生化教案(第1章核酸与蛋白质的结构与功能)
生物化学教案-第一章核酸的结构与功能-4学时
补充内容和 时间分配 (10 分钟) 课程回顾
(30 分钟) 讲授新课, 三中 RNA 的 结构与功 能。
-4-
1. 大多数真核 mRNA 的 5´末端均在转录后加上一个 7-甲基鸟苷,同时第一个核苷 酸的 C´2 也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-。 2. 大多数真核 mRNA 的 3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚 A 尾。 * mRNA 的功能 把 DNA 所携带的遗传信息,按碱基互补配对原则,抄录并传送至核糖体,用以决定 其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。 帽子结构和多聚 A 尾的功能: (二)tRNA 的结构与功能 1、tRNA 的一级结构特点
苷酸的平均分子量就可计算出 DNA 的分子量。
二、DNA 的变性与杂交
1. DNA 的变性:在外界因素的影响下,维持 DNA 双螺旋的碱基堆积力和氢键遭到破
坏,使 DNA 发生解链,物化性质随之改变,生物活性丧失的现象。
这些因素包括:加热、有机试剂等
理化性质改变包括:A260 增大、粘度下降。
2. DNA 的热变性:给 DNA 溶液加热可使其解链。伴随有增色效应:A260 增大(原
3.DNA 的一级结构;(掌握重点)
4.DNA 的二级结构。(掌握难点)
思考题、作业题、讨论题: 1、RNA 包括哪几种?他们的主要生理功能是什么? 2、tRNA 二级结构有何特点? 3、什么是核酸的变性和复性?
课后总结分析: 内容抽象不易理解,课程进度不宜太快,尽量多用图片或动画使内容更直观。
-3-
教学方法、手段: 板书、多媒体技术辅助教学
模型□
实物□
挂图□
其他□
教学重点、难点: RNA 的结构特点
教学内容及过程设计
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)第一章:生物化学导论1.1 生物化学的概念与发展历程1.2 生物化学的研究内容与方法1.3 生物化学在生命科学中的重要性1.4 生物化学实验安全与实验室规范《生物化学》教案(二)第二章:蛋白质化学2.1 蛋白质的基本结构与功能2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸2.3 蛋白质的合成与降解2.4 蛋白质的结构与性质分析方法《生物化学》教案(三)第三章:核酸化学3.1 核酸的基本组成与功能3.2 核酸的分类与结构特点3.3 核酸的生物合成过程3.4 核酸酶与核酸分析方法《生物化学》教案(四)第四章:酶学4.1 酶的基本概念与特性4.2 酶的分类与命名4.3 酶的作用机制与动力学4.4 酶的调节与应用《生物化学》教案(五)第五章:碳水化合物与脂质化学5.1 碳水化合物的分类与功能5.2 脂质的分类与功能5.3 糖脂与糖蛋白的结构与功能5.4 碳水化合物与脂质的代谢途径《生物化学》教案(六)第六章:代谢途径与能量转化6.1 概述生物氧化与代谢途径6.2 糖酵解途径6.3 三羧酸循环(TCA循环)6.4 氧化磷酸化与电子传递链《生物化学》教案(七)第七章:生物大分子的结构与功能7.1 蛋白质的结构层次与功能多样性7.2 核酸的结构与功能7.3 碳水化合物的结构与功能7.4 脂质的结构与功能《生物化学》教案(八)第八章:生物膜与信号传导8.1 生物膜的组成与结构8.2 膜蛋白的结构与功能8.3 信号传导途径与细胞内通信8.4 生物膜与信号传导在生理与疾病中的作用《生物化学》教案(九)第九章:遗传信息的传递与调控9.1 DNA复制与损伤修复9.2 转录与翻译过程9.3 遗传密码与氨基酸序列9.4 基因表达调控与细胞分化《生物化学》教案(十)第十章:生物化学实验技术10.1 光谱分析技术与色谱法10.2 电泳技术与质谱法10.3 生物化学实验基本操作与技巧10.4 实验数据处理与分析方法重点解析重点解析:1. 生物化学的概念与发展历程、研究内容与方法、在生命科学中的重要性。
第1章 第1讲 蛋白质、核酸的结构和功能(共42张PPT)
⑤ 免疫作用 :如抗体。 首先通过对多肽分子结构的观察,标出“—CO—NH—〞的位置,确定该分子由四个氨基酸缩合而成,根据R基的种类确定出氨基酸的种类
为三种。 B.高等动物能合成生命活动所需的20种氨基酸
根据如下图化合物的结构简式,答复以下问题:
10
(9)蛋白质的鉴定 :
豆浆或鲜肝
双缩脲
1 mL 双缩脲
8
④ 肽链的空间折叠方式 不同,构成的 蛋白质不同(如图)
(8)蛋白质的功能: ① 结构蛋白 :构成细胞和生物体的 结构,如肌肉、头发等。
9
② 催化作用 :如唾液淀粉酶、胃 胰岛素分子所含氨基酸的数目为51,被分解成9个片段后,氨基的数目至少是9个,肽键的数目为42,分解时所需的水分子数为8。
(3)水和无机盐的作用
19
(5)用一句话概是生命活动的主要承担者 。以下
哪项不是蛋白质在人体内的生理功能( C )
A.酶的主要成分
B.组织修复的材料
C.能量的主要来源
D.细胞成分的更新物质
20
(6)以下物质不属于蛋白质的是( C)
A.淀粉酶
