杨荣武生物化学原理南京大学蛋白质降解及氨基酸代谢55页PPT
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生物化学-杨荣武教授精品PPT课件
蛋白质结构的多样性
蛋白质的结构层次
1. 一级结构 (1º) : 独特的氨基酸序列，由基因决定。
2. 二级结构 (2º) :多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）
在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非 侧链基团之间的氢键决定的。
3. 三级结构 (3º) :是指多肽链在二级结构的基础上，进一
步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次 级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
余下的氨基酸则属于非必需氨基酸，动物体自身可以进 行有效的合成，它们包括：Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、 Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。
一组（组氨酸）笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精 （精氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨 酸）住（组氨酸）亮（亮氨酸）凉（异亮氨酸） 鞋（缬氨酸）
4. 四级结构 (4º)具有两条和两以上多肽链的寡聚蛋白
质或多聚蛋白质才会有四级结构。其内容包括亚基的 种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
蛋白质的一级结构
是蛋白质的共价（肽键）结构 对于每一种蛋白质而言，都是独特的。 由编码它的基因的核苷酸序列决定。 是遗传信息的一种形式。 书写总是从N端到C端。
等电点（pI）
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净 电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸 的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两 极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解 离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数 目相等。
氨基酸的主要反应性质
氨基酸的缩合反应与肽的形成
氨基酸的手性：D型与L型氨基酸
22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含 有一个不对称碳原子，因此除甘氨酸以外的21种蛋 白质氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参 照物，具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两 种对映异构体。实验证明，蛋白质分子中的不对称 氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗 菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能参入 到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢PPT课件
-谷氨酰胺循环：在细胞膜上的-谷氨酰胺转移酶作用 下，通过与谷胱甘肽作用而转运入细胞。每转运1分子 氨基酸消耗3分子ATP。
30.07.2020
10
30.07.2020
11
蛋白质的腐败作用（putrefaction）
肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及 其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧 化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。
30.07.2020
6
30.07.2020
7
•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
COO—
•外肽酶—羧肽酶
最终产物：氨基酸、寡肽
30.07.2020
8
30.07.2020
9
三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）
主动转运（耗能） →肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微 血管→血液→肝脏及其他器官；
30.07.2020
12
第二节 细胞内蛋白质的降解
• 外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量老蛋白质，需要
能量，高效率、指向性强。
人及动物体内蛋白质处于不断 降解和合成的动态平衡
蛋白半寿期（t1/2） 人血浆蛋白质：10天
成人：每天有1%～2%总蛋白 被降解、更新
