16氨基酸、多肽、蛋白质课件
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第2章2蛋白质的构件氨基酸及多肽ppt课件精选全文完整版
2024/10/16
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2024/10/16
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
• 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为 终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
2024/10/16
2.肽键的结构
•肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 •组成肽键的原子处于同一平面。 •肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。 •在大多数情况下，以反式结构存在。
2.2 肽
1、肽的基本问题 •一个氨基酸的氨基与另一个氨基 酸的羧基之间失水形成的酰胺键 称为肽键，所形成的化合物称为 肽。 •由两个氨基酸组成的肽称为二肽， 由多个氨基酸组成的肽则称为多 肽。组成多肽的氨基酸单元称为 氨基酸残基。
2024/10/16
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2024/10/16
含硫氨基酸
O H 2 N CH C OH
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2024/10/16
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
• 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为 终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
2024/10/16
2.肽键的结构
•肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 •组成肽键的原子处于同一平面。 •肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。 •在大多数情况下，以反式结构存在。
2.2 肽
1、肽的基本问题 •一个氨基酸的氨基与另一个氨基 酸的羧基之间失水形成的酰胺键 称为肽键，所形成的化合物称为 肽。 •由两个氨基酸组成的肽称为二肽， 由多个氨基酸组成的肽则称为多 肽。组成多肽的氨基酸单元称为 氨基酸残基。
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Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
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含硫氨基酸
O H 2 N CH C OH
蛋白质、多肽、氨基酸概述及分类重点 PPT
步进行 ❖ 组氨酸可在生理条件解离、结合质子
❖ 咪唑环形成质子传递体系
亲核试剂:给出电子
(3)Neutral Amino Acids中性氨基酸
❖ 中性氨基酸侧链不提供也不接受质子
❖ (1) Glysine甘氨酸 最简单、没有光学活性的氨基
酸
❖ (abbreviation:Gly)
❖ 显然与这种氨基酸相关的化学反应比较少,在生物学 上的意义主要是作为结构成份,大量的结构蛋白质如: 胶原和丝素中含有大量的甘氨酸。
CO2H H2N C H
R
R的结构
－H －CH3 －CH(CH3)2 －CH2CH(CH3)2 －CH(CH3)CH2CH3
N H
CO2H
－CH2C6H5
CH2
OH
CH2
N H
－CH2OH －CH(OH)CH3 －CH2CO2H －CH2CH2CO2H －CH2CONH2 －CH2CH2CONH2
－CH2SH －CH2CH2SCH3 －CH2CH2CH2CH2NH2 －CH2CH2CH2NHC(＝NH)NH2
❖ 亲水性特别好,但第二个羟基(仲羟基)形成氢键能力弱、
HOOC
NH2
CCHH来自OH CH3❖ (3) Cysteine半胱氨酸 ❖ (abbreviation:Cys)
NH2 HOOC C CH2 SH
H
用 sulfur(硫) 取代丝氨酸的氧,较高pH值下能够给出质子 离 解
硫原子是特别好的亲核试剂
❖ α-,β-,γ-,orδ-氨基酸、
❖ γ-aminobutyric acid γ－氨基丁酸 (GABA):
❖ 神经传递素
❖ 2,5－diiodotyrosine 2, 5－二碘酪氨酸 ❖ 甲状腺激素前体
❖ 咪唑环形成质子传递体系
亲核试剂:给出电子
(3)Neutral Amino Acids中性氨基酸
❖ 中性氨基酸侧链不提供也不接受质子
❖ (1) Glysine甘氨酸 最简单、没有光学活性的氨基
酸
❖ (abbreviation:Gly)
❖ 显然与这种氨基酸相关的化学反应比较少,在生物学 上的意义主要是作为结构成份,大量的结构蛋白质如: 胶原和丝素中含有大量的甘氨酸。
CO2H H2N C H
R
R的结构
－H －CH3 －CH(CH3)2 －CH2CH(CH3)2 －CH(CH3)CH2CH3
N H
CO2H
－CH2C6H5
CH2
OH
CH2
N H
－CH2OH －CH(OH)CH3 －CH2CO2H －CH2CH2CO2H －CH2CONH2 －CH2CH2CONH2
－CH2SH －CH2CH2SCH3 －CH2CH2CH2CH2NH2 －CH2CH2CH2NHC(＝NH)NH2
❖ 亲水性特别好,但第二个羟基(仲羟基)形成氢键能力弱、
HOOC
NH2
