【配套K12】生物化学期末考试知识点归纳
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物科学《生物化学》期末复习要点
生物科学《生物化学》期末复习要点2020生物科学《生物化学》期末复习要点（仅供参考）一、生物分子结构与功能（一）生物分子的组成1、化学元素：蛋白质—N—16%核酸—P—9.9或9.4%2、基本单位：蛋白质——氨基酸（L-α氨基酸-特殊氨基酸-酸性氨基酸、碱性氨基酸-含硫氨基酸、亚氨基酸、芳香族氨基酸、必需氨基酸）——肽键、氨基酸等电点以及计算，除甘氨酸外都有旋光性核酸——核苷酸（β-C-N糖苷键）——3,5磷酸二酯键（碱基-原子定位、核糖-β-D核糖和β-D-2脱氧核糖）基本概念：碱基、核糖、核苷、核苷酸（主要是5’P-核苷酸）游离核苷酸（ATP、GTP、ADP、CTP等）特殊核苷酸（cAMP-腺苷酸环化酶催化分子内二酯键、cGMP）RNA含量：rRNA最多、tRNA稀有碱基最多、mRNA代谢最活跃序列分析：双脱氧核苷酸（核糖第2和第3碳原子脱氧）的引入+聚丙烯氨酰胺凝胶电泳脂类——重点脂肪（甘油+三个脂肪酸）磷脂（甘油与磷酸结合+极性基团）生物膜：流动镶嵌模型-磷脂双分子层为主要骨架-蛋白质决定生物膜的功能-具有流动性和选择透过性脂肪酸：饱和和不饱和之分，人体内不能合成不饱和脂肪酸（必需脂肪酸）线粒体膜：外膜通透性高，内膜通透性低，内膜向内突出增大膜表面积，利于生物代谢维生素与辅酶——分类：水溶性VB和VC-脂溶性ADEKVB1——TPP——丙酮酸脱羧酶——脚气病VB2——FMN、FAD——脱氢酶VPP——烟酸——NAD、NADP——脱氢酶VB3——泛酸——CoA、ACP——酰基载体VB6——吡哆素——PLP、PMP——转氨酶、氨基酸脱羧酶、VH——生物素——羧基载体（丙酮酸、乙酰CoA羧化酶）VB11——叶酸——一碳单位载体（磺胺类药物竞争）VB12——钴胺素—甲基转移硫辛酸——酰基载体（丙酮酸、戊二酸脱氢酶系）VC——坏血病VA——夜盲症 VD——佝偻病 VE——育酚 VK——凝血3、结构：（1）一级结构—蛋白质——氨基酸组成和序列—肽键-氨基端和羧基端肽键特征：具有双键性质，不能自由旋转，比单键短，双键长肽平面：6个原子，反式排列一级结构—核酸——核苷酸的组成和排列顺序——3,5磷酸二酯键，方向5’→3’（2）二级结构—蛋白质——α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲各种二级结构特征：重点α-螺旋：螺距、氨基酸之间距离核酸——DNA双螺旋特征（Z-DNA、B-DNA）-碱基配对原则-查伽夫规则（核糖、糖苷键、碱基连接、位置、碱基互补氢键、碱基结构）B-DNA双螺旋结构要点（反向平行、螺旋直径2nm、螺距3.4nm、螺旋一圈10对碱基、右手螺旋、大沟和小沟）稳定因素：碱基堆积力（最主要维持纵向稳定）和氢键（维持横向稳定）（3）高级结构蛋白质——三级结构—非共价力（主要是疏水相互作用）—结构域四级结构—多亚基（非共价力氢键、疏水键、盐键）变性（高级结构破坏，一级结构不变）与复性蛋白质稳定的因素（水化膜与双电层）实例：血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线以及S型的意义。
生物化学期末复习知识点总结(二)2024
生物化学期末复习知识点总结（二）引言概述:生物化学是生物学和化学的交叉学科，它研究生物体内化学成分、化学反应、代谢途径以及能量转化等。
期末复习是对学期内所学知识的总结与归纳，有助于巩固理论基础和提高解题能力。
本文将以生物化学期末复习知识点总结为主题，按照五个大点进行详细阐述，帮助读者进行有针对性的复习。
正文:一、蛋白质的结构与功能1. 蛋白质的组成：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种常见氨基酸，可以通过肽键连接成多肽链。
2. 蛋白质的一、二、三、四级结构：一级结构是由氨基酸序列决定的；二级结构包括α-螺旋和β-折叠；三级结构是通过氨基酸侧链间的相互作用形成的折叠结构；四级结构是由多个多肽链相互作用形成的复合物结构。
3. 蛋白质的功能：蛋白质广泛参与生物体内的结构支持、酶催化、运输、存储、免疫、传递信号等生命活动。
4. 蛋白质的失活与变性：高温、酸碱、氧化剂等因素都可以导致蛋白质的失活和变性。
二、碳水化合物的代谢1. 糖类的分类与特点：单糖、双糖和多糖是常见的糖类，它们具有可溶性和甜味特点。
2. 糖的代谢途径：糖类通过糖酵解和糖异生途径进行能量转化和物质合成。
3. 糖酵解的过程和产物：糖酵解包括糖的磷酸化、糖裂解和糖氧化，产生的主要产物有ATP、NADH和丙酮酸等。
4. 糖异生途径的过程和关键酶：糖异生途径是指通过非糖类物质合成糖类，关键酶有磷酸戊糖异构酶、果糖-1,6-二磷酸酶等。
5. 糖类的贮存和转运：动物体内的糖类主要以肝糖和肌糖形式储存，并通过血液转运到其他组织。
三、脂类的结构与功能1. 脂类的组成：脂类由甘油和脂肪酸组成，脂肪酸根据饱和度可分为饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸和多不饱和脂肪酸。
2. 脂类的分类与特点：脂类根据结构和功能可分为磷脂、甘油三酯、鞘脂等，具有储能、保温、保护器官等功能。
3. 脂类在细胞膜中的作用：脂类是细胞膜的主要组成成分之一，它可以调节细胞的通透性和稳定性。
4. 脂类的消化与吸收：脂类在肠道内经过胆盐乳化、胰酶水解等过程，最终被吸收到淋巴系统。
生物化学考试复习要点总结
⽣物化学考试复习要点总结⼀、蛋⽩质的结构与功能1.蛋⽩质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋⽩质的基本组成单位，除⽢氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.⼀级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋⽩质⼆级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋⽩质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋⽩质带负电，溶液pH9.蛋⽩质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及⼀级结构的改变。
⼆、核酸的结构和功能1. RNA和DNA⽔解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸⼀级结构的化学键是3′，5′-磷酸⼆酯键。
