生物化学教案完整
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蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。
二、蛋白质的分子组成
1.蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。
2．物质代谢及其调节
3．遗传信息的传递及其调控
三、生物化学与医学
1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位
2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域
3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究
第一章蛋白质的结构与功能
一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。
5.蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
pH小于pI：蛋白质带正电
2．胶体性质：
3．变性
（1）蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
（2）变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
（3）造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
对教
师的
要求
1、教师必需严肃认真地备课，精通本学科的内容，同时必需熟悉相关课程，教学中做到能宏观与微观相结合，形态与功能相结合，基础与临床相结合。
2、教师必需深入研究教学法，根据各专业培养目标和课程设置目标认真研究教学内容，分层次分专业教学，充分发挥学生的主体作用，激发其求知欲望，培养学生的自学能力。
蛋白质变性后的性质改变：生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
教学主要内容
备注
绪论
生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。
一、生物化学发展简史
二、生物化学研究内容
1．生物分子的结构与功能
3、在教学过程中，教师应注重学生综合分析、解决问题能力和实践技能的培养，注重学生创新意识和思想品德的培养。
教材
选用
郑里翔主编.生物化学.中国医药科技出版社
常
用
学
习
网
地
址
网络课件与常用网址：
授课章节
蛋白质的性质
教学
目的
要求
掌握：（1）蛋白质的两性解离；
（2）蛋白质的等电点；
（3）蛋白质变性
（4）蛋白质的大分子性质
教学
重点
难点
重点：
（1）蛋白质在不同酸碱环境中所带电荷的不同；
（2）蛋白质的等电点的应用价值；
（3）蛋白质变性的本质和手段。
教学
方法
理论讲授
教学主要内容
1．两性解离：
等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
pH大于pI：蛋白质带负电
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量( g % ) =含氮量( g % )×6.25
2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。
分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。
理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应）。
主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
2.蛋白质的二级结构
概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键
肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。
四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及影响因素。
蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。
3.蛋白质的三级结构
概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等。
结构域（domain）：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成天然构象或形成四构
每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基(subunit)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
3.肽键是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；
生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。
三、蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
湖北医药学院
教案
单位
：
基础医学院
教研室
：
生物化学教研室
姓名
：
李 强
课程名称
：
生物化学
时间
课程
名称
中文名称
生物化学
英文名称
Biochemistry
课程
简介
生物化学是一门基础医药专业的必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医药学有着紧密的联系。是生命科学中进展迅速的基础学科，其理论和技术已渗透至基础医药和临床医药的各个领域。随着近代科学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展机制，已成为当代医药学研究的共同目标。近年来，对人们十分关注的恶性肿瘤、心脑血管疾病、免疫性疾病、神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了分子水平的研究取得了丰硕成果。可以相信，随着生物化学与分子生物学（是生物化学的重要组成部分，是其发展和延续）进一步发展，将给临床医学的诊断和治疗带来全新的理念。因此，学习和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医药其它课程和临床医药打下扎实的生物化学基础。
二、蛋白质的分子组成
1.蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。
2．物质代谢及其调节
3．遗传信息的传递及其调控
三、生物化学与医学
1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位
2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域
3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究
第一章蛋白质的结构与功能
一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。
5.蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
pH小于pI：蛋白质带正电
2．胶体性质：
3．变性
（1）蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
（2）变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
（3）造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
对教
师的
要求
1、教师必需严肃认真地备课，精通本学科的内容，同时必需熟悉相关课程，教学中做到能宏观与微观相结合，形态与功能相结合，基础与临床相结合。
2、教师必需深入研究教学法，根据各专业培养目标和课程设置目标认真研究教学内容，分层次分专业教学，充分发挥学生的主体作用，激发其求知欲望，培养学生的自学能力。
蛋白质变性后的性质改变：生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
教学主要内容
备注
绪论
生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。
一、生物化学发展简史
二、生物化学研究内容
1．生物分子的结构与功能
3、在教学过程中，教师应注重学生综合分析、解决问题能力和实践技能的培养，注重学生创新意识和思想品德的培养。
教材
选用
郑里翔主编.生物化学.中国医药科技出版社
常
用
学
习
网
地
址
网络课件与常用网址：
授课章节
蛋白质的性质
教学
目的
要求
掌握：（1）蛋白质的两性解离；
（2）蛋白质的等电点；
（3）蛋白质变性
（4）蛋白质的大分子性质
教学
重点
难点
重点：
（1）蛋白质在不同酸碱环境中所带电荷的不同；
（2）蛋白质的等电点的应用价值；
（3）蛋白质变性的本质和手段。
教学
方法
理论讲授
教学主要内容
1．两性解离：
等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
pH大于pI：蛋白质带负电
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量( g % ) =含氮量( g % )×6.25
2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。
分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。
理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应）。
主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
2.蛋白质的二级结构
概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键
肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。
四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及影响因素。
蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。
3.蛋白质的三级结构
概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等。
结构域（domain）：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成天然构象或形成四构
每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基(subunit)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
3.肽键是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；
生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。
三、蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
湖北医药学院
教案
单位
：
基础医学院
教研室
：
生物化学教研室
姓名
：
李 强
课程名称
：
生物化学
时间
课程
名称
中文名称
生物化学
英文名称
Biochemistry
课程
简介
生物化学是一门基础医药专业的必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医药学有着紧密的联系。是生命科学中进展迅速的基础学科，其理论和技术已渗透至基础医药和临床医药的各个领域。随着近代科学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展机制，已成为当代医药学研究的共同目标。近年来，对人们十分关注的恶性肿瘤、心脑血管疾病、免疫性疾病、神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了分子水平的研究取得了丰硕成果。可以相信，随着生物化学与分子生物学（是生物化学的重要组成部分，是其发展和延续）进一步发展，将给临床医学的诊断和治疗带来全新的理念。因此，学习和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医药其它课程和临床医药打下扎实的生物化学基础。