生物化学8章-蛋白质代谢
生物化学第八章氨基酸代谢教材课程
二、蛋白质的消化 ▪蛋白质消化的生理意义：
（1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 （2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（s）
羧羧肽肽酶酶
（四）、尿素的生成 1、生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
尿素的生成过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素 循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。
CO2 + NH3 + H2O
5
* FH4携带一碳单位的形式： 如：
N5—CH3—FH4
N5、N10=CH—FH4
（二）一碳单位的生理功能
*作为合成嘌呤和嘧啶的原料 *把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
本章内容结束，谢谢！
2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
腺苷酸代琥
氨
α-酮戊
珀酸合成酶
基
二酸 天冬氨酸
酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
NH3 腺苷酸 脱氢酶
H2O
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
二、氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
• 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素？
*76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)； *普遍存在于真核生物而得名； *一级结构高度保守。
蛋白质体内代谢过程
蛋白质体内代谢过程蛋白质是生物体内最基本的组成物质之一，它们具有多种功能，例如构建细胞结构、参与酶催化反应、调节基因表达等。
蛋白质的代谢是指蛋白质在生物体内不断合成和降解的过程。
这个过程包括蛋白质的合成、折叠、修饰和降解。
蛋白质的合成是通过蛋白质合成机器，即核糖体进行的。
核糖体由核糖核酸（mRNA）和多种蛋白质组成，通过mRNA上的密码子与tRNA上的氨基酸结合，形成多肽链。
这个过程称为翻译。
翻译过程涉及到多个阶段，包括提供氨基酸的tRNA的激活，tRNA与mRNA的匹配，肽链的延伸等。
在翻译过程中，还涉及到一些辅助蛋白质，例如启动因子、释放因子等，它们帮助调控翻译的开始和结束。
蛋白质合成完成后，它们往往需要通过一系列的折叠和修饰过程来形成最终的功能结构。
蛋白质折叠是指原始多肽链在特定的条件下重新摆放，形成特定的三维结构。
折叠过程是一个复杂而精确的过程，涉及到多个蛋白质分子之间的相互作用。
一些辅助蛋白质，如分子伴侣，帮助新合成的蛋白质正确折叠，并防止蛋白质的错误聚集。
蛋白质的修饰是指在合成后进一步对蛋白质进行化学变化，以增加其功能多样性。
修饰可以发生在氨基酸残基上，也可以发生在整个蛋白质分子上。
常见的修饰方式包括磷酸化、甲基化、乙酰化等。
这些修饰对蛋白质的结构和功能都有重要影响，例如磷酸化可以改变蛋白质的结构和稳定性，从而调节其活性。
总结起来，蛋白质的代谢过程包括合成、折叠、修饰和降解。
这些过程在细胞内进行，并受到多种调控机制的控制。
蛋白质的代谢过程对维持细胞内的蛋白质平衡和功能运作至关重要，也对细胞生命活动的正常进行起着重要作用。
《生物化学》——蛋白质代谢
《生物化学》——蛋白质代谢1. 肠道中氨基酸腐败作用方式与组织中氨基酸分解一样主要方式是联合脱氨。
[单选题] *对错(正确答案)2. 生物体内氨基酸脱氨的主要方式是联合脱氨基作用。
[单选题] *对(正确答案)错3. 蛋白质营养价值的高低取决于必需氨基酸的种类，数量及比例。
[单选题] *对(正确答案)错4. 任何氨基酸经氨基酸脱羧酶的催化下脱羧后，其产物必定是不含羧基的胺和CO2。
[单选题] *对错(正确答案)5. 所有组织蛋白的氨基酸都可经转氨酶催化下进行转氨基作用。
[单选题] *对(正确答案)错6. 体内硫酸根的提供者是PAPS。
[单选题] *对(正确答案)错7. 生糖氨基酸不能生成乙酰-CoA。
[单选题] *对错(正确答案)8. 鸟氨酸循环中合成尿素的第二分子氨来源于天冬氨酸。
[单选题] *对(正确答案)错9. 肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。
[单选题] *对错(正确答案)10. 尿素是在肝脏合成，肾脏排出 [单选题] *对(正确答案)错11. 参与氨基酸转氨酶和脱羧酶的是维生素B6 [单选题] *对(正确答案)错12. 饥饿会导致蛋白质需要量不足，因而会出现正氮平衡。
[单选题] *对错(正确答案)13. 谷氨酰胺是营养必需脂肪酸，机体不能合成因此必需从食物中补充。
[单选题] *对错(正确答案)14. 支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行，芳香族氨基酸主要在肝脏分解[单选题] *对(正确答案)错15. 联合脱氨基作用是机体最重要的脱氨方式，同时也是机体合成氨基酸的主要途径 [单选题] *对(正确答案)错16. 急性肝炎患者血清AST活性显著升高，可以作为疾病诊断和预后的参考指标之一。
[单选题] *对错(正确答案)17. 四氢叶酸是一碳单位的载体 [单选题] *对(正确答案)错18. 高血氨患者不宜用碱性肥皂水灌肠，以减少氨的重吸收。
[单选题] *对(正确答案)错19. 尿素的合成和酮体的合成一样在肝细胞线粒体中生成的。
生物化学分子生物学部分课件--蛋白质代谢
用统计 法尝试 确定含 多种核 苷酸的 密码子 的碱基 组份
1964年Nirenberg等发现将核苷酸三联体与对应 的AA-tRNA放在一起，AA-tRNA就会结合到 核糖体上去。
核糖体结合 实验:
Decoding of the Genetic code
Proteins are synthesized at rough ER
