蛋白质的改性
大豆蛋白的改性技术研究进展
收稿日期:2008-05-23基金项目:教育部高校博士点基金资助项目(20070561059)。
作者简介:杨晓泉(1965—),男,华南理工大学轻工与食品学院副院长,华南理工大学食物蛋白工程研究中心主任,教授、博导,主要研究方向:植物蛋白质改性及分离。
大豆蛋白的改性技术研究进展杨晓泉(华南理工大学食物蛋白工程研究中心,广东广州510640)摘 要:系统阐述了大豆蛋白的功能特性及其物理改性、化学改性及酶法改性技术研究进展,并探讨了蛋白质改性技术在大豆蛋白加工业中的应用前景。
关键词:大豆蛋白;功能特性;改性中图分类号:T Q 936 文献标识码:A 文章编号:1674-0408(2008)03-0037-08Progress i n the Study on M od i f i ca ti on Techn i ques of Soy Prote i nYAN G X iao -quan(Research Center of Food Pr oteins,South China University of Technol ogy,Guangzhou 510640,China )Abstract:The paper syste matically revie ws the recent devel opments of the modificati on techniques in the s oy p r otein p r ocessing,including the physical,che m ical and enzy matic methods,and als o its relati on t o the functi onality of s oy p r otein .The app licati on po 2tentials of the modified s oy p r otein in s oy p r otein p r ocessing industry are als o discussed .Key words:s oy p r otein;functi onality;modificati on 我国有长达数千年的大豆食用历史,大豆蛋白一直是我国居民膳食中蛋白质的重要来源。
蛋白质改性技术的发展
蛋白质改性技术的发展摘要：本文综述了蛋白质的各种改性技术，包括物理改性、酰化作用改性、磷酸化作用改性、糖基化作用改性、酶法水解改性、共价交联作用等6种蛋白质改性技术及其最新进展。
在改变结构和功能性方面，化学法比酶法更有效，酶法改性和物理改性的安全性优于化学改性。
关键词：蛋白质；改性；技术0前言食品工业的飞速发展, 迫切需要大量具有功能特性和营养特性的蛋白质, 作为食品的原料成分或添加基料。
因此, 一方面要大力开发具有优良特性的蛋白质资源;另一方面就是要对现有的蛋白质( 尤其是植物蛋白质) 进行改造, 以满足人类的特殊要求,这就是通常意义上的改性蛋白质蛋白质的改性。
从分子水平看，改性实质是切断蛋白质分子中主链或是对蛋白质分子侧链基团进行修饰，使其氨基酸残基和多肽链发生某种变化，从而引发蛋白空间结构和理化性质改变，使蛋白功能特性和营养特性得到改善。
目前常用的蛋白质改性技术有物理改性、化学改性、酶法改性和基因工程改性等。
通过适当的改性技术，可以获得较好功能特性和营养特性的蛋白质，拓宽蛋白质在食品工业中的应用范围。
下面即是蛋白质的几种改性技术及其应用进行综述。
1物理改性所谓蛋白质物理改性是指利用热、机械振荡、电磁场、射线等物理作用形式改变蛋白质的高级结构和分子间的聚集方式, 一般不涉及蛋白质的一级结构。
如蒸煮、搅打等均属于物理改性技术。
质构化(textur izati on)也是一种物理改性，即是将蛋白质经水等溶剂溶胀、膨化后在一定温度下进行强剪切挤压或经螺杆机挤出或造粒的过程，通常用于食品加工，使蛋白质的密度降低，吸水率和保水性提高。
物理改性主要用于蛋白的增溶和凝胶。
据报道，小麦质构化蛋白产品，被切成薄片时，可吸收3倍于自重的水分，它们已成功地配用于汉堡包、咖喱调味食品、炖制辣味肉制品、油炸鸡胸脯和鸡块等制品的加工。
蛋白质物理改性的研究进展
蛋白质物理改性的研究进展一、内容概览随着科学技术的不断发展，蛋白质物理改性已经成为了研究的热点领域之一。
蛋白质物理改性是指通过物理手段改变蛋白质的结构和性质，从而提高其生物活性、稳定性以及应用性能的一种技术。
本文将对蛋白质物理改性的研究进展进行综述，重点介绍近年来在蛋白质结构解析、表面修饰、折叠工程、分子对接等方面的最新研究成果。
首先我们将对蛋白质结构解析技术的进展进行概述，随着高分辨率成像技术的发展，如X射线晶体学、核磁共振等方法的应用，人们对蛋白质结构的了解越来越深入。
此外新兴的高通量技术如单细胞测序和蛋白质组学也为蛋白质结构解析提供了新的途径。
其次我们将探讨蛋白质表面修饰技术的发展，表面修饰是一种常用的蛋白质物理改性方法，可以通过添加化学基团或改变蛋白质表面的疏水性来实现。
近年来基于酶法的低成本、高效率的表面修饰技术逐渐受到关注，并在药物传递、生物传感器等领域取得了重要突破。
接下来我们将介绍蛋白质折叠工程技术的发展，折叠是蛋白质合成过程中的关键步骤，也是影响蛋白质功能的重要因素。
通过基因编辑技术，研究人员已经成功地实现了对某些关键氨基酸序列的精确操控，从而促进了折叠过程的优化。
此外基于计算生物学的方法也在折叠设计中发挥着越来越重要的作用。
我们将讨论蛋白质分子对接技术的发展及其在药物研发中的应用。
分子对接是一种模拟蛋白质与配体相互作用的过程，旨在预测药物分子与目标蛋白之间的结合模式。
近年来基于机器学习和人工智能的方法使得分子对接更加高效和准确，为新药研发提供了有力支持。
蛋白质物理改性技术在生物医学领域具有广泛的应用前景，通过对蛋白质结构解析、表面修饰、折叠工程和分子对接等方面的研究进展进行梳理，我们可以更好地理解这些技术的原理和应用价值，为未来的研究和实践奠定基础。
1. 蛋白质物理改性的研究背景和意义；蛋白质物理改性是一种通过物理手段改变蛋白质结构和功能的方法，它在生物医学、食品工业、材料科学等领域具有广泛的应用前景。
蛋白质的挤压组织化改性--大豆蛋白在挤压过程中的物理,化学变化
蛋白质的挤压组织化改性--大豆蛋白在挤压过程中的物理,化学
变化
挤压组织化改性是一种利用挤压力（压力）来改变蛋白质结构的技术。
它可以改变蛋白质的形状，从而改变它们的性质和用途。
大豆蛋白是一种常见的蛋白质，它可以通过挤压组织化改性来改变它的物理和化学特性。
挤压组织化改性可以改变大豆蛋白的结构，从而改变它的性质和用途。
挤压可以使大豆蛋白的结构变得更加紧凑，从而增加它的热稳定性，减少它的水分吸收能力，并增加它的溶解性。
此外，挤压还可以改变大豆蛋白的微观结构，从而改变它的口感和口感特性。
此外，挤压组织化改性还可以改变大豆蛋白的化学特性。
挤压可以减少大豆蛋白的抗氧化能力，从而延长其保质期。
此外，挤压还可以改变大豆蛋白的游离氨基酸含量，从而改变其核酸结构，影响其生物活性。
因此，挤压组织化改性可以改变大豆蛋白的物理和化学特性，从而改变它的性质和用途。
挤压可以改变大豆蛋白的结构，增加它的热稳定性，减少它的水分吸收能力，改变其口感特性，延长其保质期，改变其核酸结构，从而影响其生物活性。
人工合成蛋白质的改性与应用研究
人工合成蛋白质的改性与应用研究近年来，随着生物技术的不断发展，人工合成蛋白质逐渐成为了热门研究领域之一。
对蛋白质的改性与应用研究，也无疑成为了该领域的重要课题之一。
一、蛋白质的定义与合成蛋白质是一类高分子有机化合物，由20种不同的氨基酸按照特定的顺序组成，并在折叠过程中形成了复杂的三维空间结构。
在生物过程中，蛋白质扮演着重要的角色，常用于催化反应、传递信号等方面。
对蛋白质的合成与改造，也为细胞的正常生长和发育提供了必要的支持。
目前，人工合成蛋白质主要采用的方法是基于基因工程的技术。
研究者通过对目标蛋白质编码的基因进行人为操作，改变其DNA序列，并通过培养宿主细胞进行转录和翻译等环节，最终得到所需的蛋白质。
二、蛋白质的改性研究蛋白质的改性是指对蛋白质基础结构进行不同形式的加工和操作，以改变其原有的性质和特征。
例如，对蛋白质进行修饰可以增强其稳定性、提高其化学反应的速率、改变其溶解度和聚集行为等等。
改性蛋白质的应用广泛，既涉及到化学、生物、医学等多个领域。
主要的蛋白质改性包括以下几种：1. 磷酸化修饰磷酸化可以改变蛋白质的结构和功能，例如提高蛋白质的催化活性和稳定性等。
以酪蛋白为例，经过磷酸化后可以作为一种增强营养价值的食品添加剂。
2. 糖基化修饰糖基化也是一种常见的蛋白质改性方式。
当蛋白质表面上出现特定的糖类化合物时，可以增加其抗氧化性和稳定性，提高其生物学活性。
例如，胰岛素可以通过糖基化修饰，改变其半衰期，从而实现长效药效。
3. 前体蛋白修饰前体蛋白修饰是指对于某些蛋白质，其原型不具备活性，只有经过相关的修饰和加工才能获得功能性。
例如，抗凝血酶是一种前体蛋白，需要在体内受到多重酶解作用才能转化为活性物质。
4. 交联修饰交联修饰可以增加蛋白质的结构强度和稳定性，从而提高其在复杂环境下的应用能力。
例如，交联氨基酸的人工合成可以实现粘附剂、药物释放、细胞载体等多种生物医学功能。
三、蛋白质的应用研究由于人工合成蛋白质的改性具有广泛的应用潜力，因此，在相关领域中的应用研究逐渐深入。
食品蛋白质的表面改性及其功能性分析
食品蛋白质的表面改性及其功能性分析蛋白质是我们日常饮食中不可或缺的营养成分，不仅构成人体细胞的基础建筑物质，还参与许多重要的生物功能。
然而，蛋白质的功能性往往受到其结构和特性的限制。
为了改善蛋白质的功能性，科学家们研究和探索了各种表面改性技术。
本文将介绍食品蛋白质表面改性的方法以及改性后的功能性分析。
一、食品蛋白质表面改性方法：1. 外源酶法：外源酶法是通过加入特定的酶，例如蛋白酶或糖酶，来修饰蛋白质的表面。
这些酶能够切割蛋白质的特定位点，改变其结构和功能。
例如，经过蛋白酶处理的酪蛋白会形成新的功能性肽段，具有抗菌、抗氧化等活性。
2. 化学修饰法：化学修饰法通过引入化学试剂，如酸、碱、醇等，改变蛋白质的表面性质。
这些试剂能够与蛋白质发生化学反应，形成新的化合物。
例如，酰化反应可以引入酯基到蛋白质表面，增加其亲油性，改善其可溶性。
3. 表面覆盖法：表面覆盖法通过在蛋白质表面形成一层物质，来改变其特性。
这些物质可以是低分子量聚合物、界面活性剂或纳米材料等。
例如，通过将蛋白质包覆在纳米颗粒表面，可以增加其稳定性、抗氧化性以及药物传递能力。
二、表面改性后的功能性分析：1. 生理活性：改性后的蛋白质通常具有更好的生理活性。
例如，改性后的大豆蛋白质经过胶酶处理后，具有更好的抗氧化能力，有助于提高人体的免疫功能和抗衰老效果。
2. 膨胀性和乳化性：蛋白质的表面改性可以增强其膨胀性和乳化性，提高食品的口感和品质。
例如，羟丙基化改性的麦胚蛋白在酸性环境下膨胀性更强，可以用于制备乳酸饮料和果冻等。
3. 稳定性：蛋白质的表面改性还可以提高其热稳定性和储存稳定性。
通过化学修饰或表面包覆，蛋白质的空间结构得到保护，从而改善其抗高温和抗氧化的能力。
4. 载药性：蛋白质的表面改性可以使其具有良好的药物载体性质。
例如，通过电化学改性，可以在蛋白质表面引入药物，实现靶向传递和缓释释放，提高药物的效果和生物利用度。
综上所述，食品蛋白质的表面改性是一种重要的方法，可以改善蛋白质的功能性和应用价值。
天然蛋白质改性及其在功能性纺织品整理中的应用
