氨基酸和蛋白质分析

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食品分析课件6.蛋白质及氨基酸的测定

食品分析课件6.蛋白质及氨基酸的测定
趋势分析
对连续测定结果进行趋势分析,了解变化趋势。
数据可靠性评估
1 2
重复性检验
通过多次重复测定,评估测定方法的重复性。
准确性检验
通过与其他已知准确度高的方法进行比较,评估 测定方法的准确性。
3
检出限和精密度
根据方法检出限和精密度,评估数据可靠性。
06
实际应用与案例分析
食品营养标签的制定
蛋白质含量
在食品生产过程中,蛋白质含量的均匀度是评价产品质量的重要指标之一。通过 测定不同批次或不同部位食品中的蛋白质含量,可以了解产品的均匀度,从而控 制产品质量。
氨基酸比例
氨基酸比例是评价食品质量的重要参考指标。不同食品中的氨基酸比例有所不同 ,通过测定食品中的氨基酸比例,可以了解产品的质量,为质量控制提供依据。
05
数据分析与解读
数据处理方法
平均值计算
对多次测定结果取平均值,以减少误差。
异常值剔除
根据统计学原理,将偏离平均值过大的数据剔除。
数据标准化
将不同来源的数据进行标准化处理,以便于比较。
结果解读与比较
正常范围判断
将测定结果与标准值或参考值进行比较,判断是否在正常范围内。
差异分析
对不同样品或不同处理条件下的结果进行差异分析,找出显著性差 异。
操作规范
严格遵守操作规程,避免操作 不当导致实验失败或安全事故

数据记录
及时记录实验数据,避免丢失 数据或误差。
安全须知
穿戴防护服
实验过程中需穿戴实验 服和化学防护眼镜等个
人防护用品。
保持通风
保持实验室通风良好, 避免有害气体积累。
废弃物处理
急救措施
按照实验室规定正确处 理废弃物,防止环境污

有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质

有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质

有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点:氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中,氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。

了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。

本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。

一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。

氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子,即α碳原子。

氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团,决定了氨基酸的性质和功能。

根据侧链基团的性质,氨基酸可分为以下几类:1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸,如甘氨酸、丙氨酸等。

它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基,不带电荷。

2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸,如天冬酰胺酸、谷氨酸等。

它们的侧链基团含有极性官能团,具有某种电荷。

3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸,如赖氨酸、精氨酸等。

它们的侧链基团带正电荷,在生物体内具有重要的生理功能。

此外,还有一些特殊的氨基酸,如脯氨酸、半胱氨酸等,它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键,参与了许多重要的生物反应。

二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成,每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。

多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。

1. 一级结构:指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。

氨基酸之间通过肽键连接,多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。

2. 二级结构:指蛋白质中多肽链的局部结构。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠,它们是由氢键相互作用所稳定的。

3. 三级结构:指整个多肽链的三维空间结构。

蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。

4. 四级结构:指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。

多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。

蛋白质的结构多种多样,不同的结构决定了不同的功能。

蛋白质与氨基酸测定

蛋白质与氨基酸测定
非必需氨基酸
人体可以自行合成,不必从食物中摄取的氨基酸,如丙氨酸、精氨酸、天冬氨 酸、谷氨酸等。
氨基酸的功能
合成蛋白质
合成其他生物活性物质
氨基酸是构成蛋白质的基本单位,通 过脱水缩合形成肽链,进而形成蛋白 质。
氨基酸可以作为合成其他生物活性物 质的原料,如嘌呤、嘧啶等。
代谢调节
氨基酸参与多种代谢反应,如糖代谢、 脂肪代谢和氮代谢等,对维持人体正 常生理功能具有重要作用。
生物能源研究
蛋白质和氨基酸在生物能源领域也有应用,如通过测定蛋 白质的分解产物来评估生物燃料的生产效率和可持续性。
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蛋白质含量。
分光光度法
利用特定波长下的吸光度来测 定蛋白质含量,如双缩脲法、 酚试剂法等。
色谱法
利用色谱技术分离蛋白质,通 过测定各组分的含量来计算蛋 白质含量。
质谱法
通过测定蛋白质的质荷比来鉴 定蛋白质,常用于蛋白质组学
研究。
02
氨基酸测定
氨基酸的种类
必需氨基酸
人体无法自行合成,必须从食物中摄取的氨基酸,包括亮氨酸、异亮氨酸、缬 氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和组氨酸。
蛋白质在生物体内可以水解成氨基酸, 氨基酸通过合成反应形成蛋白质。
蛋白质与氨基酸在生物体内的代谢过程
蛋白质的合成与分解
在生物体内,蛋白质的合成和分解是 一个动态平衡的过程。合成主要发生 在细胞内的核糖体上,而分解则通过 蛋白酶的催化作用进行。
氨基酸的代谢
氨基酸在生物体内经过一系列的代谢 反应,可以转化为其他有机物质,如 葡萄糖、脂肪等。同时,氨基酸也可 以作为合成核苷酸、激素等物质的原 料。

各种氨基酸和蛋白质含量对比

各种氨基酸和蛋白质含量对比

各种氨基酸和蛋白质含量对比【原创实用版】目录1.引言2.氨基酸的概述3.蛋白质的概述4.氨基酸与蛋白质的关系5.各种氨基酸的含量对比6.各种蛋白质的含量对比7.总结正文1.引言在生物学和营养学领域,氨基酸和蛋白质是两个至关重要的概念。

氨基酸是蛋白质的组成单位,而蛋白质则是生命体中不可或缺的组成部分。

本文将对氨基酸和蛋白质进行概述,并探讨它们之间的关系。

此外,我们还将对各种氨基酸和蛋白质的含量进行对比分析。

2.氨基酸的概述氨基酸是一种含有氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的有机化合物,它们通过肽键(-CO-NH-)连接形成肽链,从而构成蛋白质。

