生物化学第二章酶PPT课件

1946年度 诺贝尔化学奖
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1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别 在四膜虫和细菌研究中发现：RNA具有催化作 用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活 性的DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。
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按照分子组成分为两种：
单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
全酶 holoenzyme
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从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类： ① 金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的 酶含有金属离子。
• 活化能：分子从初态转变为激活态所需的能 量。
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二、高度的特异性
高度专一性：即酶对底物的高度选择性或特异性。
✓ 即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一 定的化学键，催化一定的化学反应，生成一 定的产物。
✓ 常见类型： • 绝对专一性 • 相对专一性 • 立体异构体专一性
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• 绝对特异性：即一种酶只作用于一种特定结构的底 物，催化一种特定反应，生成一种特定结构的产物。
第三章 酶
Enzyme
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本章主要内容
第一节 第二节 第四节 第五节
概述 酶的作用特点 影响酶促反应速度的因素 酶和医学的关系
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酶为生 活添姿 彩
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第一节 概述
重点：酶的概念与化学本质，辅酶/辅基
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1926年，James B. Sumner发现脲酶是一 个纯的蛋白质；并于1937年再次发现过氧 化氢酶也是蛋白质。随后发现的2千余种 酶均证明是蛋白质。
✓ 金属酶：金属离子和酶结合紧密。 ✓ 金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。
② 小分子有机化合物：通常为维生素或其体内 代谢转变生成的衍生物。
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按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可 分为：
① 辅酶(Coenzyme)：
✓ 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法 除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
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第三节 酶的作用机制及调节
了解：活性中心，酶原与激活
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一、酶的活性中心(active center)
必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶 催化活性密切相关的化学基团。
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
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第二节 酶催化作用的特点
重点：酶的特性
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与一般催化剂的共性
1. 在催化反应的过程中自身的质和量保持不变； 2. 只能催化热力学上允许的反应； 3. 只能缩短达到化学平衡的时间，但不改变反
应的平衡点即平衡常数； 4. 加速反应的机制都是降低反应的活化能。
SE P
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一、高度的催化效率
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
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胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
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一级结构
胰凝乳蛋白酶的活性中心 Chymotrypsin Active center
空间结构
活性中心
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酶分子中的化学基团：
结合基团：结合底物
活性中心内
必需
催化基团：催化底物转变成产物
基团
常见实例：
✓在消化系统、凝血系统中的消化酶原、凝血 酶原。
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胰蛋白酶原的激活过程
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第四节 影响酶催化作用的因素
-- 影响酶促反应速度的因素
Thomas R. Cech Sidn- ey Altman
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概念：酶是具有催化功能的生物分子。
SE P
* 酶促反应：由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
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一、酶的化学组成
酶的化学本质： ✓几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
O
脲酶
H2N—C—NH2 + H2O
2NH3 + CO2
• 相对特异性：即酶作用于一类化合物或一种化学键。
Байду номын сангаас
R1: Lys, Arg
R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe
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R4: 不是 Pro19
• 立体异构特异性
胡索酸酶
反丁烯二酸 (延胡索酸)
苹果酸
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三、酶活性的可调节性
✓ 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
✓ 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法 除去。
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二、酶的命名和分类
（一）酶的命名 习惯命名，系统命名、 1.习惯命名 按底物：脂肪酶、蛋白酶，加上来源，胰 蛋白酶 按反应类型：脱氢酶、转氨酶
2.系统命名
EC.2.7.1.1,ATP:葡萄糖磷酸基转移酶
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（二）酶的分类
1.氧化还原酶 2.转移酶 3.水解酶 4.裂解酶 5.异构酶 6.合成酶
✓ 酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍， 比一般催化剂高约107～1013倍。
底物 尿素
过氧化氢
催化剂 反应温度
H+
62
脲酶
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Fe 2+
22
过氧化氢酶 22
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反应速度常数 7.4 10-7 5.0 106 56 3.5 107
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✓ 酶催化高效率的原因：酶比一般催化剂能更有 效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而 加快反应速度。
✓ 酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的 调节。
✓ 基本模式：各种细胞内外环境因素 → 调 节酶的活性和含量 → 调节代谢等过程。
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四、酶活性的不稳定性
✓ 多数酶是蛋白质等生物大分子，因此酶的 作用条件一般比较温和，在中性pH、常温 和常压下进行，强酸、强碱、高温条件均 易使酶发生变性而失去活性。
所有
活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等
基团
其它
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二、 酶原及其激活
酶原(zymogen)： ✓在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。
酶原激活： ✓在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催 化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心 形成或暴露的过程。
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生理意义：
✓可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式， 保证酶在需要时在适当的部位、适当的时间 发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组 织细胞造成损伤。酶原还可以视为酶的一种 贮存形式。