4. DNA的⼆级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA⼆级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第⼆信使。
三酶1.酶蛋⽩决定酶特异性，辅助因⼦决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、⽴体异构特异性酶活性中⼼概念:必须基因集中存在，并构成⼀定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中⼼3.B族维⽣素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值⼀般由⼀个数乘以测量单位所表⽰的特定量的⼤⼩. 对于不能由⼀个数乘以测量单位所表⽰的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的⽅式表⽰。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作⽤底物相识的物质，能与底物分⼦共同竞争酶的活性中⼼。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作⽤称酶的竞争性抑制作⽤。
抑制是可逆的，抑制作⽤的⼤⼩与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：⼰糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净⽣成ATP：2分⼦ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生化期末考点总结
生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。
祝各位考试顺利！。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学期末重点总结
生物化学期末重点总结生物化学期末重点总结两性离子：一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。
此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布（D-构型，L-构型）氨基酸的主要性质：（旋光特性、紫外吸收，两性解离）蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可辨认的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构基础上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由若干相邻的二级结构单元（α螺旋，β折叠，β转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。
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生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 .4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。
6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。
8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题分子中的碱基配对主要依赖氢键。
2.核酸的基本组成单位是核苷酸，它们之间的连接方式是磷酸二酯键。
3.碱基尿嘧啶U只存在于RNA中，碱基胸腺嘧啶T只存在于DNA中。
的二级结构是三叶草型，三级结构是倒L型。
5.某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为 35% 。
6. 核酸的紫外特征性吸收峰波长在260nm7. 在核酸中占9%-10%并可用于计算核酸含量的元素为磷元素二、简答题1.组成DNA、RNA的核苷酸有哪些？答：组成DNA的四种核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP；组成RNA的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP。
的双螺旋结构特点是什么？答DNA的双螺旋结构特点是：①DNA分子两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
②.两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，在外侧；碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对。
③.螺旋直径为2nm；相邻碱基平面距离，螺旋一圈螺距，一圈10对碱基。
④DNA双螺旋结构稳定的因素：a.氢键维持双链横向稳定性；b.碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
、tRNA、rRNA各自的功能是什么？答：mRNA的功能：蛋白质合成的直接模板。
tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
rRNA的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
4.名词解释：核酸的变性、复性答：DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
DNA复性是指：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
第三章维生素1.维生素的概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
族维生素与辅助因子的关系辅助因子通常是一些小分子有机物，常维生素衍生而来，尤其是B族维生素辅助因子的名称所含维生素转运功能 NAD+、NADP+ 维生素PP 氢原子 FAD、FMN 维生素B2 氢原子 TPP维生素B1 醛基CoA 泛酸酰基硫辛酸硫辛酸酰基钴胺素类维生素B12 烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛维生素6 氨基四氢叶酸叶酸一碳单位3. 将维生素D3羟化成2，5-羟维生素D3的器官是肝脏。
