有机化学氨基酸蛋白质核酸
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脱羧反应也可因某些细菌的脱羧酶作用而发生 例如蛋白质腐败时鸟氨酸转变为腐胺（1，4-丁
二胺）。脑内存在的重要神经递质γ－氨基丁酸是由 谷氨酸中α-羧基脱羧后转变而成
（三）与亚硝酸反应
氨基酸中的氨基与亚硝酸作用时，氨基被羟基 置换，同时放出氮气。反应可定量完成
R － C H C O O H + H N O 2 R － C H C O O H + N 2 + H 2 O
指多肽链中氨基酸残基的排列顺序
O H OH
OH
O
–HN–CH–C–N–CH–C–N–CH–C–N–CH–C –
R1
R2
R3
R4
肽键是一级结构中连接氨基酸残基的主要化学键
任何特定的蛋白质都有其特定的氨基酸排列顺序，有些蛋 白质分子只由一条多肽链组成，有的蛋白质分子则由两条或 多条肽链构成
人胰岛素分子的一级结构
R
HR
R H R’
氨基酸
氨基酸
二肽
肽键
肽分子中的酰胺键 –C—N– OH
称为肽键
肽：氨基酸之间通过酰胺键（肽键）相连的化合物
二肽分子中仍含有自由的氨基和羧基，因此可以继续与 氨基酸脱水缩合成三肽、四肽、五肽 。由较多的氨基酸按上 述方式脱水缩合形成的肽称为多肽,多肽的链状结构称为多肽 链
氨
羧
基 H3N+-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO......NH-CH-COO- 基
COO -
Pr NH2
pH ＞ pI
带负电
正极
（二）蛋白质的胶体性质
• 蛋白质的分子量：有的可达数千万 • 水中形成的颗粒直径：1～l00nm，胶体分散系 • 有胶体溶液的性质：布朗运动、丁达尔效应、不能透过半
透膜以及具有吸附性质等 • 可用半透膜将蛋白质与小分子物质分离而得以纯化，这种
方法称为透析法 • 透析法是实验或工业生产上提取和纯化蛋白质常用的方法
C2H CO-O H2O H
C3H
H
O
肽 键
H
H2NC CN C2H COOH
C3H H
丙 氨 酸
甘 氨 酸
丙 氨 酰 甘 氨 酸 (二 肽 )
许多种氨基酸按照不同的排列顺序，构成了自然界中种 类繁多的多肽和蛋白质
第二节 蛋白质
蛋白质和多肽都是由20种 L-α-氨基酸缩合而成
的聚酰胺。因此，在小分子多肽和大分子蛋白质之 间不存在严格的分界线，通常将分子量较大、结构 较复杂的多肽称为蛋白质。蛋白质有稳定的构象
四
级
级
级
级
结
结
结
结
构
构
构
构
回主目录
返回
二、蛋白质的性质
（一）蛋白质的两性电离和等电点
蛋白质分子多肽链中总有游离的氨基和羧基存在，因此蛋 白质和氨基酸相似，具有两性电离和等电点的性质
COOH OH-
Pr
NH3 +
H+
pH ＜ pI
带正电
负极
COO -
Pr NH3 +
pH=pI 电中性 原点
OH H+
-
HOOC2CCH HCOO
NH+3
-
HOOC2CCH 2H CHCOO NH 3+
H+3NC ( H2)4CHCO- O
NH2
-
H2NC NH C(H 2)3CHCOO
+NH 2
NH 2
-
N CH2CHCOO
N
NH+3
H
人体对必需氨基酸的需要量
需要量（每日mg /kg体重）
二、氨基酸的性质
氨基酸分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有酸 碱两性
作用：降低体内血糖含量 用途：在临床上治疗糖尿病
（二）蛋白质的空间结构
蛋白质空间结构：指多肽链在空间进一步盘曲折叠形成 的构象，它包括二级结构、三级结构和四级结构
维护蛋白质构象稳定的次级键（副键）：氢键、二硫键、 疏水键、范德华引力、盐键和配位键
1.蛋白质二级结构
定义：是指多肽链的主链骨架在空间盘曲折叠形成的方式， 并不涉及侧链R基团的构象
