甜味特点。
2. 糖的代谢途径：糖类通过糖酵解和糖异生途径进行能量转化和物质合成。
3. 糖酵解的过程和产物：糖酵解包括糖的磷酸化、糖裂解和糖氧化，产生的主要产物有ATP、NADH和丙酮酸等。
4. 糖异生途径的过程和关键酶：糖异生途径是指通过非糖类物质合成糖类，关键酶有磷酸戊糖异构酶、果糖-1,6-二磷酸酶等。
5. 糖类的贮存和转运：动物体内的糖类主要以肝糖和肌糖形式储存，并通过血液转运到其他组织。
三、脂类的结构与功能1. 脂类的组成：脂类由甘油和脂肪酸组成，脂肪酸根据饱和度可分为饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸和多不饱和脂肪酸。
2. 脂类的分类与特点：脂类根据结构和功能可分为磷脂、甘油三酯、鞘脂等，具有储能、保温、保护器官等功能。
3. 脂类在细胞膜中的作用：脂类是细胞膜的主要组成成分之一，它可以调节细胞的通透性和稳定性。
4. 脂类的消化与吸收：脂类在肠道内经过胆盐乳化、胰酶水解等过程，最终被吸收到淋巴系统。
生物化学考试复习要点总结
⽣物化学考试复习要点总结⼀、蛋⽩质的结构与功能1.蛋⽩质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋⽩质的基本组成单位，除⽢氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.⼀级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋⽩质⼆级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋⽩质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋⽩质带负电，溶液pH9.蛋⽩质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及⼀级结构的改变。
⼆、核酸的结构和功能1. RNA和DNA⽔解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸⼀级结构的化学键是3′，5′-磷酸⼆酯键。
4. DNA的⼆级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA⼆级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第⼆信使。
三酶1.酶蛋⽩决定酶特异性，辅助因⼦决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、⽴体异构特异性酶活性中⼼概念:必须基因集中存在，并构成⼀定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中⼼3.B族维⽣素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值⼀般由⼀个数乘以测量单位所表⽰的特定量的⼤⼩. 对于不能由⼀个数乘以测量单位所表⽰的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的⽅式表⽰。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作⽤底物相识的物质，能与底物分⼦共同竞争酶的活性中⼼。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作⽤称酶的竞争性抑制作⽤。
抑制是可逆的，抑制作⽤的⼤⼩与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：⼰糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净⽣成ATP：2分⼦ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生化期末考点总结
生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。
祝各位考试顺利！。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学期末重点总结
生物化学期末重点总结生物化学期末重点总结两性离子：一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。
此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布（D-构型，L-构型）氨基酸的主要性质：（旋光特性、紫外吸收，两性解离）蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可辨认的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构基础上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由若干相邻的二级结构单元（α螺旋，β折叠，β转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。
生物化学期末知识点总结
1.转化：指某一基因型的细胞从周围介质中吸收来自另一基因型的细胞的DNA，而使它的基因型和表现型发生相应变化的现象。
2.DNA不是唯一的遗传物质，有些病毒（如烟草花叶病毒），它们不含有DNA, 只含有RNA（核糖核酸）。
3.人类基因组：指人类生殖细胞所含有的全部染色体。
人类基因组含有约30亿个DNA碱基对，估计有约10万个基因。
4.人类基因组计划，中国HGP比例1%。
5.HGP的意义：1）寻找基因；2）使人类对自身的了解进一步深入；3）有利于对人类基因的表达调控研究6.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
脱氧核糖核酸，90%分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等；核糖核酸，分布于胞核、胞液。
7.核酸的元素组成：C、H、O、N、P核酸的分子组成：核酸可以水解成核苷酸，核苷酸又可进一步水解成为戊糖、含氮碱基和磷酸三种小分子物质。
（糖苷键、磷酸苷键）核苷与核苷酸的区别：核苷不含磷酸8.核苷酸AMP的功能：组成核酸；提供能量；参与生物合成；构成辅助因子；代谢调节9.核酸DNA的分子结构：一级结构定义：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
核苷酸的链接：核苷酸之间以3', 5'-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
