临床执业医师考点---生物化学
执业医师高频考点速记
执业医师各个科目的高频考点速记 [上篇]第一章生物化学高频考点速记1、催化转录合成 DNA 的酶是： DNA 指导的 RNA 聚合酶。
2 、DNA 变性的本质是互补碱基之间氢键的断裂。
3 、调节氧化磷酸化的重要激素是甲状腺素。
4、血红素合成的叙述正确的是 ALA 合酶是血红素合成的限速酶。
5、酶化学修饰调节最多见是磷酸化 /去磷酸化。
6 、有关蛋白质α螺旋结构，错误的是稳定α螺旋结构的是离子键。
7 、白蛋白基因在肝脏表达而在肌肉不表达，这种基因表达的特点属于是组织特异性。
8 、络氨酸蛋白激酶活性受体的配体是某些生长基因。
9、必需脂肪酸与非必需脂肪酸 ---前者不能在人体合成，而后者可以。
10、人体内属于可逆反应的是琥珀酰 COA—琥珀酸。
11、可以直接转变为谷氨酸的是α -酮戊二酸。
12 、属于酮体的是乙酰乙酸。
13 、催化产生丙酮酸的是乳酸脱氢酶。
14 、参与氧化脱氨基的是天冬氨酸转氨酶。
15 、PKC 能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸 /苏氨酸。
16、可以转化为γ -氨基丁酸(GABA)是谷氨酸。
17 、能转化生成儿茶酚胺的是酪氨酸。
18 、属酸性氨基酸的是谷氨酸与天冬氨酸。
19 、合成后经化学修饰的氨基酸是羟脯氨酸。
20 、嘌呤从头合成的氨基酸是天冬氨酸。
21、镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β -链 N 端第六个氨基酸残基谷氨酸被何氨基酸代替，是缬氨酸。
22 、DNA 变性时其结构变化表现为对应碱基间氢键断裂。
23、胆固酸不能转变成胆色素，可以转化为⑴维生素 D3 ，⑵醛固酮⑶胆汁酸⑷睾酮。
24、不属于含有 B 族维生素的辅酶的是细胞色素 C，注意属于的有⑴FH4⑵辅酶 A⑶磷酸吡哆醛⑷TPP.25、不参与三羧酸循环的化合物是丙二酸26、胆固醇不能转化为胆红素，注意可以的有⑴胆汁酸⑵雌二醇⑶睾丸酮⑷维生素 D327 、DNA 分子上能被 RNA 聚合酶特异结合的部位称为启动子28 、嘌呤碱在体内分解的终产物是尿酸。
临床执业医师考试生物化学知识点
临床执业医师考试生物化学知识点遗传信息的传递【考纲要求】1.遗传信息传递概述：①中心法则。
2. DNA的'生物合成：①DNA的生物合成的概念;②DNA的复制;③反转录;④DNA的修复类型。
3.RNA的生物合成：①RNA的生物合成的概念;②转录体系的组成及转录过程;③转录后加工过程。
4.蛋白质的生物合成：①蛋白质生物合成的概念;②蛋白质生物合成体系;③蛋白质合成与医学的关系。
【考点纵览】1. DNA的复制是半保留复制。
2.新链生成方向是从5′→3′。
3.反转录合成的DNA链称为互补DNA(cDNA)。
4.DNA损伤修复有多种方式，如切除修复、重组修复和SOS修复。
5.转录是一种不对称性转录。
6.模板链并非永远在一条单链上。
7. RNA的合成方向也是从5′→3′。
8. mRNA加工过程包括：①剪内含子连外显子;②5′末端加“帽”;③3′末端加“尾”;④碱基修饰。
9.tRNA加工过程包括：①剪切;②3′末端加 CCA-OH;③碱基修饰。
10.起始密码子：AUG;终止密码子：UAA、UAG、UGA。
11.tRNA分子结构中有反密码子，与mRAN上的密码子互补。
基因表达调控1.基因表达调控概述：①基因表达的概念及基因调控的意义;②基因表达的时空性;③基因的组成性表达、诱导与阻遏;④基因表达的多级调控;⑤基因表达调控基本要素。
2.基因表达调控基本原理：①原核基因表达调控(乳糖操纵子);②真核基因表达调控(顺式作用原件、反式作用因子)。
【考点纵览】1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。
2.基因表达调控是在多级水平上进行的，其中转录起始(转录激活)是基本控制点。
3.启动子由转录起始点、RNA聚合酶结合位点及控制转录的调节元件组成。
4.真核基因结构特点：①真核基因组结构庞大;②单顺反子;③重复序列;④基因不连续性。
5.真核基因转录特点：①活性染色质结构变化;②正性调节占主导;③转录与翻译分隔进行。
信息物质、受体与信号传导【考纲要求】1.细胞信息物质：①概念;②分类。
临床执业医师《生物化学》必考知识点
临床执业医师《生物化学》必考知识点临床执业医师2017《生物化学》必考知识点导语：运用化学的理论和方法研究生命物质的边缘学科。
其任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。
我们一起来看看相关的考试内容吧。
1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly。
(谱写一两丙肝)极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln。
(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋).) 酸性：谷Glu，天冬Asp。
(酸谷天)碱性：赖Lys，精Arg，组His。
(碱赖精组)芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp。
(芳香老本色)必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys。
(写一两本淡色书来)支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu。
(只借一两)一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly。
(施舍竹竿)含硫：半胱Cys，胱，蛋Met。
(刘邦光蛋)生酮：亮Leu，赖Lys。
(同亮来)生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr。
(一本落色书)含2个氨基：赖Lys。
(来二安)含2个羧基：天冬Asp，谷Glu。
(酸二羧)天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys。
不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr。