核糖体 20世纪50年代Paul Zamecnik通过将同位素标记的氨基酸注射 到大鼠体内，按不同时间取肝脏分析同位素标记的氨基酸跑到 哪里去了。时间长了会在任何地方都有同位素标记，但在注射 后数分钟就检测，同位素全部跑到了含有RNA的小颗粒中（即 核糖体， ribosome)。
密码的特点
• 连续性 • 兼并性
在不同生物中使用同义密码子的频率是不相同 的——偏爱密码
• 摆动配对（变偶现象） • 通用性
– 线粒体的密码有一定的差别 – AUG—起始密码和甲硫氨酸 – UAG、UAA、UGA—终止密码
硒半胱氨酸是大肠杆菌的第21个拥有密码子 的氨基酸（识别UGA）
高浓度时取代 正常Cys，用 在同步辐射实 验中
丙氨基酰tRNA：Ala-tRNAala 精氨基酰tRNA：Arg-tRNAarg 甲硫氨基酰tRNA： Met-tRNAmet
起始密码子AUG编码的Met由tRNAimet （真 核） 或tRNAfmet（原核）转运。 真核细胞起始密码子编码的Met不须甲酰化 大肠杆菌起始密码子编码的Met须甲酰化
The final solution
几乎同时，Gobind Khorana成功地合成了 非随机重复的多聚核苷 酸。当这些多聚物得到 的结果与 Nirenberg的 结果进行比较时，得到 了确切的密码子信息。 如 (AC)n得到的结果是 H和T等量参入，而密 码的分布是等量的CAC 和ACA,因此CAC对应 H, ACA对应T.
(完整版)生物化学及分子生物学(人卫第九版)-08蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
（二）蛋白质的生理需要量
正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为30～50g 我国营养学会推荐成人每日蛋白质的需要量为80g
重点难点
掌握 1. 营养必需氨基酸 2. 脱氨基作用及重要的转氨酶 3. 氨在血液中的转运形式及尿素的合成 4. 一碳单位 5. 含硫氨基酸代谢
熟悉 1. 血氨的来源 2. 氨基酸碳链骨架的转换或分解 3. 氨基酸的脱羧基作用 4. 芳香族氨基酸代谢
了解 1. 蛋白质的消化、吸收及蛋白质的营养价值 2. 真核细胞内蛋白质的降解 3. 支链氨基酸代谢
二、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
（一）营养必需氨基酸（essential amino acid）
1. 体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 2. 9种：亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、
色氨酸、组氨酸 3. 其余11种为营养非必需氨基酸
（二）蛋白质的营养价值（nutrition value）
氨肽酶
二肽酶
氨肽酶
内肽酶
羧肽酶
氨基酸 +
二肽酶
氨基酸
➢蛋白酶原的活化
肠激酶
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶 羧肽酶原
弹性蛋白酶原 羧肽酶
弹性蛋白酶
（二）氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
1. 吸收部位：主要在小肠
2. 吸收形式：氨基酸、寡肽
3. 吸收机制：主动转运
转运蛋白的类型：
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
生物化学_08 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
蛋白质
动植物
动植物废物 死的有机体
硝酸盐还原 反硝化作用 氧化亚氮
NH3
亚硝酸
硝酸盐
入地下水
（1）意义：
不需高温高压，节约能源，不污染环境； 生物固氮可以为农作物提供氮肥 （2）固氮酶结构（多功能酶）：
铁蛋白 + 钼铁蛋白 二者结合才有活性 （3）固氮酶催化的反应及反应条件
催化的反应：
N2 + 6H+ + 6e-
合成尿素并随尿排出体外。
2NH3 + CO2 + 3ATP + 3H2O
H2N C=O + 2ADP +
H2N
AMP + 4Pi
在植物体内也有尿素的生成，植物体中含有脲 酶，能将尿素水解：
H2N C=O + H2O
H2N
脲酶 2NH3 + CO2
生成的氨可再循环利用。
（二）α-酮酸的代谢转变
1、还原氨基化: 合成新AA。 2、转变为糖和脂肪。 生糖AA： 分解生成丙酮酸和TCA循环的有机酸, 通过 糖异生作用转化为糖。 ※ 生酮AA：代谢终产物为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA的AA。 （只有Leu、Lys是纯粹的生酮AA）。 ※ 3、氧化为CO2和H2O。
生物化学8 氨基酸代谢与合成
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。
从表面上看，这样的变化过程看似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。
蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质，例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合，得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min，而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。
正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的，绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置，而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。
降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。
在营养条件被剥夺的情况下，细胞提高它的蛋白质降解速度，以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。
蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系，一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。
溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器，其中个含有50多种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。
溶酶体保持其内部PH在5左右，而它含有的酶的最适PH就是酸性。
如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞，因此在细胞溶胶PH下，溶酶体的大部分酶都是无活性的。
溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自（体吞）噬泡，并随即分解其内容物实现的。
溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁（是一种弱碱，在不带电形式随意穿透溶酶体，在溶酶体内积累形成特电荷型，因此增高了溶酶体内部的pH，并阻碍了溶酶体的功能。
溶酶体降解蛋白质是无选择性的，而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应，但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。
ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用，但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质，这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ＡＴＰ依赖蛋白质需要有泛肽存在。
生物化学三大代谢重点总结
第八章生物氧化1. 生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内彻底分解时逐步释放能量，最终生成C02和H2O的过程。
2. 生物氧化中的主要氧化方式：加氧、脱氢、失电子3. CO2的生成方式：体内有机酸脱羧4. 呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过位于线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。
组成(1) N ADH 氧化呼吸链：苹果酸-天冬氨酸穿梭NADH —复合物I —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV f O 产2.5个ATP(2) 琥珀酸氧化呼吸链：3-磷酸甘油穿梭琥珀酸—复合物II —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV —O 产1.5个ATP含血红素的辅基：血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶、过氧化氢酶5. 细胞质NADH 的氧化：胞液中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。
转运机制(1 ) 3-磷酸甘油穿梭：主要存在于脑和骨骼肌的快肌，产生 1.5个ATP(2 )苹果酸-天冬氨酸穿梭：主要存在于肝、心和肾细胞；产生2.5个ATP6. ATP的合成方式：(1 )氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
偶联部位：复合体I、III、IV(2 )底物磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，通过高能基团转移合成ATP。
磷/氧比：氧化磷酸化过程中每消耗1摩尔氧原子(0.5摩尔氧分子)所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数。
7. 磷酸肌酸作为肌肉中能量的一种贮存形式第九章糖代谢寸一、糖的生理功能：(1 )氧化供能(2 )提供合成体内其它物质的原料(3 )作为机体组织细胞的组成成分吸收速率最快的为-半乳糖二、血糖1. 血糖：指血液中的葡萄糖正常空腹血糖浓度：3.9~6.1mmol/L2. 血糖的来源：（1）食物糖消化吸收（2）肝糖原分解（3）糖异生去路：（1 ）氧化分解供能（2）合成糖原（3）转化成其它糖类或非糖物质3. 血糖调节：肝脏调节、肾脏调节（肾糖阈）、神经调节、激素调节体内主要升血糖激素：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素、甲状腺素三、糖代谢1. 无氧酵解（无氧或缺氧；生成乳酸；释放少量能量）关键酶：己糖激酶、6- 磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶反应部位：胞液产能方式：底物磷酸化净生成2ATP⑴ 葡萄糖磷酸化为6- 磷酸葡萄糖-1ATP⑵ 6- 磷酸葡萄糖转变为6- 磷酸果糖⑶ 6- 磷酸果糖转变为1,6- 二磷酸果糖-1ATP⑷ 1,6- 二磷酸果糖裂解⑸ 磷酸丙糖的同分异构化⑹ 3- 磷酸甘油醛氧化为1,3- 二磷酸甘油酸【脱氢反应】⑺ 1,3- 二磷酸甘油酸转变成3- 磷酸甘油酸【底物磷酸化】+1*2ATP⑻ 3- 磷酸甘油酸转变为2- 磷酸甘油酸⑼ 2- 磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸⑽ 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化+1*2ATP（11）丙酮酸加氢转变为乳酸生理意义：（1）是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
生物化学习题集及标准答案
生物化学练习题第一章蛋白质化学一、单选题（下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案）。
