STITCH 4.0 化合物与蛋白质互作

STITCH 4.0 化合物与蛋白质互作
STITCH 4.0 化合物与蛋白质互作

#软件工具#STITCH 化合物与蛋白质互作

STITCH数据库是一个用于检索已知的以及被预测的化合物和蛋白质之间互作关系的平台。化合物与蛋白质之间的互作关系通过实验验证,数据库,以及文献中的研究被证实。STITCH数据库中包含超过30,000的小分子化合物以及来自1133个物种的260万个蛋白质之间的互作关系。STITCH数据库从分布在文献和多种生物学途径、药物靶点关系和结合亲和力的数据库整合了小分子和蛋白质的相互作用。相互关系合并自BindingDB, PharmGKB 和the Comparative Toxicogenomics数据库。结果网络可以交互式检索或用于大规模分析的基础。今天我们就利用STITCH分析蛋白质互作关系,简要介绍工具的使用方法。

首先下图是STITCH数据库的主界面。

图中提供了多种检索模式,包括提供化合物或蛋白名,结构信息,蛋白序列,以及多个蛋白或化合物同时检索。同时下面organism提供了上千种物种可以选择,这里我们选择人类homo sapiens,点击GO

如图,input gene被逐个进行注释,可以观察每个基因对应的基因名,这里其实也间接起到了ID转化的作用,可以很方便的获得input gene对应的蛋白名。接下来我们点击continue

如图即为我们获得的基因之间的互作关系,不同的互作类型用不同颜色的边进行标注。这些互作类型我们可以灵活的进行选择,只需在想要的互作关系后面点勾就可以了。

上图中红色方框中为input gene的功能描述,可以非常详细的查看每一个基因的生物学作用。下面紫色方框为通过底层数据记录的互作关系,预测出的最显著的互作基因。后面对应的score为综合互作关系(网络邻居,基因融合,实验

验证等等)更多可以关注上海丰核官网微博微信-进行评价打分,score越高,置信度越高。同时数据库也提供了交互分析工具,例如对input gene进行聚类分析,如图:

或者进行富集分析,这里功能富集分析采用了多种可选的富集方法,例如GO term, pathway, domains等。如下图所示:

STITCH 4.0版本是一个开源免费的数据库,其底层数据包括验证数据以及预测数据,因此在数据量上完全可以满足一般的分析要求。同时所有的底层数据都提供下载,包括化合物,蛋白,互作关系等。详细在化合物和蛋白互作分析过程中,STITCH会成为您新的选择。

蛋白质的生理功能

蛋白质的生理功能 1、构造人的身体:蛋白质是一切生命的物质基础,是肌体细胞的重要组成部分,是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织:毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成,所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖,人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候;第二个是出生后到一岁,特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成,其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色,对儿童的智力发展尤关重要。 2、修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成,细胞可以说是生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好,那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之,人则经常处于亚健康状态。组织受损后,包括外伤,不能得到及时和高质量的修补,便会加速机体衰退。 3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧(红血球更新速率250万/秒)、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。 4、白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。 5、维持体液的酸碱平衡。 6、免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时,这个部队就很强,在需要时,数小时内可以增加100倍。 7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶,每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足,反应就会顺利、快捷的进行,我们就会精力充沛,不易生病。否则,反应就变慢或者被阻断。 8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。 9、提供热能。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物,占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成,因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式,这种运动方式是通过蛋白质来实现的,所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质,也离不开蛋白质。人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质,它对调节生理功能,维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关,离开了蛋白质,体育锻炼就无从谈起。在生物学中,蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽,然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说,它就是构成人体组织器官的支架和主要物质。 蛋白质能供给能量。这不是蛋白质的主要功能,我们不能拿“肉”当“柴”烧。但在能量缺乏时,蛋白质也必须用于产生能量。另外,从食物中摄取的蛋白质,有些不符合人体需要,或者摄取数量过多,也会被氧化分解,释放能量。

聚合物及其改性表面与蛋白质的相互作用研究

目录 第1章绪论 (1) 1.1聚合物与蛋白质的相互作用 (1) 1.1.1蛋白质的结构及生物学功能 (1) 1.1.2蛋白质的生物学活性 (6) 1.1.3聚合物在蛋白质生物活性的应用中的作用 (7) 1.2聚合物改性生物活性表面的研究进展 (9) 1.2.1聚合物改性生物活性表面中聚合物对蛋白质分子的影响 (10) 1.2.2聚合物改性制备生物活性表面的方法 (22) 1.3偶联聚合物对蛋白质活性影响的研究进展 (26) 1.3.1蛋白质与聚合物的结合方式 (27) 1.3.2蛋白质表面的偶联活性基团 (35) 1.3.3聚合物在蛋白质表面的化学偶联方式 (37) 1.4课题意义和研究内容 (47) 第2章聚合物改性表面与蛋白质的相互作用研究 (50) 2.1引言 (50) 2.2实验部分 (52) 2.2.1材料与试剂 (52) 2.2.2实验仪器 (54) 2.2.3嵌段聚合物改性表面的制备 (55) 2.2.4嵌段聚合物改性表面的表征 (57) 2.3结果与讨论 (62) 2.3.1聚合物接枝厚度及表面化学性质表征 (62) 2.3.2表面聚合物构象表征 (66)

