酶化学课件
合集下载
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
酶—酶的概述(生物化学课件)
(4)同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
酶化学PPT课件
多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合 体等。
编辑版ppt
20
第二节
与分类
编辑版ppt
21
编辑版ppt
22
编辑版ppt
23
编辑版ppt
24
编辑版ppt
25
编辑版ppt
26
编辑版ppt
27
X-衍射证明酶与底物结合时，确有显著的构象变化
这个学说说明了在酶促反应中，酶与 底物是如何相互作用和结合的，也解 释了酶为什么具有专一性。
编辑版ppt
35
（六）锁钥假说 Fisher提出“锁钥假说”来解释酶作用的专一性，认为底物分
子或底物分子的一部分象锁钥那样专一地契入到酶的活性中心。 也即底物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的必需 基团具有紧密互补的关系。（酶作用专一性的假说）
编辑版ppt
34
（五）诱导契合学说
▪Koshland提出“诱导契合假说”: 酶与底物给合时，酶构象发生改变的同时， 底物分子也发生形变，从而形成一个互相契合的酶-底物复合物，进一步转换成 过渡态，大大增加了酶促反应速率。该学说的主要内容如下： （1）在酶与底物结合之前，酶分子的构象不一定和底物互相吻合。
编辑版ppt
5
活化能
◆活化能—反应需要克服的障碍能阈，分子由常态变 成活化态所需的能量。
◆活化分子—携带足够的能量，能够发生有效碰撞的分子。 ◆有效碰撞—能够使反应顺利进行的分子碰撞。
※酶作为催化剂只降低活化能，但反
应前后底物和产物能量差异不变，只 是改变反应速率，不改变反应性质、 反应方向和反应平衡点。
降低化学反应活化能的酶(有视频有动画)课件
酶的分离和纯化
通过高效的分离和纯化技术，从 生物样本中提取出具有特殊功能 的酶，为工业生产和医疗应用提 供更多选择。
80%
酶的基因工程改造
利用基因工程技术对酶进行改造， 提高其催化效率和稳定性，使其 更适合于特定应用场景。
酶的优化和改造
酶的结构分析
通过解析酶的三维结构，了解 其催化机制和活性位点，为酶 的优化和改造提供理论依据。
专一性
一种酶只能催化一种或一类化学反应。
不稳定性
酶在适宜条件下表现出活性，但在高温、酸碱度过 高或过低等条件下易失活。
02
酶如何降低化学反应活化能
酶作为生物催化剂的角色
酶是生物体内自然存在的催化 剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过降低化学反应的活化能， 使反应更容易进行。
酶具有高度专一性，只针对特 定的底物进行催化反应。
详细描述
转移酶类包括氨基转移酶、糖基转移酶等，它们能够催化特定基团的转移，如氨 基转移酶可以将氨基酸的氨基转移到另一分子上，糖基转移酶可以将糖基转移到 蛋白质或核酸上。
裂合酶类
总结词
裂合酶类是一类能够催化分子内或分子间特定化学键断裂的酶。
详细描述
裂合酶类包括醛缩酶、脱氢酶等，它们能够催化分子内或分 子间特定化学键的断裂，如醛缩酶能够催化糖原分解成葡萄 糖，脱氢酶能够催化脂肪酸氧化成酮体。
合成酶类
总结词
合成酶类是一类能够催化合成复杂有机物的酶。
详细描述
合成酶类包括丙酮酸激酶、柠檬酸合成酶等，它们能够催化合成复杂有机物，如丙酮酸激酶能够催化糖酵解过程 中的丙酮酸合成，柠檬酸合成酶能够催化三羧酸循环中的柠檬酸合成。
04
酶的应用
食品工 业
01
02
通过高效的分离和纯化技术，从 生物样本中提取出具有特殊功能 的酶，为工业生产和医疗应用提 供更多选择。
80%
酶的基因工程改造
利用基因工程技术对酶进行改造， 提高其催化效率和稳定性，使其 更适合于特定应用场景。
酶的优化和改造
酶的结构分析
通过解析酶的三维结构，了解 其催化机制和活性位点，为酶 的优化和改造提供理论依据。
专一性
一种酶只能催化一种或一类化学反应。
不稳定性
酶在适宜条件下表现出活性，但在高温、酸碱度过 高或过低等条件下易失活。
02
酶如何降低化学反应活化能
酶作为生物催化剂的角色
酶是生物体内自然存在的催化 剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过降低化学反应的活化能， 使反应更容易进行。
酶具有高度专一性，只针对特 定的底物进行催化反应。
详细描述
转移酶类包括氨基转移酶、糖基转移酶等，它们能够催化特定基团的转移，如氨 基转移酶可以将氨基酸的氨基转移到另一分子上，糖基转移酶可以将糖基转移到 蛋白质或核酸上。
裂合酶类
总结词
裂合酶类是一类能够催化分子内或分子间特定化学键断裂的酶。
详细描述
裂合酶类包括醛缩酶、脱氢酶等，它们能够催化分子内或分 子间特定化学键的断裂，如醛缩酶能够催化糖原分解成葡萄 糖，脱氢酶能够催化脂肪酸氧化成酮体。
合成酶类
总结词
合成酶类是一类能够催化合成复杂有机物的酶。
详细描述
合成酶类包括丙酮酸激酶、柠檬酸合成酶等，它们能够催化合成复杂有机物，如丙酮酸激酶能够催化糖酵解过程 中的丙酮酸合成，柠檬酸合成酶能够催化三羧酸循环中的柠檬酸合成。
04
酶的应用
食品工 业
01
02
大学生物化学酶ppt课件
S
C H 2 S H
E A sC HC H C l+C HS H
S
