生物无机化学 第二章 重要的生物配体

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重 要 的 生 物 配 体
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•
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一条多肽链中所有原子在三维空间
的整体排布，称为三级结构，是包括主、 侧链在内的空间排列。 • • 三级结构主要靠次级键（非共价键） 三级结构形成后，生物学活性必需 维系固定。
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基团靠近，形成活性中心或部位，即蛋白 质分子中形成了某些发挥生物学功能的特 定区域。
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（∵pH低，咪唑N质子化，失去配位能力）
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第二节 蛋白质
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蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键。
两个氨基酸分子之间失去一个水分子而形成一个
肽键。
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任何数目的氨基酸都能以这种方式连接成多肽链。
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另一类：是金属和蛋白质结合较弱，金属容
易被除去，且金属和蛋白质之比不恒定。
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说明
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肽的金属配合物
肽可配位基团（5种） 多肽与蛋白质区别——蛋白质：具有高级结构的 多肽；寡肽与肽类似 但蛋白质在一定条件下，∵金属满足条件——
α-氨基酸多数是二齿，但有例外。
侧链上也有可配位基团，例如组氨酸中侧链上咪 唑基也会参与配位。
另外还有蛋白质，应考虑多种因素，例如pH。
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H2 C N
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H C NH 2
COOH
举例：组氨酸
N H
——pH=4-11, Zn(His)2六配位，八面体 ∴组氨酸为三齿(pH=8，几种配合物都存，主是上) 而pH＜4 ，Zn(His)2四配位
•
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常见的构象单元有α螺旋
（α-helix）、β折叠（β-sheet）、β转角
（β-turn）等。 α螺旋和β折叠是有规律
的构象。
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• β折叠可分为平行式和反平行式两种类 型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键所 形成的。
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其中包含了α螺旋、β折叠等二级结构信息，以 及亚基等三级结构及其组成的四级结构 35
蛋白质结构多样性的原因：
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组成氨基酸种类不同;
每种氨基酸的数目成百上千;
氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的 排列顺序千变万化; 肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间 结构千差万别
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第一节 氨基酸
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氨基酸：是蛋白质的基本结构单元。
已发现：自然界中存在的氨基酸有100多种，但
参与组成蛋白质的氨基酸却只有20种，称为必需
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氨基酸。
5氨基酸的结构通式及特点：H NH2COOH
甘氨酸
CH3
CH2CH2COOH
COOH
NH2
丙氨酸
重 化学结构 要 的 生 物 配 体 空间结构
形成：多个氨基酸脱水缩合而成 肽键 特点：呈链状结构，又叫肽链，有 一定的氨基酸序列 连接：肽链通过一定化学键连接 形成：螺旋、卷曲、折叠形成空 间结构 特点：具生物活性、多样性
蛋白质分子
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说明
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肽——人工接肽反应，α-氨基酸碳末端与另一氮末 端缩合失水而成，用缩合剂例如N,N`-二环己基碳 二亚胺和水反应生成N,N`-二环己基脲
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核糖核酸（RNA）两种。 磷酸
核酸 核苷酸
戊糖 核苷 碱基
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脱氧核糖核酸（DNA）是染色体的主要成分，真
核生物的线粒体和叶绿体中也含有DNA，原核生 物的质粒全由DNA构成。 除了RNA病毒和噬菌体外，DNA是所有生物的遗 传物质基础。生物体的遗传信息都储存在DNA分
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酶的催化特性：
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1、高效性；
2、高度专一性； 3、反应条件温和；
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第七节 金属离子与酶的配合物
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酶——Pr生物催化剂
例如：碳酸酐酶是金属酶，以Zn2+做辅基，促 CO2+H2O=HCO3-,到肺再进行逆向反应呼出CO2, 其酶变率10-6s-1。1mol酶每秒能催化底物的mol数 即10-6mol，而非酶催化剂7×10-4s-1，二者差109倍。 酶催化活性：高，温和，专一。
P13-14 20种，组氨酸、半胱氨酸、谷氨酸（☆）
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在生命体系中: 金属中心常常被给电子的各种配 体所“包围”。
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生物体系中的配体可分为两类:
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1. 简单的无机小分子或阴离子:
例如：H2O、S2-、O2-、OH-、PO43-、Cl-、HCO3-等；
2. 生物大分子：
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例如：蛋白质（或多肽）和核酸。
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• 例如：血红蛋白分子就是两个由141个 氨基酸残基组成的α亚基（蓝色、红色）和 两个由146个氨基酸残基组成的β亚基（黄 色、绿色）按特定的接触和排列组成的一 个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个 含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠 氢键和八个盐桥维系着血红蛋白分子严密 的空间构象。
•
习惯上，将N端列在左边，C端列在右边。
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• 蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺 序被称为蛋白质的一级结构。
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• 如：血红蛋白的α链由141个氨基酸 残基组成。
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•
蛋白质分子并不是一条走向随机的松
NH2
COOH
谷氨酸
(1)每个氨基酸分子至少都含有一个氨 基(--NH2)和一个羧基(--COOH)，并 且都有一个氨基和一个羧基连在同 一个碳原子上，这个碳原子上还连 接一个氢原子和一个侧链基团（R)。
(2)R基不同、氨基酸不同(生物体内 约20种)。
第一节 氨基酸
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常见α-氨基酸名称，中英文简称和结构式。
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• 氨基酸中参与和金属离子配位的主 要基团包括：酪氨酸的苯酚基；