2.3.3表面蛋白质吸附/结合能力表征 (68) 2.3.4表面结合蛋白质生物活性表征 (70) 2.3.5表面与蛋白质分子特异性结合能力表征 (72) 2.3.6材料表面的蛋白质图案化 (74) 2.4本章小结 (75) 第3章功能性单体的可见光引发水相聚合 (77) 3.1引言 (77) 3.2实验部分 (79) 3.2.1材料与试剂 (79) 3.2.2实验仪器 (80) 3.2.3马来酰亚胺功能化链转移剂及水相光引发剂的合成与表征 (81) 3.2.4光源稳定性 (85) 3.2.5链转移剂稳定性 (85) 3.2.6单体的光引发水相聚合及表征 (85) 3.2.7温敏性聚合物的相转变温度测定 (87) 3.2.8对照实验 (87) 3.3结果与讨论 (88) 3.3.1功能性链转移剂及水相光引发剂的表征 (88) 3.3.2光源稳定性 (91) 3.3.3链转移剂稳定性 (91) 3.3.4单体的光引发水相聚合 (93) 3.3.5温敏性聚合物的相转变温度测定 (94) 3.3.6对照实验 (95) 3.4本章小结 (95) 第4章水相光引发聚合制备蛋白质-聚合物偶联物 (97)

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31g/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸 6.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸 7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸B.亮氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸

E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种B.15种 C.20种D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸B.蛋氨酸 C.丝氨酸D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子B.非极性分子 C.负离子D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应B.茚三酮反应 C.酚试剂反应D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点: 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸:酸水解:破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解:所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类:非极性氨基酸(8种):Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp;极性氨基酸(12种):带正电荷氨基酸Lys、Arg、His;带负电荷氨基酸Asp和Glu;不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸: 氨基酸的酸碱性质: 氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的pK值,pI的概念及计算, 高于等电点的任何pH值,氨基酸带有净负电荷,在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性:芳香族侧链有紫外吸收,280nm, 氨基酸的化学反应:α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热,可发生反应,生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽:基本概念;肽键;肽;氨基酸残基;谷胱甘肽;肽键不能自由转动,具有部分双键性质;肽平面 蛋白质的分子结构:一级结构,N-末端分析,异硫氰酸苯酯法;C-末端分析,肼解法 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式,包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构:超二级结构是指二级结构的基本结构单位(α螺旋、β折叠等)相互聚集,形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域: 蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系,其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点:大多数非极性侧链(疏水基团)总是埋藏在分子内部,形成疏水核;大多数极性侧链(亲水基团),总是暴露在分子表面,形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链(亚基)通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应;血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键:氢键,疏水键,范德华力,盐键,二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系:一级结构决定高级结构,核糖核酸酶的可逆变性;变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理; 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质:双电层,水化层;1. 透析;2. 盐析;3. 凝胶过滤; 酸碱性质:1. 等电点沉淀;2. 离子交换层析;3. 电泳 蛋白质的变性:蛋白质变性后,二、三级以上的高级结构发生改变或破坏,但共价键不变,一级结构没有破坏。

蛋白质的主要生理功能和作用

蛋白质的主要生理功能和作用 张世林外语学院日语14.1 学号:201407030120 摘要本文阐述了蛋白质的定义概念、组成特点、结构性质、生理功能以及作用。 关键词历史定义组成特点结构性质功能 正文: 在18世纪,安东尼奥·弗朗索瓦(Antoine Fourcroy)和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子,他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德(Gerhardus Johannes Mulder)对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物,并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸,并且得到它(非常接近正确值)的分子量为131Da。 对于早期的生物化学家来说,研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此,早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质,如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶(获取自屠宰场)。1950年代后期,Armour Hot Dog Co.公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A,并免费提供给全世界科学家使用。

这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后,Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基础上,提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。1949年,弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列,并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性(不具有分叉或其他形式)多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析;到了1980年代,NMR也被应用于蛋白质结构的解析;近年来,冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月,蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。 蛋白质是一种复杂的有机化合物,旧称“朊(ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位,氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子,每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基(-R)不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,折叠或螺旋构成一定的空间结构,从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中

糖类、蛋白质、高分子化合物

糖类、油脂和蛋白质 一. 教学内容: 人类重要的营养物质——糖类、油脂和蛋白质 二. 重点、难点: 通过本专题的复习掌握糖类、油脂和蛋白质在结构上的特点:多官能团。例如通过葡萄糖的复习要理解葡萄糖分子结构既含醇羟基——具有醇的性质能发生酯化反应;含有醛基—— 具有还原性能发生银镜反应,通过油脂分子结构的复习了解油脂分子结构中既含键——能使溴水褪色;又含酯基能发生水解反应。通过对氨基酸蛋白质的复习了 解,—COOH 具酸性,—NH 2具碱性。 三. 知识分析: 本专题安排在烃的衍生物之后,学生已掌握了官能团决定有机物的性质的学习方法,运用这一方法可通过自学掌握多官团化合物的有关性质,并能运用有机物分子结构中多官能团对其化学性质的重要影响。 复习本专题时要密切联系生活、生产实际加深对学科知识的理解。 糖类油脂蛋白质小结

