生物化学复习-蛋白质3-5-1-7
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
生物化学考试复习要点总结范文
生物化学考试复习要点总结范文一蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二核酸的结构和功能1.RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4.DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T，C与G.5.Tm为熔点，与碱基组成有关医学教育网原创6.tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3.B族维生素与辅酶对应关系。
4.Km含义5.竞争性抑制特点。
四糖代谢1.限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP；2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。
糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，医学教育网原创葡萄糖-6-磷酸酶。
4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
5.血糖浓度：3.9～6.1mmol/L.6.肾糖域概念及数值。
五氧化磷酸化1.ATP是体内能量的直接供应者。
2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。
3.线粒体内有两条重要的呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
据R基团 极性分类
非极性R基团AA
极性R基团AA
不带电荷 带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据营养学 分类
必需ＡＡ
Val Trp Lys Met Ile Leu Phe Thr
非必需ＡＡ
据氨基、 羧基数分
类
一氨基一羧基ＡＡ 二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg) 一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
一、概述
3.蛋白质的分类
简单蛋白质（单纯蛋白） 组成
结合蛋白
球状蛋白质 分子形状
纤维状蛋白质
一、概述
功能
活性蛋白： 一切有生理活性的蛋白质或它们的前体 非活性蛋白：具有保护与支持作用，如胶原、角蛋白、弹性蛋白等。
一、概述
单纯蛋白质（简单蛋白）：完全由氨基酸组成。按溶解度又可分为7类：
1
清蛋白（albumin） 溶于水
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
protein）
5 收缩和运动蛋白（contractile and motile protein）
氨基酸被称为基本氨基酸。
一、蛋白质水解
蛋白质
多肽
寡肽
二肽
氨基酸
amino acid, aa 或 AA
一、蛋白质水解
酸水解
碱水解
酶水解
一、蛋或4 mol/L的硫酸在105-110℃条件下进行水 解，反应时间约20小时。
优点:保持各种L-型氨基酸分子的立体结构不变； 缺点:色氨酸被破坏；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水
生物化学复习资料(人卫7版)
生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
生物化学复习-蛋白质3-5-1-7
红蛋白两条b 链的Lys b82、His b143、 His b2和N末端Val b1 氨基的阳离子形成氢键和盐键的距离范 围内，它可与中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱 氧HbF b 链143残基位置含有Ser，缺少带正电荷的 侧链，减低了对2 , 3-二磷酸甘油酸的亲和力
一些蛋白质、酶、多肽激素在刚合成时是以无活性 的前体形式存在，只有切除部分多肽后才呈现生 物活性，如血液凝固系统的血纤维蛋白原和凝血 酶原，消化系统的蛋白酶原、激素前体等。
胰岛素原的激活 胰岛素在胰岛的β细胞内质网的核糖体上 合成，称前胰岛素原，含信号肽。前胰岛素原在 信号肽的引导下，进入内质网腔，进入后，信号 肽被信号肽酶切除，生成胰岛素原，被运至高尔 基体贮存。并在特异的肽酶作用下，切除C肽， 得到活性胰岛素。
ห้องสมุดไป่ตู้
近侧His（F8） 与Fe原子一起被 拉动，Fe-N键变 成垂直于血红素 平面
图6-13 去氧血红蛋白中的各亚基间的盐 桥
共8个盐桥，氧合时伴盐桥断裂
3. 血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线） 工作肌肉毛细 血管中P(O2) 氧 饱 和 分 数 （ ） 肺泡中P(O2)
