1、肌原纤维蛋白的提取
食品工艺（上册）第二章第一节肉的组成及其工艺特点练习题（含答案）
第二章第一节肉的组成及其工艺特点练习题一、填空题1．从广义的角度来说，凡是能够作为人类食品的各种动物肌体组织都统称为肉，但一般理解为动物经屠宰后剥皮或者不剥皮的去头尾、蹄爪和内脏的肉胴体，而把头尾、蹄爪、内脏统称为副产品或杂碎。
2．从食品加工的角度来看，肉是由各种组织即肌肉组织、脂肪组织、骨骼组织和结缔组织组成的。
3．肌肉组织是肉中最重要的组成成分，可分为横纹肌、平滑肌、心肌三种。
4．肌肉组织的基本单位是肌纤维，它是一个由一层外膜即肌纤维膜包起来的多核圆柱形细胞。
5．畜禽的肌肉通常呈不同程度的红色，是由于肌纤维内含有肌红蛋白的缘故。
6．脂肪组织是由退化的疏松结缔组织和大量的脂肪细胞所组成。
分布在皮下的脂肪俗称肥膘或肥肉；贮存在腹膜上的脂肪叫板油；分布在肠系膜、网膜上的脂肪叫花油。
7．结缔组织是构成肌腱、筋膜、韧带的主要成分，广泛分布于畜肉的各部分，包括肌肉组织和脂肪组织的膜以及血管、淋巴管等，在体内主要起支持作用和连接作用，并赋予肉以韧性和伸缩性。
8．结缔组织是由细胞和细胞间质所组成。
细胞间质包括基质和纤维两部分，其中纤维部分包括胶原纤维、弹性纤维和网状纤维，这些物质属于硬性非全价蛋白，具有坚硬、难溶，不易消化的特点，所以营养价值较低。
9．骨骼是由外部的密质骨和内部的松质骨构成的，前者致密坚实，后者疏松如海绵样。
10．肉中的蛋白质依其构成位置和在盐溶液中溶解度的不同，可分为肌原纤维蛋白质、肌浆蛋白质和基质蛋白质。
11．肌凝蛋白又叫肌球蛋白，是构成肌原纤维主要结构的蛋白质，并具有ATP酶的活性。
12．肌纤蛋白又称肌动蛋白，它不具酶的活性，有两种不同的存在形式，即球形和纤维形，肌肉收缩时以球形出现，肌肉松驰时以纤维形出现。
13．肌凝蛋白易与肌纤蛋白结合成肌纤凝蛋白复合物，后者具有弹性和收缩性。
14．肉类脂肪是由各种脂肪酸的甘油三酯、少量的卵磷脂、胆固醇、游离脂肪酸及脂溶性色素组成。
15．肉是营养价值很高的食品，它除了可供给人类大量的全价蛋白、脂肪、无机盐及维生素外，还具有吸收率高、耐饥、适口性好和适合制作多种佳肴等优点。
《水产食品加工学》练习题及答案解析
《水产食品加工学》练习题及答案解析水产品的化学组成成分一、鱼贝类的水分[1]水的作用●溶解物质如糖、盐；分散蛋白质、淀粉等●参与维持电解质平衡，调节渗透压●影响产品的加工、保藏和质量[2]食品中水分●游离水，结合水[3]水分活度●Aw=P/p0二、鱼贝藻的蛋白质[1]鱼贝类肌肉组织●普通肉和暗色肉●红肉鱼和白肉鱼[2]鱼贝类的蛋白质组织1.鱼肉类蛋白质●细胞内蛋白质◆肌原纤维蛋白质◆肌浆纤维蛋白质●细胞外蛋白质◆肌基质蛋白质2.鱼类肌肉蛋白●肌原纤维蛋白盐溶●肌浆蛋白水溶●肌质蛋白不溶[3]肌肉的构造1.肌纤维●细胞组成◆肌膜◆肌原纤维✓粗肌丝✓细肌丝✓肌原纤维蛋白✧肌动蛋白✧肌球蛋白✧原肌球蛋白✧肌钙蛋白◆肌浆✓溶酶体◆肌细胞核2.肌基质蛋白（构成结缔组织）●胶原蛋白●弹性蛋白3.胶原氨基酸共性组成●胶原蛋白●交联◆胶原蛋白的应用◆其它基质蛋白[4]水产品过敏原[5]水产品过敏蛋白[6]海藻蛋白质1.藻胆蛋白2.藻红蛋白3.藻蓝蛋白4.异藻蓝蛋白三、鱼贝类的脂质[1]脂肪1.非极性脂肪2.极性脂肪[2]鱼贝类脂肪含量1.脂质含量2.作用●作为热源●必须营养素●代谢调节物质●绝缘物质●缓冲3.影响脂质含量的因素●环境条件（水温、生栖深度、生栖场所等）●生理条件（年龄、性别、性成熟度）●食饵状态（饵料的种类、摄取量）四、鱼贝类的糖类[1]鱼贝类的糖原●贝类●鱼类[2]水产品的其他糖类●中性粘多糖●酸性粘多糖五、鱼贝类的提取成分[1]Extract的定义1.抽提成分●含氮成分●非含氮成分2.提取物成分研究课题●生物学方面的研究●食品化学方面的研究●食品工业方面的研究3.提取物成分的分布含氮成分●游离氨基酸●低分子肽●核苷酸及其关联化合物●有机盐类●其他低分子成分非含氮成分●有机酸●游离单糖类六、鱼贝类的维生素[1]脂溶性维生素（A、D、E、K）1.维生素D（Vit D）2.维生素E（Vit E）[2]水溶性维生素（B、C）1.硫氨素（Vit B1）2.核黄素（Vit B2）3.尼克酸又称烟酸（Vit B5）4.维生素C（Vit C）七、鱼贝类的无机质[1]概述1.常量元素（Na、K、Ca、Mg、Cl、P、S）2.微量元素（Mn、Co、Cr、I、Mo、Se、Zn、Cu等）[2]鱼贝类中无机含量的特点●硬组织含量高●肌肉相对含量低●作为蛋白质、脂肪等组成的一部分●体液的无机质主要以离子形式存在，同渗透压力调节和酸碱度平衡相关八、鱼贝类的呈味成分[1]鱼类[2]甲壳类[3]贝类●琥珀酸及其钠盐具有鲜味，其次还有苷氨酸等●糖原具有调和浸出物成分的味，增强浓厚感[4]其他水产食品加工学什么是root effect？答：root effect（鲁特效应）：鱼类特有的现象，是指当血液中p(CO2)升高时，Hb对O2的亲和力下降，而且Hb氧容量也下降的现象。
牙鲆鱼、多宝鱼肌原纤维蛋白性质比较
牙鲆鱼、多宝鱼肌原纤维蛋白性质比较夏俪宁;贾慧;李琦;徐畅;董秀萍;潘锦锋【摘要】鱼类肌肉蛋白的组成与性质决定了其加工特性和产品特性.以牙鲆鱼和多宝鱼为研究对象,用SDS-PAGE分析二者肌肉蛋白的组成形式,采用差示扫描量热法(DSC)、动态流变仪研究二者肌原纤维蛋白的热变特性、流变特性,以及乳化性和起泡性等蛋白功能特性,并对以上性质进行比较.SDS-PAGE电泳结果显示牙鲆鱼肌浆蛋白在20.1～44.3 kDa间,较多宝鱼肌浆蛋白多两条特异条带,而牙鲆鱼肌原纤维蛋白在97.2～66.4 kDa处较多宝鱼多一条特异条带.DSC研究显示牙鲆鱼肌原纤维蛋白变性温度为39.98℃,高于多宝鱼的37.86 ℃,流变分析中,牙鲆鱼、多宝鱼肌原纤维蛋白损耗模量G"在30～40℃间均有流变特性转折点.二种鱼类肌原纤维蛋白的功能特性随着蛋白浓度的升高而降低.乳化性结果显示,低浓度时牙鲆鱼肌原纤维蛋白乳化活性高于多宝鱼.起泡性研究显示,低浓度牙鲆鱼肌原纤维蛋白起泡性低于多宝鱼,中与高浓度时高于多宝鱼.同时随着浓度的升高,多宝鱼起泡性趋于稳定.研究结果表明,牙鲆鱼及多宝鱼的蛋白组成二者肌原纤维蛋白流变特性-乳化特性以及起泡性等功能特性均有一定差异.