氨基酸根据其侧链(R 基)的不同可分为 20 种,其中有 13 种非必需氨基酸和 7 种必需氨基酸。

非必需氨基酸可以由人体自身合成,而必需氨基酸则需要通过食物摄入。

3.蛋白质的概述蛋白质是由氨基酸通过肽键连接形成的长链状分子,是生命体中的重要组成部分。

蛋白质在生物体内承担着诸多功能,如结构支持、酶催化、信号传导、免疫防御等。

蛋白质根据其功能和结构可分为多种类型,如结构蛋白、酶、激素、抗体等。

4.氨基酸与蛋白质的关系氨基酸是蛋白质的基本组成单位,蛋白质则是氨基酸通过肽键连接形成的聚合物。

一个蛋白质分子通常由多个氨基酸组成,而氨基酸的种类、数量和排列顺序决定了蛋白质的结构和功能。

5.各种氨基酸的含量对比各种氨基酸在蛋白质中的含量是不同的。

非必需氨基酸中,含量较高的有丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸等;必需氨基酸中,含量较高的有赖氨酸、甲硫氨酸等。

6.各种蛋白质的含量对比蛋白质的含量在不同食物中也有所差异。

一般来说,动物性食物中的蛋白质含量较高,如瘦肉、鱼、蛋、奶等;植物性食物中的蛋白质含量较低,如谷物、豆类、蔬菜等。

在蛋白质的质量方面,优质蛋白质(如动物性蛋白质)通常含有较多的必需氨基酸,营养价值较高。

7.总结氨基酸和蛋白质在生命体中发挥着重要作用。

氨基酸作为蛋白质的基本组成单位,其种类和数量影响着蛋白质的结构和功能。

食品中一般成分分析—蛋白质和氨基酸的测定

食品中一般成分分析—蛋白质和氨基酸的测定

反应原理
电位滴定法是靠电极电位的突跃来指示滴定终点。 在滴定到达终点前后,滴液中的待测离子浓度往往变 化很大,引起电位的突跃,被测成分的含量仍然通过 消耗滴定剂的量来计算。
反应原理
因此,电位滴定准确度和精密度高,可用于滴定 突跃小或不明显的滴定反应,也可用于有色或浑浊试 样的滴定,电位滴定装置简单、操作方便,可自动化。 使用不同的指示电极,电位滴定法可以进行酸碱滴定, 氧化还原滴定,配合滴定和沉淀滴定。
食品中通常含有多种氨基酸,因此需要测定氨基酸的总 量,不能以氨基酸百分率来表示,只能以氨基酸中所含的 氮即氨基酸态氮的百分率来表示。
氨基酸含量一直是某些发酵产品如调味品的重要质量指 标,也是目前许多保健食品的质量指标之一。
与蛋白质中氨基酸结合状态不同,呈游离状态的氨基酸 的含氮量可直接测定,因此称为氨基酸态氮。
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营养学分类
(2)半必需氨基酸或条件必需氨基酸 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸,但通常不能满足 正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需 氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。 (3)非必需氨基酸 指能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨 基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
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化学结构分类
仪器及试剂
仪器及试剂
1.仪器 分光光度计、容量瓶、具塞刻度试管、移液管、恒温水浴锅等; 2.试剂 (1)20g/L茚三酮溶液 称取茚三酮1g置于盛有35mL热水的烧杯中使 其溶解,加入40mg氯化亚锡,搅拌过滤作为防腐剂。滤液放置于棕色 瓶中冷暗处过夜,加水至58.04 磷酸盐缓冲溶液 准确称取磷酸二氢钾4.5350g于烧杯中,用少量蒸馏水溶解,移入500mL 容量瓶中,加水稀释至刻度,摇匀备用; 准确称取磷酸氢二钠11.9380g于烧杯中,用少量蒸馏水溶解,移入 500mL容量瓶中,加水稀释至刻度,摇匀备用; 取上述配制好的磷酸二氢钾溶液10mL与190mL磷酸氢二钠溶液混匀即为 pH8.04磷酸盐缓冲溶液。

氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析案例研究

氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析案例研究

氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析案例研究在生物化学领域中,氨基酸和蛋白质的反应机理以及结构分析是一个重要且有趣的研究领域。