1、2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化()A、一级结构发生改变B、构型发生改变C、分子量变小D、构象发生改变E、溶解度变大3、测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g4、关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．是指每一条多肽链内所用原子的空间排列5．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中6．蛋白质变性是由于：A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解7．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀8．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥89．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸10、下列那一种氨基酸在280nm处，具有最大的光吸收？A、谷氨酸B、苯丙氨酸C、丝氨酸D、组氨酸E、脯氨酸11、有一混合蛋白质溶液，其pI值分别是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲是其中四种泳向正极，缓冲夜的pH应该是多少？A、4.0B、5.0C、6.0D、7.0E、8.012、与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是：A、苯丙氨酸B、丝氨酸C、色氨酸D、组氨酸E、脯氨酸13、氨基酸在等电点时，具有的特点是：A、不带正电荷B、不带负电荷C、溶解度最小D、溶解度最大E、在电场中向正极移动14、氨基酸与蛋白质共同的理化性质是：A、胶体性质B、两性性质C、沉淀性质D、变性性质E、双缩脲反应15、具有四级结构的蛋白质特征是：a、分子中必定含有辅基b、含有两条或两条以上的多肽链c、每条多肽链都具有独立的生物学活性d、依靠肽键维持结构的稳定e、以上都不是16、在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是：a、辅基b、辅酶c、亚基d、寡聚体e、肽单位17、关于蛋白质亚基的描述，其中正确的是：a、多肽链卷曲成螺旋结构b、两条以上多肽链卷曲成二级结构c、两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质d、每个亚基都有各自的三级结构e、以上都是正确的18、蛋白质一级结构与功能关系的特点是：a、相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同b、一级结构相近的蛋白质，其功能越相近c、一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性立即消失d、不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构完全相同e、一级结构中任何氨基酸残基地改变，都不会影响其功能19、蛋白质溶液的稳定因素是：a、蛋白质溶液是真溶液b、蛋白质在溶液中作布朗运动c、蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷d、蛋白质溶液的粘度大e、以上都不是20、关于蛋白质等电点时的特性描述，那项是错误的？a、导电性最小b、溶解度最小c、粘度最小d、电泳迁移率最小e、以上都错21、令A、B、C、D、四种蛋白质的混合液，等电点分别为：5.0、8.6、6.8、9.2，在PH8.6的条件下用电泳分离，四种蛋白质电泳区带自正极开始的排列顺序为：a、ACBDb、ABCDc、DBCAd、CBADe、BDCA22、蛋白质变性不包括：a、氢键断裂b、肽键断裂c、疏水键断裂d、盐键断裂e、范德华力破坏23、盐析法沉淀蛋白质的原理是：a、中和电荷，破坏水化膜b、与蛋白质结合成不溶性蛋白盐c、次级键断裂，蛋白质构象改变d、调节蛋白质溶液的等电点e、以上都不是二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．多为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是一种较为伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH=5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有__C_______，___H_____，____O_____，___N______。
生物化学第八章蛋白质分解代谢习题
生物化学第八章蛋白质分解代谢习题第八章蛋白质分解代谢学习题(一)名词解释1．氮平衡(nitrogen balance)2．转氨作用(transamination)3．尿素循环(urea cycle)4．生糖氨基酸：5。
生酮氨基酸：6．一碳单位(one carbon unit)7．蛋白质的互补作用8．丙氨酸–葡萄糖循环(alanine–ducose cycle)(二)填空题1．一碳单位是体内甲基的来源，它参与的生物合成。
2．各种氧化水平上的一碳单位的代谢载体是，它是的衍生物。
3.氨基酸代谢中联合脱氨基作用由酶和酶共同催化完成。
4.生物体内的蛋白质可被和共同降解为氨基酸。
5.转氨酶和脱羧酶的辅酶是6.谷氨酸脱氨基后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8.尿素分子中2个氮原子，分别来自和。
9.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
10.多巴是经作用生成的。
11.生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
12.氨基酸代谢途径有和。
13．谷氨酸+( )→( )+丙氨酸，催化此反应的酶是：谷丙转氨酶。
(三)选择题1．尿素中2个氮原子直接来自于。
A．氨及谷氨酰胺B．氨及天冬氨酸C．天冬氨酸及谷氨酰胺D．谷氨酰胺及谷氨酸E．谷氨酸及丙氨酸2．鸟类和爬虫类，体内NH3被转变成排出体外。
A．尿素B．氨甲酰磷酸C．嘌呤酸D．尿酸3.在鸟氨酸循环中何种反应与鸟氨酸转甲氨酰酶有关? 。