%Composition and properties of fish muscle protein determines its processing characteristics and product features.In this study,Japanese flounder and turbot muscle were used as research materials,protein pattern of muscle was analyzed using SDS-PAGE,thermal properties and rheological properties were studied with DSC and rheometer.Emulsifying and foaming capability of myofibrillar protein (MFP) were also investigated.It is showed that SDS-PAGE electrophoresis analyses found distinct differences in myosinogen and MFP proteins between Japanese flounder and turbot muscle.Turbot muscle had different bands ina molecular weight range of 20.1 kDa to 44.3 kDa in myosinogen,Japanese flounder showed a different band in MFP proteins at 97.2～66.4kDa.Different scanning calorimetric (DSC) study showed that the denaturation point of flounder MFP was 39.98 ℃,higher than that of turbot MFP,which was 37.86 ℃.A peak was observed in loss modulus of flounder MFP and turbot MFP at range of 30 to 40 ℃.As protein concentration increased,emulsifying activity index (EAI),emulsifying stability index (ESI),foaming capability (FC)and foaming stability (FS)of myofibrillar protein showed a decreasing trend.It is showed that the ESI of flounder MFP was higher than that of the turbot at low concentration.FS of flounder MFP was higher than that of the turbot at medium and high concentration,the consequence at low concentration was opposite.As protein concentration increased,the foaming properties of turbot tend to be stable.The results showed that the muscle protein patterns with SDS-PAGE,and functional properties for rheological properties,EAI and FC of these two MFP all had significant differences.【期刊名称】《食品工业科技》【年(卷),期】2018(039)012【总页数】5页(P44-48)【关键词】牙鲆鱼;多宝鱼;肌原纤维蛋白;流变特性;热变特性【作者】夏俪宁;贾慧;李琦;徐畅;董秀萍;潘锦锋【作者单位】大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034【正文语种】中文【中图分类】TS254.2牙鲆鱼(Paralichthys olivaceus),别名鲆鱼,为硬骨鱼纲、鲆科,是比目鱼的一类。
鸡胸肉肌原纤维蛋白的提取及凝胶特性的研究
鸡胸肉肌原纤维蛋白的提取及凝胶特性的研究
李令平;张坤生;任云霞
【期刊名称】《食品研究与开发》
【年(卷),期】2007(028)011
【摘要】研究从鸡胸肉中提取肌原纤维蛋白,探讨不同pH值对肌原纤维蛋白含量的影响.研究结果:在pH7.0时,蛋白含量最大为69.74%,通过SDS-PAGE凝胶电泳分析表明,其主要成分为肌球蛋白、肌动蛋白和肌动球蛋白及其他一些小分子肌原纤维蛋白碎片;在离子强度0.6、pH7.0时提取的肌原纤维蛋白所制备的凝胶的保水性、硬度、胶粘性最大.
【总页数】4页(P30-33)
【作者】李令平;张坤生;任云霞
【作者单位】天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学,食品工程系,天
津,300134;天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学,食品工程系,天
津,300134;天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学,食品工程系,天
津,300134
【正文语种】中文
【中图分类】TS2
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可得然胶与卡拉胶和黄原胶复配对肌原纤维蛋白功能特性的影响
可得然胶与卡拉胶和黄原胶复配对肌原纤维蛋白功能特性的影响刘骞;商旭;姜帅;曹传爱;孔保华【摘要】将可得然胶分别与卡拉胶和黄原胶以不同比例(1:9、3:7、5:5、7:3、9:1,质量比)复配,按照0.3％添加量添加到肌原纤维蛋白中,研究复合食品胶对肌原纤维蛋白乳化性和凝胶特性的影响.测定复合蛋白的乳化特性(乳化活性和乳化稳定性)以及复合蛋白的凝胶特性(持水性、质构、白度和微观结构).研究结果表明,添加两种复合食品胶均能够显著提高肌原纤维蛋白的乳化活性和乳化稳定性(P<0.05),以及显著提高肌原纤维蛋白凝胶的持水性、硬度和弹性(P<0.05),其中以添加可得然胶-卡拉胶复合胶的效果为佳(P<0.05).同时,添加可得然胶-卡拉胶复合胶对肌原纤维蛋白凝胶白度无显著影响(P>0.05),而添加可得然胶-黄原胶复合胶则会显著降低肌原纤维蛋白凝胶白度(P<0.05).另外,添加两种复合食品胶均能显著改善肌原纤维蛋白凝胶结构,使凝胶孔洞减小、结构趋于致密均匀,其中添加可得然胶-卡拉胶复合胶比例为7:3(质量比)时的效果最佳(P>0.05).【期刊名称】《食品研究与开发》【年(卷),期】2019(040)003【总页数】7页(P45-51)【关键词】可得然胶;卡拉胶;黄原胶;肌原纤维蛋白;乳化特性;凝胶特性【作者】刘骞;商旭;姜帅;曹传爱;孔保华【作者单位】东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030【正文语种】中文肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP）是组成肌肉中肌原纤维的一种重要的蛋白质，约占肌肉中总蛋白质的50%～55%，其在影响加工肉制品质量方面起着关键作用[1]。
冷藏三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉品质特性变化
