第15章 氨基酸、蛋白质和核酸
第十五章蛋白质的生物合成
第一位
（5ˊ）
U
U
C
A
G
遗传密码字典 第二位
C
A
G
第三位
（3ˊ）
U C A G
U C A G
U C A G
U C A G
6 4 组 密 码 子 中 ， AUG 既 是 甲 硫氨酸的密码，又是起始密码； 有三组密码不编码任何氨基酸， 而是多肽链合成的终止密码子： UAG、UAA、UGA。
• 在原核生物和真核生物中，均存在另一 种携带蛋氨酸的tRNA，识别非起动部位 的蛋氨酸密码，AUG。
第十五章蛋白质的生物合成
核糖体的研究历史
1.早在本世纪30年代后期就发现细胞质和细胞核中都有 核酸存在，不过用1924年福尔根发明的染色法只能使细胞核 中的核酸染色。但两种核酸在260nm的吸收非常相似。
第十五章 蛋白质合成及转运
蛋白质的生物合成
中心法则指出，遗传信息的表达最终是合成出 具有特定氨基酸顺序的蛋白质，这种以mRNA上所 携带的遗传信息,到多肽链上所携带的遗传信息的传 递，就好象以一种语言翻译成另一种语言时的情形 相似，所以称以mRNA为模板的蛋白质合成过程为 翻译(translation)。
2.Crick, F.比较了核酸和氨基酸的大小和形状后，认为不可 能在空间上互补，因此预测：(1) 存在一类分子转换器，使信 息从核酸序列转换成氨基酸序列；(2) 这种分子很可能是核酸； (3) 它不论以何种方式进入蛋白质翻译系统的模板，都必须与 模板形成氢键（即配对）；(4) 有20种分子转换器，每种氨基 酸一个；(5) 每种氨基酸必定还有一个对应的酶，催化与特定 的分子转换器结合。
2.1941年，细胞学家J.Brachet和T.Caspersor注意到细 胞质中的核酸与蛋白质的合成有密切的关系。
第十五章 蛋白质的生物合成-翻译
二、tRNA
tRNA是氨基酸的搬运工具。 tRNA是多肽链和mRNA之间的 重要转换器。 每一种氨基酸可以有一种以上 tRNA作为运载工具。 能够携带相同氨基酸而反密码子 不同的一组tRNA分子称为氨基 酸的同工受体tRNA （isoaccepting tRNA） 。
tRNA须具备的功能 • 与氨基酸结合（3’末端） • 识别特异的氨酰-tRNA合成酶（D环） • 识别mRNA链上密码子 • 与核糖体结合，使延长中的肽链附着于核糖体上（TψC环）
蛋白质生物合成过程包括： 1. 氨基酸的活化； 2. 合成起始； 3. 肽链延伸：进入、转肽、移位； 4. 终止合成。
一、氨基酸的活化
二、合成的起始阶段
核糖体大小亚基分离； mRNA在小亚基定位结合； 起始氨酰tRNA的结合； 核糖体大亚基结合。
1. 核糖体大、小亚基分离 IF1和IF3与30S小亚基结合，促进核糖体大、小
翻译过程实际上就是由tRNA携带着氨基酸，逐一识别 mRNA上的密码子，并将氨基酸依密码子的排序相互 连接的过程。核糖体是翻译的场所。
一、mRNA模板和遗传密码
• mRNA是翻译的直接模板。 （一）遗传密码的破译
mRNA上四种核苷酸→组成蛋白质的20种aa
核苷酸与氨基酸对应关系？
3个相邻的核苷酸→1个aa， 有43种排列→64种密码子
• 核糖体可以看作是一个大分子的机构，它具有许多精密的 配合部分，来挑选并管理参与蛋白质合成的各个组分。它 参与多肽链的启动、延伸和终止的各种因子的识别。
原核生物核糖体
5S rRNA， 23S rRNA 50S
34种蛋白质 70S
16S rRNA 30S
21种蛋白质
真核生物核糖体
5SrRNA，5.8SrRNA，28SrRNA 60S
分子生物学第十五章 蛋白质的生物合成
1.遗传密码种类：
• mRNA 分子有4种碱基：A、G、C、U，可组合成64个密 码子，其中61个分别代表20种不同氨基酸
• 遗传密码共有43=64种， 64: UAA、UAG、UGA 终止密码 61: AUG 起始密码 代表Met 60: 代表19种氨基酸
9
遗传密码表 第一碱基
（5/-端）
第二碱基
43
一、起始阶段
（一）原核生物翻译起始复合物的形成
参与的物质： 核糖体50S和30S大小两类亚基 mRNA 起始作用的fMet-tRNAfMet GTP供能 起始因子（IF1、IF2、IF3）
44
起始过程：
• 核糖体大小亚基解离 • 小亚基与mRNA结合：
16sRNA识别mRNA的SD序列
• fMet-tRNAfMet与mRNA起始密码子AUG结合 • 核糖体大小亚基形成起始复合物
tRNAphe Phe-tRNAphe
• 肽链起始和延长的甲硫氨酰-tRNA：
真核生物：起始： Met-tRNAiMet 延长： Met-tRNAMet
原核生物： 起始：fMet-tRNAfMet 延长：Met-tRNAMet
39
40
第三节 肽链的合成过程
41
整个翻译过程可分为 ：
• 翻译的起始 • 翻译的延长 • 翻译的终止
tRNA反密码子 第1位碱基
mRNA密码子 第3位碱基
I
U
G AC
U, C, A A, G U, C U G
17
摆 动 配 对
32 1
U
123
18
• ⑤遗传密码的通用性
从原核生物到人类都共用同一套遗传密码，被称为遗传密码的通用性。 密码的通用性进一步证明各种生物进化自同一祖先。
蛋白质跟核酸
基因表达的调控
