酶与维生素课件优秀课件
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《酶和维生素》课件
《酶和维生素》课件
目录
• 酶的介绍 • 维生素的介绍 • 酶和维生素的关系 • 酶和维生素的缺乏症 • 如何补充酶和维生素 • 酶和维生素的未来发展
01
酶的介绍
酶的定义
01
酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和作用条件 温和的特性。
02
酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够加速 生物体内的化学反应。
1.B 症状：不同的酶缺乏症有不同的症状，但
通常包括发育迟缓、消化不良、肌肉无力、 呼吸困难等。
1.C 诊断：酶缺乏症的诊断通常依赖于临床表现、 家族史和实验室检查。实验室检查可以检测 血液或尿液中酶的活性，以确定是否存在酶 缺乏症。
1.D 治疗：酶缺乏症的治疗通常包括饮食调整、
药物治疗和基因治疗。饮食调整可以提供足 够的营养，药物治疗可以补充缺乏的酶，基 因治疗则可以纠正基因缺陷。
总结词
食物中的酶和维生素具有较高的生物活性，更易于人体吸 收利用。
详细描述
食物中的酶和维生素是在自然状态下存在的，相对于合成 或提取的酶和维生素，其生物活性更高，更易于被人体吸 收利用。因此，通过食物补充酶和维生素是一种更为自然 、健康的补充方式。
总结词
食物中的酶和维生素含量丰富，可以满足人体日常需求。
03
酶在细胞代谢、物质转化和能量转换等过程中发挥着至 关重要的作用。
酶的分类
根据酶的作用方式，可以将酶 分为水解酶、氧化还原酶、转 移酶和合成酶等。
根据酶的来源，可以将酶分为 植物酶、动物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，可以将酶分为 单体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的作用
酶能够加速生物体内的化学反应，提高细胞代谢效率。
详细描述
例如，维生素A有助于维护视力、皮肤和黏膜健康；维生素D有助于维护骨骼健 康；维生素C有助于增强免疫力；维生素B族则参与能量代谢等多种生理功能。
目录
• 酶的介绍 • 维生素的介绍 • 酶和维生素的关系 • 酶和维生素的缺乏症 • 如何补充酶和维生素 • 酶和维生素的未来发展
01
酶的介绍
酶的定义
01
酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和作用条件 温和的特性。
02
酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够加速 生物体内的化学反应。
1.B 症状：不同的酶缺乏症有不同的症状，但
通常包括发育迟缓、消化不良、肌肉无力、 呼吸困难等。
1.C 诊断：酶缺乏症的诊断通常依赖于临床表现、 家族史和实验室检查。实验室检查可以检测 血液或尿液中酶的活性，以确定是否存在酶 缺乏症。
1.D 治疗：酶缺乏症的治疗通常包括饮食调整、
药物治疗和基因治疗。饮食调整可以提供足 够的营养，药物治疗可以补充缺乏的酶，基 因治疗则可以纠正基因缺陷。
总结词
食物中的酶和维生素具有较高的生物活性，更易于人体吸 收利用。
详细描述
食物中的酶和维生素是在自然状态下存在的，相对于合成 或提取的酶和维生素，其生物活性更高，更易于被人体吸 收利用。因此，通过食物补充酶和维生素是一种更为自然 、健康的补充方式。
总结词
食物中的酶和维生素含量丰富，可以满足人体日常需求。
03
酶在细胞代谢、物质转化和能量转换等过程中发挥着至 关重要的作用。
酶的分类
根据酶的作用方式，可以将酶 分为水解酶、氧化还原酶、转 移酶和合成酶等。
根据酶的来源，可以将酶分为 植物酶、动物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，可以将酶分为 单体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的作用
酶能够加速生物体内的化学反应，提高细胞代谢效率。
详细描述
例如，维生素A有助于维护视力、皮肤和黏膜健康；维生素D有助于维护骨骼健 康；维生素C有助于增强免疫力；维生素B族则参与能量代谢等多种生理功能。
生物化学第三章-酶(Enzyme)与维生素PPt课件
E+S↔ES→E+P
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
19
三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
19
三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
酶和维生素1.ppt
催化水解反应的酶： 一般可省去底物水，省去反应类型。
第二节 酶催化作用的特性
酶促反应（Enzymatic reaction）：酶催化的生物化 学反应。 底物（substrate）：由酶催化，发生化学变化的物 质。
新陈代谢不可缺少，受多种因素调节控制。
一.与一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.稳定底物形成过渡态，降低反应的活化能，加速反 应； 3.改变化学反应的速度，不改变化学反应平衡。 4.反应前后酶本身不变化。
一般在常温、常压和接近中性的酸碱度（ pH 5-8 ） 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。
4）酶易失活
酶高度不稳定，凡能使蛋白质变性的因素（如强酸、 强碱高温等）都能使酶破坏而完全失去活性。
５）酶活力可调节控制
①酶和代谢物的区域化分布 ②酶活性的调节： 6）酶原某激些活酶、催共化价活修力饰与、辅变酶构、调辅节基和及酶金含属量 离的代子调谢有节物关（对。合酶成 活的 性诱 的导 抑、 制阻 和遏 激和 活降 、解激）素调、节
(4)二个功能部位：
结合部位：结合底物