CCHH来自OH CH3❖ (3) Cysteine半胱氨酸 ❖ (abbreviation:Cys)
NH2 HOOC C CH2 SH
H
用 sulfur(硫) 取代丝氨酸的氧,较高pH值下能够给出质子 离 解
硫原子是特别好的亲核试剂
❖ α-,β-,γ-,orδ-氨基酸、
❖ γ-aminobutyric acid γ－氨基丁酸 (GABA):
❖ 神经传递素
❖ 2,5－diiodotyrosine 2, 5－二碘酪氨酸 ❖ 甲状腺激素前体
第16章 氨基酸、肽和蛋白质
C C H 2O C O O C C OH C O OH
茚三酮
C C O OH C OH O NH2 + RCHCOOH
水合茚三酮
C C O C O N O C C C HO + RCHO + CO2
蓝色或紫红色
是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法——既可定性，又可定量。
8
若为亚氨基，与茚三酮作用，则呈黄色。 例： O C C OH C OH O + NH2 C COO C
的由 排基 列因 顺上 序的 决遗 定传 的密 。码 猪胰岛素分子的一级结构
17
二、蛋白质的二级结构(高级结构) 指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠的方式 ——局部空间排列。 二级结构的主要形式 α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲 1、α-螺旋 各肽键平面通过α-碳原子的旋转，围绕中心轴形成的一种紧密 螺旋盘曲构象。它是最常见、含量最丰富的二级结构。
OH R CH COOH NH3 H R CH COO NH3 H OH R CH COO NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
注意点： 等电点为氨基酸分子呈电中性，而不是溶液的pH为中性。 例： 丙氨酸(中性) 谷氨酸(酸性) 赖氨酸(碱性) pI = 6.02 pI = 3.22 pI = 9.74
+
O 弱碱 + N H 2 -C H -C R NO2 O 2N O OH +
NO2
O
F
肽链
O 2N
N H -C H -C R
肽链
N H -C H -C R
混合氨基酸
黄色
二、C-端分析(羧酸多肽酶法) 用羧酸多肽酶水解多肽，只有靠近游离羧基的一个肽键可被水 解，再分离鉴定。
茚三酮
C C O OH C OH O NH2 + RCHCOOH
水合茚三酮
C C O C O N O C C C HO + RCHO + CO2
蓝色或紫红色
是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法——既可定性，又可定量。
8
若为亚氨基，与茚三酮作用，则呈黄色。 例： O C C OH C OH O + NH2 C COO C
的由 排基 列因 顺上 序的 决遗 定传 的密 。码 猪胰岛素分子的一级结构
17
二、蛋白质的二级结构(高级结构) 指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠的方式 ——局部空间排列。 二级结构的主要形式 α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲 1、α-螺旋 各肽键平面通过α-碳原子的旋转，围绕中心轴形成的一种紧密 螺旋盘曲构象。它是最常见、含量最丰富的二级结构。
OH R CH COOH NH3 H R CH COO NH3 H OH R CH COO NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
注意点： 等电点为氨基酸分子呈电中性，而不是溶液的pH为中性。 例： 丙氨酸(中性) 谷氨酸(酸性) 赖氨酸(碱性) pI = 6.02 pI = 3.22 pI = 9.74
+
O 弱碱 + N H 2 -C H -C R NO2 O 2N O OH +
NO2
O
F
肽链
O 2N
N H -C H -C R
肽链
N H -C H -C R
混合氨基酸
黄色
二、C-端分析(羧酸多肽酶法) 用羧酸多肽酶水解多肽，只有靠近游离羧基的一个肽键可被水 解，再分离鉴定。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
大学化学《有机化学-氨基酸》课件
去保护基
R O CH3 (CH3)3C+ + CO2 + +NH3CHCNHCHCOO -
*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温 和的酸性水解法除去。
*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。 *3. 用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。
22.5.2 羧基的保护
RCHCOON+ H3
（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）
2 结构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H O H R
2. 二硫键
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
HCl
CH3OH
上保护基
R H2NCHCOOCH3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
NH2
A
接肽
OR
R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基
NH2
蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的 脂肪酸酯)是人的营养中的三种要素。