本文将通过分析一个氨基酸与蛋白质相互作用的案例,探讨氨基酸和蛋白质的反应机理以及结构分析的相关内容。

1. 案例研究:氨基酸与蛋白质相互作用在细胞内,氨基酸与蛋白质之间的相互作用密不可分。

以天冬酰胺酶(trypsin)为例,它是一种消化酶,催化蛋白质分解为更小的肽链。

该酶所催化的反应涉及到氨基酸与蛋白质之间的特定结合和分解机制。

2. 氨基酸的结构和性质氨基酸是构成蛋白质的基本单位,其结构由羧基、胺基和侧链组成。

氨基酸的侧链决定了其特定的性质和功能。

例如,苏氨酸是一种含有羟基的氨基酸,可以通过与其他氨基酸的羟基进行反应,形成酯键或酯化反应。

而赖氨酸则含有胺基和羟基,可被用于蛋白质的交联反应。

3. 蛋白质的结构和功能蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链结构。

根据其不同的三维结构,蛋白质可分为原生结构、二级结构(α-螺旋和β-折叠)、三级结构和四级结构。

每种结构都决定了蛋白质的特定功能,如酶活性、结构支撑等。

4. 氨基酸与蛋白质的反应机理氨基酸和蛋白质之间的反应机理复杂多样。

以酶促反应为例,酶能够通过特定的活性位点与底物结合,并催化底物转化为产物。

这种特异性相互作用主要是由酶与底物之间的氢键、离子键和疏水效应等相互作用所决定的。

5. 氨基酸与蛋白质的结构分析结构分析是研究氨基酸和蛋白质相互作用的重要手段。

常用的结构分析方法包括X射线晶体学、核磁共振(NMR)和质谱等。

这些技术可以提供高分辨率的氨基酸和蛋白质结构信息,有助于解析其反应机理和功能。

6. 案例研究的结果和讨论在研究天冬酰胺酶的反应机理和结构分析时,研究者发现其通过与底物中的酪氨酸残基之间的特定相互作用,实现了底物的选择性识别和催化作用。

通过X射线晶体学和质谱等分析方法,研究者成功地解析了其反应中的关键氨基酸残基和底物结合位点。

食品分析第十一章_蛋白质和氨基酸的测定

食品分析第十一章_蛋白质和氨基酸的测定
福林酚法灵敏度高,实测下限较双缩脲法 约小2个数量级。
五、考马斯亮蓝染料比色法
原理:
考马斯亮蓝G250是一种蛋白质染料,与 蛋白质通过范德华力结合,使蛋白质染色,在 620nm处有最大吸收,可定量测定蛋白质。
此法简单快速,不受酚类、游离氨基酸和 小分子的影响,灵敏度和福林-酚相似。
六、染料结合法
m
式中:X—试样中蛋白质的含量,g/100g或g/100mL; V1—试样消耗硫酸或盐酸标准滴定液的体积,mL; V2—试剂空白消耗硫酸或盐酸标准滴定液的体积,mL; c—盐酸标准滴定溶液的浓度,mol/L; M—N的摩尔质量,14.01g/mol;
m—样品的质量或体积,g; F—氮换算为蛋白质的系数。 一般食物为6.25;乳制品为6.38;面粉为5.70;玉米、 高粱为6.24;花生为5.46;米为5.95;大豆及其制品为5.71; 肉与肉制品为6.25;大麦、小米、燕麦、裸麦为5.83;芝麻、 向日葵为5.30。
⑦ —般消化至呈透明后,继续消化30分钟即可, 但对于含有特别难以氨化的样品.如含赖氨酸、 组氨酸、色氨酸、酪氨酸或脯氨酸等时,需适 当延长消化时间。有机物如分解完全,消化液 呈蓝色或浅绿色,但含铁量多时,呈较深绿色。
⑧ 蒸馏装置不能漏气。
⑨ 蒸馏前若加碱量不足,消化液呈蓝色不生成 氢氧化铜沉淀,此时需再增加氢氧化钠用量。
食品和其原料中蛋白质含量的测定,主要 (也是最常用的)用凯氏定氮法测定总氮量,然 后乘一个蛋白质换算系数。这里也包括非蛋白的 氮,所以只能称为粗蛋白的含量(但马铃薯等非 蛋白氮多的要单测)。
蛋白质是生命的物质基础,人体11%~13%总 热量来自蛋白质。无论动物、植物都含有蛋白质, 只是含量及类型不同。
合物的最大吸收波长为560nm。

食品中蛋白质和氨基酸的测定(精)

食品中蛋白质和氨基酸的测定(精)
苋菜红 胭脂红 柠檬黄 日落黄 靛蓝 亮蓝
2.合成色素的提取
聚酰胺吸附色素
3.定性分析 14. 定量分析 5 .薄层层析法、高效液相色谱法测定的基本要 求
三、甜味剂的测定
糖精钠的测定:糖精是应用较为广泛的人工甜味 剂 其学名为邻—磺酰苯甲酰亚胺其结构式为:
1.HPLC法 2.酚磺酞比色法 [原理] 样品中的糖精钠在酸性条件下用乙醚提 取分离后,与酚和硫酸在175 ℃作用,生成酚 磺酞,再与氢氧化钠反应产生红色溶液,与标 准系列比较定量。 [说明] ①本法受温度影响较大,要使糖精充分与 酚在硫酸作用下生成酚磺酞,应严格控制在 175士2℃温度下反应 2小时。②苯甲酸等有机 物对测定有干扰,故要通过碱性氧化铝层析柱 以排除干扰。 3. 紫外分光光度法
二、蛋白质和氨基酸的分类
三、蛋白质的一般性质
1. 物理性质
2 .化学性质
第二节 蛋白质的测定
蛋白质的测定方法分两大类:一类是利用蛋白质 的共性即含氮量、肽键和折射率等测定蛋白质 含量;另一类是利用蛋白质中的氨基酸残基、 酸性和碱性基因以及芳香基团等测定蛋白质含 量 。 具体测定方法:凯氏定氮法是最常用的,国内 外应用普遍;双缩脲反应、染料结合反应、酚 试剂法; 国外:红外分析仪
④ 样品中若含脂肪较多时,消化过程中易产生大 量泡沫,为防止泡沫溢出瓶外,在开始消化时 应用小火加热,并时时摇动;或者加入少量辛 醇或液体石蜡或硅油消泡剂,并同时注意控制 热源强度。 ⑤ 当样品消化液不易澄清透明时,可将凯氏烧 瓶冷却,加入30%过氧化氢 2—3 m1 后再继 续加热消化。 ⑥ 若取样量较大,如干试样超过5 g 可按每克 试样5 m1的比例增加硫酸用量。
[步骤] 整个过程分三步:消化、蒸馏、吸收与 滴 定 1.消化 总反应式: 2NH2(CH2)2COOH+13H2SO4= (NH42SO4+6CO2+12SO2+16H2O

氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析

氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析

氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析蛋白质是生物体内最重要的有机化合物之一,也是生命活动的基础。

而蛋白质的组成单位是氨基酸。

本文将从氨基酸的结构分析入手,介绍氨基酸和蛋白质的反应机理,以及对其结构进行分析的方法。

一、氨基酸的结构分析氨基酸是由一个氨基(NH2)、一个羧基(COOH)、一个侧链(R)和一个碳原子组成的。

根据侧链的不同,氨基酸可分为20种不同的类型。

这些氨基酸的结构差异导致了蛋白质的多样性。

氨基酸中的侧链决定了蛋白质的特性和功能。

二、氨基酸和蛋白质的反应机理1. 蛋白质的合成蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链状分子。

