西南大学 生物化学课件) 蛋白质1-2章(压)(
第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件
H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫（蛋）氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys，C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr，Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ，E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为：简单蛋白质 结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为：
纤维状蛋白质 球状蛋白质
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3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学 蛋 白质上幻灯片
第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定
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第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子 含氮化合物。
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
生物化学蛋白质化学优秀课件 (2)
Phe
吸
的
收 系
紫外
数
吸收
光谱
波长
氨基酸与茚三酮反应
+
水合茚三酮(无色 )
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
水合茚三酮
3H20
紫色化合物
氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应
（sanger反应）
+
DNFB（dinitrofiuorobenzene）
Arg、His
非极性R基团氨基酸
不带电荷极性R基团氨基酸
带电荷R基团氨基酸
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
亮氨酸 （Lue,L）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
异亮氨酸 （Ile,I）
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 甲硫氨酸 （Cys,C） （Met,M）
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
精氨酸 （Arg,R）
杂环
组氨酸 （His,H）
杂环氨基酸
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
氨基酸的两性解离性质及等电点
R CH NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH-
+ H+ (pK´1)
生物化学蛋白质课件
• 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
原因CO：OαH-羧-基H+ pK1在2.0C左O右O-，-当H+pH>3.5，CαO-O羧- 基
以 H3N+
CH
-RCOO-
pK1'
形+ 式 H+
存H在3N。+
αC R-
氨H基
pK pK2'
+ H+2
在
9H.24N左C右 R
，H
当
PH pH1 <8.0
pH=pK+lg[Gly±]/[Gly+] = pK1 = 2.34 第二拐点： 100%Gly± 净电荷：0 等电点pI 第三拐点： 50%Gly± ，50%Gly- 平均净电荷：-0.5
pH=pK2+lg[Gly-]/[Gly±]=pK2=9.6 终点： 100% Gly- 净电荷：-1
His咪唑基的pKa值为6.0，在pH7附近有明显的缓冲作用。 在生理条件下，只有His有缓冲能力。血红蛋白中His含量 高，在血液中具很强的缓冲能力。
第一章 蛋白质(Protein)
蛋白质存在于所有的 生物细胞中，是构成 生物体最基本的结构 物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的 物质基础，它参与了 几乎所有的生命活动 过程。
第一节 概 述
一、蛋白质的定义 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸
通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有 一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功 能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
★蛋白质含量的测定：凯氏定氮法(测定氮的经典方法) 优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单； 缺点：易将非蛋白氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中, 不精确。
生物化学蛋白质化学ppt课件
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3）防御功能：抗体、溶菌酶、（肠道等分泌的）粘 蛋白等
4）信息传递功能：起接受和传递信息作用的受体蛋 白等
5）调节和调控功能：激素、调节因子
3、储存和营养功能
蛋中的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦 醇溶蛋白等
4、氧化供能
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第二节 氨基酸的结构、分类和性质
N-Formylmethionine (fMet) is a proteinogenic amino
acid. It is a derivative of the amino acid methionine in
which a formyl group has been added to the amino
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极性中性R基团
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28
极性中性R基团
丝氨酸，Serine，Ser（S） 羟甲基
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极性中性R基团
苏氨酸， Threonine， Thr（T）， 有两个手性碳原子
EAA
It is susceptible to numerous posttranslational modifications
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异亮氨酸，Isoleucine,Ile（I） 有两个手性碳原子
branched-chain amino acid essential amino acid
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蛋氨酸（甲硫氨酸），Methionine ,Met （M） 侧链含甲硫基（甲基硫醚基 )
essential amino acid
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生物化学第一章蛋白质ppt课件
-氨基--苯基丙酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline
H N
CO OH
-吡咯烷基--羧酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline 色氨酸 Tryptophan