1 定义和分类
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。
第15章 氨基酸、多肽和蛋白质 ppt课件
ppt课件 4
COOH H C R NH 2 NH2
COOH C R H
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有 α- 碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很 少）。
ppt课件 5
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COO NH3
+
丙氨酸
HO2C(CH 2)2-CH-COO NH3
C
O
NK C O
(1) H3O (2) CO 2
COOC 2H5 N CH C COOC 2H5 O C
C C O N CH COOH O CH 2Ph
O
NH 2NH 2
C C
O NH NH O
+
NH 2
CH COOH CH 2Ph
合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才 能得到D-合L-氨基酸。
ppt课件 19
ppt课件 12
2、氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R R' COCl + NH 2 CH COOH R R' C NH CH COOH + HCl O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸 酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程 中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
R CH COOH NH2 OH R CH COO NH 2 H H OH
R CH COO NH 3
R CH COOH NH 3
11
溶液pH>等电点
等电点(pI)
ppt课件
溶液pH<等电点
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
COOH H C R NH 2 NH2
COOH C R H
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有 α- 碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很 少）。
ppt课件 5
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COO NH3
+
丙氨酸
HO2C(CH 2)2-CH-COO NH3
C
O
NK C O
(1) H3O (2) CO 2
COOC 2H5 N CH C COOC 2H5 O C
C C O N CH COOH O CH 2Ph
O
NH 2NH 2
C C
O NH NH O
+
NH 2
CH COOH CH 2Ph
合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才 能得到D-合L-氨基酸。
ppt课件 19
ppt课件 12
2、氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R R' COCl + NH 2 CH COOH R R' C NH CH COOH + HCl O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸 酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程 中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
R CH COOH NH2 OH R CH COO NH 2 H H OH
R CH COO NH 3
R CH COOH NH 3
11
溶液pH>等电点
等电点(pI)
ppt课件
溶液pH<等电点
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
16 氨基酸、多肽、蛋白质
第十六章
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
十七章氨基酸多肽和蛋白质ppt课件
天冬氨酸（PI=2.98）和精氨酸（PI=10.76） 写出其存在形式以及在电场中的移动方向。
存在： 偶极离子 移动：不移动
负离子 正极
正离子 负极
试用电泳法（缓冲溶液 pH=6.0）分 离赖氨酸、谷氨酸和甘氨酸的混合物
赖氨酸 谷氨酸 甘氨酸 pI=6.0 电中性 不移动
pI=9.7
阳离子 负极
固态氨基酸通常以内盐（偶极离子） 形式存在：
H H3N C COO R
离子型化合物：
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
二、化学性质
-
(一) 两性与等电点
H2O
OH + R CH COOH
+ NH3 （Ⅰ）
R CH COO
+ NH3
-
H2O
R CH COO + H3O NH2 （Ⅱ） 负离子
-
+
正离子
H3N CHCOO 酰基化 R
R'OH 酯化
H H2N C COOR' R
电泳：带电颗粒在电场中向其相反方向的电极移动 的现象。
加酸，平衡左移，以正离子存在，电场中向负极移动。
加碱，平衡右移，以负离子存在，电场中向阳极移动。
等电点：当溶液调节至一定的 pH 值时，氨基酸 以偶极离子的形式存在，将此溶液置于电场中 ，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电 中性状态，这时溶液的 pH 值称为氨基酸的等 电点。 常利用上述性质分离氨基酸。
