酶是如何发挥其催化作用的

酶是如何发挥其催化作用的

在一个反应体系中, 要加快反应速率, 就必须增加活化分子的数量, 以增大活化分子组的比例。其方法有二，一个是外部提供能量，使反应物分子获得能量达到活化状态，可通过加热、光照等反应条件来实现；另一个是降低活化能，

)使更多的分子成为活化分子。活化能(Ea)是分子发生反应具有的最低能量(E

最低

)之差。降低反应活化能，是加快反应速率的根本。

与分子平均能量(E

平均

降低活化能的做法是选择适当的催化剂。为什么适当的催化剂能降低反应活化能？原因是适当的催化剂可改变原有反应的途径，使原来的反应在一种新的、活化能较低的反应体系中进行。

酶作为一种高效的生物催化剂，能显著降低化学反应的活化能。而这其中的机制，则有不同的几种解释，一种如教材上介绍的锁钥学说。另外，还有一种学说很好地解释了酶的作用机制，即1958 年，由D. E. Koshland提出的诱导契合学说。此学说认为，酶分子活性部位的结构并非一成不变的刚性结构, 而是具有一定的柔性，可发生一定程度的变化。当与底物结合时，底物可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上有关的各个基团达到正确的排列和定向，从而促使酶和底物契合而成中间产物, 并催化底物发生化学反应。这一学说的论点在后来对羧肽酶进行X射线衍射研究中得到证实。并且诱导契合学说能较好地解释酶能催化正、逆两个方向的反应。