P50=26torr P (O2)/torr
1. 血红蛋白的结构 (1)．血红蛋白的亚基组成 血红蛋白的构象（三维结构）
(2)Hb的亚基与肌红蛋白相似
Mb
Hbβ
Hbα
2. 氧结合引起血红蛋白的构象变化
去氧血红蛋白
氧合血红蛋白
两个αβ二聚体的偏心枢轴旋移15°并平移0.08nm
血红素铁的微小移 动导致血红蛋白构 象转变
存在空间效应和电子 效应 Fe(II）由高自旋 变为低自旋
生物化学 第二章 蛋白质
生物化学第二章蛋白质第二章蛋白质在生命体内，蛋白质是至关重要的生物分子，它们参与了细胞内许多重要的生命过程。
这一章我们将深入探讨蛋白质的结构和功能，以及它们在生命活动中的重要作用。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由氨基酸序列组成的生物大分子。
氨基酸是含有氨基和羧基的有机化合物，是蛋白质的基本构建块。
蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的结构和功能。
这个序列可以通过遗传编码在细胞内合成。
蛋白质的结构可以分为四级：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，包括每种氨基酸的类型和排列顺序。
二级结构是指局部主链的空间结构，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整条肽链的空间结构，这是蛋白质结构中最重要的一级，决定了蛋白质的功能。
四级结构是指多个蛋白质分子的相互作用，它们以一定的方式排列在一起，形成更复杂的蛋白质复合体。
二、蛋白质的功能蛋白质在生命体内发挥着多种多样的功能。
例如，酶是生物催化剂，可以加速各种生化反应；载体蛋白可以转运各种物质和离子；肌肉收缩蛋白是肌肉收缩的基础；免疫蛋白可以防御外来病原体；许多激素和神经递质也是由蛋白质组成的。
蛋白质的功能不仅取决于其一级结构，还取决于其三级结构。
蛋白质的三级结构是由其氨基酸序列决定的，因此，即使两个蛋白质的一级结构不同，但如果它们能折叠成相似的三级结构，那么它们可能具有相似的功能。
三、蛋白质的相互关系在生命体内，蛋白质并不孤立存在，它们之间存在着复杂的相互作用。
这种相互作用可以发生在同一细胞内的不同蛋白质之间，也可以发生在不同细胞或生物体之间的蛋白质之间。
蛋白质之间的相互作用通常是通过分子识别实现的。
分子识别是指蛋白质或肽片段通过一定的方式识别并结合另一个蛋白质或肽片段的过程。
这种相互作用可以导致一系列的生物化学反应，从而调节生命体内的各种生理过程。
四、蛋白质的修饰和降解蛋白质在生命体内的合成和降解是动态的，它们可以不断地被修饰和降解，以适应生命活动的需要。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及开发新的药物和治疗方法都具有重要意义。
以下是生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的结构一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，通过肽键连接。
二级结构：常见的有α螺旋、β折叠、β转角等，依靠氢键维持。
三级结构：是整条多肽链的三维空间结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基聚合而成。
2、蛋白质的性质两性解离：在不同 pH 条件下可带正电荷或负电荷。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。
变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失生物活性；在一定条件下，变性的蛋白质可以复性。
3、蛋白质的分离纯化盐析：利用不同蛋白质在不同盐浓度下的溶解度差异进行分离。
层析：如凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成。
碱基互补配对：A 与 T 配对，G 与 C 配对。
2、 RNA 的类型与功能mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA：转运氨基酸到核糖体。
rRNA：参与核糖体的组成。
3、核酸的性质酸碱性：核酸分子中含有磷酸基团，呈酸性。
紫外吸收：在 260nm 处有特征吸收峰。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特点高效性：能极大地加快反应速率。
专一性：对底物有严格的选择性。
可调节性：其活性可以受到多种因素的调节。
2、酶的催化机制降低反应的活化能，使反应更容易进行。
3、影响酶活性的因素温度：有最适温度，过高或过低都会影响酶活性。
pH：每种酶都有其最适 pH。
抑制剂：分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
生物化学学习指导