蛋白质的合成过程称为蛋白质合成。

在细胞中,核糖体通过将氨基酸与RNA中的密码子相匹配,将氨基酸逐个加入正在合成的多肽链中。

在合成过程中,氨基酸之间通过酰胺键(peptide bond)连接在一起。

2. 氨基酸的溶解和盐酸的中和反应氨基酸有两个反应中心:羧基和氨基。

在溶液中,羧基会释放出一个质子(H+),成为阴离子(-COO-),而氨基会结合一个质子,成为氨盐(-NH3+)。

这个过程称为氨基酸的溶解。

当氨基酸和盐酸反应时,盐酸中的质子将结合在氨基上,生成氯化氨。

这个反应中,氨基酸失去了氢离子,形成氯化氨和盐酸中的酸根基团。

这种溶解和中和反应是氨基酸在生物体内发挥酸碱平衡作用的基础。

三、对氨基酸和蛋白质结构的分析1. X射线晶体学X射线晶体学是结构生物学中常用的一种手段。

通过将蛋白质晶体暴露在X射线下,再通过测量和分析经过晶体散射的X射线,可以得到蛋白质的三维结构图像。

这种方法可以提供高分辨率的结构信息,帮助人们了解蛋白质的空间构型和功能。

2. 核磁共振(NMR)核磁共振也是一种常用的用于分析蛋白质结构的方法。

通过测量蛋白质样品中的原子核在强磁场下的振荡状态,可以得到蛋白质的结构信息。

核磁共振提供了蛋白质的局部构型和动态信息,可以揭示蛋白质的折叠态和运动方式。

3. 质谱法(Mass Spectrometry)质谱法可以用来分析蛋白质的分子量和组成。

氨基酸结构序列研究与蛋白质功能预测分析

氨基酸结构序列研究与蛋白质功能预测分析

氨基酸结构序列研究与蛋白质功能预测分析在生物学研究中,了解蛋白质的结构和功能对于理解生命的基本原理具有重要意义。

而氨基酸结构序列的研究和蛋白质功能的预测分析则是了解蛋白质特性的关键步骤。

本文将介绍氨基酸结构序列研究和蛋白质功能预测分析的基本原理和方法。

首先,氨基酸结构序列研究是探索蛋白质结构和功能的重要手段之一。

蛋白质是由氨基酸残基连接而成的,不同的氨基酸序列会导致不同的蛋白质结构和功能。

因此,研究氨基酸结构序列可以帮助我们理解蛋白质的功能和机制。

氨基酸结构序列的研究涉及到多种技术和方法。

其中,序列比对是一种常用的技术,可以用来找出蛋白质序列中的共同特征。

序列比对可以通过计算和统计学方法来识别相似的氨基酸序列,并根据序列之间的相似性进行分类和分析。

另外,进化分析也是一种常用的方法,通过比较不同物种中的蛋白质序列,可以推断出蛋白质的功能和结构。

在蛋白质功能预测分析方面,有多种方法可供选择。

功能预测的目标是预测蛋白质的功能和结构,以帮助研究者更好地理解蛋白质的特性。

其中,序列激发区域的预测是一种常用的方法。

序列激发区域是指在特定条件下,蛋白质序列中具有重要功能的区域,例如结合位点或活性位点。

通过分析氨基酸序列,可以预测和标识出序列激发区域,从而推断蛋白质的功能。

另外,蛋白质二级结构的预测也是一种常见的功能预测方法。

蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列方式。

通过分析氨基酸序列,可以预测蛋白质的二级结构,例如α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等。

二级结构的预测可以帮助研究者了解蛋白质的结构和功能,为其进一步的研究提供基础。

此外,还有结构域的预测和功能域的预测等方法可用于蛋白质功能预测分析。

结构域是具有特定结构和功能的蛋白质区域,通过预测和分析结构域,可以推断蛋白质的功能和结构。

而功能域是具有特定功能的氨基酸序列区域,通过预测和分析功能域,可以预测蛋白质的功能。

总而言之,氨基酸结构序列研究和蛋白质功能预测分析是了解蛋白质特性的基本方法。

氨基酸与蛋白质结构分析实验

氨基酸与蛋白质结构分析实验

氨基酸与蛋白质结构分析实验一、引言蛋白质是生物体中最为重要的大分子有机化合物之一,起着广泛的生理和生化作用。

而氨基酸是构成蛋白质的基本单位,通过氨基酸的序列和连接方式,蛋白质能够形成各种不同的结构并展现出其功能。

因此,了解氨基酸的性质以及蛋白质的结构对于深入理解生物体的功能机制具有重要意义。

二、实验目的本实验旨在通过实验手段对氨基酸及其在蛋白质结构中的作用进行分析,以加深对蛋白质分子的结构和功能的认识。

三、实验原理在进行氨基酸与蛋白质结构分析实验前,需要了解以下几个实验原理:1. 氨基酸的酸碱性质:氨基酸由两个基团组成,一是氨基基团,具有碱性;二是羧基基团,具有酸性。

这使得氨基酸能够在生物体内起到缓冲作用,维持生物体内的酸碱平衡。

2. 氨基酸的分析方法:氨基酸的分析方法多样,常见的有比色法、色谱法和电泳法等。

其中,色谱法分析方式更为常用,能够有效分离不同氨基酸。

3. 蛋白质的结构分析:蛋白质的结构分析主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构指蛋白质的氨基酸序列;二级结构指氨基酸链的局部二面角构型,如α-螺旋、β-折叠等;三级结构指不同区域的局部二级结构之间的空间排布;四级结构指不同多聚体的排布和构象。

四、实验步骤1. 收集样品:收集所需的氨基酸和待测蛋白质样品。

2. 氨基酸的分析:使用色谱法对收集到的氨基酸样品进行分析,记录各氨基酸的峰值时间、相对峰面积等数据。

3. 蛋白质的降解:采用酸或酶的方法将待测蛋白质降解成氨基酸。

4. 氨基酸的浓度测定:利用比色法或其他相关方法测定蛋白质降解后产生的氨基酸的浓度。

5. 分析蛋白质的一级结构:通过测定氨基酸序列,绘制蛋白质的一级结构图。

6. 分析蛋白质的二级结构:通过CD光谱或X射线晶体学等方法,分析蛋白质的二级结构。

7. 分析蛋白质的三级结构:利用核磁共振(NMR)或X射线晶体学等方法,分析蛋白质的空间结构。

五、结果与讨论根据实验步骤进行实验,得到氨基酸和蛋白质的结构分析结果。

各种氨基酸和蛋白质含量对比

各种氨基酸和蛋白质含量对比

各种氨基酸和蛋白质含量对比(原创实用版)目录1.引言2.氨基酸的定义和分类3.蛋白质的定义和组成4.氨基酸和蛋白质的含量对比5.结论正文【引言】在生物学和营养学中,氨基酸和蛋白质是两个非常重要的概念。

