3第三章补体系统
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(56℃、30分钟使多数补体失活)
D因子是启动替代途径激活的重要成分，为由222个氨基酸残基组 成的单链丝氨酸蛋白酶，分子量仅25kDa（道尔顿）。D因子在血 清中的浓度很低（1-2μg/ml），主要以活化形式而存在。
补体系统的命名
①参与经典激活途径的固有成分 “C”，如C1（q、r、s），C2，┄C9 ②补体系统的其他成分 “大写字母+因子”，如B因子、D因子等
C8分子
C8是由α 、 β、 γ三条肽链组成的三聚体糖蛋白，分子 量为155kDa。其中α链和β链均为64kDa,γ链为22kDa 。α链和γ链间以二硫键共价结合，而α链与β链间则为 非共价键结合。C8的α链和β链在遗传上也呈高度多态 性，二者约有33%的氨基酸序列相同，而与C7和C9则 约25%相同。
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化 作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。
激活途径
经典途径
（classical pathway）
MBL途径(
MBL Baidu Nhomakorabeaathway）
旁路途径
（alternative pathway）
共同末端通路
膜攻击复合物(MAC)
溶细胞效应
★一、经典激活途径
这些都是固有免疫应答中的物质，都是属于补体。有 C1 ，C2，C3，C4，C5等，C3在作用过程中可以分解为二个片 段，小片段是小 a,大片段是小 b，合成 C3a。C3b，其他也是 一样的，各种分解的片段可以开成复合物，如 C4b2b3b是由 三个片段合成的复合物。补体可以帮助机体防御病原体，清 除一定的病原体。在人体中是很重要的成分，也是诊断病人 预后的一个指标，恢复期的指标。炎症的指标等。
H因子
H因子由Nilson等（1965）发现，根据电泳位将其命名 为 β1H，而Whaley和 Ruddy则将其命名为 C3b灭活剂 加速因子。现已确定其为由 1213 个氨基酸组成的单链 糖蛋白，分子量 155kDa，既有长杆状部分，也有球形 区域。H因子可加速C3转化酶的衰变，阻止替代途径中 初始和放大C3转化酶的形成。
8.6kDa）大的片段C4b
半胱氨酸：一种生物体内常见的氨基酸，可由体内的 蛋氨酸（甲硫氨酸，人体必需氨基酸）转化而来。半 胱氨酸是一种还原剂,半胱氨酸通过改变蛋白质分子之
间和蛋白质分子内部的二硫键,减弱了蛋白质的结构，
这样蛋白质就伸展开来。
谷氨酸：是一种酸性氨基酸。分子内含两个羧基，化 学名称为α-氨基戊二酸。谷氨酸是里索逊1856年发现 的，为无色晶体，有鲜味，微溶于水，而溶于盐酸溶 液，等电点3.22。大量存在于谷类蛋白质中，动物脑 中含量也较多。谷氨酸在生物体内的蛋白质代谢过程 中占重要地位，参与动物、植物和微生物中的许多重 要化学反应。味精中含少量谷氨酸·
C1抑制物（C1INH）是血清中高度糖基
化的一种蛋白质，含糖量高达35-49%。 最初由Ranoff和lepow(1957)所发现，称 其为C1酯酶抑制剂。
2. 理化特性 糖蛋白，多为β球蛋白 由肝细胞、巨噬细胞 小肠上皮细胞及脾细胞等产生 C3含量最高，D因子含量最低 性质极不稳定，易失活
C3分子 C3处于两条激活途径的汇合点，在补体系统活化过程中 起着枢纽作用，并为替代途径激活的关键分子。 C3的 α 、 β 两条肽链组成 ， 之间以二硫键相连结 ，分子量为 195kDa，其中α链为115kDa，β链为75kDa。其在血清 中的含量高于其它补体分子，约为0.55-1.2mg/ml。 C5分子 C5是形成膜攻击复合体（MAC）的第1个补体分子。C5 由以二硫键相连接的 α 、 β 链组成，分子量 190kDa ，其 中α链为115kDa，β链为75kDa。C5与C3和C4的结构相 类似，但没有链内硫酯键。靠近N端的第74-75位精氨酸 —亮氨酸键为C5转化酶作用的部位。