生物化学学习指导及习题第一章蛋白质化学第二章核酸化学第三章酶学第四章维生素和辅酶第五章糖代谢第六章新陈代谢总论与生物氧化第七章脂类代谢第八章氨基酸代谢第九章核酸的生物合成第十章蛋白质的生物合成第十一章代谢的相互关系及调节控制二00九年三月第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
生物化学复习资料之蛋白质部分
生物化学复习资料之蛋白质部分第一节第二节蛋白质通论一、蛋白质的功能多样性蛋白质是原生质的主要成分，任何生物都含有蛋白质。
自然界中最小、最简单的生物是病毒，它是由蛋白质和核酸组成的。
没有蛋白质也就没有生命。
自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分繁多。
概括起来，蛋白质主要有以下功能：1.催化功能生物体内的酶都是由蛋白质构成的，它们有机体新陈代谢的催化剂。
没有酶，生物体内的各种化学反应就无法正常进行。
例如，没有淀粉酶，淀粉就不能被分解利用。
2.结构功能蛋白质可以作为生物体的结构成分。
在高等动物里，胶原是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为身体的支架，占蛋白总量的1/4。
细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白与脂类组成的。
动物的毛发和指甲都是由角蛋白构成的。
3.运输功能脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸过程中起着运输氧气的作用。
血液中的载脂蛋白可运输脂肪，转铁蛋白可转运铁。
一些脂溶性激素的运输也需要蛋白，如甲状腺素要与甲状腺素结合球蛋白结合才能在血液中运输。
4.贮存功能某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。
此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。
肝脏中的铁蛋白可将血液中多余的铁储存起来，供缺铁时使用。
5.运动功能肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运动。
细菌中的鞭毛蛋白有类似的作用，它的收缩引起鞭毛的摆动，从而使细菌在水中游动。
6.防御功能高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是通过蛋白质（抗体）来实现的。
凝血与纤溶系统的蛋白因子、溶菌酶、干扰素等，也担负着防御和保护功能。
7.调节功能某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。
8.信息传递功能生物体内的信息传递过程也离不开蛋白质。
例如，视觉信息的传递要有视紫红质参与，感受味道需要味觉蛋白。
生物化学(1)
第四章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？第二节蛋白质的分子结构1、蛋白质的分子结构包括哪些？2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？何谓肽键？3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？6、维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么？第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？蛋白质变性的应用第五章核酸化学第一节核酸的分子组成1、核酸分为哪两大类？2、核酸的基本组成单位是什么？3、核苷酸的基本组成成分有哪些？第二节核酸的分子结构1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？何谓核酸的一级结构？2、DNA双螺旋结构的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？第三节核酸的理化性质6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量或A-T含量与Tm有何关系？7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？核酸变性后有什么特征？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第六章酶第一节酶的分子组成与活性中心1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？2、何谓酶的活性中心？酶活性中心内有哪两种必需基团？第二节酶促反应的特点和机制1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？2、酶具有高效性的机制是什么？第三节酶促反应动力学1、影响酶促反应速度的因素有哪些？2、何谓Km？有何意义？3、酶的抑制作用包括哪几类？4、磺胺类药物的作用机制？5、什么叫竞争性抑制作用及非竞争性抑制作用？动力学参数有何变化？各有什么主要特点？6、反竞争性抑制作用的动力学参数有何变化？7、高温及低温影响酶活性的机制分别是什么？8、激活剂的定义？唾液淀粉酶的非必需激活剂是什么？第四节酶的调节1、酶原的定义及其无活性的根本原因。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。