B.运载钾离子的载体
C.性激素
D.血红蛋白
21
此题旨在考查对蛋白质分子结构 及其多样性的理解。首先通过对多肽分子结 构的观察,标出“—CO—NH—〞的位置, 确定该分子由四个氨基酸缩合而成,根据R 基的种类确定出氨基酸的种类为三种。基因 是具有遗传效应的DNA片段,其碱基数目与 蛋白质中的氨基酸数目的对应关系为6∶1。 蛋白质是生命活动的主要承担者,其功能的 多样性是由结构的多样性决定的。在第(6)问 所给出的物质中,性激素属于脂质。
答案: C
32
【真题1】(10·广东)假设你去某饲料研究 所进行课外实践活动,需要完成以下任务: (1)选用恰当的试剂检测某样品中是否含有蛋 白质。提供的试剂有:①碘液,②苏丹Ⅲ溶 液,③双缩脲试剂,④斐林试剂。你选用的 试剂应该是___③___;蛋白质与相应试剂反响 后,显示的颜色应为_紫_色___。
生物《核酸的结构和功能》教案
生物《核酸的结构和功能》教案一、教学目标1.了解核酸的结构和功能;2.掌握RNA和DNA的结构及差异;3.理解RNA在转录和翻译过程中的作用;4.掌握DNA在遗传信息传递中的作用。
二、教学内容1.核酸的基本结构2.RNA的结构和功能3.DNA的结构和功能三、教学过程1.导入复习生物内的生物大分子2.讲授(1)核酸的基本结构核酸是生物体内重要的基本遗传物质,包括 RNA 和 DNA 两种。
其基本单位是核苷酸。
核苷酸的组成:i.核糖或脱氧核糖ii.碱基(嘌呤和嘧啶)iii.磷酸基团核酸是由一个个核苷酸反复连接而成的长链,它的两个端点分别是 5`端和 3`端,这二者用于区分核酸的方向。
(2)RNA的结构和功能RNA 包含了多种类型,包括 mRNA、tRNA、rRNA 等。
RNA 的构成单元是核苷酸,但与 DNA 不同的是,RNA 中的糖是核糖,不是脱氧核糖,同时 RNA 中的碱基尿嘧啶与腺嘌呤之间仅有一个氢键,而不像DNA那样为两条,因此在RNA 中,尿嘧啶和腺嘌呤是可能成对出现的。
RNA 在基因表达以及蛋白质合成中具有重要作用。
mRNA 能够编码蛋白质,tRNA 是酶,参与蛋白质合成的翻译过程,有一种富含核糖体的 rRNA 也有着重要的作用。
(3)DNA的结构和功能DNA 中的糖是脱氧核糖,碱基包括A、T、C、G,其中A与T构成一对,T与A 是两个氢键连接,C与G 构成一对,C与G 是三个氢键连接。
DNA 在遗传信息的保持和传递中有着不可或缺的作用。
DNA分子中的单个碱基单位自成一个遗传密码。
通过不同的碱基组合能形成各种不同的基因型和表现型,决定生物的形态、性状、功能等。
3.练习(1) RNA 的结构与 DNA 不同的是:A.磷酸基团的存在。
B.碱基的种类和排列顺序。
C.酸性度比例。
D.没有对双链。
(2)DNA分子中, A-T,C-G的数目为:A. A≠T≠C≠G;B. A=T=C=G;C.A=T≠C=G;D.A≠T=C≠G。
生物化学教案:第一章 蛋白质的结构与功能
盐析:(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入 蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋
白质沉淀。
免疫沉淀:将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异
抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白,并形成抗原抗体复合物
的性质,可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
生物活性肽:谷胱甘肽及其重要生理功能,多肽类激素及神经
肽。
三、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质一级结构 概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
5 mins
主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
2. 蛋白质的二级结构 概念:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链 20 mins
分离编码蛋白质的基因
备注
测定DNA序列
排列出mRNA序列
按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列 3. 蛋白质空间结构测定:圆二色光谱、X 射线晶体衍射法、 15 mins 磁共振技术。
复习思考题 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结
构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协 同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么?有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些?其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系?