亚氨基酸：脯Pro。
除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽：10个以内。
多肽：10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。
肽链。
肽键。
二级结构：局部空间结构。
α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。
氢键。
三级结构：整体空间结构。
结构域，分子伴侣。
疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。
四级结构：亚基间空间排布。
亚基。
氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。
α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
临床执业医师考试《生物化学》全套试题(含答案)
临床执业医师考试生物化学全套试题练习单项选择：1、正常成人血液中的Hb主要是A、HbFB、HbSC、HbA 1D、HbA 2E、HbE2、下列哪种情况尿中胆素原族排泄量减少A、肝功能轻度损伤B、肠道阻塞C、溶血D、碱中毒E、胆道阻塞3、肌红蛋白分子中主要的二维结构A、氢键、盐键、疏水键和二硫键B、S形C、加热D、双曲线E、αˉ螺旋4、下列有关类固醇激素合成的组织中除了某组织外，其他都是正确的A、肺B、肾上腺皮质C、睾丸D、卵巢E、肾5、生物转化过程最重要的方式是A、使毒物的毒性降低B、使药物失效C、使生物活性物质灭活D、使某些药物药效更强或毒性增加E、使非营养物质极性增强，利于排泄6、下列有关DNA变性的叙述哪一项是正确的A、磷酸二酯键断裂B、OD 280 增高C、T m 值大，表示T=A含量多，而G=C含量少D、DNA分子的双链间氢键断裂而解链E、OD 260 减小7、体内dTMP合成的直接前体是A、dUMPB、TMPC、UDPD、UMPE、dCMP8、下列哪种血浆蛋白异常与肝豆状核变性有关？A、运铁蛋白B、铜蓝蛋白C、结合珠蛋白D、清蛋白E、γˉ球蛋白9、有关别构调节（或别构酶）的叙述哪一项是不正确的A、催化部位与别构部位位于同一亚基B、都含有一个以上的亚基C、动力学曲线呈S型曲线D、别构调节可有效地和及时地适应环境的变化E、该调节可调整个代谢通路10、胞液NADH经苹果酸穿梭机制可得A、1分子ATPB、2分子ATPC、3分子ATPD、4分子ATPE、5分子ATP11、具蛋白激酶活性A、cAMPB、PDGFC、肾上腺素D、IP 3E、cGMP12、核黄疸的主要病因是A、结合胆红素侵犯脑神经核而黄染B、未结合胆红素侵犯脑神经核而黄染C、未结合胆红素侵犯肝细胞而黄染D、未结合胆红素与外周神经细胞核结合E、结合胆红素侵犯肝细胞而黄染13、关于RNA引物错误的是A、以游离NTP为原料聚合而成B、以DNA为模板合成C、在复制结束前被切除D、由DNA聚合酶催化生成E、为DNA复制提供3′ˉOH14、糖酵解中催化不可逆反应的酶有A、葡萄糖ˉ6ˉ磷酸酶B、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶C、异柠檬酸脱氢酶D、苹果酸脱氢酶E、已糖激酶15、关于操纵基因的叙述，下列哪项是正确的？A、与阻遏蛋白结合的部位B、与RNA聚合酶结合的部位C、属于结构基因的一部分D、具有转录活性E、是结构基因的转录16、磺胺药抑菌机制不正确是A、增加二氢叶酸合成酶活性B、抑制细菌核酸合成C、磺胺药与对氨基苯甲酸具有类似结构D、磺胺药属酶的竞争性抑制剂E、药物可致四氢叶酸合成障碍17、进行DNA复制实验时，保留全部DNA复制体系成分，但以DNA聚合酶Ⅱ代替DNA连接酶，试分析可能会出现什么后果A、DNA高度缠绕，无法作为模板B、DNA被分解成无数片段C、无RNA引物，复制无法进行D、随从链的复制无法完成E、冈崎片段生成过量18、正常血糖水平时，葡萄糖虽然易透过肝细胞膜，但是葡萄糖主要在肝外各组织中被利用，其原因是A、各组织中均含有已糖激酶B、因血糖为正常水平C、肝中葡萄糖激酶K m 比已糖激酶高D、已糖激酶受产物的反馈抑制E、肝中存在抑制葡萄糖转变或利用的因子19、催化三羧酸循环第一步反应的酶A、异柠檬酸脱氢酶、αˉ酮戊二酸脱氢酶B、柠檬酸合成酶、琥珀酸脱氢酶C、柠檬酸合成酶D、琥珀酸合成酶E、苹果酸脱氢酶20、皮质类固醇激素和睾丸酮在肝脏灭活的产物有A、胆汁酸盐和磷脂酰胆碱B、17ˉ羟胆固醇和17ˉ酮胆固醇C、胆汁酸和维生素DD、乙酰CoA和NADPHE、胆汁酸21、在血浆内含有的下列物质中，肝脏不能合成的是A、清蛋白B、免疫球蛋白C、凝血酶原D、高密度脂蛋白22、调节子是指A、操纵子B、一种特殊蛋白质C、成群的操纵子组成的调控网络D、mRNA的特殊序列E、调节基因23、组成核酸的基本结构单位是A、碱基和核糖B、核糖和磷酸C、核苷酸D、脱氧核苷和碱基E、核苷和碱基24、有关柠檬酸ˉ丙酮酸循环的叙述，哪一项是不正确的A、提供NADHB、提供NADPHC、使乙酰CoA进入胞液D、参与TAC的部分反应E、消耗ATP25、Bohr效应的生理意义是A、提高血液运输O 2 能力B、维持血容量C、在周围组织促进Hb与CO 2 、O 2 结合D、在肺组织促进Hb与CO 2 结合E、Hb和Mb均具有Bohr效应26、有关酶原激活的概念，正确的是A、初分泌的酶原即有酶活性B、酶原转变为酶是可逆反应过程C、无活性酶原转变为有活性酶D、酶原激活无重要生理意义E、酶原激活是酶原蛋白质变性27、某蛋白分子具有以下特点：①为三聚体（α、β、γ）；②有激活型和抑制型两种；③αˉGTP为其活化形式；④具有潜在的GTP酶活性。
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽：氨基酸的结构与分类，肽键与肽链。
②蛋白质的结构：一级结构概念，二级结构（α-螺旋），三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质：蛋白质变性。
复习要点
1．氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种，可分为①②③④⑤5类（见下表）。
2．肽键与肽链
（1）肽键肽或蛋白质多肽链中
（2）肽
（3）寡肽由10
（4）多肽由10