氨基酸是蛋白质的基本组成单位,而蛋白质则是生命活动的主要承担者。

本文将对比分析各种氨基酸和蛋白质的含量,以期为大家提供有关这两者的知识背景。

【氨基酸的定义和分类】氨基酸是一种含有氨基和羧基的有机化合物,是蛋白质的基本组成单位。

根据侧链的结构和性质不同,氨基酸可分为 20 种,其中有 13 种非必需氨基酸和 7 种必需氨基酸。

【蛋白质的定义和组成】蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链状分子,是生命活动的主要承担者。

蛋白质的结构和功能多样,取决于其组成的氨基酸序列和空间结构。

蛋白质是生物体内细胞、组织和器官的重要组成部分,具有催化、运输、调节、免疫等多种生物功能。

【氨基酸和蛋白质的含量对比】氨基酸和蛋白质的含量对比可以从以下几个方面进行分析:1.总含量:在人体内,蛋白质的总含量约占体重的 16%~20%,而氨基酸作为蛋白质的组成单位,其含量则更高。

2.必需氨基酸含量:人体必需氨基酸是指人体不能自行合成,必须通过食物摄入的氨基酸。

必需氨基酸在蛋白质中的含量较低,但其对于维持人体正常生理功能至关重要。

3.非必需氨基酸含量:非必需氨基酸是人体可以自行合成的氨基酸,其含量受食物摄入和体内代谢的影响。

一般来说,非必需氨基酸在蛋白质中的含量较高。

4.蛋白质摄入建议:根据我国营养学会的建议,成年人每天蛋白质的摄入量为体重的 1.16 克/千克。

对于运动员、孕妇等特殊人群,蛋白质的摄入量应适当增加。

【结论】氨基酸和蛋白质在人体内具有重要的生理功能,其含量对比有助于我们了解蛋白质的组成和摄入需求。

食品分析与检验蛋白质与氨基酸的测定

食品分析与检验蛋白质与氨基酸的测定

食品分析与检验蛋白质与氨基酸的测定蛋白质与氨基酸的测定在食品分析与检验领域中具有重要意义。

蛋白质是食品中重要的营养组分,而氨基酸是构成蛋白质的基本单元,对于评价食品的品质和安全性具有重要意义。

本文将介绍蛋白质与氨基酸的测定方法及其在食品分析与检验中的应用。

蛋白质的测定方法主要有几种:生物测定法、光谱法和色谱法。

其中,生物测定法主要是通过测定食品中的氮元素含量来间接测定蛋白质含量。

常用的方法有凯氏氮法、造浆法和改良Kjeldahl法等。

光谱法主要是通过根据蛋白质的特征光吸收谱测定其含量。

常用的方法有紫外-可见光谱法、荧光光谱法和红外光谱法等。

色谱法是通过分离和检测蛋白质的各种成分来测定其含量。

常用的方法有凝胶过滤层析法、液相色谱法和气相色谱法等。

氨基酸是构成蛋白质的基本单元,对于评价蛋白质的营养价值和品质具有重要作用。

氨基酸的测定方法主要有色谱法和生物传感器方法。

其中,色谱法是目前最主要的氨基酸定量方法,其主要包括高效液相色谱法和气相色谱法。

高效液相色谱法常用于氨基酸的定性和定量分析,具有灵敏度高、选择性好和分析速度快的特点;气相色谱法通常用于氨基酸的定性分析,具有高分离能力和分析速度快的优势。

生物传感器方法是一种新兴的氨基酸测定方法,通过利用生物传感器对氨基酸的选择性响应来测定其含量。

生物传感器方法具有灵敏度高、反应快和操作简便等特点。

在食品分析与检验中,蛋白质与氨基酸的测定具有广泛的应用。

首先,蛋白质含量是评价食品营养价值的重要指标之一、通过测定食品中蛋白质的含量,可以评估其蛋白质营养价值和食品质量。

其次,氨基酸是判定食品蛋白质种类和品质的重要指标。

通过测定食品中各种氨基酸的含量,可以评价蛋白质的品质和营养价值。

此外,蛋白质与氨基酸的测定还可以用于食品的伪标问题的检验,如检验食品中是否含有非法添加的蛋白质或氨基酸衍生物。

综上所述,蛋白质与氨基酸的测定在食品分析与检验中具有重要意义。

通过选择合适的测定方法,可以准确、快速地测定食品中的蛋白质含量和氨基酸组成,从而评价食品的品质、安全性和营养价值。

蛋白质及氨基酸分析

蛋白质及氨基酸分析

1.操作方法
吸取含氨基酸约20mg的样品溶液于100mL容量瓶中,加水至标 线,混匀后吸取20.0mL臵于200mL烧杯中,加水60mL,开动磁力搅 拌 器,用0.05mol/L氢氧化钠标准溶液滴定至酸度计指示pH8.2,记录 消耗氢氧化钠标准溶液mL数,供计算总酸含量。 加入10.0mL甲醛溶液,混匀。再用上述氢氧化钠标准溶液继续 滴定至pH9.2,记录消耗氢氧化钠标准溶液毫升数(V1)。 同时取80mL蒸馏水臵于另一200mL洁净烧瓶中,先用氢氧化钠 标 准溶液调至pH8.2,(此时不计碱消耗量),再加入10.0mL中性甲 醛 溶液,用0.05mol/L氢氧化钠标准溶液滴定至pH9.2,记录消耗氢氧 化钠标准溶液毫升数(V ),作为试剂空白试验。
蛋白质含量测定最常用的方法是凯氏定氮法,准确、操作较费时,在国内
外应用普遍。 双缩脲法、染料结合法、酚试剂法等也常用于蛋白质含量测定,由于方法
简便快速,故多用于生产单位质量控制分析。
另外,国外采用近红外分析仪,利用波长在0.75~3μm范围内的近红外线 具有被蛋白质组分吸收及反射的特性,建立了近红外光谱快速定量方法。
(3)40%NaOH的作用
影响氨化完全和速度的因素
(1)K氏烧瓶和取样量
如果称1g以上的样品,就需要K氏烧瓶最小500ml, 800~1000ml的更好,这样的K氏烧瓶对于缩短氨化时 间,加热的均匀性和完全氨化效果最好。
(2)分解剂
① H2SO4和K2SO4的添加量
有机物分解需要H2SO4量,应根据有机物种类不同而
催化剂
1、消化:蛋白质 + 浓H2SO4
