生物化学学习笔记(整理总结)
生物化学笔记
绪论生化得任务 ⎪⎩⎪⎨⎧功能生化动态生化静态生化静态生化就是研究生物体基本物质得化学组成，结构，理化性质，生物学功能及结构与功能得关系、；动态生化就是研究物质代谢得体内动态过程及在代谢过程中能量得转换与代谢调节规律；功能生化就是研究代谢反应与生理功能得关系也就是了解生命现象规律得重要环节之一、静态生化第一章 氨基酸与蛋白质一、组成蛋白质得20种氨基酸得分类三碱二酸三芳香１、非极性氨基酸包括：色、脯、苯丙、蛋亮、亮、异亮、缬、丙、 ２、极性氨基酸极性中性氨基酸：酪、苏、丝、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘酸性氨基酸：天冬、谷碱性氨基酸：赖、精、组其中：属于芳香族氨基酸得就是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸得就是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸得理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离得氨基与游离得羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它就是一种两性电解质。
在某一PH 得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液得PH 称为该氨基酸得等电点。
２、氨基酸得紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm 波长附近有最大得紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm 波长得紫外吸光度得测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸得氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。
由于此吸收峰值得大小与氨基酸释放出得氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含得氨基与另一分子所带得羧基脱去１分子水缩合成最简单得二肽。
二肽中游离得氨基与羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成得促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成得胰岛素归为蛋白质。
多肽连中得自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学笔记
生物化学笔记生物化学是研究生物体内化学反应及其调控的科学，以及生物分子的组成、结构、功能和相互作用的学科。
在本篇笔记中，我们将介绍一些关键概念和重要知识点。
一、生物大分子1. 蛋白质：蛋白质是生物体内功能最为多样的分子，由氨基酸残基组成。
蛋白质的结构分为一级至四级结构，不同结构决定了蛋白质的功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最主要的能源来源，由碳、氢、氧三种元素组成。
简单的碳水化合物有单糖、双糖，而复杂的碳水化合物包括多糖和淀粉。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源储备物质和结构组分，包括甘油三酯、磷脂和类固醇等。
脂类在细胞膜的结构和功能以及信号传导中起重要作用。
二、酶的基本概念和功能1. 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率，但不参与反应本身。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
2. 酶的命名方式遵循国际酶学会（IUB）的命名规则，一般以底物名称后加“酶”的后缀命名。
3. 酶的功能多种多样，包括促进化学反应、调节代谢途径、合成新的化学物质等。
三、代谢途径1. 糖代谢：糖是生物体内的主要能源来源，糖代谢分为糖原的合成和降解过程。
糖原合成通过糖原合成酶来完成，而糖原降解则由糖原磷酸化酶和糖原酶协同完成。
2. 脂代谢：脂类代谢包括脂类的合成和降解过程。
脂类的合成需要通过酰基辅酶A（Acetyl-CoA）参与的反应来完成。
3. 氨基酸代谢：氨基酸代谢包括氨基酸的合成和降解过程。
氨基酸的合成可以通过氨基酸转氨酶催化来实现。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括DNA和RNA的合成和降解过程。
DNA的合成需要以脱氧核苷酸为单体，RNA的合成则需要以核苷酸为单体。
四、酶动力学1. 酶动力学是研究酶催化的速率和影响因素的科学。
酶动力学常用的参数包括最大催化速率（Vmax）和米氏常数（Km）。
2. 米氏方程是描述酶催化速率和底物浓度之间关系的常用方程。
3. 酶抑制剂是能够抑制酶活性的分子，分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。
例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。
2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对a-称碳原子。
2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L—氨基酸组成。
