_中职生物化学第三章酶

11
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物
催化基团
活性中心
12
（ 三）、酶 原 的 激 活
一些酶在细胞内合成和分泌时，没有催化活性。 这个不具活性的蛋白质称为酶原。在合适的条件和特 定部位，无活性的酶原转变为有活性的酶，这个过程 称为酶原的激活。
其本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 实例：消化系统蛋白酶原的激活
3 酶活性的不稳定性
绝大多数的酶是蛋白质，会受到理化因素的影响而变性失活。所以酶反应时 要求一定PH、温度等条件。
6
三、 酶的结构和功能
（一）、酶的分子组成
单纯酶
完全由氨基酸组成
v 结合酶
全酶
酶蛋白 决定反应的特异性
辅助因子 决定反应的种类与性质
7
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 巯基酶
解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
25
ESAH C sCH +H H 2 C CC S S l H HES+ H H H 2 CC S SAs H CCHCl
S
H 2 COH SH H 2 COH
失活的酶 二疏基丙醇 巯基酶 BAL与砷剂结合物
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
金属螯合剂：EDTA
22
六、抑制剂对酶作用的影响
凡是能降低酶活性但不能使酶变性的物质，叫 酶的抑制剂（inhibitor） 。
•影响酶分子解离状态 •影响酶的活性中心构象
最适 pH pH
20
四、温度与酶反应速度的关系
v • 在达到最适温度以前，反
应速度随温度升高而加快
• 酶是蛋白质，其变性速度 亦随温度上升而加快
• 酶的最适温度不是一个固 定不变的常数
最适 温度
温度
21
五、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂
13
六肽
肠 激 酶
活性中心
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
胰蛋白酶原的激活示意图
14
酶原以及酶原激活的生理意义
❖ 一、保护组织器官本身不受酶的水解破坏。 ❖ 二、使酶到达特定部位发挥生理作用。
15
（四）、酶的多种分子形式——同工酶
概念：存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同 一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反 应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）。现已发现很有限的 500多种，乳酸脱氢酶是其中研究的最多的同工酶。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
8
辅助因子
金属离子 小分子有机化合物
辅助因子的作用 决定酶促反应的性质，在反应中传递电子、质子或 一些基团的作用。
酶蛋白的作用 决定酶的专一性。
9
（二）、酶的活性中心
必需基团 酶分子中，一些与酶活性密切相关的基团。
类型：可逆抑制剂 不可逆抑制剂
应用：研制杀虫剂、药物 研究酶的作用机理，确定代谢途径
23
抑制剂类型和特点
不可逆抑制剂
可逆抑制剂
竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂
24
(一) 不可逆性抑制作用
* 概念 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需
基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等 方法予以除去。
* 举例 有机磷化合物 羟基酶
大家好
1
第三章 酶
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化 功能以及酶原以及酶原的激活，进而讨论 影响酶作用的主要因素。对酶工程和酶的 应用作一般介绍。
返回 2
第一节 酶的概述
一 、酶及生物催化剂概念 二 、酶作用的特点
• 极高的催化效率 • 高度的专一性 • 酶活性的不稳定性
转 氨 酶
A l a + α - 酮 戊 二 酸
丙 酮 酸 + G l u
5
二、酶促反应的特点
1 酶的催化效率高
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013 倍。
2 酶的高度专一性
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反 应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性.
3
一、酶的概念
❖ 酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作 用的生物催化剂。绝大多数酶的化学本质是 蛋白质。
❖ 酶所催化的化学反应称为酶促反应。
❖ 酶促反应中S为底物，P为产物，酶本身用E 表示，所以酶促反应表示为
S
E
P
4
几个有关名词
❖ 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 ❖ 产物(product, P)：反应生成的物质。 ❖ 酶促反应：酶催化的反应。 ❖ 酶活性：酶催化化学反应的能力。
Baidu Nhomakorabea
第二节、 影响酶促反应速度的因素 1、酶浓度 2、底物浓度 3、pH 4、 温度 5、激活剂 6、抑制剂
17
一、酶浓度对反应速度的影响
V
v 反应速度与酶浓 度成正比。
0
[E]
18
二、底物浓度对反应速度的影响
矩形双曲线
19
三、pH对酶反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•影响底物分子解离状态
在医学中的应用 体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤，或遗传缺陷 ，或肿瘤分化的的分子标志。如乳酸脱氢酶（LDH）有骨骼肌型 （M）和心肌型（H）两种亚基按不同比例组成的四聚体，存在 五种LDH形式，即H4（LDH1）等五种，若LDH1高于正常值则可 能患有心肌梗死，若LDH5高于正常值则可能患有肝脏疾病。 16
26
（二） 可逆性抑制作用
* 概念 抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物
可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂 可用透析、超滤等方法除去。 * 类型
竞争性抑制 非竞争性抑制
27
竞争性抑制作用
E+S
+ I
ES
P+ E
实例：磺胺药物的药用机理
H2N-
-SO2NH2
H2N-
-COOH
对氨基苯磺酰胺 I
酶的活性中心 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将 底物转化为产物。
10
v 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group)
与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
➢活性中心外的必需基团 维持酶活性中心应有的空间构象所必需。