主要激活物质
特异性抗体（IgG或IgM）与抗原形成的 免疫复合物（IC） 参与成分 C1（C1q、C1r、C1s）C4、C2、C3 激活过程
1、补体的经典激活途径。
又称传统激活途径，完整的过程包括：识别单位的激 活，C3转化酶的形成，C5转化酶的形成以及攻膜复合体的 形成。补体蛋白依次激活顺序为 C1q,C1r,C1s，C4，C2， C3，C5~C9
C1分子
C1是经典激活途径中的起始成分。它是由1个分子的C1q 和2个分子的C1r及2个分子的Cls借Ca2+ 连接而成的大分 子复合物。分子量约为 750kDa。其中C1q为具有识别作 用 的 亚 单位 ， C1r 和 C1s 为 具 有 催 化作 用 的 亚单 位 。 ①C1q C1q 为各种补体分子中分子量最大（ 410kDa ）的 γ 球蛋 白。其分子结构较特殊和复杂，由 A、B、 C三种不同类 型的肽链所组成。其中A、B、C链各6条，共18条。 C1q同1个分子的 IgM 结合即可被活化，但至少需同两个 IgG分子结合才能被活化，而且两个IgG分子在细胞膜上 的距离不得少于700nm。
（3）攻膜阶段。 C5在 C4b2b3b的作用下裂解为C5a和 C5b，C5b与细胞膜和 C6、C7结合，形成C5b67复合 物，进而与 C8、C9分子联结成 C5b6789复合体，即 为攻膜复合体，造成细胞膜溶解。
识别阶段。抗原与抗体结合后，C1q能识别抗体上 的补体结合点，并与之结合。由于C1q的构型发生 改变，可激活C1r和C1s；在Ca+存在下，形成具 有酶活性的C1s
（2）活化阶段。C1s 将C4分解成小碎片的C4a 和大碎 片的C4b，C4b可与细胞膜结合；C1s 激活C4后，再 激活C2（分解成C2a和 C2b）；C2b与C4b结合，形 成有酶活性的C4b2b（C3转化酶）。C3被C4b2b裂解 在 C3a 和 C3b 两个片段， C3b 与 C4b2b 相结合产生的 C4b2b3b为经典途径的（C5转化酶）。
③补体调节蛋白 功能命名，如C1抑制物、C4结合蛋白等
④补体受体
以其结合对象命名，如C1qR、C5aR
⑤补体活化的裂解片段
小写字母表示，如 C3a、C3b
⑥具有酶活性的成分或复合物
加一横线表示，如 C1，C3bBb iC3b
⑦已失活的补体成分
符号前冠以“i”表示，如
补体系统两条激活途径中，涉及到14个补体蛋白 （ C1-9，及 B、 D、 P因子）的参与。 由于分子 遗传学和分子克隆技术的应用，已阐明许多补体 分子的结构、功能、生物合成及遗传特征，从而 大促进了人们对补体系统激活过程机理的认识和 对各个补体分子功能的深入了解。
C9分子
C9是形成膜攻击复合体（MAC）的最后个分子，为一 单链糖蛋白，分子量79kDa。
B因子 B 因子（ factorBBf ）替代激活途径中的重要成 分，由Blum于1959年首先发现。B因子为由733 个氨基酸残基组成的单链糖蛋白（糖含量约7% ），分子量93kDa。 B因子为C3激活剂前体， 主要由肝脏和巨噬细胞合成。它是参与补体旁 路活化的重要成分，参与机体防御，在组织和 细胞损伤和炎症过程中均起重要作用。
②Clr和Cls
Clr和Cls均为单一多肽链分子，又都是丝氨酸蛋白酶。 Clr和Cls多肽链均由接近700个氨基酸所组成。位于C末 端的约 250 个氨基酸为丝氨酸蛋白酶区，与胰蛋白酶和
糜蛋白酶同源。同大多数补体蛋白一样，它们都是镶嵌
（ mosaic ）蛋白，即由不同氨基酸组成的固定基序组 合而成，并且很可能代表独立的折叠功能区或结构功能 域（module）
I因子
I 因子为异源二聚体血清蛋白，呈双球状结构，分子全 长 13nm 。。 I 因子结构基因的突变，可导致先天性 I 因 子缺陷，此类患 C3 的过度消耗面引起反复感染和血管 性水肿。
第二节
概念
补体的激活
在某些激活物质的作用下，各补体 成分按一定顺序，以连锁的酶促反应方式 依次活化，并表现出各种生物学活性的过 程，亦称补体级联反应