30.07.2020
4
食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
必需氨基酸相互补充
30.07.2020
5
二、蛋白质的消化 蛋白质具有种属特异
性，消化可以消除。
蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶 激活 蛋白酶：水解肽键，专一性不同 各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收
30.07.2020
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蛋白质的腐败作用（putrefaction）
肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及 其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧 化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。
30.07.2020
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•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
COO—
•外肽酶—羧肽酶
最终产物：氨基酸、寡肽
30.07.2020
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9
三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）
主动转运（耗能） →肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微 血管→血液→肝脏及其他器官；
30.07.2020
12
第二节 细胞内蛋白质的降解
• 外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量老蛋白质，需要
能量，高效率、指向性强。
人及动物体内蛋白质处于不断 降解和合成的动态平衡
蛋白半寿期（t1/2） 人血浆蛋白质：10天
成人：每天有1%～2%总蛋白 被降解、更新
30.07.2020
4
食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
必需氨基酸相互补充
30.07.2020
5
二、蛋白质的消化 蛋白质具有种属特异
性，消化可以消除。
蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶 激活 蛋白酶：水解肽键，专一性不同 各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学第十一章 氨基酸代谢
氨基酸、二肽和三肽的吸收：氨基酸被小肠细胞吸收 的机制与单糖的吸收机制极为相似，二肽和三肽的吸 收不需要Na+。
核酸的消化和吸收：食物中的核酸在消化道被腺分泌 的核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶水解成核苷酸。核苷 酸带有负电荷，因此很难被吸收，需要被水解成核苷 和磷酸，核苷还可再进一步水解成核糖（脱氧核糖） 和碱基。吸收的过程为主动转运。
参与尿素循环各种酶浓度的变化 底物浓度的积累诱导酶的表达；产物的积累抑 制酶的表达。
N-乙酰谷氨酸的合成及其对CPS1的调控
氨基酸的生物合成
植物和微生物在有合适的N源时能够从头合成所有 的20 种标准氨基酸。而哺乳动物只能制造其中的 10种，这10种氨基酸被称为非必需氨基酸，其余10 种氨基酸必需从食物中获取，被称为必需氨基酸。
并不是所有的氨基酸都可以发生转氨基反应，Thr, Pro, lys是例外。
赖氨酸侧链
磷酸吡哆醛
转氨酶辅基与酶蛋白之间的连接
转氨基反应
谷草转氨酶催化的架的命运
生糖氨基酸：其他 生酮氨基酸: Leu & Lys 生酮兼生糖氨基酸:
Trp, Thr, Tyr, Ile, Phe (tttip)
氨基酸碳骨架的代谢
铵离子的命运
直接排出体外 植物将其转变成Asn (Asn合成酶) 动物将其转变成Gln (Gln合成酶) 尿素或尿酸
N的命运
NH4+
尿酸
尿素 + 尿酸
植物的氨解毒
动物的氨解毒
谷氨酰胺合成酶（GS）
产生生物活性酰胺N
大肠杆菌的GS为例，该酶是一种十二聚体 蛋白 动物的GS参与铵毒的解除，特别在脑细胞 GS受到严格的调控 Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基 糖的合成
核酸的消化和吸收：食物中的核酸在消化道被腺分泌 的核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶水解成核苷酸。核苷 酸带有负电荷，因此很难被吸收，需要被水解成核苷 和磷酸，核苷还可再进一步水解成核糖（脱氧核糖） 和碱基。吸收的过程为主动转运。
参与尿素循环各种酶浓度的变化 底物浓度的积累诱导酶的表达；产物的积累抑 制酶的表达。
N-乙酰谷氨酸的合成及其对CPS1的调控
氨基酸的生物合成
植物和微生物在有合适的N源时能够从头合成所有 的20 种标准氨基酸。而哺乳动物只能制造其中的 10种，这10种氨基酸被称为非必需氨基酸，其余10 种氨基酸必需从食物中获取，被称为必需氨基酸。