董儒仪，杜琪，吴盈茹，等. 冷藏三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉品质特性变化[J]. 食品工业科技，2024，45（2）：92−100. doi:10.13386/j.issn1002-0306.2023040192DONG Ruyi, DU Qi, WU Yingru, et al. Changes in Quality Characteristics of Abdomen and Cheliped Muscle of Swimming Crab (Portunus trituberculatus ) during Chilled Storage[J]. Science and Technology of Food Industry, 2024, 45(2): 92−100. (in Chinese with English abstract). doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2023040192· 研究与探讨 ·冷藏三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉品质特性变化董儒仪1，杜 琪1，吴盈茹1，周 婷1，水珊珊1,2, *，张 宾1, *（1.浙江海洋大学食品与药学学院，浙江舟山 316022；2.浙江省海洋开发研究院，浙江舟山 316021）摘 要：目的：探究冷藏过程中三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉品质特性变化情况。
方法：以三疣梭子蟹为对象，在4 ℃冷藏过程中，对蟹腹部和螯足肌肉进行定量描述分析，同时测定肌肉持水力、水分含量、水分活度、pH 、挥发性盐基氮、三甲胺、TCA-可溶性肽、肌原纤维蛋白含量及其小片化指数等理化指标。
结果：随着冷藏时间延长，三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉特性出现相似的变化趋势，其中肌肉品质感官特性、持水力、水分含量和水分活度均呈下降趋势；肌肉pH 呈先下降后上升趋势，腹部肌肉pH 在冷藏第5 d 时为7.7，而螯足肌肉pH 在冷藏第4 d 时已达7.99；挥发性盐基氮、三甲胺、TCA-可溶性肽含量和肌原纤维小片化指数则呈不断上升趋势；肌原纤维蛋白含量呈显著下降趋势（P <0.05），腹部和螯足肌肉在冷藏5 d 后分别下降了38.11%和49.51%。
食品体系蛋白质
三、乳蛋白质
• 乳蛋白质的成分随品种而变化，下面以牛 乳为例讨论其中的蛋白质的成分及其性质。 • 所有的乳皆由三个不同的相组成： • 连续的水溶液(乳清)、 • 分散的脂肪球 • 由酪蛋白构成的微细的固体粒子(胶粒)。 • 蛋白质同时存在于上述三相中。
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• (一)酪蛋白 • 酪蛋白是乳蛋白质中最主要的一类蛋白质， 约占乳蛋白的80％一82％。它含有胱氨酸和蛋氨 酸，但不含半胱氨酸。在酪蛋白中还含有磷酸， 以一磷酸酯键与苏氨酸及丝氨酸的羟基相结合， 属于磷蛋白质。 • 酪蛋白由αs1、αs2 、β及κ四种主要组分 组成。其比例大概为：4:1:3:1。酪蛋白以胶粒形 式存在，外面覆盖着一层由κ-酪蛋白构成的保护 胶体，其它三种蛋白在酪蛋白胶粒的中心。没有 κ-酪蛋白时，其他酪蛋白和钙离子的复合物便将 沉淀。
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• (三)脂肪球膜蛋白质分子中含有四个二琉 • 在乳脂肪球周围的薄膜中吸附着少量 的蛋白质(每lo08脂肪吸附蛋白质不到18)， 这层膜控制着牛乳中脂肪水分散体系的稳 定性。脂肪球膜蛋白质是磷脂蛋白质，并 含有少量糖。
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四、小麦蛋白质
• 根据溶解度，可将小麦面粉蛋白质分为四类：醇溶蛋白、 谷蛋白、、清蛋白和球蛋白。 • 面粉蛋白质的主要部分是面筋，约占总氮量的80％。它由 小麦醇溶蛋白和小麦谷蛋白构成。前者能溶于60％一70％ 的乙醇中，后者能溶于稀酸和稀碱中。 • 醇溶蛋白和谷蛋白的分子大小差别很大。醇溶蛋白的相对 分子质量在2×10‘一5×10‘范围内，而谷蛋白的相对分子 质量则在5×lo‘一1×10‘之间。两者都含二硫键，但醇溶 谷蛋白中的二硫键主要是分子内二硫键，而谷蛋白中则是 分子内二硫键和分子间二硫键并存。 • 二琉键的存在，是面团具有一定弹性和机械强度的主要原 因。用水洗面团制得的粗面筋中含有脂质。面筋是由扁平 的蛋白质“片状体”构成的薄片结构，而脂蛋白层插入其 中。当薄片结构变形时刀旨质则能起着滑润剂的作用。
电场对三疣梭子蟹微冻贮藏过程中品质的影响
电场对三疣梭子蟹微冻贮藏过程中品质的影响李苑;王丽平;余海霞;杨水兵;胡亚芹【摘要】The quality of Portunus trituberculatus during storage under electric field superimposed superchilling or traditional superchilling condition was studied. To compared the difference between the two methods in aquatic product storage,the physical and chemicalindexes,including total volatile base nitrogen(TVB-N), SDS-PAGE gel electrophoresis,degree of lipid oxydation(thiobarbituric acidanalysis,TBA),total number of colonies(TVC)and microstructure changes were tested.The results demonstrated that the sarcoplasmic protein in traditional superchilling group aggregated obviously as compared with electric field superimposed super-chilling group.The TVB-N of the traditional superchilling group increased faster during storage time.Thede-struction of muscle fibers in the tradtional superchilling group was much more obvious than that of the electric field superimposed superchilling group.The electric field superimposed superchilling method provided a better effect in preserving quality of Portunus trituberculatus under the same storage time and condition.