生化主要知识点复习总结

结构特点：

1.含苯环: phe

2.含酚羟基: Tyr

3.含吲哚环: Trp

4.含羟基:Ser Thr

5.含硫: Cys Met

6.含胍基:Arg

7.含咪唑基: His

一、氨基酸的理化性质：

两性电离等电点(p I）在水溶液中能两性电离而成兼性离子分子呈电中性时的溶液的p H值

二、蛋白质的空间结构

α螺旋

螺旋

主链右手螺旋（单链）,3.6

13

氢键方向与螺旋纵轴平行，链氢键是α螺旋稳定的主要因素

侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响

α螺旋稳定蛋白质空间构象

β折叠:

伸展的肽链结构

肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度

结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直

肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

β转角：

肽链出现180°转回折的“U”结构

由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子，

较α螺旋紧密

常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分

π螺旋：

左手螺旋

4.4

氢键维系螺旋稳定

18，

多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维

无规则卷曲：

是蛋白质中一系列无序构象的总称

是蛋白质分子结构与功能的重要肽段

三、蛋白质变性：

变性因素物理或化学因素

（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）机制蛋白质空间结构破坏，一级结构未破坏

性质的变化

（理化性质的改变和生物活性的丢失）溶解度降低/黏度增加

结晶能力消失/生物活性丧失易被蛋白酶水解

实际应用防止蛋白制剂/蛋白质药物的变性失活（低温保存）

使细菌蛋白质变性失活，消毒杀菌（紫外线杀菌等）

四、核苷酸

1、核苷酸的生物学功能：

核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP

参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP

一磷酸核苷

（N M P/d N M P）

核酸的构件分子

二磷酸核苷

（N D P/d N D P）

N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P）

三磷酸核苷

（N T P/d N T P）

R N A/D N A合成原料，参与能量代（A T P）；参与物质代（U T P，2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能：

一级结构（D N A/R N A）核苷酸的排列顺序

碱基的排列顺序

D N A空间结构二级结构--双螺旋结构

超螺旋结构/染色质

原核生物：封闭的环状双螺旋

真核生物：核小体→染色质→染色体（D N A+组蛋白）

功能基因形式携带遗传信息

基因：D N A分子中特定区域，核苷酸的排列顺序

基因组：D N A分子的全序列

所有编码R N A和蛋白质的序列+所有非编码序列

反向平行

互补双链

3’→5’/5’→3’

A=T G≡C

原核生物真核生物

rRNA种类5S 16S 33S 5S 5.8S 18S 28S

核糖体

(rRNA+rp)

70S

(30S小亚基50S大亚基)

80S

（40S小亚基60S大亚基）

真核生物的

mRNA

参与蛋白质合成

遗传信息的传递初级转录物核不均一RNA（hnRNA）

外显子+含子

成熟mRNA

（无含子）

mRNA

=５’端帽子结构+５’非翻译区+编码区（外显

子)+3’非翻译区+poly A

５’端帽子结构: m7GpppN

３’端尾结构: poly A

R N A组学研究s n m R N A s种类/结构/功能

七、核酸的变性、复性与杂交

基因的位置

鉴定两种核酸的相似性

检测某些专一序列在待检样品中存在与否：基因芯片

举例：

HbA α2β2+血红素

亚基之一与O2结合

导致亚基间的盐键断裂

构象轻微变化（紧密T型松弛R型）

其它亚基与O2结合力

八、生物催化物质部分概念总结：

九、糖代

糖的无氧酵解

①己糖磷酸化

己糖磷酸化带有负电荷/极性增高/反应限制在细胞质

关键酶己糖激酶（Hexokinase）

关键酶，催化不可逆反应，ATP 参与己糖激酶/葡萄糖激酶是同工酶

6-磷酸果糖激酶1

限速酶,催化不可逆反应，ATP 参与

能量变化从Glc开始消耗2分子ATP

从Gn开始消耗1分子ATP

②1分子磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖

③2分子磷酸丙糖氧化为2分子丙酮酸⑴脱氢，加磷酸，形成高能磷酸键

⑵脱去高能键，生成ATP

*糖酵解过程中第一次产能

*底物水平磷酸化

⑶磷酸基转移

⑷脱水，形成高能磷酸键