CH3CHCOO- 丙氨酸的等电点pI = 6.02
NH+3
溶液PH值 主要存在形式
电泳方向
pH = 3.0 pH = 9.0 pH = 6.0
阳离子 CH3CHCOOH
NH+3
阴离子 CH3CHCOO-
偶极离子
CNHH3C2 HCOO-
NH+3
向负极移动 向正极移动 不移动
等电点是氨基酸的重要理化常数之一。每种氨 基酸都有其特定的等电点
HO CH2CHCOO-
NH3+
H2N C CH2CH2CHCOO-
O
NH3 +
-
H3C CHCHCOOH
OHNH3+
-
HS CH2CHCOO
NH3+
-
H2N C CH2CHCOO
HO
O
NH+3
-
CH2CHCOO
NH+ 3 -
CH2CHCOO
N
NH 3+
H
酸性氨基酸其侧链R（羧基等）具亲水性， 常分布在蛋白质分子外部，2个
除甘氨酸外，其它19种氨基酸-C都为*C，存在一对对映体
COOH H2N H
R
L-氨基酸
CHO
HO H CH2OH
L-甘油醛 （对照标准）
（R表示 -氨基酸的侧链）
COOH H NH2
R
D-氨基酸
生物体内具有旋光活性的-氨基酸均是L型
-氨基酸的结构通式
COOH
H2N H
或
R
COO-
H3N+
H
R
L-氨基酸
其次是各种理化性质的改变。如溶解度降低，易于沉淀等
124
有催化活性
8mol L-1尿素
透析(除去尿素)
HS
SH
SH
HS SH
HS HS
SH
失去催化活性
N H 2
O H
利用这个反应，由反应所得氮气的体积，可计 算出氨基酸和蛋白质分子中氨基的含量，这一方法
称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法
（四） 与茚三酮的反应
α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，生成蓝紫色 的化合物，称为罗曼紫，并放出CO2 。此反应可用 于氨基酸的定性鉴定或定量分析
O
O H ＋ H 2NC HC O O H
天然产氨基酸普遍使用习惯命名或俗名，按其来源或性 质命名
如天冬氨酸源于天门冬植物的幼苗，甘氨酸因具有甜味 而得名
作为合成蛋白质的原料的20种氨基酸，象元素符号一样， 都有国际通用的符号，中文用简称表示
存在于蛋白质中的20种常见氨基酸
异亮氨酸* α-氨基-β-甲基 （异亮） 戊酸
Ile(I)
+
-
H3N CH2COO
含量 ➢ 每1g氮相当于6.25g蛋白质
二、蛋白质的结构
蛋白质分子在结构上最显著的特点：在天然状态下均 具有独特而稳定的构象
为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将蛋白质分 子结构分为一级、二级、三级和四级。一级结构又称为基 本结构（初级结构），二级结构以上属于构象范畴，称为 空间结构（高级结构）
（一）一级结构
等电点时氨基酸的溶解度最小
酸性氨基酸： pI 2.7~ 3.2 （pH＜4） 中性氨基酸： pI 5.0 ~ 6.3 （pH＜7） 碱性氨基酸： pI 7.6 ~ 10.8（pH＞7.5）
（二）脱羧反应
α-氨基酸与Ba（OH）2共热，即脱去羧基生成伯胺
R － C HC O O HB a(O H )2 RC H 2 N H 2+C O 2 N H 2
△
O H
R
O
水 合 茚 三 酮
OO
N
OO 罗 曼 紫
常用于层析实验中氨基酸的显色
＋ C O 2↑＋ H 2O
（五） 成肽反应
两分子氨基酸受热时，可由一分子的-氨基与另一分子 的-羧基脱水缩合形成二肽
HO
HO
HO HO
H2N–C–C–OH + H–N–C–C–OH-H2O H2N–C–C –N–C–C–OH
COOH
S-氨基酸 一个例外 H2N H
（18种）
CH2SH
R-半胱氨酸
羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代而生成的化
合物称为氨基酸
2. 氨基酸的分类
根据分子中氨基和羧基的相对位置不同，可分为α-氨基酸、 β-氨基酸、γ-氨基酸
C H 3C H － C O O H N H 2
α-氨基酸
C H 2C H － C O O HC H 3C H C H 2 － C O O H
末 端
R1
R2
R3
R4
Rn
末
端
多肽链
氨基酸残基
肽键：-CO-NH-
氨基酸残基：多肽链中每一个不完整的氨基酸
左边的游离-氨基称为氨基末端（或N-端） 右边的游离-羧基称为羧基末端（或C-端）
肽的结构不仅与组成肽链的氨基酸种类和数目有关， 还与肽链中各氨基酸残基的排列顺序有关
O
H H2NCCOH+
HN
第一节 氨基酸 第二节 蛋白质 第三节 核酸
第一节 氨基酸
氨基酸在自然界中主要以蛋白质或多肽形式存在于动 植物体内，α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位
一、氨基酸的结构、分类和命名
（一） 氨基酸的结构和分类
1. 氨基酸的结构
R–CH–COOH
NH2
或
R–CH–COONH3+
-氨基酸
内盐或偶极离子
-氨基酸的构型：
形式：-螺旋、-折叠层、-转角和无规卷曲
维系二级结构稳定的主要因素：主链的羰基O和 亚氨基H之间所形成的氢键
-螺旋结构
-螺旋结构俯视图
-折叠层构象
2.三级结构
蛋白质的多肽链在主链 借助肽键之间的氢键形成二 级结构基础上，其相隔较远 的氨基酸残基侧链（R-）之 间还可借助于多种副键而进 行范围广泛的卷曲、折叠， 所形成的特定整体排列称为 蛋白质的三级结构
OH-
R-CH-COOH
+
NH3
+
H
阳离子
R-CH-COO- OH-
+
NH3
H+
偶极离子
两性离子
R-CH-COO-
NH2 阴离子
在三种离子共同存在的平衡体系中，以哪一种离子为主， 取决于氨基酸的结构和溶液的pH
等电点：
通过调节溶液的pH 值，使氨基酸的酸性与碱性电离程度 相同，此时氨基酸主要以两性离子的形式存在，氨基酸呈电中 性。这种使氨基酸处于电中性状态的溶液的pH 值称为该氨基 酸的等电点，用pI表示
肌红蛋白的三级结构
3.四级结构
• 四级结构：由两条或两条以上 具有三级结构的多肽
链通过疏水作用力、盐键等副 键相互缔合而成
• 亚基：每一条具有三级结构的 多肽链。在蛋白质分子中，亚 基的立体排布、亚基间相互作 用与接触部位的布局称为四级 结构
血红蛋白四级结构示意图
蛋白质的四个结构层次
氨基酸
一
二
三
N H 2
N H 2
α-氨基酸
-氨基酸
氨基酸又可根据R基团的结构分为脂肪族氨基酸、芳香族 氨基酸和杂环氨基酸
根据分子中所含氨基和羧基的相对数目不同而分为中性氨 基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
（二） 氨基酸的命名
系统命名、俗名、英文三（单）字符号 把氨基当作取代基，以羧酸做母体，氨基的位置习惯上 用希腊字母α、β、γ 等表示
（一） 氨基酸的两性电离和等电点
氨基酸既能与酸，又能与碱反应成盐，分子内碱性基团 和酸性基团相互作用也形成盐，这种盐称为内盐
R － C HC O O H N H 2
R － C HC O O N H 3+
在水溶液中的偶极离子 , 既可以给出H+，使氨基酸带负 电荷，以阴离子存在又可以接受H+，使氨基酸带正电荷，以 阳离子存在
有机化学氨基Biblioteka Baidu蛋白质核酸
第十四章 氨基酸、蛋白质、核酸
第十四章 氨基酸、蛋白质、核酸
学习要点
1.氨基酸的定义、分类、结构、命名和理化性质 2.蛋白质的定义、结构和理化性质 3.核酸、多肽、酶的定义和结构
蛋白质和核酸是最重要的生物大分子。是生命的物质基础 核酸由几种基本核苷酸组成，蛋白质由约20种氨基酸组成