（5）肽单元参与肽键组成的6个原子（Cα1、C、O、N、H和C α2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
其中，肽键的键长为0.132nm，介于C—N的单键长（0.149nm）和双键长（0.127nm）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。
而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键，可以自由旋转。
正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
临床执业医师生物化学知识点：维生素
临床执业医师生物化学知识点：维生素水溶性维生素的作用维生素生理功能活性形式缺乏症（重点记忆）Vi tB1α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶；转酮醇酶的辅酶；影响神经传导焦磷酸硫胺素（TPP）脚气病、末梢神经炎、胃肠道症状Vi tB2黄素蛋白或黄酶的辅酶黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）口角炎、舌炎、阴囊皮炎、眼睑炎、角膜血管增生Vi tB6氨基酸脱羧酶及转氨酶的辅酶，在氨基酸代谢中起传递氨基作用磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺低血色素小细胞性贫血、血清铁增高Vi tB12甲基转移酶的辅酶，参与甲基化促进DNA合成；促进红细胞成熟甲钴胺素巨幼细胞性贫血Vi tPP脱氢酶的辅酶，参与生物氧化体系尼克酰胺二核苷酸（NAD＋）、尼克酰胺二核苷酸磷酸（NADP＋）糙皮病Vi tC参与体内羟化反应；参与氧化还原反应；促进铁吸收；参与胆固醇转化；促进叶酸还原为四氢叶酸抗坏血酸坏血病泛酸构成辅酶A的成分，参与酰基的转移；构成ACP的成分参与脂肪酸的合成。
CoA和ACP（酰基载体蛋白）叶酸以FH4的形式参与一碳单位的转移；与蛋白质、核酸合成，红细胞、白细胞成熟有关四氢叶酸巨幼细胞性贫血脂溶性维生素的作用生理功能活性形式缺乏症V itA构成视紫红质；参与糖蛋白的合成；保持上皮组织结构的完整；促进生长发育视黄醇、视黄醛、视黄酸夜盲症、干眼病、生长停顿、发育不良V itD促进钙、磷吸收，促进骨盐代谢与骨的正常发育1，25-（OH）2-维生素D3儿童-佝偻病成人-骨软化症V itE抗氧化作用；促进血红素合成；维持生殖机能生育酚目前尚未发现缺乏症VitK 促进血液凝固甲基1,4-萘醌凝血功能异常下列哪种成分大量使用不会蓄积中毒A.泛酸B.视黄醛C.1-25-(OH)2VD3D.维生素EE.维生素K『正确答案』A『答案解析』选项A为水溶性维生素大量使用不会蓄积中毒。
其余的都为脂溶性维生素。
生物化学口诀
1、“酶的竞争性抑制作用”按事物发生的条件、发与抑制剂之间 （2）为什么能发生“竞争”——二者结构相似 （3）“竞争的焦点”——酶的活性中心
（4）“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑
RNA和DNA的对比如下：
两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。
RNA中为核糖， DNA中含有胸。
维生素B6
B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。
他们的磷酸物，脱羧又转氨。
三羧酸循环
乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮
琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。
10.不参与转氨基的氨基酸：羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不（抢）甘肃来的？（呵呵，很矛盾呀）
此外，蛋白质中不存在的是瓜氨酸，羟脯氨酸和羟赖氨酸是无密码子的，是由脯氨酸和赖氨酸羟化后的产物。亚氨基酸就是脯氨酸和羟脯氨酸。牛磺酸由光氨酸转变来，氨基丁酸（GABA）由谷氨酸转来的。而甘氨酸不是L构型它参与的反应很多，如一碳单位合成、谷胱甘肽的合成、嘌呤合成、胆红素合成、参与肌酸合成、参与生物转化（结合反应）等。脱羧生成尸胺和腐胺的对应是赖氨酸和鸟氨酸。
一碳单位的来源
肝胆阻塞死——很好理解，（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。
酶的竞争性抑制作用
按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：
1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；
2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；
3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；
原。主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，还使上皮不健全，得上干眼易感染。促进发育抗氧化，氧压低时更明显。
9、DNA 双螺旋结构：
DNA，双螺旋，正反向，互补链。A 对T，GC连，配对时，靠氢键，，十碱基，转一圈，螺距34 点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。（AT2，GC3
2020年临床执业医师《生物化学》试题及答案(卷四)
2020年临床执业医师《生物化学》试题及答案（卷四）一、A11、下述关于DNA特性错误的是A、双链解离为单链的过程为DNA变性B、DNA变性时维系碱基配对的氢键断裂C、DNA变性时具有增色效应D、Tm值是核酸分子内双链解开30%的温度E、DNA复性过程中具有DNA分子杂交特性2、下述关于DNA变性的特点哪项是正确的A、主要破坏维系双链碱基配对的氢键B、破坏一级结构中核苷酸的序列C、变性的DNA不能复性D、互补碱基对之间的二硫键断裂E、导致变性因素中强酸最常见3、下列有关DNA变性的叙述哪一项是正确的A、磷酸二酯键断裂B、OD280不变C、Tm值大，表示T=A含量多，而G=C含量少D、DNA分子的双链间氢键断裂而解链E、OD260减小4、DNA是A、脱氧核糖核苷B、脱氧核糖核酸C、核糖核酸D、脱氧核糖核苷酸E、核糖核苷酸5、下列有关DNA二级结构的叙述哪一项是不正确的A、双螺旋中的两条DNA链的方向相反B、双螺旋以左手方式盘绕为主C、碱基A与T配对，C与G配对D、双螺旋的直径大约为2nmE、双螺旋每周含有10对碱基6、在DNA双螺旋中，两链间碱基配对形成氢键，其配对关系是A、T=A C=GB、G=A C=TC、U=A C=GD、U=T T=AE、C=U G=A7、已知双链DNA中一条链的A=25%，C=35%，其互补链的碱基组成应是A、T和G60%B、A和G60%C、G和G35%D、T和G35%E、T和G65%8、真核细胞染色质的基本组成单位是核小体。