第四章酶一、名词解释1.酶：是活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。
2.酶的活性中心：在酶分子表面有必需基团组成的能和底物结合并催化底物发生反应，生成相应产物的部分区域。
3.酶原的激活：酶原是不具催化活性的酶的前体。
某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。
4.同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。
二、填空题1.酶的催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性的特点。
2.根据酶对底物选择的严格程度不同，又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。
4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性。
5.所有的酶都必须有催化活性中心。
6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。
6. 化学路易士气是巯基酶的抑制剂。
有机磷农药是生物体内羟基酶的抑制剂。
7. 含LDH1丰富的组织是心肌，含LDH5丰富的组织是肝脏。
8.酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。
三、简答题.1. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用的特点，试1-2举例说明。
答：抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性中心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物结构相似；抑制作用的部位在活性中心；抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值，以及抑制剂与酶的亲和力。
酶的竞争性抑制有重要的实际应用，很多药物是酶的竞争性抑制剂。
如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。
2.磺胺类药物作用的机理。
答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。
磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸的合成，最终导致细菌繁殖生长停止。
的重要意义答① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L 。
② Km是酶的特征性常数之一。
③ Km可近似表示酶对底物的亲和力。
④同一酶对于不同底物有不同的Km值。
一、填空题1、大多数的蛋白质都是、、、等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是。
2、蛋白质二级结构的主形式是、。
3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有、、、等非共价键和。
4、使蛋白质沉淀常用的方法有、、、。
5、核酸分和两大类。
构成核酸的基本单位是，核酸彻底水解的最终产物是、、，此即组成核酸的基本成分。
6、核酸中嘌呤碱主要有和两种，嘧啶碱主要有、和三种。
7、酶是指，酶所催化的反应称为，酶的活性是指。
8、酶促反应的特点有、。
9、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有、、、、、 10、正常情况下空腹血糖浓度为，糖的有、、，糖的正常去路有、、等，异常去路有。
11、三羧酸循环中有次脱羧次脱氧反应，共生成分子ATP，反应在中进行，三种关键酶是、、。
12、于糖酵解的终产物是，因此，机体在严重缺氧情况下，会发生中毒。
13、糖的主要生理功能是，其次是，人类食物中的糖主要是。
14、糖尿病患者，于体内相对或绝对不足，可引起性，甚至出现15、营养物质在内彻底氧化生成和，并释放能量的过程称，又称为或。
FADH216、体内重要的两条呼吸链是和，两条呼吸链ATP的生成数分别是个ATP和个ATP。
17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的经的传递交给生成的过程与磷酸化生成的过程相的作用。
18、体内生成ATP的主要方式为，其次是。
19、体内CO2是通过的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为和。
20、脂酰CoA每一次B-氧化过程包括、、、四个步骤。
生成一分子和比原来少2个碳原子的。
21、血浆脂蛋白密度分类法分、、、四种。
22、LDL、、、四种成分组成。
23、氮平衡是指，其类型有、和，健康成年人应维持氮的平衡，而生长期儿童应为氮的平衡。
※24、机体氨基酸脱氨基方式有、、三种，其中以方式为主，氨基酸脱氨基后产物有和两种，前者在体内的代谢去路有、、，后者在体内的代谢去路有、、。
25、尿素的合成实质上是机体对氨的一种方式，尿素的合成部位是，尿素的合成途径是。
每合成一分子尿素可消耗分子氨和分子二氧化碳，合成的尿素可经排泄。
26、反转录是以为模板，根据碱基配对原则，在反转录酶催化下，合成的过程。
27、冈崎片段是合成时的中间产物。
28、RNA有、和三种，它们在蛋白质生物合成中的主要功能分别是、和。
29、正常人体液占体重的，其中细胞外液占体重的，血浆占体重的。
30、K离子对心肌的兴奋性有作用，Ca离子对心肌的兴奋性有作用。
31、血钙在体内以和两种形式存在。
32、机体对酸碱平衡的调节主要依靠、、三方面的作用。
33、肾调节酸碱平衡，是通过、、三方面来实现的。
34、剧烈呕吐丢失大量胃液，可能发生中毒，严重腹泄时可能发生中毒。
35、生物转化的第一相反应是、、，第二相反应是。
36、主要在肝进行的物质代谢有、、、、。
37、粪便的颜色主要是，尿的颜色主要来自，尿三胆是指尿中、、生物化学名词1、生物化学：是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象的科学。
2、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
它是蛋白质的基本结构。
3、肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化学键称为肽键。