生物化学笔记(汇总)

1.1 蛋白质的分子组成

构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸）

【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】

含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）

脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸

20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】

1.2 蛋白质的分子结构

一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键

二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象氢键

{α−螺旋（3.6个残基上升一圈，螺距0.54nm），β−折叠（平行和反平行，5~8个残基）β−转角(转角处常有Pro)，无规卷曲

超二级结构（αα、βαβ、ββ）模体

三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键

四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级键肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2）

1.3 蛋白质结构与功能的关系

尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键

【肌红蛋白与血红蛋白】

肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基；

血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基；

肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似；

肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线；

血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。

蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病

1.4 蛋白质的理化性质

两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度）

1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析

透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。

丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法

既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心

＊简答题或论述题：

1、简述α-螺旋结构的主要特征

要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定

2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？

要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂

3、蛋白质变性后有什么改变？

（1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低

（4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解

2.1 核算的化学组成和一级结构

糖苷键：核糖的C-1’原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。

核酸的一级结构：5’-3’的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。

2.2 DNA的空间结构与功能

DNA双螺旋结构模型的要点：

（1）反向平行多聚核苷酸链（2）右手螺旋及其参数（3）维持稳定的因素

一些参数：直径2.37nm螺距3.4nm 两个相邻碱基旋转角36°

【核小体的组成】人端粒的重复序列：TTAGGG

2.3 RNA的结构与功能

一、mRNA（丰度最小，占细胞总RNA的2%-5%）

结构要点：5’帽（m7Gppp）、3’尾（poly A）、开放阅读框（ORF）和非翻译区

帽子结构和多聚尾的作用：

（1）mRNA核内向胞质的转位（2）mRNA的稳定性维系（3）翻译起始的调控

二、tRNA（占细胞总RNA的15%）

结构要点：稀有碱基、茎环结构、3’端接纳臂（CCA）、反密码子

tRNA二级结构：三叶草形三级结构：倒“L”形

三、rRNA（占细胞总RNA的80%以上）【核糖体的组成】

四：其它非编码RNA

小干扰RNA（siRNA）：降解外源入侵基因表达的mRNA

核酶：有酶活性的RNA，催化特定RNA降解，剪接修饰中有重要作用

核仁小RNA（snoRNA）：参与rRNA的加工和修饰

2.4 核酸的理化性质

1、紫外吸收（A260）A260/A280：纯DNA为1.8，RNA为2.0

2、等电点

3、变性与复性

＊思考题

3、简述tRNA二级结构的特点？

4、DNA与RNA的结构和功能有何异同？

同：都是线性多聚核苷酸生物信息大分子；都可以作为遗传信息的载体；

基本结构单位（碱基+戊糖+磷酸）相同。

异：戊糖类型；碱基类型；常见结构。

5、DNA变性后理化性质的改变。

（1）粘度下降（2）生物活性丧失（3）增色效应

（4）比旋度下降（5）浮力密度升高（6）滴定曲线改变

第三章 酶

3.1 酶的分子结构与功能

概念：单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶 单纯酶、结合酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基）

辅酶：与蛋白质结合疏松，可用透析或超滤除去。在酶促反映中作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白。辅基：与蛋白质结合紧密，不能用透析或超滤除去。酶促反应中不离开酶蛋白。 【金属离子作为辅助因子的主要作用】

（1）组成活性中心，参加催化反应 （2）连接酶与底物的桥梁 （3）中和阴离子，降低静电斥力 （4）稳定酶的空间构象 必需基团{

活性中心内：结合基团，与底物相结合；催化基团，催化底物变成产物。

活性中心外：维持酶活性中心应有的空间构象所必需

乳酸脱氢酶（LDH ）是含Zn 的四聚体酶，由骨骼肌型（M 型）和心肌型（H 型）组成。 H4（LDH1）、H3M （LDH2，血清中“最多”）、H2M2、HM3、M4（LDH5，肝中“最多”）

3.2 酶的工作原理

1、高效性

2、专一性（相对、绝对）

3、可调节性

4、不稳定性 催化机理：诱导契合假说、邻近效应与定向排列、表面效应

3.3 酶促反应动力学 米-曼式方程：v =

Vmax 【S 】Km+【S 】

Km 是特征性常数。

酶的抑制剂【定义】{

不可逆性（共价结合）{有机磷农药→胆碱酯酶，解毒剂：解磷定路易士气→巯基酶，解毒剂：二巯基丙醇可逆性(非共价结合){竞争性：与底物竞争结合酶的活性中心 非竞争性：结合酶活性中心之外的调节位点反竞争性：仅结合酶−底物复合物

3.4 酶的调节

酶活性调节是快速调节：别构调节（正协同效应→S 曲线）、共价修饰（主要是磷酸化） 酶含量调节是缓慢调节。

酶原是无活性的酶前体；酶原的激活实质是活性中心的暴露。

＊思考题

1、试述三种竞争性抑制剂作用的区别和动力学特点。

2、酶与一般催化剂相比有何异同？

同： 反应前后量不变；不改变平衡常数；只催化热力学允许的反应；机理都是降低活化能 异： 酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性。 3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？