中国农业大学食品学院生物化学知识点总结
中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记资料讲解
中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记资料讲解第二节肽一、肽和肽键的结构含有两个氨基酸的称二肽，三个氨基酸的称三肽以此类推。
参加多肽形成的已不是完整的氨基酸分子称氨基酸残基。
肽的命名是根据参与氨基酸残基来确定的从N端开始称某氨酰某氨酰氨基酸二、肽键的特点肽键具有部分双键的性质。
结构a处于同一平面锥形结构而且单键可以自由转动；结构b双键不能转动处于同一平面；结构c键长介于以上二结构之间肽键具有双键的性质决定了六个原子位于同一平面即肽平面，肽平面内，两个碳原子一般处于反式结构，脯氨酸特殊可以是顺式或者反式这种肽键存在，比较灵活这一点在三维构象中有独特的作用。
三、肽的物理和化学性质⒈物理性质短肽是离子晶格，水中是偶极离子存在有一定的旋光性，短肽是各氨基酸的总和。
⒉酸碱性决定于游离末端氨基、羧基及侧链可解离的基团,长肽或蛋白质中，可解离的基团主要是侧链。
⒊化学性质特征反应是双缩脲反应，氨基酸没有此反应：含有两个或两个以上肽键的化合物加上硫酸铜的碱性溶液形成紫色复合物，复合物的浓度与蛋白质浓度成正比，借助分光光度计可以进行蛋白质定量测定。
四、天然存在的活性肽短链且具有生物功能的多肽不算蛋白质，通常称为活性肽！1、激素类：催产素、加压素、舒缓激肽、干扰素、胸腺肽、脑啡肽、睡眠肽等。
2、抗生素：短杆菌肽、粘菌素、放线菌素3、剧毒物质鹅膏蕈碱、蝎毒素224、谷胱甘肽：谷氨酰半胱酰甘氨酰，红细胞中作为巯基缓冲剂维持血红蛋白和其他红细胞蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题，我们就会发现考研专业课考试的重复性很强，虽然题量和题型可能会有一些的改动，但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。
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中国农业大学食品学院生物化学本科讲义
中国农业大学食品学院生物化学本科讲义第十章酶的作用机制和酶的调节一、酶的活性部位㈠酶的活性部位的特点1、概念：三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。
结合部位：专一性；催化部位：催化能力，对需要辅酶的酶分子，辅酶或其一部分就是活性中心的组成部分组成，酶活性部位的氨基酸数目对不同酶而言存在差异，占整个酶氨基酸残基小部分亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。
酸碱性基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。
2、特点55⑴活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%～2%）⑵酶的活性部位是一个三维实体⑶酶的活性部位并不是和底物的形状互补的⑷酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内⑸底物通过次级键结合到酶上⑹酶活性部位具有柔性㈡研究酶活性部位的方法1、酶分子侧链基团的化学修饰⑴非特异性共价修饰：活力丧失程度与修饰剂浓度有正比关系；底物或可逆的抑制剂可保护共价修饰剂的修饰作用。
⑵特异性共价修饰：分离标记肽段，可判断活性部位的氨基酸残基，如二异丙基氟磷酸（DFP）专一性与胰凝乳蛋白酶活性部位丝氨酸残基的羟基结合。
⑶亲和标记法修饰剂的特点：①结构与底物类似，能专一性引入到酶活性部位；②具活泼化学基团，能与活性部位某一氨基酸共价结合。
作用机制：利用酶对底物的特殊亲和力将酶加以修饰标记，称亲和标记，相应的试剂称活性部位指示剂胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶：TPE是酶的底物，TPCK是酶的亲和试剂，当酶与TPCK温浴后，酶活性丧失，这种结合具有空间结构的需求，同时也阻止其他试剂如DFP结合。
对酶活性中心的组氨酸咪唑环进行修饰。
2、动力学参数测定法：通过动力学方法求得相关参数，作出相应判断。
3、X-射线晶体衍射法：如溶菌酶和胰蛋白酶活性中心的测定4、定点诱变法：改变编码蛋白质的DNA基因，研究酶活性部位的必需氨基酸。
中国农业大学_806生物化学_《生物化学》重难点
第二章
糖类
第一节 单糖 第二节 寡糖 第三节 多糖 第四节 结合糖 [主要内容]：重要单糖、双糖、多糖的化学结构和性质。 [教学要求]：掌握葡萄糖的构型、构象、理化性质和常见双糖的结构式；了解多糖的种类和功能。 [教学重点]: 糖的结构、化学连键。 [教学难点]：L-,D-构型，-，-异头/构体，烯醇式结构的活性，不均一多糖。
第十一章 糖代谢
第一节 糖原分解与合成 第二节 糖酵解 第三节 柠檬酸循环 第四节 戊糖磷酸途径 第五节 葡萄糖异生作用及血糖 第六节 多糖和双糖代谢 [主要内容] 介绍糖在生物体内的合成、分解及转化，以及其生理意义。 [教学要求] 要求学生掌握糖在体内的来龙去脉，即合成、分解及转化。 [教学重点] 糖酵解，柠檬酸循环。
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第九章
脂类与生物膜
第一节 生物体内的脂类 第二节 生物膜的化学组成与结构 第三节 生物膜的功能 [主要内容]：脂类分子结构特征、化学性质；生物膜结构；生物膜在物质运输、信号转导和能量转换中的 作用。 [教学要求]：要求掌握脂肪酸分子的共性，脂肪酸的活化形式，磷脂分子的双亲性，生物膜化学组成，流 动镶嵌模型要点；能举例说明生物膜的功能。 [教学重点]：磷脂分子结构，生物膜的结构与功能 [教学难点]：胆固醇在生物膜流动性中的双重调节作用；生物大分子的跨膜运输。
第十章
生物能学与生物氧化
第一节 自由能 第二节 高能磷酸化合物 第三节 线粒体电子传递链 第四节 氧化磷酸化作用 第五节 光合磷酸化作用（自学，植物生理会详细介绍） [主要内容]：介绍自由能、氧化还原电势的概念和在生物化学中的应用；线粒体电子传递链组成，氧化磷 酸化。 [教学要求]：要求掌握 ATP 的分子结构和作用，线粒体电子传递链组分的顺序；了解氧化磷酸化偶联机理。 [教学重点]：电子传递链与氧化磷酸化 [教学难点]：自由能，ATP 合成机理。
中国农业大学--生物化学提要
中国农业大学--生物化学提要生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
四、生物化学的应用1.农业2.医药3.营养4.临床化学5.药理学6.毒理学第一章糖第一节概述一、定义糖类（carbohydrate）是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。
实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。
二、糖的分类糖类物质是一大类物质的总称。
根据其能否水解和水解后的产物，将糖类分为单糖（monosaccharides）、寡糖（oligosaccharides）、多糖（polysaccharide）。
食品生化知识点总结大全
食品生化知识点总结大全一、食品成分与组成1. 碳水化合物碳水化合物是食物的主要能量来源，包括单糖、双糖和多糖。
单糖最简单的碳水化合物，包括葡萄糖、果糖和半乳糖等。
双糖由两个单糖分子组成，如蔗糖、乳糖和麦芽糖等。
多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成，如淀粉和纤维素等。
2. 蛋白质蛋白质是构成生物体的重要物质，由氨基酸通过肽键连接而成。
食品中的蛋白质主要包括动物蛋白和植物蛋白，如肌肉、乳制品、豆类和谷物等。
3. 脂类脂类是食品中的重要营养成分，包括脂肪和油脂。
脂肪是动植物组织中的能量储备物质，同时也是细胞膜的主要组成部分。
油脂是植物种子中的脂类，广泛用于食品加工和烹饪。
4. 矿物质食品中的矿物质主要包括钙、铁、锌、镁等，是人体维持正常生理机能所必需的物质，参与酶的构成和活性，维持水盐平衡等。
5. 维生素维生素是人体必需的有机化合物，参与人体的代谢活动。
食品中的维生素主要包括水溶性维生素和脂溶性维生素，如维生素C、维生素B族和维生素A、维生素D等。
6. 酶酶是生物体内参与代谢活动的蛋白质，能够催化化学反应。
食品中的酶可分为内源酶和外源酶，对食品加工和贮藏有着重要作用。
二、食品生化反应1. 氧化反应氧化反应是食品加工和贮藏过程中常见的化学反应，主要包括脂质氧化和色素氧化。
脂质氧化会导致食品变质，产生不饱和脂肪酸氧化产物和恶臭物质。
色素氧化则会导致食品颜色的变化，产生氧化褐变和氧化红变等现象。
2. 水解反应水解反应是食品加工和消化过程中常见的化学反应，主要包括淀粉水解、蛋白质水解和脂肪水解。
淀粉水解可产生麦芽糖和葡萄糖等糖类，蛋白质水解可产生氨基酸，脂肪水解可产生甘油和脂肪酸。
3. 缩合反应缩合反应是食品加工过程中的化学反应，主要包括糖的缩合和酚类物质的缩合。
糖的缩合反应可产生焦糖和糖类的焦化产物，酚类物质的缩合反应可产生酚醛类化合物，影响食品的口感和色泽。
4. 氨基酸脱羧反应氨基酸脱羧反应是蛋白质加工和熟化过程中的化学反应，主要产生氨和酮酸，影响食品的风味和臭味。
食品生物化学复习资料(新整合)
