生物化学第十三章蛋白质(20200517182633)
蛋白质的化学—蛋白质的分子结构(生物化学课件)
具备三级结构的多肽链才可能具有生物学功能
肌红蛋白三级结构示意图
肌红蛋白分子表面,有一
个疏水洞穴,结合一个含
Fe2+ 的 血 红 素 辅 基 , 起 着
结合并储存氧的功能,供
肌肉剧烈收缩氧供应相对
C
不足时的需要。
端
N端
**
蛋白质的化学
2.蛋白质的分子结构
2.1
目录 2.2
CONTENTS
2.3
肽键与肽 一级结构 二级结构
2.4
三级结构和四级结构
**
2.2
肽键与肽
一、一级结构
一级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列 顺序。 考点 主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
不同蛋白质单链数不同: 牛核糖核酸酶由一条链组成;胰岛素分子由两条链
维持蛋白质分子构象的化学键
N+ H3 盐键
O
O =C
S
二硫键
S
CH
CH2 CH3
CH3
CH3
CH3 CH2
CH
疏水键
疏水键
N H氢
键
O
• 蛋白质分子的二级结构
蛋白质二级结构 指多肽链主链骨架盘旋、折 叠形成的局部有规则的空间结构,不涉及氨基酸残 基R侧链的构象。
考点 主要的化学键:氢键
考点 主要类型
考点 镰刀状红细胞性贫血症就是典型例子
Hb A
链
Hb S
N 末端 N 末端
1 2 3 456 Val His Leu Thr Pro Glu
Val His Leu Thr Pro Val
生物化学蛋白质课件
(二) 生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
PPT文档演模板
生物化学蛋白质课件
•H2O
2
•2H2 O
•2GSH
•GSH过 氧化物酶
•GSSG
•NADP+
• GSH还原 酶
•NADPH+H+
PPT文档演模板
生物化学蛋白质课件
三、蛋白质的分类
•* 根据蛋白质组成成分 •单纯蛋白质 •结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
•精氨酸 arginine
Arg R 10.76
PPT文档演模板
•组氨酸 histidine
His H 7.59
生物化学蛋白质课件
•特殊氨基酸
• 脯氨酸 •(亚氨基酸)
PPT文档演模板
生物化学蛋白质课件
• 半胱氨酸
•+
•-HH
PPT文档演模板
•二硫键
•胱氨酸
生物化学蛋白质课件
•(二)氨基酸的理化性质
PPT文档演模板
生物化学蛋白质课件
•(一) -螺旋
•(二)-折叠
PPT文档演模板
生物化学蛋白质课件
•(三)-转角和无规卷曲
•-转角
PPT文档演模板
• 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的 • 那部分肽链结构。
生物化学蛋白质课件
•(四)模体
• 在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具 有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一 个特殊的空间构象,被称为模体(motif)。
• 谷氨酰胺 glutamine
Gln Q 5.65
• 苏氨酸 threonine
(生物化学课件)蛋白质化学
第一节 蛋白质通论
一、蛋白质的化学组成
除含有碳、氢、氧外,还有氮和少量的硫。有些蛋 白质还含有其他一些元素,主要是磷、铁、铜、碘、 锌和钼等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:
碳
50%
氢
7%
氧
23%
氮
16%
硫
0—3%
其他
微量
蛋白质的平均含氮量为16%,这是蛋白 质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮 法测定蛋白质含量的计算基础:
(3)谷蛋白(glutelin):
如米谷蛋白和麦谷蛋白等。
(4)醇溶谷蛋白(Pro1amine):
溶于70—80%乙醇中,含脯氨酸和酰胺较多,非极性侧链远 较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米 醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
(5)组蛋白(histone):
分子中组氨酸、赖氨酸较多,分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋 白等。
(4)磷蛋白(Phosphoproteln): 含磷酸基,如酪蛋白、胃蛋白酶等。
(5)血红素蛋白(hemoprotein): 辅基为血红素,含铁的如血红蛋白、细胞色素C,含镁的有叶
绿蛋白,含铜的有血蓝蛋白等。
(6)黄素蛋白(flavoprotein): 辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化
3、带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸)
2个氨基酸都含有两个羧基,并且第二个羧基在pH67范围内也完全解离,因此分子带负电荷。
4、带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸)
3个碱性氨基酸在pH7时携带净正电荷。Lys除α氨基 外,在脂肪链的ε位置上还有一个氨基;Arg含有一个带 正电荷的胍基;His有一个弱碱性的咪唑基。
蛋白质含量 = 蛋白氮 X 6.25
生物化学蛋白质的化学知识点
生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义:蛋白质啊,简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。
就好比许多小珠子(氨基酸)串成一条长长的链子(多肽链),然后这些链子还能盘曲折叠,最后就形成了蛋白质。
②重要程度:在生物化学里那可是超级重要的。
像是细胞结构的组成部分啊,很多酶也是蛋白质,有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。
我觉得它就像建筑里的砖块一样,是构建生物体的基础。
③前置知识:咱们得先大概知道氨基酸是啥吧,毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。
还有化学键的基本概念,像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。
④应用价值:在制药方面,如果了解蛋白质的结构和功能,就能开发出针对特定蛋白质的药物。
在食品行业,像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。
二、知识体系①知识图谱:蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。
它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。
打个比方,蛋白质和核酸就像伙伴,核酸给出指令,蛋白质负责做事。
②关联知识:和生物大分子中的核酸关联密切,核酸指导蛋白质的合成。
而且与新陈代谢的知识点也有联系,因为很多代谢反应是蛋白质(酶)参与催化的。
- 掌握难度:难。
- 关键点:理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难,像是四级结构,好多条肽链怎么组合起来的,得好好琢磨。
④考点分析:- 在考试中的重要性:非常重要。
- 考查方式:会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算,也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。
三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析:- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
氨基酸好比是字母,按照特定顺序排列就能写出不同的单词(小的肽段),这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。
②特征分析:- 具有两性电离特性。
这就是说它既能像酸一样给出质子,又能像碱一样接受质子。
比如说,在人体不同的生理pH环境下,蛋白质的带电情况就不一样。
- 有特定的空间结构。
生物化学 蛋白质的结构与功能(共120张PPT)
〔二〕氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
2. 紫外吸收
3. 茚三酮反响
氨基酸的解离
R
+
H3N—CH—COOH
(pH<pI)
R
+
H3N—CH—COO-
(pH=pI)
R
H2N—CH—COO(pH>pI)
氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离子 的形式存在,分子中所含的正负电荷数目相 等,净电荷为0。这一pH值即为AA的等电 点〔pI〕。
反平行 反平行
平行/
四种类型结构域示意图
小的不规那么结构
结构域 Triose phosphate isomerase
分子伴侣 (chaperon)
通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天 然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
作用:
* 可逆地与未折叠肽段的疏水局部结合随后松开,如此 重复进行可使肽链正确折叠。
主要功能:
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 肽类激素及神经肽
•肽类激素:如促甲状腺素释放激素〔TRH〕
•神经肽(neuropeptide)
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括:
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
结构域 (domain)
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数 个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行其 功能,称为结构域。
纤连蛋白分子的结构域