R-CH-COOH OH-
+
NH3
H+
pH < pI
阳离子 向负极移动
R-CH-COO- OH-
+
NH3
+
H
pH＝pI
偶极离子 原点
R-CH-COONH2
pH > pI
阴离子 向正极移动
结论：当pH=pI时，氨基酸主要以偶极离子存在 当pH>pI时，氨基酸主要以阴离子存在 当pH<pI时，氨基酸主要以阳离子存在
课堂互动
（三）蛋白质的变性
是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间 结构遭到破坏致使蛋白质生物活性丧失和理化性质改变 引起蛋白质变性的因素：
物理因素有：加热、紫外线照射、超声波和剧烈振摇等 化学因素有：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等
• 变性作用并不破坏蛋白质的一级结构
变性蛋白质的表现： 首先是失去生物活性。如血红蛋白失去运输氧的功能，胰岛素 失去调节血糖的功能，酶失去催化能力等
人体内约有10万种以上的蛋白质，其质量约占 人体干重的45％
一、蛋白质的元素组成
➢ 元素组成：碳50～55％，氢6～7％，氧20～23％，氮15～ 17％，硫0～4％
➢ 有些蛋白质还含有微量磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素 ➢ 其中氮的含量在各种蛋白质中含量都比较接近，平均为16％ ➢ 只要测出生物样品中的含氮量，就可粗略计算出其蛋白质的
CH3CHCOO-
NH+3
CH3CH2CH CHCOO- 5.98
CH3 NH+3
-
(CH3)2CHCHCOO NH3+
N+ COO-
H2
-
CH2CHCOO NH3+
-
CH3SCH2CH2CHCOO NH+3
-
(CH3)2CHCH2CHCOO NH+3
不带电荷而具极性氨基酸其侧链R（羟基、巯基等）具亲水性， 常分布在蛋白质分子外部 ，7个
二胺）。脑内存在的重要神经递质γ－氨基丁酸是由 谷氨酸中α-羧基脱羧后转变而成
（三）与亚硝酸反应
氨基酸中的氨基与亚硝酸作用时，氨基被羟基 置换，同时放出氮气。反应可定量完成
R － C H C O O H + H N O 2 R － C H C O O H + N 2 + H 2 O
指多肽链中氨基酸残基的排列顺序
O H OH
OH
O
–HN–CH–C–N–CH–C–N–CH–C–N–CH–C –
R1
R2
R3
R4
肽键是一级结构中连接氨基酸残基的主要化学键
任何特定的蛋白质都有其特定的氨基酸排列顺序，有些蛋 白质分子只由一条多肽链组成，有的蛋白质分子则由两条或 多条肽链构成
人胰岛素分子的一级结构
R
HR
R H R’
氨基酸
氨基酸
二肽
肽键
肽分子中的酰胺键 –C—N– OH
称为肽键
肽：氨基酸之间通过酰胺键（肽键）相连的化合物
二肽分子中仍含有自由的氨基和羧基，因此可以继续与 氨基酸脱水缩合成三肽、四肽、五肽 。由较多的氨基酸按上 述方式脱水缩合形成的肽称为多肽,多肽的链状结构称为多肽 链
氨
羧
基 H3N+-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO......NH-CH-COO- 基
COO -
Pr NH2
pH ＞ pI
带负电
正极
（二）蛋白质的胶体性质
• 蛋白质的分子量：有的可达数千万 • 水中形成的颗粒直径：1～l00nm，胶体分散系 • 有胶体溶液的性质：布朗运动、丁达尔效应、不能透过半
透膜以及具有吸附性质等 • 可用半透膜将蛋白质与小分子物质分离而得以纯化，这种
方法称为透析法 • 透析法是实验或工业生产上提取和纯化蛋白质常用的方法
C2H CO-O H2O H
C3H
H
O
肽 键
H
H2NC CN C2H COOH
C3H H
丙 氨 酸
甘 氨 酸
丙 氨 酰 甘 氨 酸 (二 肽 )