3
O C
O NH CH C CH2SH 半胱氨酸残基
NH CH2 COO 甘氨酸残基
-
谷氨酸残基
γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 γ-谷-半胱-甘 γ-Glu-Cys-Gly 谷胱甘肽（GSH——还原型谷胱甘肽）
存在： 偶极离子 移动：不移动
负离子 正极
正离子 负极
试用电泳法（缓冲溶液 pH=6.0）分 离赖氨酸、谷氨酸和甘氨酸的混合物
赖氨酸 谷氨酸 甘氨酸 pI=6.0 电中性 不移动
pI=9.7
阳离子 负极
固态氨基酸通常以内盐（偶极离子） 形式存在：
H H3N C COO R
离子型化合物：
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
二、化学性质
-
(一) 两性与等电点
H2O
OH + R CH COOH
+ NH3 （Ⅰ）
R CH COO
+ NH3
-
H2O
R CH COO + H3O NH2 （Ⅱ） 负离子
-
+
正离子
H3N CHCOO 酰基化 R
R'OH 酯化
H H2N C COOR' R
电泳：带电颗粒在电场中向其相反方向的电极移动 的现象。
加酸，平衡左移，以正离子存在，电场中向负极移动。
加碱，平衡右移，以负离子存在，电场中向阳极移动。
等电点：当溶液调节至一定的 pH 值时，氨基酸 以偶极离子的形式存在，将此溶液置于电场中 ，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电 中性状态，这时溶液的 pH 值称为氨基酸的等 电点。 常利用上述性质分离氨基酸。
3
O C
O NH CH C CH2SH 半胱氨酸残基
NH CH2 COO 甘氨酸残基
-
谷氨酸残基
γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 γ-谷-半胱-甘 γ-Glu-Cys-Gly 谷胱甘肽（GSH——还原型谷胱甘肽）
《氨基酸和多肽》课件
翻译后修饰是指多肽链在翻译后进行的化学修饰，如 磷酸化、糖基化、乙酰化等，这些修饰可以影响多肽
的稳定性、活性和功能。
04
翻译是指核糖体将mRNA上的密码子转译成氨基酸序 列的过程，通过tRNA的反密码子与mRNA上的密码 子配对，将相应的氨基酸连接到肽链上。
氨基酸和多肽的生物合成过程
氨基酸的生物合成过程包括原料 准备、合成阶段和产物输出等步
在生物技术领域，氨基酸和多肽可以用于设计和合成具有特定功能的蛋白质和抗体 ，为生物工程和生物制药等领域提供技术支持。
04 氨基酸和多肽的生物合成
氨基酸的生物合成
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具 有多种生物学功能。
转氨基作用是指氨基酸在转氨酶的作 用下，将氨基转移给α-酮戊二酸，生 成新的氨基酸和谷氨酸。
氨基酸的生理功能主要表现在合成蛋白 质和参与细胞代谢等方面，而多肽的生 理功能则更加多样化和复杂化，涉及信 号转导、免疫调节、激素和神经递质等
方面。
在生物体内，氨基酸和多肽相互协调和 配合，共同维持机体的正常生理功能。
氨基酸和多肽在生物体内发挥着重要 的生理作用，如蛋白质合成、细胞信 号转导等。
氨基酸的种类和排列顺序决定了多肽 的生物活性和功能。
氨基酸与多肽的区别
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是一种小分子，具有侧链基团；而多 肽则是由两个或多个氨基酸通过肽键连接而成的短肽链，具有相对复杂 的空间结构和生物活性。
骤。
多肽的生物合成过程包括转录、 翻译、翻译后修饰等步骤。
氨基酸和多肽的生物合成过程中 需要多种酶的参与，这些酶的作 用是促进化学反应的进行，并调
节代谢平衡。
05 氨基酸和多肽的生理功能
氨基酸的生理功能
合成蛋白质
蛋白质氨基酸和肽PPT课件
第三章 蛋白质化学
蛋白质化学摘要
§1. 蛋白质概论
§2氨基酸 §3、肽 §4、蛋白质的一级结构 §5、蛋白质的高级结构 §6蛋白质的性质 §7蛋白质分离纯化
§5、蛋白质的高级结构
一、蛋白质的三维结构
一）、蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级(Secondary)结构 • 是指肽链的主链在空间的排列,或
在等电点条件下，蛋白质的溶解度最小，粘度最大。 蛋白质的等电点不是一成不变的，它随溶剂性质、离子强度等因素而 改变。
等离子点：在没有其他盐类干扰时，即纯水中蛋白质的正离子数等于负 离子的pH值。
不 利
② Gly在肽中连续存在时。 丝心蛋白含50%Gly，不形成α—螺旋。
于 ③ R基大的AA（如Ile）连续存在时，不易形成α—螺旋
④ Pro、羟脯氨酸中止α—螺旋。
⑤ R基较小，且不带电荷的氨基酸连续存在利于α—螺旋
的形成。
如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。
2.β -折叠
-pleated s的多肽链主链骨架构象。 • 无固定的走向，但也不是任意变动的 • 球状蛋白中含量较高，对外界理化因子
敏感，与生物活性有关。
• 酶的活性部位
• 从结构的稳定性上看α-右手螺旋>β-折叠 > U型回折>无规卷曲，
• 从功能上看正好相反，酶与蛋白质的活 性中心通常由无规卷曲充当，α-右手螺 旋和β-折叠一般只起支持作用。
多肽链主链中各个肽段形成的规 则的或无规则的构象。
二级结构
肽链的主链在空间的走向
» α-螺旋 » β-折叠 » β-转角 »无规卷曲
肽链的二面角 P205
二级结构的数学描述： 环绕Cα—N键旋转的角度为Φ 环绕Cα—C2键旋转的角度称Ψ
蛋白质化学摘要
§1. 蛋白质概论
§2氨基酸 §3、肽 §4、蛋白质的一级结构 §5、蛋白质的高级结构 §6蛋白质的性质 §7蛋白质分离纯化
§5、蛋白质的高级结构
一、蛋白质的三维结构