在核小体中A、rRNA与组蛋白八聚体相结合B、rRNA与蛋白因子结合成核糖体C、组蛋白H1、H2、H3、和H4各两分子形成八聚体D、组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子形成八聚体E、非组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子形成八聚体9、下列哪项为DNA变性后的结构的改变A、磷酸二酯键断裂B、N-C糖苷键断裂C、戊糖内C-C键断裂D、碱基内C-C键断裂E、对应碱基间氢键断裂10、下列哪项为核酸对紫外线的最大吸收峰A、220nmB、240nmC、260nmD、280nmE、300nm11、下列哪项不符合DNA双螺旋结构的特点A、DNA双螺旋是核酸二级结构的重要形式B、DNA双螺旋由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成。
临床执业医师考试生物化学知识点
临床执业医师考试生物化学知识点临床执业医师考试生物化学知识点学习中的苦确实难以尽言，然而，学习亦有乐。
今天店铺为大家整理了临床执业医师考试生物化学知识点，希望对大家有所帮助。
第四节糖代谢一、糖酵解1、三个阶段：葡萄糖——3磷酸甘油醛，消耗ATP;3磷酸甘油醛——丙酮酸，生成ATP;丙酮酸——乳酸(脱氢过程由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化;葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶催化，不可逆;6-磷酸果糖转变成1，6双磷酸果糖，由6-磷酸果糖激酶催化，不可逆;1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸，生成1分子ATP;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，由丙酮酸激酶催化，有ATP生成，不可逆;2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
)2、糖酵解的3个关键酶(限速酶)：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
二、糖有氧氧化1、三羧酸循环(1)生理意义：产生能量，而不是产生物质，整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。
(2)关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶(两柠檬一个酮)(3)6个关键物质：“一琥柠住草苹”(乙酰CoA、琥珀酸、柠檬酸、α—酮戊二酸、草酰乙酸、苹果酸)(4)发生部位：线粒体，为不可逆反应。
2、底物水平磷酸化：“两酸变一酸”，最终产物为琥珀酸。
3、生成物质：(1)1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP;(2)1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP;(3)三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH;(4)除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，其余都是NAD。
三、糖原的合成与分解1、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖，再转变为6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。
2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
四、糖异生1、糖异生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油(“丙乳氨甘”)2、糖异生的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶。
3、糖异生的生理意义：利于乳酸的利用。
临床执业医师生物化学笔记—第一篇第一章氨基酸和蛋白质
第⼀篇⽣物⼤分⼦的结构与功能第⼀章氨基酸和蛋⽩质⼀、组成蛋⽩质的20种氨基酸的分类1、⾮极性氨基酸包括：⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、极性氨基酸极性中性氨基酸：⾊氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳⾹族氨基酸的是：⾊氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第⼀个字，如碱性氨基酸包括：赖精组⼆、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点氨基酸分⼦中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是⼀种两性电解质。
在某⼀ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
2、氨基酸的紫外吸收性质芳⾹族氨基酸在280nm波长附近有的紫外吸收峰，由于⼤多数蛋⽩质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋⽩质含量成正⽐，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋⽩质溶液进⾏定量分析。