并不是所有的氨基酸都可以发生转氨基反应，Thr, Pro, lys是例外。
赖氨酸侧链
磷酸吡哆醛
转氨酶辅基与酶蛋白之间的连接
转氨基反应
谷草转氨酶催化的架的命运
生糖氨基酸：其他 生酮氨基酸: Leu & Lys 生酮兼生糖氨基酸:
Trp, Thr, Tyr, Ile, Phe (tttip)
氨基酸碳骨架的代谢
铵离子的命运
直接排出体外 植物将其转变成Asn (Asn合成酶) 动物将其转变成Gln (Gln合成酶) 尿素或尿酸
N的命运
NH4+
尿酸
尿素 + 尿酸
植物的氨解毒
动物的氨解毒
谷氨酰胺合成酶（GS）
产生生物活性酰胺N
大肠杆菌的GS为例，该酶是一种十二聚体 蛋白 动物的GS参与铵毒的解除，特别在脑细胞 GS受到严格的调控 Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基 糖的合成
杨荣武生物化学原理南京大学糖酵解PPT课件
2-脱氧葡萄糖-6-磷酸也能够与此酶的活性中心结合， 但由于不能形成烯二醇中间物，所以无法完成反应， 反而因为它占据活性中心而抑制酶的活性。
现已发现磷酸己糖异构酶是一种兼职蛋白，除了参与 糖酵解以外，它还是一种神经生长因子。
22
第三步反应: 磷酸果糖的激活
FDP
糖酵解途径的限速步骤!！
23
糖酵解第二次引发反应 ΔG 是一个大的负值，不可逆反应 受到高度的调控
7
• 糖的吸收和转运
细胞膜
转运蛋白 （Transport protein）
+
Na G
+
Na
－葡萄糖转运系统
8
糖的主要分解代谢途径
葡萄糖
6-磷酸葡萄糖 （有氧或无氧）
（无氧） 丙酮酸
糖酵解
（有氧）
乳酸 乙醇
乙酰 CoA
磷酸戊糖 途径
三羧酸 循环
9
糖酵解——EMP途径
10
一、糖酵解的全部反应
糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP 生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄 糖降解的途径。该途径也称作EmbdenMeyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。
28
第六步反应:甘油醛-3-磷酸的氧化和磷酸化
醛 1,3-BPG
29
☻ 整个糖酵解途径唯一的一步氧化还原反应 ☻ 产生1,3-BPG和NADH ☻ 为巯基酶，使用共价催化，碘代乙酸和有机汞（破坏巯基）能够
抑制此酶活性。 ☻ 砷酸在化学结构和化学性质与无机磷酸极为相似，因此可以代替
无机磷酸参加反应，形成甘油酸-1-砷酸-3-磷酸，但这样的产物 很不稳定，很快就自发地水解成为甘油酸-3-磷酸并产生热，无法 进入下一步底物水平磷酸化反应。由于甘油酸-1-砷酸-3-磷酸的 自发水解，将导致ATP合成受阻，影响细胞的正常代谢，这就是砷 酸有毒性的原因。
现已发现磷酸己糖异构酶是一种兼职蛋白，除了参与 糖酵解以外，它还是一种神经生长因子。
22
第三步反应: 磷酸果糖的激活
FDP
糖酵解途径的限速步骤!！
23
糖酵解第二次引发反应 ΔG 是一个大的负值，不可逆反应 受到高度的调控
7
• 糖的吸收和转运
细胞膜
转运蛋白 （Transport protein）
+
Na G
+
Na
－葡萄糖转运系统
8
糖的主要分解代谢途径
葡萄糖
6-磷酸葡萄糖 （有氧或无氧）
（无氧） 丙酮酸
糖酵解
（有氧）
乳酸 乙醇
乙酰 CoA
磷酸戊糖 途径
三羧酸 循环
9
糖酵解——EMP途径
10
一、糖酵解的全部反应
糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP 生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄 糖降解的途径。该途径也称作EmbdenMeyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。
28
第六步反应:甘油醛-3-磷酸的氧化和磷酸化
醛 1,3-BPG
29
☻ 整个糖酵解途径唯一的一步氧化还原反应 ☻ 产生1,3-BPG和NADH ☻ 为巯基酶，使用共价催化，碘代乙酸和有机汞（破坏巯基）能够
抑制此酶活性。 ☻ 砷酸在化学结构和化学性质与无机磷酸极为相似，因此可以代替
无机磷酸参加反应，形成甘油酸-1-砷酸-3-磷酸，但这样的产物 很不稳定，很快就自发地水解成为甘油酸-3-磷酸并产生热，无法 进入下一步底物水平磷酸化反应。由于甘油酸-1-砷酸-3-磷酸的 自发水解，将导致ATP合成受阻，影响细胞的正常代谢，这就是砷 酸有毒性的原因。
第7章蛋白质降解与氨基酸代谢ppt课件
NO3－+ 2H+ + 2e- 硝酸还原酶 NO2－ + H2O 硝酸还原酶根据反应中电子供体不同又分为： ①铁氧还蛋白-硝酸还原酶； ②NAD（P）H—硝酸还原酶。
硝酸还原酶是诱导酶，环境中须有NO3-，需光照条件。 NO2－+ 7H+ + 6e- 亚硝酸还原酶 NH3 + 2H2O
电子供体为铁氧还蛋白。
氨的同化指将氨转化为有机态氮的过程，有两条途径：
1、谷氨酸合成途径 （1）谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP ADP
谷氨酸合酶
谷氨酰胺 + α-酮戊二酸
2谷氨酸
NADPH+H+ NADP+
现有试验证明，谷氨酸的合成，主要通过谷氨 酰胺合成酶和谷氨酸合酶这条双酶途径催化的。
6e-
固N条件