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
简单蛋白(simple protein)
结合蛋白(conjugated protein)
简单蛋白
又称为单纯蛋白质；这类蛋白质仅由氨基酸 组成，不含其它化学成分。
*清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动 物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于 稀酸中。
另外还有精蛋白、组蛋白、硬蛋白等
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
酶、结构蛋白、运输蛋 白、营养和储存蛋白、 收缩蛋白和运动蛋白、 防御蛋白、调节蛋白
三、蛋白质的生物学功能
1、催化功能— 酶类 2、结构功能（胶原蛋白；韧带中的弹性蛋白；头发、指甲
和皮肤中的不溶性角蛋白；蚕丝、蛛网） 3、营养和储存功能（卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白） 4、运输功能（血红蛋白、肌红蛋白） 5、收缩或运动功能（骨骼肌收缩——肌动蛋白和肌球蛋白相
结构通式（脯氨酸除外）
COOH
H2N C H R
不变部分 可变部分
共同特点：L-型，羧基相连的α-碳 上连接-NH2，所以都是L-α-氨基酸。
西南大学生物化学)蛋白质(压)(
光吸收：
组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫外光有 一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共 轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。
（二）氨基酸的酸碱性质和等电点 （1）氨基酸的两性离子形式
的长链分子。
•
有些蛋白质完全由氨基酸组成，称为简单蛋白质。有些蛋白质
除了简单蛋白质部分外,还有非蛋白质成分，这种成分称为辅基或
配基，这类蛋白质称为结合蛋白质。
•
简单蛋白质可以根据其物理化学性质如溶解度进行分类
•
结合蛋白质可以根据其辅基成分进行分类
•
2、蛋白质按其分子外型的对称程度可以分为球状蛋白质和
第一节 蛋白质概述 一、蛋白质的重要性和一般组成及分类
（一）重要性
有些蛋白质是生物体的结构物质，有些蛋白质是生物体的功能物质。
近年来的研究还指出蛋白质在遗传信息的控制，细胞膜的通透性 以及高等动物的记忆等方面起了重要作用。
总而言之，一切重要的生理活动都离不开蛋白质，蛋白质是生 命现象的最基本的物质基础。
COOH H C NH 2 HO C H
CH 3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H 2N C H HO C H
CH 3
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H C NH 2 H C OH
CH 3
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine)
旋光性：
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子， 所以都有旋光性，能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转， 向左旋转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右旋， 用“＋”号表示。
生物化学课件完整版(极其详细)
(Leu : L 支链aa)第二章 蛋白质（一）第一节 蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）［肽键：—C —NH — 也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体 复制酶）、记忆、疾病防御 — 抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节 蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C （50-55％）、H （6-8）、O （20-30%）、N （15-18）、S （半胱aa ）（0-4%）有的还含有P （酪蛋白）、Fe 、Zn 、Mo （钼Fe 蛋白）、Cu 、I ，特别是含N 量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N 量 × 6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa 组成通常只有20种，除Pro 外均为 α—aa ，除甘氨酸外，都有D 、L 两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOH COOH H 2N — C —H H —C —NH 2 R R L —α D —αaa 的分类方法： （一）氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类： 第一类 脂肪族aa ：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa 中共九种：H — CH — COOH CH 2— CH — COO －CH 2— CH — COO －NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly :G) (Ser :S ) (Cys :C )CH 3— CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala :A ) (Thr :T ) (Val :V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO －CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ－NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO －CH 3 NH +3(Ile :I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO ——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3O (Met :M )—COO —(Asp :D ) (Glu :E ) O OH 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn :N ) (Gln :Q )③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N +— CH 2（CH 2）3— CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH — COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+（Lys :K ）(Arg :R )第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2— CH — COO —HO —— CH 2— CH — COO —(Phe :F ) （丙aa 取代） (Tyr :Y )第三类 杂环aa ：HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO —…HN + NH NH +3 N NH +3CH（His :H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成四氢吡咯-2-羧酸NH 2+(Pro :P )分类二 按侧链R 基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为： 非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。