3、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮⽔合物反应可⽣成蓝紫⾊化合物，此化合物吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的⼤⼩与氨基酸释放出的氨量成正⽐，因此可作为氨基酸定量分析⽅法。
三、肽两分⼦氨基酸可借⼀分⼦所含的氨基与另⼀分⼦所带的羧基脱去1分⼦⽔缩合成最简单的⼆肽。
⼆肽中游离的氨基和羧基继续借脱⽔作⽤缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接⽽成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺⽪质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋⽩质。
多肽连中的⾃由氨基末端称为Ｎ端，⾃由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
⼈体内存在许多具有⽣物活性的肽，重要的有：⾕胱⽢肽（GSH）：是由⾕、半胱和⽢氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋⽩质或酶分⼦中巯基免被氧化，使蛋⽩质或酶处于活性状态。
执业医师资格考试生物化学总结
生化：第一单元蛋白质结构与功能1.氨基酸与多肽：半胱〔巯基〕、蛋〔甲硫〕氨酸是所有必需氨基酸中唯一含有硫元素的氨基酸。
含有苯环的氨基酸是苯丙氨酸和酪氨酸、色氨酸。
酸性氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。
谷胱甘肽〔GSH〕由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽〔谷-胱-甘〕，半胱氨酸巯基是其主要功能基团。
2.蛋白质的结构：蛋白质一级结构，氨基酸以肽键连接，氨基酸的排列顺序。
二级结构：局部主链的空间构象。
α螺旋结构特征：1.多肽链主链围绕中心轴旋转；2.氢键维持α螺旋结构的稳定；3.右手螺旋。
三级结构：亚基间相对的空间位置。
一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布为三级结构。
四级结构：由二条肽链以上多肽主链构成，每条肽链具有独立的三级结构，每条肽链称为一个亚基，各亚基间以非共价键维系，称四级结构。
蛋白质的变性：蛋白质的空间结构〔但不包括一级结构〕遭到破坏。
生物学活性丧失。
第二单元核酸的结构与功能1.核酸：脱氧核糖核酸〔DNA〕：遗传信息的贮存和携带者；核糖核酸〔RNA〕：参与遗传信息的表达。
2.DNA 的结构与功能：腺嘌呤〔A〕，鸟嘌呤〔G〕，胞嘧啶〔C〕，胸腺嘧啶〔T〕，尿嘧啶〔U〕。
[A]=[T]；[C]=[G]含量相同。
两碱基之间的氢键是维持双螺旋横向稳定的主要化学键。
纵向那么以碱基平面之间的碱基堆积力维持稳定。
3.DNA变性及其应用：①DNA变性：氢键断裂。
高色效应：紫外吸收〔260nm〕增强。
②解链温度\融解温度〔Tm〕：UV吸收增值到达最大吸收增值50%时的温度，称Tm。
G+C含量愈大，Tm愈高3.DNA变性的复性：DNA发生热变性后，经缓慢降温，恢复完整的双螺旋结构。
核酸探针杂交。
同一个体的DNA 碱基组成不受年龄、营养和环境的影响。
DNA碱基组成有种属特异性。
P磷最稳定。
4.RNA 的结构与功能：1.mRNA：5′帽子〔m7Gppp-〕，3′尾巴，U代T。
编码区是蛋白质合成的模板，三个碱基为一组构成1个氨基酸的密码。
生物化学执业医师考试考点(一)
生物化学执业医师考试考点(一)生物化学执业医师考试一、生物化学基本概念•生物分子的结构与性质•生物分子的功能与相互作用•代谢与能量转化•酶与酶促反应•基因与蛋白质合成二、碳水化合物与脂类代谢1. 碳水化合物代谢•糖类的分类与功能•糖的吸收、运输和利用•糖酵解与糖异生•糖原代谢与糖尿病•糖脂质代谢异常与疾病2. 脂类代谢•脂类的分类与结构•脂质的合成、降解和利用•脂质与心脑血管疾病•肝脏与胆汁酸代谢•脂溶性维生素与疾病三、氨基酸与蛋白质代谢1. 氨基酸代谢•氨基酸的分类与结构•氨基酸的吸收、运输和利用•氨基酸代谢异常与疾病•氨基酸衍生物与疾病2. 蛋白质代谢•蛋白质的结构与功能•蛋白质的合成、降解和利用•蛋白质质量控制与疾病•蛋白质的修饰与调控四、核酸与基因表达•DNA与RNA的结构与功能•DNA复制与细胞分裂•转录与翻译•基因调控与疾病•基因工程与生物技术应用五、细胞信号与细胞通讯•细胞膜结构与功能•细胞信号传导的机制•细胞周期与细胞分化•癌症与细胞信号异常六、免疫与免疫调节•免疫的基本概念与免疫应答•免疫细胞与淋巴器官•免疫球蛋白与抗体工程•免疫调节与自身免疫病七、遗传与遗传病•遗传、突变与种群遗传学•染色体和基因的结构与功能•遗传病的类型与诊断•基因治疗与遗传咨询八、药物与药物代谢•药物的分类与作用机制•药物代谢动力学与动力学学•药物的药代动力学与剂量•药物相互作用与药物毒理学以上是生物化学执业医师考试的主要考点和详解，掌握了这些知识，可以更好地应对考试。
祝你考试顺利！。
执业医师生物化学考点总结
生物化学考点总结[考点1] 蛋白质的基本结构单位是氨基酸。
组成人体蛋白质的20种氨基酸，除甘氨酸，余均为L-α-氨基酸。
[考点2] 氨基酸的非极性：①含脂肪经侧链：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸；②侧链仅为1个氢原子：甘氨酸和脯氨酸（亚氨基酸）。
（谱写一两丙肝）[考点3] 氨基酸的极性：①含羟基：丝氨酸、苏氨酸；②含酰胺基：天冬酰胺、谷氨酰胺；③含硫：半胱氨酸、甲硫氨酸。
（师叔假扮天冬菇）[考点4] 含芳香环氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
（芳香老本色）[考点5] 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
[考点6] 酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸。
[考点7] 肽键：氨基酸缩合键（-CO-NH-）具有双键性能。
[考点8] 蛋白质的一级结构：N-C氨基酸顺序是蛋白质空间构想和功能的基础；维系键：肽键。