(3)知识网络 (4)化学规律总结 A. 有机物中的类别异构 ① 分子组成符合C n H 2n+1O 2N (n ≥2)的物质,即氨基酸和硝基烷。 ② 通式为C n H 2n (n ≥3)的烯烃和环烷烃。 ③ 通式为C n H 2n-2(n ≥4)的炔烃与二烯烃。 ④ 通式为 C n H 2n+2O (n ≥3)的饱和一元醇和醚。 ⑥ 通式为C n H 2n O 2(n ≥2)的饱和一元羧酸和酯。 ⑦ 通式为C n H 2n-6O (n ≥7)的苯酚的同系物、芳香醇、芳香醚。 2. 能使蛋白质变性的物质或条件 (1)紫外线照射;(2)加热;(3)酸、碱的作用;(4)重金属盐,如 含Cu 2+、Ag +、Pb 2+、Hg 2+等的盐;(5)某些有机物,如乙醇、甲醛、苯酚、醋酸等。 3. 一种物质含有多种官能团 (1)甲酸含醛基和羧基(也可以认为还含有羰基和羟基)。 (2)烯酸类,如CH 2==CHCOOH ,主要含与羧基。 (3)葡萄糖,含多个羟基与醛基。 (4)氨基酸,含有氨基与羧基。 (5)蛋白质,含有氨基与羧基。 4. 判断淀粉水解程度的方法 (1)尚未水解:加入新制的2)(OH Cu 碱性悬浊液加热,若无砖红色沉淀产生,证明淀粉没有水解。 (2)部分水解:加入碘水显蓝色、另取淀粉液加碱性中和硫酸后再加入新制的2)(OH Cu 碱性悬浊液,加热,产生砖红色沉淀(同时具有上述两种现象)。 (3)完全水解:加入碘水、不显蓝色。 5. 化学成分为纤维素的物质 纸、人造丝、人造棉、玻璃纸、粘胶纤维、脱脂棉。 6. 化学成分为硝酸酯的物质 硝化甘油、胶棉、火棉、硝酸纤维、珂酊、无烟火药。 7. 需水浴加热的有机实验 (1)蔗糖的水解(热水浴); (2)纤维素的水解(热水浴);

第四章蛋白质翻译习题

一、选择题 【单选题】 1.下列氨基酸活化的叙述哪项是错误的 A.活化的部位是氨基酸的α-羧基B.活化的部位是氨基酸的α-氨基 C.活化后的形式是氨基酰-tRNA D.活化的酶是氨基酰-tRNA合成酶 E.氨基酰tRNA既是活化形式又是运输形式 2.氨基酰tRNA的3’末端腺苷酸与氨基酸相连的基团是 A.1’-OH B.2’-磷酸C.2’-OH D.3’-OH E.3’-磷酸3.哺乳动物的分泌蛋白在合成时含有的序列是 A.N末端具有亲水信号肽段 [ B.在C末端具有聚腺苷酸末端 C.N末端具有疏水信号肽段 D.N末端具有“帽结构” E.C末端具有疏水信号肽段 4.氨基酸是通过下列哪种化学键与tRNA结合的 A.糖苷键B.磷酸酯键C.氢键D.酯键E.酰胺键 5.代表氨基酸的密码子是 A.UGA B.UAG C.UAA D.UGG E.UGA和UAG 6.蛋白质生物合成中多肽链的氨基酸排列顺序取决于 A.相应tRNA专一性 ; B.相应氨基酰tRNA合成酶的专一性 C.相应mRNA中核苷酸排列顺序 D.相应tRNA上的反密码子 E.相应rRNA的专一性 7.与mRNA中密码5’ACG3’相对应的tRNA反密码子是 A.5’UGC3’B.5’TGC3’C.5’GCA3’D.5’CGT3’E.5’CGU3’8.不参与肽链延长的因素是 A.mRNA B.水解酶C.转肽酶D.GTP E.Mg2+ 9.能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸哪一种没有遗传密码 A.色氨酸B.甲硫氨酸C.羟脯氨酸D.谷氨酰胺E.组氨酸( 10.多肽链的延长与下列何种物质无关 A.转肽酶B.甲酰甲硫氨酰-tRNA C.GTP D.mRNA E.EFTu、EFTs和EFG 11.下述原核生物蛋白质生物合成特点错误的是 A.原核生物的翻译与转录偶联进行,边转录、边翻译、边降解(从5’端) B.各种RNA中mRNA半寿期最短 C.起始阶段需ATP D.有三种释放因子分别起作用 E.合成场所为70S核糖体 12.可引起合成中的肽链过早脱落的是 A.氯霉素B.链霉素C.嘌呤霉素D.四环素E.放线菌酮 < 13.肽键形成部位是 A.核糖体大亚基P位B.核糖体大亚基A位 C.两者都是D.两者都不是E.核糖体大亚基E位14.关于核糖体叙述正确的是 A.多核糖体在一条mRNA上串珠样排列 B.多核糖体在一条DNA上串珠样排列 C.由多个核糖体大小亚基聚合而成 D.在转录过程中出现 E.在复制过程中出现 15.翻译过程中哪个过程不消耗GTP ? A.起始因子的释放B.进位C.转肽D.移位E.肽链的释放16.下列哪一种过程需要信号肽 A.多核糖体的合成 B.核糖体与内质网附着 C.核糖体与mRNA附着 D.分泌性蛋白质合成 E.线粒体蛋白质的合成

油脂、糖类、蛋白质和高分子化合物的方程式

油脂、糖类、蛋白质和高分子化合物的化学方程式 一、油脂 1、油酸甘油酯的氢化反应: 2、硬脂酸甘油酯在稀硫酸条件下的水解反应: 3、硬脂酸甘油酯在碱性条件下的水解反应: 二、葡萄糖与果糖 1、葡萄糖的燃烧反应:C 6H 12O 6+6O 26CO 2+6H 2O 2、葡萄糖与银氨溶液反应: CH 2OH(CHOH)4CHO +2[Ag(NH 3)2]OH CH 2OH(CHOH)4COONH 4 +H 2O +2Ag +3NH 3↑ 3、葡萄糖与新制的氢氧化铜反应: CH 2OH(CHOH)4CHO +2Cu(OH)2 CH 2OH(CHOH)4COOH +Cu 2O ↓+2H 2O 4、葡萄糖的催化氧化:2CH 2OH(CHOH)4CHO +O 22CH 2OH(CHOH)4COOH 5、葡萄糖与钠反应: 2CH 2 OH(CHOH)4CHO +10Na 2CH 2ONa(CHONa)4CHO +5H 2↑ 6、葡萄糖与乙酸在浓硫酸作用下的酯化反应 CH 2OH(CHOH)4 CHO +5CH 3COOH CH 2OOCCH 3(CH 2OOCCH 3)4CHO +5H 2O 7、葡萄糖在浓硫酸的作用下脱水:C 6H 12 O 66C +6H 2O 、 8、葡萄糖制备乙醇:C 6H 12O 62CH 3 CH 2OH +2CO 2↑ 9、葡萄糖制备乳酸:C 6H 12O 62CH 3CH(OH)COOH 10、葡萄糖与氢气的反应: CH 2OH(CHOH)4CHO +H 2CH 2OH(CHOH)4CH 2OH 11、果糖与氢气的反应: 加热 催化剂 乳酸菌 酒化酶 浓硫酸 加热 浓硫酸 加热 催化剂 加热 加热 点燃