核酸通过与蛋白质的相互作用， 调控基因的表达，影响细胞功能 和发育。
细胞信号转导
某些核酸可以作为信号分子，参 与细胞信号转导过程，影响细胞 生长、分化和凋亡。
03
蛋白质与核酸的比较
组成上的比较
01
蛋白质是由氨基酸组成的生物大 分子，具有复杂的空间结构和功 能，是生命活动中不可或缺的物 质。
核酸分子通常以单链形式存在， 但在特定情况下可以形成双链结
构。
双螺旋结构
DNA通常以双螺旋结构存在，这 种结构由两条反向平行的链和碱基 之间的氢键形成。
三螺旋结构
某些情况下，DNA可以形成三螺旋 结构，这种结构由三条链和碱基之 间的氢键形成。
核酸的功能
遗传信息的载体
核酸是遗传信息的载体，通过 DNA的复制、转录和翻译过程， 将遗传信息传递给下一代或合成 蛋白质。
蛋白质跟核酸
• 蛋白质 • 核酸 • 蛋白质与核酸的比较 • 蛋白质与核酸的相互关系 • 蛋白质的组成
01
02
03
氨基酸
蛋白质是由氨基酸组成的 大分子化合物，常见的有 20种氨基酸，通过肽键连 接成肽链。
肽键
连接氨基酸的化学键，具 有极性，是蛋白质一级结 构的主要化学键。
生物检测
蛋白质和核酸具有高度的特异性和灵敏度，可以用于生物 检测中的标记和识别，为食品安全、环境监测等领域提供 技术支持。
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04
蛋白质与核酸的相互关系
蛋白质对核酸的影响
蛋白质是核酸的合成和复制过程中的 重要调节因子，可以影响核酸的转录 和复制过程，从而影响基因的表达。
蛋白质可以与核酸结合，形成复合物 ，对核酸的结构和稳定性产生影响， 从而影响核酸的功能。
第十五章 蛋白质的合成-答案
一、选择题1.与原核生物核糖体小亚基结合的蛋白质合成抑制剂是（A ）A.链霉素B.氯霉素C.利福霉素D.放线菌素E.青霉素3.大肠杆菌合成的所有未修饰的多肽链，其N末端的氨基酸残基应是（C）A.甲硫氨酸B.丝氨酸C.甲酰甲硫氨酸D.甲酰丝氨酸E.谷氨酸4.某5岁儿童突发咽痛，呼吸急促,表现烦躁。
体温测得为38.5T,咽部检查见扁桃体肿大,甚至观察有循环系统衰竭的症状,诊断为咽白喉，白喉病产生的外毒素（白喉毒素）为致病的主要因素。
白喉毒素抑制蛋白质合成的主要机制是（E）A.降解核糖体大亚基的28SrRNA使其失活B.特异性结合40S亚基的A位干扰延长阶段的进位C.抑制肽酰转移酶从而抑制肽链延长D.与40S亚基结合影响翻译准确性E.使eEf-2失活从而阻断肽链延长6.小明因为受伤需要抹点红霉素,红霉素作为一种抗生素其作用原理是（C）A.阻止翻译起始复合物的形成B.抑制氨基酸tRNA与小亚基结合C.抑制肽酰转移酶D.引起读码错误E.抑制EF-G10.多肽链的延长与下列物质无关的是（B）A.肽酰转移酶B.甲酰甲硫氨酰-tRNAC.GTPD.mRNAE.EF-Tu、EF-Ts和EF-G11.肽键形成部位是（B）A.核糖体大亚基P位B.核糖体大亚基A位C.两者都是D.两者都不是E.核糖体大亚基E位13.氨基酰-tRNA合成酶的特点是（E）A.存在于细胞核内B.只对氨基酸的识别有专一性C.只对tRNA的识别有专一性D.催化反应需GTPE.对氨基酸、tRNA的识别都有专一性15.多数氨基酸都有两个以上密码子，下列氨基酸只有一个密码子的是（D）A.苏氨酸、甘氨酸B.脯氨酸、精氨酸C.丝氨酸、亮氨酸D.色氨酸、蛋氨酸E.天冬氨酸、天冬酰胺19.翻译起始复合物的组成（C）A.DNA模板+RNA+RNA聚合酶B.Dna蛋白+开键DNAC.核糖体+甲硫氨酰tRNA+mRNAD.翻译起始因子+核糖体E.核糖体+起始者tRNA20.下列关于核糖体的叙述，正确的是（B）A.是遗传密码的携带者B.由rRNA与蛋白质构成C.由snRNA与hnRNA构成D.由引物、DNA和蛋白质构成E.由tRNA与蛋白质构成21,下列关于密码子的叙述，正确的是（C）A.由DNA链中相邻的三个核苷酸组成B.由tRNA中相邻的三个核苷酸组成C.由mRNA上相邻的三个核苷酸组成D.由rRNA中相邻的三个核苷酸组成E.由多肽链中相邻的三个核苷酸组成22.遗传密码的简并性是指（C）A.密码子的第3位碱基决定编码氨基酸的特异性B.一个密码子可代表多个氨基酸C.多个密码子可代表同一氨基酸D.密码子与反密码子之间不严格配对E.所有生物可使用同一套密码23.下列关于遗传密码的叙述，正确的是（E）A.遗传密码只代表氨基酸B.一种氨基酸只有一个密码子C.一个密码子可代表多种氨基酸D.密码子与反密码子遵守严格的碱基配对原则E.密码子的简并性降低了基因突变的效应24.一个tRNA的反密码子为5,UGC3，,它可识别的密码子是（A ）A.5'GCA3'B.5,ACG3'C.5'GCU3'D.5'GGC3'E.5'AUG3，25.氨基酸通过下列哪种化学键与tRNA进行特异结合（B）A.糖苷键B.酯键C.酰胺键D.磷酸酯键E.氢键26.蛋白质生物合成中氨基酸的活化与tRNA的结合需要（B ）A.氨基酸tRNA合成酶B.氨基酰tRNA合成酶C.ATP合成酶D.转位酶E.GTP27.参与新生多肽链正确折叠的蛋白质是(A)A.分子伴侣B.G蛋白C.转录因子D.释放因子E.p因子28.原核生物起始tRNA是 (C)A.甲硫氨酰-tRNAB.