第一节 补体系统的组成和理化性质
一、补体系统的组成
补体系统是由三组球蛋白大分子组成
第一组分：是由9种补体成分组成，分别命名为C1、C2、C3、 C4、C5、C6、C7、C8、C9。其中 C1是由三个亚单位组成， 命名为 Clq 、 Clr 、 Cls ，因此第一组分是由 11种球蛋白大分子 组成。 第二组分：发现一些新的血清因子参予补体活化，但它们不是 经过抗原抗体复合物的活化途径。而是通过旁路活化途径。这 此些因子包括B因子、D因P因子，它们构成补体的第二组分。 第三组分：其后又发现多种参与控制补体活化的抑制因子或灭 活因子，如CI抑制物、I因子、H因子、C4结合蛋白、过敏毒素 灭活因子等。这些因子可控制补体分子的活化，对维持补体在 体内的平衡起调节作用，它们构成了补体的第三组分。
C2分子
C2 的序号似是补体的第 2 个成分，但在经典激活途 径的激活顺序上却在C4以后被活化。C2分子的一级 结构已全部搞清楚，它是由723个氨基酸残基组成的 单肽链糖蛋白，分子量约 110kDa 。当 C2 与已固定 于细胞膜固相上的 C4b 结合为复合物时， C1s 丝氨 酸蛋白酶可从 C2 肽链的精氨酸和赖氨酸（ 223-234 ）间，将C2裂解为两个片段，即C2a和C2b。
P因子 P因子又称备解素（properdin），是替代途径中除 C3以 外最先发现的一种血浆蛋白。P因子为由4条相同的肽链 （分子量各 55kDa ）组成的四聚体分子，链间以非共价 键相连接，分子量为 220kDa。 P因子的生物学活性是以 高亲和力与C3bBb(替代途径的C3转化酶)和C3bnBb(C5 转化酶)相结合，结合后通过发生构象改变而加固C3b与 Bb 间的结合力，从而可使其半衰期由 2 分钟延长至 26 分 钟。因此， P 因子实际上是替代途径中的一个重要的正 调节分子。
丝 氨 酸 蛋白 酶 是 一个 蛋 白 酶 家族 ， 它 们的 作 用 是 断裂 大 分 子蛋 白 质 中 的肽 键 ， 使之 成 为 小 分子 蛋 白 质 。 在 哺 乳 类动 物 里 面 ， 丝 氨 酸 蛋白 酶 扮 演着 很 重 要 的角 色 ， 特别 是 在 消 化， 凝 血 和补 体系统方面。 胰 分 泌 的酶 里 面 有三 种是丝氨酸蛋白酶： 糜 蛋 白 酶 、 胰 蛋 白酶 、弹性蛋白酶
D因子 D 因子是启动替代途径激活的重要成分，为由 222个氨基酸残基组成的单链丝氨酸蛋白酶，分 子量仅25kDa。D因子在血清中的浓度很低（12μg/ml ），主要以活化形式而存在。但可能还 有一种以酶原形式而存在的由239个氨基酸残基 组成的 D因子。具有活性的 D因子（ D）可能在 第 234-235 位的精氨酸 - 赖氨酸键处将 B 因子裂 解为Ba和Bb两个片段，从而启动替代途径的级 联活化反应。
2、激活物及激活条件。
（1）免疫复合物是主要激活物质。
（2）每一个 C1q 分子必须同时与两个以上 Ig的Fc 片段结合 才能被激活。 （3）游离的抗体不能通过经典途径激活补体
3、激活过程
（1）识别阶段。抗原与抗体结合后，C1q能识别抗体上 的补体结合点，并与之结合。由于 C1q的构型发生改 变，可激活C1r和C1s；在Ca+存在下，形成具有酶活 性的C1s。
C4分子 C4是经典激活途径中第二个被活化的补体成分，分子量约为 210kDa，由α（90kDa）、β（78kDa）及γ（33kDa）三条 肽链借二硫键连接组成C4的分子结构较为特殊，其α链中含有 一个在半胱氨酸和谷氨酸残基形成的内硫酯键。C4可能与免
疫识别及维持免疫自稳功能也有关。分为：小片段C4a（
第三章 补体系统
补体的发现
1894年, Bordet 实验： 新鲜的 山羊抗霍乱血清 溶解霍乱弧菌 Jules Bordet (1870-1961)
1919 Nobel Prize
概念
补体（ complement ，C）是存在于人 或脊椎动物血清与组织液中的一组经活 化后具有酶活性的蛋白质