DNA链的方向是5'→3'；交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架10.核酸DNA的分子结构：二级结构（螺旋结构）定义：DNA双链螺旋形成的空间结构双螺旋结构模型：1）由两条相互平行且相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，右手螺旋，螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟；2）碱基与对侧碱基形成氢键配对；3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺距3.4nm，一圈10对碱基；4）氢键维持横向稳定，碱基堆积力维持纵向稳定。
11.碱基堆积力：指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。
生物化学期末考试重点
⽣物化学期末考试重点等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点DNA变性：某些理化因素会导致氢键发⽣断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最⼤变化值的⼀半时所对应的温度酶的活性中⼼：酶分⼦中⼀些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼同⼯酶：指催化相同化学反应，但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质、免疫学性质不同的⼀组酶诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这⼀过程为酶底物结合的诱导契合⽶⽒常数（Km值）：等于酶促反应速率为最⼤反应速率⼀半时的底物浓度酶原的激活：酶的活性中⼼形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。
有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成⽔和⼆氧化碳的反应过程称为有氧氧化三羧酸循环：是指⼄酰CoA和草酰⼄酸缩合⽣成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，⼜⽣成草酰⼄酸的循环反应过程糖异⽣：从⾮糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。
脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的⽢油三酯，被酯酸逐步⽔解为游离脂酸和⽢油并释放⼊⾎，通过⾎液运输⾄其他组织，氧化利⽤的过程酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常⽣成的中间产物：⼄酰⼄酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋⽩：⾎浆中脂类物质和载脂蛋⽩结合形成脂蛋⽩呼吸链：线粒体内膜中按⼀定顺序排列的⼀系列具有电⼦传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电⼦最终传递给氧⽣成⽔。
这⼀系列酶和辅酶称为呼吸链或电⼦传递链营养必需氨基酸：体内需要⽽⼜不能⾃⾝合成，必须由⾷物提供的氨基酸⼀碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产⽣的含有⼀个碳原⼦的基因半保留复制：DNA⽣物合成时，母链DNA解开为两股单链，各⾃作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的⼦链、⼦代细胞的DNA。
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。
2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。
3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。
4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为复性。
5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。
6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。
9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。
12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。
14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。
17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。
19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。
《生物化学》期末背诵重点总结
《生物化学》期末背诵重点总结(-)名词解释1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子C宀、C、0、N、H、位于同一平面，和C® 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2、分子伴侣(molecular chaperone): 一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
3、蛋白质的四级结构(quaternary)与亚基(subunit):体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
4、协同效应(cooperativity): 一个亚基与其配体(Hb中的配体为0?)结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
5、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、Motif (模体)：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
7、Domain (结构域)：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能，称为结构域。
8、pl (等电点)：在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，成电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
9、蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10、盐析：是将硫酸核、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
生物化学期末复习知识点