2、氨基酸的酸碱性质3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。
最大吸收波长：酪氨酸一一275nm ;苯丙氨酸——257nm ;色氨酸——280nm。
一般考选择题或填空题。
5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure ）:指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。
二级（20）结构（secondary structure ）:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，a-螺旋，B -折叠，B -转角及无规则卷曲。
超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如a-螺旋，B -折叠，B -转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：aa,BaB,BBB。
结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
第二章核酸化学1、核苷酸:四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学笔记
生物化学笔记一蛋白质的共价结构1.氨基酸amino acid－20个,18个常见,1个脯氨酸,1个硒代胱氨酸由终止密码字编码－20种氨基酸的性质,排列顺序决定蛋白质的性质－人类中L型出现较多,D型较少,但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中,D型出现较多,一般出现于翻译后修饰,可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构●每个氨基酸除pro都含有：－COOH-羧基,－NH2－氨基,—RR集团羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构●暴露在外的主要是R基,又侧链的排列组合决定蛋白质的结构●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性：✓独特的折叠结构✓溶解状态：与引起生命过程有强烈关系,侧链起决定作用✓聚集状态：单体,二聚体等✓与大分子物质形成复合物或大分子,提高酶活性✓修饰●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显,但是结构蛋白有一定的规律,其中有点肯定的是,氨基酸的选择不是随意的●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量,排列组合,侧链修饰例如电荷改变与其他分子,自身内部作用而发生改变1．2氨基酸分类根据极性分类在普通条件下,根据极性差别,可分为以下几类：✓非极性氨基酸Gly-G, Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M.Pro-P性质：1.具有疏水性2.结合或放出质子Met,Phe,Try易放出质子3.酶反应中,蛋白质折叠堆积在一起时,酸性强,从而形成极端环境,因此极性变强,某些基团具有极端性质易完成特定反应;4.在水相球蛋白中,非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中心,犹如蛋白质骨架,维持蛋白质结构,起稳定作用,蛋白质结构对功能非常重要,因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十分重要作用5.在跨膜蛋白中,非疏水侧链能与膜易结合1st甘氨酸Gly：a)缺少对称结构,不能形成立体化学结构b)缺少β碳原子,因此组成肽链时,使肽链更柔软,因为原子相互之间摆动的角度大,受到阻力比复杂侧链要简单c)提供更多的结构空间d)甘氨酸常位于蛋白质拐角处,并在胶原蛋白中甘氨酸含量大,提供空间与柔软性,抗击能力强;e)甘氨酸对邻位氨基酸也有影响;由于空间小,提供邻位氨基酸化学活性;比如Asn-Gly的组合比Asn－xaa更易形成环状的酰胺结构f)甘氨酸常作为免疫识别和酶催化的位点2nd丙氨酸Ala：a)是20种氨基酸种最没特性的氨基酸,没有特别的构想性质,因此可出现在任何部位b)最普通的氨基酸,弱疏水性,化学稳定性低,发生化学修饰机率低c)为左提花位点可用于研究某个氨基酸在蛋白质的功能3rd缬氨酸Ala：a)体积变大,降低整体结构软柔性,旋转空间不大b)阻碍邻位的化学活性c)属于国都太氨基酸,中度疏水性4th异亮氨酸ile：a)疏水性增强b)含有β分支链,对邻位氨基酸有空间阻碍,降低化学活性c)出现在蛋白质内部,倾向于形成β折叠结构而不是α－螺旋因为空间阻碍变大d)有第二个非对称中心,碰到强酸时,立体结构改变,形成别异亮氨酸,功能随之改变在体外和体内环境有差异时,蛋白质稳定结构对蛋白质功能具有重要作用5th亮氨酸Leu:a)疏水性比异亮氨酸b)在球蛋白中最常见氨基酸,处于疏水中心c)形成跨膜螺旋结构中的主要成分d)亮氨酸拉链结构亮氨酸拉链l eucine