缬氨酰-tRNAC.甲酰化的甲硫氨酰-tRNAD.氨酰-tRNAE.乙酰化的甲硫氨酰-tRNA29.新生肽链合成的方向是 (A )A.从N端到C端合成B.从C端到N端合成C.没有固定的方向D.先从N端到C端合成小片段，再连接成一条多肽链E.从中间部位向N端和C端两个方向同时进行30.蛋白质磷酸化修饰的潜在修饰位点是(B)A.甘氨酸B.酪氨酸C.苯丙氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸34.蛋白质合成终止是 (B)A.核糖体到达mRNA分子的3'末端B.释放因子识别终止密码子进入A位C.释放因子进入P位D.mRNA出现发夹结构，核糖体无法移动E.特异的tRNA进入A位35.氯霉素对细菌蛋白质合成的生物学影响是(E )A.导致未成熟多肽链的释放B.抑制核糖体大小亚基的结合C.抑制tRNA功能D.抑制30S核蛋白体亚基的活化E.抑制50S核蛋白体亚基的肽酰转移酶活性38.若向mRNA的编码区插入一个核苷酸，则会出现（D）A.翻译出的蛋白质的第1个氨基酸残基改变B.翻译出的蛋白质的氨基酸残基序列不变C.插入处上游翻译出来的氨基酸序列完全改变D.插入处下游翻译出来的氨基酸序列完全改变E.仅在插入处一个氨基酸残基改变。
有机化学 蛋白质和核酸
Phe
2）. C-末端测定
羧肽酶法： 羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端 根据各氨基酸放出的先后和含量，就可以推断出C端 氨基酸的种类和次序。 对于大分子蛋白质或较长的肽链，必须结合部分水解 法，利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸 排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化，或在生物体内酶的作 用下生成α - 亚氨基酸，然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸，调pI 应加碱，故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
（１）与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸， 并放出氮气，根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的 含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
（3）与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部 的特有结构，导致理化性质改变，生理活性丧失的现象称 为蛋白质的变性。
中国海洋大学资料生物化学课件第十五章 蛋白质合成(新)
（一）遗传密码的破译
* 美国科学家 Nirenberg 等， 1968 年获诺贝尔生 理学奖。 * 1961 年， Nirenberg 等人，在大肠杆菌的无细 胞体系中外加 poly(U) 模板、 20 种标记的氨基 酸，经保温后得到了多聚 phe-phe-phe ，于是 推测UUU编码phe。利用同样的方法得到 CCC 编码pro，GGG编码gly，AAA编码lys。 * 如果利用 poly （ UC ），则得到多聚 Ser-LeuSer-Leu，推测UCU编码Ser，CUC编码Leu。 * 到1965年就全部破译了64组密码子。
蛋白质合成时，mRNA结合于核糖体小亚基 上，大亚基结合带氨基酸的tRNA，tRNA的 反密码子与mRNA密码子配对，ATP供能， 合成蛋白质。
三、遗传密码
遗传密码：mRNA中的核苷酸序列与蛋白质 中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码 三个碱基编码一个氨基酸称为三联体密码或 密码子（Coden）。 密码子的发现。
（1）在进入A位点之前，新氨酰tRNA首先必须与延伸因子EF— TU—GTP结合。 （2）延伸因子 EF—Tu是一个GTP结合蛋白，参与氨酰 tRNA的 就位。 （3）氨酰tRNA入位后，EF—TU—GTP水解，EF—TU—GDP从 核糖体上释放下来，在第二个延伸因子 EF—Ts 帮助下 EF— Tu—GDP 释 放 掉 GDP 并 重 新 结 合 一 分 子 GTP 再 生 成 EF— Tu—GTP。
简并性的生物学意义
A、减少有害突变：假如每种氨基酸只有一个密 码子，那么剩下的44个密码子都成了终止子， 如果一旦哪个氨基酸的密码子发生了单碱基的 点突变，那么极有可能造成肽链合成的过早终 止。如GUN 编码 Ala ，由于简并性的存在，不 论第三位的U变成什么，都仍然编码Ala； B、可以使DNA上的碱基组成有较大的变化余地， 而仍然保持多肽上氨基酸序列不变（意思基本 同上）。
第十五章 蛋白质生物合成
methionine, fMet)，于是形成N-甲酰甲硫氨酰-tRNA
(fMet-tRNAifMet)，可以在mRNA的起始密码子AUG
处就位，参与形成翻译起始复合物。起始密码子只
能辨认fMet-tRNAifMet。