[考点9] 蛋白质的二级结构：多肽链骨架中原子的局部空间排列，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲；维系键：氢键。
[考点10] 蛋白质的三级结构：其多肽链的盘曲方向由氨基酸残基的排列顺序决定，维系键：氢键、疏水键、盐键、范德华力。
[考点11] 蛋白质的四级结构：两条以上的肽链，每条肽链称为亚基；维系键：氢键、离子键。
[考点12] 特定高级结构以氨基酸顺序为基础，即一级结构是高级三维空间构想的基础。
[考点13] 蛋白质的理化性质：两性电离及等电点、紫外吸收性质、呈色反应、高分子量、胶体性质、沉淀、变性和凝固等。
①等电点（pl）：指溶液的pH，pH＞pl带负电荷，pH＜pl带正电荷。
②蛋白质变性破坏空间构象，不可逆不可复原，一级结构不受影响；溶解度降低、结晶性消失、黏度增加、生物活性丧失、易被水解破坏、易沉淀。
[考点14] 核酸组成：磷酸+核糖+碱基→核苷酸（基本单位）→核酸。
天然存在的核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
[考点15] DNA碱基组成规律：[A]=[T]，[G]=[C]；[A]+[G]=[T]+[C]；[A]/[T]=[G]/[C]。
最新临床执业医师《生物化学》备考：生物氧化
最新临床执业医师《生物化学》备考：生物氧化最新临床执业医师《生物化学》备考：生物氧化生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释放能量的过程。
也指物质在生物体内的一系列氧化过程。
主要为机体提供可利用的能量。
概念、特点1.概念：有机物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧化(biological oxidation)，又称细胞呼吸或组织呼吸。
2.特点：生物氧化和有机物质体外燃烧在化学本质上是相同的，遵循氧化还原反应的一般规律，所耗的氧量、最终产物和释放的能量均相同。
(1)是在细胞内进行酶催化的氧化过程，反应条件温和(水溶液中PH约为7和常温)。
(2)在生物氧化的过程中，同时伴随生物还原反应的产生。
(3)水是许多生物氧化反应的供氧体，通过加水脱氢作用直接参与了氧化反应。
(4)在生物氧化中，碳的氧化和氢化是非同步进行。
氧化过程中脱下来的质子和电子，通常由各种载体，如NADH等传递给氧并最终生成水。
[1](5)生物氧化是一个分步进行的过程。
每一步都有特殊的酶催化，每一步反应的产物都可以分离出来。
这种逐步反应的模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能源利用率。
(6)生物氧化释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP。
3.部位：在真核生物细胞内，生物氧化都是在线粒体内进行，原核生物则在细胞膜上进行。
所属体系1.酶类：重要的为氧化酶和脱氢酶两类，脱氢酶尤为重要。
氧化酶为含铜或铁的蛋白质，能激活分子氧，促进氧对代谢物的直接氧化，只能以氧为受氢体，生成水。
重要的有细胞色素氧化酶，可使还原型氧化成氧化型，亦可将氢放出的电子传递给分子氧使其活化。
心肌中含量甚多。
此外还有过氧化物酶、过氧化氢酶等。
脱氢酶分需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶。
前者可激活代谢物分子中的氢，与分子氧结合，产生过氧化氢。
在无分子氧时，可利用亚甲蓝为受氢体。
临床执业医师考试生物化学重点归纳
一、蛋白质的化学1、蛋白质的分子组成(1)元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。
(2)基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。
2、蛋白质的分子结构(1)肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。
肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。
蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。
由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。
(2)一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。
一级结构是其窨结构及生物学活性的基础。
(3)二级结构--α螺旋和β折叠：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的窨结构。
α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺旋外侧，螺距为0.54nm，肽腱中全部-NH都和-CO生成氢键，稳固α螺旋的结构为氢键(4)蛋白质三级结构：指各个二级结构的空间位置及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
(5)四级结构：体内有许多蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链，通过非共价键聚合而成，其中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
蛋白质分子中各亚基之间相对空间位置即为蛋白质四级结构。
3、蛋白质的理化性质1(1)两性电离：酸性环境中蛋白质分子电离成阳离子，碱性则电离成阴，蛋白质在某一PH值的溶液中所带正负电荷的量相等时称为兼性离子即两性离子。
等电点：在一定的PH介质中，某一蛋白质解离成阴离子和阳离子的趋势相等即净电荷为0，成为两性离子，此时介质的PH称为该蛋白质的等电点。
当介质的PH高于等电点，蛋白质解离成阴离子;反之，则为阳离子。
血浆PH7.，而血浆中各种蛋白质的等电点都小于7.4，故血浆中以阴离子存在。
电泳：蛋白质阴阳离子在电场中分别向正负电级移动，此现象为电泳，可用来分离纯化、鉴定和制备蛋白质(2)沉淀：自溶液中析出的现象。