补体系统 是由30余种可溶性蛋白质和膜 结合蛋白组成的多分子系统
D因子是启动替代途径激活的重要成分，为由222个氨基酸残基组 成的单链丝氨酸蛋白酶，分子量仅25kDa（道尔顿）。D因子在血 清中的浓度很低（1-2μg/ml），主要以活化形式而存在。
补体系统的命名
①参与经典激活途径的固有成分 “C”，如C1（q、r、s），C2，┄C9 ②补体系统的其他成分 “大写字母+因子”，如B因子、D因子等
C8分子
C8是由α 、 β、 γ三条肽链组成的三聚体糖蛋白，分子 量为155kDa。其中α链和β链均为64kDa,γ链为22kDa 。α链和γ链间以二硫键共价结合，而α链与β链间则为 非共价键结合。C8的α链和β链在遗传上也呈高度多态 性，二者约有33%的氨基酸序列相同，而与C7和C9则 约25%相同。
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化 作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。
激活途径
经典途径
（classical pathway）
MBL途径(
MBL Baidu Nhomakorabeaathway）
旁路途径
（alternative pathway）
共同末端通路
膜攻击复合物(MAC)
溶细胞效应
★一、经典激活途径
这些都是固有免疫应答中的物质，都是属于补体。有 C1 ，C2，C3，C4，C5等，C3在作用过程中可以分解为二个片 段，小片段是小 a,大片段是小 b，合成 C3a。C3b，其他也是 一样的，各种分解的片段可以开成复合物，如 C4b2b3b是由 三个片段合成的复合物。补体可以帮助机体防御病原体，清 除一定的病原体。在人体中是很重要的成分，也是诊断病人 预后的一个指标，恢复期的指标。炎症的指标等。
H因子
H因子由Nilson等（1965）发现，根据电泳位将其命名 为 β1H，而Whaley和 Ruddy则将其命名为 C3b灭活剂 加速因子。现已确定其为由 1213 个氨基酸组成的单链 糖蛋白，分子量 155kDa，既有长杆状部分，也有球形 区域。H因子可加速C3转化酶的衰变，阻止替代途径中 初始和放大C3转化酶的形成。
8.6kDa）大的片段C4b
半胱氨酸：一种生物体内常见的氨基酸，可由体内的 蛋氨酸（甲硫氨酸，人体必需氨基酸）转化而来。半 胱氨酸是一种还原剂,半胱氨酸通过改变蛋白质分子之
间和蛋白质分子内部的二硫键,减弱了蛋白质的结构，
这样蛋白质就伸展开来。
谷氨酸：是一种酸性氨基酸。分子内含两个羧基，化 学名称为α-氨基戊二酸。谷氨酸是里索逊1856年发现 的，为无色晶体，有鲜味，微溶于水，而溶于盐酸溶 液，等电点3.22。大量存在于谷类蛋白质中，动物脑 中含量也较多。谷氨酸在生物体内的蛋白质代谢过程 中占重要地位，参与动物、植物和微生物中的许多重 要化学反应。味精中含少量谷氨酸·
C1抑制物（C1INH）是血清中高度糖基
化的一种蛋白质，含糖量高达35-49%。 最初由Ranoff和lepow(1957)所发现，称 其为C1酯酶抑制剂。
2. 理化特性 糖蛋白，多为β球蛋白 由肝细胞、巨噬细胞 小肠上皮细胞及脾细胞等产生 C3含量最高，D因子含量最低 性质极不稳定，易失活
C3分子 C3处于两条激活途径的汇合点，在补体系统活化过程中 起着枢纽作用，并为替代途径激活的关键分子。 C3的 α 、 β 两条肽链组成 ， 之间以二硫键相连结 ，分子量为 195kDa，其中α链为115kDa，β链为75kDa。其在血清 中的含量高于其它补体分子，约为0.55-1.2mg/ml。 C5分子 C5是形成膜攻击复合体（MAC）的第1个补体分子。C5 由以二硫键相连接的 α 、 β 链组成，分子量 190kDa ，其 中α链为115kDa，β链为75kDa。C5与C3和C4的结构相 类似，但没有链内硫酯键。靠近N端的第74-75位精氨酸 —亮氨酸键为C5转化酶作用的部位。
主要激活物质