1.名词解释、选择及填空：食品生物化学:研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体内代谢的科学.糖类<carbohydrates>物质：是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称.构象：指一个分子中,不改变共价键结构,仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置,而产生不同的排列方式.变旋现象：在溶液中,糖的链状结构和环状结构〔α、β〕之间可以相互转变,最后达到一个动态平衡,称为变旋现象.常见二糖及连接键：蔗糖〔α-葡萄糖—〔1,2〕-β果糖苷键〕；麦芽糖〔葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键〕；乳糖〔葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键〕；纤维二糖〔β-葡萄糖-〔1,4〕-β—葡萄糖苷键〕脂类：是生物细胞和组织中不溶于水,而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中,主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子. 脂类主要包括脂肪〔甘油三酯,占95%左右〕和一些类脂质〔如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等〕顺式脂肪酸与反式脂肪酸：顺式脂肪酸：氢原子都位于同一侧,链的形状曲折,看起来象U型反式脂肪酸：氢原子位于两侧,看起来象线形皂化作用与皂化值：皂化作用：当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时,都可发生水解,当用碱水解时称为皂化作用.皂化值：完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值.酸败及酸值：油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味,这种现象称为酸败.中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值,可表示酸败的程度.卤化作用及碘值：油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应,生成卤代脂肪酸,这一作用称为卤化作用.100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值.乙酰化与乙酰化值：油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯,称为乙酰化.1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值.核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息.DNA脱氧核糖核酸RNA核糖核酸核酸的组成单位是核苷酸.核苷酸有碱基,戊糖,磷酸组成.核苷：是一种糖苷,由戊糖和碱基缩合而成.糖与碱基之间以"C—N"糖苷键相连接.X-射线分析证明,核苷中碱基近似地垂直于糖的平面.DNA与RNA组成异同：DNA——主要存在于细胞核中.真核细胞中,DNA主要集中在细胞核内,少量在线粒体和叶绿体.原核细胞没有明显的细胞核结构,DNA存在于称为类核的结构区.每个原核细胞只有一个染色体,每个染色体含一个双链环状DNA.RNA——主要分布在细胞质中,少量存在于细胞核中.病毒中RNA本身就是遗传信息的储存者.核酸的紫外吸收、等电点、变性、复性与杂交：核酸的紫外吸收：核酸的紫外最大吸收峰在波长260nm处蛋白质紫外最大吸收峰在波长280nm处纯DNA样品A260/A280比值为1.8纯RNA样品A260/A280比值2.0以上紫外吸收特性可以鉴定核酸样品的纯度嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系,在紫外区有吸收〔260nm左右〕.等电点：当核酸分子内酸碱解离程度相等,所带正负离子相等,即成为两性离子,此时核酸溶液的pH值就是核酸的等电点.变性：指核酸的双螺旋结构解开,氢键断裂,并不涉及核苷酸间共价键的断裂.复性：使两条彼此分开的链重新缔合成双螺旋结构,这一过程叫复性.杂交：在变性的DNA的复性过程中会发生不同变性DNA片段之间的杂交.分子杂交：不同来源的单链DNA与单链DNA或RNA与单链DNA分子间, 在长于20bp的同源区域内,以氢键连接方式互补配对, 形成稳定的双链结构的过程.增〔减〕色效应：核酸变性后,在260nm处的吸收值上升,这种现象叫增色效应.若变性DNA复性重新形成双螺旋结构时,其溶液的A260值则减小,这种现象称为减色效应. 蛋白质：以氨基酸为基本单位的生物大分子,是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一,是生命存在的形式.许多氨基酸按照一定顺序通过肽键连接形成多肽链,再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子含氮化合物.蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质和功能物质.蛋白质是生命活动的物质基础,它参与了几乎所有的生命活动过程.凯氏定氮法：蛋白质的含量可由氮的含量乘以6.25〔100/16〕计算出来.模体：二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,是具有特殊功能的超二级结构.盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐,使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来,中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用.常见的几种蛋白质盐析剂：硫酸铵、硫酸钠和氯化钠. 利用盐析法可以分离和制取各种蛋白质和酶制品蛋白质电泳：蛋白质在电场中能够泳动的现象,称为电泳.蛋白质电泳现象：在pH大于等电点的溶液中,蛋白质粒子带负电荷,在电场中向正极移动；在pH小于等电点的溶液中,蛋白质粒子带正电荷,在电场中向负极移动.这种现象称为蛋白质电泳.蛋白质在等电点pH条件下,不发生电泳现象.利用蛋白质的电泳现象,可以将蛋白质进行分离纯化.某些物理或化学因素,能够破坏蛋白质的结构状态,引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失.这种现象称为蛋白质的变性酶：是由活细胞产生的,能在体内或体外起同样生物催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸.1、产生部位：活细胞2、作用：生物催化作用3、化学本质：绝大多数的酶是蛋白质,少数的酶是RNA.酶原：没有活性的酶的前体.酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶.辅基/酶：复合蛋白酶的非蛋白成分称为辅因子或辅基,一些金属酶需要Mg2+、Fe2+、Zn2+等金属作辅基；另一些酶则需要有机化合物如B族维生素作为辅因子,称为辅酶.酶的活性中心：指酶蛋白分子中对催化底物发生反应具有关键作用的区域.酶活性中心通常是酶分子表面很小的缝隙或凹穴.即活性部位是酶分子中的微小区域.酶活性部位包括结合部位〔决定酶的专一性〕和催化部位〔决定酶所催化反应的性质〕. 同功酶：能催化同一化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同.活性中心相似或相同：催化同一化学反应.分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同.同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要.别构酶：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合,导致酶分子构象改变,进而改变酶的活性状态,称为酶的别构调节,具有这种调节作用的酶称别构酶,又称为变构酶.诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显著增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身.酶活力：是指酶催化一定化学反应的能力,可以用它催化某一化学反应的速度来表示.维生素：是维持机体正常代谢功能所必需的微量小分子的有机物质.特点：有机化合物〔与微量元素Fe、Zn、Ca等不同〕；不供给能量〔与蛋白质、脂肪、糖不同〕；需求量少；机体不能合成或合成量很少,必须从食物中摄取.主要功能：作为辅酶参与机体代谢.分类：水溶性维生素〔C和B族〕、脂溶性维生素〔A,D,E,k〕. 维生素原：可在人及动物体内转化为维生素的物质.同效维生素：化学结构与维生素相似,并具有维生素生物活性的物质.生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程,其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程.呼吸链或电子传递链：指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统.在生物氧化过程中,底物脱下的氢〔可以表示为H++e〕通过一系列递氢体和递电子体的顺次传递,最终与氧结合生成水,并释放能量.在这个过程消耗了氧,所以称之为呼吸链或电子传递链.四种酶复合体：复合体Ⅰ：NADH- CoQ还原酶复合体Ⅱ：琥珀酸- CoQ还原酶复合体Ⅲ：CoQ -细胞色素还原酶复合体Ⅳ：细胞色素氧化酶两个独立成分：辅酶Q<CoQ>和细胞色素C<Cytc>呼吸链的分类：NADH呼吸链或长呼吸链：由复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ以及两种独立成份组合组成以NADH 为首的传递链.琥珀酸脱氢酶〔也称FAD呼吸链〕或短呼吸链：由复合物Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ以及两种独立成份组合组成以琥珀酸脱氢酶为首的传递链.氧化磷酸化：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP〔即ADP+Pi→ATP〕,这种氧化放能和ATP生成〔磷酸化〕相偶联的过程称氧化磷酸化,又称为偶联磷酸化.酮体：脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环,然后在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体转氨基作用：是α—氨基酸的氨基通过酶促反应,转移到α—酮酸的酮基位置上,生成与原来的α—酮酸相应的α—氨基酸,原来的α—氨基酸转变成相应的α—酮酸.EMP途径：糖酵解是葡萄糖在细胞质中<无氧条件>降解为丙酮酸并伴随A TP生成的过程,是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径.糖酵解过程一也叫Embdem-Meyerhof-Parnas途径,简称EMP途径.<1>反应部位：胞浆.参与糖酵解各反应的酶都存在于细胞浆中；<2>糖酵解是一个不需氧的产能过程；<3>反应全过程不可逆.其中有三步不可逆的反应；<4>净生成ATP数量：2×2-2= 2ATP糖酵解的生理意义:1、产生能量,是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式.但能量的利用率较低.