第一章 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide 5 mins
bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分,是功能最多的生物大分子物
质,几乎在所有的生命过程中起着重要作用:1)作为生物催化剂, 2)代谢调节作用,3)免疫保护作用,4)物质的转运和存储,5) 运动与支持作用,6)参与细胞间信息传递。 二、蛋白质的分子组成
高中化学优质教案 蛋白质和核酸第1课时[选修]
投影]
教学回顾:
4、氨基酸的两性
(1)既能与酸反应又能与碱反应与碱反应,如:
2、成肽反应
讲]两个氨基酸彼此之间脱一分子水得到的产物叫二肽。许多氨基酸分子彼此脱水生成的化合物叫多肽。肽键(-CO-NH-)是一种酰胺键。如:
肽键:羧基和氨基脱水缩合形成的,连接两个氨基酸分子的化学结构(—NH—CO—)称为肽键。
二肽:由两个氨基酸分子缩合而成的化合物(由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的,含多个肽键的化合物称为多肽)。
讲]蛋白质最终都水解得到α-氨基酸。指出离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α氢原子,次近的碳原子上的氢原子叫β氢原子。羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
投影]试写出下面氨基酸的结构简式:
(1)丙氨酸(α-氨基丙酸)(2)苯丙氨酸(α-氨基-β-苯基丙酸)
(2)成肽反应
肽键:羧基和氨基脱水缩合形成的,连接两个氨基酸分子的化学结构(—NH—CO—)称为肽键。
二肽:由两个氨基酸分子缩合而成的化合物(由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的,含多个肽键的化合物称为多肽)。
二、蛋白质(protein)的结构与性质
教学过程
备注
导入]同学们,你们知道世界上第一头克隆羊叫什么名字吗?对,叫多利。今天我们就一起来学习有关蛋白质和核酸的知识。
第三节蛋白质和核酸
问]α-氨基酸是构建蛋白质的基石,首先来学习氨基酸。你们都听说过氨基酸吗?有哪些?
讲]有赖氨酸饼干、“红牛”饮料中也含有赖氨酸。
一、氨基酸的结构与性质
1、氨基酸的概念:
2、赖氨酸的结构简式:
高中语文 第一单元 第2讲蛋白质和核酸的结构和功能教学设计 新人教版
第2讲蛋白质和核酸的结构和功能[考纲要求]1.蛋白质、核酸的结构和功能(Ⅱ)。
2.实验:(1)检测生物组织中的蛋白质。
(2)观察DNA、RNA在细胞中的分布。
一、蛋白质——生命活动的主要承担者1.氨基酸及其种类(判一判)(1)在生物体中组成蛋白质的氨基酸约有20种( √)(2)分子式中只要有氨基和羧基,就可以判断其为构成生物体的氨基酸( ×)(3)评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量( √)(4)每种氨基酸分子只都含有一个氨基和一个羧基,且都连在同一个碳原子上( ×)(5)各种氨基酸都共有的结构是( √)(6)各种氨基酸理化性质不同的原因在于R基的不同( √)巧记(1)8种必需氨基酸:取两(亮、异亮)册(色)书(苏)本(苯丙)携(缬)家(甲)来(赖)。
(2)氨基酸的结构通式:氨基酸中有个碳,伸出四手向外连,下面连着氢原子,上面顶着R基团,左手拽的是氨基,右手还把羧基牵。
2.蛋白质的结构及其多样性(1)脱水缩合:一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基相连接,同时脱去一分子水。
(2)二肽的形成:(3)多肽:由多个氨基酸分子缩合而成,含有多个肽键的化合物。
(4)结构多样性①组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序不同。
②组成蛋白质的多肽链形成的空间结构不同。
解惑多肽化合物的命名是依据含有的氨基酸的总数,即2个氨基酸形成二肽,3个氨基酸形成三肽。
3.蛋白质的功能(连一连)支招 酶(a)、激素(b)与蛋白质(c)的关系可用右面图示表示。
4.蛋白质的鉴定(1)鉴定原理:蛋白质+双缩脲试剂――→碱性条件紫色 (2)实验过程二、核酸——遗传信息的携带者 1.判一判(1)在化学组成上,DNA 区别于RNA 的特有结构是脱氧核糖和胸腺嘧啶 ( √ ) (2)核苷酸和核酸一样都具有物种特异性( × )(3)RNA较DNA更易发生变异( √)巧记DNA组成结构的“五、四、三、二、一”五:五种元素;四:四种单体;三:三种小分子;二:二条脱氧核苷酸长链;一:一种双螺旋结构。