zipper：出现在DNA结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元motif;当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面常常含有亮氨酸残基相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链;在生物化学的研究中,发现某些DNA结合蛋白的一级结构C末端区段,亮氨酸总是有规律地每隔7个氨基酸就出现一次;蛋白质α-螺旋每绕一圈为个氨基酸残基;这种一级结构形成α-螺旋时,亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布,每绕两圈出现一次,如图中的1,8,15,22位；而且,亮氨酸R-基因上的分支侧链也露于螺旋之外成规律地相间;所谓拉链,就是两组平行走向,带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体;每条肽链上的亮氨酸残基,侧链上R-基因的分支碳链,又刚好互相交错排列,故名;亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端,它们往往是和癌基因表达调控功能有关,故受到研究者的重视;这类蛋白质的主要代表为酵母的转录激活因子GCN4,癌蛋白Jun,Fos,Myc,增强子结合蛋白C/EBP等;这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一,并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题;l eucine zipper是由伸展的氨基酸组成,每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸,亮氨酸是疏水性氨基酸,排列在;螺旋的一侧,所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧;当2个蛋白质分子平行排列时,亮氨酸之间相互作用形成二聚体,形成“拉链”;在“拉链”式的蛋白质分子中,亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同DNA结合;原癌基因c—fos 的蛋白产物是磷酸化蛋白,有一个亮氨酸“拉链”区,却不能形成同源二聚体;可是,它可以同c-jun的蛋白产物中的“拉链”区形成异源二聚体;c—fos 的蛋白质产物本身不能同DNA结合,可是一旦同c-jun的蛋白质产物形成“拉链”式的异源二聚体后,却能与jun-jun同源二聚体一样具有DNA结合能力,且表现出更高的亲和力;6th苯丙氨酸Phe:a)体积大的疏水性结构b)具有弱极性苯环作用,易与其他芳香环或极性基团发生作用c)作为球蛋白或跨膜蛋白的主要成分,起稳定蛋白质结构d)可作为A280吸收位点,进行定量试验7th甲硫氨酸Met：a)含有硫醚结构b)疏水性和基团大小与Leu相似c)硫原子易与金属离子Zn,Cu,Hg等结合,赋予蛋白质新功能d)在体外易形成亚砜结构,氧化时形成亚砜结构,易变形,因此需要加抗氧化剂;e)在体内,可由酶进行反应形成特定结构完成特定功能f)易发生烷基化反应,在酸性条件下,能使硫醚链断裂8th色氨酸Trp：a)含有吲哚基团,由最大的侧链基团b)具有强的空间阻碍,常用于窜则稳定结构c)含有疏水性,但由于吲哚基存在,减弱疏水性;提供附加氢键主链,有时与其他物质相互作用时,吲哚基团易与配基相互作用,如抗体,亲和素,溶解酵素;d)易受轻电攻击,卤素易与之反应,发生共价键作用,使肽链易断裂e)吲哚基团易被光氧化降解f)最强的紫外吸收峰,具有荧光性质A2809th脯氨酸Pro:a)含有脯氨酰基,形成亚氨结构b)具有结构限制,出现在蛋白质表面或转角处c)能出现在α－螺旋的边边上,不能与主链上形成氢键,在β－折叠出现时,会形成凸起结构d)在肽链中能以顺式结构存在,它能进行反式转化,这是一个限时步骤,由酶参与完成,是可调控的,在体外自发完成e)化学活性低,当邻位是D-天冬氨酸时,脯氨酸活性增强,在弱酸条件下,易断裂✓极性氨基酸：Ser-S, Thr-T,Cys-C,Asn-N,Gln-Q,Tyr-Y性质：1.普通条件下,净电荷为零,ph＝7；2.翻译后修饰易发生在极性氨基酸;10th丝氨酸Ser：a)含有脂肪羟基,在不同环境下,即可作为氢键供受体b)常出现在球蛋白表面c)氧原子在生理条件下,具有弱亲和性;在特定条件下,氧原子亲和力强,如丝氨酸激酶,化学活性增强;这种特定条件下可能是由蛋白质自身通过结构改变形成d)在体内中,易发生共价修饰,如糖基化修饰e)磷酸化：两种形式：一为稳定磷酸化,另为可逆磷酸化f)碱性条件下,易发生消除反应,－OH消失,形成双键11th苏氨酸Thr：a)与丝氨酸相似,但与之相比,空间阻碍变大,化学活性弱一些b)含有第二个手性结构,遇上强酸强碱,结构会改变12th半胱氨酸Cys：a)硫基CH-SH,可参与酶反应的中间反应物b)与金属反应重金属,吸附,解毒c)胞外蛋白与cys中硫基结合成二硫键,起稳定蛋白作用,还原形成谷胱甘肽GST抗氧化剂;在普通环境下研究蛋白质体外,使cys处于还原状态,重组蛋白含有cys时,与在体外相比,形成的二硫键还是有所差别,如白蛋白★为含585个的单链多肽,分子量为66458,分子中含17个,不含有糖的组分;在的环境中,白蛋白为负离子,每分子可以带有200个以上;它是血浆中很主要的,许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输;这些物质包括、长链每分子可以结合4-6个分子、胆汁酸盐、、、如Cu2+、Ni2+、Ca2+如、等;d)在胞外,蛋白质的cys易形成二硫键,以稳定自身蛋白质的结构,二硫键会在氧化的环境下形成谷胱甘肽在体内以二硫键状态存在,cys在胞内大多数以游离的状态存在,因此在体外研究蛋白质的二硫键时,要注意环境;e)主要有酰基化,烷基化修饰结合脂肪链,结合到侧链使其具有疏水性质脂肪链可接近脂膜,血红蛋白辅基血红素等共价结合蛋白f)β消除反应★β-消去指分子内两个相邻的原子上各失去一个基团,形成新的双键或叄键的反应;这也是最为普遍认识的消去反应;反应条件：醇类和能发生消去反应;分子中,连有-OH的碳原子必须有