同时也是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径.2、凡是可转变为酵解中间产物的物质,均可沿酵解途径逆转合成葡萄糖.3、糖酵解反映了生物获取能量方式的演变过程氨基酸合成原料来源：1、碳架来源：三羧酸循环、糖酵解、磷酸戊糖途径、氨基酸分解途径2、氨基来源：起始于无机碳,即无机碳先转变为氨气,在转变为含氮有机化合物.起始和终止密码子：1、起始：蛋白质合成首先必须辩认出mRNA上的起始点.mRNA链上的起始密码子是AUG.2、终止：当核糖体移动至终止密码子UAA、UGA、UAG时,肽链延长便终止.信号肽：在新生肽的N-端<有时位于肽链中部,如卵清蛋白>,常有一小段与蛋白质定向输送有关并在输送途中被切除的肽段,称为信号肽.在C-端有一个可被信号肽酶识别的位点.核苷酸之间的连接键：单核苷酸之间的连接键：3, 5-磷酸二酯键.DNA分子中通过3ˊ, 5ˊ-磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸的排列顺序碱基互补：A=T,G ≡C核酸链的游离末端及书写方向：核酸链的二个游离末端：5’ -磷酸基末端〔5’-P 〕, 3’-羟基末端〔3’-OH 〕书写方向：核酸链具有方向性,书写方向5′→3′糖类及氨基酸的构型：糖类：一种异构体使平面偏振光的偏振面沿顺时针方向偏转,称为右旋光性物质,用+表示.另一种异构体则使平面偏振光的编振面沿逆时针编转,称左旋光性物质,用-表示.具有旋光性差异的立体异构体又成为光学异构体,用D、L表示.规定：D型：单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子上-OH在右边的成为D型.L型：单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子上-OH在左边的成为L型.天然存在的单糖多为D-型.氨基酸：具有旋光性[左旋<->或右旋<+>].具有两种立体异构体〔D-型和L-型〕.目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型.D-型L-型根据代谢中间体的不同,可将氨基酸生物合成分为5类：α-酮戊二酸衍生型氨基酸：Glu〔谷氨酸〕, Gln<谷氨酰胺>, Pro<脯氨酸>, Arg〔精氨酸〕草酰乙酸衍生型氨基酸：Asp〔天冬氨酸〕, Asn〔天冬酰胺〕, Thr〔苏氨酸〕, Ile〔异亮氨酸〕, Met〔甲硫氨酸〕, Lys〔赖氨酸〕丙酮酸衍生型氨基酸：Ala〔丙氨酸〕, Val〔缬氨酸〕, Leu〔亮氨酸〕磷酸甘油酸衍生型氨基酸：Gly〔甘氨酸〕, Ser〔丝氨酸〕, Cys〔半胱氨酸〕芳香族氨基酸及组氨酸：Tyr〔酪氨酸〕, Trp〔色氨酸〕, Phe〔苯丙氨酸〕, His〔组氨酸〕酸〔碱〕性aa及芳香族aa：酸性氨基酸：Asp〔天冬氨酸〕,Glu〔谷氨酸〕碱性氨基酸：Arg〔精氨酸〕,His〔组氨酸〕,Lys〔赖氨酸〕芳香族氨基酸：Tyr〔酪氨酸〕,Trp〔色氨酸〕,Phe〔苯丙氨酸〕必需氨基酸：机体需要而自身又不能合成,必须由食物提供的氨基酸.<Ile>、<Met>、<Val>、<Leu>、<Trp>、<Phe>、<Thr>、<Lys>〔人体能合成部分组氨酸和精氨酸〕.米氏常数K m的意义：当ν=1/2Vmax时,Km=[S]Km的单位为浓度单位Km可以反映酶与底物亲和力的大小：K m越小,酶与底物的亲和力越大,酶的催化活性越高.Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时,反应为一级反应；当[S]>100Km时,ν=Vmax,为零级反应；当0.01Km<[S]<100Km时,为混合级反应.常见的含高能磷酸键化合物：1、磷氧键型：〔1〕酰基磷酸化合物〔2〕焦磷酸化合物〔3〕烯醇式磷酸化合物2、氮磷键型：胍基磷酸化合物3、硫酯键型4、甲硫键型呼吸链抑制剂抑制部位：线粒体内膜胞浆中NADH转运机制：1〕α-磷酸甘油穿梭通过该穿梭一对氢原子只能产生2分子ATP2〕苹果酸-天冬氨酸穿梭通过该穿梭,一对氢原子能产生3分子A TP氧化还原系统中氧化还原电位：呼吸链中各个递氢体与电子传递体的位置是根据各个氧化还原对的标准氧化还原电位从低到高排列的.氧化还原对E°′〔V〕NAD+/NADH+H+-0.32FMN/FMNH2-0.30FAD/FADH2-0.06Cyt b Fe3+/Fe2+0.04〔或0.10〕Q10/Q10H20.07Cyt c1 Fe3+/Fe2+0.22Cyt c Fe3+/Fe2+0.25Cyt a Fe3+/Fe2+0.29Cyt a3 Fe3+/Fe2+0.551/2 O2/H2O 0.82三脂酰甘油的熔点：是由其脂肪酸成分决定的,一般随饱和脂肪酸的数目和链长的增加而升高.不同脂肪酸之间的区别：主要在于碳氢链的长度及不饱和双键的数目和位置.不饱和脂肪酸的命名：△－编码命名：从羧基端开始计算双键位置ω－编码命名：从甲基端开始计算双键位置脂肪酸常用简写法表示,其原则是：先写出碳原子的数目,再写出双键的数目,最后表明双键的位置.必需脂肪酸：生物体不能自身合成,必须由食物供给的脂肪酸；包含两个或多个双键；严格意义上讲,必须脂肪酸为亚油酸和亚麻酸.竞争、非竞争及反竞争抑制剂的特点：竞争性抑制剂：〔1〕竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；〔2〕抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；〔3〕抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；〔4〕动力学参数Km增大,Vmax不变.即竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度来消除.非竞争性抑制剂：〔1〕非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；〔2〕底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；〔3〕抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响；抑制程度取决于抑制剂的浓度；〔4〕动力学参数：K m值不变,V max值降低.反竞争性抑制剂：〔1〕抑制剂只与酶-底物复合物结合；〔2〕抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物浓度；〔3〕动力学特点：V max降低,表观K m降低.DNA的碱基组成规律：不同物种的DNA碱基组成不同.同一生物体的不同组织的DNA的碱基组成相同.年龄、营养状况和环境的改变不影响碱基的组成.碱基互补：[A]=[T],[G]=[C],[A]+[G]=[T]+[C]2．简答及论述：食品生物化学的研究内容：〔1〕研究食品的化学组成；〔2〕揭示食品在加工贮藏中发生的化学变化；〔3〕研究食物营养在人体内的降解及合成和能量的产生与调控;〔4〕研究食品风味.脂类的生理功能：〔1〕储存能量、提供能量；〔2〕生物体膜的重要组成成分；〔3〕脂溶性维生素的载体；〔4〕提供必需脂肪酸；〔5〕防止机械损伤与热量散发等保护作用；〔6〕作为细胞表面物质,与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系.〔重点〕天然脂肪酸的共性：1〕脂肪酸的碳链：直链一元羧酸占绝大多数,并且几乎都是偶数碳.2〕双键的位置和构型：绝大多数不饱和脂肪酸的双键是顺式构型,大多数多烯脂肪酸为非共轭体系,两个双键之间由一个亚甲基隔开.3〕熔点：不饱和脂肪酸的熔点比同碳数的饱和脂肪酸的熔点低,双键越多熔点越低.4〕分布：16碳和18碳的脂肪酸在油脂中分布最广,含量最多；人体中饱和脂肪酸最普遍的是软脂酸和硬脂酸,不饱和脂肪酸是油酸.高等植物和低等动物中,不饱和脂肪酸含量高于饱和脂肪酸.〔重点〕RNA的种类、功能及结构：种类：rRNA、tRNA、mRNA功能：rRNA是构成核糖体的骨架,蛋白质合成的场所.tRNA在蛋白质生物合成中起到转运氨基酸的作用.每一种氨基酸都有与之相对应的一种或几种tRNA.mRNA 是合成蛋白质的模板,mRNA在代谢上很不稳定,每种多肽链都由一种特定的mRNA负责编码.所以细胞内mRNA的种类是很多的,但每一种mRNA的数量却极少.结构：⑴大多数天然RNA是一条单链,通过自身回折形成部分螺旋区,同一链上的碱基配对,产生部分双螺旋结构,不能配对的碱基所在区域则呈环状突起.⑵在RNA双螺旋区域,碱基配对原则是：A-Ｕ,G-C之间形成氢键.⑶RNA分子中,并不遵守碱基种类的数量比例关系,即分子中的嘌呤碱基总数不一定等于嘧啶碱基的总数.〔重点〕肽键及其的特点：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基形成一个取代的酰胺键,称为肽键.特点：〔1〕氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用.肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转.〔2〕组成肽键的原子处于同一平面.〔3〕在大多数情况下,肽键以反式结构存在.〔4〕在多肽链内,侧链R基交替出现在肽键两侧〔重点〕蛋白质的功能：⑴--催化⑵结构蛋白--构成机体组织和细胞⑶肌动蛋白和肌球蛋白--肌肉收缩⑷血红蛋白、β-脂蛋白--运输、血清蛋白⑸谷蛋白、醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白--贮藏⑹抗体酶原的激活及生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行.有的酶原可以视为酶的储存形式.在需要时,酶原适时地转变成有活性的酶,发挥其催化作用.〔重点〕生物氧化的特点：〔1〕生物氧化包括线粒体氧化体系和非线粒体氧化体系.真核细胞生物氧化主要是线粒体氧化体系,原核细胞生物氧化主要在细胞膜上进行；〔2〕生物氧化是在活细胞的温和条件下进行；〔3〕是一系列酶、辅酶和中间传递体参与的多步骤反应；〔4〕能量逐步释放,ATP是能量转换的载体；〔5〕真核细胞在有氧条件下,CO2由酶催化脱羧产生,H2O是由代谢物脱下的氢经呼吸链传给氧形成.〔重点〕电子传递链的组成及分类：组成：<1>四种酶复合体：复合体Ⅰ：NADH- CoQ还原酶复合体Ⅱ：琥珀酸- CoQ还原酶复合体Ⅲ：CoQ -细胞色素还原酶复合体Ⅳ：细胞色素氧化酶<2>两个独立成分：辅酶Q<CoQ>和细胞色素C<Cytc>分类：<1>NADH呼吸链或长呼吸链：由复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ以及两种独立成份组合组成以NADH为首的传递链.<2>琥珀酸脱氢酶〔也称FAD呼吸链〕或短呼吸链：由复合物Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ以及两种独立成份组合组成以琥珀酸脱氢酶为首的传递链.