生化蛋白质结构与功能
蛋白质和核酸分别由氨基酸和核苷酸组成,因此氨基酸和核苷酸分别称为蛋白质和核酸的基本组成单位或构件分子。
研究新陈代谢(物质代谢)
添加标题
01
新陈代谢:生命的存在有赖于所在环境的物质交换。
添加标题
02
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢。(三)研究生物大分子的结构和功能
添加标题
03
二、生物化学的发展过程
我国的生物化学家在生物化学的发展过程中作出了一定的贡献。吴宪先生首创了无蛋白血滤液的制备方法和血糖测定方法,并提出了蛋白质变性理论。 1956年中国科学院上海生化探究所科学家们首次用人工方法合成了具有生物活性的牛胰岛素。 1981年,我国科学家又成功的合成了酵母苯丙酰胺tRNA。此外我国科学家还在酶学、蛋白质结构、新基因的克隆和功能方面取得了重要成就。
生物化学与疾病的诊断
临床上测定血清丙氨酸氨基转移酶,确定功能是否正常。 检测血清中甲胎蛋白,可协助诊断是否有肝癌的发生。 测定红细胞膜上的酸碱酯酶活性,可了解有机磷的中毒程度及评估治疗效果。
(三)生物化学与疾病的治疗
01.
通过介入技术将链激酶或尿激酶注入冠状动脉血栓形成处,可将血栓溶解,血管再通。
蛋白质的结构
一级结构 基本结构 二级结构 三级结构 空间结构 四级结构
一、蛋白质的一级结构
定义:氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。
蛋白质的结构
胰岛素的一级结构
主要的作用力: 肽键(-CO-NH-) 二硫键(-S-S-):是由两个半胱氨酸残基上的巯基(-SH)脱氢形成的。
蛋白质是生物体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45%,某些组织含量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达80%。
生物化学第1章 蛋白质的结构与功能
习惯分类方法
1.芳香族氨基酸:Trp、Tyr、Phe 2.含羟基氨基酸:Ser、Thr、Tyr 3.含硫氨基酸:Cys、Met 4.杂环族氨基酸:His 5.杂环族亚氨基酸:Pro 6.支链氨基酸:Val、Leu、Ile
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。
GSH还原酶
NADPH+H+
2. 肽类激素及神经肽
•肽类激素:如促甲状腺素释放激素(TRH)
•神经肽(neuropeptide)
三、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
NH 3
谷 氨 酸 Glutamicacid(Glu)
4. 碱性氨基酸
NH2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH2CNHC2CHH2CH2 CH COO
NH3
NH
NH3
赖氨酸 Lysine(Lys)
精氨酸 Arginine(Arg)
HC C CH2 CHCOO
N NH NH3
C H
组氨酸 Histidine(His)
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16%。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式:
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
二硫键
COOH
2 CHCH2 SH
NH2
Cys
《生物化学教案》课件
《生物化学教案》课件一、课程介绍1.1 课程背景1.2 课程目标1.3 课程内容1.4 教学方法二、生物大分子2.1 蛋白质2.1.1 蛋白质的结构与功能2.1.2 蛋白质的合成与降解2.2 核酸2.2.1 核酸的结构与功能2.2.2 核酸的合成与降解2.3 多糖2.3.1 多糖的结构与功能2.3.2 多糖的合成与降解三、酶与代谢3.1 酶的概述3.1.1 酶的定义与特性3.1.2 酶的分类与命名3.2 酶的机制3.2.1 酶的作用机制3.2.2 酶的调控机制3.3 生物代谢3.3.1 糖代谢3.3.2 脂质代谢3.3.3 氨基酸代谢四、生物氧化与电子传递4.1 生物氧化4.1.1 生物氧化的概念与过程4.1.2 生物氧化系统4.2 电子传递4.2.1 电子传递链4.2.2 氧化磷酸化五、光合作用与碳固定5.1 光合作用5.1.1 光合作用的过程与机制5.1.2 光合作用的调控5.2 碳固定5.2.1 碳固定的途径与机制5.2.2 碳固定的调控《生物化学教案》课件六、生物分子的结构与功能6.1 脂质6.1.1 脂质的分类与功能6.1.2 