目录
起始氨基酸的甲酰化
fMet-tRNAifMet 的生成是一碳化合物转移和利 用的过程之一，反应由转甲酰基酶催化，甲酰基从 N10-甲酰四氢叶酸转移到甲硫氨酸的α-氨基上。 Met-tRNAifMet＋N10-甲酰FH4
甲酰化酶
fMet-tRNAifMet＋FH4 Met-tRNAifMet的Met的α-NH2被甲酰化 该酶特异性强，不能催化Met或Met-tRNAMet
目录
（二）参与肽链延长的 甲硫氨酰-tRNA：
真核、原核相同：Met-tRNAMet
tRNAMet 和 甲 硫 氨 酸 结 合 后 生 成 MettRNAMet，必要时进入核蛋白体，为延长中的 肽链添加甲硫氨酸。
的各碱基之间既无间隔也无交叉。通常从一个正确
起点（AUG）开始，3个一组，一个不漏的读下去
至终止密码。
5’…….A U G G C A G U A C A U …… U A A 3’
Met Ala
Val
His
终止密码
目录
目录
基因损伤引起mRNA阅读框架内的碱基发生
插入或缺失，可能导致框移突变(frameshift
–tRNA（transfer RNA, 转移RNA）
20种氨基酸(AA)作为原料 20多种酶及众多蛋白因子，如IF、eIF ATP、GTP、无机离子
目录
蛋白质合成的场所（工厂）是核糖体；
运输氨基酸到模板上的是tRNA—适配器；
蛋白质的生物合成习题与参考答案
第十五章蛋白质生物合成、填空题: 1 .三联体密码子共有64 个，其中终止密码子共有3个，分别为 UAA 、 UAG 、 UGA 。
2 •密码子的基本特点有四个分别为从5无间断性、 简并性 、 变偶性 、 通用性 。
3•次黄嘌呤具有广泛的配对能力，它可与 U 、 C 、 A 三个碱基配对，因此当它出现在反密码子中时，会使反密码子具有最大限度的阅读能力。
4. 原核生物核糖体为70 S ,其中大亚基为 50 S ,小亚基为 30 S ;而真核生物核糖体为 80 S ,大亚基为 60 S ,小亚基为 40 S 。
甲硫甲硫5 .原核起始tRNA ，可表示为 tRNA f __________ ，而起始氨酰tRNA 表示为_f Met-tRNA f _______________ ;真核生物起始tRNA 可表示为 tRNA L 甲硫_，而起始氨酰-tRNA 表示为Met-tRNA f 二_。
6•肽链延伸过程需要进位、转肽、移位三步循环往复，每循环一次肽链延长1个氨 基酸残基，原核生物中循环的第一步需要 EF-Tu 和 EF-Ts 延伸因子；第三步需要EF-G延伸因子。
7.原核生物mRNA 分子中在距起始密码子上游约10个核苷酸的地方往往有一段富含 嘌吟 碱基的序列称为Shine-Dalgrano 序列，它可与16S-rRNA 3'— 端核苷酸序列互补。
&氨酰-tRNA 的结构通式可表示为：OIItRNA — O — C — CH — RINH 2,与氨基酸键联的核苷酸是A （腺嘌呤核苷酸） 。
9.氨酰-tRNA 合成酶对氨基酸和相应 tRNA 都具有较高专一性，此酶促反应过程中由 ATP 水解提供能量。
10•肽链合成的终止阶段， _____ RFi ____ 因子和 _____ RF 2 ___ 因子能识别终止密码子，以终止肽链延伸， 而 ___ RF3 ___ 因子虽不能识别任何终止密码子，但能协助肽链释放。
1-3 蛋白质和核酸
6．经测定，某多肽链的分子式是 C21HxOyN4S2，其中含有一个二硫键(—S—S—)。已知
该多肽是由下列氨基酸中的其中几种作为原料合成的：苯丙氨酸(C9H11O2N)、天冬
氨酸(C4H7O4N)、丙氨酸(C3H7O2N)、亮氨酸(C6H13O2N)、半胱氨酸(C3H7O2NS)。下
列关于该多肽的叙述，错误的是
1.3 蛋白质和核酸
考点一 蛋白质的结构和功能
1．组成蛋白质的氨基酸的结构和种类 (1)氨基酸的结构
C、H、O、N
羧基 同一个
(2)氨基酸的种类 种类基 必非酸 需必氨需特 种氨点 类基： ： 酸必种 特8须类 点从 种： ：外人13界体种环细境胞中能获够取合成
2．蛋白质的合成 (1)多肽的形成过程
2．(2021·石家庄模拟)下图中甲是组成乙或丙的基本单位(单体)。下列相关叙述不正确的
是
()
A．如果甲中的 m 是 U，则甲一定是丙的基本单位 B．如果甲中的 m 是 G，则甲一定是乙的基本单位 C．如果甲中的 a 是脱氧核糖，则甲物质聚合成的大分子物质可以分布于线粒体和
2．(2021·山东潍坊统考)下面是三种化合物的结构简式，下列有关这三种化合物的叙述，
错误的是
()
A．三种化合物可以用一个结构通式表示 B．三种化合物的共同点之一是都含有一个氨基、一个羧基 C．三种化合物都不能与双缩脲试剂发生紫色反应 D．三种化合物两两结合形成的物质的游离氨基数相同 解析：三种物质都是构成生物体中蛋白质的氨基酸，都可用氨基酸的结构通式表示，A 正确；图中三种氨基酸的共同点应为“至少都含有一个氨基、一个羧基”，B 错误；双 缩脲试剂鉴定蛋白质产生紫色反应，是由于蛋白质中有肽键，氨基酸中无肽键，故不能 与双缩脲试剂发生紫色反应，C 正确；三种化合物两两结合形成的物质中游离的氨基数 分别是 1、1、1，D 正确。 答案：B
第十五章 蛋白质的生物合成 练习题