化学渗透学说的原理：〔1〕NADH呼吸链中的三个复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ起着质子泵的作用,将H+从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙.〔2〕H+不断从内膜内侧泵至内膜外侧,而又不能自由返回内膜内侧,从而在内膜两侧建立起质子浓度梯度和电位梯度即电化学梯度.〔3〕当存在足够的跨膜电化学梯度时,强大的质子流通过嵌在线粒体内膜的线粒体ATP 合酶返回基质,质子电化学梯度蕴藏的自由能释放,推动A TP的合成.〔重点〕磷酸己糖途径的部位、限速酶及生理意义：部位：胞液中限速酶：葡萄糖-6-磷酸脱氢酶生理意义：〔1〕提供核酸生物合成所需的原料核糖.〔2〕提供细胞生物合成所需的还原力.〔3〕使活细胞处于还原态,防止生物膜氧化.葡萄糖有氧氧化的三个阶段：I 阶段的反应：葡萄糖转变成2分子丙酮酸的过程.II 阶段的反应〔丙酮酸进一步代谢〕：2分子丙酮酸氧化脱羧生成2分子乙酰CoA III 阶段的反应：2分子乙酰CoA进入三羧酸循环.糖异生及其生理意义：糖异生作用：指从非糖物质生成葡萄糖或糖原生理意义：1、维持血糖浓度的恒定是糖异生作用的最重要生理作用.2、糖异生作用有利于乳酸的回收利用3、糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径.4、协助氨基酸的分解代谢.5、肾糖异生增强有助于维持酸碱平衡〔重点〕膳食蛋白质中氨基酸的有效性的因素：<1>蛋白质构象：蛋白酶较难作用于不溶性的纤维状蛋白,因而其有效性低于可溶性球蛋白.<2>结合蛋白质含量：结合蛋白的消化吸收率低于简单蛋白.<3>蛋白酶抑制剂：膳食中存在蛋白酶抑制剂时,降低蛋白消化吸收率.<4>蛋白颗粒大小与表面积：体积大、表面积小的蛋白质消化吸收率低.<5>加工条件：在高温、碱性或存在还原糖类的条件下加工常降低膳食蛋白的有效性.<6>人体生理差别：膳食蛋白的消化吸收率与人体生理状况关系密切.〔重点〕鸟氨酸循环及其过程：鸟氨酸循环合成尿素——主要在肝细胞的线粒体及胞液中进行尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出,称为鸟氨酸循环<orinithine cycle>,又称尿素循环<urea cycle>或Krebs- Henseleit循环.过程：1〕CO2、氨和A TP缩合形成氨基甲酰磷酸2〕氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸3〕瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸〔反应在胞液中进行〕4〕精氨酸代琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索酸5〕精氨酸裂解释放出尿素并再形成鸟氨酸〔反应在胞液中进行〕〔重点〕酶作为生物催化剂与一般催化剂相比的异同点：1.用量少而催化效率高；2.提高反应速度,不改变平衡点；3.只起催化作用,本身不消耗；4.降低反应的活化能.影响酶反应速度的因素：1.底物浓度、2.酶浓度、3.pH、4.温度5.激活剂、6.抑制剂、7.别构剂等.温度对酶反应的影响是双重的：〔1〕随着温度的增加,反应速度也增加,直至最大速度为止.〔2〕随温度升高而使酶逐步变性.酶专一性及高效性的机制：专一性：锁钥假说、诱导契合高效性：邻近效应与定向作用、张力和形变、酸碱催化、共价催化、活性中心的微环境〔重点〕饱和脂肪酸的从头合成及β氧化过程及饱和脂肪酸合成与分解的区别：1．饱和脂肪酸的从头合成及β氧化过程：〔1〕发生部位：β-氧化主要在线粒体中进行,饱和脂肪酸从头合成在胞液中进行.〔2〕酰基载体：β-氧化中脂酰基的载体为CoASH,饱和脂肪酸从头合成的酰基载体是ACP.〔3〕β-氧化使用氧化剂NAD+和FAD.饱和脂肪酸从头合成使用NADPH作为还原剂.〔4〕β-氧化降解是从羧基端向甲基端进行,每次降解一个二碳单位,饱和脂肪酸合成是从甲基端向羧基端进行,每次合成一个二碳单位.〔5〕β-氧化主要由5种酶催化反应,饱和脂肪酸从头合成由2种酶系催化.。
中国农业大学食品化学
3 水分活度与食品稳定性
3．1 水分活度定义
• 水含量不能作为判断食品稳定性的指标： • 1）水分含量的测定受温度、湿度等外界条件的影
响； • 2）各非水组分与水氢键键合的能力和大小均不相
同，与非水组分结合牢固的水不可能被食品中的 微生物生长和化学水解反应所利用。 • 因此，用水活性度作为食品易腐败性的指标比水 含量更为恰当，而且它与食品中许多降解反应的 速度有良好的相关性。
2.3 固态食品中水的类 型
• 2．3．1 根据在食品中与非水物的结合程度划分 ：
• 束缚水： • 单分子层水、多分子层水 • 自由水： • 毛细管水、截留水
束缚水（结合水，构成 水）
• 构成水：指与非水物质结合最强的并作为非水组 分整体部分的结合水。
• 可与各非水组分结合且结合得最为牢固 • 作为非水组分整体部分 • 不能作为溶剂， • -40℃以上不能结冰。
• 等温吸湿曲线与温度有关：
• 水分含量一定， t℃↑→Aw↑
• 同一食品不同温度下绘制的等温吸湿曲线， t℃ ↑，曲线形状基本不变，位置顺序向右下方移动 。见图1-12韩或刘2.1-7
（5）等温吸湿曲线分区
（胡图2-17）
• 目的： • 深刻理解含义和实际应用 • 与食品内水的类型紧密联系 • 根据： • 水分含量和Aw的关系 • MSI图形特点
• 物料含水量：最低为0.14～0.33g/g干物质，增加 的水最多20g干物质；
• 在高水分食品中一般占总含水量的95%以上。
• 区段划分不绝对：
• 1）区段I：靠近II→多分子层水
•
区段II：靠近I→单分子层水
• 2）除结合水外，其余水能在区域内/间进行交换
食品生物化学重点
一、绪论1.生物化学的概念;2.生物化学研究的内容、酶在生物化学中的地位;3.静态生物化学、动态生物化学的区别;二、静态生物化学部分1.糖类化学:1)糖的定义;2)有代表性的单糖、寡糖的名称;3)单糖的两种对映异构体的名称、单糖的环状结构中,含呋喃型吡喃型区别;4)糖的结构异构现象和糖的立体异构现象的区别;5)区别直链淀粉、支链淀粉、纤维素的连接键;6)同聚多糖和杂聚多糖的区别;7)概念:旋光、变旋性、构型、构象;2.脂类化学:1)油脂的皂化值、油脂的酸值;2)生物膜的概念、结构、模型理论;3.蛋白质化学:1)凯氏定氮的原理;2)8种必需氨基酸;3)蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构的概念、二级结构最主要的两种结构方式、四级结构的特点;4)蛋白质具有两性电离性质、等电点地概念;5)蛋白质的变性和稳定性;4.核酸化学:1)核酸的水解产物及各级水解产物;2)嘌呤、嘧啶的种类及在DNA和RNA中的区别;3)核苷酸的连接键;4)核酸的变性与复性;5)有关RNA的概念、RNA的二级结构;6)环核苷酸的代表物;5.酶化学、维生素:1)酶的概念、特点;2)酶的影响因素中底物浓度和PH的影响;3)酶的抑制(竞争性与非竞争性);4)水溶性和脂溶性维生素区别及代表种类;三、动态生物化学部分1.糖代谢:1)糖酵解、厌氧发酵的概念;2)糖酵解产能;3)三羧酸途径中关键的酶的名称和产生位置;4)三羧酸途径中产ATP的步骤、三羧酸途径中几次脱羧、脱氢反应;5)糖异生作用;6)糖代谢各途径之间联系(包括糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解这几条途径的联系);2.脂类代谢:1)脂肪肝产生;2)酮体的概念、脂肪酸的合成过程;3)脂肪酸彻底氧化产物;3.氨基酸和蛋白质代谢、核酸代谢:1)一碳单位的概念、代谢的生理学意义;2)生物体内氨基酸脱氨基的主要方式;3)嘌呤核苷酸从头合成时的关键物质;4.生物氧化:呼吸链的顺序、生物氧化的概念。
中国农业大学食品学院生物化学本科笔记讲义讲解
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信息学派：Delbruck M., Luria S. 等，Schrodinger E.认为生命的本质是信息传递的问题：信息如何被 编码？如何 保持其稳定性？偶然的变异是如何产生的？ 生化遗传学派：用生物化学的方法阐明基因是如何行使功能而控制特定性状的。 ⑵ DNA 双螺旋结构 研究基础：核酸化学结构知识；Chargaff E.发现的DNA 碱基组成规律；Wilkins M.等得到DNA X-衍射图及 数据。 蛋白质α-螺旋结构的启示。 1953Watson 和Crick 提出DNA 双螺旋结构模型说明了基因的结构、信息和功能三者的关系，使三个学派得 到统 一，并推动了分子生物学的发展。 ⒊ 分子生物学研究迅猛发展
食品生物化学部分重点内容笔记(插本
一、单糖的物理性质单糖通常是易溶于水的无色晶体，大多有吸湿性。
难溶于乙醇，不溶于乙醚。
单糖有旋光性，多于四个碳的单糖的溶液有变旋现象。
二、单糖的化学性质1.与酸作用（脱水作用）莫里西试验：与α-萘酚作用呈紫色，用来鉴定糖。
西利万诺夫试验：间苯二酚和盐酸遇酮糖呈红色，而遇醛糖呈很浅的颜色，用于鉴别酮糖和醛糖。
2.遇碱生成不同的物质（差向异构）葡萄糖用稀碱液处理时，会部分转变为甘露糖和果糖，成为复杂的混合物。
在含有多个手性碳原子的具有旋光性的异构体之间，凡只有一个手性碳原子的构型不同时，互称为差向异构体。
D-葡萄糖和D-甘露糖就是C-2差向异构体。
因此，用稀碱处理D-葡萄糖得到D-甘露糖、D-葡萄糖、D-果糖三种物质的平衡混合物的反应叫做差向异构化。
3.氧化作用糖酸、糖醛酸、糖二酸溴水氧化能力较弱，它把醛糖的醛基氧化为羧基。
当醛糖中加入溴水，稍加热后，溴水的棕色即可褪去，而酮糖则不被氧化，因此可用溴水来区别醛糖和酮糖。
4. 成糖苷反应单糖的半缩醛羟基与醇或酚的羟基发生反应，失水形成缩醛式衍生物。
5.还原作用单糖类的羰基在一定条件下可还原为羟基，糖被还原成糖醇。
常用的还原剂为钠汞齐和氢化硼钠。
机体内，在特异的脱氢酶的作用下该反应也能发生。
6.成脎反应单糖分子与三分子苯肼作用，生成的产物叫做糖脎。
例如葡萄糖与过量苯肼作用，生成葡萄糖脎。
7 羟胺反应美拉德反应(Maillard reaction) ：还原糖（主要是葡萄糖）分子中的羰基与游离氨基酸或氨基酸残基的游离氨基经缩合、聚合生成类黑色素的反应。
单糖分子中的-OH(主要是C-2、C-3上的-OH)被-NH2取代后产生氨基糖，也叫糖胺。
例如葡萄糖胺，半乳糖胺，甘露糖胺，N-乙酰葡萄糖胺等。