相邻的碳原子且与此相邻的碳原子上,并且还必须连有氢原子时,才可发生消去反应;：利用碱性处理,加入羟基,然后产生β消除,此方法利用在羊毛处理上,使羊毛更有强度;13th天冬酰胺Asn:a)β碳上有酰胺,易形成氢键,使氢键的供体和受体b)一般位于折叠蛋白转角位置,附加氢键,比较灵活,所以容易破坏正常氢键,使其形成多样性氢键c)环亚胺结构,消旋反应形成D-氨基酸残基★消旋反应是一种使分子产生同样多的两种构象的反应,只有手性结构的分子才能发生,会产生L-和R-即左旋和右旋两种结构的分子,这两种分子虽然分子式相同,但旋光性不同;,当Asn与Gly或Ser等空间阻碍小的氨基酸相连时Asn-Gly,亚胺结构易被水解;当空间位阻没有或小时,会形成环亚胺结构,环亚胺结构不稳定,易被羟胺化,导致肽键断裂;d)在胞外的显露的天冬氨酸氨侧链基N端,是糖蛋白的连接位点,当－asn－xaa－serthr三个氨基酸排列在一起时,asn被糖基化修饰后,会变得很稳定;xaa不能为pro;14th谷氨酰胺Glna)化学性质与asn相似,多一个亚甲基,蛋白质内部比asn稳定,在蛋白质末端会自动发生焦谷氨酰反应;b)有些谷氨酰胺得侧链是谷氨酰胺转移酶得作用底物,经催化与赖氨酰交联15th络氨酸Tyra)含有酚羟基,过渡态极性;在球蛋白结构时,通常它的侧链部分暴露与溶剂当中,部分与内部分子结合;b)在生理环境下,基团是中性的,容易结合金属离子,如Fe2+;有一定的电性,可以做H＋的供受体c)体内修饰包括磷酸化,硝基化常发生于血管,引起粥样硬化,胞外蛋白酚羟基容易于其他蛋白发生交联反应;d)络氨酸区域也是甲状腺的前体物质✓酸性氨基酸Asp,Glu性质：在生理环境下带有负电荷16th天冬氨酸Aspa)生理条件下以负电荷形式存在,Pka=,酸性强b)羧基与供体基团如胍盐能形成氢键,极性侧链位于蛋白质表面,内部与碱性氨基酸结合形成盐桥,带负电荷能与Ca2+等离子发生反应;c)β－COOH能够直接参与酶催化反应,例如天门冬酰蛋白酶胃蛋白酶,高血压蛋白原酶,逆转录酶能够在Na+,K+—ATP酶,细胞膜上的Ca2+—ATP酶和肌浆网作用的过程中催化形成酰基磷酸酯;d)羧基易引起变性,因此体外研究需要加入试剂保持它的原始状态;在酸性环境下,肽链容易水解,若邻位是pro特易水解－asp－pro——e)当β－羧基与α-羧基肽键接近时会发生邻位效应,并且在酸溶液中,天门冬酰肽键比其他氨酰键更容易被水解;f)化学性质活页,能够参与化学反应;例如在活跃试剂,强酸条件,碳化二亚氨,酒精,亲核物质下能够酯化和氨化g)天冬氨酸在体内能够被羟基修饰,形成β－羟基天冬氨酸17th Glu谷氨酸a)邻位效应较弱,酸性比asp弱b)血凝蛋白中,发生修饰,形成γ－glu,与Ca2+结合更紧密✓碱性氨基酸Arg,Lys,His,硒代半胱氨酸性质：生理条件下,得质子18th精氨酸Arga)带有胍基团,酸性碱性下都带正电荷,碱性强,得质子b)出现在蛋白质内部,与酸性氨基酸形成盐桥或强氢键,能够形成多重氢键c)出现在表面,与带有负电的配基结合,如磷酸基团,核酸d)与lys结合能够形成正电荷信号,提供信号,完成相应功能,如膜蛋白信号,前蛋白剪切,核酸和核仁定位e)能够进行甲基化和糖基化修饰,非常重要;如病毒,病原体通过发生糖基化调节进入宿主细胞19th赖氨酸Lysa)被排除在球蛋白非极性内部中心以外,在生理条件下,侧链的丁基削弱氨基NH极性,但是整体极性占主导地位,因此整体极性较强;2b)很多蛋白质的交联结构主要由lys形成如羊毛,为负电荷提供结合位点,也可以连接氢键c)体内连接辅基,侧链测性交联结构,侧链也可进行修饰20th组氨酸Hisa)含有咪唑基团,几乎为中性;得质子后,呈碱性,在酶催化中,质子转移b)依赖ph值的酶催化反应,当需要中性条件时,常常会以his为质子供体,以提高催化效率c)分子内,接近ph,离域作用咪唑集团内,形成酸碱效应,对酶作用非常作用d)与其他酰基,金属离子结合金属螯合亲和层析,如his－nie柱子e)体内,得质子,磁共振21st硒代半胱氨酸a)天然蛋白组成成分,由UGA翻译而成b)酶反应位点,发生氧化还原反应c)还原性比半胱氨酸要强,粗略来说,对细胞具有积极作用d)性质与半胱氨酸相似,与之反应的类型也相同2. 翻译后修饰——末端修饰把构成蛋白质的二十种氨基酸再进行化学反应共价修饰而使功能得以发挥a)。
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第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体及其组成部分的化学性质和化学过程的科学，它主要关注生物大分子的组成、结构和功能以及生物体内的各种化学反应。
以下是生物化学的重点知识点总结：1.生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它是组成细胞和组织的基本结构单元，参与几乎所有的生物功能。
核酸是存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，如淀粉和纤维素。
脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子，它们在细胞膜的构建和能量的储存中起重要作用。
2.生物大分子的结构和功能：生物大分子的结构决定了它们的功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的，二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是蛋白质的立体构象，四级结构是由多个蛋白质亚基组成的复合物的空间结构。
核酸的结构包括双螺旋的DNA和单链的RNA。
多糖的结构包括淀粉的分支链和纤维素的线性链。