脂质的合成与降解6.2 氨基酸6.2.1 氨基酸的分类与功能6.2.2 氨基酸的合成与降解6.3 核苷酸6.3.1 核苷酸的分类与功能6.3.2 核苷酸的合成与降解七、生物能量代谢7.1 能量代谢概述7.1.1 能量的单位与转换7.1.2 能量代谢的调控7.2 糖酵解7.2.1 糖酵解的过程与调控7.2.2 糖酵解的意义7.3 三羧酸循环7.3.1 三羧酸循环的过程与调控7.3.2 三羧酸循环的意义八、生物信号传导8.1 信号传导概述8.1.1 信号分子的类型与作用8.1.2 信号传导的途径与机制8.2 受体8.2.1 受体的结构与功能8.2.2 受体的调控与信号转导8.3 信号传导途径8.3.1 内分泌信号传导途径8.3.2 细胞内信号传导途径九、基因表达与调控9.1 基因表达概述9.1.1 转录与翻译的过程9.1.2 基因表达的调控机制9.2 转录因子9.2.1 转录因子的结构与功能9.2.2 转录因子的调控作用9.3 表观遗传学9.3.1 表观遗传学的基本概念9.3.2 表观遗传学的调控机制十、生物化学实验技术10.1 实验技术概述10.1.1 生物化学实验的基本原则10.1.2 生物化学实验的技术要点10.2 实验操作10.2.1 样品的制备与处理10.2.2 实验数据的收集与分析10.3 常用实验方法10.3.1 光谱分析法10.3.2 色谱法与质谱法《生物化学教案》课件十一、蛋白质组学与蛋白质工程11.1 蛋白质组学11.1.1 蛋白质组学的基本概念11.1.2 蛋白质组学的研究方法与技术11.2 蛋白质工程11.2.1 蛋白质工程的基本原理11.2.2 蛋白质工程的应用与案例十二、代谢组学与系统生物学12.1 代谢组学12.1.1 代谢组学的基本概念12.1.2 代谢组学的研究方法与技术12.2 系统生物学12.2.1 系统生物学的基本概念12.2.2 系统生物学的研究方法与技术十三、生物化学与健康13.1 营养生物化学13.1.1 营养物质的代谢与功能13.1.2 营养失调与健康问题13.2 药物生物化学13.2.1 药物的代谢与作用机制13.2.2 药物设计与药物疗法十四、生物化学与环境保护14.1 环境生物化学14.1.1 环境污染与生物化学指标14.1.2 生物化学在环境保护中的应用14.2 生态生物化学14.2.1 生态系统的生物化学过程14.2.2 生态生物化学的研究方法与技术十五、生物化学研究的前沿与展望15.1 生物化学研究的新技术15.1.1 单细胞生物化学15.1.2 纳米生物化学15.2 生物化学研究的新领域15.2.1 合成生物化学15.2.2 分子医学与精准医疗重点和难点解析一、课程介绍重点:课程背景、目标、内容和教学方法。
生物化学课件:01第一章 蛋白质的结构与功能
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
34
一级结构
蛋白质结构 二级结构 的四个层次 三级结构
四级结构
基础结构 高级结构/空间构象
35
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
• 什么是? 蛋白质多肽链中从N→C端、 氨基酸的排列顺序。
NH3
二硫键
NH3
15
营养学上的分类
必需氨基酸: 动物自身不能合成而必须从食物 中获得,缺乏会导致营养不良。
人体有8种:赖、色、苯丙、甲硫/蛋、 亮、异亮、苏和缬。
非必需氨基酸: 8种以外
16
三、氨基酸的共性与特性
1. 共性:两性解离、等电点 R CH COOH NH2
R CH COOH +H+
O C
H
OH H H
OH
甘氨酸
甘氨酸
O H2O
O
NH2 CH C N CH C
H 肽键 H H
OH
甘氨酰甘氨酸
23
肽键
O H3N CH C
R1
R2
H
N CH C N
H
O
氨基酸残基
Rn O … N CH C
H
O
肽链的两个末端
24
一组概念:
肽 肽键( peptide bond) 寡肽(oligopeptide) 多肽(polypeptide) 多肽链( polypeptide chanin ) 氨基酸残基(residue) 肽链两端
密
度
酪氨酸
苯丙氨酸
0 240 250 260 270 280 290 300 310
高中化学蛋白质和核酸教案
高中化学蛋白质和核酸教案主题:蛋白质和核酸教学目标:1.了解蛋白质和核酸的基本结构和功能;2.掌握蛋白质和核酸的化学性质;3.了解蛋白质和核酸在生物体内的重要作用。
教学重点:1.蛋白质的组成、结构和功能;2.核酸的组成、结构和功能;3.蛋白质和核酸的化学性质。
教学内容:一、蛋白质1. 蛋白质的组成:氨基酸是蛋白质的组成单位,18种氨基酸构成了蛋白质。