N2 + 3H2
2NH3
（1）电子供体：氧化底物（MH2）、丙酮酸、H2； （2）ATP供能；
（3）厌氧环境。
固N酶组成
铁蛋白：二聚体，含Fe和S 钼铁蛋白：四聚体，含Mo、Fe和S
一、NH3的来源
（二）硝酸还原
硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下，NO2－ 还原为NH3
氨基酸合成过程示意图
生物固氮
吸收 NH3
硝酸还原
氨基酸分解
氨同化
谷氨酸 供氨基
转氨作用
糖代谢
酮酸 供碳架
氨基酸
（少数）
转化
氨基酸
氨基酸
氨基酸
一碳基团代谢
概念：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生 具有一个碳原子的基团，称为“一碳基团”或“一 碳单位”。
硝酸还原酶是诱导酶，环境中须有NO3-，需光照条件。 NO2－+ 7H+ + 6e- 亚硝酸还原酶 NH3 + 2H2O
电子供体为铁氧还蛋白。
氨的同化指将氨转化为有机态氮的过程，有两条途径：
1、谷氨酸合成途径 （1）谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP ADP
谷氨酸合酶
谷氨酰胺 + α-酮戊二酸
2谷氨酸
NADPH+H+ NADP+
现有试验证明，谷氨酸的合成，主要通过谷氨 酰胺合成酶和谷氨酸合酶这条双酶途径催化的。
6e-
固N条件
N2 + 3H2
2NH3
（1）电子供体：氧化底物（MH2）、丙酮酸、H2； （2）ATP供能；
（3）厌氧环境。
固N酶组成
铁蛋白：二聚体，含Fe和S 钼铁蛋白：四聚体，含Mo、Fe和S
一、NH3的来源
（二）硝酸还原
硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下，NO2－ 还原为NH3
氨基酸合成过程示意图
生物固氮
吸收 NH3
硝酸还原
氨基酸分解
氨同化
谷氨酸 供氨基
转氨作用
糖代谢
酮酸 供碳架
氨基酸
（少数）
转化
氨基酸
氨基酸
氨基酸
一碳基团代谢
概念：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生 具有一个碳原子的基团，称为“一碳基团”或“一 碳单位”。
生物化学蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢PPT课件(模板)
瓜氨酸
AMP+PPi ATP
瓜氨酸
基质
天冬氨酸
-酮戊二酸
草酰乙酸
谷氨酸
氨基酸
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
鸟氨酸
2
-酮戊
二酸
氨基酸 O
鸟氨酸
NH2尿-C素-NH2 5
尿素循环
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
天冬氨酸
5. 脱酰胺基作用
三、氨基酸的脱羧基作用
1、概念
氨基酸在脱羧酶的 作用下脱掉羧基生成相 应的一级胺类化合物 的作用。脱羧酶的辅 酶为磷酸吡哆醛。
2、类型: 直接脱羧 羟化脱羧
胺 羟胺
直接脱羧基作用
羟化脱羧基作用
酪氨酸酶是一种含铜酶。 多巴进一步氧化后形成聚合物黑素。在植物体内，由 多巴和多巴胺可形成生物碱。
2
+
2 氨基酸脱氨后和α-酮酸各有哪些主要的去路？
α-酮酸
L-谷氨酸
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
4、非氧化脱氨基作用
（1）还原脱氨基作用
（2）脱水脱氨基作用(脱水酶以磷酸吡哆醛为辅酶) （3）由解氨酶催化的脱氨基作用（光照可激活酶）
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的分解与转化 第三节 氮素循环 第四节 生物固氮的生物化学 第五节 硝酸还原作用 第六节 氨的同化 第七节 氨基酸的生物合成
杨荣武生物化学原理-南京大学-蛋白质降解及氨基酸代谢
尿素循环
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
尿素循环总结
总方程式
NH2 2NH3+CO2+3ATP+H2O C O +2ADP+AMP+4Pi NH2
尿素循环的调节
别构调节
N-乙酰谷氨酸对CPS-1的别构激活，控制了尿素产生的总速率 。
微生物通过体内固氮酶的作用将游离态氮转变
为氨的过程称为生物固氮。
N2
+
3H2
固氮酶
2NH3
12ADP+12Pi
12ATP+12H2O
生物固N的化学本质
6e-
N2
+
3H2
固氮酶
2NH3
12ADP+12Pi
12ATP+12H2O
生物固氮的作用机理
还原剂
e-
NADPH
e-
铁蛋白
e-
钼铁蛋白
e-
N2
（厌氧环境）
硝酸还原作用
硝酸还原作用的化学本质
NO-3 2e-
硝酸还原酶
NO-2
6e-
亚硝酸还原酶
NH+4
含氮有机物分解产生氨
三 碳循环与氮循环
GS受到严格的调控
Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基糖的合成。
大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的活性调节
大肠杆菌GS的调节
9种物质的反馈抑制。 反馈抑制剂：Gln代谢的终产物或氨基酸代谢一般状态的指 示剂。 任何一种抑制剂与酶的结合至少能够部分抑制酶的活性，
结合的抑制剂越多，抑制效果就越强。