一）、蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级(Secondary)结构 • 是指肽链的主链在空间的排列,或
在等电点条件下，蛋白质的溶解度最小，粘度最大。 蛋白质的等电点不是一成不变的，它随溶剂性质、离子强度等因素而 改变。
等离子点：在没有其他盐类干扰时，即纯水中蛋白质的正离子数等于负 离子的pH值。
不 利
② Gly在肽中连续存在时。 丝心蛋白含50%Gly，不形成α—螺旋。
于 ③ R基大的AA（如Ile）连续存在时，不易形成α—螺旋
④ Pro、羟脯氨酸中止α—螺旋。
⑤ R基较小，且不带电荷的氨基酸连续存在利于α—螺旋
的形成。
如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。
2.β -折叠
-pleated s的多肽链主链骨架构象。 • 无固定的走向，但也不是任意变动的 • 球状蛋白中含量较高，对外界理化因子
敏感，与生物活性有关。
• 酶的活性部位
• 从结构的稳定性上看α-右手螺旋>β-折叠 > U型回折>无规卷曲，
• 从功能上看正好相反，酶与蛋白质的活 性中心通常由无规卷曲充当，α-右手螺 旋和β-折叠一般只起支持作用。
多肽链主链中各个肽段形成的规 则的或无规则的构象。
二级结构
肽链的主链在空间的走向
» α-螺旋 » β-折叠 » β-转角 »无规卷曲
肽链的二面角 P205
二级结构的数学描述： 环绕Cα—N键旋转的角度为Φ 环绕Cα—C2键旋转的角度称Ψ
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
蛋白质氨基酸PPT课件
凝固作用分两个阶段： 首先是变性； 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
2021
33
蛋白质变性的应用
理论上：
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分；
生产生活中有利的一面：
食品加工，消毒灭菌等； 非蛋白生物物质提取纯化，终止酶促反应；
生产生活中不利的一面：
活性蛋白制品（酶、抗体）的分离提取和保存；
第二十四章
氨基酸和蛋白质
2021
1
2021
2
2021
3
2021
4
2021
5
2021
6
2021
7
【观察与思考】
【思 考】：从结构上看，其共同点是什么？
2021
8
氨基酸分子中均含有羧基（-COOH）和 氨基（-NH2)原子团。α-氨基酸分子中氨基 接在离羧基最近的碳原子上。
多个氨基酸分子可以在分子间脱水，而形成 多肽（多肽是螺旋状的长链），再构成蛋白质。
系统命名法 a－氨基乙酸
a－氨基丙酸
Hale Waihona Puke NH2谷氨酸 HOOC (CH2)2 CH COOH
NH2
a－氨基戊二酸
苯丙氨酸
NH2
CH2 CH COOH a－氨基β－苯基丙酸
2021
12
3.物理性质
。
4.化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基－NH2：能接受H+，显碱性
羧基－COOH：能提供H+，显酸性
R CH COOH OH- R CH COOH OH- R CH COO-
NH3+
H+
NH2
H+
NH2
生物化学 蛋白质化学-氨基酸和多肽60页PPT
46、我们若已接受最坏的，就再没有什么损失。——卡耐基 47、书到用时方恨少、事非经过不知难。——陆游 48、书籍把我们引入最美好的社会，使我们认识各个时代的伟大智者。——史美尔斯 49、熟读唐诗三百首，不会作诗也会吟。——孙洙 50、谁和我一样用功，谁就会和我和多肽
1、合法而稳定的权力在使用得当时很 少遇到 抵抗。 ——塞 ·约翰 逊 2、权力会使人渐渐失去温厚善良的美 德。— —伯克
3、最大限度地行使权力总是令人反感 ；权力 不易确 定之处 始终存 在着危 险。— —塞·约翰逊 4、权力会奴化一切。——塔西佗
5、虽然权力是一头固执的熊，可是金 子可以 拉着它 的鼻子 走。— —莎士 比
16氨基酸、多肽、蛋白质 共97页
5. Positively charged R groups (3)
+H3N
COO-
H
CH2 CH2 CH2 CH2 NH3+
Lysine (Lys) 赖氨酸
COO-
+H3N
H
CH2
CH2
CH2
NH
guanidino
C
N
H
+ 2
NH2
Arginine (Arg) 精氨酸
COO-
+H3N
H
H2C
imidazole HN
L-谷氨酸
γ- 氨基丁酸
3、与HNO2反应
根据放氮的体积，可测定氨基酸和多肽的的含量。 此种方法称为van Slyke 氨基 氮测定法
4、与茚三酮(ninhydrin)反应
茚三酮 α-氨基酸 蓝紫色(Ruhemann’s purple)
•鉴别：α-氨基酸
5、成肽反应
O C R-CHNH HN CHR C
（二）化学性质
1、 酸碱性与等电点 (1)两性电离
酸性电离
RC NC 3 + HO - + OH +
H
N3 + H
RCCO HO 碱性电离
H
Amino acids are ampholytes (两性电解质)
酸碱性
R CH COONH3+
HCl NaOH
R CH COOH 铵盐
NH3+ClR CH COONa 羧酸盐
定义：不参与构成蛋白质但却以各种形式分布于 植物、细菌和动物体内的这些氨基酸。
形式存在：以游离或结合形式存在的氨基酸。
包括：-氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 D-氨基酸
494-教学课件-氨基酸、蛋白质和多肽
O
O H2O
O
HOO
+
HO O
O
N CH CO OH
- H2O
OR
O
NC
O
H
CO2
R
O OH OH
O
OO N
OO 紫色
H2O
+ H2N HC COOH R
- H2O
O
N HC R
O
H
O
HC R + O
NH2
O
R HC COOH + HNO2
?