许多种氨基酸按照不同的排列顺序，构成了自然界中种 类繁多的多肽和蛋白质
第二节 蛋白质
蛋白质和多肽都是由20种 L-α-氨基酸缩合而成
的聚酰胺。因此，在小分子多肽和大分子蛋白质之 间不存在严格的分界线，通常将分子量较大、结构 较复杂的多肽称为蛋白质。蛋白质有稳定的构象
四
级
级
级
级
结
结
结
结
构
构
构
构
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二、蛋白质的性质
（一）蛋白质的两性电离和等电点
蛋白质分子多肽链中总有游离的氨基和羧基存在，因此蛋 白质和氨基酸相似，具有两性电离和等电点的性质
COOH OH-
Pr
NH3 +
H+
pH ＜ pI
带正电
负极
COO -
Pr NH3 +
pH=pI 电中性 原点
OH H+
-
HOOC2CCH HCOO
NH+3
-
HOOC2CCH 2H CHCOO NH 3+
H+3NC ( H2)4CHCO- O
NH2
-
H2NC NH C(H 2)3CHCOO
+NH 2
NH 2
-
N CH2CHCOO
N
NH+3
H
人体对必需氨基酸的需要量
需要量（每日mg /kg体重）
二、氨基酸的性质
氨基酸分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有酸 碱两性
作用：降低体内血糖含量 用途：在临床上治疗糖尿病
（二）蛋白质的空间结构
蛋白质空间结构：指多肽链在空间进一步盘曲折叠形成 的构象，它包括二级结构、三级结构和四级结构
维护蛋白质构象稳定的次级键（副键）：氢键、二硫键、 疏水键、范德华引力、盐键和配位键
1.蛋白质二级结构
定义：是指多肽链的主链骨架在空间盘曲折叠形成的方式， 并不涉及侧链R基团的构象
CH3CHCOO- 丙氨酸的等电点pI = 6.02
NH+3
溶液PH值 主要存在形式
电泳方向
pH = 3.0 pH = 9.0 pH = 6.0
阳离子 CH3CHCOOH
NH+3
阴离子 CH3CHCOO-
偶极离子
CNHH3C2 HCOO-
NH+3
向负极移动 向正极移动 不移动
等电点是氨基酸的重要理化常数之一。每种氨 基酸都有其特定的等电点
HO CH2CHCOO-
NH3+
H2N C CH2CH2CHCOO-
O
NH3 +
-
H3C CHCHCOOH
OHNH3+
-
HS CH2CHCOO
NH3+
-
H2N C CH2CHCOO
HO
O
NH+3
-
CH2CHCOO
NH+ 3 -
CH2CHCOO
N
NH 3+
H
酸性氨基酸其侧链R（羧基等）具亲水性， 常分布在蛋白质分子外部，2个
除甘氨酸外，其它19种氨基酸-C都为*C，存在一对对映体
COOH H2N H
R
L-氨基酸
CHO
HO H CH2OH
L-甘油醛 （对照标准）
（R表示 -氨基酸的侧链）
COOH H NH2
R
D-氨基酸
生物体内具有旋光活性的-氨基酸均是L型
-氨基酸的结构通式
COOH
H2N H
或
R
COO-
H3N+
H
R
L-氨基酸
其次是各种理化性质的改变。如溶解度降低，易于沉淀等
124
有催化活性
8mol L-1尿素
透析(除去尿素)
HS
SH
SH
HS SH
HS HS
SH
失去催化活性
N H 2
O H
利用这个反应，由反应所得氮气的体积，可计 算出氨基酸和蛋白质分子中氨基的含量，这一方法
称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法
（四） 与茚三酮的反应
α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，生成蓝紫色 的化合物，称为罗曼紫，并放出CO2 。此反应可用 于氨基酸的定性鉴定或定量分析
O
O H ＋ H 2NC HC O O H