三、重要的单糖甘油醛属于属丙糖；核糖、阿拉伯糖、木糖、核酮糖属于戊糖；葡萄糖、果糖、半乳糖属于己糖；四、糖的分类寡糖：2~10个单糖分子缩合而成多糖：10个以上单糖分子缩合而成同多糖：即10个以上同一种单糖分子缩合而成的多糖杂多糖：10个以上不同单糖分子缩合而成五、淀粉分子的结构1.直链淀粉:由a–1.4糖苷键缩合而成2.支链淀粉:由a–1.4糖苷键构成的直链以及a–1,6糖苷键构成的支链结构六、脂类的分类1简单脂质（脂肪酸与醇类形成的脂）2复合脂质:磷脂，糖脂，硫脂3衍生脂质:类胡萝卜素，类固醇，脂溶性维生素等七、甘油三酰脂的化学性质1水解和皂化2氢化和碘化3氧化和酸败八、生物膜的功能1、物质运输生物膜因其半通透性而成为具有高度选择性的通透屏障。
食品科学本科 生物化学知识点总结
生物化学复习题1. 组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同（9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病（10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。
中国农业大学食品学院生物化学知识点讲解
中国农业大学食品学院生物化学知识点讲解第十一章RNA的生物合成和加工RNA合成需要模板两种模板：DNA和RNA，前者为转录或DNA指导下的RNA合成；后者为复制或RNA指导下的RNA合成讲解内容：DNA指导下的RNA合成RNA指导下的RNA复制一.DNA指导下RNA合成㈠.概述合成前体或原料:四种核糖核苷三磷酸合成模板:DNA链中一条,模板链,负链,无义链,非编码链;另一条链称为非模板链,正链,有义链,编码链合成单位:转录单位,包括起始,延伸和终止合成方向:5→3,无需引物合成催化酶:DNA指导下的RNA聚合酶101㈡.DNA指导下的RNA聚合酶1.聚合酶通性以适当的DNA为模板,全保留方式；底物为四种核苷三磷酸；合成方向5→3；无需引物Mg2＋促进聚合反应⒉大肠杆菌DNA指导下的RNA聚合酶全酶由α2ββσ五种亚基组成46－48万α2ββ核心酶：已开始合成RNA链延长，不具有起始合成σ使RNA聚合酶稳定地结合到DNA的启动子上，转录的起始密切相关全酶制剂中含ω亚基,功能未知⒊真核生物DNA指导下的RNA聚合酶真核生物RNA聚合酶通常有8-14个亚基,并含有Zn2+离子.利用抑制剂α-鹅膏蕈碱可将其分为三大类酵母RNA聚合酶II进行凝胶电泳时至少有10条明显的条带,最大的三个亚基相当于大肠杆菌β,β和α亚基,无σ因子的类似物,转录的起始需要转录因子.㈢.启动子和转录因子启动子:RNA聚合酶识别,结合和开始转录的一段DNA序列转录因子:RNA聚合酶起始转录需要的辅助因子(蛋白质)称为转录因子,其作用或是识别DNA的特殊序列,或是识别其他因子,或是识别RNA聚合酶原核生物启动子的一般结构σ因子能直接和启动子的-35序列以及-10序列相互作用,二者之间的间距大小直接影响σ因子的作用力,不同启动子σ因子可能不同真核生物启动子真核生物启动子通常由一些短的保守序列所组成,被各种适当的转录因子识别,多种转录因子和RNA聚合酶在起点上形成前起始复合物促进转录.真核生物启动子三类,分别与三种RNA聚合酶的转录相关.RNA聚合酶I和RNA聚合酶III的启动子结构种类有限,而RNA聚合酶II启动子结构多种多样.类别I启动子控制rRNA前体基因的转录,转录产物经切割和加工后生成各种成熟rRNA两个富含GC的区域:核心启动子,-45至+20,上游控制元件-180至-107两种转录因子:UBF1,结合在GC区;SL1类似于大肠杆菌聚合酶σ因子,能使RNA聚合酶I结合在转录起点上并开始转录类别II启动子涉及众多编码蛋白质的基因表达的控制该类别启动子的转录涉及到四类控制元件:基本启动子,起始子,上游元件和应答元件;这些元件的不同组合,加上其他序列的变化,构成了数量庞大的各种启动子基本启动子序列为中心在-25至-30左右的7bp保守区,RNA聚合酶的定位有关起始子DNA双链在此解开并决定转录的起点位置作用于基本启动子的因子称通用因子,起始转录必须的RNA聚合酶II与通用因子在启动子上的装配过程有些启动子无TATA框,通过某些识别起始子的通用因子介导其他因子结合并装配成起始复合物TATA框和起始子均无的启动子通过结合于上游元件的因子介导并装配成起始复合物.102类别III启动子RNA聚合酶III转录相关,小分子RNA的转录5S和tRNA以及胞质小RNA(scRNA)基因启动子位于起点下游,在基因内部核内小RNA(snRNA)基因启动子在转录起点上游㈣.终止子和终止因子终止子:提供转录停止信号的DNA序列终止因子:协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子(蛋白质),Nus因子通读:终止子的作用被特异的因子所阻止,使聚合酶得以越过终止子继续转录抗终止因子:引起抗终止子作用的蛋白质称大肠杆菌两类终止子:转录中终止信号位于已转录的序列中,原核生物的终止子在终止点之前均有一个回文结构,其产生的RNA可形成由茎环构成的发夹结构,使聚合酶减慢移动或暂停RNA的合成.不依赖ρ因子的终止子,简单终止子:依赖ρ的终止子,RNA-DNA解螺旋酶活力Nus因子,转录辅助因子,NusA,提高终止频率,可能机理为促使RNA聚合酶在终止位置的停顿.NusA可与RNA聚合酶的核心酶结合,形成α2ββNusA复合物,NusA识别终止序列,转录停顿真核生物转录终止信号和终止过程了解甚少,且三种聚合酶的终止序列和终止机制存在较大差异和多样性㈤.转录过程1.原核生物转录过程模板识别,转录起始,转录延伸和转录终止转录模板识别转录起始RNA聚合酶从转录+1开始按照碱基配对结合核苷三磷酸,第一个核苷酸多为G或A,随后核苷酸结合,35磷酸二酯键形成,依次合成2-9个核苷酸链,σ因子离开核心酶,转录起始阶段结束,进入延伸阶段转录延伸和终止聚合酶沿DNA分子向前移动,解链区前移,新生RNA链逐渐生长,并与模板链形成RNA-DAN杂交体,随着解链区前移,转录后的DNA恢复双螺旋结构,RNA链被置换.解链产生的扭曲张力由拓扑异构酶I消除RNA酶在NusA作用下识别终止子,停止转录,聚合酶和RNA链离开模板,转录终止.2.真核生物转录过程转录过程与细菌相似,但其RNA聚合酶自身不能识别和结合到启动子上,需要在启动子上由转录因子和RNA聚合酶装配成活性转录复合物才能起始转录装配,起始,延长和终止四个阶段㈥.RNA生物合成的抑制剂⒈嘌呤和嘧啶碱基类似物抑制核苷酸生物合成或合成相应的核苷酸渗入到核酸分子,形成异常RNA.5-氟尿嘧啶,6-巯基嘌呤,2,6-二氨基嘌呤等⒉DNA模板功能抑制剂与DNA模板结合,使DNA失去模板功能,抑制其复制和转录.烷化剂,放线菌素和嵌入染料⒊RNA聚合酶的抑制剂抑制真核生物RNA聚合酶,α-鹅膏蕈碱103细菌RNA聚合酶,利福霉素,利链菌素二.RNA的转录后加工RNA转录后加工:细胞内,由RNA聚合酶合成的原初转录物往往需要经过一系列的变化,包括链的裂解,5端与3端的切除和特殊结构的形成,核苷的修饰和糖苷键的改变,以及拼接和编辑等过程转变为成熟的RNA分子,或RNA成熟rRNA,tRNA和mRNA的加工原核生物和真核生物的差异㈠.原核生物RNA的加工rRNA的编码基因与某些tRNA的基因一起转录;tRNA基因也成簇存在,并与某些蛋白质的基因一起转录,经断链成为rRNA和tRNA前体,然后加工成熟⒈rRNA前体加工7个rRNA的转录单位,16S,23S,5SrRNA及一个或几个tRNA基因组成⒉tRNA前体的加工核酸内切酶在tRNA两端切断核酸外切酶从3端逐个切去附加的顺序,进行修剪如自身无CCA OH,则在tRNA3端加CCA OH核苷酸的修饰异构化㈡.真核生物RNA加工真核生物rRNA和tRNA前体的加工过程与原核生物有些相似⒈真核生物rRNA前体加工真核生物rRNA基因成簇排列在一起,由16-18S,5.8S和26-28SrRNA组成一个转录单位,由RNA聚合酶I转录产生一个长的rRNA前体,哺乳动物45S,酵母37S;5SrRNA由聚合酶III转录2.tRNA前体的加工与原核生物类似,转录的前体分子在tRNA的5端和3端的附加序列由核酸内切酶和外切酶加以切除,有些含有居间序列经酶促反应切掉;3端加CCA OH序列;碱基和核酸的修饰3.mRNA前体的加工mRNA的原初转录物为相对分子量极大的前体,在核内形成分子大小不一的中间物,成为核内不均一RNA(hnRNA),半寿期差异大,25%经加工转变为mRNA5形成特殊的帽子(M7G5ppp5NmpNp)3端切断并加上多聚腺苷酸(polyA)尾巴通过拼接除去由内含子转录来的序列链内核苷酸甲基化三.RNA指导下的RNA合成RNA是遗传物质，通过复制合成出与其自身相同的分子，RNA复制.噬菌体QβRNA复制单链RNA,该RNA可以翻译产生相应的酶,具有mRNA功能,称为正链,其互补链为负链复制酶:模板特异性强,只能识别自身的RNA四个亚基:α,δ,γ和β,前三个来自宿主细胞,β亚基为噬菌体编码噬菌体Qβ的RNA进入大肠宿主细胞后,先翻译合成复制酶,然后再以RNA为模板合成负链104正链合成除复制酶外,还需要来自宿主细胞的蛋白质因子HF1和HFII;由负链形成无须这两个因子病毒RNA的复制方式病毒含正链RNA,Qβ噬菌体病毒含负链和复制酶:复制产生正链,合成蛋白和RNA病毒复制,重新组装成新病毒颗粒病毒含双链RNA和复制酶:先合成正链RNA,翻译合成相关蛋白,随后合成负链形成双链RNA分子.致癌RNA病毒:需要逆转录过程四.RNA指导下的DNA合成逆转录:以RNA为模板,按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA,这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反称逆转录前病毒假说:1964年,Temin认为致癌RNA病毒的复制需要经过一个DNA中间体(前病毒),此中间体可部分或全部整合到宿主细胞DNA中,并随着细胞增殖传递至子代细胞1970年,Temin和Baltimore分别找到逆转录酶1975年获得诺贝尔生理和医学奖逆转录酶性质:合成底物为四种脱氧核糖核苷三磷酸模板和引物适当浓度的Mg2+DNA延长方向5→3RNA指导下的DNA聚合酶活力DNA指导下的DNA聚合酶活力核糖核酸酶活力，专门水解RNA-DNA杂种分子的RNA复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题，我们就会发现考研专业课考试的重复性很强，虽然题量和题型可能会有一些的改动，但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。
中国农业大学_806生物化学_《生物化学》笔记