NH2
H R C COOH + HCHO
?
NH 2
H3C
氨基酸
的氨基生O成的酰胺。 肽键
C NH
3 、多肽：多个 α– 氨基酸分子用肽键连接而生成的化 合物。
H HO2C
O
O
NH2CH2CNHCH2C OH
NH2
H
O
N
N
O H2C
H
H
SH
谷半胱甘肽
COOH
4 、蛋白质：由多种 α– 氨基酸用肽键连接起来的
、分子 量很大的多肽。水解时生成 α- 氨基酸的
(3) 氨基酸在水溶液中能形成如下的平衡
：
OH- +
H
HO H
R C COOH
N H3+
正离子
H RC
COO- H2O
NH3+
两性离子
H RC
COO- +
NH2 负离子
H3O+
(1) 中性氨基酸水溶液的 pH 是否等于 7 ？为什么
？
(2-)C正O负O-离结子合的质量子是的否能相力等与？-NH3+ 给出质子的能
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❖ 1、 酸碱性与等电点 (1)两性电离
酸性电离
RC NC 3 + HO - + OH +
H
N3 + H
RCCO HO 碱性电离
H
Amino acids are ampholytes (两性电解质)
酸碱性
R CH COONH3+
HCl NaOH
R CH COOH 铵盐
NH3+ClR CH COONa 羧酸盐
(二)分类
分
类
酸性氨基酸
中性氨基酸
碱性氨基酸
- COOH 2个 1个 1个
-NH2
氨基酸（数）
1个
2个
1个
15个
2个
3个
(二)结构和命名
1. Nonpolar, aliphalic R groups (6)
COO-
+H3N
H
H
Glycine (Gly) 甘氨酸
COO-
+H3N
H
CH3
Alanine (Ala) 丙氨酸
NH2
（2）氨基酸的电离平衡
R CH COOH OH- R CH COO- OH-
NH3+
H+
NH3+
H+
R CH COONH2
阳离子
两性离子
阴离子
L o w p H
H i g h p H
❖ 在三种离子共同存在于一个平衡体系中
❖ 以哪种离子为主取决于氨基酸的结构和溶液的酸 碱度。
N+ HH
COO -
L-羟脯氨酸
NH 2 H3N+CH2CHC2H CH 2CHC-OHO 2N+ CH 2CH 2CH2CH2CHCO 2-
OH
NH 2
CH 3
L-羟赖氨酸
L-甲赖氨酸
非蛋白质氨基酸
❖ 定义：不参与构成蛋白质但却以各种形式分布于 植物、细菌和动物体内的这些氨基酸。
❖ 形式存在：以游离或结合形式存在的氨基酸。
包括：-氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 D-氨基酸
例子
非蛋白质氨基酸 鸟氨酸 瓜氨酸 -氨基丁酸 -丙氨酸
D-丙氨酸 D-谷氨酸 D-赖氨酸 D-鸟氨酸
氨基酸
作用
精氨酸的代谢中间体
是谷氨酸的脱羧产物 脑内的重要神经递质
/
构成维生素泛酸的基
本成分
/
细菌的肽聚糖的成分
/
某些革兰氏阳性菌的
糖肽中的成分
COO-
+H3N
H
C H (C H 3)2
Valine (Val) 缬氨酸
COO-
+H3N
H
CH2 C H (C H 3)2
Leucine (Leu) 亮氨酸
COO-
+H3N
H
C H (C H 3) CH2CH3
Isoleucine (Ile) 异亮氨酸
*
COO-
骨
架
变 化
+H2N
Proline (Pro) 脯氨酸
2. Aromatic R groups (3)
COO-
+H3N
H
CH2
COO-
+H3N
H
CH2
COO-
+H3N
H
CH2
Phenylalanine (Phe) 苯丙氨酸
OH Tyrosine (Tyr)
酪氨酸
N H Tryptophan (Try) 色氨酸
UV 特征吸收：l = 280 nm
3. Polar, uncharged R groups (6)
必需氨基酸（ 8种）
❖ 三字符：Val,Leu,Ile, Thr, Met,Trp, Lys, Phe ❖ 中文名：缬、亮、异亮、苏、蛋、色、赖、苯丙
❖ 体内不能合成，必需由食物提供的氨基酸。
修饰氨基酸的结构
COO -
COO -
+NH3 C H+NH3 C H
CH2 S S CH2
L-胱氨酸
HO
Lysine (Lys) 赖氨酸
COO-
+H3N
guanidino
C
N
H
+ 2
NH2
Arginine (Arg) 精氨酸
COO-
+H3N
H
H2C
imidazole HN
NH
Histidine 组氨酸