A．从瓜氨酸形成鸟氨酸B．从鸟氨酸生成瓜氨酸C．从精氨酸形成尿素D．鸟氨酸的水解反应4．甲基的直接供体是。
A．蛋氨酸B．半胱氨酸C． S腺苷蛋氨酸D．尿酸5．转氨酶的辅酶是。
A．NAD+D．NADP+C．FAD D．磷酸吡哆醛6．参与尿素循环的氨基酸是。
A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸7．L–谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素? 。
A．维生素B1B·维生素B2C维生素B3D．维生素B58．磷脂合成中甲基的直接供体是。
蛋白质体内代谢过程
蛋白质体内代谢过程蛋白质是生命体内的重要分子，扮演着许多关键角色，比如构建细胞结构、催化生化反应、传递信号等。
蛋白质的代谢过程是指蛋白质在生物体内的合成、降解和调控等一系列反应。
本文将从蛋白质的合成、降解和调控三个方面，详细介绍蛋白质体内的代谢过程。
一、蛋白质的合成蛋白质的合成主要发生在细胞的核糖体中。
首先，基因在DNA中转录成mRNA，然后mRNA通过核孔进入细胞质，与核糖体结合。
核糖体沿着mRNA链上的密码子进行扫描，根据密码子对应的三联密码子，选择适当的氨基酸，由tRNA携带，并通过肽键连接起来，形成一个多肽链。
多肽链不断延长，直到遇到终止密码子，合成过程终止。
最后，多肽链经过蛋白质折叠和修饰，最终形成具有特定功能的蛋白质。
二、蛋白质的降解蛋白质的降解主要发生在细胞的溶酶体和蛋白酶体中。
溶酶体是一种含有多种水解酶的细胞器，负责降解细胞内的蛋白质和其他有机物。
蛋白质首先被降解为小的多肽链，然后进一步降解为氨基酸。
氨基酸可以被再利用，用于新的蛋白质合成或能量供应。
蛋白酶体则是细胞中的一个特殊结构，主要负责选择性地降解一些特定的蛋白质。
蛋白酶体通过识别蛋白质上的特定标记，将其降解为氨基酸或小的多肽链。
三、蛋白质的调控蛋白质的合成和降解需要受到精密的调控，以维持细胞内蛋白质的平衡。
在蛋白质的合成过程中，转录调控和翻译后修饰是两个重要的环节。
转录调控通过调节基因的转录水平来控制蛋白质的合成。
转录因子和启动子等调控元件参与其中，调控基因的表达。
翻译后修饰包括蛋白质的折叠、磷酸化、甲基化等，可以影响蛋白质的结构和功能。
蛋白质的降解过程主要受到泛素-蛋白酶体系统的调控。
泛素是一种小分子蛋白，可以与目标蛋白质结合，标记其为降解的目标。
被泛素标记的蛋白质被泛素酶体识别并降解。
泛素-蛋白酶体系统是细胞内最重要的蛋白质降解途径之一。
蛋白质体内的代谢过程是一个复杂而精密的系统，涉及到许多细胞器、分子和调控因子的相互作用。
生物化学基础第08章 物质代谢的联系与调节
糖 ▲生酮氨基酸
脂肪
三
○生糖兼生酮氨基酸 未标记为生糖氨基酸
磷酸丙糖 α —磷酸甘油 脂肪酸
、
三
磷酸烯醇式丙酮酸
大 物 质
丙氨 酸 半胱氨酸 甘氨 酸 苏氨 酸 ○ 色氨酸
丙酮酸 乙酰CoA
▲亮氨酸 ○ 异亮氨酸 酮体 ○ 色氨酸
乙酰 乙酰CoA
代
天冬酰胺 天冬氨酸
草酰乙酸
谢
柠檬 酸
▲亮氨酸 ▲赖氨酸 ○ 异亮氨酸
之
间
○ 苯丙氨酸 ○ 酪氨酸
延胡索酸 三羧酸循环
○ 色氨酸 ○ 苯丙氨酸 ○ 酪氨酸
的
联
缬氨 酸 苏氨酸
系
蛋氨酸 ○ 异亮氨酸
琥珀酰CoA
α—酮戊二酸
谷氨 酸 谷氨 酰胺 精氨 酸 组氨 酸 脯氨 酸
四、核酸与其他物质代谢的联系
氨基酸是体内合成核酸的重要原料:
氨基酸
（蛋、丝、组、甘、色）
分解代谢
主要通过神经-体液途径对代谢进行整体调节。 整体调节中，中枢神经系统起主导作用，它可
直接影响组织、器官代谢，如运动神经兴奋时， 肌细胞内ADP与无机磷酸浓度增加，促进糖氧 化分解。
饥饿的整体调节
1～3天不进食，肝糖原减少，血糖趋于降低， 胰岛素分泌减少和胰高血糖素分泌增加。
由此引起肌蛋白分解加快，糖异生作用增强， 脂肪动员和分解增加，酮体生成增多。肌蛋白分 解的氨基酸增多，其中大部分转变为丙氨酸和谷 氨酰胺，成为糖异生的主要原料。脂肪动员的脂 肪酸约有25%在肝生成酮体，脂肪酸和酮体成为 心肌、骨骼肌和肾皮质的重要燃料。
《生物化学基础》
电子课件
鄂东职业技术学院医药学系 湖北省黄 冈 卫 生学校
生物化学学习指导
生物化学学习指导及习题第一章蛋白质化学第二章核酸化学第三章酶学第四章维生素和辅酶第五章糖代谢第六章新陈代谢总论与生物氧化第七章脂类代谢第八章氨基酸代谢第九章核酸的生物合成第十章蛋白质的生物合成第十一章代谢的相互关系及调节控制二00九年三月第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
生物化学判断题资料
第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。
T2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。
F3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
F4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的构造域。
F5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。
F6、Pro不能维持α-螺旋，凡有Pro的部位肽链都发生弯转。
T7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。
T8、蛋白质都有一、二、三、四级构造。
F9、在肽键平面中，只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。
T10、处于等电点状态时，氨基酸的溶解度最小。
T11、蛋白质的四级构造可认为是亚基的聚合体。
T12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。
F第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。
F2、假设双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC，那么另一条链的碱基顺序为GACCTG。
F3、在一样条件下测定种属A和种属B的T m值，假设种属A的DNA T m 值低于种属B，那么种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。