蛋白质的生理作用.

《食品化学与健康》电子教材 蛋白质的生理作用 一、是人体最重要的组成成分 人体中所有重要组织都有蛋白质参与如神经、肌肉、内脏、血液等都含有蛋白质。蛋白质是构成细胞和组织的“建筑材料”,在人体细胞中的含量仅次于水,占细胞干重的50%以上。一切生物膜,如细胞膜、细胞内各种细胞器的膜,几乎都是由蛋白质和脂类等物质组成。蛋白质是生命活动的重要物质基础。在体内多种重要生理活性物质的成分是蛋白质,蛋白质参与调节生理功能,如构成细胞核的核蛋白能影响细胞功能;促进食物消化、吸收和利用作用的是酶蛋白;维持机体免疫功能作用的是免疫蛋白;具有调节肌肉收缩的功能的是肌球蛋白;具有运送营养素的作用的是血液中的脂蛋白、运铁蛋白、视黄醇结合蛋白质;具有携带、运送氧气功能的是血红蛋白;具有调节渗透压、维持体液平衡的作用(肝癌) 是白蛋白;由蛋白质或蛋白质衍生物构成的某些激素,如垂体激素、甲状腺激素、胰岛素及肾上腺素等等都是机体的重要调节物质。蛋白质能向机体提供能量,大约占总热能的14%,每克蛋白质在体内代谢,能产生4千卡左右的能量。 二、蛋白质的生理作用表现为 1.参与生理活动和劳动做功 心脏跳动、呼吸运动、胃肠蠕动以及日常各种劳动做功等,都离不开肌肉的收缩,而骨肉的收缩又离不开具有骨肉收缩功能的蛋白质。 2.参与氧和二氧化碳的运输 在生命活动中,将氧气供给全身组织,同时将新陈代谢所产生的二氧化碳排出体外的运输工具就是血红蛋白。血红蛋白是红细胞的主要成分,也是红细胞行使其功能的物质基础。 3.参与维持人体的渗透压

血浆中有多种蛋白质,对维持血液的渗透压、维持细胞内外的压力平衡起着重要作用。 4.具有防御功能 血浆中含有的抗体,主要是丙种球蛋白,这是一种具有防御功能的蛋白质。 5.参与调节人体内物质的代谢 在物质代谢中,都需要酶系统的催化或调节,而酶的本质就是蛋白质。在调节代谢过程中,蛋白质以酶和激素的形式出现,发挥了生命活动中“指挥员”的作用。

最新必修2高中化学精品教案《油脂、糖类、蛋白质、有机高分子化合物》精品版

2020年必修2高中化学精品教案《油脂、糖类、蛋白质、有机高分子化合物》精品 版

必修2第3章第3节—饮食中的有机化合物 (第1课时)饮食中的有机化合物—酯和油脂 【学习目标】 1.知道酯和油脂的组成、主要性质以及在生产生活中应用。 2. 通过“活动·探究”培养学生观察、思维能力、动手能力。 3. 了解与人类生命、营养、健康密切相关的知识,培养学习和探究化学科学的兴趣。【重、难点】酯和油脂的组成和主要性质。 【课前预习区】阅读教材p80-82,思考 1、物理性质:酯:都是具有的液体,在一定条件下容易发生反应,这是酯的一种重要性质。 2、酯的水解反应的条件? 3、油脂和酯之间有什么关系? 【课堂互动区】 三、酯和油脂 1、酯 (1)酯的结构:(注:R为烃基或氢原子,R’只能为烃)。 (2)乙酸乙酯的物理性质 [活动·探究1] 请利用以下药品探究乙酸乙酯的物理性质 试剂和仪器:乙酸乙酯、蒸馏水、乙醇、试管、胶头滴管 实验记录:

[问题组一] 1、请写出制备乙酸乙酯的化学反应方程式,并判断反应类型。 2、请根据上述反应,预测乙酸乙酯可能有什么化学性质? [活动·探究2] 乙酸乙酯的水解 实验步骤:向三支试管中各加入6滴乙酸乙酯, ①第一支试管中加入蒸馏水5.5mL(约5.5cm高), ②第二支试管中加入稀硫酸0.5mL(约10滴)、蒸馏水5.0mL(约5cm高), ③第三支试管中加入NaOH溶液0.5mL、蒸馏水5.0mL。 振荡均匀,把三支试管同时放在70-80oC的水浴中加热约2分钟,嗅闻液体气味,对比差异。(还可对比有机物液面高度变化) 实验记录:

