对组成生物体的高分子化学物质蛋白质的理解

对组成生物体的高分子化学物质蛋白质的理解

徐俊

一、蛋白质的定义及概念

蛋白质是生物体中广泛存在的一类生物大分子，由核酸编码的α氨基酸之间通过α氨基和α羧基形成的肽键连接而成的肽链，经翻译后加工而生成的具有特定立体结构的、有活性的生物大分子。组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基不等，各种氨基酸残基按一定的顺序排列。产生蛋白质的细胞器是核糖体。

蛋白质是生命的物质基础，与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与，蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。

二、蛋白质组成及结构

1.蛋白质分子的元素组成:

所有蛋白质分子组成都含有C、H、O、N、S等元素，其中N元素的含量比较恒定约为16%，故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。

2.蛋白质分子的基本组成单位：

蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸，在蛋白质合成的，受遗传密码控制的，氨基酸共有20种，氨基酸结构上的共同特点是都具有α-羧基和α-氨基，而R

基团各不相同。其中除脯氨酸是亚氨基酸，甘氨酸不具有不对碳原子外，其余18种氨基酸均为L-α-氨基酸。氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。

3.氨基酸在蛋白质分子中的连接方式：

一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键为肽键（-CONH-），是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。氨基酸通过肽键而成的化合物称肽，有寡肽和多肽之分。

4.蛋白质的分子结构：

（1）蛋白质的一级结构：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构，是空间结构及其功能的基础。

（2）蛋白质的空间结构：指蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。

（3）维系空间结构的化学键: 维系空间结构的化学键是指氢键、盐键、疏水

键等非共价键，有的蛋白质还含有二硫键。

（4）空间结构可分下列层次：

①蛋白质的二级结构：是指多肽链中，同相邻近的氨基酸残基间形成的多肽链的局部空间结构，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

②蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，由肽链上相距甚远的氨基酸残基所形成的整个多肽链的空间结构。三级结构的特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部。有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。

③蛋白质的四级结构：是指由两个或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的大分子蛋白质的空间结构。

三、蛋白质结构与特性的关系

1.蛋白质的两性解离与结构的关系：

蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点。蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子，蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子，蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。

不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构，因此具有不同等电点。不同蛋白质在同一pH溶液中所带电荷的种类和数目不同，在电场中泳动的方向和速度不同，从而可达到分离的目的，这种分离方法称电泳是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。

2.蛋白质的亲水性与结构的关系：

蛋白质溶液具有亲水胶体的性质，溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷。当破坏这两种稳定因素，就可将蛋白质从溶液中沉淀析出。

3.蛋白质的变性和结构关系：

蛋白质的变性是指蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。

蛋白质变性的本质是非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态，蛋白质变性前后理化性质、生物活性改变比较。

4.蛋白质的其他特性与结构的关系:

蛋白质是大分子，不能通过半透膜。据此,可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质，用于蛋白质的纯化。

芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸，具有紫外吸收的特点，其最大吸收峰是280 nm。蛋白质分子中一般含上述氨基酸，所以可用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。

四、蛋白质分类

1.按组成分类：(1)单纯蛋白质。指仅有氨基酸组成的蛋白质。（2）结合蛋白质。指由氨基酸和非蛋白质部分（辅基）组成的蛋白质。

2.按非蛋白质部分不同可分为：核蛋白（含核酸）、糖蛋白（含多糖）、脂蛋白（含脂类）、金属蛋白（含金属）和色蛋白（含色素）等。

3. 按分子形状分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质。

4. 按功能分类：活性蛋白质和非活性蛋白质。

五、蛋白质的功能

1. 组织细胞中主要蛋白质的功能：(1)催化和调控作用；(2)在协调运动中的作用；(3)在运输和贮存中的作用；(4)在识别、防御和传导中的作用。

2. 血浆蛋白质的主要功能:(1)维持血浆胶体渗透压和缓冲作用；(2)运输作用；

(3)免疫防御作用；(4)血浆酶的作用；(5)营养作用；(6)凝血和抗凝血作用。

六．蛋白质结构与功能的关系

蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，其构象发生改变，功能活性也随之改变。

1.蛋白质一级结构与功能的关系：

蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质，它们的构象和功能自然不同。反之，一级结构相似的蛋白质，它们的构象及其功能也可能会相似。物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残基的更换，会明显改变其生物活性。但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其活性。

2. 蛋白质构象与功能的关系：

（1）蛋白质变性后，空间结构破坏，生物学活性丧失。变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。

（2）蛋白质变构作用：指某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合，引起该蛋白（酶）的空间构象发生轻微变化，从而使其生物活性升高或降低的作用。在生物体内普遍存在，对物质代谢的调节和某些生理功能的变化都是十分重要的，是体内重要的调节方式之一。

蛋白质是生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是人们日常饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有必需氨基酸，通过消化所摄入的蛋白质食物（将蛋白质降解为氨基酸），人体就可以将吸收的氨基酸用于自身的蛋白质合成。所以说是蛋白质对我们是非常重要一类高分子化学物质。