T4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。
F5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。
F6、mRNA是细胞内种类最多，含量最丰富的RNA。
F7、基因表达的最终产物都是蛋白质。
F8、核酸变性或降解时，出现减色效应。
F9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。
T10、毫无例外，从构造基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
F11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。
T12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
T13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。
F14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。
T15、组成核酸的根本单位叫做核苷酸残基。
T16、RNA和DNA都易于被碱水解。
F17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。
T第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。
江南大学801生物化学课件总结8----蛋白质降解及氨基酸代谢
第九章蛋白质的降解与氨基酸代谢※固氮菌：以N2合成蛋白质※植物和多数微生物：以无机氮合成蛋白质※人、动物和少数微生物：以有机氮合成蛋白质第一节蛋白质的降解一、溶酶体对蛋白质的降解作用（特点）①无选择性：溶酶体含有不同种类的蛋白质水解酶，统称为组织蛋白酶。
它们对蛋白质的水解无选择性。
因此所有蛋白在溶酶体内的降解速率相同。
②酶的最适pH一般为5：溶酶体pH为5，酶的最适pH一般为5，因此溶酶体偶然泄漏或破裂不影响细胞。
③通过自体吞噬和胞吞途径起作用二、泛肽参与的蛋白质降解①条件：需要泛肽（ubiquitin）参与的蛋白质降解过程，也需要ATP的供给，在无氧条件下这种过程受到抑制。
②过程：泛肽参与的蛋白质降解过程包括两步1、泛肽对蛋白质进行标记1）泛肽的活化：在ATP驱动下，泛肽活化酶催化泛肽的羧基端与泛肽活化酶的巯基偶联。
Ubiquitin+E1-SH+A TP → U-S-E1+AMP+PPi2）泛肽的组装：泛肽携带蛋白取代泛肽活化酶使泛肽得以组装成U-S-E2.3）泛肽对靶蛋白的标记：在泛肽蛋白质连接酶（E3）催化下，泛肽携带蛋白上的泛肽与靶蛋白上Lys残基的ε-氨基偶联2、泛肽标记蛋白发生降解：标记蛋白在UCDEN（依赖泛肽的蛋白质水解酶）复合体催化下水解。
③图示：三、外源蛋白质的酶促水解1、胃的消化作用：食物使胃分泌胃泌素、刺激分泌盐酸，导致胃蛋白酶原自体催化形成胃蛋白酶。
胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量氨基酸。
2、肠的消化作用①胃液进入小肠，刺激分泌促胰液肽进入血液，进而刺激胰腺分泌碳酸，进入小肠中和胃酸。
氨基酸刺激十二指肠分泌胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶，肠中还有弹性蛋白酶。
②肽链外切酶，如羧肽酶A.羧肽酶B.氨基肽酶.二肽酶等和肽链内切酶，如胰蛋白酶.糜蛋白酶.弹性蛋白酶等③蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
3、氨基酸的吸收①主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。
蛋白质代谢(动物生物化学课件)
1、γ-氨基丁酸（ GABA ）
COOH
CH2 CH2 H C NH2 COOH
L-谷氨酸脱羧酶 CO 2
L-谷氨酸
COOH CH2 CH2 CH2NH2
γ-氨基丁酸
GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。 临床上常用维生素B6治疗妊娠呕吐及小儿抽搐，目的是促进谷氨酸脱羧，
使中枢神经中GABA浓度增高。
在外周组织中5-HT有缩血管作用，可引起血压升高。
4、多胺 鸟氨酸脱羧生成腐胺，在S-腺苷甲硫氨酸参与下， 经丙胺转移反应生成精脒和精胺等多胺。 多胺是调节细胞生长的重要物质，有促进核酸与 蛋白质合成的作用，因而可促进细胞分裂增殖。 在生长旺盛的组织如胚胎、再生肝、癌瘤等组织 中多胺含量较高。 临床上测定病人血或尿中多胺含量可作为癌瘤病 人辅助诊断及观察病情变化的指标。
天冬氨酸 + α-酮戊二酸
草酰乙酸 + 谷氨酸
转氨酶在体内分布很广，主要存在于细胞内，在 正常情况下血清中转氨酶的活性很低。谷丙转氨 酶在肝细胞中活性最强，而谷草转氨酶在心肌中 含量最多。当这些组织细胞损伤时，如急性肝炎 或心肌梗塞时，血清中的GPT或GOT活性和含 量增高，故临床测定血清GPT和GOT活性变化 来帮助检查肝脏和心脏的功能。
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氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用是指在酶的催化下，氨基酸脱掉氨基 生成氨和α-酮酸的过程。主要脱氨基的方式有： 氧化脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
1.氧化脱氨基作用（特点：有氨生
成）
H2O
R-CH-COOH |
NH2
R-C-COOH+NH3 || O
氨基酸
NAD(P)+
NAD(P)H+H+
生物化学第8章-蛋白质分解代谢.
第九章蛋白质分解代谢【授课时间】4学时第一节蛋白质的营养作用【目的要求】1．掌握蛋白质的生理功能，氮平衡的概念和类型，必需氨基酸的种类。
2．熟悉蛋白质的需要量和营养价值。