1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸的结构通式为：一个中心碳原子连接一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
根据侧链的性质，氨基酸可分为极性（亲水）和非极性（疏水）两大类。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构：指氨基酸在多肽链中的排列顺序，通过肽键连接。
二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等。
α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构，每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。
β折叠则是肽链伸展形成的片状结构，通过链间氢键维持稳定。
三级结构：是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。
四级结构：由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
3、蛋白质的性质两性解离和等电点：在不同的 pH 条件下，蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子，当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。
胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间，属于胶体溶液，具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。
变性和复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物学活性丧失，称为变性。
变性后的蛋白质若去除变性因素，有可能恢复其原有的结构和功能，称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。
1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸，由碱基、戊糖和磷酸组成。
碱基分为嘌呤碱（腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G）和嘧啶碱（胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U）。
检验师生物化学知识点
检验师生物化学知识点
1. 蛋白质化学：包括蛋白质的结构、性质、分类和功能。
了解氨基酸的结构和性质，以及蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
熟悉蛋白质的理化性质，如溶解性、电泳行为和沉淀反应。
2. 酶学：酶的定义、分类和催化机制。
了解酶的命名法和国际系统分类法。
掌握酶促反应动力学，包括米-曼氏方程和酶活性的调节。
3. 糖代谢：了解碳水化合物的分类和结构。
掌握糖酵解、糖有氧氧化、糖原合成和分解的过程及关键酶。
熟悉糖异生和血糖调节的机制。
4. 脂质代谢：包括脂质的分类、结构和功能。
了解脂肪酸的β-氧化、脂肪酸合成和磷脂的合成与降解过程。
5. 核苷酸代谢：了解核苷酸的结构和功能。
掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成与分解途径。
6. 肝功能检查：包括肝功能试验的目的和意义。
熟悉血清酶学指标（如谷丙转氨酶、谷草转氨酶等）、胆红素、蛋白质和脂质代谢指标在肝功能评估中的应用。
7. 肾功能检查：了解肾功能试验的目的和意义。
掌握血清肌酐、尿素氮、尿酸等指标在肾功能评估中的应用。
8. 分子生物学技术：包括聚合酶链式反应（PCR）、实时荧光定量 PCR、基因测序等技术的原理和应用。
以上是检验师生物化学的一些重要知识点，涵盖了蛋白质、酶、糖、脂质、核苷酸等方面的内容。
这些知识点对于理解生物体的代谢过程、疾病的发生机制以及实验室检测的原理和结果解释都非常重要。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。
2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