多催通化过部相 位对：弱催的化力底；物转化为产物 结合特异性取决于活性部位精确原 子排列。
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶
残基总数
活性中心残基
牛胰核糖核酸酶 溶菌酶 牛胰凝乳蛋白酶 牛胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 弹性蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 碳酸酐酶
124 His12, His119,Lys41
二. 生物催化剂的特性
1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 7.酶促反应无副反应
1）高效性 ①酶显著降低反应活化能
第二节 酶催化作用的特性
酶促反应（Enzymatic reaction）：酶催化的生物化 学反应。 底物（substrate）：由酶催化，发生化学变化的物 质。
新陈代谢不可缺少，受多种因素调节控制。
一.与一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.稳定底物形成过渡态，降低反应的活化能，加速反 应； 3.改变化学反应的速度，不改变化学反应平衡。 4.反应前后酶本身不变化。
一般在常温、常压和接近中性的酸碱度（ pH 5-8 ） 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。
4）酶易失活
酶高度不稳定，凡能使蛋白质变性的因素（如强酸、 强碱高温等）都能使酶破坏而完全失去活性。
５）酶活力可调节控制
①酶和代谢物的区域化分布 ②酶活性的调节： 6）酶原某激些活酶、催共化价活修力饰与、辅变酶构、调辅节基和及酶金含属量 离的代子调谢有节物关（对。合酶成 活的 性诱 的导 抑、 制阻 和遏 激和 活降 、解激）素调、节
(4)二个功能部位：
结合部位：结合底物
多催通化过部相 位对：弱催的化力底；物转化为产物 结合特异性取决于活性部位精确原 子排列。
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶
残基总数
活性中心残基
牛胰核糖核酸酶 溶菌酶 牛胰凝乳蛋白酶 牛胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 弹性蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 碳酸酐酶
124 His12, His119,Lys41
二. 生物催化剂的特性
1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 7.酶促反应无副反应
1）高效性 ①酶显著降低反应活化能
维生素和辅酶-PPT
功能: 作为辅酶参加多种代谢反应,包括脱羧、转氨、氨基酸 内消旋、Trp代谢(包括Trp→ nicotinamide)、含硫氨基 酸得脱硫、羟基氨基酸得代谢和氨基酸得脱水等。
缺乏症:导致皮肤、中枢神经系统和造血机构得损害。
六 生物素
生物素(维生素B7)为含硫维生素,其结构可视为由尿素与硫 戊烷环结合而成,并有一个C5酸枝链。
6、7 世纪前,我国已有脚气病和“雀目症”得记载。
生物对维生素得需要情况取决于:1、 在代谢过程中就是否 需要;2、 自身能否合成。
肝、胆疾病可阻碍维生素得吸收。 长期口服抗生素可抑制肠道菌生长,引起Vk、生物素、叶酸、 泛酸等得缺乏。 妊娠、哺乳、强体力劳动、高温操作,维生素B1和B2得需要量 相应增加。 医疗上用维生素防治维生素不足而引起得疾病。 长期大量使用维生素A和维生素D会引起中毒;维生素B1用量 过多会引起周围神经痛觉缺失;长期大量使用维生素B12会引 起红细胞过多;口服维生素C过多可破坏膳食中维生素B12而 引起贫血。
CONH2
NAD+ + ATP → NADP+ +PPi
+
O
H2C O N
-
P=O O
尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸
—O
OH OH (nicotinamide
NH2 N
N
adenine
dinucleotide,NAD+) H
H N
9
N
尼克酰胺腺嘌呤二
-
O
P OH2C ‖
O
—O
核苷酸磷酸 (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate,NADP+)
COOH
缺乏症:导致皮肤、中枢神经系统和造血机构得损害。
六 生物素
生物素(维生素B7)为含硫维生素,其结构可视为由尿素与硫 戊烷环结合而成,并有一个C5酸枝链。
6、7 世纪前,我国已有脚气病和“雀目症”得记载。
生物对维生素得需要情况取决于:1、 在代谢过程中就是否 需要;2、 自身能否合成。
肝、胆疾病可阻碍维生素得吸收。 长期口服抗生素可抑制肠道菌生长,引起Vk、生物素、叶酸、 泛酸等得缺乏。 妊娠、哺乳、强体力劳动、高温操作,维生素B1和B2得需要量 相应增加。 医疗上用维生素防治维生素不足而引起得疾病。 长期大量使用维生素A和维生素D会引起中毒;维生素B1用量 过多会引起周围神经痛觉缺失;长期大量使用维生素B12会引 起红细胞过多;口服维生素C过多可破坏膳食中维生素B12而 引起贫血。
CONH2
NAD+ + ATP → NADP+ +PPi
+
O
H2C O N
-
P=O O
尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸
—O
OH OH (nicotinamide
NH2 N
N
adenine
dinucleotide,NAD+) H
H N
9
N
尼克酰胺腺嘌呤二
-
O
P OH2C ‖
O
—O
核苷酸磷酸 (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate,NADP+)
COOH
生化5第五章维生素与辅酶ppt课件
在酸性溶液中较稳定,中性或碱性溶液中易氧化.