第十五章蛋白质的生物合成练习题一、名词解释1．密码子2．翻译3．反密码子4．遗传密码的简并性5．核糖体6．多聚核糖体二、填空题1．蛋白质的生物合成是以______作为模板，______作为运输氨基酸的工具，_____作为合成的场所。
2．细胞内多肽链合成的方向是从_____端到______端，而阅读mRNA的方向是从____端到____端。
3．核糖体上能够结合tRNA的部位有_____部位，______部位。
4．蛋白质的生物合成通常以_______作为起始密码子，有时也以_____作为起始密码子，以______，______，和______作为终止密码子。
5．翻译的直接模板是_______ ，间接模板是_______。
6．原核生物蛋白质合成的起始因子（IF）有_____种，延伸因子（EF）有_____种，终止释放（RF）有_____种；而真核生物细胞质蛋白质合成的延伸因子通常有_____种，真菌有_____种，终止释放因子有_____种。
7．原核生物蛋白质合成中第一个被掺入的氨基酸是_____。
8．蛋白质合成的原料是_____ ，细胞中合成蛋白质的场所是_____ 。
9．反密码子第_____位碱基和密码子第_____位碱基的配对有一定的摆动，称为变偶性。
10．在蛋白质生物合成中mRNA的译读方向是从_____到_____ ，多肽链合成的方向是从_____到_____。
11．在形成氨酰-tRNA时，由氨基酸的_____基与tRNA3´端的_____基形成酯键。
12．某一tRNA的反密码子是GGC，它可识别的密码子为_____和_____。
13．在蛋白质生物合成中，需要起始tRNA，在原核生物中为__ ___ ，在真核生物中为__ ___，作后合成的蛋白质N端不含有甲硫氨酸，是因为___ __。
14．在真核细胞中，mRNA是由_____经_____合成的，它携带着_____。
它是由_____降解成的，大多数真核细胞的mRNA只编码_____。
生物化学 蛋白质、核酸代谢小结与习题
蛋白质与核酸代谢一、知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。
转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶，谷氨酸是主要的氨基供体，氨基酸的碳架主要来自糖代谢的中间物。
不同的氨基酸生物合成途径各不相同，但它们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2 和NH3 为起始原料从头合成的，而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。
不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分微生物能合成全部20 种氨基酸，而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸，机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸，人有八种必需氨基酸，它们是：Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile 和Met。
三）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA 循环进行分解和转化。
化学蛋白质和核酸知识点
化学蛋白质和核酸知识点一氨基酸的结构与性质羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基-nh2取代后的生成物称为氨基酸;分子结构中同时存在羧基-cooh和氨基-nh2两个官能团，既具有氨基又具有羧基的性质。
表明：1、氨基酸的命名有习惯命名和系统命名法两种。
习惯命名法如常见的氨基酸的命名，如：甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸等;而系统命名法则是以酸为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α-碳原子，次近的碳原子称为β-碳原子，依次类推。
如：甘氨酸又名α-氨基乙酸，丙氨酸又名α-氨基丙酸，苯丙氨酸又名α-氨基β-苯基丙酸，谷氨酸又名α-氨基戊二酸等。
2、某些氨基酸可以与某种硝基化合物互为同分异构体，例如：甘氨酸与硝基乙烷等。
3、氨基酸结构中同时存在羧基-cooh和氨基-nh2，氨基具有碱性，而羧基具有酸性，因此氨基酸既具有酸性又具有碱性，是一种两性化合物，在与酸或碱作用下均可生成盐。
氨基酸在强碱性溶液中显酸性，以阴离子的形式存在，而在强酸性溶液中则以阳离子形式存在，在溶液的ph合适时，则以两性的形式存在。
如：4、氨基酸结构中存有羧基-cooh在一定条件下可以与醇促进作用分解成酯。
5、氨基酸结构中羧基-cooh和氨基-nh2可以脱去水分子，经缩合而成的产物称为肽，其中-co-nh-结构称为肽键，二个分子氨基酸脱水形成二肽;三个分子氨基酸脱水形成三肽;而多个分子氨基酸脱水则生成多肽。