天然产氨基酸普遍使用习惯命名或俗名，按其来源或性 质命名
如天冬氨酸源于天门冬植物的幼苗，甘氨酸因具有甜味 而得名
作为合成蛋白质的原料的20种氨基酸，象元素符号一样， 都有国际通用的符号，中文用简称表示
存在于蛋白质中的20种常见氨基酸
异亮氨酸* α-氨基-β-甲基 （异亮） 戊酸
Ile(I)
+
-
H3N CH2COO
含量 ➢ 每1g氮相当于6.25g蛋白质
二、蛋白质的结构
蛋白质分子在结构上最显著的特点：在天然状态下均 具有独特而稳定的构象
为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将蛋白质分 子结构分为一级、二级、三级和四级。一级结构又称为基 本结构（初级结构），二级结构以上属于构象范畴，称为 空间结构（高级结构）
（一）一级结构
等电点时氨基酸的溶解度最小
酸性氨基酸： pI 2.7~ 3.2 （pH＜4） 中性氨基酸： pI 5.0 ~ 6.3 （pH＜7） 碱性氨基酸： pI 7.6 ~ 10.8（pH＞7.5）
（二）脱羧反应
α-氨基酸与Ba（OH）2共热，即脱去羧基生成伯胺
R － C HC O O HB a(O H )2 RC H 2 N H 2+C O 2 N H 2
△
O H
R
O
水 合 茚 三 酮
OO
N
OO 罗 曼 紫
常用于层析实验中氨基酸的显色
＋ C O 2↑＋ H 2O
（五） 成肽反应
两分子氨基酸受热时，可由一分子的-氨基与另一分子 的-羧基脱水缩合形成二肽
HO
HO
HO HO
H2N–C–C–OH + H–N–C–C–OH-H2O H2N–C–C –N–C–C–OH
COOH
S-氨基酸 一个例外 H2N H
（18种）
CH2SH
R-半胱氨酸
羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代而生成的化
合物称为氨基酸
2. 氨基酸的分类
根据分子中氨基和羧基的相对位置不同，可分为α-氨基酸、 β-氨基酸、γ-氨基酸
C H 3C H － C O O H N H 2
α-氨基酸
C H 2C H － C O O HC H 3C H C H 2 － C O O H
末 端
R1
R2
R3
R4
Rn
末
端
多肽链
氨基酸残基
肽键：-CO-NH-
氨基酸残基：多肽链中每一个不完整的氨基酸
左边的游离-氨基称为氨基末端（或N-端） 右边的游离-羧基称为羧基末端（或C-端）
肽的结构不仅与组成肽链的氨基酸种类和数目有关， 还与肽链中各氨基酸残基的排列顺序有关
O
H H2NCCOH+
HN
第一节 氨基酸 第二节 蛋白质 第三节 核酸
第一节 氨基酸
氨基酸在自然界中主要以蛋白质或多肽形式存在于动 植物体内，α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位
一、氨基酸的结构、分类和命名
（一） 氨基酸的结构和分类
1. 氨基酸的结构
R–CH–COOH
NH2
或
R–CH–COONH3+
-氨基酸
内盐或偶极离子
-氨基酸的构型：
形式：-螺旋、-折叠层、-转角和无规卷曲
维系二级结构稳定的主要因素：主链的羰基O和 亚氨基H之间所形成的氢键
-螺旋结构
-螺旋结构俯视图
-折叠层构象
2.三级结构
蛋白质的多肽链在主链 借助肽键之间的氢键形成二 级结构基础上，其相隔较远 的氨基酸残基侧链（R-）之 间还可借助于多种副键而进 行范围广泛的卷曲、折叠， 所形成的特定整体排列称为 蛋白质的三级结构
OH-
R-CH-COOH
+
NH3
+
H
阳离子
R-CH-COO- OH-
+
NH3
H+
偶极离子
两性离子
R-CH-COO-
NH2 阴离子
在三种离子共同存在的平衡体系中，以哪一种离子为主， 取决于氨基酸的结构和溶液的pH
等电点：