Basic amino acids —— containing two amino groups
+H3N
COOH
CH2 CONH2
Asparagine (Asn) 门冬酰胺
COO-
+H 3N
H
CH2
CH2
CONH2 G lutam ine (G ln)
谷氨酰胺
4. Negatively charged R groups (2)
+H3N
COO H
CH 2 COO -
Aspartate (Asp) 门冬氨酸
COO -
+H3N
H
CH 2 CH 2 COO -
G lu tam ate(G lu )
谷氨酸
Acidic amino acids—containing two carboxylic groups
5. Positively charged R groups (3)
+H3N
COO-
H
CH2 CH2 CH2 CH2 NH3+
+H 3N
COOH
C H 2O H
Serine (Ser) 丝氨酸
COO-
+H 3N
H
CHOH
CH3 Threonine (Thr)
苏氨酸
COO-
+H3N
H
C H 2S H
Cysteine (Cys) 半胱氨酸
COO-
+H3N
H
CH2 C H 2S C H 3
M ethionine (M et) 甲硫氨酸（蛋氨酸）
R
L--amino acid
COOH H NH2
R
D--amino acid
• 20 standard amino acids in proteins
2、结构表示
CH O
HO
H
CH 2 OH
COO H
H2N
H
R
L-甘油醛 ❖ L-氨基酸
(对照标准)
S-
COO H
H2N
H
CH 2SH
L-半胱氨酸
R-半胱氨酸
COO-
2） 易于水，不溶于非极性溶剂。 +H3N C H
3） 固体熔点高（200-300℃）
R
4） 旋光性 (optical activity)
氨基酸的结构
存在形式：
氨基酸在结晶状态或在接近中性的溶液中是以两性离 子 (dipolar ion) 的形式存在的,是一种内盐 (inner salt)
（二）化学性质
主要内容
❖第一节 氨基酸(Amino Acid) ❖第二节 多肽(Peptides) ❖第三节 蛋白质(Proteins)
第一节 氨基酸(Amino Acids)
❖ 一、结构、分类与命名 ❖ 二、性质 ❖ （一）物理性质 ❖ （二）化学性质
一、结构、分类与命名 (一) 氨基酸的结构
COOH H2N H
二、性质 （ Properties ）
❖ （一）物理性质 ❖ （二）化学性质
1、酸碱两性与等电点 2、脱羧反应(decarboxylation) 3、与HNO2反应 4、与茚三酮(ninhydrin)反应 5、成肽反应
（一）物理性质
1） 酸碱性 (acid-base properties)
氨基酸既是酸又是碱
酸性电离
RC NC 3 + HO - + OH +
H
N3 + H
RCCO HO 碱性电离
H
Amino acids are ampholytes (两性电解质)
酸碱性
R CH COONH3+
HCl NaOH
R CH COOH 铵盐
NH3+ClR CH COONa 羧酸盐
(二)分类
分
类
酸性氨基酸
中性氨基酸
碱性氨基酸
- COOH 2个 1个 1个
-NH2
氨基酸（数）
1个
2个
1个
15个
2个
3个
(二)结构和命名
1. Nonpolar, aliphalic R groups (6)
COO-
+H3N
H
H
Glycine (Gly) 甘氨酸
COO-
+H3N
H
CH3
Alanine (Ala) 丙氨酸
NH2
（2）氨基酸的电离平衡
R CH COOH OH- R CH COO- OH-
NH3+
H+
NH3+
H+
R CH COONH2
阳离子
两性离子
阴离子
L o w p H
H i g h p H
❖ 在三种离子共同存在于一个平衡体系中
❖ 以哪种离子为主取决于氨基酸的结构和溶液的酸 碱度。
N+ HH
COO -
L-羟脯氨酸
NH 2 H3N+CH2CHC2H CH 2CHC-OHO 2N+ CH 2CH 2CH2CH2CHCO 2-
OH
NH 2
CH 3
L-羟赖氨酸
L-甲赖氨酸
非蛋白质氨基酸
❖ 定义：不参与构成蛋白质但却以各种形式分布于 植物、细菌和动物体内的这些氨基酸。
❖ 形式存在：以游离或结合形式存在的氨基酸。
包括：-氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 D-氨基酸
例子
非蛋白质氨基酸 鸟氨酸 瓜氨酸 -氨基丁酸 -丙氨酸