煮沸 H2O
(NH4)2SO4 + CO2 + SO2 +
2、氨化:

蛋白质及氨基酸分析

蛋白质及氨基酸分析

② 蒸馏:在消化完全的样品溶液中加入浓 氢氧化钠使呈碱性,加热蒸馏,即可释放 出氨气,反应方程式如下: 2NaOH+ (NH4)2SO4= 2NH3↓+ Na2SO4 + 2H2O
③ 吸收与滴定:加热蒸馏所放出的氨,可用 硼酸溶液进行吸收,待吸收完全后,再用 盐酸标准溶液滴定,因硼酸呈微弱酸性(k =5.8×10-10),用酸滴定不影响指示剂 的变色反应,但它有吸收氨的作用,吸收 及滴定的反应方程式如下: 2NH3 + 4H3BO3=(NH4)2B4O7+5H2O (NH4)2B4O7+2HCl+5H2O=2NH4Cl+4H30ml离心管→加 1mlClC4→混合→加50ml酒石酸钾钠稳定 剂→盖上盖子离心10min(4000转/分)→ 放置1小时→吸混合液15ml→于20ml离心 管中→离心到完全透明→取上清夜5ml于 →10ml容量瓶→加水定容→于560nm处测 定吸光度,从标准曲线上查出蛋白质含量。
1.蛋白质分析的重要性 (1)生物活性测定 一些蛋白质包括酶或酶抑制因 子和食品科学与营养有关,例如肉类嫩化中的蛋 白酶、水果成熟中的果胶酶以及豆类中的胰蛋白 酶抑制因子都是蛋白质。 (2)功能性质调查 不同种类食品中的蛋白质都有 其独特的食品功能性质,例如小麦面粉中的麦醇 溶蛋白和麦谷蛋白具有成面团性,牛乳中的酪蛋 白在干酪制作中具有凝结作用,而鸡蛋卵清蛋白 具有起泡能力。
二蛋白质的含量测定凯氏定氮法凯氏定氮法是测定总有机氮量较为准确操作较为简单的方法之一可用于所有动植物食品的分析及各种加工食品的分析可同时测定多个样品故国内外应用较为普遍是个经典分析方法至今仍被作为标准检验方法样品与浓硫酸和催化剂一同加热消化使蛋白质分解其中碳和氢被氧化为二氧化碳和水逸出而样品中的有机氮转化为氨与硫酸结合成硫酸铵

氨基酸与蛋白质例题和知识点总结

氨基酸与蛋白质例题和知识点总结

氨基酸与蛋白质例题和知识点总结一、氨基酸的相关知识点氨基酸是构成蛋白质的基本单位,其结构通式为:一个中心碳原子连接着一个氨基(NH₂)、一个羧基(COOH)、一个氢原子(H)和一个 R 基团。

R 基团的不同决定了氨基酸的种类。

(一)氨基酸的分类根据 R 基团的化学性质,氨基酸可以分为以下几类:1、非极性脂肪族氨基酸:如甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。

2、极性中性氨基酸:如丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸等。

3、酸性氨基酸:如天冬氨酸、谷氨酸。

4、碱性氨基酸:如赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

(二)氨基酸的性质1、两性解离和等电点氨基酸分子中既有酸性的羧基,又有碱性的氨基,因此它在不同的pH 环境中可以解离为带正电荷或负电荷的离子,当氨基酸所带正电荷和负电荷相等时的 pH 称为等电点。

2、光学活性除甘氨酸外,其余氨基酸都具有旋光性。

(三)氨基酸的重要反应1、与茚三酮反应氨基酸与茚三酮在加热条件下反应,生成蓝紫色化合物,可用于氨基酸的定性和定量分析。

2、成肽反应一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合形成肽键。

二、蛋白质的相关知识点蛋白质是由多个氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。

(一)蛋白质的结构层次1、一级结构指蛋白质中氨基酸的排列顺序,这是蛋白质最基本的结构,决定了蛋白质的性质和功能。

2、二级结构主要包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等,是通过氢键维持的局部空间结构。

3、三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,主要由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。

4、四级结构由多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的大分子复合物。

(二)蛋白质的性质1、胶体性质蛋白质分子颗粒大小在 1-100nm 之间,属于胶体颗粒的范围,具有胶体的性质,如布朗运动、丁达尔现象、不能透过半透膜等。

2、两性解离和等电点与氨基酸类似,蛋白质在不同 pH 条件下可以解离为带正电或负电的离子,等电点时蛋白质的溶解度最低。

蛋白质和氨基酸价值评定方法

蛋白质和氨基酸价值评定方法

蛋白质和氨基酸价值评定方法蛋白质营养价值评定体系(一)粗蛋白质CPCP反映饲料或饲粮含氮物质的总量,是饲料营养价值评定和配合饲粮的基础指标。

测定方法简单,应用广泛。

(二)可消化粗蛋白质DCP饲料中蛋白质能够被消化吸收的部分,是饲料总蛋白质减去粪中排出的部分。

即饲料粗蛋白质含量乘以消化率。

饲料可消化蛋白质含量是表达蛋白质质量的指标之一。

(三)蛋白质的生物学价值BV表观生物学价值(ABV)指动物沉积氮与吸收氮之比。

食入氮-(粪氮+尿氮)ABV=──────────某100%食入氮-粪氮真生物学价值(TBV)在ABV基础上从粪氮中扣除内源的代谢粪氮(MFN),从尿氮中扣除内源尿氮(EUN)。