蛋白质的营养生理作用

“蛋白质”一词,源于希腊字“Proteios”,其意是“最初的”、“第一重要的”;蛋白质是细胞的重要组成成份,在生命过程中起着重要的作用, 涉及动物代谢的大部分与生命攸关的化学反应。不同种类动物都有自己特定的、多种不同的蛋白质。在器官、体液和其它组织中,没有两种蛋白质的生理功能是完全一样的。这些差异是由于组成蛋白质的氨基酸种类、数量和结合方式不同的必然结果。 动物在组织器官的生长和更新过程中,必须从食物中不断获取蛋白质等含氮物质。因此,把食物中的含氮化合物转变为机体蛋白质是一个重要的营养过程。 蛋白质在动物的生命活动中的重要营养作用: (一)蛋白质是构建机体组织细胞的主要原料 动物的肌肉、神经、结缔组织、腺体、精液、皮肤、血液、毛发、角、喙等都以蛋白质为主要成份,起着传导、运输、支持、保护、连接、运动等多种功能。肌肉、肝、脾等组织器官的干物质含蛋白质80%以上。蛋白质也是乳、蛋、毛的主要组成成份。除反刍动物外,食物蛋白质几乎是唯一可用以形成动物体蛋白质的氮来源。 (二)蛋白质是机体内功能物质的主要成份 在动物的生命和代谢活动中起催化作用的酶、某些起调节作用的激素、具有免疫和防御机能的抗体(免疫球蛋白)都是以蛋白质为主要成分。另外,蛋白质对维持体内的渗透压和水分的正常分布,也起着重要的作用。 (三) 蛋白质是组织更新、修补的主要原料 在动物的新陈代谢过程中,组织和器官的蛋白质的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质。据同位素测定,全身蛋白质6-7个月可更新一半。 (四)蛋白质可供能和转化为糖、脂肪 在机体能量供应不足时,蛋白质也可分解供能,维持机体的代谢活动。当摄入蛋白质过多或氨基酸不平衡时,多余的部分也可能转化成糖、脂肪或分解产热。正常条件下,鱼等水生动物体内亦有相当数量的蛋白质参与供能作用。 “蛋白质”一词,源于希腊字“Proteios”,其意是“最初的”、“第一重要的”;蛋白质是细胞的重要组成成份,在生命过程中起着重要的作用, 涉及动物代谢的大部分与生命攸关的化学反应。不同种类动物都有自己特定的、多种不同的蛋白质。在器官、体液和其它组织中,没有两种蛋白质的生理功能是完全一样的。这些差异是由于组成蛋白质的氨基酸种类、数量和结合方式不同的必然结果。 动物在组织器官的生长和更新过程中,必须从食物中不断获取蛋白质等含氮物质。因此,把食物中的含氮化合物转变为机体蛋白质是一个重要的营养过程。 蛋白质在动物的生命活动中的重要营养作用: (一)蛋白质是构建机体组织细胞的主要原料 动物的肌肉、神经、结缔组织、腺体、精液、皮肤、血液、毛发、角、喙等都以蛋白质为主要成份,起着传导、运输、支持、保护、连接、运动等多种功能。肌肉、肝、脾等组织器官的干物质含蛋白质80%以上。蛋白质也是乳、蛋、毛的主要组成成份。除反刍动物外,食物蛋白质几乎是唯一可用以形成动物体蛋白质的氮来源。 (二)蛋白质是机体内功能物质的主要成份 在动物的生命和代谢活动中起催化作用的酶、某些起调节作用的激素、具有免疫和防御机能的抗体(免疫球蛋白)都是以蛋白质为主要成分。另外,蛋白质对维持体内的渗透压和水分的正常分布,也起着重要的作用。 (三) 蛋白质是组织更新、修补的主要原料 在动物的新陈代谢过程中,组织和器官的蛋白质的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质。据同位素测定,全身蛋白质6-7个月可更新一半。