电处加第电期(电997) JOURNAL OF TIANJI N I NST ITU TE OF Vol.电处 No.电(电997) TEXT ILE SCI ENCE AND TECHNOLOGY SUM No. 52 天然蛋白质改性及其在功能性纺织品整理中的应用约卡尔.帕克 山越利夫 堀照夫 (福井大学) (大冢化药有限公司) (福井大学)摘 要 本文尝试了用疏水双官能团试剂,主要是2,4甲苯二异氰酸酯(TDI)对天然蛋白质进行改性.这种改性蛋白质在有机溶剂比如二甲基甲酰胺(DMF)中有相当好的溶解性,对疏水性的合成纤维有一些亲和力,并有较高的热稳定性.文中说明了改性蛋白质的制取方法及其化学和物理化学性质,讨论了改性蛋白质对纺织品整理的效果,涉及到透湿性、分散染料染常规涤纶织物中的染料泳移现象的减少,在湿度大的空气中织物表面露水的减少等等.重要的是:改性蛋白质可用来对疏水性合成纤维进行整理,赋予其吸湿性,透湿性,自然手感,防止染料泳移等性能.关键词 天然蛋白质,改性,涤纶纤维分类号 TS电95.9Modification of natural proteins and their applicationfor functional textile finishingJoocheol Park(a) Kazuo Yamakoshi(b) Ter uo Hor i(a)(a)Facu lty of Engineering,Fuku i U nivers ity,3-9-电B u nkyo,Fu kui9电0,Japan)(b)Ots uka Ch emical Co.Ltd.,4处3Kagasuno Kawauch i,T okus hima77电-0电,Japan)Abstract In this study an attempt has been done to modify natural proteins with hydr ophobic bifunctional reagent,mainly2,4-toluene diisocyanate(T DI),so that the modified proteins get consider able solubility in or ganic solvents such as dimethyl-formamide(DMF),some affinity against hydr ophobic synthetic fibers,and higher thermal stability.The prepar ation method as well as some chemical and physico-chemical properties of modified proteins have been shown and the effectiveness of the modified proteins for textile finishing has been discussed,relating to the moisture permeability,reduction of dyestuff migration from regular polyester fabrics dyed with disperse dyes,reduction of dew production on the fabr ic surface in the humidy atmosphere and so on.Of interest if that the modified pr oteins can be applied for the finishing of hydrophobic synthetic fibers,to give them some functional properties such as moisture absorbability and per meability,natural handling pr operty,prevent-ing effect of dyestuff migration and so on.Keywords natural pr otein,modification,polyester收稿日期:电99处—电电—电5;堀照夫,男,日本福井大学工学部教授.—电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 0 Introduct ionSynthetic fibers including polyacrylonitr ile,polyamides and polyester s have a number of advantages like high producibility,high strength,structural evenness and lightness.Howev-er,they show many disadvantages too,as like too much high hydr ophobicity,relatively poor dyeability,electrostatic property and so on.Several attempts have been done to overcome the disadvantages of hydrophobic synthetic fibers,for example,by mixing or grafting some hydrophilic second components in and on polymers[电～5].Recently,new techniques,applying some natur al proteins such as colagen, silk sericin and gelatin onto the synthetic fibers,are worth noting,considering the fact that natural protein fibers such as silk and wool have many excellent proper ties,such as warmth, soft touch,moisture adsorption/release pr operty,no static electricity and so on.Normaly they are fixed on the fiber surfaces using some binders.As an alternative method,applying natural proteins to overcome the disadvantages of synthetic fibers,we are planning to make natural feel fibers spun from the mixtures of synthetic polymers and natural proteins.In this study an attempt has been done to modify natur al proteins with hydr ophobic bi-functional reagent,mainly2,4-toluene diisocyanate(TDI),so that the modified pr oteins get considerable solubility in or ganic solvents,some affinity against hydr ophobic synthetic fibers,and higher thermal stability.The prepar ation method as well as some chemical and physicochemical properties of modified proteins have been shown and the effectiveness of the modified pr oteins for textile finishing has been discussed,relating to the moisture permeabil-ity,r eduction of dyestuff migration from polyester fabrics dyed with disperse dye,reduction of dew production on the fabric surface in the humidy atmospher e and so on.电 Experiment al电.电 Mater ialsEgg white(EW),milk whey(MW),and gelatin used as natur al proteins wer e pur chased as powder for m from Q.P.Co.,Ltd,Meiji milk Product Company Inc.and Nitta gelatin Co.,Ltd.respectively.MW is usually prepared from milk by removing fat and casein.It was further diluted,ionexchaged,concentrated with ultrafiltration and dried for our pur-pose.EW was diluted with water three times,centrifuged,dialyzed,and dried.Gelatin was used without further treatment.All other r eagents were chemical gr ade available commer cially and wer e used without further purification.