2. 水作为底物或产物参与生物化学反应 3. 水环境非常适合生命体 （二）水是极性分子 水的特殊性质: 水具有比较高的沸点和蒸发热。 此性质源于相邻水分子间比较强的吸引力－高的内聚力。 （三）水是很好的溶剂 水溶解盐，是通过水化（hydration）和电荷屏蔽作用（charge screening）实现的。 水的介电常数高。 F=Q1Q2/r2 F：离子间作用力 Q：所带电荷你 : 介电常数 r: 电荷基团间距 电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。 在极性大的环境中离子间的作用力小。 四）非极性物质不溶于水 双亲性物质迫使水结构发生变化 非极性分子排开水的力量即疏水力 （五）弱键对生物分子结构与功能很重要 非共价键（ Noncovalent Interaction） ： 氢键 (hydrogen bonds) 离子键 (charge-charge interactions) 范德华力 (van der Waals force) (hydrophobic interaction) 疏水键 范德华力（van der vaals interaction） ：近距离接触的任意两个原子之间的弱吸引力。 弱键虽然作用力小， 但数量之大， 在维持生物大分子结构和生物分子相互作用中起重要作用。 思考题 生命体的基本特征是什么？ 生命物质的特征是什么？ 讨论水的性质与生命体的关系。 中国科学家在 年 用 法合成牛胰岛素。 中国科学家在 1983 年人工合成 。 中国科学家在 2002 年完成了 全序列分析。 生物大分子的三维结构主要靠 键维持，包括 、 、 和 。 带电生物大分子或电解质在水中的溶解是通过 作用和 作用实现 的。 第二章 蛋白质 I：蛋白质的组成 问题与讨论 • 蛋白质平均含氮量？ • 蛋白质有哪些种类（组成、溶解度、辅基、形状、功能）？ • 蛋白质的水解产物是什么？ • 球蛋白/球状蛋白质 区别？
中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记解析
第五章蛋白质的三维结构
一、研究蛋白质构象的方法 ㈠X-衍射法：推算出分子的形状，原理，步骤
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㈡研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1、紫外差光谱：推断蛋白质分子的大体构象 2、荧光和荧光偏振：测定疏水区形成的微区 3、圆二色性:测定-螺旋,-折叠片含量 4、核磁共振:蛋白质分子的三维构象 5、拉曼光谱:测定主链构象。 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 键能 肽键 二硫键两者共90kcal/mol 离子键3kcal/mol 氢键1kcal/mol 疏水键1kcal/mol 范德华力0.1kcal/mol 这四种键能远小于共价键，称次级键 提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在?，数量巨大 ㈠氢键：多肽主链上的羰基氧和酰胺氢形成氢键，维系蛋白质二级结构的主要作用力；侧链间、侧链与水 介质、 主链肽基与侧链、主链肽基与水之间均可形成氢键
胶原蛋白有多种类型如Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ型等，不同类型的胶原由于氨基酸组成和含糖量不同物理性能不同。 2、胶原蛋白的氨基酸组成：含有很高量的Gly（30%）和Pro（13%），并含有3个不常见的氨基酸；胶原蛋 白 是糖蛋白，糖是在肽链合成以后，折叠前发生的。 六、超二级结构和结构域 ㈠超二级结构 定义：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上 能辨 认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构 类型： 、、-曲折 1、：由两股平行或反平行的右手螺旋彼此缠绕形成的左手卷曲螺旋或称超螺旋，也有三股螺旋和四股 螺 旋，肌球蛋白、角蛋白和纤维蛋白原的主要结构元件。 2、：二段平行的折叠股和一段链连接组成，最常的是3段平行股和二段螺旋构成 3、-曲折：-曲折：折叠中相邻的两条反平行链通过转角连接而成，希腊钥匙拓扑异构 ㈡结构域 1、结构域的概念 多肽链首先形成二级结构，相邻的二级结构片段组装在一起形成超二级结构，进而多肽链折成近乎球形的 结 构；对于较大蛋白质分子和亚基，多肽链往往有两个以上相对独立的三维，这种相对独立的三维实体就是 结 构域，蛋白质三维折叠的一个层次；结构域进一步缔合就形成三级结构 2、多肽链的手性效应：多肽链折叠形成的螺旋结构大多数是右手；折叠股亦具有轻度右手扭曲成β的倾向； 一 种效应是β折叠股间的右手交叉连接；一种效应是β折叠片也以右手方式扭曲 3、结构域的类型：四种类型：全α-结构，α/β-结构，全β-结构，金属或二硫键 七、球状蛋白质与三级结构 ㈠球状蛋白质的分类 1、全α-结构（反平行α螺旋）蛋白质 主要由α-螺旋组成，这些α-螺旋由结构域表面的环区域相连接。 在已知的蛋白质结构中，有两种最常见的螺旋排列方式。 其一是四螺旋束,如细胞色素b562，非血卟啉含氧转移蛋白。 其二是球状折叠,如肌红蛋白和血红蛋白。 2、α/β结构(平行或混合型β折叠片)蛋白质 含有一个由α-螺旋包围着的平行或混合β-回折的核。 所有的糖酵解酶都是α /β型结构，许多其他的酶以及结合运输蛋白也是这种结构。 在α /β型结构中，由环区域形成结合裂缝，这些区域虽对结构的稳定无作用，但通常参与结合和催化活 性。
中国农业大学食品学院生物化学课后习题及答案讲解
中国农业大学食品学院生物化学课后习题及答案讲解第五章糖的其他代谢途径一.葡萄糖异生作用㈠.糖异生的前体丙酮酸:转化为丙酮酸的物质可以转化为糖，如:经苹果酸穿梭→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→G生糖氨基酸:转氨或脱氨后生成的酮酸直接或间接转化为G,如:Ala,Glu,Asp等肌肉乳酸,经血液运送至肝脏进入异生反刍动物能将纤维素消化为乙酸,丁酸,丙酸,异生为G奇数脂肪酸氧化产生琥珀酸CoA㈡.糖异生途径1.丙酮酸到磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸进入线粒体,丙酮酸羧化酶的催化下,羧化生成草酰乙酸草酰乙酸-----PEP：烯醇式丙酮酸羧激酶可存在于线粒体基质、细胞溶胶或二者均有，种属差异。
存在于细胞溶胶中，经过苹果酸穿梭2.FBP→F6P3.G6P→G光面内质网结合酶,其活性需要一种与钙离子结合的稳定蛋白协同作用,G6P进入光面内质网催化.糖异生和糖酵解能量比较㈢.糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定的重要措施之一,通过异生途径合成G对维持血糖浓度起重要作用;脑组织,红细胞以血液中葡萄糖为主要燃料,自身无糖原贮存饥饿,剧烈运动后,对机体恢复起重要作用：科里循环(Cori cycle)反刍动物可利用异生作用将某些酸类物质转化为葡萄糖植物种子萌发,果实成熟时利用糖异生作用,生成葡萄糖89㈣.糖异生的调节葡萄糖异生和糖酵解作用有协同作用磷酸果糖激酶,果糖1,6二磷酸酶的调节丙酮酸激酶,丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶己糖激酶和葡萄糖6磷酸酶二.戊糖磷酸途径㈠.戊糖磷酸途径研究史同位素标记证明葡萄糖C1和C6经糖酵解和三羧酸循环，产生CO2机率不同加入碘乙酸，氟化物等糖酵解的抑制剂，葡萄糖仍可分解利用1931年，Warburg等发现了G6P脱氢酶和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶，NADP+四碳糖，五碳糖，七碳糖的分离1953年，Dicken提出代谢途径Warburg-Dicken途径，戊糖支路，己糖单磷酸途径，磷酸葡萄糖酸氧化途径和戊糖磷酸循环㈡.戊糖磷酸途径主要反应1.氧化阶段：产生戊糖和NADPH，参与的酶2.非氧化阶段戊碳糖异构；戊碳糖间转酮；转醛；四碳糖和五碳糖间转酮反应3.戊糖磷酸途径总结代谢意义细胞产生还原力(NADPH)的主要途径细胞内不同结构糖分子的重要来源,并为各种单糖的相互转化提供条件代谢调节：限速酶:葡萄糖-6-磷酸脱氢酶NADP+/NADPH㈡体内葡萄糖的利用与细胞代谢关系1.机体对核糖-5-磷酸的需要和NADPH的需要处于平衡,磷酸戊糖途径氧化阶段完成G6P+2NADP++H2O→核糖-5-P+2NADPH+H++CO22.机体主要需要核糖-5-磷酸细胞分裂,糖酵解和戊糖磷酸途径非氧化阶段5G6P+ATP→6核糖-5-P+ADP+H+3.机体对NADPH的需要超过核糖-5-磷酸G6P+7H2O+12NADP+→6CO2+12NADPH+12H++Pi4.机体需要NADPH和ATP，不需要核糖-5-磷酸3G6P+6NADP++5NAD++5Pi+8ADP→5丙酮酸+3CO2+6NADPH+5NADH+8ATP+2H2O+8H+三、淀粉和糖原代谢㈠淀粉分解代谢㈡糖原分解代谢：糖原磷酸化酶、糖原脱支酶、磷酸葡萄糖变位酶1、糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶的分子结构：1938,Carl Cori和Gerty Cori分离得到磷酸化酶a和磷酸化酶b;Robert Fletterick和Louise Johnson对结构和作用进行研究糖原磷酸化酶的作用特点：催化糖原1→4糖苷键磷酸解；从非还原末端磷酸解2.糖原脱支酶90糖基转移:将三个葡萄糖残基转移到另一分支的非还原性末端的葡萄糖残基上,或者糖原的核心链糖原脱支:脱下1→6连接的葡萄糖残基,产生一分子葡萄糖和1→4相连的葡萄糖残基3.磷酸葡萄糖变位酶葡萄糖-1-磷酸转变成葡萄糖-6-磷酸；活性部位有丝氨酸残基,带有一个磷酸基团；葡萄糖1,6-二磷酸的存在对酶发挥活性是必要的；催化机理与磷酸甘油酸变位酶相似㈢糖原的生物合成1957年,Luis Leloir等人,糖基供体尿苷二磷酸葡萄糖,UDP-葡萄糖糖原的合成通过3个步骤,包括三种酶：UDP-葡萄糖焦磷酸化酶；糖原合酶；糖原分支酶1.UDP-葡萄糖焦磷酸化酶葡萄糖-1-磷酸与UTP反应生成UDP-葡萄糖和PPi,活化了葡萄糖1位羟基2.糖原合酶催化UDPG与糖原分支的非还原末端G残基第4位碳原子上的羟基形成α1→4糖苷键其催化需要至少四个葡萄糖残基引物糖链,生糖原蛋白（Gluconin),糖原引物蛋白;糖原合酶与生糖原蛋白结合时具有催化活性二聚体,每个亚基含有9个丝氨酸残基,可被不同程度的磷酸化,受到不同程度的抑制.3.糖原分支酶断开α(1→4)糖苷键；形成α(1→6)糖苷键；㈣.糖原代谢的调节糖原合酶的调控肝脏中糖原代谢调控的特殊性血糖浓度直接控制肝脏中相关酶的活性G浓度高时,G与磷酸化酶a结合,由R态变为无活性的T,磷酸酶水解磷酸根,磷酸化酶a变为磷酸化酶b,糖原的降解减弱;磷酸化酶水解磷酸化的糖原合酶,由无活性状态变为活性状态,促进糖原的合成.复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题，我们就会发现考研专业课考试的重复性很强，虽然题量和题型可能会有一些的改动，但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。