%主要对比研究添加电场微冻和普通微冻条件下三疣梭子蟹的贮藏品质变化情况.贮藏过程中对各项与品质相关的指标进行测定,包括与蛋白相关的挥发性盐基氮(total volatile basic nitrogen,TVB-N)值、SDS-PAGE电泳,与脂肪氧化相关的硫代巴比妥酸(thiobarbituric acid,TBA)、与微生物生长相关的菌落总数(total viable count,TVC)以及梭子蟹肌肉组织微观结构观察,对比两种贮藏方式下品质变化的差异.结果表明,普通微冻组的蛋白质聚集较明显,TVB-N值上升较快.电场微冻组肌肉组织微观结构破坏程度较小.在贮藏温度和贮藏时间相同的情况下,电场微冻比普通微冻具有更好的延长三疣梭子蟹货架期的作用.【期刊名称】《食品研究与开发》【年(卷),期】2018(039)005【总页数】6页(P192-197)【关键词】三疣梭子蟹;电场微冻;普通微冻;肌肉品质【作者】李苑;王丽平;余海霞;杨水兵;胡亚芹【作者单位】浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江杭州310058;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江杭州310058;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江杭州310058;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021【正文语种】中文三疣梭子蟹是一种肉质细嫩的甲壳类生物[1]，具有高蛋白、低脂肪的特点，是一种被人们广泛喜爱的水产品[2]。
肉制品复习题
第一章1.畜禽在屠宰前需经哪些处理？宰前检疫、宰前管理（宰前休息、宰前禁食、宰前淋浴）2.宰前检验后有哪些处理方式？●准宰急宰缓宰禁宰3.宰前禁食的目的？促进排便，减少胃肠内容物，便于屠宰操作；暂时的饥饿可促使体内糖原代谢加快，从而加速宰后肉的成熟。
4.击晕对肉质的影响？●电击晕使猪体产生严重的应激，导致肌肉剧烈活动和肾上腺皮质释放进入血液的儿茶酚胺增多，死后肌肉糖原酵解速率加快，易形成PSE肉。
●肌肉剧烈活动会使肌肉因毛细血管破裂而产生瘀斑。
●肌肉强烈收缩还可能导致肩胛骨和脊柱骨折。
5.刺杀放血的方式？刺颈放血法切颈放血法心脏放血法（空心刀放血法）6.宰后检验的处理方式？适于食用有条件的食用非食用销毁7.我国猪胴体的分级方法？●市销零售带皮鲜猪肉分成六大部位三个等级：一等肉（臀腿部，背腰部）；二等肉（肩颈部）；三等肉（肋腹部，前后肘子）；等外肉（前颈部，及修整下来的腹肋部）。
●内、外销分割部位肉规格如下：一号肉（颈背肌肉）0.8kg；二号肉（前腿肌肉）1.35kg；三号肉（脊背大排）0.55kg；四号肉（臀腿肌肉）2.20kg。
第二章1.肌肉的宏观结构。
●从组织学看，肌肉组织是由丝状的肌纤维集合而成，每50～150根肌纤维由一层薄膜所包围形成初级肌束。
再由数十个初级肌束集结并被稍厚的膜所包围，形成次级肌束。
由数个次级肌束集结，外表包着较厚膜，构成了肌肉。
2.肌肉的微观结构（包括肌节结构示意图）。
构成肌肉的基本单位是肌纤维，肌纤维是由肌原纤维、肌浆、细胞核和肌鞘构成。
肌原纤维是构成肌纤维的主要组成部分，直径为0.5～3.0μm。
肌肉的收缩和伸长就是由肌原纤维的收缩和伸长所致。
肌原纤维具有和肌纤维相同的横纹，横纹的结构是按一定周期重复，周期的一个单位叫肌节。
3.肉中水分的形态。
自由水约占总水分量的15﹪。
不易流动水约占总水分的80﹪。
肉的保水性能主要取决于此类水的保持能力。
结合水大约占总水分的5﹪。
04第四章肌组织习题
04第四章肌组织习题第四章肌组织⼆、选择题（⼀）A型题1、肌原纤维的结构和功能单位是：A、肌膜能B、横⼩管C、肌节D、肌浆⽹2、⾻骼肌纤维的肌膜向胞质内凹陷形成:A、肌浆⽹B、胞质内的⼩泡群C、终池D、纵⼩管E、横⼩管3、⾻骼肌纤维中贮存钙离⼦的结构是:A、肌浆B、横⼩管C、终池D、线粒体E、肌红蛋⽩4、⼀个肌节的结构是:A、1/2A+I+1/2AB、1/2A+I+HC、1/2I+A+1/2ID、1/2A+H+1/2AE、1/2I+H+1/2I5、主要分布于内脏和⾎管壁的肌组织是：A、⾻骼肌B、⼼肌C、平滑肌D、肌节6、⾻骼肌三联体的结构和功能是:B、由⼆条横⼩管(传递兴奋)和⼀个终池(储存释放钙离⼦) 构成C、由⼀条横⼩管(储存释放钙离⼦)和⼀个终池(传递兴奋) 构成D、由⼀条横⼩管(储存释放钙离⼦)和⼀个终池(传递兴奋) 构成E、由⼆条横⼩管(储存释放钙离⼦)和⼀个终池(传递兴奋) 构成7、⼼肌闰盘含有:A、中间连接、桥粒、紧密连接B、紧密连接、桥粒、缝隙连接C、连接复合体、紧密连接D、连接复合体、缝隙连接E、中间连接、桥粒、缝隙连接8、⼼肌纤维所特有的结构是：A、肌膜B、闰盘C、肌节D、横⼩管9、⼼肌纤维的闰盘位于：A、Z线⽔平B、A带与I带交界处⽔平C、I带⽔平D、H带⽔平E、M线⽔平10、哺乳动物⾻骼肌纤维的横⼩管位于:A、I带B、H带C、A带D、I带与A带交界处E、Z线⽔平11、⼼肌纤维的横⼩管位于:A、H带B、A带C、I带D、I与A交界处E、Z线⽔平12、肌浆⽹贮存:E、肌红蛋⽩13、肌浆⽹是肌细胞内的:A、粗⾯内质⽹B、滑⾯内质⽹C、细胞内⼩管D、⾼尔基复合体E、线粒体14、组成粗肌丝的蛋⽩质是:A、肌球蛋⽩B、肌动蛋⽩C、原肌球蛋⽩D、肌原蛋⽩E、肌红蛋⽩15、包在整块肌⾁表⾯的致密结缔组织称：A、肌外膜B、肌膜C、肌束膜D、肌浆⽹16、⾻骼肌纤维收缩时,有关肌节的变化的描述正确的是:A、A带和H带缩短B、I带和H带缩短C、A带缩短D、I带和A带缩短E、A带、I带和H带均缩短17、⼼肌细胞彼此相连形成功能整体的结构是：A、T⼩管B、肌浆⽹D、肌丝E、⼆联体18、平滑肌纤维间存在的细胞连接是:E、缝隙连接和桥粒19、平滑肌纤维有肌丝单位的组成是：AA. 细肌丝和粗肌丝B. 细肌丝和中间丝C. 粗肌丝和中间丝D. 粗肌丝、细肌丝和中间丝E. 只有中间丝20、⼼肌细胞彼此相连成功能整体是依靠A、T⼩管B、三联体C、闰盘D、肌浆⽹21、⾻骼肌纤维有：A⼀个长杆状核位于中央B多个椭圆形核位于中央C⼀个椭圆形核位于肌膜下⽅D多个椭圆形核位于肌膜下⽅E⼀个椭圆形位于中央22、横纹肌纤维的肌节是：A. A带+I带B. M线与Z线之间C. 相邻两条Z线之间D. 相邻两条M线之间E. 相邻两个A带之间23、⾻骼肌纤维收缩时，肌节的变化：A. A带和H带缩短B. I带和H带缩短C. I带和A带缩短D. A带缩短E. A带、I带和H带均缩短24、⾻骼肌纤维收缩时，与肌球蛋⽩分⼦头结合的是A. C a+B. ATP25、⾻骼肌纤维收缩时，引起肌原蛋⽩结构改变的是A. Ca+B. ATPC. ATP酶D. 肌球蛋⽩头E. 肌原蛋⽩头26、Z线位于肌原纤维的A. 暗带B. 明带C. H带D. 暗带和H带之间27、⾻骼肌纤维横纹的形成原因之⼀是A. 明带和暗带内的肌丝配布不同B. 明带和暗带内的肌红蛋⽩含量不同C. 明带和暗带内线粒体数⽬不同D. 明带和暗带内糖原含量不同E. 明带和暗带内肌质⽹含量不同28、⾻骼肌纤维结构和功能的基本单位是A. 肌原纤维B. 肌节C. 粗肌丝D. 细肌丝29、⾻骼肌收缩时A. 暗带和H带收缩B. 明带和H带收缩C. 明带和暗带收缩D. 暗带收缩30、⾻骼肌纤维收缩时。