D-丙氨酸 D-谷氨酸 D-赖氨酸 D-鸟氨酸
氨基酸
作用
精氨酸的代谢中间体
是谷氨酸的脱羧产物 脑内的重要神经递质
/
构成维生素泛酸的基
本成分
/
细菌的肽聚糖的成分
/
某些革兰氏阳性菌的
糖肽中的成分
COO-
+H3N
H
C H (C H 3)2
Valine (Val) 缬氨酸
COO-
+H3N
H
CH2 C H (C H 3)2
Leucine (Leu) 亮氨酸
COO-
+H3N
H
C H (C H 3) CH2CH3
Isoleucine (Ile) 异亮氨酸
*
COO-
骨
架
变 化
+H2N
Proline (Pro) 脯氨酸
2. Aromatic R groups (3)
COO-
+H3N
H
CH2
COO-
+H3N
H
CH2
COO-
+H3N
H
CH2
Phenylalanine (Phe) 苯丙氨酸
OH Tyrosine (Tyr)
酪氨酸
N H Tryptophan (Try) 色氨酸
UV 特征吸收：l = 280 nm
3. Polar, uncharged R groups (6)
必需氨基酸（ 8种）
❖ 三字符：Val,Leu,Ile, Thr, Met,Trp, Lys, Phe ❖ 中文名：缬、亮、异亮、苏、蛋、色、赖、苯丙
❖ 体内不能合成，必需由食物提供的氨基酸。
修饰氨基酸的结构
COO -
COO -
+NH3 C H+NH3 C H
CH2 S S CH2
L-胱氨酸
HO
Lysine (Lys) 赖氨酸
COO-
+H3N
guanidino
C
N
H
+ 2
NH2
Arginine (Arg) 精氨酸
COO-
+H3N
H
H2C
imidazole HN
NH
Histidine 组氨酸
Basic amino acids —— containing two amino groups
+H3N
COOH
CH2 CONH2
Asparagine (Asn) 门冬酰胺
COO-
+H 3N
H
CH2
CH2
CONH2 G lutam ine (G ln)
谷氨酰胺
4. Negatively charged R groups (2)
+H3N
COO H
CH 2 COO -
Aspartate (Asp) 门冬氨酸
COO -
+H3N
H
CH 2 CH 2 COO -
G lu tam ate(G lu )
谷氨酸
Acidic amino acids—containing two carboxylic groups
5. Positively charged R groups (3)
+H3N
COO-
H
CH2 CH2 CH2 CH2 NH3+
+H 3N
COOH
C H 2O H
Serine (Ser) 丝氨酸
COO-
+H 3N
H
CHOH
CH3 Threonine (Thr)
苏氨酸
COO-
+H3N
H
C H 2S H
Cysteine (Cys) 半胱氨酸
COO-
+H3N
H
CH2 C H 2S C H 3
M ethionine (M et) 甲硫氨酸（蛋氨酸）
R
L--amino acid
COOH H NH2
R
D--amino acid
• 20 standard amino acids in proteins
2、结构表示
CH O
HO
H
CH 2 OH
COO H
H2N
H
R
L-甘油醛 ❖ L-氨基酸
(对照标准)
S-
COO H
H2N
H
CH 2SH
L-半胱氨酸
R-半胱氨酸
COO-
2） 易于水，不溶于非极性溶剂。 +H3N C H
3） 固体熔点高（200-300℃）
R
4） 旋光性 (optical activity)
氨基酸的结构
存在形式：
氨基酸在结晶状态或在接近中性的溶液中是以两性离 子 (dipolar ion) 的形式存在的,是一种内盐 (inner salt)
（二）化学性质
主要内容
❖第一节 氨基酸(Amino Acid) ❖第二节 多肽(Peptides) ❖第三节 蛋白质(Proteins)
第一节 氨基酸(Amino Acids)
❖ 一、结构、分类与命名 ❖ 二、性质 ❖ （一）物理性质 ❖ （二）化学性质
一、结构、分类与命名 (一) 氨基酸的结构
COOH H2N H
二、性质 （ Properties ）
❖ （一）物理性质 ❖ （二）化学性质
1、酸碱两性与等电点 2、脱羧反应(decarboxylation) 3、与HNO2反应 4、与茚三酮(ninhydrin)反应 5、成肽反应
（一）物理性质
1） 酸碱性 (acid-base properties)
氨基酸既是酸又是碱