电.2 Modification of natur al pr oteinsFor modification of proteins a crosslinking agent,TDI was chosen,which has a relative-ly high hydrophobicity.Appr opr iate amounts of natural protein was dissolved in电L distilled ——2water,(concentrations are given in T able电),and the solution was stirred for30min at 95℃.In order to improve the reactivity of amino groups with crosslinking agent,pH value of the protein solution was adjusted to电2with sodium hydr oxide.On the other hand,a giv-en amount of TDI shown in T able电was dissolved in200g chloroform.T hen the TDI solu-tion was added to the aqueous protein solution.T he volume ratio of protein solution to T DI solution was7.5to电.T he amount of TDI in the reaction system was varied to obtain the modifid proteins with different degrees of cr osslinking.T he mixed solution was vigorously stirred with mechanical stir rer during crosslinking reaction for2h at45℃.After then the solution was held for处h at room temperature,to be separ ated into water and chlor oform phases.The chlor oform phase was removed at this step.When the pH value of the water phase was adjusted to isoelectric point of the proteins between pH3.5and4.0,depending on the sort of protein,with citric acid,the crosslinked pr otein was precipitated.It was then fil-tr ated thr ough sintered glass frit and the filtrate was freezedried.By this method,modified milk whey(mMW),modified egg white(mEW)and modified milk whey/gelatin mixture (mMW/G)wer e obtained.If necessary,crosslinked pr oteins were ethylated with diethyl sul-fate in pH电2for电2h at25℃befor e pH adjusting of water phase,in order to improve their surface hydrophobicity furthermore.Crosslinking reaction of proteins with TDI was followed by monitoring the U V absorp-tion spectra of the water phase at250nm,which is absorption maximum of TDI.Table电 Som e properities of modified Protein sNo.Protein(g)T DI(mmol)M olecular Weight×电0-4Solubility in DMF(O. D.at处00nm)Fluorescence Intens ity(%)电23 4 5处* 7 8 9电0**电电电2电3电4电5电处电7EW30MW40MW/G(9/电)30-5电0305050电00-5530电00-5电050电00处.电2处.电33.电处5.0电处电.555.9电98.7-----3.33.74.9电4.3电5.02.02.02.00.0350.0280.电2处0.0302.0电.770.0050.0050.0032.02.00.03电0.0230.02处28.738.745.电55.55处.电52.2处2.处电3.2电电.52处.5电2.8电9.电8.4电3.9电3.处4电.电42.8 *Sample No.处was obtain ed in pilot s cale.T he others were in laborator y s cale. **Sample No.电0was ethylated wlth diethyls ulfonate after cross link ing reaction.电.3 Pr operties of modified proteins电. 3.电 Acid-base titration of proteins电0g/L MW and mMW dissolved in电M NaOH aqueous solution were titrated with电N HCl at20℃. 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 电. 3.2 Molecular weightMolecular weight of proteins was measur ed by HPLC/GC-LALLS method,using Toso HPLC model LS8000,which is available for molecular weight measurement of high molecu-lar weight proteins[7,8]. The eluting solution was0.电M phosphate buffer solution including 0.电M NaCl and the flow rate was0.8mL/min.T he column used was T SK gel G处000PW and T SK gel G3000PW.Detection was carried out at280nm.电. 3.3 Amino acid contentAmino acid content of EW and mEW was determined by usual method using a Shimadzu amino acid analysis system LC-处A.电. 3.4 SolubilitySolubility of pr oteins in dimethylformamide(DMF)and water was evaluated as tur bidi-ty by measuring optical density of3%pr otein solution at处00nm.Before measurments,each pr otein sample was dissolved in DMF or water,stirred for电2h at70℃.电. 3.5 Surface hydrophobicitySurface hydrophobicity of proteins was measured by using fluor escence probes,电-anili-no-8-naphthalene sulfonate(ANS)accor ding to the method of Kato and Nakai[9].Each pr otein was dissolved in0.05N NaOH solution(3wt%).The solution(3ml)was serially diluted with0.电M phosphate buffer(pH7)to make the pr otein concentr ation0.03wt%. Then电5L L ANS(8.0mM/0.电M phosphate buffer,pH7)solution was added,and the solu-tion was held at room temperature for2h.Fluorescence intensity(FI)was measured with a Shimadzu fluorescence spectrophotometer at wavelengths(K ex=390nm,K em=470nm).T he FI reading was standardized by adjusting the reading of the spectrophotometer to0%for ANS in phosphate buffer and电00%full scale for ANS in methanol.电.4 Application of modified proteins on textile fabr ics电. 4.电 Moisture permeability of urethane/modified protein composite membrane Urethane resin for fabrics coating was mixed with mMW or mEW using DMF as dilu-ent.The mixture was coated on polyester fabrics by stainless roller and then the fabrics was treated in an oven at appropriate temper ature.T he moisture permeability of the treated fab-rics was evaluated by means of JIS Z0208.电. 4.2 Dyestuff migration from polyester fabrics dyed with disperse dyes and then coated by urethane resin.Polyester taffteta dyed with Disper se Red电5(5%owf)was coated with urethane,ur e-thane/mMW or urethane/mEW.Such treated fabrics was superposed with not-dyed but urethane-treated fabrics,and the assemble was treated under pr essure(～5kg/cm2)at 电50℃for5min.The dyestuff migration was evaluated by measuring the color depth of the superposed undyed fabrics.电. 4.3 Prevention of dew production on the fabricsUsing the equipment shown in Fig.电the dew production pr operty was tested.T he treated fabrics was set over water bath of45℃,and the bath was placed in a conditioning ——4vessel of 处0%RH and 电0℃.T he amount of water condensed on the fabrics was measured by weighting the fabrics before and after conditioning .