特异性抗体（IgG或IgM）与抗原形成的 免疫复合物（IC） 参与成分 C1（C1q、C1r、C1s）C4、C2、C3 激活过程
1、补体的经典激活途径。
又称传统激活途径，完整的过程包括：识别单位的激 活，C3转化酶的形成，C5转化酶的形成以及攻膜复合体的 形成。补体蛋白依次激活顺序为 C1q,C1r,C1s，C4，C2， C3，C5~C9
C1分子
C1是经典激活途径中的起始成分。它是由1个分子的C1q 和2个分子的C1r及2个分子的Cls借Ca2+ 连接而成的大分 子复合物。分子量约为 750kDa。其中C1q为具有识别作 用 的 亚 单位 ， C1r 和 C1s 为 具 有 催 化作 用 的 亚单 位 。 ①C1q C1q 为各种补体分子中分子量最大（ 410kDa ）的 γ 球蛋 白。其分子结构较特殊和复杂，由 A、B、 C三种不同类 型的肽链所组成。其中A、B、C链各6条，共18条。 C1q同1个分子的 IgM 结合即可被活化，但至少需同两个 IgG分子结合才能被活化，而且两个IgG分子在细胞膜上 的距离不得少于700nm。
（3）攻膜阶段。 C5在 C4b2b3b的作用下裂解为C5a和 C5b，C5b与细胞膜和 C6、C7结合，形成C5b67复合 物，进而与 C8、C9分子联结成 C5b6789复合体，即 为攻膜复合体，造成细胞膜溶解。
识别阶段。抗原与抗体结合后，C1q能识别抗体上 的补体结合点，并与之结合。由于C1q的构型发生 改变，可激活C1r和C1s；在Ca+存在下，形成具 有酶活性的C1s
（2）活化阶段。C1s 将C4分解成小碎片的C4a 和大碎 片的C4b，C4b可与细胞膜结合；C1s 激活C4后，再 激活C2（分解成C2a和 C2b）；C2b与C4b结合，形 成有酶活性的C4b2b（C3转化酶）。C3被C4b2b裂解 在 C3a 和 C3b 两个片段， C3b 与 C4b2b 相结合产生的 C4b2b3b为经典途径的（C5转化酶）。
③补体调节蛋白 功能命名，如C1抑制物、C4结合蛋白等
④补体受体
以其结合对象命名，如C1qR、C5aR
⑤补体活化的裂解片段
小写字母表示，如 C3a、C3b
⑥具有酶活性的成分或复合物
加一横线表示，如 C1，C3bBb iC3b
⑦已失活的补体成分
符号前冠以“i”表示，如
补体系统两条激活途径中，涉及到14个补体蛋白 （ C1-9，及 B、 D、 P因子）的参与。 由于分子 遗传学和分子克隆技术的应用，已阐明许多补体 分子的结构、功能、生物合成及遗传特征，从而 大促进了人们对补体系统激活过程机理的认识和 对各个补体分子功能的深入了解。
C9分子
C9是形成膜攻击复合体（MAC）的最后个分子，为一 单链糖蛋白，分子量79kDa。
B因子 B 因子（ factorBBf ）替代激活途径中的重要成 分，由Blum于1959年首先发现。B因子为由733 个氨基酸残基组成的单链糖蛋白（糖含量约7% ），分子量93kDa。 B因子为C3激活剂前体， 主要由肝脏和巨噬细胞合成。它是参与补体旁 路活化的重要成分，参与机体防御，在组织和 细胞损伤和炎症过程中均起重要作用。
②Clr和Cls
Clr和Cls均为单一多肽链分子，又都是丝氨酸蛋白酶。 Clr和Cls多肽链均由接近700个氨基酸所组成。位于C末 端的约 250 个氨基酸为丝氨酸蛋白酶区，与胰蛋白酶和
糜蛋白酶同源。同大多数补体蛋白一样，它们都是镶嵌
（ mosaic ）蛋白，即由不同氨基酸组成的固定基序组 合而成，并且很可能代表独立的折叠功能区或结构功能 域（module）
I因子
I 因子为异源二聚体血清蛋白，呈双球状结构，分子全 长 13nm 。。 I 因子结构基因的突变，可导致先天性 I 因 子缺陷，此类患 C3 的过度消耗面引起反复感染和血管 性水肿。
第二节
概念
补体的激活
在某些激活物质的作用下，各补体 成分按一定顺序，以连锁的酶促反应方式 依次活化，并表现出各种生物学活性的过 程，亦称补体级联反应
第一节 补体系统的组成和理化性质