如：出现水解反应时，酸退羟基氨基过氧化氢多个分子氨基酸脱水生成多肽时，可由同一种氨基酸脱水，也可由不同种氨基酸脱水生成多肽。
6、α-氨基酸的制备：蛋白质水解可以获得多肽，多肽水解可以获得α-氨基酸。
各种天然蛋白质水解的最终产物都就是α-氨基酸。
二蛋白质的结构与性质：蛋白质的共同组成中所含c、h、o、n、s等元素，就是由相同的氨基酸经水解反应酯化而变成的有机高分子化合物;蛋白质分子中所含未被酯化的羧基-cooh和氨基-nh2，同样具备羧基-cooh和氨基-nh2的性质;蛋白质溶液颗粒直径的大小达至胶体直径的大小，其溶液属胶体;酶就是一种具备催化活性的蛋白质。
第15章 蛋白质的生物合成
进 位
成肽 转 位
成肽
成肽是由转肽酶催化形成肽键的过程。
Tu GTP
Tu GDP
5'
AUG
3'
fMet fMet
Tu GTP
5'
AUG
3'
(三) 原核生物翻译终止
当mRNA上的终止密码子出现后，多肽链合成 停止，肽链从肽酰-tRNA中脱落，mRNA、核糖体 等解体，此时翻译过程终止。 终止密码子不被任何氨基酰-tRNA识别，只有 释放因子（RF）能够识别它并进入核糖体的A位。 1. 释放因子可引起转肽酶活性的改变，从而使 肽链从tRNA上脱落。 2. 释放因子可引起核糖体结构的改变，从而使 复合体趋于解体。
解码
反密码子（anti-codon） 反密码子是位于tRNA、可与mRNA的三联体密 码子配对的三个相邻核苷酸。在蛋白质的合成中， 起解读密码、辅助将特异的氨基酸引入合成位点。 tRNA
5'
AUG
反密码子
3'
mRNA
密码子
遗传密码的特点
翻译时遗传密码的阅读方向是 5’→3’，即读 码从mRNA的起始密码子AUG开始，按5’→3’ 的方向逐一阅读，直至终止密码子。
COORF
5'
UAG
3'
第四节
蛋白质翻译后加工和靶向输送
Posttranslational Modification and Targeting Transfer of Protein
蛋白质翻译后加工
有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸
氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据， 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的 生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手 性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在 于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐 （zwitterion):
第十五章蛋白质的合成
第⼗五章蛋⽩质的合成第⼗五章蛋⽩质的合成对于终产物为RNA的基因，只要进⾏转录及转录后的处理，就完成了基因表达的全过程。
⽽对于终产物是蛋⽩质的基因，还必须将mRNA翻译成蛋⽩质。
因此，蛋⽩质是基因表达的最终产物（基因表达的最终产物还包括tRNA、rRNA及其他RNA），蛋⽩质的⽣物合成过程实质上也是基因表达的⼀个过程，它包括转录和翻译。
从化学的⾓度讲，蛋⽩质的合成就是20种基酸按照特定地顺序聚合成多肽并按照⼀定的折叠机制折叠成最终的活性构象状态。
那么，我们要问，在⽣物体内是谁直接决定着蛋⽩质合成的氨基酸顺序从⽽最终主宰了它的⾼级结构和功能的呢mRNA。
根据中⼼法则，DNA特定的碱基次序A、T、G、C就象⼀串密码（称为遗传密码），⾸先经过转录作⽤，DNA的A、T、G、C 碱基序列严格按照碱基配对原则被复制成mRNA的A、U、G、C序列，于是mRNA就直接充当了蛋⽩质合成的模板，mRNA的A、U、G、C序列被转变成蛋⽩质的氨基酸序列，这种转变是⼀个质的飞跃，称为翻译，就好象把⼀种语⾔（碱基序列）翻译成另⼀种语⾔（氨基酸序列）。
那么在翻译过程中就有两个关键性地问题：（1）遗传密码（碱基序列）到底是怎样决定氨基酸序列的呢也就是说什么样的碱基序列决定什么样的氨基酸序列呢（2）通过什么样的⽅式或机制实现碱基序列到氨基酸序列的转变因为氨基酸不能与碱基配对，因此⼀个碱基序列显然不能象转录⼀样简单地直接转换成氨基酸序列，⽽必须通过⼀种中间分⼦（⼜称接头分⼦）的媒介作⽤来实现，⽽且这种接头分⼦要能同时识别碱基序列和它所决定的氨基酸序列。
这种接头就是tRNA分⼦。
需要指出的是蛋⽩质的合成是⼀个复杂的过程，包括翻译、翻译后加⼯和定向输送以及正确折叠，⽽且到现在为⽌，其中的许多重要⽅⾯仍在研究之中。
真核⽣物蛋⽩质的合成，需要300多种⽣物⼤分⼦协同⼯作：核糖体RNA及结合蛋⽩、各种酶、各种tRNA、加⼯修饰酶等。
蛋⽩质合成的场所：标记各种，注⼊⼤⿏体内，在不同时间取出肝脏，匀浆，离⼼分离各种亚细胞器，分析放射性蛋⽩的分布，证实蛋⽩质的合成是在核糖体上进⾏的。
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第15章
氨基酸、蛋白质和核酸