电. 4.4 Moisture adsorption and desor ption of modified proteinsThe modified protein powder was fir st dryed absolutely and placed in a conditioning ves-sel of 90%RH and 40℃.T he weight change was followed for 电hr .After that the powder was moved to dry state in a desiccator and then the weight of powder was again measured a-gainst time.Same measurements were done also for the urethane or urethane/modified pro-tein coated polyesterfabrics.Fig .电 Measur ements of water condensation on the urethan e /modif ied protein membrane cover ing a water bath of 45℃,wh ich is placed in a con ditioning vessel (处0%RH ,电0℃).2 Results and discussionIn reaction of protein and TDI in alkali con-dition ,free amino groups of the protein reactwith TDI to yield the urea bond .Also it is possi-ble to form urethane bond by reaction of hydrox-yl groups of the pr otein and T DI.In our study ,an excess of T DI was used as compar ed with theamount of free amino groups and hydroxylgr oups of pr otein,because T DI can react withwater molecule too.Fig .2shows the UV absor ption spectra ofthe water phase solution diluted to one thou-sandth in the MW/TDI (40g/电00mmol)reactionsystem as a function of reaction time .There wasno peak at 250nm,corr esponding to the maxi-mum absorption of T DI,before the reaction (time t=0).On the other hand,the peak at this wavelength increased with reaction time up to 2h .From this spectral change it is clear that TDI was introduced in MW during the reaction,and that all TDI molecules reacted in ca .2h .Fig.3 shows the acid/base titration cur ves of MW and mMW prepared fr om MW/T DI (40g/电00mmol)solution .The dissociation constants pK a2,corr esponding to the dissocia-tion of carboxyl groups of MW and mMW wer e approximately same (pK a2.MW = 5.处,pK a2.mMW =5.4),which suggests that the amount of car boxyl groups in MW did not change during the crosslinking reaction.On the other hand,the value of pK ai ,corresponding to the dissociation of amino gr oups of MW and mMW were 3.8and 2.0,respectively.T his means that although the amount of free amino groups in MW decreased by cr osslinking,a large number of free amino groups still exsist in mMW .From this it can be said that mMW retains the same properties of its raw protein as like amphoteric and hydrophilic properties.In addi-tion ,isoelectric point (pl )of mMW calculated according to the relation pl =(pKa 电+pKa 2)/2,was 3.7,this was in accord with the pH ,at which the product was precipitated from wa- 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期Fig .2 UV adsorption sp ectra of th e water phase s olu -tion diluted to on e thousandth in th e MW /TDl (40g /电00mmol )r eaction system at various reaction times :from bottom to top ;0min ,30min ,处0min ,90min ,电20min and 电50min .ter phase after crosslinking reaction.Fig .4 shows the content (a )of amino acidper 电g EW and mEW prepared from EW/T DI(30g/电00mmol),as well as content ratio(b).Itcan be concluded that mEW consisted of 处5wt %amino acid and 35wt %T DI from the result thateach amino acid contents,except tyrosine con-tent,of EW was ca.35wt%lower than that ofmEW .It could be possible that so much TDI in-tr oduced in proteins ,because not only monomolecular T DI but also multimolecular TDI,which can be formed by reaction between iso-cyanate groups of T DI and amino groups formedpr eviously by reaction between TDI and water ,can reacts with the amino groups and hydr oxygr oups .On the other hand ,the r atio of eachamino acid content against total amino acid con-Fig .3 Acid /base titr ation curve of MW and mMW pr epared from MW /TDl (40g /电00mmol )solution :MW (●);mMW (○).tent was almost the same as that of raw protein.Thereby mEW is expected to have the character-istic proper ties of its raw proteins EW .In caseof tyrosine,which includes ar omatic componentand therefore is hydrophobic,its content ratiobecame higher after crosslinking reaction .Itsuggests that hydrophobic amino acid has low re-actibility with T DI than hydr ophilic amino acid.Molecular weight and surface hydrophobici-ty (FI )of modified proteins determined by GPCmeasurements and by fluorescence intensity mea-surements,respectively,were summerized inTable 电.T he var iation of them against TDI con-centration is shown in Fig .5.Both the molecularweight and FI value of modified proteins in-creased with an incr ease in TDI concentration.Each TDI molecule can not only cr osslink mor e than two protein molecules ,but also r eact with only one amino or hydr oxy group .In the latter case,another isocyanate gr oup can react with water to produce carbamic acid gr oup,which decarboxylate with extreme ease to give an amino gr oup (Scheme 电).On the other hand ,increasing rate of molecular weight in the case of mEW was definitely higher than that in the case of mMW /G .T his r esult can be ascribed to the properties of their raw pr oteins,that is to say,EW has high reactivity with T DI than MW/G.FI value of modified —处—电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 