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(2)、BPG降低Hb对O2的亲合力 正常人的红细胞约含有4.5mmol/L BPG， 约与血红蛋白等摩尔数。Hb四聚体分子 中只有一个BPG结合部位。位于四个亚 基缔合形成的中央空穴内。而氧合血红 蛋白（R态）中，中央空穴变得太小，容 纳不了BPG，因为O2的结合引起构象变 化，扰乱了BPG的结合部位。 可表示如下：
1. 血红蛋白的结构 (1)．血红蛋白的亚基组成 血红蛋白的构象（三维结构）
(2)Hb的亚基与肌红蛋白相似
Mb
Hbβ
Hbα
2. 氧结合引起血红蛋白的构象变化
去氧血红蛋白
氧合血红蛋白
两个αβ二聚体的偏心枢轴旋移15°并平移0.08nm
血红素铁的微小移 动导致血红蛋白构 象转变
存在空间效应和电子 效应 Fe(II）由高自旋 变为低自旋
氧的S形曲线结合，Bohr效应以及BPG效应物 的调节使得血红蛋白的输氧能力达到最高效 率(协同效应、波耳效应、别构效应使血红蛋 白的输氧能力达到最高效率 ) 血红蛋白使体内的pH维持在一个较稳定的水 平 血红蛋白的别构效应充分反映了它的生物学 适应性，结构与功能的高度统一性。
1. 胎儿血红蛋白（HbF)在相当于成人血红蛋 白 (HbA)b 链143残基位置含有Ser， 而成年 人b 链的这个位置是具有阳离子的His残基。 残基143面向b 亚基之间的中央空隙。 （1）为什么 2 , 3-二磷酸甘油酸（2, 3-BPG) 同脱氧HbA的结合比同脱氧HbF更紧？
是血红蛋白具有别构性质的 基本原因
His64(E7)
5. 肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)
MbO2↔Mb+O2
K = {[Mb][O2] }/ [MbO2] (1) (2)
Y=[MbO2]/{[Mb]+[MbO2]}
将（1）改写为： [MbO2] = {[Mb][O2] }/ K
并代入（2）得：
碳酸酐酶在红细胞中特别丰富
HbO2 + H+ +CO2 ←→ HbH+CO2 + O2
H+促进氧从血红蛋白释放
氧 饱 和 分 数 （ Y ） P(O2)/torr
图6-17 在不同pH下Mb和Hb的氧饱和分数曲线
血液中 实验中 组织中
CO2促进氧从血红蛋白的释放
反应是可逆的，产生的H+贡献于Bohr效应。 氨基甲酸也可形成额外的盐桥，有助于稳 定T态，促进氧的释放
BPG降低血红蛋白 对氧的亲和力
BPG与每个b链 的Lys b82, His b2, His b143, N-末端 Val b1 等残基的正电 荷静电作用
肺中 组织中 （4500m） 肺中 (海平面）
氧 饱 和 分 数 （ Y ）
P(O2)/torr
图6-19 BPG对Hb氧合曲线的影响
BPG进一步提高了血红蛋白的输氧效率。在 肺部，PO2超过100torr，血红蛋白几乎全被 O2饱和, BPG是否存在与氧和关系不大。在 组织中，PO2低（<30torr)，BPG能降低血红 蛋白的氧亲和力，加大血红蛋白的卸氧量。 （1）高山适应和肺气肿的生理补偿变化； BPG升高。 （2）血库储血时加入肌苷可防止BPG的降解。
第六节、蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一 定的化学结构，还需要一定的空间构象。 一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化 蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相 同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根 据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘 关系上的远近。
2. 辅基血红素
肌红蛋白- 血 红蛋白家族中 铁是由称为原 卟啉Ⅸ （protoporphyr inⅨ ）的有机 分子固定的。 原卟啉Ⅸ由4 个吡咯环
原卟啉 Ⅸ只 有结合 亚铁态 铁才能 结合氧
3. O2与肌红蛋白的结合
氧合肌红蛋白中 血红素铁离子 的6个配体 4个是卟啉环中 央的4个N原子， 第5个是环面上 方的His93 （F8），第6个 是下方的O2
肌红蛋白也利于胞内的O2从内表面向线粒体的转运 (内表面10torr, 80%饱和,线粒体 1 torr, 25% 饱和)
Y=[O2] / {[O2]+K} =p(O2)/{p(O2)+K} Y K= p(O2)− Y p(O2) = p(O2)(1−Y) Y/ (1−Y)= p(O2)/ K
Log[Y/(1-Y)]=log p(O2) − logK
C.不变残基和可变残基： 同源蛋白质的氨基酸顺序中有许多位置的氨基ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基， 不变残基高度保守，是必需的。 除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的 种属有很大变化，称可变残基，可变残基中， 个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以 研究不同物种间的亲源关系和进化，亲源关系 越远，同源蛋白质的氨基酸顺序差异就越大