食品生物化学知识点大一
食品生物化学知识点大一食品生物化学是食品科学与工程专业的重要基础课程之一，主要涉及食品成分、食品加工及储藏时的物质变化等方面的内容。
以下是大一学习食品生物化学时需要了解的一些重要知识点：一、食物成分1. 碳水化合物：包括单糖、双糖和多糖，是人类主要的能量来源。
2. 脂肪：由甘油与脂肪酸组成，提供能量并帮助维持体温，同时是脂溶性维生素的载体。
3. 蛋白质：由α-氨基酸组成，是构成细胞和组织的基本单位。
4. 维生素：包括水溶性维生素和脂溶性维生素，对人体的生理功能起重要作用。
5. 矿物质：包括铁、锌、钙等，参与多种生命活动和维持正常机体功能。
6. 水：是构成细胞和组织的基本成分，是维持各种生命活动所必需的物质。
二、食物加工与营养1. 食物的储藏与保鲜：食物保存时需注意防止氧化、腐败和细菌滋生等问题，利用冷藏、冷冻、脱水等方法进行储藏与保鲜。
2. 食物加工过程中的物质变化：如淀粉糊化、蛋白质变性、糖类焦糖化等。
3. 食品的味觉和风味：主要取决于食物中的味觉物质和香气物质。
4. 色泽与光感：食物的颜色对其口感和食欲产生重要影响。
三、食品生物化学分析方法1. 常用的食品分析方法：如光度法、比色法、浊度法、色谱法、质谱法等。
2. 食品质量评价：包括感官评价和定量化学分析两种方法。
四、食品添加剂与食品安全1. 食品添加剂的作用与分类：如防腐剂、甜味剂、酸度调节剂等。
2. 食品安全与毒素：了解食品中可能存在的毒素，并了解其毒性和安全使用标准。
五、食品生物化学在食品加工中的应用1. 面粉加工：了解小麦淀粉糊化的过程与原理。
2. 糖果加工：了解糖果制作过程中糖类焦糖化反应的原理。
3. 肉制品加工：了解脂肪氧化和蛋白质变性对肉制品质量的影响。
六、食品添加剂与食品工程1. 食品色素与颜色稳定性：了解食品色素的分类、性质和稳定性。
2. 食品香味剂与香气稳定性：了解食品香精的种类、特性和香气稳定性。
以上是大一学习食品生物化学时需要了解的一些重要知识点，希望可以对你的学习有所帮助。
中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案解析
中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案解析第四节多糖(polysaccharides)一、概述：多糖是多个的单糖分子缩合失水而成的，分子量很大在水中不能形成真溶液只能形成胶体有些不溶于水，如纤维素无甜味也无还原性，有旋光，无变旋现象。
按功能分作为动物植物骨架的原料，如食物的纤维素(cellulose)和动物的几丁质(chitin)；作为贮藏多糖，如淀粉和糖元。
在需要时可以通过生物体的酶系统的作用，分解放出多糖；具有复杂的生理功能:如粘多糖(mucopolysaccharides)、血型物质等。
按照组分的繁简：同多糖(homopolysaccharide)：某一种单一的多糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素；杂多糖(heteropolysaccharide)。
由不同类型的单体组成如结缔组织中的透明质酸等。
二、同多糖：水解产生一种单糖或单糖衍生物1、淀粉(starch)：存在于所有绿色植物得到多数组织，在显微镜下我们观察植物种子（如麦、玉米、大米、）、块茎及干果（栗子、白果等），会看到大小不等的淀粉颗粒。
1）结构：有直链淀和支链淀粉之分。
直链淀粉(amylose)：有葡萄糖单位组成，连接方式和麦芽糖分子中的葡萄糖单位间的相同，α（1-4）糖苷键一般链长250-300个葡萄糖单位。
支链淀粉(amylopectin)：有多个较短的α-1、4糖苷键直链组成。
每两个糖的直链之间的连接为α-1、6糖苷键，较短的直链链端葡萄糖分子的第1个碳原子上羟基与邻近的另一个链中的葡萄糖分子中的第6个碳原子上的羟基结合。
一般淀粉都含有直链淀粉和支链淀粉，玉米和马铃薯．分别含有27%和20%的直链淀粉，其余部分为支链糯米，全部为支链淀粉豆类全部是直链淀粉。
2）性质：直链淀粉冷水中不溶解，略溶于热水，但支链淀粉吸收水分吸收水份后成糊状。
淀粉在酸和淀粉酶解作用下可被降解，最终产物是葡萄糖，这种降解产物是逐步进行的。
淀粉红色糊精无色糊精麦芽糖葡萄糖。
食品生物化学总结
食品生物化学总结食品生物化学是一门研究食品的化学组成、结构、性质、代谢以及它们在食品加工、储存和营养方面的作用的学科。
它涉及到生物化学、化学、营养学、微生物学等多个领域的知识，对于理解食品的本质、保障食品安全和提高食品质量具有重要意义。
食品的化学组成是食品生物化学的基础。
食品主要由碳水化合物、蛋白质、脂肪、维生素、矿物质和水等成分组成。
碳水化合物是人体能量的主要来源，包括单糖、双糖和多糖等。
单糖如葡萄糖和果糖，是细胞直接利用的能量形式；双糖如蔗糖和乳糖，在消化过程中被分解为单糖吸收；多糖如淀粉和纤维素，淀粉是人类重要的能量储备，而纤维素虽然不能被人体消化，但对于促进肠道蠕动和维持肠道健康具有重要作用。
蛋白质是构成生物体的重要物质，在食品中具有多种功能。
它们不仅是人体组织的构建材料，还参与了许多生理过程。
食品中的蛋白质根据其来源和性质不同，具有不同的营养价值。
例如，动物蛋白通常含有所有必需氨基酸，被称为完全蛋白；而植物蛋白往往缺乏某些必需氨基酸，需要通过合理搭配来满足人体需求。
蛋白质在食品加工过程中会发生变性、水解等变化，这些变化会影响食品的口感、质地和营养价值。
脂肪是另一种重要的营养成分，提供了高能量密度。
脂肪分为饱和脂肪、不饱和脂肪和反式脂肪。
饱和脂肪过量摄入可能增加心血管疾病的风险，而不饱和脂肪，特别是多不饱和脂肪中的ω-3 和ω-6 脂肪酸，对人体健康有益。
脂肪在食品中不仅提供口感和风味，还能帮助脂溶性维生素的吸收。
维生素和矿物质虽然在食品中的含量相对较少，但对人体健康却至关重要。
维生素分为水溶性维生素（如维生素 C 和 B 族维生素）和脂溶性维生素（如维生素 A、D、E 和 K）。
矿物质包括常量元素（如钙、镁、钠等）和微量元素（如铁、锌、铜等）。
它们在人体的新陈代谢、免疫功能、神经系统等方面发挥着不可或缺的作用。
食品的代谢过程是一个复杂而精细的体系。
食物在进入人体后，经过消化、吸收、运输和利用等一系列过程，将其中的营养成分转化为能量和生物分子，以维持生命活动。
食品生物化学总结
食品生物化学1.名词解释:核酸的变性:指天然双螺旋ＤＮＡ分子被解开成单链的过程。
氧化磷酸化：是与生物氧化作用相伴而生的磷酸化作用，是将生物氧化过程中释放的自由能，用于ADP和无机磷酸生成高能ＡＴＰ的作用。
氧化磷酸化是需氧细胞生命活动的主要能量来源，是生物产生ATP的主要途径。
生物体内通过氧化合成ATP的方式有底物水平磷酸化和电子传递磷酸化。
淀粉酶：凡催化淀粉水解的酶。
也指能水解淀粉、糖原和有关多糖中的O-葡萄糖键的酶。
呼吸链：又称电子传递链。
指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体按对电子亲和力抓紧升高的顺序依次传递，最后传给分子氧化从而生成水的全部体系。
糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程。
（糖异生作用可以通过糖酵解的逆过程和柠檬酸循环的部分过程完成）矿物质的生物有效性：是指食品中矿物质实际被机体呼吸、利用的程度。
乳化剂：是能改善乳化体中各构成相之间的表面张力，形成均匀分散体或乳化体的物质，是一类具有亲水基和疏水基的表面活性剂。
生物膜：细胞的外周膜与内膜系统称为生物膜。
其中外周膜指细胞膜，内膜指构成各种细胞的膜，也称胞内膜。
有氧（生物）氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。
同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫性质不同的一组酶。
呼吸跃变现象：果蔬随着果实进入完熟期，其呼吸强度骤然提高，随着果实衰老又迅速下降的现象。
（呼吸越变的顶点是果实完熟的标志）糖无氧分解：指动植物内组织在无氧情况下，细胞液中葡萄糖降解为乳酸并伴随着少量ATP生成的一系列反应。
因与酵母菌使糖生醇发酵的过程相似，又称糖酵解。
味感：指食物在人的口腔内对味觉感官化学感受系统刺激所产生的一种感觉。
电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。
脂酰甘油酯:即脂肪酸和甘油所形成的脂。
糖蛋白：糖结合到作为主体的蛋白质分子上。
食品生物化学总结
食品生物化学总结食品生物化学是研究食物组成及其转化过程的科学分支，它探索食品的化学成分、结构、功能以及与人体代谢之间的关系。
食品生物化学的研究为食品工业的发展提供了科学依据和指导，也为人类的营养需求提供了理论基础。
本文将对食品生物化学的相关内容进行总结，重点介绍食品的营养成分、食物的化学变化以及食品加工对营养成分的影响。
一、食品的营养成分1. 碳水化合物：是人体主要的能量来源，包括单糖、双糖和多糖。
单糖如葡萄糖、果糖等，双糖如蔗糖、乳糖等，多糖如淀粉、纤维素等。
碳水化合物的分解需要酶的参与，通过糖酵解和糖原的合成与分解来调节血糖水平。
2. 脂肪：是人体主要的能量储存形式，也是细胞膜的重要组成部分。
脂肪分为饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸和转化脂肪酸。
不同种类的脂肪酸对人体健康有不同的影响，适量摄入不饱和脂肪酸有助于心血管健康。
3. 蛋白质：是构成人体组织的重要成分，也是构成酶、激素、抗体等生物活性物质的基础。
蛋白质由氨基酸组成，有20种以上的氨基酸。
人体无法自行合成某些必需氨基酸，需要从食物中摄取。
4. 维生素：是维持人体正常生理功能所必需的有机物质。
维生素分为水溶性和脂溶性两类。
水溶性维生素如维生素C和B族维生素，脂溶性维生素如维生素A、D、E、K等。
不同维生素在人体中的生物学功能各不相同，缺乏或过量摄入会引发一系列健康问题。
5. 矿物质：是构成人体骨骼、牙齿、血液等组织的重要成分。
常见的矿物质包括钙、铁、锌、钾等，这些矿物质在人体代谢中发挥着重要的生理功能，如参与酶的活化、维持细胞内外的渗透平衡等。
6. 水：是构成人体的重要组成部分，也是人体代谢所必需的。
水参与到人体的各种代谢过程中，如溶解营养物质、作为媒介参与化学反应等。
二、食物的化学变化1. 氧化反应：许多食物在与氧气接触时会发生氧化反应，导致食物的变质。
如果蔬的褐变、脂肪的氧化等。