2. 蛋白质的结构:主要由氨基基团、羧基团和侧链组成,具有四级结构:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
3. 蛋白质的功能:酶、激素、抗体、血红蛋白等都是蛋白质的功能。
二、核酸1. 核酸的组成:由糖、磷酸和碱基组成,碱基分为嘌呤和嘧啶两类。
2. 核酸的结构:DNA和RNA是生物体内两种重要的核酸,都具有双螺旋结构。
3. 核酸的功能:DNA存储遗传信息,RNA参与蛋白质合成。
三、蛋白质和核酸的化学性质1. 蛋白质的水解:氨基酸在强酸或酶的作用下会发生水解反应。
2. 核酸的水解:核酸在酶的催化下会发生水解反应,形成核苷酸。
教学方法:1. 理论讲解结合实例分析;2. 组织学生进行小组讨论,共同解决问题;3. 实验操作,观察蛋白质和核酸的化学性质。
教学评价:1. 课堂互动问答;2. 学生小组展示;3. 实验操作数据分析。
教学反思:1. 讲解是否详细清晰;2. 学生理解及掌握程度;3. 实验操作是否达到预期效果。
教学延伸:1. 探讨蛋白质和核酸的应用领域;2. 深入了解蛋白质和核酸的新研究进展;3. 拓展学生科学素养,引导学生关注生命科学领域。
(以上为蛋白质和核酸的化学教案范本,可根据具体情况进行适当调整)。
《生物化学(高职案例版)》第1章:蛋白质的结构与功能
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性, 质才有生物学活性,如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
(三)蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链, 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链, 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构( )。维持四级结 四级结构(quarternary structure)。维持四级结 )。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure)。 构(primary structure)。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同,少的几十个,多的 数目各有不同,少的几十个, 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接? 是 如何连接?
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此, 最大吸收峰值。因此,大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质,可以对蛋白质进行定性 利用这个性质, 鉴定。 鉴定。
第1章
蛋白质的结构与功能
蛋白质(protein)是由氨基酸构成的具 ) 有特定空间结构的高分子有机化合物, 有特定空间结构的高分子有机化合物,是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第1节 蛋白质的分子组成
生物化学与分子生物学教案
生物化学与分子生物学教案2005级本科王顺讲师教材:生物化学(第六版)周爱儒主编人民卫生出版社2006.8―――2006.12教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第三章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.13 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握:底物浓度、酶浓度对酶促反应速度的影响。
了解:酶促反应的特点和机制.教学重点与难点重点:酶促反应的特点。
双倒数方程图象。
难点:米氏方程的推导过程。
教学方法讲授式+启发式+举例。
板书推导米式方程,强化学生的理解和记忆。
教具黑板+多媒体教学板书提纲教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.25 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握:机体不同生理条件下,糖的分解代谢途径、代谢调节及生理意义。
教学重点与难点重点:熟练掌握糖酵解、糖的有氧氧化反应途径及特点,反应限速步骤及关键酶。
糖酵解、三羧酸循环的生理意义。
.巴斯德效应难点:2,6-双磷酸果糖对糖酵解反应途径的调节。
磷酸烯醇式丙酮酸是三羧酸循环中间物质彻底氧化的支点。
教学方法讲授式+对比启发式。