一、补体系统的组成
补体系统是由三组球蛋白大分子组成
第一组分：是由9种补体成分组成，分别命名为C1、C2、C3、 C4、C5、C6、C7、C8、C9。其中 C1是由三个亚单位组成， 命名为 Clq 、 Clr 、 Cls ，因此第一组分是由 11种球蛋白大分子 组成。 第二组分：发现一些新的血清因子参予补体活化，但它们不是 经过抗原抗体复合物的活化途径。而是通过旁路活化途径。这 此些因子包括B因子、D因P因子，它们构成补体的第二组分。 第三组分：其后又发现多种参与控制补体活化的抑制因子或灭 活因子，如CI抑制物、I因子、H因子、C4结合蛋白、过敏毒素 灭活因子等。这些因子可控制补体分子的活化，对维持补体在 体内的平衡起调节作用，它们构成了补体的第三组分。
C2分子
C2 的序号似是补体的第 2 个成分，但在经典激活途 径的激活顺序上却在C4以后被活化。C2分子的一级 结构已全部搞清楚，它是由723个氨基酸残基组成的 单肽链糖蛋白，分子量约 110kDa 。当 C2 与已固定 于细胞膜固相上的 C4b 结合为复合物时， C1s 丝氨 酸蛋白酶可从 C2 肽链的精氨酸和赖氨酸（ 223-234 ）间，将C2裂解为两个片段，即C2a和C2b。
P因子 P因子又称备解素（properdin），是替代途径中除 C3以 外最先发现的一种血浆蛋白。P因子为由4条相同的肽链 （分子量各 55kDa ）组成的四聚体分子，链间以非共价 键相连接，分子量为 220kDa。 P因子的生物学活性是以 高亲和力与C3bBb(替代途径的C3转化酶)和C3bnBb(C5 转化酶)相结合，结合后通过发生构象改变而加固C3b与 Bb 间的结合力，从而可使其半衰期由 2 分钟延长至 26 分 钟。因此， P 因子实际上是替代途径中的一个重要的正 调节分子。
丝 氨 酸 蛋白 酶 是 一个 蛋 白 酶 家族 ， 它 们的 作 用 是 断裂 大 分 子蛋 白 质 中 的肽 键 ， 使之 成 为 小 分子 蛋 白 质 。 在 哺 乳 类动 物 里 面 ， 丝 氨 酸 蛋白 酶 扮 演着 很 重 要 的角 色 ， 特别 是 在 消 化， 凝 血 和补 体系统方面。 胰 分 泌 的酶 里 面 有三 种是丝氨酸蛋白酶： 糜 蛋 白 酶 、 胰 蛋 白酶 、弹性蛋白酶
D因子 D 因子是启动替代途径激活的重要成分，为由 222个氨基酸残基组成的单链丝氨酸蛋白酶，分 子量仅25kDa。D因子在血清中的浓度很低（12μg/ml ），主要以活化形式而存在。但可能还 有一种以酶原形式而存在的由239个氨基酸残基 组成的 D因子。具有活性的 D因子（ D）可能在 第 234-235 位的精氨酸 - 赖氨酸键处将 B 因子裂 解为Ba和Bb两个片段，从而启动替代途径的级 联活化反应。
2、激活物及激活条件。
（1）免疫复合物是主要激活物质。
（2）每一个 C1q 分子必须同时与两个以上 Ig的Fc 片段结合 才能被激活。 （3）游离的抗体不能通过经典途径激活补体
3、激活过程
（1）识别阶段。抗原与抗体结合后，C1q能识别抗体上 的补体结合点，并与之结合。由于 C1q的构型发生改 变，可激活C1r和C1s；在Ca+存在下，形成具有酶活 性的C1s。
C4分子 C4是经典激活途径中第二个被活化的补体成分，分子量约为 210kDa，由α（90kDa）、β（78kDa）及γ（33kDa）三条 肽链借二硫键连接组成C4的分子结构较为特殊，其α链中含有 一个在半胱氨酸和谷氨酸残基形成的内硫酯键。C4可能与免
疫识别及维持免疫自稳功能也有关。分为：小片段C4a（
第三章 补体系统
补体的发现
1894年, Bordet 实验： 新鲜的 山羊抗霍乱血清 溶解霍乱弧菌 Jules Bordet (1870-1961)
1919 Nobel Prize
概念
补体（ complement ，C）是存在于人 或脊椎动物血清与组织液中的一组经活 化后具有酶活性的蛋白质
补体系统 是由30余种可溶性蛋白质和膜 结合蛋白组成的多分子系统