蛋白质组学复习资料

蛋白质组学复习资料 一、名词解释 1、蛋白质组学:蛋白质组学是研究与基因对应的蛋白质组的学科,蛋白质组(proteome)一词,源于蛋白质(protein)与基因组(genome)两个词的杂合,意指“一种基因组所表达的全套蛋白质”,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。 2、二维(双向)电泳原理:根据蛋白质的等电点和相对分子质量的特异性将蛋白质混合物在第一个方向上按照等电点高低进行分离,在第二个方向上按照相对分子质量大小进行分离。二维电泳分离后的蛋白质点经显色,通过图象扫描存档,最后是呈现出来的是二维方向排列的,呈漫天星状的小原点,每个点代表一个蛋白质。 3、三步纯化策略: 第一步:粗提。纯化粗样快速浓缩 (减少体积) 和稳定样品 (去除蛋白酶) 最适用层析技术: 离子交换/疏水层析 第二步:中度纯化。去除大部分杂质 最适用层析技术: 离子交换/疏水层析 第三步:精细纯化。达到最终纯度(去除聚合物,结构变异物) 最适用层析技术:凝焦过滤/离子交换/疏水层析/反相层析 4、高效纯化策略:在三步纯化蛋白质过程中,同时考虑到纯化的速度、载量、回收率及分辨率的纯化策略。 5、离子交换色谱:离子交换色谱中的固定相是一些带电荷的基团,这些带电基团通过静电相互作用与带相反电荷的离子结合。如果流动相中存在其他带相反电荷的离子,按照质量作用定律,这些离子将与结合在固定相上的反离子进行交换。固定相基团带正电荷的时候,其可交换离子为阴离子,这种离子交换剂为阴离子交换剂;固定相的带电基团带负电荷,可用来与流动相交换的离子就是阳离子,这种离子交换剂叫做阳离子交换剂。阴离子交换柱的功能团主要是-NH2,及-NH3 :阳离子交换剂的功能团主要是-SO3H及-COOH。其中-NH3 离子交换柱及-SO3H离子交换剂属于强离子交换剂,它们在很广泛的pH范围内都有离子交换能力;-NH2及-COOH 离子交换柱属于弱离子交换剂,只有在一定的pH值范围内,才能有离子交换能力。离子交换色谱主要用于可电离化合物的分离,例如,氨基酸自动分析仪中的色谱柱,多肽的分离、蛋白质的分离,核苷酸、核苷和各种碱基的分离等。 6、吸附色谱:吸附色谱系色谱法之一种,利用固定相吸附中对物质分子吸附能力的差异实现对混合物的分离,吸附色谱的色谱过程是流动相分子与物质分子竞争固定相吸附中心的过程。洗脱次序∶一般为正相,即:极性低的先被洗脱。 7、PCR扩增:PCR技术(polymerase chain reaction)技术能把单个目的基因大量扩增,这个方法必须在已知基因序列或已知该基因所翻译的氨基酸序列。进而推断出因序列的情况下使用。PCR的每次扩增循环包括三步:1)变性,在高温下把双链靶DNA 拆开; 2)在较低的温度下使引物与靶DNA互补; 3)在中间温度下,在DNA多聚酶作用下,引物按模板DNA延长。典型的PCR包括30~50循环,如此重复循环,使被扩增的靶核苷酸以几何级数扩增。 8、基因组文库 基因文库是指整套由基因组DNA片段插入克隆载体获得的分子克隆这总和。 广义的基因文库指来于单个基因组的全部DNA克隆,理想情况下应含有这一基因组的全部DNA序列(遗传信息),这种基因文库常通过鸟枪法获得。 狭义的基因文库有基因组文库和cDNA文库之分。基因文库可用于研究基因的结构、功能和筛选基因工程的目的基因。 9、cDNA文库:以mRNA为模板,经反转录酶催化,在体外反转录成cDNA,与适当的载体(常用噬菌体或质粒载体)连接后转化受体菌,则每个细菌含有一段cDNA,并能繁殖扩增,这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA克隆集合称为该组织细胞的cDNA 文库。真核生物基因组DNA庞大,复杂度是mRNA和蛋白质的100倍左右,而且含有大量的重复序列,和不被表达的间隔子。这是从染色体DNA出发材料直接克隆目的基因的主要困难。而从mRNA出发的cDNA克隆比基因组克隆要简单得多。 10、基因芯片 基因芯片又叫DNA芯片(DNA chip),DNA微阵列(DNA microarray), DNA集微芯片(DNA microchip),寡核苷酸阵列(oligonucleotide array)。 是一种将核酸分子杂交原理与微电子技术相结合而形成的高新生物技术。 将靶标样品核酸或探针中的任一方按阵列形式固定在固相载体(硅片、尼龙膜、聚丙烯膜、硝酸纤维素膜、玻璃片等)上,另一方用荧光分子标记后,加样至微阵列上杂交,然后用荧光扫描或摄像技术记录,通过计算机软件分析处理,获得样品中大量的基因序列和表达信息。 11、基因敲除:基因敲除(gene knock out),又称基因打靶(gene targeting),是指用外源的DNA与受体细胞基因组中顺序相同或非常相近的基因发生同源重组,整合至受体细胞基因组中并得以表达的一种外源DNA导入技术。对一个结构已知但功能未知的基因,从分子水平上设计实验,将该基因敲除,或用其他顺序相近基因取代,然后从整体观察实验动(植)物,推测相应基因的功能。 12、同源建模:是一种蛋白质结构预测方法,具体指是利用同同源蛋白质结构为模板来预测未知蛋白质的结构。同源性大于50%时,结果比较可靠;30~50%之间,其结果需要参考其它蛋白的信息。同源性小于30%时,人们一般采用折叠识别方法。同源性更小时,从无到有法更有效。 13、Gene:合成有功能的蛋白质或RNA所必需的全部DNA(部分RNA病毒除外),即一个基因不仅包括编码蛋白质或RNA的核酸序列,还应包括为保证转录所必需的调控序列。 14.genome:细胞或生物体中,一套完整单体的遗传物质的总和,即某物种单倍体的总DNA。对于二倍体高等生物来说,其配子的DNA总和即一组基因组,二倍体有两份同源基因组。 15.Protein:生物体中广泛存在的一类生物大分子,由核酸编码的α氨基酸之间通过α氨基和α羧基形成的肽键连接而成的肽链,经翻译后加工而生成的具有特定立体结构的、有活性的大分子。 16.exon:外显子(expressed region)是真核生物基因的一部分,它在剪接(Splicing)后仍会被保存下来,并可在蛋白质生物合成过程中被表达为蛋白质。 17.蛋白质组学研究的两条途径:一条是类似基因组学的研究,即力图"查清"人类大约3万到4万多基因编码的所有蛋白质,建立蛋白质组数据库,即组成蛋白质组学研究;另一条途径,则是着重于寻找和筛选引起2个样本之间的差异蛋白质谱产生的任何有意义的因素,揭示细胞生理和病理状态的进程与本质,对外界环境刺激的反应途径,以及细胞调控机制,同时获得对某些关键蛋白的定性和功能分析,即比较蛋白质组学研究。 18.组成蛋白质组学研究(结构蛋白质组学) 这是一种针对有基因组或转录组数据库的生物体或组织、细胞,建立其蛋白质或亚蛋白质组(或蛋白质表达谱)及其蛋白质组连锁群的一种全景式的蛋白组学研究,从而获得对有机体生命活动的全景式认识。 应该认识到,全基因组研究的发端和升温,是由于大规模基因组测序技术的实现和其后高通量的基因芯片技术的发展所推动的。而蛋白质组迄今还不具备相应的技术基础,且大规模的高通量DNA研究是建立在4种碱基及其配对性质的相对单一和简