原料学名词解释
原料学名词解释：淀粉的糊化：淀粉颗粒不溶于冷水，将其放入冷水中，经搅拌可成悬浮液。
如停止搅拌，淀粉粒因比水重则会慢慢下沉，如将淀粉乳浆加热到一定的温度，则淀粉粒吸水膨胀，晶体结构消失，悬浮液变成粘稠的糊状液体，虽停止搅拌，淀粉也不会沉淀，这种粘稠的糊状液体称为淀粉糊，这种现象称为淀粉的糊化回生：淀粉溶液或淀粉糊，在低温静置条件下，都有转变为不溶性的倾向，混浊度和粘度都增加，最后形成硬性的凝胶块，在稀薄的淀粉溶液中，则有晶体沉淀析出，这种现象称为淀粉糊的“回生”或“老化”，这种淀粉叫做“回生淀粉”或“老化淀粉”。
腹白度：腹白是指米粒上乳白色不透明的部分，其大小程度叫腹白度。
爆腰率28：凡米粒上有纵向或横向裂纹者叫做爆腰。
糙米中的爆腰粒数占总数的百分比称为爆腰率。
粉力：用曲线所包含的面积表示，可使用求积仪进行测定。
延伸性：用曲线横坐标的长度来表示。
比延伸性：从曲线开始后5分钟的地方量取曲线的高度，单位用BU表示。
拉力比数37：即比延伸性与延伸性的比值。
肉的嫩度：是指肉在咀嚼或切割时所需的剪切力，表明了肉在被咀嚼时柔软、多汁和容易嚼烂的程度。
肉的保水性129：即持水性、系水性，是指肉在压榨、加热、切碎搅拌时，保持水分的能力，或在向其中添加水分时的水合能力。
肉的成熟：畜禽屠宰后，肉内部发生了一系列变化，结果使肉变得柔软、多汁，并产生特殊的滋味和气味。
这一过程称为肉的成熟。
成熟过程可分为尸僵和自溶两个过程。
尸僵：畜禽屠宰后胴体变硬，这一过程称为尸僵。
尸僵是由于肌肉纤维的收缩引起的，但这种收缩是不可逆的，因此导致尸僵。
尸僵期间发生了一系列变化自溶132：肌肉达到最大僵直以后，继续发生着一系列生物化学变化，逐渐使僵直的肌肉变的柔软多汁，并获得细致的结构和美好的滋味，这一过程称为自溶或僵直解除。
EPS肉：有些猪宰杀后的糖酵解速度却比正常的猪进行得要快得多，在屠体温度还远未充分降低时就达到了极限pH值。
所以就会产生明显的肌肉蛋白质变性。
15-16-1食品化学作业-参考答案
1.名词解释：食品科学食品体系的化学、结构、营养、毒理、微生物和感官性质以及食品体系在处理、转化、制作和保藏中发生变化这两方面科学知识的综合。
食品化学食品化学是食品科学的一个重要部分，它是一门研究食品（包括食品原料）的成分特性及其产生的化学变化的科学。
MSI 水分吸着等温线：指在恒温条件下，食品的含水量（用每单位干物质质量中水的质量表示）与水分活度的关系曲线。
滞后现象指回吸手段和解吸手段所得的水分吸附等温线（MSI）不一致的现象。
Aw 相同温度下，溶剂的逸度与纯溶剂（纯水）的逸度之比，称为水分活度。
分子流动性指食品体系中分子(一般指大分子）的平动和转动。
玻璃态以无定形（非结晶）固体存在的食品状态，称为食品的玻璃态。
玻璃化转变温度玻璃化转变是非晶态聚合物(包括晶态聚合物中的非晶部分)从玻璃态到橡胶态或橡胶态到玻璃态的转变，其特征温度称为玻璃化温度。
非酶褐变非酶褐变反应主要是碳水化合物在热的作用下发生的一系列化学反应，产生了大量的有色成分和无色的成分，或挥发性和非挥发性成分。
Maillard反应美拉德反应：指食品体系中含有氨基的化合物与含有羰基的化合物之间发生的使食品颜色加深的反应。
焦糖化反应糖类在高温（一般150～200℃）的条件下发生降解，降解产物发生聚合、缩合反应，生成黏稠状的黑褐色物质的一类反应。
环状糊精环状糊精是由6～8个D－吡喃葡萄糖通过α－1，4糖苷键连接而成的低聚物。
由6个糖单位组成的称为α－环状糊精，由7个糖单位组成的称为β－环状糊精，由8个糖单位组成的称为γ－环状糊精。
多糖溶液的假塑性指多糖溶液的剪切变稀现象：剪切速率升高，则溶液的流动性加快，粘度下降。
多糖溶液的触变性指多糖溶液的一种剪切变稀现象：随剪切速率升高，溶液流速增加，但粘度的下降并不是瞬时发生的，在恒定的剪切速率下，其粘度是和时间有关的；另外在剪切停止后，经历一定的时间，溶液可重新恢复到原来的粘度。
淀粉糊化生淀粉颗粒在水中受热，吸水膨胀变为胶体状态的一种变化。
鸡肉蛋白质组成与分离研究
鸡肉蛋白质组成与分离研究鸡肉蛋白质组成与分离研究周雪松赵谋明林伟锋芮汉明刘通讯(华南理工大学轻工与食品学院,广州,510640)摘要对鸡肉蛋白构成进行了分离与测定,研究结果表明,鸡肉蛋白中水溶性部分占49.23%,盐溶性部分占13.72%,总基质蛋白占37.03%.鸡肉蛋白氨基酸组成比例均衡,且鲜味氨基酸,支链氨基酸,抗氧化性氨基酸,精氨酸,赖氨酸含量高,但在鸡肉蛋白各组分中含量存在较大的差异.鸡肉原料及其各组分蛋白疏水性值计算表明,除了非蛋白氮中蛋白的疏水性值较低(697.92Cal,6no1)外,其余均在1138.66～1457.83Cal~i-nol之间.关键词鸡肉,蛋白组成,分离,疏水性值鸡肉自古以来是为人类提供优质蛋白的一类重要大宗肉类,因其高蛋白,低脂肪,低胆固醇,低热量等特点,被认为是一种健康的肉类食品,受到消费者的青睐.中国肉鸡业从1980年代初开始迅速发展,1995年肉鸡产量超过欧盟,成为仅次于美国的第2大肉鸡生产国.近年来,肉鸡产量仍以每年5%～10%的速度增长_1.2』.然而与之不匹配的是我国禽肉出口量不足禽肉产量的5%;禽肉(包括鸡肉)的加工量仅占总禽肉产量的5%左右,而经过深加工的则不足1%,远远低于世界平均水平(20%).鸡肉乃至禽肉深加工产品的开发与研究已成为中国肉类工业的一大课题.鸡肉的深加工利用与鸡肉的原料成分和特性密切相关,目前国内外对畜肉如牛肉,猪肉的原料成分和蛋白组成报道较多,而鸡肉蛋白组分及其分离研究尚未见报道,这严重地束缚了鸡肉深加工技术的发展.本文旨在通过对鸡肉基本营养成分,鸡肉蛋白组成以及氨基酸组成分析的基础上,探索鸡肉蛋白性质,为鸡肉深加工提供理论依据.1材料与方法1.1原料鸡胸肉购于广州市五山胜佳超市(冻藏),切碎,绞成肉糜(两次),装袋,置于一18℃冰箱中冷冻,试验前从冰箱中取出在流动的自来水中解冻,备用.1.2主要仪器设备及试剂MM12型绞肉机(广东省韶关市食品机械厂),DS一1高速组织捣碎机(上海标本模型厂),101A一2型数显电热鼓风干燥箱(上海浦东跃欣科学仪器厂),UV一754分光光度计(上海精密科学仪器有限公司), KDN一2C型定氮仪(上海纤检仪器有限公司),GL一第一作者:博士研究生.收稿日期:2005—08—0521M高速冷冻离心机(长沙湘仪离心机仪器有限公司),Waters美国高效液相色谱仪(PICO.TAG氨基酸分析柱)所用试剂均为国产分析纯.1.3试验方法(1)一般组分测定:水分含量分析,参照GB9695.15—1988;粗蛋白质含量分析,参照GB5009.5—1985;粗脂肪含量分析,参照GB9695.7—1988;灰分含量分析,参照GB5009.4—1985.总糖含量分析参照Carroll等方法[引.取鸡肉5g左右,加5倍5%的TCA溶液,在研钵中捣碎后以4 800r/min离心10rain,离心所得的沉淀再加TCA溶液捣匀,离心,重复4次后收集离心所得的上清液,定容到250mL.