pr oteins increased with increasing T DI concentration and reached to a saturation value.It is considered that the FI value increased owing to the T DI intr oduction in proteins especially onto their molecular surfaces,the increase of molecular weight and the structural change.Even though the r eaction reached saturation ,the FI value increased slightly due to the inter-molecular reaction .On the other hand ,the FI value of mEW was higher than that of mMW /G ,in spite of their r aw proteins represent rever se value .T his can be explained by its high increase in molecularweight.Fig .5 The relation belween TDl con cen tr ation and molecu -lar weigh t an d sur face hydrophobicity of m odified pr oteinsmEW and mM W /G :Mw of mEW (■);Fl of mEW (□);Mwof m MW /G (●);Fl of mM W /G (○).Fig .处 The solubility of M W and mMW prepared from MW /TDl (40g /电00mmol )solution in DMF an d water at var ious pH :mMW in DM F (●);mM W in water (○);MW in water (□).— 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 Scheme电Reaction schm e of pr oteins with TDI From table电,it is clear that pr oteins became to be soluble in DMF when molecular weight and surface hydrophobicity incr eased by crosslinking with T DI.However,the values of molecular weight and FI value must be increased simultaneously to above a certain values depending on its raw protein,in order to become soluble in DMF.For example,the cr osslinking reaction conditions of sample numbers5and处are quite the same,except the r e-action scale;i.e.the former was carried out in laborotary scale and the latter in pilot scale. The FI values of them were almost the same,but the molecular weight of the for mer was about three times higher,compared with that of the latter.Due to this difference the former have high solubility in DMF but the latter low solubility.From this result,the modified pro-teins in case of EW seem to be soluble in DMF when its molecular weight is above处5×电04, and FI value is above55%.For other example,the FI value of the sample number电0which obtained by the additional ethylation of the sample number9,increased2.5times after ethy-lation.Under the assumption that the molecular weight of both was the same,owing to the difference of FI value,these two modified proteins repr esented different solubility in DMF, one was dissolved well and the other didn′t dissolved at all.Fig.处shows the change of solubility of MW and mMW in DMF and in water with differ-ent pH value.In case of DMF,the represented pH value means pH value of water phase ad-justed after crosslinking reaction.T he natural protein MW was insoluble in DMF at all,but soluble in water in all pH r ange besides pH4～5,which was in accord with that isoeletric point of MW is4.7(Fig.3).While due to the modification,the modified protein mMW was soluble in DMF at the pH value below4as well as in water at the pH value above处.Fr om above results,it can be expected that modified proteins can be mixed with or ganic solvent soluble hydrophobic synthetic polymers in organic solvent system and to be available in appli-cation,as like surface treatment,to synthetic fibers in aqueous system.Adsorption and desor ption proper ties of moisture on mG powder fr om dr y state to wet state(90%RH at40℃)wer e shown in Fig.7.It is interesting that ca.50%of equilibrium adsorption amount(～40wt%)was reached in5min and that the desorption rate is also r ela-tively high.In the case of mMW and mEW the equilibrium amount of moisture adsorption was found to be a little smaller than that of mG,but the rate of desorption of moisture was much accelerated.T he equilibrium amounts of moisture adsorption in the cases of modified pr oteins wer e higher than those of collagen par ticles(ca.电0%)and sericin powder(ca.电7%).——8Fig .7 M oistu re adsorption of mG powder from dr y s tateto wet (90%RH ,40℃),an d desorption to dr y state .Fig .8 Effect of additive modified p rotein s on mois tur e permeability of ur ethane m embr an es (□:Ure on ly ,●:containing 电0%mEW -G ,ø:containg 电0%,MW -G ). Some typical effects of the addition of the modified proteins on the moisture permeability thr ough urethane membranes are shown in Fig .8.T he moistur e per meability which is well known to be dependent on the membrane thickness increased significantly by mixing 电0%modified proteins such as mEW-G and mMW-G in the usual urethane membrane.Fig .9 Equilibrium water adsorption (a )and amounts of water conden sed on various k inds of mem branes (b ).obtain ed b y them ethod p res ented in Fig .