为了加深同学们对反应过程的认识,板书糖代谢反应过程。
最后总结归纳,对比糖酵解和糖的有氧氧化,并通过举例消化理解。
教具黑板+多媒体教学板书提纲三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环,–消耗一分子乙酰CoA,–经四次脱氢,二次脱羧,一次底物水平磷酸化。
–生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子CO2, 1分子GTP。
–关键酶有:柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章 4-5节授课对象2005级本科授课时间2006.9.27授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握:磷酸戊糖途径的反应部位、关键酶和意义。
糖原合成与分解的关键酶。
《生化课件内容》课件
《生化课件内容》课件一、教学内容本节课我们将学习《生化课件内容》的第一章第三节,详细内容涉及生物分子结构与功能的关系,特别是蛋白质、核酸的合成与降解过程,以及酶在生物化学过程中的催化作用。
二、教学目标1. 让学生掌握生物大分子的基本组成、结构与功能。
2. 使学生了解蛋白质、核酸的合成与降解过程及其调控机制。
3. 培养学生运用所学知识分析生物化学现象的能力。
三、教学难点与重点重点:生物大分子的结构与功能,酶的催化作用。
难点:蛋白质、核酸的合成与降解过程,生物分子间相互作用。
四、教具与学具准备1. 教具:PPT课件、生化实验视频、实物模型。
2. 学具:笔记本、笔、生化实验手册。
五、教学过程1. 导入:通过展示生活中的生物化学现象,引起学生对生化知识的兴趣。
2. 新课导入:详细讲解生物大分子的组成、结构与功能。
3. 实践情景引入:以蛋白质合成为例,讲解生物分子在生命活动中的作用。
4. 例题讲解:分析蛋白质、核酸的合成与降解过程。
5. 随堂练习:让学生根据所学知识,解答相关问题。
6. 小结:回顾本节课的重点知识,巩固学生记忆。
7. 课堂互动:提问、讨论,提高学生的思考能力。
六、板书设计1. 生物大分子的组成、结构与功能2. 蛋白质、核酸的合成与降解过程3. 酶的催化作用4. 生物分子在生命活动中的应用七、作业设计1. 作业题目:根据蛋白质、核酸的合成与降解过程,设计一道生化实验。
八、课后反思及拓展延伸2. 拓展延伸:引导学生关注生物化学领域的前沿动态,了解生物技术在生活中的应用。
推荐阅读相关书籍、文章,提高学生的学术素养。
重点和难点解析1. 教学内容中的生物大分子的结构与功能关系。
2. 教学目标中的分析生物化学现象能力的培养。
3. 教学难点中的蛋白质、核酸的合成与降解过程。
4. 教学过程中的实践情景引入和例题讲解。
5. 作业设计中的实验设计与答案。
详细补充和说明:一、生物大分子的结构与功能关系生物大分子的结构与功能关系是生化课程的核心内容。
高一生物 《蛋白质、核酸》教学案 新人教版必修1
高一生物第2章第3、4节蛋白质、核酸教学案【预习目标】1、了解蛋白质的化学组成2、了解蛋白质的结构及其多样性3、掌握蛋白质的功能4、识记核酸的种类、功能和分布5、了解核酸的结构【新知自主探究】一、蛋白质的化学组成1、元素组成。
基本单位。
结构通式。
2、结构特点:组成蛋白质的氨基酸结构特点:每个氨基酸至少有一个_________和一个__________,且连在同一个__________上,不同的氨基酸的_________不同。
即通过_________判断氨基酸的种类。
3、分类::人体细胞不能合成的,必须从外界直接获取,种。
:人体能够合成的。
二、蛋白质的结构及其多样性三、蛋白质的功能四、核酸的种类、功能和分布1、种类:2、功能:3、分布:五、核酸的结构:【自我检测】1、下列哪项不是蛋白质在人体内的主要生理功能()A.调节作用B.免疫作用C.运输作用D.遗传作用2、下列对核酸的叙述不正确的是()A.核酸的基本组成单位是核苷酸B.核酸是一切生物的遗传物质C.核酸有DNA和RNA两种D.核酸只存在于细胞核中3、一切生物的遗传物质和生命活动的体现者分别是()①核酸②核糖核酸③脱氧核糖核酸④蛋白质⑤脂类⑥糖类A.①④B.②⑤C.③⑥D.②④高一生物第2章第3、4节蛋白质、核酸教学案课内探究案【学习目标】1、掌握蛋白质的化学组成2、理解蛋白质的结构及其多样性3、掌握蛋白质的功能4、识记核酸的种类、功能和分布5、掌握核酸的结构【课内探究精讲点拨】探究点一:氨基酸及其种类(一)1阅读课文P24,科学史话。
思考下列问题1.蛋白质是由什么装配而成的?2.胰岛素的结构有什么特点?有什么功能?(二)阅读课文P20-21,思考下列问题:1、蛋白质能直接吸收吗?怎样才能被人体吸收?2、氨基酸的种类约有多少种?课本P20的4种氨基酸有什么相同点和不同点?试写出其结构通式。