采用蒽酮比色法分析总糖含量.(2)鸡肉蛋白质和非蛋白氮的分离测定:蛋白质的分离测定参照WonnopVisessanguan等(2004)方法_4j.根据蛋白质的溶解性将鸡肉分离成非蛋白氮,肌浆蛋白,肌原纤维蛋白,碱溶蛋白,碱不溶蛋白, 所有蛋白质和非蛋白氮含量分析均采用凯氏定氮法, 采用高效液相色谱测定氨基酸组成.蛋白组分分离方法如下:取新鲜鸡肉20g,加入10倍体积溶液A(15.6mmol/LNa2HP04,3.5mmol/LKH2PO4,pH7.5),用组织捣碎机在10000r/min下均质1min,匀浆在冷冻离心机中离心(5000 ×g,15min),此提取过程重复操作2次.上清液部分处理:加入50%TCA使上清液最终TCA,浓度达到10%,在离心机中以5000×g离心15min,上清液部分为非蛋白氮,沉淀部分为肌浆蛋白.沉淀部分处理:加入10倍体积溶液B(0.45MKC1,15.6mMNa2HPO4,3.5mMKH2PO4,pH7.5)于组织捣碎机中10000r/min下均质1min,匀浆在离心机中离心(5000×g,15min),此提取过程重复操作2次,合并堡蔓鲞萋塑f璺蔓垒塑2I9l00DANDFERMENTATIONINDUSTRIES上清液即得盐溶部分,即肌原纤维蛋白.此次离心的沉淀部分为总基质蛋白,再用10倍体积的0.1mol/ LNaOH连续搅拌提取4h,离心(5000×g,15min),上清液为碱溶部分,沉淀部分为碱不溶部分.2结果与讨论2.1鸡肉基本营养组成鸡肉基本营养组成分析结果见表1.表1鸡肉基本营养成分分析从表1可以看出,鸡肉的粗蛋白含量明显高于羊肉(11.1%),猪瘦肉(16.7%),牛肉(20.1%),也高于鱼类如鲤鱼(17.3%),带鱼(18.1%),鲫鱼(19.5%);其脂肪含量则明显低于牛肉(10.2%),猪瘦肉(28-8%),羊肉(28.8%)J,也低于鱼类如鲫鱼(3.4%),鲤鱼(5.1%),带鱼(7.4%),可见鸡肉是高蛋白,低脂肪,低热量的健康肉类食品原料.2.2鸡肉蛋白分离测定表2鸡肉蛋白组分分析蛋白的组分分离所采用的方法不同,其结果也有所不同L6J.采用本文方法的分析结果见表2.鸡肉蛋白的水溶部分含氮量(包括非蛋白氮和肌浆蛋白)占粗蛋白氮总量的49.23%,这可能是鸡汤滋味丰富,营养价值高的重要原因;鸡肉蛋白中肌原纤维蛋白含量为13.72%,而总基质蛋白含量(包括碱溶蛋白部分和碱不溶蛋白部分)含量为37.03%,这2种蛋白决定了鸡肉的加工性质和质地.2.3鸡肉各组成蛋白的氨基酸组成及特性分析表3鸡肉蛋白组分的氨基酸分析注:表中必须氨基酸含量是指赖氨酸,色氨酸,苯丙氨酸,蛋氨酸,苏氨酸,异亮氨酸,亮氨酸,缬氨酸,组氨酸9种必需氨基酸量总和占氨基酸总量的值;鲜味氨基酸含量是指谷氨酸,天冬氨酸,苯丙氨酸,丙氨酸,甘氨酸,酪氨酸6种氨基酸量总和占氨基酸总量的值;支链氨基酸含量是指亮氨酸,异亮氨酸和缬氨酸3种氨基酸量总和占氨基酸总量的值;抗氧化性氨基酸含量是指组氨酸,酪氨酸,蛋氨酸,半胱氨酸4种氨基酸量总和占氨基酸总量的值.10l!:Q:f!1I璺2蛋白质的营养价值主要由氨基酸含量和配比决定,特别是必需氨基酸的含量及比例.由表3结果与WHO/FAO蛋白理想模式比较可知,鸡肉原料为优质蛋白,鸡肉蛋白中必需氨基酸含量高(51.16%),其各个蛋白组分中尤以非蛋白氮中必需氨基酸含量最高,达到64.65%;氨基酸是食品中最重要的呈味物质,鸡肉原料中几种主要鲜味氨基酸含量高,达到38.75%,各组分中以肌浆蛋白含量最高,达到43.00%,这可能是鸡汤鲜美可口的原因;支链氨基酸具有独特的生理功能,能消除或减轻肝性脑病症状,改善肝功能和病人蛋白质营养失常状态及抗疲劳等功能,鸡肉蛋白中支链氨基酸含量为14.05%,其中在肌原纤维蛋白中的含量最高,达到17.09%,而在非蛋白氮中的含量最低,仅3.23%;鸡肉蛋白中几种主要抗氧化性氨基酸(His,Tyr,Met,Cys)含量为11.84%,其中非蛋白氮中其含量达到54.13%,其余蛋白组分中其含量低于10%或10%左右,这主要是由于鸡肉可溶成分中存在大量的肌肽类(包括肌肽,鹅肌肽),由组氨酸和丙氨酸组成,这些具有较强氧化性的二肽在本分离方法中进入非蛋白氮中.另外,鸡肉中条件性必需氨基酸——精氨酸含量丰富,鸡肉原疆蠲料蛋白中含量为5.93%,而肌原纤维蛋白和肌浆蛋白中其含量分别为9.75%和8.21%,精氨酸具有重要的生理功能,如作为营养药物,调节免疫功能因子, 抑制肿瘤因子等.总体而言,鸡肉蛋白为优质蛋白, 其水溶性部分(包括非蛋白氮和肌浆蛋白)在蛋白组分中含量高,具有风味好,营养价值高,生理功能强的特点,这充分说明了鸡汤滋味鲜美,营养价值高以及保健功效好的原因.根据鸡肉蛋白的氨基酸组成,按Ney方法可计算出各个氨基酸的疏水性值△Q,则蛋白质的疏水性值Q就等于各个氨基酸疏水性值△Q的和,公式如下:△Q=AAi/Mi×△Q=∑△Q式中:AA为100g蛋白质中每种氨基酸的含量(g);Mi为各种氨基酸的摩尔质量(g/mo1);∑AA/Mf为100g蛋白质中氨基酸的总摩尔数(too1);△为氨基酸侧链疏水性值(Cal/mo1);Q为蛋白质的疏水性值[.,.鸡肉蛋白及其蛋白组分的疏水性值见表4.表4不同鸡肉蛋白组分的疏水性值由表4可见,鸡肉原料及其各组分除了非蛋白氮的疏水性值较低外,其余均在1138.66～1457.83 Cal/mol之间,根据Ney等人研究结果可以预测,采用中性,碱性蛋白酶水解鸡肉原料,肌浆蛋白,肌原纤维蛋白,碱溶蛋白和碱不溶蛋白,会产生较强的苦味. 3结论(1)鸡肉是一种高蛋白,低脂肪的健康肉类.对笙蔓鲞蔓塑f璺差璺塑2I11F00DANDFERMENTAT10NINDUSTR1ES鸡肉蛋白组分的分析结果表明,鸡肉蛋白中水溶性部分占49.23%,盐溶性部分占13.72%,总基质蛋白占37.03%.(2)鸡肉蛋白氨基酸组成比例均衡,且鲜味氨基酸,支链氨基酸,抗氧化性氨基酸,精氨酸,赖氨酸含量高,但它们在鸡肉各蛋白组分中含量存在较大的差异.非蛋白氮中必需氨基酸比例最高,达到64.65%;肌浆蛋白中主要鲜味氨基酸含量最高,达到43.00%;肌原纤维蛋白中支链氨基酸比例最高,达到17.09%;而几种主要抗氧化性氨基酸含量则以非蛋白氮最高,含量为54.13%.(3)鸡肉原料及其各组分蛋白疏水性值的计算结果表明,除了非蛋白氮中蛋白的疏水性值较低(697.92Cal/mo1),其余均在1138.66～1457.83Cal/mol之间.本研究为鸡肉深加工,尤其是鸡肉蛋白的进一步开发,如加工营养液,生产呈味基料,制备活性肽(抗氧化活性成分,增强免疫能力活性成分等)建立了理论基础.参考文献I王文贤,刘学文.加入WTO对中国鸡肉加工业的影响和对策[J].食品科技,2001(6):3～52平凡.我国禽肉出口存在的问题与对策[J].