第5章 酶化学答案

第五章酶化学
一、填空题
1．全酶由酶蛋白和辅助因子组成。

辅助因子包括辅酶和辅基等。

其中辅基与酶蛋白结合紧密，辅酶与酶蛋白结合疏松。

2．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类和连接酶类。

3．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。

4．关于酶作用专一性提出的假说有锁钥学说和诱导契合假说等几种。

5．酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位直接参加催化，决定催化反应的性质。

6．酶活力是指酶所催化的化学反应的速率。

酶活力的大小用酶活力单位来表示。

7．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为 -1/km ，纵轴上的截距为 1/Vmax 。

8．糖原磷酸化酶是通过磷酸化与脱磷酸化进行共价修饰调节酶活性。

9．酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微环境中，从而使酶与底物之间的作用加强。

10．酶反应速度受许多因素的影响。

以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条双曲线。

11．有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性，这种激活过程称酶原激活作用。

12．有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外，还具有与非底物的化学物质结合的部位，这种部位有别于活性部位，而且与之结合的物质都对其反应速率有调节作用，故称别构部位，具有该部位的酶称别构酶。

13．根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类，即单体酶、寡聚酶和多酶复合物。

二、选择题：
1．下列有关酶的描述正确的是？（ A ）
（A）组成酶活性中心的各个基团可能来自同一条多肽链，也可能来自不同多肽链。

（B）酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

（C）酶活力随反应温度升高而不断地加大。

（D）酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。

2．下列有关Km的描述正确的是？（ A ）
（A）Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。

（B）Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。

（C）Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。

（D）Km值高表示酶与底物的亲和力强，Km值低时表示亲和力弱。

3．下列有关pH对酶促反应速率的影响，哪一项描述正确？（B）
（A）酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。

（B）酶的最适pH受许多因素的影响，如酶的纯度、底物、作用时间等。

（C）酶的最适pH受许多因素的影响，但是温度不会影响最适pH。

（D）在最适pH时，酶的反应速率最大，若pH稍有变更，酶的反应速率不受抑制。

4．某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为。

（ D ）
（A）S
1：Km＝5×10-5M （B）S
2
：Km＝1×10-5M
（C）S
3：Km＝10×10-5M （D）S
4
：Km＝0.1×10-5M
5．酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：。

（ D ）
（A）Vmax不变，Km增大（B）Vmax不变，Km减小
（C）Vmax增大，Km不变（D）Vmax减小，Km不变
6．目前公认的解释酶作用专一性的学说是。

（ B ）
（A）活性中心说（B）诱导契合学说 (C)锁钥学说（D）中间产物学说
7．具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是。

（ B ）
（A）蛋白质（B）RNA (C)DNA （D）糖蛋白
8．酶原是酶的前体。

（ B ）
（A）有活性（B）无活性 (C)提高活性（D）降低活性
9．哪一种情况可用增加［S］的方法减轻抑制程度？（ B ）
（A）不可逆抑制作用（B）竞争性可逆抑制作用（C）非竞争性可逆抑制作用
（D）反竞争性可逆抑制作用（E）无法确定
10．酶的竞争性可逆抑制剂可以使（ C ）
（A）Vmax减小，Km减小（B）Vmax增加，Km增加
（C）Vmax不变，Km增加（D）Vmax减小，Km增加
11．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于（ B ）
（A）反馈抑制（B）竞争性可逆抑制
（C）非竞争性可逆抑制（D）反竞争性可逆抑制
12．关于酶的描述，哪一项不正确? ( A )
（A）所有的蛋白质都是酶
（B）酶是细胞内合成的，但可以在细胞外发挥催化作用
（C）酶是生物催化剂，强酸强碱能使酶失活
（D）酶具有专一性
13．关于酶活性中心的描述，哪一项正确? ( A )
（A）所有的酶都有活性中心
（B）所有酶的活性中心都含有辅酶
（C）酶的必需基团都位于酶的活性中心内
（D）所有抑制剂都是由于作用于酶的活性中心
（E）所有酶的活性中心都含有金属离子
14．酶的诱导契合学说是指：。

( D )
（A）酶原被其他酶激活（B）酶改变底物构象
（D）酶改变抑制剂构象（D）底物改变酶构象
15．底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度时，下列描述正确的是：。

( C )
（A）反应速度随底物浓度增加而增加
（B）随底物浓度的增加酶逐渐失活
（C）酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加
（D）酶的结合部位全部被底物占据，反应速度继续增加
16．L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，此种专一性属于：( D )
（A）绝对专一性（B）键专一性
（C）几何异构专一性（D）旋光异构专一性
单位的表示，哪一项是错误的? （ D ）
18．有关K
m
（A） mol／L （B） nmol／L （C） mmol／L （D）mol／min
19．酶和一般化学催化剂相比，不具有下列哪项特点？（D）
（A）酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关
（B）酶不稳定，容易失去它的催化活性
（C）高度的专一性
（D）酶的催化活性在体内无法调节
四、名词解释：
1、酶的比活力：是指每毫克蛋白质所含的酶活力单位数。

2、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。

3、酶活性中心：指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。

4、多酶复合物：指由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成的复合物，其中每一种酶催化一种反应，前一个酶的产物是后一个酶的底物。

5、诱导酶：指在诱导物存在时，诱导产生的酶。

五、简答题
1．有50ug纯酶制剂，5min内催化生成了4umol产物，计算酶的比活力。

解：比活力= 4 =16 (umol/min.mg蛋白)
5×50×10-3
2．25mg蛋白酶溶于25ml缓冲液中，取0.1ml酶液以酪蛋白为底物测酶活力，测得其活力为每小时产生1500ug 酪氨酸。

另取2ml酶液测得蛋白氮含量为0.2mg。

若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，求(1)lml酶液中所含的蛋白质量和酶活力单位。

解：1ml酶液中蛋白量=0.2×6.25÷2=0.625 mg
1ml酶液中酶活力单位=1500÷60÷0.1=250单位
(2)比活力是多少?
解：比活力=250÷0.625=400 单位/mg蛋白
(3)1g酶制剂的总蛋白含量及总活力? 解：总蛋白量=0.625×1000=625mg
总活力=400×625=2.5×105单位
3．当一酶促反应进行的速度为V
max 的80％时，在K
m
与[S]之间有何关系?
解： Vmax [S]
v = =80% Vmax →0.8 Km +0.8 [S]= [S] →Km=0.25[S]
Km +[ S]
4．1ug纯酶(相对分子质量=92000)在最适条件下催化反应速度为0.5umol／min，计算
(1)酶的比活力=0.5/ (1×10-3) =500 单位/mg蛋白 0.5umol/min
(2)酶的转换数：单位时间内，每个酶分子转换底物的分子数= =0.5×92000=4.6×104 1/92000 umol
6．（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若v=35umol／min，Vmax是多少umol/min? （2）当[S]= 2×10-5mol／L，v＝40umol／min，这个酶的Km是多少？
解： Vmax [S]
v = → Vmax = 70 umol/min
Km +[ S]
→Km = 15 umol/min。