通过调节溶液的pH 值，使氨基酸的酸性与碱性电离程度 相同，此时氨基酸主要以两性离子的形式存在，氨基酸呈电中 性。这种使氨基酸处于电中性状态的溶液的pH 值称为该氨基 酸的等电点，用pI表示
肌红蛋白的三级结构
3.四级结构
• 四级结构：由两条或两条以上 具有三级结构的多肽
链通过疏水作用力、盐键等副 键相互缔合而成
• 亚基：每一条具有三级结构的 多肽链。在蛋白质分子中，亚 基的立体排布、亚基间相互作 用与接触部位的布局称为四级 结构
血红蛋白四级结构示意图
蛋白质的四个结构层次
氨基酸
一
二
三
N H 2
N H 2
α-氨基酸
-氨基酸
氨基酸又可根据R基团的结构分为脂肪族氨基酸、芳香族 氨基酸和杂环氨基酸
根据分子中所含氨基和羧基的相对数目不同而分为中性氨 基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
（二） 氨基酸的命名
系统命名、俗名、英文三（单）字符号 把氨基当作取代基，以羧酸做母体，氨基的位置习惯上 用希腊字母α、β、γ 等表示
（一） 氨基酸的两性电离和等电点
氨基酸既能与酸，又能与碱反应成盐，分子内碱性基团 和酸性基团相互作用也形成盐，这种盐称为内盐
R － C HC O O H N H 2
R － C HC O O N H 3+
在水溶液中的偶极离子 , 既可以给出H+，使氨基酸带负 电荷，以阴离子存在又可以接受H+，使氨基酸带正电荷，以 阳离子存在
有机化学氨基Biblioteka Baidu蛋白质核酸
第十四章 氨基酸、蛋白质、核酸
第十四章 氨基酸、蛋白质、核酸
学习要点
1.氨基酸的定义、分类、结构、命名和理化性质 2.蛋白质的定义、结构和理化性质 3.核酸、多肽、酶的定义和结构
蛋白质和核酸是最重要的生物大分子。是生命的物质基础 核酸由几种基本核苷酸组成，蛋白质由约20种氨基酸组成
R-CH-COOH OH-
+
NH3
H+
pH < pI
阳离子 向负极移动
R-CH-COO- OH-
+
NH3
+
H
pH＝pI
偶极离子 原点
R-CH-COONH2
pH > pI
阴离子 向正极移动
结论：当pH=pI时，氨基酸主要以偶极离子存在 当pH>pI时，氨基酸主要以阴离子存在 当pH<pI时，氨基酸主要以阳离子存在
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（三）蛋白质的变性
是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间 结构遭到破坏致使蛋白质生物活性丧失和理化性质改变 引起蛋白质变性的因素：
物理因素有：加热、紫外线照射、超声波和剧烈振摇等 化学因素有：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等
• 变性作用并不破坏蛋白质的一级结构
变性蛋白质的表现： 首先是失去生物活性。如血红蛋白失去运输氧的功能，胰岛素 失去调节血糖的功能，酶失去催化能力等
人体内约有10万种以上的蛋白质，其质量约占 人体干重的45％
一、蛋白质的元素组成
➢ 元素组成：碳50～55％，氢6～7％，氧20～23％，氮15～ 17％，硫0～4％
➢ 有些蛋白质还含有微量磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素 ➢ 其中氮的含量在各种蛋白质中含量都比较接近，平均为16％ ➢ 只要测出生物样品中的含氮量，就可粗略计算出其蛋白质的
CH3CHCOO-
NH+3
CH3CH2CH CHCOO- 5.98
CH3 NH+3
-
(CH3)2CHCHCOO NH3+
N+ COO-
H2
-
CH2CHCOO NH3+
-
CH3SCH2CH2CHCOO NH+3
-
(CH3)2CHCH2CHCOO NH+3
不带电荷而具极性氨基酸其侧链R（羟基、巯基等）具亲水性， 常分布在蛋白质分子外部 ，7个