食品信息指导,2004(1):25～273CarrollNV,LongleyRW,RoeJH.Thedeterminationof glycogenandmusclebyuseofanthronereagent[J].Journal ofBiologicalChemistry,1956,220:583～5934WonnopVisessanguan,SoottawatBenjakul,Siriporn Riebroy,eta1.Changesincompositionandfunctionalprop—ertiesofproteinsandtheircontributionstoNhamcharacteris.tics[J].MeatScience,2004,66:579～5885扈文盛编.常用食品数据手册[M].北京:中国食品出版社,1989.450～4516DonnellyTH,RongeEH,BarsukoVJ.Proteincomposi—tionandfunctionalpropertiesofmeat[J].JournalofAgricu1. tUralandFoodChemist~,1966(1):196～2007SaigaA,TanabeA,NishimuraT.Antioxidantactivityof peptidesobtainedfromporcinemyofibrillarproteinsbypro—teasetreatment[J].JournalofAgriculturalandFoodChem.istry,2003,51:3661～36678NeyKH.V oraussagederbitterkeitwonpeptidenausderen amiosaure—zusammensetzung[J].ZLebensm—UntersuchForsch,1971,147:64～719JensAdler—Nissen.Enzymichydrolysisoffoodproteins[M].NewY ork-ElsevierAppliedSciencePublishers,1986 StudyonIsolationandProteinCompositionofChickenMeat ZhouXuesongZhaoMoumingLinWeifengRuiHanmingLiuTongxun (CollegeofLightIndustryandFood,SouthChinaUniversityofTechnology,Guangzhou510 640,China) ABSTRACTChickenmeatproteinwasisolatedandanalyzedinthispaper.Theresultsshowe dthattheamountofthewatersolublefraction,thesalt—solublefractionandstromaproteininchickenmeatproteinwas49.23%,13.72%and37.03%respectively.Chickenmeatproteinhadawell—balancedaminoacidcomposition.Thecon—tentsofdeliciousaminoacids,branched—chainaminoacid,antioxidativeaminoacids,ArgandLyswerehigh.It alsoshowedthattheobviouscontentdifferencesbetweenchickenmeatanditsproteinfractio ns.Thehydrophobic—ityvaluesofchickenmeatanditsproteinfractionswerefrom1138.66～1457.83Cal/molexceptthatthehy—drophobicityvalueofnon—proteinnitrogenwas697.92Cal/mo1. Keywordschickenmeat,proteincomposition,isolation,hydmphobicityvalue行业泰国豢源公司万l}五水磅装置成功投庐薄态四川亚联高科技有限公司总承包的泰国泰源酒精工业公司3万t/a无水酒精装置目前一次投料开车成功并产出合格无水酒精,产品纯度高达99.9%.该装置是四川亚联高科技有限公司继潍坊天德,天津绿源后第3套正式投产的分子筛法生产无水酒精装置.该工程是亚联高科在采用分子筛法生产无水酒精方面不断开拓,不断创新的成果.该项目设计上采用多项新的工艺技术,设备和控制技术,使装置的消耗和逃酒率得到大幅下降,安稳运行率大幅提高.12I!:Ql_1(!11璺2。
肉肌原纤维蛋白提取原理
肉肌原纤维蛋白提取原理
肌肉原纤维蛋白是肌肉组织中的一种重要蛋白质，它在肌肉收
缩和运动中起着关键作用。
提取肌肉原纤维蛋白的原理涉及到蛋白
质的化学性质和分离纯化技术。
一般来说，肌肉原纤维蛋白的提取
原理包括以下几个方面：
1. 细胞破碎，首先，需要将含有肌肉原纤维蛋白的细胞或组织
进行破碎，以释放蛋白质。
这通常通过机械方法（如超声波破碎或
研磨）、化学方法（如细胞壁溶解剂）或生物方法（如酶解）来实现。
2. 分离纯化，接下来，利用不同的分离技术，如离心、凝胶过滤、离子交换层析、亲和层析等，将混合物中的肌肉原纤维蛋白与
其他蛋白质、核酸、小分子等分离开来，以获得相对纯净的肌肉原
纤维蛋白。
3. 浓缩纯化，经过分离后，需要对肌肉原纤维蛋白进行浓缩和
纯化，以去除残余的杂质，得到高纯度的蛋白质溶液。
这通常通过
浓缩技术（如超滤、沉淀）和纯化技术（如高效液相色谱）来实现。
4. 制备成品，最后，经过浓缩纯化的肌肉原纤维蛋白溶液可以根据具体需求进行进一步处理，如冻干、冷冻保存或制备成各种蛋白质制剂，用于科研、医药或食品工业等领域。
总的来说，肌肉原纤维蛋白的提取原理涉及到细胞破碎、分离纯化、浓缩纯化和制备成品等多个步骤，需要结合不同的化学和生物技术手段，以获得高纯度的肌肉原纤维蛋白。
从鸡肉中提取肌原纤维蛋白的方法[发明专利]
![从鸡肉中提取肌原纤维蛋白的方法[发明专利]](https://img.taocdn.com/s3/m/70d7bd2008a1284ac85043e2.png)
专利名称：从鸡肉中提取肌原纤维蛋白的方法专利类型：发明专利
发明人：张坤生,李令平,任云霞
申请号：CN200710150175.0
申请日：20071115
公开号：CN101161671A
公开日：
20080416
专利内容由知识产权出版社提供
摘要：本发明公开了一种从鸡肉中提取肌原纤维蛋白的方法，旨在提供一种纯度高，方法简单，成本低的提取肌原纤维蛋白的方法。
包括下述步骤：将鸡肉在室温下切碎，加入pH值为6.0－7.0的低离子强度提取液，使鸡肉中在低离子强度下可溶的杂质蛋白质溶出，均质离心，得到含有肌原纤维蛋白的沉淀物。
在上述肌原纤维蛋白沉淀物中加入pH值为6.0－7.0的高离子强度提取液，均质离心，将分离出的肌原纤维蛋白沉淀物，通过多次加入高离子强度提取液多次离心，去掉鸡肉中的杂质蛋白及其它杂质，收集悬浊液离心后的沉淀即为肌原纤维蛋白，再加入高离子强度提取液制成溶液在室温下透析，冷冻干燥即得肌原纤维蛋白。
申请人：天津商业大学
地址：300134 天津市北辰区津霸公路东口
国籍：CN
代理机构：天津市三利专利商标代理有限公司
代理人：肖莉丽
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肉肌原纤维蛋白提取原理