3．了解蛋白质的消化作用和腐败作用【教学内容】1．详细介绍：蛋白质的营养作用2．详细介绍：蛋白质的需要量3．详细介绍：蛋白质的营养价值4．一般介绍：蛋白质的腐败作用【重点、难点】蛋白质的需要量和营养价值【授课学时】0．5学时第二节氨基酸的一般代谢【目的要求】1．掌握氨基酸的脱氨基作用和转氨基作用的机制。
2．熟悉α-酮酸的代谢。
【教学内容】1．一般介绍：氨基酸代谢概况 2．重点介绍：氨基酸的脱氨基作用3．详细介绍：α-酮酸的代谢【重点、难点】重点：联合脱氨基作用难点：转氨基作用的机制【授课学时】0．75学时第三节氨的代谢【目的要求】1．掌握氨来源与去路。
尿素合成部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。
2．了解高血氨症和氨中毒。
【教学内容】1．详细介绍：体内氨的来源2．一般介绍：体内氨的转运3．重点介绍：体内氨的去路【重点、难点】重点：鸟氨酸循环【授课学时】2学时第四节氨基酸的特殊代谢【目的要求】1．掌握一碳单位的概念、来源、载体、种类和生理意义。
2．了解氨基酸的脱羧基作用。
【教学内容】1．一般介绍：氨基酸的脱羧基作用2．详细介绍：一碳单位的代谢3．一般介绍：含硫氨基酸的代谢【重点、难点】重点：一碳单位代谢【授课学时】0．5学时第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系与调节【目的要求】熟悉糖、脂和蛋白质代谢的联系及代谢调节特点【教学内容】1．一般介绍：糖、脂和蛋白质代谢之间的联系2．一般介绍：代谢调节【重点、难点】难点：代谢调节【授课学时】0．25学时第八章蛋白质分解代谢第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节氨的代谢第四节氨基酸的特殊代谢第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节氨的代谢第四节氨基酸的特殊代谢H 2O 2 谷胱甘肽过氧化物酶 2 H 2O 2 G -S H 谷胱甘肽还原酶 G -S -S -G NADP ＋磷酸戊糖途径＋ N AD PH＋ H 在肝中， GSH 在谷胱甘肽 S-转移酶作用下，还可与某些非营养物，如药物、毒物等结合，以利于这类物质的生物转化作用。
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•尿素生成的主要器官：肝脏 尿素生成的主要器官： 尿素生成的主要器官
2分子氨与 分子 分子氨与1分子 分子氨与 CO2结合生成 分 结合生成1分 子尿素及1分子水 子尿素及 分子水
鸟氨酸循环 又叫尿素循环或Krebs-Henseleit循环 又叫尿素循环或 循环 部位： 部位：肝细胞的线粒体和胞液
一、蛋白质的消化作用 胃中柱细胞分泌HCl，胃液酸性pH1.5～2.5， 促进球状蛋白变性和松散； 主细胞分泌胃蛋白酶原。 胰腺分泌NaHCO3中和胃酸， 还分泌弹性蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧 肽酶、二肽酶。 小肠分泌氨肽酶。
胃蛋白酶--水解由芳香氨基酸的-NH2基形成的肽键； 胃蛋白酶 胰蛋白酶--水解由碱性氨基酸的-COOH基形成的肽键； 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)--水解由芳香氨基羧基形成 胰凝乳蛋白酶 的肽键； 弹性蛋白酶--水解脂肪族氨基酸的肽键； 弹性蛋白酶 氨肽酶--水解靠近肽链N端的肽键； 氨肽酶 羧肽酶--水解靠近肽链C端的肽键; 羧肽酶 二肽酶（胰腺）—水解一切二肽。 二肽酶
1、氨基酸中α-氨基的代 白质
消 化 吸 收
肝
尿素 酮体 氧 化 供能 糖
作用 氨基 脱
组 织 蛋白 质
分解 合成
α -酮酸 酮 氨 基酸 代 谢 库 转变 其 他 含氮 化 合物
脱羧 基作 用
体 内 合 成的 非 必 需 氨基 酸
CO2
胺类
一、氨基酸的脱氨基作用
高血氨症和氨中毒
• 高血氨症 • 肝昏迷的氨中毒学说 • 该学说认为由于肝功能不全情况下，血氨的来 该学说认为由于肝功能不全情况下， 源增多或去路减少，引起血氨升高。高浓度的 源增多或去路减少，引起血氨升高。 血氨通过干扰脑组织的能量代谢， 血氨通过干扰脑组织的能量代谢，对神经细胞 膜的抑制作用， 膜的抑制作用，以及对神经递质的影响从而出 现脑功能障碍而导致昏迷。 现脑功能障碍而导致昏迷。
氨的来源去路
氨基酸脱氨基 肠道吸收氨 肾脏泌氨 血氨 合成尿素 合成Gln 合成氨基酸 及其它含氮物
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。 少量胺的氧化。 少量胺的氧化。 2. 肠道吸收的氨：4g/日 肠道吸收的氨： 日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素
肠菌尿素酶
2NH3 + CO2
H 2O
• 肠道对氨的吸收与肠道 有关： 肠道对氨的吸收与肠道pH有关： 有关
NH3 入血
H
+ -
NH4
+
OH
排出
• 2、尿素循环 、 • 氨基酸降解生成的一部分NH4+用于合成 某些含氮化合物， • 多余的转化为尿素排出体外， • 肝脏是合成尿素的主要器官，尿素由血 液经肾脏排出。尿素直接来源是精氨酸：
NH2
COOH
NH2 C NH (CH2)3
AMP + PPi
COOH N CH CH2 COOH
C=O H N CH 2 NH (CH2)3
+
CH2
精氨酸代琥珀 酸合成酶, 酸合成酶 Mg2+
COOHATP
*天冬氨酸 天冬氨酸 CH-NH2
COOH
CH-NH2 COOH
瓜氨酸
可由转氨基 作用提供
精氨酸代琥珀酸
4. 精氨酸的合成 精氨酸的合成-2
NH2 C NH
COOH HC
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH
CH COOH
延胡索酸
精氨酸
5. 精氨酸水解为尿素
NH2 C NH NH
NH2
精氨酸酶
NH2
+ H 2O
C=O NH2
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH
鸟氨酸
(CH2)3 CH-NH2