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• 氨基酸中参与和金属离子配位的主 要基团包括：蛋氨酸的甲硫基。
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说明
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维持蛋白质作用力——二硫键；疏水键
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第三节 金属离子与氨基酸和蛋白质的相互作用
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蛋白质与金属离子的配位与氨基酸明显不同。
金属离子和蛋白质组成配合物后，金属可影响蛋
白质的电子结构和反应能力，并对蛋白质的结构
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起稳定作用。
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子中。
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碱基结构：某个N可配位，某N某C（嘌呤N-1， N-7，C-8; 嘧啶N-3可配位）
碱基位于外侧（Z-DNA）或内侧（B-DNA）
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DNA结构：骨架：磷酸+核糖；内侧：碱基；两 键-反向-右旋（氢键维持双旋）
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大多数金属离子与蛋白质的结合可分为两类：
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一类：是金属和蛋白质牢固地结合在一起，金属 离子是蛋白质的组成部分，将金属离子移去后， 金属蛋白的活性也就失去。在这一类金属蛋白中， 金属与蛋白质之比为一恒定常数，金属与蛋白质 组成一个稳定的配合物。
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N
C
N
+H2O
O H N C H N
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肽键与酰胺基有何区别？
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O
短；部分双键；不能自由旋转
R
O NH 2
R H2C
C
O
H N
R
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R
O C
C
R NH CH
H N
O C
R
C
R H N CH
OH
O C H N C
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散肽链，而是折叠成具有特定构象的三维 结构。 • 蛋白质的空间结构主要包括以下几个
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层次：二级结构、三级结构和四级结构。 这种特定的结构是各种蛋白质具有不同功 能和活性的分子基础。
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•
蛋白质的二级结构也可称为构象单
元，因为它们是蛋白质复杂的空间构象
的基础。
生物无机化学
第二章 重要的生物配体
生 物 无 机 化 学
第一节 氨基酸
第二节 蛋白质 第四节 核酸
第三节 金属离子与氨基酸和蛋白质的相互作用
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第六节 酶 第七节 金属离子与酶的配合物
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导语
生 物 无 机 化 学
生物无机化学的主体部分: 由金属元素的配位化 合物所构成。
DNA由两条方向相反的多核苷酸链所构成； 脱氧核糖和磷酸二酯键所形成的骨架在外侧，两 两配对的碱基在双螺旋内侧；每对碱基处于同一 平面，和中心轴垂直，而不同碱基对的平面互相 平行。
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生 物 无 机 化 学
重 要 的 生 物 配 体
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第六节 酶
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酶是一类由活细胞产生，具有催化活性和高度专
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重 要 的 生 物 配 体
由一条或几条肽链通过化学键连接在一起，螺旋、 折叠、盘曲形成复杂的空间结构。
小结： 蛋白质分子结构层次
生 物 无 机 基本单位 化 学 种类：20种 氨基酸
R
H
通式：
NH2 C COOH
脱 缩 水 合
多肽（肽链）
特点： 个—NH2和—COOH,且连在同 有一
一碳原子上
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生 物 无 机 化 学
辅基、辅酶（重要！）
二者区别：结合程度 酶包括：简单Pr，结合Pr 书中：功能、名称（不要求），铁卟啉
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• 氨基酸中参与和金属离子配位的主 要基团包括：半胱氨酸的巯基；
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• 氨基酸中参与和金属离子配位的主 要基团包括：组氨酸的咪唑基；
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• 氨基酸中参与和金属离子配位的主要 基团包括：谷氨酸和天冬氨酸的羧基；
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例如：八面体多吡啶钌配合物，φ=10nm， 比碱基间距(0.34nm)大，不可完全插入
双螺旋间作用力：碱基堆积力（πe作用）； 碱基氢键；残基上电荷静电作用
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1953年，沃特森和克里克提出了DNA的双 螺旋模型：
一性的特殊蛋白质。
由于酶的本质是蛋白质，因此酶主要由氨基酸构
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成。
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酶一般分为六大类：
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1、氧化还原酶类，催化氧化还原反应；
2、转移酶类，催化功能基团转移反应； 3、水解酶类，催化水解反应； 4、裂解酶类，催化从底物移去一个基团； 5、异构酶，催化异构体互相转变； 6、合成酶，催化双分子合成一种新物质。
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重 要 的 生 物 配 体
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•
两个或两个以上具有独立的三级结构
的多肽链（通常被称为亚基或亚单位），
彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，
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称为四级结构。
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酶
H2O 肽键
脱 水 缩 合 反 应
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+ H2O
二肽
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氨基酸分子经过不断的脱水缩合形成一条多肽链。
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三肽
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H2O
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•
多肽链的氨基一端通常被称为N端或氨基
端，羧基一端被称为C端或羧基端。
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①配体具有强配位能力②处于有利配位位置
∴蛋白质配合物并不多
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牛胰岛素A链21，B链 30个残基，属于二聚体， 通有2个二硫键连起→蛋 白质结构复杂需用晶体 分析
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第四节 核酸
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一、核酸
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和