第四章蛋白质翻译习题

一、选择题 【单选题】 1.下列氨基酸活化得叙述哪项就是错误得 A.活化得部位就是氨基酸得α-羧基 B.活化得部位就是氨基酸得α-氨基 C.活化后得形式就是氨基酰-tRNA D.活化得酶就是氨基酰-tRNA合成酶 E.氨基酰tRNA既就是活化形式又就是运输形式 2.氨基酰tRNA得3’末端腺苷酸与氨基酸相连得基团就是 A.1’-OH B.2’-磷酸 C.2’-OH D.3’-OH E.3’-磷酸 3.哺乳动物得分泌蛋白在合成时含有得序列就是 A.N末端具有亲水信号肽段 B.在C末端具有聚腺苷酸末端 C.N末端具有疏水信号肽段 D.N末端具有“帽结构” E.C末端具有疏水信号肽段 4.氨基酸就是通过下列哪种化学键与tRNA结合得 A.糖苷键 B.磷酸酯键 C.氢键 D.酯键 E.酰胺键 5.代表氨基酸得密码子就是 A.UGA B.UAG C.UAA D.UGG E.UGA与UAG 6.蛋白质生物合成中多肽链得氨基酸排列顺序取决于 A.相应tRNA专一性 B.相应氨基酰tRNA合成酶得专一性 C.相应mRNA中核苷酸排列顺序 D.相应tRNA上得反密码子 E.相应rRNA得专一性 7.与mRNA中密码5’ACG3’相对应得tRNA反密码子就是 A.5’UGC3’ B.5’TGC3’ C.5’GCA3’ D.5’CGT3’ E.5’CGU3’ 8.不参与肽链延长得因素就是 A.mRNA B.水解酶 C.转肽酶 D.GTP E.Mg2+ 9.能出现在蛋白质分子中得下列氨基酸哪一种没有遗传密码 A.色氨酸 B.甲硫氨酸 C.羟脯氨酸 D.谷氨酰胺 E.组氨酸 10.多肽链得延长与下列何种物质无关 A.转肽酶 B.甲酰甲硫氨酰-tRNA C.GTP D.mRNA E.EFTu、EFTs与EFG 11.下述原核生物蛋白质生物合成特点错误得就是 A.原核生物得翻译与转录偶联进行,边转录、边翻译、边降解(从5’端) B.各种RNA中mRNA半寿期最短 C.起始阶段需A TP D.有三种释放因子分别起作用 E.合成场所为70S核糖体 12.可引起合成中得肽链过早脱落得就是 A. 氯霉素 B. 链霉素 C. 嘌呤霉素 D. 四环素 E.放线菌酮 13.肽键形成部位就是 A.核糖体大亚基P位 B.核糖体大亚基A位 C.两者都就是 D.两者都不就是 E.核糖体大亚基E位 14.关于核糖体叙述正确得就是 A.多核糖体在一条mRNA上串珠样排列 B.多核糖体在一条DNA上串珠样排列 C.由多个核糖体大小亚基聚合而成 D.在转录过程中出现 E.在复制过程中出现 15.翻译过程中哪个过程不消耗GTP A.起始因子得释放 B.进位 C.转肽 D.移位 E.肽链得释放 16.下列哪一种过程需要信号肽 A.多核糖体得合成 B.核糖体与内质网附着 C.核糖体与mRNA附着 D.分泌性蛋白质合成 E.线粒体蛋白质得合成 17.哺乳动物细胞中蛋白质合成得重要部位就是 A.核仁 B.细胞核 C.粗面内质网 D.高尔基体 E.溶酶体

蛋白质的作用及功能

(1)氨基酸、蛋白质的生理功能 蛋白质是人体必需的主要营养物质。蛋白质的分解产物是氨基酸;氨基酸的重要生理功能之一是作为蛋白质、多肽合成的原料,是蛋白质或多肽的基本组成单位。 蛋白质的生理功能: ①维持组织的生长、更新和修复:膳食中必须提供足够质和量的蛋白质,才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。 ②参与多种重要的生理功能:如催化功能、调节功能、运输功能、储存功能、保护功能和维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。 ③氧化供能:体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后,产生(17.19kJ/g)能量,成人每日约有18%的能量来自蛋白质。 ④转变为糖类和脂肪。 (2)营养必需氨基酸的概念和种类 体内需要而不能自身合成、或合成量不能满足机体需要,必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸。营养必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。 蛋白质的功能和对人体的作用 人体的所有组织器官都会有蛋白质,蛋白质是生命的物质基础。蛋白质是人体的主要“建筑材料”。婴幼儿靠它形成肌肉、血液、骨骼、神经、毛发等;成年人需要它更新组织,修补损伤、老化的机体。没有蛋白质的供给,人就不可能从3~4千克的新生儿长成50~60千克重的成年人,所以说蛋白质是人体生命得以延续的主要物质基础。它在人体内的功能共有6 个方面: ◎ 结构功能与催化调节功能 蛋白质是构成体内各组织的主要成分,蛋白质在人体内的主要功能是构成组织和修补组织。人的大脑、神经、肌肉、内脏、血液、皮肤乃至指甲、头发等都是以蛋白质为主要成分构成的。人体发育成长后,随着机体内新陈代谢的不断进行,部分蛋白质分解,组织衰老更新以及损伤后的组织修补等都需要不断补充蛋白质。所以,人每天都要补充一定量的蛋白质,以满足身体的正常需要。人体内的化学变化几乎都是在酶的催化下不断进行的。激素对代谢的调节作用也具有重要意义,而酶和激素都直接或间接来自于蛋白质。 ◎ 防御功能与运动功能 机体抵抗力的强弱,取决于抵抗疾病的抗体的多少,抗体的生成与蛋白质有密切关系。近年来被誉为抑制病毒的法宝和抗癌生力军的干扰素,也是一种复合蛋白质(糖和蛋白质结合而成)。肌肉收缩依赖于肌球蛋白和肌动蛋白,有肌肉收缩才有躯体运动、呼吸、消化及血液循环等生理活动。 ◎ 供给热能与运输和存储功能 人体每日需要的能量,主要来自于糖类及脂肪。当蛋白质的量超过人体的需要,或者饮食中的糖类、脂肪供给不足时,蛋白质亦可作为热量的来源。另外,在人体新陈代谢过程中,被更新的组织蛋白亦可氧化产生热能,供给人体的需要。不论是营养素的吸收、运输和储存以及其他物质的运输和储存,都有特殊蛋白质作为载体。如氧和二氧化碳在血液中的运输、脂类的运输、铁的运输和储存都与蛋白质有密切的关系。