脂类的结构包括单酰甘油、双酰甘油和磷脂。
3.生物体内的化学反应：生物体内的化学反应包括代谢途径和信号传导。
代谢途径包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的合成和降解过程。
信号传导是细胞内外信息传递的过程，包括细胞膜受体介导的信号转导、细胞内信号分子的产生和调控。
4.酶和酶动力学：酶是催化生物体内化学反应的蛋白质，它们可以提高反应速率。
酶的催化机理包括亲和性和瞬态稳定性理论。
酶动力学研究酶的催化速率和底物浓度的关系，包括酶的速率方程、酶的底物浓度和酶的浓度对速率的影响。
5.代谢途径和调控：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括能量代谢途径和物质代谢途径。
能量代谢途径包括糖酵解、细胞呼吸和光合作用。
物质代谢途径包括核酸合成、脂类合成和蛋白质合成。
代谢途径的调控通过正反馈和负反馈机制来维持生物体内化学平衡，包括酶的合成和降解、调控基因表达和细胞信号传导。
6. 遗传信息的传递和表达：遗传信息通过DNA的复制和转录转化为RNA，再经过翻译转化为蛋白质。
生物化学笔记
生物化学笔记第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、共同组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属芳香族氨基酸的就是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属亚氨基酸的就是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中存有游离的氨基和游离的羧基，能够与酸或碱类物质融合成盐，故它就是一种两性电解质。
在某一ｐｈ的溶液中，氨基酸离解成阳离子和阴离子的趋势及程度成正比，沦为兼性离子，呈圆形电中性，此时溶液的ｐｈ称作该氨基酸的等电点２、氨基酸的紫外稀释性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩多肽连中的自由氨基末端称为ｎ端，自由羧基末端称为ｃ端，命名从ｎ端指向ｃ端。
四、蛋白质的分子结构１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包含二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：主链原子的空间轨域n-c-cα-螺旋β-卷曲β-转角无规卷曲２）蛋白质的三级结构主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：五、蛋白质结构与功能关系(四点)六、蛋白质的化学性质１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ｐｈ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
２、蛋白质的结晶：在适度条件下，蛋白质从溶液中划出的现象。
盐析３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学笔记总结
绪论1.生命有机体的特征：①化学成分复杂但条理性很强；②新陈代谢；③能自我繁殖。
2.细胞是生物体基本的结构和功能单位。
3.生化研究内容：①生物体的化学组成及生物分子的结构与功能；②代谢及其调节；③遗传信息的表达及调控；4.自然界化合物：①有机物：糖、脂、蛋白质、核酸；②无机物：水、无机盐5.生物分子：①有机小分子：维生素、辅酶、激素、有机酸、色素；②生物大分子：糖、脂、蛋白质、核酸生物复杂多样，但在分子水平具有简单同一性6.生物大分子的基本特征：①由结构简单的小分子聚合而成②都有非常复杂的结构③作为信息分子的基础④生物分子之间相互作用和识别特性7.代谢及其调节特点：①细胞内发生②包括物质和能量代谢③需要精细的相互协调8.发展简史：①叙述生物化学；②动态生物化学；③分子生物化学。
生物活动的化学基础1.化学键：相邻原子或离子之间强烈的相互作用，分离子键和共价键。
2.次级键：氢键和范德华力等较弱化学键的总称。
3.官能团：决定性质的原子或基团。
4.基本化学反应类型：氧化、还原、中和、置换、合成等。
5.氧化反应：有机物反应时加氧或脱氢的作用。
6.还原反应：有机物反应时加氢或脱氧的作用。
7.正常血液PH：7.35~7.45糖化学1.糖：化学本质为多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物、缩聚物。
2.单糖：不能在水解的糖。
3.寡糖：能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。
4.多糖：能水解生成多个分子单糖的糖，包括同多糖、杂多糖。
5.手性原子：结构具有不对称性、不能与其镜像重合的原子。
6.手性碳原子：所连接的四个化学基团完全不同的碳原子。
7.旋光性：使平面偏振光发生旋转的性质。
只有手性分子才有旋光性8.旋光度：平面偏振光旋转的角度。
9.比旋光度：手性分子的特征常数。
10.D、L构型：距离羰基最远的手性碳上-OH的位置，在左为L,在右为D。
自然界存在的单糖大多使D型11.变旋光现象：几种构型之间相互转换，动态平衡的现象。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。
2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