电.Fig .9shows the results of themoisture adsorbability and the dewpr oduction proper ty of the urethanemembranes containing modified pro-teins.T he weight of dew produced onthe fabr ics measur ed in a manner de-scribed in experimental section de-creased considerably by mixing only 3parts of mEW or mMW in urethaneresin,while the equilibr ium moistur eadsorption was increased by mixing themodified proteins.The effect of modified proteins onpr event of dyestuff migration fr omdyed and ur ethane coated polyester fab-rics was evaluated in terms of a value inthe L *ab color measuring system.Sig-nificant effect was found in that case,in which the dyed polyester fabr icstreated with modified protein solution by pad -cure(Continued on page 2电) 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期 胁田登美司:电处理在纺织品加工中的应用 第电处加 第电期9 Lee M,Wakida T.Sen’i Gak kaishi,电992,48:处99电0 Ryu J,Kawamura H,Wakida T,Lee M.Sen’i Gak kaishi,电992,48:2电3电电 Goto T,Wakida T,Nak anishi T,Ohta.Y Sen’i Gakkaishi,电992,48:电33电2 Okax aki S,Kogoma M.Kogyo Kanersu,电992,27:5电3 Yok oyamaT,Kogoma M,M or iwaki T,Okaxaki S.J Phys D ApplPhys,电990,23:电电25电4 Kanazawa S,Kogoma M,Moriwaki T,Okazzak i S.J Phys D Ap pl Ph ys,电988,2电:838电5 Yok oyama T,Kogoma M.Kan azawa S,Moriwaki T,Okazak i S.J Phys D App l Ph ys,电990,23:374电处 Wakida T,T ok ino S,NIu S,Kawamura H,Sato Y,L ee M,U chiyama H,lnagak i H.T ex t Res J,电993,处3:433电7 Wakida T,Tokino S Niu S,Lee M,Uch iyama H,Kanek o M.T ext Res J,电993,处3:438电8 Koo K,Wakida T,Kawam ura H,Ueda M.Sen’i Gakkaish i,电992,48:372电9 Koo K,Wakida T,Sato Y,Paku P,Kimu ra T.Sen’i Gakk ais hi,电993,49:电3720 Kobayash i S,Wak ida T,Niu S,Hazam a S,Ito T,Sasaki Y.J Soc Dyers Colour,电995,电电电:722电 Kobayash i S,Wak ida T,Niu S,Hazam a S,Doi C,Sas ak i Y.J Soc Dyers Colou r,电995,电电电:电电电(Continued on page9)method and then coated with urethane resin,while the effect was not enough,when the dyed fabrics were coated with modified protein/ur ethane resin mixture.3 ConclusionA new attempt to make proteins soluble in organic solvents as like DMF was successful. It was found that the pr oteins became to be soluble in DMF as molecular weight and sur face hydr ophobicity increased by crosslinking with TDI.The amino acid content ratio of modified pr oteins was the same as that of raw proteins and modified proteins have the same properties of its raw proteins as like amphoteric and hydrophilic pr operties.It was found that the modified pr oteins wer e applied for textile finishing,to give some functional proper ties such as moisture adsorbability and permeability,natural handling prop-er ty,prevent effect of dyestuff migration and so on.References电 J Chen,N Minou ra.Polymer,电994,35:28532 S Mizutani,A T ak izawa T Kinish ita Y T sujita.Text Res J,电98处,5处:3473 M Maeda,M Kimu ra,Y Hareyama.S lnoue.J Am Chem Soc,电984,电0处:2504 M Maeda,M Aoyama.S ln ou e.Makromol Chem,电98处,电87:2电375 D W Ch ung,S Higuchi,M Maeda,S lnoue.J Am Chem Soc,电98处,电08:5823处 T Hori,T Fukui,H Ts ujimura,Y Nakamura.Sen-i Gakk ais hi,电992,48:2处87 T Ono,H Kohno,S Odagir i,T T akag i.J Diary Res,电989,5处:处电8 K T anak a,T Yoshim ura,A lch ihara,K Kameyama,T Takagi.J B iol Ch em,电98处,2处电:电52049 A Kato,S Nakai.Bioch im B ioph ys Acta,电980,处24:电3—。
食品化学_蛋白质3
此方法也可以将Lys引入蛋白质，从而提高蛋白 质营养价值。
转谷氨酸酶催化蛋白质交联
Pr (C2H)2 C NH 2 + N2H (C 2 )2H Pr O
Pr(C 2)2 H C NH(C 2)2 HPr O
4.4 蛋白质在剧烈加工条件下的变化
食品中异赖氨酰丙氨酸(μg/g蛋白质)
食品名称 玉米脆片
玉米粥 墨西哥玉米饼
婴儿配方奶 牛奶炼乳 UHT牛奶 HTST牛奶 大豆分离蛋白
LAL含量 390 560 200
150-640 590-860 160-370 260-1060
0-370
食品名称 脱脂炼乳 人造奶酪
蛋清粉 酪蛋白酸钠 水解蔬菜蛋白
蛋白质与脂肪酰氯或N-羟基琥珀酰亚胺反应引入 长链脂肪酸可以有效改善乳化性质，有利形成蛋 白质聚集结构。
酰基化反应1
酰基化反应3
蛋白质的磷酸化
方法：蛋白质与三氯氧磷反应，Ser和Thr中的 羟基和Lys中的氨基可以被磷酸化。
效果：磷酸化蛋白质对钙高度敏感，并可能导致 蛋白质的聚合化。
由于N-P键在胃中可以分解，因此不会影响蛋白 质的营养价值。
食品化学
第四章 蛋白质 3
蛋白质的改性 蛋白质在加工条件下的变化
蛋白质的烷基化
方法：pH8-9条件下用碘乙酸或碘乙酰胺与氨基 或SH基反应，引入烷基。
效果：分子中正电荷减少，电子密度增大，不同 pH下的溶解性发生改变，减少二硫键交联。
方法：在还原剂存在条件下氨基被还原烷基化， 产生糖蛋白。脂肪醛酮或还原糖提供羰基。
搅打剂
酵母提取物
LAL含量 520 1070
食品加工中的蛋白质改性技术研究
食品加工中的蛋白质改性技术研究在食品科技领域中，蛋白质改性技术一直扮演着重要的角色。
蛋白质是食品中不可或缺的营养成分，对于维持人体健康起着至关重要的作用。
然而，蛋白质在食品加工过程中容易发生变性、降解等问题，导致其功能性和营养价值受到影响。
因此，研究蛋白质改性技术，改善食品加工过程中的问题，具有重要的意义。
一、蛋白质改性技术的意义蛋白质改性技术指的是通过物理、化学或生物学方法对蛋白质进行结构或功能的改变。
这种改变可以改善蛋白质在食品加工中的稳定性、水溶性、发泡性、乳化性等特性。
同时，蛋白质改性技术也可以增加食品的营养价值和功能性，拓展食品市场。
蛋白质改性技术在食品加工中起到了重要的作用。
例如，对于面制品加工，蛋白质改性技术可以增加面团的弹性和延展性，改善面食质地。
对于乳制品加工，蛋白质改性技术可以增加乳制品的稳定性和口感。
对于肉制品加工，蛋白质改性技术可以改善肉制品的水分保持性和质感。
二、蛋白质改性技术的研究方法在蛋白质改性技术的研究中，物理、化学和生物学方法是常用的手段。
1. 物理方法物理方法是通过改变蛋白质的环境条件来改变其结构和功能。
例如，利用高压和超声波可以改变蛋白质分子的构象，从而影响其溶解性和胶凝性。
利用冷冻和融化循环可以改变蛋白质的结晶形态，从而改变食品的质地。
此外，利用电场、热处理等方法也可以实现蛋白质改性。
2. 化学方法化学方法是通过改变蛋白质分子的化学结构来改变其性质。
例如，利用酶解、甲基化、酯化等化学反应可以改变蛋白质的水溶性和胶凝性。
通过交联反应可以改变蛋白质的稳定性和机械性。
此外，利用改性剂、添加剂等化学物质也可以实现蛋白质改性。
3. 生物学方法生物学方法是通过利用微生物、酵素等生物体对蛋白质进行改造。
例如，利用基因工程技术可以改变蛋白质的氨基酸序列，从而改变其结构和功能。
利用发酵技术可以产生具有特定功能的蛋白质。
三、蛋白质改性技术的应用案例蛋白质改性技术在食品加工中有着广泛的应用。
蛋白质的改性论文
蛋白质的改性摘要：介绍蛋白质的功能特性，以及物理、化学、摘要介绍蛋白质的功能特性，以及物理、化学、酶法等各种改性方法及其对蛋白质功能特性和营养安全性的影响，展望蛋白质改性的应用前景。
0 前言蛋白质具有营养功能，添加到食品中可以有效地提高产品的营养价值，更重要的是蛋白质在食品中可以体现出不同的功能特性，影响食品的感官特性，而且对食品在制造、加工或保藏中的物理化学性质起着重要的作用。
因此蛋白质广泛用于食品加工的各个领域。
但是，不少天然蛋白质的这些特性尚不突出，不能满足现代食品开发与加工的需要，往往通过特定的方法来提高其功能特性，使其应用领域更广阔。
1 蛋白质的功能特性蛋白质的功能性质主要分三类:(l)水化性质，包括水吸收及保留、湿润性、溶胀、粘着性、分散性、溶解度和粘度。
由蛋白质肤链骨架上的极性基团与水分子发生水化作用。
(2)与蛋白质一蛋白质相互作用有关的性质，包括产生沉淀作用、凝胶作用和形成各种其它结构(如蛋白质面团和纤维)。
蛋白质分子受热舒展，内部的疏水基团暴露出来，通过疏水作用(高温能提高此类作用)、静电作用(通过ca和其它二价离子桥接的)、氢键(冷却能提高此类作用)或二硫交联形成空间网状结构。
(3)表面活性，包括表面张力、乳化作用和泡沫特征。