15.1 氨基酸 15.1.1 α-氨基酸的结构、分类和命名 COOH α L型(除甘氨酸外) H *结构： R CH COOH H2N S构型(除半胱氨酸) R NH2 *分类： R基的结构：脂肪族、芳香族和杂环 分子中氨基与羧基的相对数目： 氨基<羧基：酸性氨基酸 氨基=羧基：中性氨基酸 氨基>羧基：碱性氨基酸 侧链R基的极性：极性、非极性 *命名：通常根据来源用俗名，英文缩写或中文代号。
牛胰岛素的一级结构
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B链
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1.蛋白质的一级结构
结晶牛胰岛素
人工合成牛胰岛素
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1.蛋白质的一级结构
N端 20 C 端 7 Gly Ile Val Glu Gln Cys Cys Thr Ser Ile Cys Ser Leu Tyr Gln Leu Glu Asn Tyr Cys Asn
工业上发酵制醇的杂醇即由此产生。
2.α-氨基酸的化学性质
3）氨基和羧基的共同反应 （3）与水合茚三酮反应
含游离氨基的α-氨基酸均反应显紫色（个别例外）
O OH OH O NH3+ O O N O OPurple product (or yellow for Pro)
+
R C COOH
-amino acid Ninhydrin 水合茚三酮 α-氨基酸
* 4）侧链R基的反应
NH2CHCH2OH H3PO4
H2N CH C NH CH COOH R1
肽键
O
二肽
丝氨酸 COOH
NH2CHCOOH CH2SH
NH2CHCH2O P OH COOH OH 丝氨酸磷酸酯
-2H +2H
NH2CHCOOH NH2CHCOOH CH2 S S
半胱氨酸
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丙氨酰甘氨酸
肽链中残基越多，可能形成的多肽异构体数目就越多。
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15.2.1 肽的组成、结构和命名
2. 肽键的平面结构 肽键是构成肽和蛋白质分子的基本化学键。 0.147nm 0.132nm
H C N
C O
R C N H H
O C
C
肽平面
肽平面
肽键中的C-N键具有部分双键的性质 与肽键中C-N相连的6个原子处于同一平面上 肽键平面中与C-N键相连的O和H或两个Cα呈反式分布
Gly-Ala(G-A)
Ala-Gly(A-G)
俗名： 如催产素、加压素、胰岛素、促肾上腺皮质激素等
15.2.2
肽结构的测定
主要任务：确定氨基酸种类，数目，排列次序。 1.相对分子质量的测定 渗透压法，光散射法，超离心法，X射线衍射法等 2.氨基酸定量分析
基本原理：
肽 HCl H2O 氨基酸混合物 层析分离 各种氨基酸 各种氨基酸含量
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15.2.1 肽的组成、结构和命名
1.肽和肽键
N-端
肽链
残基
C-端
NH2CHCO NH CHCO NH CHCO NH CHCO …NH CHCOOH R1 R2 R3 R4 Rn
NH2CH2CO NH CHCOOH CH3
NH2CHCO NH CH2COOH CH3
甘氨酰丙氨酸
蛋白质系数：6.25 W粗蛋白=W氮×6.25 样品中蛋白质百分含量(g%)= 每克样品含氮量克数×6.25×100%
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15.3
蛋白质
蛋白质相对分子质量：6 ×103~106 20种氨基酸的平均相对分子质量： 138 较小的氨基酸占优势 蛋白质中20种氨基酸的平均相对分子质量接近：128 每形成一个肽键失去一分子水 氨基酸残基的平均相对分子质量：110
N N H NH2
R C COOH O
R CH2NH2 + CO2
N 肠道细菌脱羧酶 N H
或酶
CH2CHCOOH
CH2CH2NH2
组胺
+ CO2
H2N(CH2)4 CH COOH NH2
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H2N(CH2)5NH2 + CO2
尸胺
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2.α-氨基酸的化学性质
3）氨基和羧基的共同反应 (1) 与金属离子形成配合物
含吲哚环的氨基酸
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15.2
1.肽和肽键
肽
15.2.1 肽的组成和命名
肽：氨基酸分子间通过肽键相连的一类化合物 二肽（dipeptide）：2 个氨基酸残基
寡肽（oligopeptide ）：2~10个 氨基酸残基
多肽（polypeptide ）：> 10 个氨基酸残基
蛋白质（protein ）： ≥100个氨基酸残基，分子量 > 6×10 3
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2.α-氨基酸的化学性质