九、十四、1.合成代谢：生物体利用小分子或大分子的结构元件转变为自身大分子的过程。
分解代谢：有机营养物质通过一系列反应转变为小分子的简单物质的过程。
物质代谢：构成生物体组成成分的糖、脂、蛋白质、核酸等的合成与分解代谢。
能量代谢：伴随物质代谢产生的机械能、化学能、热能以及光能、电能的相互转化。
2.新陈代谢的特点：温和反应；逐步进行；受到调控；（生物代谢体系是长期进化中逐步形成，逐步完善的。
）3.高能化合物：水解可以释放5千卡以上自由能的化合物。
ATP是细胞内化学能的共同载体，含有高的磷酸基团转移势能。
ATP水解释放一个磷酸基团，可以释放7.3千卡自由能。
ATP是生物体内主要的高能化合物。
ATP不是能量贮存者。
4.ATP的生成：○1底物水平磷酸化：代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化，从而使ADP变为ATP。
○2氧化磷酸化：在生物氧化过程中伴随着ATP的生成代谢物被氧化时释放出的电子通过一系列电子传递体传递到O2的过程中伴随ATP的生成。
（指在生物氧化过程中伴随着ATP生成的作用。
）○3光合磷酸化：电子由光系统II传递到光系统I的过程中发生了磷酸化，这磷酸化是由光能推动，称光合磷酸化。
一对e- 从 FADH2传递到O2产生1.5分子ATP；一对e- 从NADH传递到O2 产生2.5分子ATP；5.生物氧化：生物的一切活动皆需要能。
能来源为糖、脂质、蛋白质在体内的氧化。
这些有机物在活细胞内氧化分解产生CO2、H2O并放出能的作用。
实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化还原作用。
原核细胞的呼吸链存在于质膜上，真核细胞的呼吸链存在于线粒体内膜上。
呼吸链的氧化磷酸化在线粒体内膜上进行。
十、1. α,β-淀粉酶：都能水解α-1,4苷键，但不能水解α-1,6苷键。
α-1,6葡萄糖苷酶：水解α-1,6苷键。
2.糖酵解第一阶段总结：从G开始，磷酸化，异构，磷酸化；消耗2分子ATP 。
调控点：已糖激酶，磷酸果糖激酶。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
《生物化学》知识点总结
《生物化学》知识点总结生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有 20 种。
按照侧链的性质，可分为非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸具有两性解离的性质，在不同的 pH 条件下会以不同的离子形式存在。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲，主要依靠氢键维持稳定。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，主要由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的聚合体。
3、蛋白质的性质蛋白质具有胶体性质、两性解离、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
二、核酸化学1、核酸的分类和组成核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 由脱氧核苷酸组成，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）。
RNA 由核糖核苷酸组成，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
双螺旋结构的稳定因素包括碱基堆积力、氢键和离子键等。
3、 RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的概念和特点酶是具有催化作用的蛋白质或 RNA。
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生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 .4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。
6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。
8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题分子中的碱基配对主要依赖氢键。
2.核酸的基本组成单位是核苷酸，它们之间的连接方式是磷酸二酯键。
3.碱基尿嘧啶U只存在于RNA中，碱基胸腺嘧啶T只存在于DNA中。
的二级结构是三叶草型，三级结构是倒L型。
5.某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为 35% 。
6. 核酸的紫外特征性吸收峰波长在260nm7. 在核酸中占9%-10%并可用于计算核酸含量的元素为磷元素二、简答题1.组成DNA、RNA的核苷酸有哪些？答：组成DNA的四种核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP；组成RNA的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP。
的双螺旋结构特点是什么？答DNA的双螺旋结构特点是：①DNA分子两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
②.两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，在外侧；碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对。
③.螺旋直径为2nm；相邻碱基平面距离，螺旋一圈螺距，一圈10对碱基。
④DNA双螺旋结构稳定的因素：a.氢键维持双链横向稳定性；b.碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
、tRNA、rRNA各自的功能是什么？答：mRNA的功能：蛋白质合成的直接模板。
tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
rRNA的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
4.名词解释：核酸的变性、复性答：DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
DNA复性是指：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
第三章维生素1.维生素的概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