3、必需氨基酸与非必需氨基酸的划分依据是什么?非必需氨基酸是不是人体不需要的?【试一试1】下列物质中,属于构成蛋白质的氨基酸是()探究点二:蛋白质的结构及其多样性1、阅读课本P21,完成P22的“思考讨论”2、阅读课本P22,完成下面问题:⑴1.什么叫脱水缩合?什么叫肽键?什么叫多肽?什么叫肽链?⑵依据脱水缩合的概念,完成下列合成二肽的反应:形成三肽过程中,形成了个肽键,产生个水,生成三肽化合物的分子量与3子量减少。
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(1)两性解离和等电点(自主学习)。
(2)蛋白质的胶体性质(自主学习)。
(3)蛋白质的变性与沉淀作用:蛋白质变性概念、变性因素、实质、主要特征、蛋白质的复性;盐析法沉淀蛋白质的原理及应用。
(4)蛋白质的紫外吸收(自主学习)。
3.蛋白质结构与功能的关系:
(1)蛋白质一级结构与功能的关系。
的因素;盐析法沉淀蛋白质的原理。
难点:
1.戊糖的结构式及原子编号、单核苷酸的形成、碱基、戊糖和磷酸的连接。
2.真核生物mRNA、tRNA和rRNA的结构和功能。
3.蛋白质的分子结构;
4.蛋白质结构与功能之间的关系;
教学方法:
多媒体、启发式、PBL;
多媒体及板书设计要点:
多媒体要图文并茂,避免大篇幅的文字。
复习思考题、作业题
自主学习内容
下次课
预习要点
第2章酶
实施情况及分析
教研室审阅意见:
教研室主任签名:
年月日
教学重点、难点:
重点:
1.DNA双螺旋结构模型的要点、核小体结构。
2.真核生物mRNA、tRNA和rRNA的结构和功能。
3.核酸的紫外吸收特性、核酸变性的概念、Tm的概念。
4.肽键、肽单元的概念。
5.蛋白质二级结构的常见形式,α-螺旋结构特点。
6.蛋白质的两性解离和等电点;蛋白质变性作用的概念、变性本质;维持蛋白质胶体稳定
(1)蛋白质的分子组成:元素组成(自主学习),蛋白质构件分子氨基酸的分类(自主学习),肽键、肽键平面与肽,生物活性肽(谷胱甘肽)。
(2)蛋白质的分子结构:蛋白质一级结构的概念及其重要性,蛋白质二级结构的概念及常见形式,α-螺旋结构特点和模体(自主学习),蛋白质三级结构的概念、结构域,蛋白质四级结构的概念和亚基。
2.核小体结构,真核生物mRNA、 tRNA和 rRNA的结构和功能。
3.核酸的紫外吸收特性、核酸的变性与复性的概念、Tm的概念。
4.蛋白质含氮量及其应用,肽键、肽单元、亚基的概念。
5.蛋白质一、二、三、四级结构的概念,二级结构的常见形式。
6.蛋白质变性作用的概念、变性本质,维持蛋白质胶体稳定的因素,盐析法沉淀蛋白质的原理。
(3)RNA的结构与功能:真核生物mRNA的结构特点,tRNA三叶草结构特点,rRNA的作用。
2.核酸的理化性质:
(1)核酸的紫外吸收特性。(自主学习)
(2)核酸的变性和复性:核酸变性的概念、实质及变性因子;解链曲线、Tm的概念、影响Tm值的因素、增色效应;复性的概念、减色效应。
(二)蛋白质
1.蛋白质的组成与结构:
(2)蛋白质空间结构与功能的关系。
注:主要包括具体教学内容与时间安排,教学辅助手段的运用,主要专业外语 词汇,教学内容的补充等。
小结
通过本次课学习,同学们基本掌握了3′,5′-磷酸二酯键,Chargaff规则,DNA二级结构,核小体,核酸变性,增色效应与减色效应,Tm,肽键,肽单元,亚基,蛋白质一、二、三、四结构,蛋白质变性作用,蛋白质的等电点等概念。对核酸和蛋白质结构与功能关系等内容有了初步的了解。
基本内容
辅助手段和时间分配
(一)核酸
1.核酸的组成与结构:
(1)核酸的化学组分、DNA和RNA组成的比较(自主学习),单核苷酸与多核苷酸,DNA的一级结构,DNA的功能(自主学习)。
(2)DNA的结构与功能:Chargaff规则,DNA双螺旋结构模型要点,DNA二级结构类型,真核生物DNA的三级结构(核小体)。
昆明医学院教案
教学部门:基础医学院教研室称
生物化学
年级
专业
授课教师
职称
课型(大、小)
大
学时
授课题目(章、节)
第1章核酸与蛋白质的结构与功能
教材(名称、主编、出版社、出版时间、版本)
生物化学,查锡良主编,人民卫生出版社,第7版
教学目的与要求:
一、掌握:
1.B型DNA双螺旋结构模型的要点。
二、熟悉:
1.3’,5’-磷酸二酯键、DNA一级结构、Chargaff规则、RNA的分类、增色效应与减色效应。
2.蛋白质二级结构中的α-螺旋结构特点。
3.蛋白质结构与功能的关系。
4.谷胱甘肽的结构及其生理作用
三、了解
1. 单核苷酸的组分与结构,影响Tm值的因素。
2.蛋白质变性因素、变性蛋白质的特征、蛋白质的复性、蛋白质的分类。