蛋白质结构中既有亲水基又有亲油基，能够吸附在油一水或空气一水界面上，一旦被界面吸附，蛋白质形成一层膜，可阻止小液滴或气泡聚集，有助于稳定乳化液和气泡。
这些功能特性在食品中常被应用。
(4)蛋白质的功能特性与其结构有关，即氨基酸组成、排列顺序、构象、分子的形状和大小、电荷分布以及分子内和分子间键的作用。
高比例的极性残基影响肤链间相互作用、水化作用、溶解性和表面活性，疏水性相互作用在蛋白质三级折叠中相当重要，它影响乳化作用、起泡性和风味结合能力。
带电氨基酸能增强静力相互作用，起到稳定球蛋白，结合水分的作用，以及水化作用、溶解度、凝胶作用和表面活性。
琉基(SH)能被氧化形成二硫键，硫醇和二硫化物的相互转化会影响流变性。
蛋白质表面改性方法研究
蛋白质表面改性方法研究摘要：蛋白质是生命体内一种重要的有机大分子，具有多种生理功能。
然而，由于蛋白质的特殊性质，其在应用过程中存在许多限制。
为了克服这些限制，研究人员一直在探索蛋白质表面改性方法。
本文将介绍几种常见的蛋白质表面改性方法，并比较它们的优缺点，以期为蛋白质的应用研究提供参考。
1. 化学改性方法1.1 交联改性交联改性是通过在蛋白质的表面引入交联剂，使蛋白质分子之间发生交联反应，从而增加蛋白质的稳定性和机械强度。
交联改性方法常用的交联剂有戊二醛、二胺和己二酸等。
这种方法可以提高蛋白质的耐热性和耐酸碱性，在生物医学领域中被广泛应用。
1.2 改性基团的引入通过在蛋白质表面引入新的基团，可以改变蛋白质的电荷、亲水性和亲油性，从而调控蛋白质的性质。
常用的引入方法有亚硫酸氢钠氧化法、亲核取代反应和辐照改性等。
这些方法可以用于改善蛋白质的稳定性、溶解性和胶凝性能，提高其在食品、医药和材料领域的应用。
2. 物理改性方法2.1 冻干改性冻干过程是将液态蛋白质通过冷冻和真空干燥的方式转变为干燥粉末，从而改变其结构和性质。
冻干改性可以提高蛋白质的稳定性，延长其保存期限，适用于制备药物载体和保健品等。
2.2 筛选改性筛选是一种将蛋白质与筛选介质接触，通过筛选介质上的物理和化学相互作用来改变蛋白质的性质的方法。
常用的筛选介质有纳米颗粒、离子交换树脂和大分子筛等。
这种方法可以改变蛋白质的尺寸、结构和电荷状态，拓展其在分离纯化和药物输送领域的应用。
3. 生物改性方法3.1 生物分子的结合将其他生物分子（如DNA、RNA、多肽等）与蛋白质结合，可以通过特异性相互作用改变蛋白质的性质。
这种生物改性方法可以用于改善蛋白质的溶解性、稳定性和抗生物活性。
目前，一些生物改性方法已经在制备药物和开发生物传感器等领域中得到了广泛应用。
3.2 蛋白质工程蛋白质工程是通过基因工程技术，对蛋白质的氨基酸序列进行修改和调整，从而改变其结构和功能。
蛋白质磷酸化改性研究进展
• 1.3 三聚磷酸钠 STP) 三聚磷酸钠( • 三聚磷酸钠早已作为食品添加物应用于食 品工业，从毒理学的观点来看，采用STP 对大豆蛋白进行改性，是安全可行的 。 STP是与蛋白质的胺基或羟基反应的。PH < 9 时，羟基活性弱,当大豆蛋白与STP在 PH = 7～9反应时，只是胺基表现活性， 羟基不起反应。经红外光谱证实,改性蛋 白分子中新增加的磷酸根，而且这个磷酸 根是连接在氮原子上的。反应实质是赖氨 酸残基的氨基磷酸酯化反应。
1 磷酸化改性试剂种类及性质
• 1.1 磷酰氯 (POCl3) • 磷酰氯在有水或无水体系中都可使蛋白质磷酸 化。在有水体系中, 磷酰氯迅速与水反应, 反应 方程式如下: POCl3 +3H2O=H3PO4+3HCl • 由于此反应为放热反应, 且反应后使体系 pH值 大大降低,故若将磷酰氯直接加入蛋白质水溶液 中会使蛋白变性。为了避免此类问题发生,磷酰 氯通常被溶解于有机溶剂中(一般用CCl4)并逐滴 滴加到蛋白水溶液里。在整个反应过程中都要 用碱溶液调节 pH 值恒定并进行温度控制 (通常 在冰浴中进行)。
赖氨酸残基
图1
STP
大豆分离蛋白与STP 的磷酸化反应
• 1.4 环状磷酸三钠 STMP) 环状磷酸三钠( • STMP是FDA许可的食品添加剂。在碱性 环境中, 亲电性强。在与蛋白质反应时, 羟 氨酸磷酸酯化和赖氨酸氨基磷酸化的迹象 即可发生。特别是大豆蛋白中丝氨酸残基 的羟基与 STMP 发生不可逆反应, 胜过苏 氨酸残基的羟基,结果形成稳定的O-磷酸 丝氨酸和等量焦磷酸盐, 而赖氨酸残基的 ε-氨基可更有效地与STMP反应产生酸性 不稳定的ε-氨基赖氨酸磷酸酯。
• 1.2 P2O5/H3PO4 • 五氧化二磷溶解于磷酸中, 用于一些蛋白质的磷酸 化改性如αs1-酪蛋白。此反应要使蛋白质与反应 混合体系(P2O5/H3PO4)在室温下进行几天时间。比 如αs1- 酪蛋白用 P2O5/H3PO4 磷酸化, 要在室温下 反应48h左右。此磷酸化试剂是由75 g五氧化二磷 与100 g 85%的磷酸溶液混合而成。每 0.1 g干燥蛋 白需分散于10 g 反应试剂中, 于室温条件下, 在干 燥器内进行反应。溶剂要用冰水稀释, 并用 100 mol/L的NaOH中和。由于该反应条件非常剧烈, 食 品蛋白质的改性中应用较少 。
大豆蛋白改性及应用研究
大豆蛋白改性及应用研究大豆蛋白是由大豆中提取的一种优质蛋白质，具有丰富的氨基酸含量和营养价值。
然而，由于其在水中溶解度差、气味和口感不佳等特点，限制了其在食品加工中的应用。
因此，对大豆蛋白进行改性研究，以提高其溶解度、稳定性和功能性，是当前的研究热点之一。
大豆蛋白改性的方法有很多种，常用的包括酶解改性、酸碱改性、物理改性、化学改性等。
其中，酶解改性是目前应用最广泛的改性方法之一。
酶解改性通过在大豆蛋白中加入特定的酶，使其发生水解反应，并得到具有改性功能的产物。
通过酶解改性，可以调整大豆蛋白的分子结构和功能性质，从而改善其溶解度、乳化性、凝胶性等。
酶解改性可以通过改变酶的种类、酶解时间和酶解条件等来调控改性产物的性质。
比较常见的酶包括胰蛋白酶、胃蛋白酶和木质素酶等。
酶解时间和酶解条件可以影响酶解程度和产物的性质。
经过酶解改性的大豆蛋白可用于制作乳酸菌饮料、果冻、冷饮等食品，其中乳酸菌饮料中添加酶解改性的大豆蛋白可以提高其口感和稳定性。
此外，酸碱改性也是一种常用的大豆蛋白改性方法。
酸碱改性通过改变大豆蛋白的pH值，使其发生变性和溶解度的改变。
酸碱处理可以引起大豆蛋白的脱水、脱甲基化和部分水解等反应，从而改变其分子结构和功能性质。
通过酸碱改性，可以提高大豆蛋白的凝胶性、泡沫性、乳化性等。
物理改性是指通过物理方法来改变大豆蛋白的结构和性质。
比较常用的物理改性方法包括超声波处理、高压处理和电化学处理等。
这些方法可以通过改变大豆蛋白的物理状态和分子结构，进而改善其溶解度和稳定性。
物理改性还可以通过改变大豆蛋白的细胞结构和分子聚集状态，提高其乳化和凝胶性能。
化学改性是指通过化学方法来改变大豆蛋白的结构和性质。
常用的化学改性方法包括酯化、醚化、酰化、氨基化等。
通过化学改性，可以在大豆蛋白的分子中引入新的官能团，从而改变其溶解度和稳定性。
同时，化学改性还可以提高大豆蛋白的乳化和凝胶性能。
总的来说，大豆蛋白改性可以通过酶解改性、酸碱改性、物理改性和化学改性等方法来实现。
食品蛋白质改性研究
中主链 或 是对 蛋 白质分 子 侧链 基 团进 行 修饰 ，使其 氨 基 酸 残基 和 多肽 链 发生 某种 变 化 ，从 而 引发 蛋 白空 间 结 构 和理 化性 质 改 变 ，使 蛋 白功 能特 性 和营 养 特性 得
而导 致 定 向排 列 压 力的 释放 ，水 分的 瞬 时蒸 发 ，形 成 具 有耐 嚼性 和 良好 口感 的 纤维 状 蛋 白质 。将 蛋 白质溶
的几种改性技术及其应用进行综述。
液以一定速率冷却 ，会产生垂直于冷却表面的冰晶，
使 蛋 白质 定 向排 列 在冰 晶 空 隙中 而被 浓缩 。移去 水 分
中 ，酰化 降低 蛋 白质的溶解性 。反应方程 式如下 ：
中图分类号 ：Ｔ ２ １１ Ｓ０ ． ０ 前 言
文献标识码 ：Ｂ
Hale Waihona Puke 文章编号 ：１ ０ —８ ３ ２ ｌ ） ５ ０ ４ ４ １ １ （ ０ ０ ０ —０ ２ —０ ０ ２
压 、冷 冻 、电 、磁 等物 理 作 用形 式 ，改 变 蛋 白质 的高 级 结 构和 分 子 同的 聚 集方 式 。一 般 不涉 及 蛋 白质 的一 级 结构 。如 蒸煮 、搅打 等 均属 于 物理 改 性技 术 。 它具 有 费 用低 ，无毒 副 作 用 ，作 用时 间短 及 对产 品营 养性 能影 响较 小等 优点 。
可得 到结 构完 整的 蛋 白质 。
１ 物理改性
所 谓蛋 白质物 理改 性是 指利 用 机械 处理 、热 、挤
收稿 日期 ：２ １ －０ －１ ０ ３ ０ １
作者 简介 ：魏彦杰 （９ ３ １ ８ ），男，在读硕士 ， 究方向为事现代食品加工技术 与理论研 究，Ｅ ｍ ｉｗｉ ￣ｅ９ ３ ａｏ． ｒ ｃ 研 — ａ：ｅ ａ ｉ ８＠ｙｈ ｃ ． ｌ ｙ １ ｏｏ ｎ ｎ
发酵过程中乳酸菌对黄豆蛋白改性的研究
发酵过程中乳酸菌对黄豆蛋白改性的研究发酵是一种广泛应用于食品加工和工业生产的过程，其在提高食品质量、改善口感以及增强食物营养价值等方面具有重要作用。
乳酸菌是常见的发酵菌种之一，通过其代谢产生的乳酸，具有一定的酸味，并能够对食品中的蛋白质进行改性。
本文将重点探讨乳酸菌在黄豆蛋白改性过程中的研究进展。
黄豆是一种常用的植物蛋白来源，其蛋白质含量高、营养丰富，但由于其特有的味道和口感等特点，限制了其在食品加工中的应用范围。
为了改善黄豆蛋白的特性，研究人员通过发酵手段引入了乳酸菌。
乳酸菌在黄豆蛋白发酵过程中产生的乳酸，不仅可以降低pH值，增强食品的酸味，还能够与黄豆蛋白中的氨基酸发生反应，改变其结构和功能。
首先，乳酸菌的发酵作用能够使黄豆蛋白中的大部分非架构性蛋白质发生水解，使得黄豆蛋白质更易于消化吸收，并提高其生物活性。
一些研究表明，经过乳酸发酵的黄豆蛋白中，游离氨基酸含量较高，其对人体的营养吸收具有显著的促进作用。
此外，乳酸发酵还能够降低黄豆蛋白中的抗营养因子含量，提高食品的可溶性，降低过敏原，使其更加适合不同人群的消费。
其次，乳酸菌产生的乳酸能够与黄豆蛋白中的氨基酸发生酸性水解反应，进一步改变黄豆蛋白的结构和性质。
通过乳酸发酵改性的黄豆蛋白质，常常具有更小的分子量、更好的溶解性、更高的可溶性纤维含量等特点，这些改性后的特性能够增加黄豆蛋白的功能特性，在食品加工和营养学上具有重要应用价值。
此外，乳酸菌在黄豆蛋白改性过程中还起到了保存作用。
乳酸作为一种有机酸，具有抑菌和抗菌的作用，能够有效地防止黄豆中的微生物污染，延长其保质期。
通过乳酸发酵黄豆蛋白，不仅提高了黄豆蛋白的营养价值，还能够保证其产品的质量和安全性。
然而，乳酸菌发酵改性黄豆蛋白的过程中也存在一些问题和挑战。
首先，乳酸菌发酵条件的控制对于黄豆蛋白改性的效果具有重要影响。
发酵温度、发酵时间、发酵菌株的选择等因素需要进一步研究和优化，以提高黄豆蛋白的改性效果和经济效益。
改性蛋白质
改性蛋白质的安全性对现有的蛋白进行改性其主要目的是：○1.防止有害化学反应（美拉德反应）由胺和羰基化合物的反应引发，在升高的温度下，分解和最终缩合成不溶解的褐色产物类黑素，对相应的氨基酸进行适当的修饰便可以避免这类反应。
○2.改善功能性质（溶解度、起泡、乳化）。