族维生素与辅助因子的关系辅助因子通常是一些小分子有机物，常维生素衍生而来，尤其是B族维生素辅助因子的名称所含维生素转运功能 NAD+、NADP+ 维生素PP 氢原子 FAD、FMN 维生素B2 氢原子 TPP维生素B1 醛基CoA 泛酸酰基硫辛酸硫辛酸酰基钴胺素类维生素B12 烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛维生素6 氨基四氢叶酸叶酸一碳单位3. 将维生素D3羟化成2，5-羟维生素D3的器官是肝脏。
第四章酶一、名词解释1.酶：是活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。
2.酶的活性中心：在酶分子表面有必需基团组成的能和底物结合并催化底物发生反应，生成相应产物的部分区域。
3.酶原的激活：酶原是不具催化活性的酶的前体。
某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。
4.同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。
二、填空题1.酶的催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性的特点。
2.根据酶对底物选择的严格程度不同，又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。
4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性。
5.所有的酶都必须有催化活性中心。
6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。
6. 化学路易士气是巯基酶的抑制剂。
有机磷农药是生物体内羟基酶的抑制剂。
7. 含LDH1丰富的组织是心肌，含LDH5丰富的组织是肝脏。
8.酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。
三、简答题.1. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用的特点，试1-2举例说明。
答：抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性中心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物结构相似；抑制作用的部位在活性中心；抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值，以及抑制剂与酶的亲和力。
酶的竞争性抑制有重要的实际应用，很多药物是酶的竞争性抑制剂。
如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。
2.磺胺类药物作用的机理。
答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。
磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸的合成，最终导致细菌繁殖生长停止。
的重要意义答① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L 。
② Km是酶的特征性常数之一。
③ Km可近似表示酶对底物的亲和力。
④同一酶对于不同底物有不同的Km值。
一、填空题1、大多数的蛋白质都是、、、等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是。
2、蛋白质二级结构的主形式是、。
3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有、、、等非共价键和。
4、使蛋白质沉淀常用的方法有、、、。
5、核酸分和两大类。
构成核酸的基本单位是，核酸彻底水解的最终产物是、、，此即组成核酸的基本成分。
6、核酸中嘌呤碱主要有和两种，嘧啶碱主要有、和三种。
7、酶是指，酶所催化的反应称为，酶的活性是指。
8、酶促反应的特点有、。
9、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有、、、、、 10、正常情况下空腹血糖浓度为，糖的有、、，糖的正常去路有、、等，异常去路有。
11、三羧酸循环中有次脱羧次脱氧反应，共生成分子ATP，反应在中进行，三种关键酶是、、。
12、于糖酵解的终产物是，因此，机体在严重缺氧情况下，会发生中毒。
13、糖的主要生理功能是，其次是，人类食物中的糖主要是。
14、糖尿病患者，于体内相对或绝对不足，可引起性，甚至出现15、营养物质在内彻底氧化生成和，并释放能量的过程称，又称为或。
FADH216、体内重要的两条呼吸链是和，两条呼吸链ATP的生成数分别是个ATP和个ATP。
17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的经的传递交给生成的过程与磷酸化生成的过程相的作用。
18、体内生成ATP的主要方式为，其次是。
19、体内CO2是通过的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为和。
20、脂酰CoA每一次B-氧化过程包括、、、四个步骤。
生成一分子和比原来少2个碳原子的。
21、血浆脂蛋白密度分类法分、、、四种。
22、LDL、、、四种成分组成。
23、氮平衡是指，其类型有、和，健康成年人应维持氮的平衡，而生长期儿童应为氮的平衡。
※24、机体氨基酸脱氨基方式有、、三种，其中以方式为主，氨基酸脱氨基后产物有和两种，前者在体内的代谢去路有、、，后者在体内的代谢去路有、、。
25、尿素的合成实质上是机体对氨的一种方式，尿素的合成部位是，尿素的合成途径是。
每合成一分子尿素可消耗分子氨和分子二氧化碳，合成的尿素可经排泄。
26、反转录是以为模板，根据碱基配对原则，在反转录酶催化下，合成的过程。
27、冈崎片段是合成时的中间产物。
28、RNA有、和三种，它们在蛋白质生物合成中的主要功能分别是、和。
29、正常人体液占体重的，其中细胞外液占体重的，血浆占体重的。
30、K离子对心肌的兴奋性有作用，Ca离子对心肌的兴奋性有作用。
31、血钙在体内以和两种形式存在。
32、机体对酸碱平衡的调节主要依靠、、三方面的作用。
33、肾调节酸碱平衡，是通过、、三方面来实现的。
34、剧烈呕吐丢失大量胃液，可能发生中毒，严重腹泄时可能发生中毒。
35、生物转化的第一相反应是、、，第二相反应是。
36、主要在肝进行的物质代谢有、、、、。
37、粪便的颜色主要是，尿的颜色主要来自，尿三胆是指尿中、、生物化学名词1、生物化学：是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象的科学。
2、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
它是蛋白质的基本结构。
3、肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化学键称为肽键。