肉肌原纤维蛋白提取原理全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：肉肌原纤维蛋白是一种重要的蛋白质，它主要存在于肌肉组织中，是肌肉运动和功能发挥的关键。
提取肉肌原纤维蛋白不仅可以应用于食品加工、保健品制作等领域，还对于肌肉健康和康复具有重要意义。
本文将介绍肉肌原纤维蛋白的提取原理及其应用。
肉肌原纤维蛋白是由多种蛋白质组成的，主要包括肌球蛋白、肌纤维蛋白和肌联蛋白等。
肉肌原纤维蛋白的提取过程一般包括以下几个步骤：首先是肌肉的处理。
肉肌原纤维蛋白的提取源于肌肉组织，因此必须先对肌肉进行处理。
一般来说，新鲜的肉肌组织会被切碎、研磨或切片，以增加蛋白质的暴露面积，便于后续的提取操作。
其次是溶解蛋白质。
在提取肌肉蛋白的过程中，常用的方法是通过添加盐溶液或酸溶液来溶解蛋白质。
盐溶液可以离子交换和蛋白质的凝聚，而酸溶液则可以改变蛋白质的空间构象，使其易于析出。
然后是分离蛋白质。
通过使用离心机、过滤器等设备，可以将提取出的混合液中蛋白质与其他成分分离。
这样可以得到较为纯净的肉肌原纤维蛋白，从而进一步应用。
最后是纯化蛋白质。
提取出的肉肌原纤维蛋白可能还含有一些杂质，比如脂肪、碳水化合物等。
需要经过柱层析、凝胶电泳等方法进行蛋白质的纯化，得到高纯度的肉肌原纤维蛋白。
提取肉肌原纤维蛋白的关键在于溶解和分离，在这个过程中，需要根据不同的蛋白质特性和提取目的选择合适的方法和条件。
还需要注意保持蛋白质的稳定性和活性，避免在提取过程中发生蛋白质的降解和失活。
应用方面，肉肌原纤维蛋白在食品、医药、保健品等领域有着广泛的应用。
在食品加工中，肉肌原纤维蛋白可以用作增强剂、增稠剂等，提高食品的口感和营养价值。
在医药领域，肉肌原纤维蛋白可以用于制备药物载体、修复组织等。
在保健品制作中，肉肌原纤维蛋白也被广泛运用于肌肉康复、增肌减脂等方面。
提取肉肌原纤维蛋白是一项复杂而重要的工作，需要结合理论和实践，选用合适的方法和技术进行操作。
通过不断的研究和实践，相信肉肌原纤维蛋白的提取和应用将会取得更大的成果，为食品工业和医药保健事业做出更大的贡献。
肌原纤维蛋白的组成
肌原纤维蛋白的组成
肌原纤维蛋白是由三种不同的蛋白质分子组成的，分别是肌球蛋白、肌动蛋白和调节蛋白。
其中，肌球蛋白是一种长丝状的蛋白质，由两类多肽链组成，一类叫做肌球蛋白重链，另一类叫做肌球蛋白轻链。
肌动蛋白也是一种螺旋状的蛋白质，由四个亚基组成，分别是肌动蛋白α-螺旋、β-螺旋、γ-螺旋、δ-螺旋。
调节蛋白又叫做肌肽，它是一种小分子蛋白质，分为带正电荷的C肌肽和带负电荷的I 肌肽两种，它们通过结合肌球蛋白调节肌动蛋白的结构和功能。
这三种蛋白质的组合，共同形成了肌原纤维蛋白的结构。
羊肉后熟过程中肌肉纤维结构变化及氧化特性
羊肉后熟过程中肌肉纤维结构变化及氧化特性刘冠绪;肖宇;张瑞;刘永峰【期刊名称】《陕西师范大学学报（自然科学版）》【年(卷),期】2024(52)1【摘要】宰后成熟是肉加工和储存过程中改善口感和品质的一种常用方法。
通过对新疆山羊肉进行微观结构观察,测定硫代巴比妥酸反应物(thiobarbituric acid reactive substances,TBARS)含量及溶解度,提取羊肉肌原纤维蛋白并进行羰基含量、巯基含量、表面疏水性及FT-IR测定,探究新疆山羊肉在宰后4℃成熟48 h过程中肌肉纤维结构和氧化特性的变化。
结果表明:羊肉后熟48 h过程中,肌肉纤维出现聚合、条块边缘变粗糙、纤维间距增大现象;TBARS值增幅达到47.8%;肌原纤维蛋白的溶解度下降,疏水性增加,其羰基含量显著上升、巯基含量下降。
后熟0、12、24 h时,肌原纤维蛋白中α-螺旋、β-折叠、β-转角以及无规则卷曲结构平均所占比例分别为29%、19%、21%、31%;后熟48 h时无规则卷曲结构未被检出。
研究结果反映出羊肉后熟过程中肌肉纤维条块在聚合后出现降解,后熟的前12 h含巯基蛋白质更容易被氧化,12 h后脂质氧化加速。
研究结果为肉宰后成熟过程中从肌原纤维蛋白结构及氧化角度分析肉品质变化提供了理论依据。
【总页数】10页(P115-124)【作者】刘冠绪;肖宇;张瑞;刘永峰【作者单位】陕西师范大学食品工程与营养科学学院;新疆师范大学生命科学学院【正文语种】中文【中图分类】TS251【相关文献】1.猕猴桃果实后熟过程中乙烯生成和超氧物歧化酶及过氧化物酶的活性变化2.雪山草鸡宰后肌肉成熟过程中剪切力及肌纤维结构的变化3.黄连种子后熟过程中抗氧化酶活性动态变化的研究4.4个粉蕉品种后熟过程中果实色泽及质构特性变化规律比较5.复合蔬菜酵素发酵、后熟过程中理化特性及抗氧化活性的变化研究因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
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1、肌原纤维蛋白的提取
肉样品，用5倍的提取缓冲液（0.1M NaCl，2 mmol/L MgCl2，1 mmol/L EDTA，10 mmol/L K2HPO4，pH 7.0）匀浆后离心（2000 g，10min），重复四次并在第四次离心前用四层纱布过滤并用0.1M的Hcl将pH调至6.0，最后得到的蛋白膏保存于冰盒中备用。
蛋白浓度用双缩脲法测定。
2、蛋白氧化模型的制作
构建以下氧化体系：反应历程为Vc+Fe3+→Fe2+，Fe2++H2O2→⋅OH，FeCl3浓度为0.01mmol/L，抗坏血酸浓度为0.1mmol/L，H2O2浓度分别为0.5、1、5、10、20 mmol/L。
肌原纤维蛋白分散于上述氧化体系中（最终质量浓度为40 mg/mL），在4℃条件下氧化24h后用1 mmol/L 乙二胺四乙酸（ethylene diamine tetraacetic acid，EDTA ）EDTA ）终止。
以上的氧化反应均在15 mmol/L 哌嗪-N,N’-双（2-乙磺酸）（piperazine-1,4-bisethanesulfonic acid，PIPES）0.6 mol/L的Nacl为缓冲溶液（pH 值 6.0）中进行。
空白对照为新鲜猪背最长肌中提取出来后，未加氧化剂直接于4℃放置24 h 的肌原纤维蛋白（在本试验中将H2O2 浓度定义为0）。
3、羰基值的检测
在1.5 mL的离心管中，加入0.1 mL的蛋白溶液与0.5 mL 2,4-二硝基苯肼的2 mol/L HCl 溶液，在25℃下反应40 min，空白样品中不含2,4-二硝基苯肼的2 mol/LHCl。
然后加入0.5 mL 质量分数为20%的三氯乙酸（trichloroacetic acid, TCA），震荡后离心（11 000×g，5 min）弃上清，蛋白沉淀用2 mL 的乙醇-乙酸乙酯溶液（体积比为1:1）离心（11 000×g，5 min）洗涤3 次，挥发完溶剂后将蛋白质悬浮于1 mL 6 mol/L 盐酸胍溶液（用0.1M Hcl调节pH至2.3）中，在37℃条件下水浴保温30 min。
以空白为对照370 nm下测吸光值，蛋白质羰基衍生物的含量（nmol/mg•蛋白）使用摩尔吸光系数为22 000 L/(mol•cm)计算。
蛋白浓度在溶解于盐酸胍后再次检测。