Y
图6-14 Hb和Mb氧合曲线的比较
P4(O2) Y= 4 P (O2) + K
由Y对P (O2)作图
完全协同，n=4
Y
实验观察到 亚基间结合 氧时无相互 作用
Hb氧合曲线的比较
P(O2)/torr
P4(O2) Y= 4 P (O2) + K
由此方程导出
Y
Pn(O2) = 1– Y K 两边取对数，得 log(Y/(1-Y)) =nlogP(O2)-logK Y log( ) 对logP(O2) 1 –Y 作图
Y=[O2] / {[O2]+K}
当Y=1时，所有肌红蛋白的氧合位置均被占据，即肌红蛋白 被氧饱和,K=0 Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO2=K，解离常数K称为 P50， P(O2)=K= P50或P0.5
P50定义为肌红蛋白一半被氧饱和时的氧分压 肌红蛋白的氧合曲线呈双曲线型，表明对O2的亲和力较大， P50 为2torr，适于储氧（线粒体O2：0～10torr；静脉血 15torr或更高）。
二、 蛋白质构象与功能的关系
别（变）构现象：蛋白质与配体结合改变蛋白 质的构象，进而改变蛋白质生物学活性的现象。 别构蛋白多是寡聚蛋白。因别构而产生的效应 称别构效应。
在蛋白质与其他分子的相互作用中，能被它可 逆结合的其他分子称为配体。
(一）肌红蛋白的结构与功能
1. 肌红蛋白的三 级结构 由一条多肽链和 一个辅基血红 素构成，Mr为 16.6KD，153个 氨基酸残基。 Kendrew J及其同 事于1963年完 成肌红蛋白的 X-晶体学分析， 最终分辨率为 0.14nm
物种的亲缘关系越近， 细胞色素c的一级结构越 相似，据此可绘制系统 进化树，进行系统进化 分析
2. 胰岛素
不同生物的胰岛素AA序列中，有24个氨基酸 残基位置始终不变，A, B链上6个Cys 不变 （重要性），其余18 个氨基酸多数为非极性 侧链，对稳定蛋白质的空间结构起重要作用。 其它氨基酸 对稳定蛋白质的空间结构作用不大， 但对免疫反应起作用，猪与人接近，而狗则 与人不同，因此可用猪的胰岛素治疗人的糖 尿病。
1. 细胞色素c 存在 ：细胞线粒体－－电子传递蛋白
组成：
单链蛋白质－－104个氨基酸，
分子量
12.5x103
1分子血红素辅基 25种生物中，细胞色素C的不变残基35个。 60种生物中，细胞色素C的不变残基27个。 亲源关系越近的，其细胞色素C的差异越小。 亲源关系越远的，其细胞色素C的差异越大。
二、血红蛋白的结构与功能
在从肺部经心脏到达外周组织的动脉血 中Hb约为96％氧饱和度。在回到心脏的 静脉血中Hb仅为64％氧饱和度。因此每 100ml血经过组织约释放Hb携带的1/3氧 或相当于大气压和体温下6.5ml氧气 血红蛋白的结构、氧合过程中的构象变 化、氧结合曲线和别构效应（协同性）
一些蛋白质、酶、多肽激素在刚合成时是以无活性 的前体形式存在，只有切除部分多肽后才呈现生 物活性，如血液凝固系统的血纤维蛋白原和凝血 酶原，消化系统的蛋白酶原、激素前体等。
胰岛素原的激活 胰岛素在胰岛的β细胞内质网的核糖体上 合成，称前胰岛素原，含信号肽。前胰岛素原在 信号肽的引导下，进入内质网腔，进入后，信号 肽被信号肽酶切除，生成胰岛素原，被运至高尔 基体贮存。并在特异的肽酶作用下，切除C肽， 得到活性胰岛素。
（1） 2 , 3-二磷酸甘油酸的阴离子基团处在脱氧血
红蛋白两条b 链的Lys b82、His b143、 His b2和N末端Val b1 氨基的阳离子形成氢键和盐键的距离范 围内，它可与中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱 氧HbF b 链143残基位置含有Ser，缺少带正电荷的 侧链，减低了对2 , 3-二磷酸甘油酸的亲和力
血红蛋白的Hill图
Hill系数是协同性程度的一种量度
n=1表示配体结合是非协同性的; n>1表示配体结合 是正协同性的; n<1表示配体结合是负协同性的。
50% 饱和度时, logK=n(logP50) 或 K=(P50)n
血红蛋白氧合协同性使它更有效的起着运输 氧气的作用
ΔY是血红蛋白运输氧效率的指标
同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似 功能的蛋白质称同源蛋白质。如血红蛋白在 不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能， 细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的 组分 。 同源蛋白质的特点： A.不同种属来源的同源蛋白质具有相同长度或 接近相同长度的多肽链。
B.顺序同源现象：同源蛋白质的氨基酸序列具 有明显的相似性，这种相似性称序列同源性， 或顺序同源现象。
Hb,ΔY=0.72; Mb, ΔY<0.1 。协同效应增加血红蛋白在肌肉中的卸 氧效率.