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第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
第2章核酸的结构与功能1.核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
核酸分子杂交：在不同的DNA与DNA之间，DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成的杂化双链(heteroduplex)的现象称为核酸分子杂交Tm ：解链温度:解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。
增色效应：DNA变性时其溶液OD增高的现象。
2602.核酸的组成单位及连接方式。
组成单位:核苷酸连接方式：嘌呤或嘧啶与核糖通过β-N-糖苷键相连形成核苷。
核苷或脱氧核苷与磷酸通过酯键结合构成核苷酸或脱氧核苷酸。
DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子。
RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子。
3.核酸的一、二、三级结构的概念。
一级结构：核酸中核苷酸/碱基的排列顺序。
二级结构：双螺旋结构：两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。
直径：2.37nm，螺距为3.54nm。
脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。
三级结构：超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
分正超螺旋和负超螺旋。
4.mRNA和tRNA的结构特点。
mRNA的结构特点：5’-末端的帽子(cap)结构，3‘-末端的多聚A尾(poly-A tail)结构tRNA的结构特点：（一）tRNA中含有多种稀有碱基。
（二）tRNA具有茎环结构或发卡(hairpin)结构。
tRNA的二级结构——三叶草形。
tRNA的倒L形三级结构。
5.DNA双螺旋结构要点。
1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。
两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。
直径：2.37nm，螺距为3.54nm。
脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。
大沟(major groove)和一个小沟(minor groove)。
2.DNA双链之间形成了互补碱基对。
3.疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。
相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力(base stacking interaction)。
碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。
第三章酶1.同工酶：催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
共价修饰：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
2.酶的分子组成，辅助因子的分类。
酶分子可根据其化学组成的不同，分为两类：单纯酶酶→酶蛋白结合酶（全酶）→辅助因子辅助因子可分为：金属离子、小分子有机化合物/辅酶3.维生素与辅酶的关系。
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。
4.影响酶促反应速度的因素有哪些？如何影响？影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
底物浓度:当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。
随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。
当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。
酶浓度：底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系温度：对酶促反应速率具有双重影响。
存在最适温度，低温使酶活性下降，但不使酶破坏。
pH：通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率。
存在最适pH。
抑制剂：可逆地或不可逆地降低酶促反应速率。
可逆性抑制作用分为竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制。
激活剂：可加快酶促反应速率。
种类：必需激活剂，非必需激活剂。
5.酶活性是如何调节的？（一）变构酶通过变构调节酶的活性（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
6.酶的抑制作用及特点。
抑制作用的类型：不可逆性抑制可逆性抑制：竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制第4 章糖代谢1.名词糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycolysis)，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。