(完整版)蛋白质化学试题及答案(3)

第3章蛋白质化学试题及答案(3) 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳B.含大量的糖 C.含少量的硫D.含少量的铜 E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸B.赖氨酸 C.甘氨酸D.谷氨酸 E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸B.丙氨酸 C.脯氨酸D.精氨酸 E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸B.苏氨酸 C.酪氨酸D.谷氨酸 E.赖氨酸 6.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸B.精氨酸 C.谷氨酸D.赖氨酸 E.天冬氨酸 7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸B.亮氨酸 C.谷氨酸D.赖氨酸 E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸

9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种B.15种 C.20种D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸B.蛋氨酸 C.丝氨酸D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子B.非极性分子 C.负离子D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应B.茚三酮反应 C.酚试剂反应D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质 E.以上均不是 15.维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A.盐键B.二硫键 C.疏水键D.肽键 E.氢键 16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于 A.一级结构B.二级结构 C.三级结构D.四级结构 E.高级结构 17.维持蛋白质分子二级结构的化学键是

第四章蛋白质翻译习题

第四章蛋白质翻译习题

一、选择题 【单选题】 1.下列氨基酸活化的叙述哪项是错误的 A.活化的部位是氨基酸的α-羧基B.活化的部位是氨基酸的α-氨基 C.活化后的形式是氨基酰-tRNA D.活化的酶是氨基酰-tRNA合成酶 E.氨基酰tRNA既是活化形式又是运输形式 2.氨基酰tRNA的3’末端腺苷酸与氨基酸相连的基团是 A.1’-OH B.2’-磷酸C.2’-OH D.3’-OH E.3’-磷酸 3.哺乳动物的分泌蛋白在合成时含有的序列是 A.N末端具有亲水信号肽段 B.在C末端具有聚腺苷酸末端 C.N末端具有疏水信号肽段 D.N末端具有“帽结构” E.C末端具有疏水信号肽段 4.氨基酸是通过下列哪种化学键与tRNA结合的 A.糖苷键B.磷酸酯键C.氢键D.酯键E.酰胺键 5.代表氨基酸的密码子是 A.UGA B.UAG C.UAA D.UGG E.UGA和UAG 6.蛋白质生物合成中多肽链的氨基酸排列顺序取决于 A.相应tRNA专一性 B.相应氨基酰tRNA合成酶的专一性 C.相应mRNA中核苷酸排列顺序 D.相应tRNA上的反密码子 E.相应rRNA的专一性 7.与mRNA中密码5’ACG3’相对应的tRNA反密码子是 A.5’UGC3’B.5’TGC3’C.5’GCA3’D.5’CGT3’E.5’CGU3’8.不参与肽链延长的因素是 A.mRNA B.水解酶C.转肽酶D.GTP E.Mg2+ 9.能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸哪一种没有遗传密码 A.色氨酸B.甲硫氨酸C.羟脯氨酸D.谷氨酰胺E.组氨酸10.多肽链的延长与下列何种物质无关 A.转肽酶B.甲酰甲硫氨酰-tRNA C.GTP D.mRNA E.EFTu、EFTs和EFG 11.下述原核生物蛋白质生物合成特点错误的是 A.原核生物的翻译与转录偶联进行,边转录、边翻译、边降解(从5’端) B.各种RNA中mRNA半寿期最短 C.起始阶段需ATP D.有三种释放因子分别起作用 E.合成场所为70S核糖体 12.可引起合成中的肽链过早脱落的是 A.氯霉素B.链霉素C.嘌呤霉素D.四环素E.放线菌酮 13.肽键形成部位是 A.核糖体大亚基P位B.核糖体大亚基A位 C.两者都是D.两者都不是E.核糖体大亚基E位14.关于核糖体叙述正确的是 A.多核糖体在一条mRNA上串珠样排列 B.多核糖体在一条DNA上串珠样排列 C.由多个核糖体大小亚基聚合而成 D.在转录过程中出现 E.在复制过程中出现 15.翻译过程中哪个过程不消耗GTP A.起始因子的释放B.进位C.转肽D.移位E.肽链的释放 16.下列哪一种过程需要信号肽 A.多核糖体的合成 B.核糖体与内质网附着 C.核糖体与mRNA附着 D.分泌性蛋白质合成 E.线粒体蛋白质的合成 17.哺乳动物细胞中蛋白质合成的重要部位是 A.核仁B.细胞核C.粗面内质网D.高尔基体E.溶酶体

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