食入氮-(粪氮-MFN)-(尿氮-EUN)TBV=──────────────某100%食入氮-(粪氮-MFN)BV反映了蛋白质消化率和可消化蛋白质的平衡。

BV高,说明饲料中蛋白质可消化氨基酸组成与动物需要更接近。

不同饲料对猪的表观生物学价值(BV)饲料鸡蛋牛奶鱼粉肌肉大豆(热处理)BV969276-907575饲料小麦麸生大豆棉籽玉米豌豆BV64646454-6048不同饲料对猪的表观生物学价值(BV)饲料马铃薯酵母谷物(四)净蛋白利用率(NPU)指动物体沉积的氮与食入的氮的比。

沉积氮食入氮-(粪氮+尿氮)NPU=─────某100%=──────────某100%食入氮食入氮也可以应用BV某氮的消化率。

净蛋白利用率是饲料蛋白质营养价值的综合评定指标,既反映了饲料蛋白质的消化性,也反映了消化产物中氨基酸组成的平衡状况。

(五)蛋白质效率比PER蛋白质效率比是动物体增重与食入蛋白质或氮的比例。

体增重(g)PER=──────────蛋白质或氮的食入量(g)蛋白质效率比也是饲料蛋白质营养价值的综合评定指标,与净蛋白利用率相比,用体增重代替了蛋白质或氮的沉积量,更为简单、直观。

蛋白质的生物学价值、净蛋白利用率、蛋白质效率比、化学比分和必需氨基酸指数缺陷:都不具有可加性,反映的是单一饲料的营养价值,不能预测几种饲料配合使用时氨基酸互补效果,从饲粮原料的营养价值也不能推测出饲粮的营养价值。

《食品分析》-蛋白质和氨基酸的分析

《食品分析》-蛋白质和氨基酸的分析
蛋白质的测定方法分两大类: (1)利用蛋白质的共性即含氮量、肽键和折射率等测定蛋 白质含量; (2)利用蛋白质中的氨基酸残基、酸性和碱性基团以及芳 香基 团等测定蛋白质含量。
第二节 凯氏定氮法
新鲜食物中含氮化合物大多以蛋白质为主, 因此在检测中往往以测定总氮量,然后乘以蛋 白质的换算系数来得到蛋白质含量。
W——蛋白质质量分数,g/100g; V1——试样消耗酸标准滴定液的体积,mL; V2——空白试样消耗酸标准滴定液的体积,mL; V3——吸取消化液体积,mL; C ——酸标准滴定液的浓度,mol/L; 0.01401——1mmol酸标准滴定液相当的氮质量,g; m ——试样质量,g; F ——氮换算为蛋白质的系数。
小玻棒及棒状玻塞 螺旋夹
反应室
烧瓶 电炉
反应室外层
橡皮管及 螺旋夹
冷凝管 接收瓶
装水至2/3处,加甲基红乙 醇溶液和硫酸保持水呈酸性
试样2-10mL 氢氧化钠 10mL
蒸馏10min后液面离开冷凝 管下端继续蒸馏1min
10mL硼酸和1-2滴混合指示剂
W (V1 V2 ) c 0.01401 F的功能 基团吸收不同频率的辐射。 对于蛋白质和多肽,多肽键 在 中 红 外 波 段 (6.47µm) 和 近 红 外 (NIR) 波 段 ( 如 3300 ~ 3500nm , 2080 ~ 2220nm 。 1560~1670nm)的特征吸收可 用于测定食品中的蛋白质含 量。
注意事项
➢配制试剂均采用无氨蒸馏水 ➢消化时应缓慢沸腾,附着在瓶壁上的固体残渣可用冷凝酸
液洗下促其消化 ➢应小火加热并不断摇动含脂肪或糖较多的样品 ➢若干试样超过5g,可按5mL/g比例增加硫酸用量 ➢样品消化液不易澄清透明时,可加入30g/100mL过氧化氢

氨基酸和蛋白质的结构分析方法

氨基酸和蛋白质的结构分析方法

氨基酸和蛋白质的结构分析方法蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一,其结构类型多样,包括原核蛋白质、真核蛋白质以及病毒蛋白质等。