反应部位：胞浆。
糖异生：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
底物水平磷酸化：在代谢物脱氢或脱水过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。
乳酸循环：肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环。
2.简述糖酵解的过程及关键酶。
糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。
1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3. 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖4. 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖5. 磷酸丙糖的同分异构化6. 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸7. 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸8. 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9. 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP、第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
反应中的NADH+H+ 来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。
关键酶：①己糖激酶②6-磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶3.简述三羧酸循环的过程。
4.简述糖原合成与分解的过程。
糖原合成途径：1. 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖3. 1-磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖4. α-1,4-糖苷键式结合5. 糖原分枝的形成糖原的分解代谢：5.简述葡萄糖代谢各途径的生理意义。
●糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能。
是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
●TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义：①是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。
②是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。
●糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。
NADH和FADH2 进入呼吸链彻底氧化生成H2O 的同时偶联ADP磷酸化生成ATP。
●磷酸戊糖途径的生理意义：1．为核酸的生物合成提供核糖。
2．提供NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应。
●糖原储存的生理意义：肌肉：肌糖原，主要供肌肉收缩所需。
肝脏：肝糖原，维持血糖水平。
●糖异生的生理意义：1.维持血糖浓度的相对恒定2.补充肝糖原3.回收乳酸乳酸循环（Cori循环）4.维持酸碱平衡长期饥饿→肾糖异生增强→谷氨酰胺脱氨加强→促进排氢保钠。
第五章脂类代谢1.何谓脂肪动员?哪一个酶是限速酶.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（free fatty acid, FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
限速酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶(hormone-sensitive triglyceride lipase , HSL)2.脂肪氧化的主要过程及限速酶.1．脂酸活化为脂酰CoA2．脂酰CoA进入线粒体3．脂酸经β-氧化转变为乙酰CoA4．乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化限速酶：肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ3.酮体的生成与氧化.1. 酮体在肝内生成生成部位：肝细胞线粒体原料：脂酸经－氧化生成的乙酰CoA关键酶:HMGCoA合成酶2．酮体在肝外组织氧化分解反应部位：肝外组织肝外组织(心、肾、脑、骨骼肌等)线粒体4.脂肪酸与脂肪合成的原料、限速酶.脂肪酸合成原料：乙酰CoA 、ATP、NADPH、HCO3-及Mn2+ 5. 酰基载体蛋白(ACP).脂肪酸合成的限速酶：乙酰CoA羧化酶(acetyl CoA carboxylase)脂肪合成原料：甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢CM中的FFA（来自食物脂肪）5.酰基载体蛋白(ACP)：酰基载体蛋白(ACP)，其辅基是4´-磷酸泛酰氨基乙硫醇，是脂酰基载体。