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生物化学（16分）第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸。
组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)；唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸；含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯；含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺；含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸；含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸；含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸；天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸；不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸；亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。
2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸)（2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸)（3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸)（5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸（6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸（7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸（8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸(二)肽键与肽链连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象----氢键1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。
某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键；二级结构：局部主链的空间结构，氢键(稳定)；三级结构：亚基，整条肽链全部氨基酸残基的空间构象。
氢键、疏水键、盐键、范德华力；四级结构：一堆亚基。
聚合---氢键、离子键。
※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级。
考题和亚基有关-----四级结构，只有出现四级结构才有亚基。
三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病(高级结构改变)：疯牛病(PrPC→PrPSc)、致死性家族性失眠症。
3、红细胞中的Hb：成年人--α2β2，胎儿期--α2γ2，胚胎期--α2ε2。
4、镰刀型贫血：割谷(血红蛋白β亚基第6位氨基酸---谷氨酸)子，累了歇(缬氨酸)一会。
5、血红蛋白含有血红素辅基，具有4个亚基，携带氧，可与氧可逆结合，其氧解离曲线为S形；肌红蛋白储存氧。
四、蛋白质的理化性质1、蛋白质变性：空间构象被破坏，主要是二硫键和非共价键的破坏，一级结构不变。
特点：溶解度降低、黏度增加、易被蛋白酶水解，结晶能力消失，生物活性丧失。
2、凝固：变性后进一步发展的一种结果。
3、蛋白质变性：可复性(血清白蛋白)和不可复性两种。
---生物活性丧失注：蛋白酶破坏蛋白质一级结构变性后易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性蛋白质水解：一级结构被破坏，不可复性第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、核糖+碱基+磷酸→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)2、碱基分5种：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）--爱他干脆哦。
DNA碱基：ATGC-----脱氧核糖核酸----记忆：爱他干脆哦----戊糖低。
RNA碱基：AUGC-----核糖核酸------记忆：爱哦？干脆。
3、核酸中含量相对恒定的是：P(磷酸)。
4、核酸的一级结构：酯键，为核苷与磷酸之间的结合键。
5、核酸分子中最为恒定的：磷。
蛋白质中最为恒定的：氮。
二、DNA的结构与功能1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。
不同生物种属的DNA碱基组成不同；同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
2、DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，也指碱基排列顺序，即DNA序列。
（2）二级结构：双螺旋模式；两条链反向平行。
一条链走向为5’→3’，另一条为3’→5’。
RNA二级结构是tRNA的三叶草结构。
两链之间----碱基链接，碱基之间----氢键链接。
核苷酸之间的连接键为---3’,5’-磷酸二酯键。
A，T---两个氢键；G，C---三个氢键。
组成多聚核苷酸骨架成分的是----核糖(戊糖)与磷酸。
核酸一圈：10.5个碱基对，螺距---3.54nm。
二级结构记忆：结构独特双螺旋，单链排列反平行，碱基互补氢键配，头5尾3顺到底。
（3）三级结构：超螺旋，是在拓扑异构酶参与下实现的。
真核生物染色质(基本组成单位是核小体)中DNA的三级结构是DNA的核小体结构。
3、DNA变性：由稳定双螺旋结构解离为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变，溶液黏度降低。