而氨基酸则是构成蛋白质的基本单元。

了解氨基酸和蛋白质的结构对于研究生物体的生命活动以及药物研发等领域具有重要意义。

本文将介绍氨基酸和蛋白质的结构分析方法。

一、氨基酸的结构分析方法1. 氨基酸的物理性质分析氨基酸的物理性质分析可以通过一系列实验来完成。

比如,可以利用溶解度、熔点、旋光度等性质来鉴定氨基酸的类型和纯度。

2. 氨基酸的质谱分析质谱分析是一种常用的氨基酸结构鉴定方法。

通过将氨基酸样品在高温下加热,失去氨基团生成对应的离子,然后将这些离子进行质谱分析,得到氨基酸的质谱图谱,从而进行结构分析。

3. 氨基酸的核磁共振分析核磁共振分析是一种常用的无损分析手段,可以用于研究氨基酸的分子结构。

通过对氨基酸样品进行核磁共振实验,可以观测到氨基酸分子中各个原子核的信号,进而推断氨基酸的结构特征。

二、蛋白质的结构分析方法1. 表观分子质量法(MS)表观分子质量法可以用来鉴定蛋白质的分子量和氨基酸序列。

通过质谱仪对蛋白质样品进行离子化,得到蛋白质的质谱图,进而推断出蛋白质的分子量和元素组成。

2. 蛋白质的二级结构分析方法蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、无规卷曲等形式。

常见的二级结构分析方法包括X射线晶体学、核磁共振、红外光谱等。

这些方法可以通过对蛋白质样品的实验测定,得到蛋白质分子内部的二级结构特征。

3. 蛋白质的三级结构分析方法蛋白质的三级结构决定了其功能和性质。

常见的蛋白质三级结构分析方法包括X射线晶体学、核磁共振、电子显微镜、质谱等。

这些方法可以通过对蛋白质样品的实验测定,获得蛋白质分子的三维结构。

4. 蛋白质的四级结构分析方法蛋白质的四级结构是由多个蛋白质链以及辅助分子组成的整体结构。

常见的四级结构分析方法包括电子显微镜、质谱等。

这些方法可以通过对蛋白质样品的实验测定,获得蛋白质的整体结构特征。

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2,4二硝基氟苯 FDNB + AAs→→→→DNP-氨基酸(黄色) Sanger反应, 用于鉴定氨基酸
2. 与醛反应,形成西佛碱
用途:固定化酶,或标记Ag Ab 时所用的方法

氨基酸
Schiff碱
3. 氨基酸的α-氨基与α-羧基共同参与茚三酮 (Ninhydrin)反应
分析化学最常用氨基酸衍生方法
水合茚三酮 + AAs →→ 还原茚三酮 +AAs被分解→→
兰紫色产物 570nm。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系, 可作为氨基酸定量分析方法。
4. 一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反
应成肽 (成肽反应)
• 氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而生成 二肽,多个氨基酸缩合生成多肽。
必需氨基酸:M, V, K, I, P, L, W, T
20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
(一)氨基酸具有两性解离性质
氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶
液的酸碱度。 等电点 (isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴 离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
-
R CH COOH NH3
+
+OH
R CH COONH3
+
+OH
R CH COONH2
+H+
+H+
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
(二) 氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
+NH CH COO3 2
NH2CH2COO-
+NH CH COOH 3 2 + NH CH COO3 2
存在自然界中的氨基酸有 300 余种,但组成人体蛋白 质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外 )。
人体的20种氨基酸
• • • • • • • • • • 丙氨酸 Ala A 精氨酸 Arg R 天冬氨酸 Asp D 半胱氨酸 Cys C 谷氨酰胺 Gln Q 谷氨酸 Glu E 组氨酸 His H 异亮氨酸 Ile I 甘氨酸 Gly G 天冬酰胺 Asn N • • • • • • • • • • 亮氨酸 Leu L 赖氨酸 Lys K 甲硫氨酸 Met M 苯丙氨酸 Phe P 脯氨酸 Pro P 丝氨酸 Ser S 苏氨酸 Thr T 色氨酸 Trp W 酪氨酸 Tyr Y 缬氨酸 Val V
一级结构 (即共价结构,指多肽链的氨基酸组成和序列 二级结构 (指多肽链借助氢键形成α螺旋和β折叠片) 三级结构 (指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有 特定走向的紧密球状结构) 四级结构 (指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔 合关系)
(一) 一级结构的含义 一级结构又叫初级结构:即肽链中氨基酸的 组成及其排列顺序。 其中,氨基酸组成——种类和含量。 一级结构是高级结构的化学基础,也是认识 蛋白质分子生物学功能、结构与生物进化的关系 、结构变异与分子病的常的血细胞,血红蛋白肽链中的第六个氨基酸是谷氨酸; B.镰形细胞,其血红蛋白的第六个氨基酸是缬氨酸
蛋白质的结构和理化性质
一、蛋白质的结构层次
• 蛋白质的分子结构非常复杂,为了便于研究、描 述和理解,故根据丹麦科学家LinderstromLang的建议人为将蛋白质的分子结构划分为一 、二、三、四级结构。
(三)含共轭双键的氨基 酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 280nm 附近。
大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基,所以测定蛋 白质溶液 280nm 的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收 Tyr Trp
(四) α -氨基参与多种化学反应
1.烃基化反应
一个氨基酸的氨基
与另一个氨基酸的 羧基之间失水形成 的酰胺键称为肽键, 所形成的化合物称 为肽。 由两个氨基酸组成 的肽称为二肽,由 多个氨基酸组成的 肽则称为多肽。组 成多肽的氨基酸单 元称为氨基酸残基。
多肽链的形成及其方向性
蛋白质与多肽的区别:
• 凡氨基酸残基数目在50个以上,且具有特定空间 结构的肽称蛋白质; • 凡氨基酸残基数目在50个以下,且无特定空间结 构者称多肽。
氨基酸序列提供重要的生物化学信息
一些广泛存在于生物界的蛋白质如细胞
色素c(cytochrome c),比较它们的一级结
构,可以帮助了解物种进化间的关系。
从细胞色素c的一 级结构看生物进化 物种进化过程中 越接近的生物,细 胞色素的一级结构 越相似
重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病
例:镰刀形红细胞贫血 HbA β 肽 链 N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·glu ·glu ····· C(146) HbS β 肽链 N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·val ·glu ····· C(146) 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病, 称为“分子病”。
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH):
• 是一种称为-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸的三肽化 合物。
谷胱甘肽的生理功用:
• 解毒作用:与毒物或药物结合,消除其毒性作 用; • 参与氧化还原反应:作为重要的还原剂,参与 体内多种氧化还原反应;
氨基酸和蛋白质分析
什么是蛋白质?
蛋白质( protein)是由多个氨基酸( amino acids)通过肽键 (peptide bond) 相连形成的大分子含氮化合物。
蛋白质的组成:
蛋白质由很多的AA单体以肽键结合而成的具有一定空间结构的含氮有机化合 物,有的含有P、S、 Cu、Fe、I等元素,分子量高达数万~数百万。含氮是 蛋白质区别于其它有机化合物的主要标志。
蛋白质系数:一般而言,蛋白质含氮量约为16%,即1份氮相当于6.25份蛋白 质,此数值(6.25)称为蛋白质系数。
氨基酸的种类: 自然界中已经发现的氨基酸约有170多种,其中组成蛋白的氨基酸只有22种 (都是-AA),其中对人而言的必需氨基酸有8种(犬的必需氨基酸有9种)。
组成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸
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