C H 2 O H
二巯基丙醇
S H
C H 2 S A sC HC H C l
E +C HS
S H C H 2 O H
45
有机磷中毒 以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的一类酶，
羟基易磷酸化，酶活性被抑制
胆碱酯酶上的羟基被有机磷农药磷酸化后活性被抑 制，不能水解乙酰胆碱，造成乙酰胆碱积蓄，引起副交 感神经兴奋，呈现中毒症状
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物
54
特点：
（1）抑制剂与底物结构不相似，两者没有竞争作用 （2）抑制剂结合在活性中心以外的部位，引起酶活
性的抑制 (3）抑制剂浓度增加，使反应体系中E、ES下降，
造成整个酶促反应速度降低，v下降。 （4）底物浓度的增加，不能解除抑制。
55
思考题：
46
解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。
47
二）可逆抑制
抑制剂与酶分子以非共价键结合引起酶活性抑制 或丧失。结合疏松，可逆。
一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活性。
48
• 竞争性抑制（抑制剂与酶结合位点与底物结 合位点相同）
EI
49
特点
I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性 抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比
四）酶催化作用的可调节性 体内有各种因素都可调节酶的催化能力
10
思考题：
酶是一个什么物质，在体内其什么作用？ 在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？ 结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？ 什么叫做辅基、辅酶 酶催化作用的特点是什么？
生物大分子的结构与功能—酶(生物化学课件)
三、调节酶
调节酶
变构酶
➢ 某些物质结合酶活 性中心外的部位
➢ 酶的构象发生改变
➢ 酶的活性发生改变
共价修饰酶
➢ 需要其他酶的催化
➢ 某些化学基团可逆 结合酶
➢ 酶的活性发生改变
（一）变构酶
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心 外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，改变酶 的催化活性的调节方式
指酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团 中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 如Ser的羟基，His的咪唑基，Cys的巯 基，Asp、Glu的侧链羧基等
活性中心与必需基团有什么关系呢？
活性中心外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
必需基团
活性中心内 的必需基团
结合基团（与底物相结合） 催化基团（催化底物变成产物）
➢米氏常数（Km）
Km：当酶反应速度达到最大反
应速度的一半时的底物浓度，单
位mol/L。即：
v Vmax 2
, Km
S
Km
酶反应速度与底物浓度的关系曲线
意义： (1)Km是酶的特征性常数之一；
Km 只与酶的性质有关, 与酶的浓度无关 (2)Km可近似表示酶对底物的亲和力（反比） (3)同一酶对于不同底物有不同的Km值。
已 糖 激 酶 的 活 性 中 心
酶活性中心的特点
在酶分子整个体积中只占很小的一部分 是一个三维实体，是酶分子表面的一个裂隙 或裂缝 底物通过较弱的键结合到酶分子上形成酶和 底物的复合物（ES）(有利于产物形成)。 活性中心有结合底物的专一性,酶活性中心具 有柔性或可运动性
（二）酶的分子结构
2、必需基团(essential group)
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
河北科技大学生工学院
16.10.2020
2
一、酶的概念
河北科技大学生工学院
1.酶是生物催化剂 2.酶的化学本质
➢绝大多数酶是蛋白质(蛋白质类酶 P）依据： ➢少数酶是核酸RNA(核酸类酶 ribozyme 核酶 R）
3.酶和生命活动密切相关
参与生命过程 生物进化和组织功能分化的基础 酶的活性调节机制
16.10.2020
21
河北科技大学生工学院
第二节 酶的结构与功能的关系
酶的一级结构与催化功能的关系 酶的高级结构与活性的关系
16.10.2020
22
酶分子的结构特点
河北科技大学生工学院
裂缝、亲水区与疏水区、沟槽与洞穴。 配体：酶的底物、辅酶或辅基、各种调节因子。
16.10.2020
23
河北科技大学生工学院
第六章 酶 化 学 Enzyme Chemistry
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节
概述 酶的结构与功能的关系 酶催化反应机制 酶促反应动力学 酶的制备 酶的多样性 酶在工业上的应用及酶工程
16.10.2020
1
第一节 概 述
酶及化学本质 酶的催化特性 酶的组成及分类
16.10.2020
3
河北科技大学生工学院
酶的缺陷症