氧化反应会导致营养成分的丢失，产生恶味、变色等不良影响。
2. 加热反应：食物在加热过程中会发生一系列化学反应，如蛋白质的变性、糖的焦糖化等。
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中国农业大学食品学院生物化学知识点总结第十一章DNA的复制DNA生物合成概述:核酸的生物合成是模板指导下进行的，模板有DNA和RNA.因此,DNA合成分为DNA为模板的DNA复制和RNA为模板的逆转录DNA合成主要原料为四种脱氧核苷三磷酸酶系和辅助因子的参与本章主要讲解DNA复制以原来DNA分子为模板合成出具有相同分子的过程,自我复制一.DNA的半保留复制1958年,Meselson&Stahl氯化铯梯度离心实验多种真核和原核生物做了类似实验,证明DNA的复制为半保留复制，但由于实验研究中的DNA均为提取的片断,反映复制前和复制后的状态1963年，Cairns用放射自显影的方法观察到完整的正在复制的大肠杆菌染色体DNADNA的半保留复制98以双链DNA分子的每一条链为模板，按照碱基配对的原则，合成出两个与原DNA分子碱基顺序完全一样的新DNA分子，其中每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种复制方式为半保留复制二.DNA复制的起点和方式复制子:基因组能独立进行复制的单位,包含控制复制的起点和复制的终点.单一复制子和多复制子复制的起点:特殊的碱基序列能与控制复制开始的蛋白质或酶特异识别,结合,复制开始复制叉:复制开始,两条链解开,形成的叉形结构.复制终点:原核生物环状DNA分子具有特殊的碱基序列,终止复制.真核生物不同复制叉相遇,复制终止.复制方向和复制方式三.DNA的半不连续复制随着复制叉的延伸,DNA的两条母链分别合成与其互补的子链,目前分离到的催化DNA形成的聚合酶的合成方向都是5→3,DNA在复制时如何同时作为模板合成其互补链?半不连续复制当DNA复制时，一条链是连续的，另一条链是不连续的，因此称半不连续复制；前导链；滞后链四.DNA复制有关的酶和蛋白质1.DNA聚合酶DNA的复制、校对和修复1956年Kornberg从大肠杆菌中发现DNA聚合酶,其他生物找到该种类型的酶在有模板和Mg2+存在下催化四种脱氧核糖核苷三磷酸合成DNADNA聚合酶只能催化脱氧核糖核苷酸加到已有核酸链的游离3-羟基上,合成需要引物链存在合成需要模板指导,合成的DNA链只与模板有关,与底物比例无关催化合成方向为5→3大肠杆菌DNA聚合酶DNA聚合酶I1956年,Kornberg大肠杆菌分离得到,FW103kD,单链蛋白球型分子,直径约为DNA的三倍,400个/细胞三个活性中心:DNA聚合酶活力,1000bp/min;3→5核酸外切酶活力,校对;5→3核酸外切酶活力,修复、引物链去除蛋白酶将DNA聚合酶作有限水解,得到两个片段,大片段具有聚合酶和3→5核酸外切酶活力,小片段具有5→3核酸外切酶活力合成速度太慢,复制叉移动速度的1/20;持续合成能力差,合成50bp与模板分离;遗传分析,缺陷型DNA复制基本正常不是主要的复制酶,修复酶DNA聚合酶II多亚基酶,聚合活力较DNA聚合酶I稍高,引物为带缺口的双链DNA,无5→3外切酶活性，100个/细胞功能：可能在DNA的修复中起重要作用DNA聚合酶III多亚基组成,催化聚合速度高,10-20个/细胞,被认为大肠杆菌真正的复制酶现认为DNA聚合酶全酶由10种亚基组成的复杂的二聚体DNA聚合酶III的结构模式图DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ991999年发现,DNA受到损伤时,诱导产生这两种酶,对损伤部位进行复制,但修复错误率高真核生物DNA聚合酶哺乳动物发现五种:α,β,γ,δ,ε及各自作用2.拓扑异构酶功能：DNA超螺旋松弛,消除解链产生的扭曲张力TopI:单链蛋白质,广泛存在于原核和真核生物转录区,在转录过程中发挥作用切开超螺旋DNA的两条链中的一条，切口末端反超螺旋转动，闭合TopII:DNA旋转酶，多链蛋白质，广泛存在于原核和真核生物染色质骨架蛋白和核基质部位，与复制有关,同时切开两条链，DNA松弛，切口封接3.解螺旋酶将DNA双链碱基氢键打开,成两条单链,每解开一对碱基消耗两分子ATP,方向为沿5→3模板链延伸,解螺旋酶有多种类型,其中DnaB为大肠杆菌参与DNA复制的解螺旋酶;T抗原为真核生物DNA复制的解螺旋酶4.引物合成酶复制的起始点处合成一段RNA引物,前导链的引物比冈崎片段引物略长约10-60b,DNA聚合酶III或DNA聚合酶α和δ在引物上3端合成DNA5.DNA连接酶催化双链DNA连接，切口处5－磷酸基和3－羟基生成磷酸二酯键6.复制相关蛋白DnaA,DnaC:大肠杆菌中与复制起始相关DnaA蛋白与ATP结合为活性形式,与ADP结合表现为无活性单链结合蛋白(SSB):与解开的单链相结合,防止复性和保护单链部分不被核酸酶水解真核生物增殖细胞核抗原,相当于β因子的功能RF-C夹子装置器,相当于γ复合物RP-A单链结合蛋白RNaseH1和MF-1(5→3核酸外切酶)五.大肠杆菌DNA复制过程起始,延伸和终止三个阶段复制体:在DNA的复制叉上,分布着各种各样与复制有关的酶和蛋白质因子构成的复合物称为复制体,随复制的进程复制体结构发生变化复制的起始20-40个活性DnaA结合,并聚集在一起,HU类组蛋白,与DNA结合,促使双链DNA弯曲,并缠绕在DnaA的聚集体上,形成起始复合物起始复合物形成,影响附近三个连续的13bp的共有序列,使此区域DNA双链解开称为开链复合物DnaB六聚体在DnaC的帮助结合到解链区,利用水解ATP产生的能量进行解螺旋,同时SSB结合到单链DNA上,拓扑异构酶消除解链产生的扭曲张力,形成前引发复合体引物合成酶结合其上合成RNA引物,DNA聚合酶开始聚合反应复制开始DNA复制的调节发生在起始阶段:DNA甲基化,DnaA活性.起始区的245bp序列中共有11个4bpGATC序列,Dna甲基化酶能使A甲基化,甲基化的双链DNA再与活性的DnaA 蛋白结合形成起始复合物.单链甲基化不能形成起始复合物.DNA复制完成后该区域的子代链的甲基化需要一定的延滞期,与细胞分裂过程有关,通过DNA起始区与膜结合影响甲基化.100Dna的活化有关,编码区位于起始区的附近,其转录启动子的甲基化与起点区甲基化需要同样的延滞期.是否DNA的复制起始与该启动子的转录间存在一定的联系?复制的延伸前导链和滞后链的合成过程前导链:引物合成酶合成RNA引物,DNA聚合酶III催化聚合反应,连续过程.滞后链:引物合成酶合成RNA引物,DNA聚合酶催化形成冈崎片段,DNA聚合酶I和连接酶催化下将冈崎片段连接前导链和滞后链由DNA聚合酶III的两个核心酶催化,它们之间如何实现协调一致?复制的终止细菌环状DNA两个复制叉不断前移,最后在终止区相遇并停止复制.终止区含有多个终止子,终止子能与特定蛋白Tus结合形成复合物,阻止对侧复制叉超越.最后,两个复制叉停复制,形成连锁环,由拓扑异构酶Ⅳ参与将连锁环解开,DNA修复方式封闭.六.真核生物DNA复制真核生物与原核生物DNA复制的差异核小体的解聚和核小体的重组装多起点双向复制,复制起点是自主复制序列,在消耗ATP条件下能与由六个蛋白质组成的复合物结合成起点识别复合物,控制复制的起始.复制子的复制速度慢，复制起点多,多复制子染色体复制全部结束前复制子只进行一次复制，原核生物在营养充足,快速生长状况下可以多次复制真核生物与原核生物DNA聚合酶存在差别,复制体结构组成不同,调控复杂,染色质结构,甲基化及转录活性有关真核生物端粒的复制端粒:真核生物线形染色体两个末端具有的由许多成串短的重复序列组成的特殊结构,其功能为稳定染色体末端结构,防止染色体末端连接,并可补偿滞后链5末端在消除RNA引物后造成的空缺.一条富含G,另一条富含C端粒酶,催化端粒5-末端外加重复单位,蛋白质和RNA的复合物,RNA起模板作用,功能维持端粒的一定长度,实际上是一种逆转录酶生殖细胞存在端粒酶活性,体细胞失去端粒酶活性复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题，我们就会发现考研专业课考试的重复性很强，虽然题量和题型可能会有一些的改动，但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。
所以要想在专业课的竞争中获得胜利，建议广大考生第一步就是要搜集专业课历年考试资料和最新信息，标准就是要“准”和“全”。
第一，有效地收集专业课辅导资料专业课的资料主要包括专业辅导书、课程笔记、三人行辅导班笔记以及最重要的历年试题。
如果这些都搜集全的话，就可以踏踏实实的开始复习了。
专业辅导书是复习的出发点，所有的考试的内容都是来源如此，但是通常专业辅导书都是又多又厚的，所以要使我们复习的效率最大化，就要运用笔记和历年试题把书本读薄。
如前所述，专业课试题的重点基本上不会有太大的变动，所以仔细研究历年试题可以帮助我们更快的掌握出题点和命题思路，并根据这些重点有的放矢的进行复习，这样可以节省很多复习的时间。
市场上有很多关于历年考研真题解析的书籍，建议大家去看一些考研专业课辅导名师的著作，毕竟只有他们才有能力充分洞察历年考研的最新变化以及考研命题规律。
考研时各种各样的信息，如三人行辅导班，参考书，以及最新的考研动态，并不是一个人就能顾及到的，在一些大的考研网站上虽然可以获得一些信息，但是有关的专业的信息还是来自于学校内部同学之间的交流，毕竟考生大部分的时间还是要放在学习上。
专业课信息最重要的来源就是刚刚结束研究生考试的的研究生一年级学生，由于他们已经顺利通过考试，所以他们的信息和考试经验是最为可靠的。
笔记和历年试题都可以和认识的师兄师姐索取，或者和学校招生办购买。
由于专业课的考试是集中在一张试卷上考查很多本书的内容，所以精练的辅导班笔记就比本科时繁多的课程笔记含金量更高。
考生最好能找到以前的三人行辅导班笔记，或者直接报一个专业课考研辅导班，由专业课的老师来指导复习。
另外，也可以尝试和师兄师姐们打听一下出题的老师是谁，因为出题的老师是不会参加辅导的，所以可以向出题的老师咨询一下出题的方向。
第二，专业课的具体复习方法专业课的内容繁多，所以采用有效的复习的方法也显得尤为重要。
任何一个会学习的学生，都应该是会高效率地学习的人。
与其为了求得心理上的安慰“小和尚念经”般的在桌边捱过“有口无心”的半天时间，还不如真正有效的学习两个小时，用其余的时间去放松自己，调节一下，准备下一个冲刺。
每个人都有自己的生物钟，十几年的学习生活，你一定很清楚自己在什么时候复习效果最好，要根据自己的情况来合理安排时间。
通常都是把需要背记的内容放在每天精力最旺盛的时候，且每门持续背诵的时间不能安排地过长。
专业课的许多知识都要以记忆为基础。
记忆的方法，除了大家熟悉的形象记忆法，顺口溜等之外，还有就是“阅读法”，即把需要记忆的内容当作一篇故事，就像看故事一样看他几遍，记住大概的“情节”，每次重复看时就补上上次没记住或已经忘记的部分。