1）两性和等电点
现在有三个氨基酸：苯丙氨酸pI=5.5、脯氨酸pI=6.3、
门冬氨酸pI=2.8请问在以下pH条件，各氨基酸的主要存
在形式是什么？在外电场作用下，移向阳极还是阴极？
苯丙氨酸 pH=6.0 负 阳极 脯氨酸 正 阴极 门冬氨酸 负 阳极
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R
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CH NH2
COOH
NO2
DNP-AA (黄色)
7
2.α-氨基酸的化学性质
2）氨基和羧基的反应 (3) 氧化脱氨基反应
R CH COOH氨基酸氧化酶 or [O] NH
2
R C COOH NH
H2O
OH R C COOH NH2
NH3
(5) 脱羧反应
R CH COOH Ba(OH)2 NH2
O 2 R CH COOH NH2 + Cu2+ C R CH NH2 O Cu O NH2 CHR C O + 2 H+
深紫色晶体 可用于沉淀或鉴定某些氨基酸。 (2) 脱羧失氨作用
(CH3)2CHCH2 CH COOH 酶 + H2O NH2 (CH3)2CHCH2CH2OH + CO2 + NH3
胱氨酸
CH2
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2.α-氨基酸的化学性质
* 5）颜色反应 蛋白黄反应 (可检验苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸) 浓硝酸 碱 黄色物质 橙红色 含苯基的氨基酸
米伦(Millon)反应 (可检验酪氨酸)
硝酸汞+硝酸亚汞+硝酸
含酚羟基的氨基酸
乙醛酸的反应
米伦试剂
红色沉淀
(可检验色氨酸) 乙醛酸 浓硫酸 紫红环
结晶牛胰岛素（ crystallized bovine insulin ）牛胰岛 素的晶状体。牛胰岛素是牛胰脏中胰岛 β -细胞所分泌的一种 调节糖代谢的蛋白质激素 。其一级结构 1955 年由英国桑格 （ S.Sanger ）测定。我国中科院生化研究所、北大化学系及
中科院有机化学研究所通力合作，于 1959 年开始工作、 1965
2.α-氨基酸的化学性质
2）氨基和羧基的反应 （1）与亚硝酸的反应
范斯莱克氨基氮 测定法
HNO2 R CH COOH + N2 + H2O OH
R CH COOH NH2
测定反应中放出的氮气的体积，可以计算出氨基的含量 （2）与2,4-二硝基氟苯反应 (DNFB) NO2
F
R
NO2
CH NH
COOH NO2
年9月17日获得了用人工方法合成的、有生物活性的结晶牛胰 岛素，实现了世界上首次人工合成蛋白质的壮举。
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1.蛋白质的一级结构 A链
NH2 NH2 S-S 甘-异亮-缬-谷-谷-半胱-半胱-丙-丝-缬-半胱-丝-亮-酪-谷1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 NH2 NH2 S 亮 谷 天 酪 半胱 天 S H2N NH2 16 17 18 19 20 21 S 苯丙-缬-天-谷-组-亮-半胱-甘-丝-组-亮-缬S 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 谷-丙-亮-酪-亮-缬-半胱 13 14 15 16 17 18 19 -甘-谷-精-甘-苯丙-苯丙-酪-苏-脯-赖-丙 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30
4.肽链的选择性断裂及鉴定
肽链 蛋白酶 二肽、三肽等碎片 端基分析 明确各碎片结构 比较合并 确定肽中氨基酸顺序
常用部分水解法：胰蛋白酶 糜蛋白酶 溴化氰等
15.3
蛋白质
蛋白质是一类存在于一切细胞中的含氮生物高分子化合物。
蛋白质的元素组成： C(50~55%), H(6.0~7.5%) , O(19~24%), N(15~17%), S(0~4%), P(0~0.8%) 部分还含有微量的Fe, Cu, Mn, I, Zn等
15.3
蛋白质
15.3.2 蛋白质的结构层次 1.蛋白质的一级结构 核心：确定氨基酸残基在肽链中的排列顺序（构造）。 不涉及氨基酸空间排列情况，也称初级结构。 多肽链的数目 一级结构 每条链中氨基酸的种类、数目和排列顺序 链与链间二硫键的位置
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15.3.2
蛋白质的结构层次
1.蛋白质的一级结构
罗曼氏紫
紫色物质，用于α-氨基酸 的比色测定和纸层析显色
也可用于α-氨基酸、多肽、蛋白质的鉴别。
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2.α-氨基酸的化学性质
3）氨基和羧基的共同反应
*(4)成肽反应
H2N CH COOH + H2N CH COOH R2 R1
H2O