苯丙酮尿症
白 化 症 鲟 鱼
16.10.2020
4
蛋白质类酶的发现历史
河北科技大学生工学院
1783年，意大利科学家斯巴兰让尼
1857年，巴斯德(Pasteur)就酒的发 酵提出存在“ferments”（酵素）。
1878年,库恩（Kuhne）提出Enzyme。
河北科技大学生工学院
一、酶的一级结构与催化功能的关系
1.必需基团
➢ 常见的有：咪唑基、羟基(丝氨酸)、巯基
2.酶原激活
➢ 酶原与酶原激活：表6－3
3.共价修饰
➢ 要求：修饰剂的要求，酶的要求，反应条件的要求。
16.10.2020
24
16.10.2020
Ｈ＋或胃蛋白酶
16.10.2020
8
16.10.2020
河北科技大学生工学院
9
河北科技大学生工学院
3.酶具有高度专一性 4.酶的活性受到调节和控制
➢ 调节酶的浓度：诱导或抑制酶的合成；降解。 ➢ 通过激素调节酶活性： ➢ 反馈抑制调节酶活性： ➢ 抑制剂和激活剂对酶活性的调节： ➢ 别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶。
SidTnheoymAalstmCaench YUanleivUernsiivteyrosiftCy oNleowrado at BHoualvdeenr,, CUTS,AUSA
6
二、酶的催化特性 101页
（一）酶和一般催化剂的比较
共性：
河北科技大学生工学院
（过反渡应态速）
10-4 ·S-1 A
率常数 （活化能）
B
10-6 ·S-1
（基态）Hale Waihona Puke 16.10.20207
（二）酶作为生物催化剂的特点
河北科技大学生工学院
1.酶易失活 2.酶催化效率高 转换数(Kcat)：是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换
底物的分子数。
生马铃薯块
3%过氧化 氢溶液
少许铁粉
反应速率常数为6ⅹ106mol/s
反应速率常数为6ⅹ10-4mol/s
河北科技大学生工学院
16.10.2020
15
16.10.2020
河北科技大学生工学院
16
16.10.2020
河北科技大学生工学院
17
河北科技大学生工学院
③多酶体系（multienzymes system）：
➢ 由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。
A
E1
B
E2
16.10.2020
C
E3
D
E4
E
En
1926年 美国 萨姆纳Sumner 从刀豆 种子中提取了脲酶的结晶。
1930－1936年，Northrop和Kunitz得 到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋 白酶结晶。1949年Sumner 和 Northrop共同获得诺贝尔化学奖。
J.B.Sumner
J.H.Northrop
16.10.2020
16.10.2020
10
河北科技大学生工学院
三、酶的组成及分类（蛋白类酶）
1.按组成成分分
①单纯酶（简单蛋白质） ②结合酶（结合蛋白质）
决定酶反应 的专一性及 催化的高效
率
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
多数辅酶或辅 基的前体物质 是维生素
表6－2
主要作用是作为电子、原 子或某些基团的 载体参 与反应并促进整个催化过 程。
亚类编号依次为
1. 2. 3. 4. 5. 6…….
亚－亚类编号依次为 1. 2. 3. 4. 5. 6…….
16.10.2020
20
河北科技大学生工学院
酶的编号的举例—ATP葡萄糖磷酸转移酶(已糖激酶)
[ EC 2. 7. 1. 1 ]
表示第二大类，即转移酶 表示亚类，转移磷酸基团 表示亚亚类，OH为受体 表示此酶在此亚亚类中的顺序号
P
18
河北科技大学生工学院
3.酶的命名与分类
(1)习惯命名法 (2)国际系统命名法（1961年国际生化学会）
系统名应包括：底物（构型）、酶作用的基团、催化反应的类型
习惯名称 谷丙转氨酶 乙醇脱氢酶
系统名称 丙氨酸 ：α－酮戊二酸 氨基转移酶
乙醇 ：NAD+ 氧化还原酶
16.10.2020
19
河北科技大学生工学院
16.10.2020
11
16.10.2020
河北科技大学生工学院
12
16.10.2020
河北科技大学生工学院
13
河北科技大学生工学院
2.根据酶的结构特点及分子组成形式分为
①单体酶（monomeric enzymes）
卵溶菌酶
16.10.2020
14
②寡聚酶（oligomeric enzymes）
5
河北科技大学生工学院
核酸类酶的发现（ribozyme 核酶 R）
1982年,Cech等研究原生动物四 膜虫。
1983年Altman 等人在研究细菌 RNase P (20%的蛋白质和80%的 RNA组成)时发现……
Cech和Altman也因此获得了 1989年的诺贝尔奖。
16.10.2020
（3）国际系统分类法及酶的编号（蛋白类酶）
氧化还原酶（1） AH2＋B＝A＋BH2
转移酶 （2）
AB＋C＝A＋BC
水解酶 （3） 裂合酶（4）
AB＋H2O＝AOH＋BH AB＝A＋B
异构酶 （5）
A＝B
连接酶或合成酶（6）：催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成
A＋B＋ATP＝AB＋ADP＋Pi 或 A＋B＋ATP＝AB＋AMP＋PPi