---碱基在变4、增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。
变性DNA在波长260nm的光吸收最强，蛋白质为280nm。
5、DNA的Tm值(核酸分子内双链解开50%时的温度---融链温度)与其DNA长短和碱基中的GC含量有关---GC含量越高、离子强度越高，Tm值就越高。
三、RNA结构与功能1、mRNA（1）作用：信使、模板、密码。
（2）多为线状单链，局部形成双链。
（3）5’-端有帽子结构(鸟无帽子)：帽子结构中多为：m7GpppN(7-甲基鸟苷)，3’-端为多聚腺苷酸(polyA)尾巴，polyA增加mRNA的稳定性(3个尾巴多稳定)记忆：鸟无帽子，3个尾巴多(多聚腺苷酸)稳定2、tRNA（1）作用：转运，分子量最小。
含稀有碱基最多，均是转录后修饰而成的。
（2）tRNA的3’-端为CCA-OH---氨基酸接纳茎---结合/搬运部位。
（3）tRNA的二级结构：三叶草(5’→3’依次为DHU环+反密码子环+TψC环+相同的CCA结构)；三级结构：倒L型。
（4）反密码子：3个碱基与mRNA上相应密码子反向互补。
3、rRNA（1）作用：合成蛋白质场所。
（2）rRNA是最多的一类RNA，也是3类RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
第三节酶一、酶的催化作用本质----蛋白质，有催化作用。
1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶；清蛋白---单纯蛋白质的酶---无辅助因子。
2、体内结合蛋白质的酶----多数结合蛋白质酶：酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，酶蛋白----决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶：酶蛋白：决定酶反应特异性辅助因子：辅基：金属离子，结合牢固辅酶：小分子有机化合物，结合不牢固，参与反应，起载体作用3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
必需基团：分为结合基团和催化基团，酶的活性所必须，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近。
对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
处于酶的活性中心外的必需基团不参与酶活性中心的组成。
4、酶促反应--高效催化--降低反应的活化能；高度特异性；可调节性。
二、辅酶与酶辅助因子（一）维生素与辅酶关系B1(硫胺素)、B2(核黄素)、B3(烟酸)、B5(泛酸、CoA)、B6(吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺)、B7(生物素)、B11(叶酸、四氢叶酸)、B12(钴胺素)。
★记忆：1(B1)脚(焦磷酸硫胺素)踢(TPP)，2(B2)皇(磺素腺嘌呤二核苷酸)飞(FAD)，单(黄素单核苷酸)波段(FMN)，酶1P NAD，酶2P NADP---烟酰胺(维生素PP)，VB5辅酶A、泛酸(遍多酸)来，VB6醛(磷酸吡哆醛---转氨酶的辅酶)来到，VB11叶酸、四氢叶酸；B12钴胺素。
一碳单位---四氢叶酸---叶酸。
三、酶促反应动力学1、米氏方程V= Vmax[S]Km+[S]Km：反应速度一半时的底物浓度[S]，亦称米氏常数。
酶的特征性常数之一，与酶浓度无关。
Km值越小，亲和力越大。
2、酶促反应的条件：①PH值：一般为最适为7.4，胃蛋白酶1.5，胰蛋白酶7.8。
②温度：37-40℃，与反应进行的时间有关。
③合适的底物。
四、抑制剂对酶促反应的抑制作用竟K大，非V小，反竟都小1、可逆抑制：竞争性抑制：抑制剂与酶的底物相似，可与底物竞争酶的活性中心，Km增大，Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，Km不变，Vmax降低。
反竞争性抑制：Km减小，Vmax降低。
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性的酶的过程。
（1）盐酸(H+)可激活的酶原：胃蛋白酶原（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原（4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。
LDH(乳酸脱氢酶)分5种：心→LDH1/LDH4；骨骼肌→LDH3；肝→LDH5。
核酶：RNA。
4、变构调节和共价修饰都是酶的快速调节；酶的诱导和阻遏是酶的缓慢调节。
共价修饰以放大效应调节代谢强度为主；变构调节以影响关键酶使代谢发生方向变化。
第四节糖代谢一、糖的分解代谢（一）糖无氧酵解迅速供能，红细胞供能的唯一方式。
1、三个阶段：葡萄糖---3磷酸甘油醛，消耗ATP；3磷酸甘油醛---丙酮酸，生成ATP；丙酮酸---乳酸。
脱氢过程：3-磷酸甘油醛脱氢酶催化----唯一一次脱氢反应；葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶催化，不可逆；6-磷酸果糖转变成1,6双磷酸果糖，由6-磷酸果糖激酶-1催化，耗能，不可逆；1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸，生成1分子ATP；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，由丙酮酸激酶催化，有ATP生成，不可逆；2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
注：3磷酸甘油醛脱氢产生的NADH+H+，在缺氧的情况下用于还原丙酮酸生成乳酸，在有氧的情况下进入线粒体氧化。
2、糖酵解的3个关键酶(限速酶)：己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
记忆：六(6磷酸果糖激酶-1)斤(己糖激酶)冰(丙酮酸激酶)糖无氧酵解3、磷酸越多，能量越多：1,6二磷酸＞6磷酸＞葡萄糖。
（二）糖有氧氧化1、三羧酸循环原料：乙酰CoA------循环形成2个CO2。