• 两步反应均不可逆； 两步反应均不可逆； 不可逆 • 氨甲酰磷酸合成酶 Ⅰ(carbamoyl phos-phate 氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ synthetaseⅠ，CPS-Ⅰ)为变构酶，N-乙酰谷 为变构酶， 乙酰谷 Ⅰ Ⅰ 为变构酶 氨酸（ 氨酸（N-AGA）为此酶的变构激活剂； ）为此酶的变构激活剂； • 此阶段消耗2个ATP； 此阶段消耗 个 ；
• • • • 转氨基 氧化脱氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基
联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 的联合作用下 使各种氨基酸脱下氨基的过程。 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体内 各种氨基酸脱氨基的主要形式。 各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆反应 也是体内生成非必需氨基酸的途径。 也是体内生成非必需氨基酸的途径。
2. 瓜氨酸的合成 反应部位： 反应部位：线粒体
NH2
NH2 (CH2)3 CH-NH2 COOH
H2N C=O
C=O
+
鸟氨酸氨基 甲酰转移酶
NH
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH 瓜氨酸
H3PO4
O-PO3H2
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
3. 精氨酸的合成 （反应部位：胞液） 精氨酸的合成-1（反应部位：胞液）
第九章 蛋白质代谢
第一节 蛋白质的分解代谢
一个正常人，每天可有400克蛋白质发生变化（生长、 更新、修复、降解）， 约有1/4进行氧化降解或转变成葡萄糖， 3/4在体内进行再循环。 蛋白质的半寿期从几分钟到几个星期不等。
对高等动物来说，有10种氨基酸必须由外界 摄取称必需氨基酸 必需氨基酸： 必需氨基酸 碱性：赖氨酸Lys，精氨酸Arg，组氨酸His； 含硫：甲硫氨酸（蛋氨酸）Met； 芳香：苯丙氨酸Phe，色氨酸Trp； 烷基：缬氨酸Val，亮氨酸Leu，异亮氨酸Ile； 羟基：苏氨酸Thr。 另10种氨基酸对高等动物来说以能自己合成 称非必须氨基酸 非必须氨基酸
•尿素合成的详细步骤 尿素合成的详细步骤
1. 氨基甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体） 氨基甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体） CO2 + NH3 + H2O
氨基甲酰磷酸合成酶I 氨基甲酰磷酸合成酶 N-乙酰谷氨酸 乙酰谷氨酸 Mg2+ 2ADP+Pi
H2N C=O
2ATP
O-PO3H2
氨基甲酰磷酸
胃蛋白酶 氨氨酶 胰胰胰蛋白酶
胰蛋白酶 羧氨酶
H2 N-CH-CO-NH-CH-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH CH2 R CH2 CH2 (CH2)3 R SH CH CH2 CH3 CH3 OH NH2
游离氨基酸，由肠粘膜表皮吸收进入血液，再进 入肝脏。 在肝脏中有些氨基酸被降解，多数由血液输送到 全身各个器官或组织。 二、氨基酸的分解代谢 氨基酸不能象脂肪那样在生物体内贮存。多余的 氨基酸在肝脏中被降解。 氨基酸的降解可分为氧化脱氨和α-酮酸的代谢两 步。
R CH COOH NH2
氨基酸
COOHα-酮戊二酸 酮戊二酸 (CH2)2 C=O
NH3+ NADH+H+
转氨酶
R CH COOH O
COOH 谷氨酸脱氢酶 COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
H2O + NAD+
α-酮酸 酮酸
谷氨酸
总反应： α-氨基酸+NAD++H2O α-酮酸+NH4++NADH+H+
实验根据如下： 实验根据如下：
保温数小时， ①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓， 大鼠肝切片与 ， 尿素↑； 尿素 ； ②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg后，尿素 ； 加入鸟氨酸、瓜氨酸和 后 尿素↑； ③上述三种氨基酸结构上彼此相关； 上述三种氨基酸结构上彼此相关； ④早已证实肝中有精氨酸酶。 早已证实肝中有精氨酸酶。
尿素
精氨酸
COOH
总反应式： 总反应式：
• NH3+CO2+3ATP+Asp+2H2O→ 尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸 延胡索酸 尿素
NH3+CO2+H2O 2ATP AGA 2ADP+Pi Pi
ATP
Asp
AMP+PPi
Glu
Urea Arg H2O
鸟氨酸循环要点
①尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸 尿素分子中的氮， 或游离的NH3），另一个来自 ），另一个来自 另一个来自Asp； （或游离的 ； 分子尿素需消耗4个 ； ②每合成1分子尿素需消耗 个~P； 每合成 分子尿素需消耗 ③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为 循环中消耗的 可通过延胡索酸转变为 草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他α 草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他α氨基酸获得氨基而再生； 氨基酸获得氨基而再生； ④精氨酸代琥珀酸合成酶（ASS）为尿素合 精氨酸代琥珀酸合成酶（ ） 成的限速酶。 成的限速酶。
以血清酶检测常用，包括丙氨酸氨基转移酶 （俗称谷丙转氨酶ALT）、门冬氨酸氨基转移酶 （俗称谷草转氨酶AST）、碱性磷酸酶（ALP）、 γ－谷氨酰转肽酶（γ－GT或GGT）等。在各种酶 试验中，ALT和AST能敏感地反映肝细胞损伤与 否及损伤程度。各种急性病毒性肝炎、药物或 酒精引起急性肝细胞损伤时，血清ALT最敏感， 在临床症状如黄疸出现之前ALT就急剧升高， 同时AST也升高，但是AST升高程度不如ALT。 而在慢性肝炎和肝硬化时，AST升高程度超过ALT， 因此AST主要反映的是肝脏损伤程度。