拓宽蛋白质的应用领域，例如利用热能，机械能，或者压力对蛋白质进行改性利用热能，机械能，或者压力对蛋白质进行改性热处理：蛋白质凝胶或凝聚，增加溶解度超声波：提高热变性或醇变性大豆蛋白的提取率，盐溶/疏水析出：形成蛋白胶状物蛋白纺丝/挤压膨化；化学法糖基化可通过改变蛋白质表面电荷和形成双亲结构来改善乳化性；在温和的酸性条件下面筋蛋白去酰胺作用导致蛋白质电荷密度增大，使改性蛋白质具有两亲性；○3改善营养（去毒、去除抗营养因子、改善风味，结合氨基酸）例如，利用基因工程对大豆蛋白进行改性处理可以改变大豆球蛋白的组成，补充提高其营养价值，改变脂肪氧化酶同功酶组成，减少大豆产品的异味，改变脂肪合成酶系，使其脂类组成发生变化；在高蛋白质浓度下，酶催化交联反应能在室温下形成蛋白质凝胶和蛋白质膜，将赖氨酸或苯丙氨酸交联至谷氨酰胺残基，提高蛋白质营养；化学法和酶法将分子间或分子内共价交联引入蛋白质，能改进产品的质构性质如香肠、鱼糊、豆腐；嗜热菌蛋白酶产生的水解蛋白比胰蛋白酶、胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶具有较少的苦味；这些都对人类的生产生活带来类很大的益处。
至于对改性蛋白质的负面怀疑主要来自于以下几个方面：1.对蛋白进行热处理改性时若加热过度可引起氨基酸脱硫、脱酰胺、异构化，甚至伴随有毒化合物产生。
例如150℃以上，Lys的ε-NH2易与Asp、Glu形成新的酰胺键：高温加工时，蛋白质经受一些化学变化，包括外消旋、水解、去硫、去酰胺。
这些变化中大部分不可逆，有些变化会形成有毒的氨基酸。
2.氧化改性蛋白在酸性温和氧化条件下，主要被氧化成β-氧代吲哚基丙氨酸。
但是色氨酸在酸性、激烈氧化条件下，被氧化成N-甲酰犬尿氨酸、犬尿氨酸和其他未被鉴定的产物，导致营养价值降低、甚至产生毒性。
生物化学在食品科学中的应用
生物化学在食品科学中的应用食品科学是一门关于食品的生产、加工、质量控制和安全性评估的学科。
而生物化学则是研究生物体中化学成分、结构和功能的科学领域。
生物化学在食品科学中发挥着重要的作用，为我们提供了许多食品的制备和改良方法。
本文将探讨生物化学在食品科学中的应用。
一、蛋白质的应用蛋白质是食品中重要的营养成分，也是食品结构和功能的基础。
生物化学为蛋白质在食品中的应用提供了理论基础和实践方法。
1.1 蛋白质制备生物化学技术可以通过分离、纯化和重组等手段，将蛋白质从原材料中提取出来，并进行后续的处理和加工。
例如，通过高效液相色谱技术可以提取出特定的蛋白质，使其在食品中发挥最佳的功能。
1.2 蛋白质改性生物化学技术还可以对蛋白质进行改性，改变其结构和功能，以提高食品的品质和特性。
例如，通过酶法改性可以改善蛋白质的溶解性和胶束稳定性，增强其水性和乳化性，提高食品的质感和口感。
二、酶的应用酶是生物化学中重要的催化剂，可以加速食品中的化学反应，改善食品的品质和特性。
2.1 酶法制备食品生物化学技术可以利用酶来制备一些特殊的食品。
例如，利用酶法制备果酱可以提高果酱的果香味、色泽和质地；利用酶法制备乳酸可以改善乳制品的口感和保质期。
2.2 酶的降解作用生物化学技术还可以利用酶的降解作用来改善食品的品质和安全性。
例如，利用酶来降解食品中的有害物质，如苹果中的有机酸，可以减少其对人体的刺激和危害。
三、营养素的研究营养素是食品中的一种重要成分，对人体的健康至关重要。
生物化学通过研究食品中的营养素，可以为食品的制备和评估提供科学依据。
3.1 营养成分分析生物化学技术可以通过分析食品中的营养成分，包括脂肪、碳水化合物、维生素等，来确定食品的营养价值和品质。
通过这些分析结果，可以进行合理的食品配置和搭配，以满足人体对营养的需要。
3.2 营养素增强生物化学技术还可以通过添加营养素来增强食品的营养价值。
例如，可以向面包中添加维生素B族，增强其对人体的补充功能；可以向牛奶中添加钙质，增强其对骨骼的保护作用。
蛋白质的改性和力学加工性能的研究
链 ， 效 的还 原 剂 包 括硫 醇 （ ： 基 乙醇 ， 基 有 如 巯 巯
丙氨 酸 ， 基 乙胺等 ）维生素 Ｃ酸 ； 巯 ； 亚硫 酸铵 ； 碱
金 属 亚硫 酸 盐 ， 亚硫 酸氢 盐 ， 亚硝 酸 盐 （ ： 如 亚硫 酸 钠／ ， 硫 酸 氢钠／ ， 硝 酸钠 ， 钾 亚 钾 亚 次硫 酸 盐 ， 焦 亚硫 酸盐 等 ） 氢硫 化 物 ； 胱甘 肽等 。一般首 ； 谷
关键词 蛋白质塑料
改性
力学加ｉ性能
ｐ 值 时 阻湿 性好 ， 性 低， 拉 强度 和 伸 长 率 Ｈ 透氧 抗 也高 ， 膜外 观 随着 ｐ 值升 高而 得到改 善 。 且 Ｈ
随着 石 油 资源 的 日益 趋 于 紧 张 和人 们 对 绿
色环境 问 题越来 越 关注 ， 料行 业将 材 料研 究 的 塑
目光 投 向来源 天然 可再 生 资源 的原 料 ， 于各种 源
经 济农作 物植 物果 实 的蛋 白质 ， 由于其 可 再生 成
本 低 ， 料 能 够生 物 降解 。 发 展 蛋 白质 塑 料 促 材 且
２ 还 原 剂 处 理
在 改善 大豆 蛋 白质加 工 性能方 面 ， 还原 剂 也
进 农 业经 济 发 展 等潜 在 的优 点 而 得 到研 究 人 员 的重视 ．并进行 许 多初 步 的研究 。
的不 利 因素 ， 了克服 这 一缺 点 ， 们 广 泛探 索 了对蛋 白质 的各 种 改性 和 处理 ：热 、 改性 、 原 剂 处 为 人 碱 还
理、 交联 剂 改性 、 加 助剂 改性 、 充改性 、 来 改善 力 学加 工性 能 ， 添 填 等 以期 获得 具 有 实用价值 的蛋 白质
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F.酚试剂（福林试剂）反应
蛋白质分子一般都含有酪氨酸，而酪氨酸中的酚基能将福林试剂中的磷钼酸及磷钨酸还原成蓝色化合物，这一反应用来定量测定蛋白质含量。
（1）蛋白质主要的生物学功能
①作为酶，蛋白质具有催化功能。
②结构支持作用。高等动物的毛发、肌腱、韧带、软骨和皮肤等结缔组织和昆虫的外表皮，都是以蛋白质作为主要成份的，如胶原蛋白、弹性蛋白、角质蛋白等。它们的作用是维持器官、细胞的正常形态，抵御外界伤害的防护功能，保证、维护机体的正常生理活动。
⑥蛋白质的颜色反应
A.双缩脲反应
双缩脲是由两分子尿素缩合而成的化合物，将尿素加热到180℃，则两分子尿素缩合成一分子双缩脲，并放出一分子氨。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应产生红紫色络合物，此反应称双缩脲反应。
蛋白质分子中含有许多和双缩脲结构相似的肽键，因此也能发生双缩脲反应，形成红紫色络合物。
③代谢调节功能。在动物体内起某些代谢调节作用的激素，很多属于蛋白质或多肽，例如胰岛素，是调节血糖作用的蛋白激素。
④转运和贮存功能。例如，脊椎动物红细胞中的血红蛋白，能随血液循环运送氧气到组织中并带走二氧化碳，低等动物中血蓝蛋白具有同样的作用；肌肉组织中的肌红蛋白具有贮存氧气的功能；血液中的乳糜微粒进入肝脏与蛋白质结合形成极低密度脂蛋白或低密度脂蛋白，在被运送到脂肪组织中贮存和为肌肉所利用；转铁蛋白转运血液中的铁离子到肝脏贮存起来。
如单宁酸、三氯乙酸等能和蛋白质化合成不溶解的蛋白质盐而沉淀。
⑤蛋白质的变性
天然蛋白质因受物理、化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫变性，变性后的蛋白质叫变性蛋白质。
蛋白质变性后首先失去生物活性，如酶失去催化能力，蛋白质生物学性质的改变是变性作用最主要的特征。变性后的蛋白质还表现出各种理化性质的改变，如溶解度降低，易析出沉淀；再如结晶能力丧失，球状蛋白变性后分子形状也发生改变。变性蛋白质还表现在生化性质的改变，即肽链松散，易被蛋白水解酶消化，因此一般认为天然蛋白质在体内消化的第一步就是蛋白质变性。
B.加有机溶剂
如酒精、丙酮等可使蛋白质产生沉淀，这是由于这些有机溶剂和水有较强的作用，破坏了蛋白质分子周围的水膜，因此发生沉淀反应。
C.加重金属盐
如氯化高汞、硝酸银、醋酸铝及三氯化铁等。这是因为蛋白质在碱性溶液中带负离子，可与这些重金属的正离子作用生成不易溶解的盐而沉淀。
D.加某些酸类
⑧接受和传递信息。完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。它们首先和配基结合，接受信息，通过自身的构象变化，或激活某些酶，或结合某种蛋白质，将信息放大、传递，起着调节作用，如视紫质是在视网膜干细胞上的光敏蛋白。⑨控制生长和分化。参与细胞生长和分化调节的各种蛋白质，如组蛋白、阻遏蛋白，通过控制、调节某种蛋白基因的表达、表达时间及表达量来控制和保证机体生长、发育和分化的正常进行。
C.米伦氏反应
米伦试剂为硝酸汞、亚硝酸汞、硝酸和亚硝酸的混合液，蛋白质溶液加入米伦试剂后产生白色沉淀，加热后，沉淀变成红色。
D.乙醛酸反应
在蛋白质溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁慢慢注入浓硫酸，在两液层之间出现紫色环。
E.坂口反应
精氨酸分子中含有胍基，能与次氯酸钠及α-萘酚在氢氧化钠溶液中产生红色产物。此反应可用来鉴定含有精氨酸的蛋白质，也可定量测定精氨酸含量。
B.蛋白质黄色反应
蛋白质溶液遇硝酸后，先产生白色沉淀，加热则白色沉淀变成黄色，再加碱，颜色加深呈橙黄色，这是因为硝酸将蛋白质分子中的苯环硝化，产生黄色硝基苯衍生物。例如，皮肤、指甲和毛发等遇浓硝酸会变成黄色。
⑩感染和毒性作用。一些侵入动物体后引起各种中毒病状甚至死亡的异体蛋白质，如细菌毒素、蛇毒、病毒蛋白、蝎毒等。
此外，蛋白质在凝血作用、通透作用、营养作用以及动物记忆活动等方面都起着重要作用。
（2）蛋白质的性质
①蛋白质的分子量很大，一般在一万到一百万道尔顿之间或更大些。
②蛋白质是两性电解质，既能和酸反应，也能和碱反应。
蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，是一种可逆反应，说明蛋白质分子的内部结构变化不大。但随着变性时间的增加，条件的加剧，变性程度也加深，如蛋白质的结絮作用和凝固作用就是变性程度深刻变化的表现，这样就达到不可逆的变性。如豆腐就是大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成的变性蛋白凝固体；为鉴定尿中是否有蛋白质常用加热法来检验；在急救重金属盐中毒（如氯化高汞）时，可给患者吃大量乳品或蛋清，其目的是使乳品或蛋清中的蛋白质在消化道中与重金属离子结合成不溶解的变性蛋白质，从而阻止重金属离子被吸收进入体内，最后设法沉淀物从肠胃中洗出。
③蛋白质是高分子化合物，由于分子量大，在水溶液中形成的颗粒具有胶体溶液的特征，如布朗运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜以及具有吸附能力等。
④蛋白质的沉淀
反应。
A.加盐 ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
加高浓度盐类如硫酸铵、氯化钠等可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象叫盐析。例如，血清中加硫酸铵至50%饱和度，则球蛋白先沉淀析出；继续再加至饱和，则清蛋白（白蛋白）析出。
⑤作为抗体，起着保护机体防御外物入侵的作用。
⑥运动功能。负责运动的肌肉收缩系统也是蛋白质。肌肉收缩是由肌球蛋白和肌动蛋白的相对滑动来实现的。一些微生物的鞭毛活动、细胞分裂中染色体的协同移动，也都有赖于收缩系统蛋白质的作用。
⑦生物膜的功能。生物膜主要是由蛋白质和脂质组成，生物膜的主要功能是细胞区域化，使众多的酶体系处在不同的分隔区，保证细胞正常的代谢。