4.缺乏引起的疾病
缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无 力、下肢水肿。临床上称为脚气病.
: (二).维生素B2和黄素辅基
1.结构
维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基 异咯嗪两部分组成。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPHOHHH
4.缺乏引起的疾病
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔炎， 舌炎、角膜炎、皮炎等。
(三).泛酸和辅酶A（CoA）
1.结构
维生素B3又称泛酸，是由,-二羟基---二甲基丁酸 和一分子-丙氨酸缩合而成。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C COOHOH
OH CH3
参与多种生物合成过程。
N5- -CH3， -CHO ，N10- CHO， N5-N10联合 -CH2-，=CH-
H
H2N
N
N
H H
10
COOH
CH2
O
CH2
N
N
CH2 NH H
OH H 5
C NH CH COOH
3 .来源及性质
叶酸分布于植物叶、酵母及动物肝，肾中。 叶酸为浅黄色结晶，微溶于水，易被光破坏。
N
NN
OH
CO
N
NH NC
O
FMN
FAD
N N
NH2
1
CH=N- 2H
CHNH
-N=CH
10
FMN/FAD 氧化型
HN-CH
FMN2H/FAD2H 还原型
3.来源及性质
核黄素分布于酵母、绿色植物、谷物、鸡蛋乳品及肝脏等中。 植物和微生物可合成。
4.缺乏引起的疾病
缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无 力、下肢水肿。临床上称为脚气病.
: (二).维生素B2和黄素辅基
1.结构
维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基 异咯嗪两部分组成。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPHOHHH
4.缺乏引起的疾病
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔炎， 舌炎、角膜炎、皮炎等。
(三).泛酸和辅酶A（CoA）
1.结构
维生素B3又称泛酸，是由,-二羟基---二甲基丁酸 和一分子-丙氨酸缩合而成。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C COOHOH
OH CH3
参与多种生物合成过程。
N5- -CH3， -CHO ，N10- CHO， N5-N10联合 -CH2-，=CH-
H
H2N
N
N
H H
10
COOH
CH2
O
CH2
N
N
CH2 NH H
OH H 5
C NH CH COOH
3 .来源及性质
叶酸分布于植物叶、酵母及动物肝，肾中。 叶酸为浅黄色结晶，微溶于水，易被光破坏。
N
NN
OH
CO
N
NH NC
O
FMN
FAD
N N
NH2
1
CH=N- 2H
CHNH
-N=CH
10
FMN/FAD 氧化型
HN-CH
FMN2H/FAD2H 还原型
3.来源及性质
核黄素分布于酵母、绿色植物、谷物、鸡蛋乳品及肝脏等中。 植物和微生物可合成。
酶与维生素 ppt课件
丙氨酸氨基转移酶 Glu:丙酮酸转氨酶
3.1.1.7
4.2.1.2 5.3.1.1 6.3.1.1
乙酰胆碱酯酶
延胡索酸酶
乙酰胆碱水解酶
延胡索酸水化酶 磷酸丙糖异构酶
乙酰胆碱 + H2O 胆碱 + 乙酸
延胡索酸+ H2O 琥珀酸 3-磷酸甘油醛 磷酸二羟丙酮
磷酸丙糖异构酶
天冬酰胺合成酶 天冬氨酸: NH3: ATP合成酶 Asp + ATP + NH3 Asn + ADP +Pi
确定产物的性质称为酶专一性或特异性 。
特异性可按高低分：绝对专一性和相对专一性，
如脲酶（urease）仅能催化尿素水解生成CO2和NH3；
消化蛋白的胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶，均可水 解多种蛋白质，但通常只断裂肽链中特定氨基酸对应 的肽键。
蛋白水解酶中心局部空间结构与酶的专一性
内陷更浅，所以 只能作用于侧链 选择性水解肽链中 较短的氨基酸残 基参与的肽键
第4章 酶与维生素
Enzymes and vitamins
酶的分子结构与功能
酶的命名与分类
酶促反应的特点与机制 酶动力学 酶活性调节 酶与生物医学的关系
维生素与辅酶
酶的发现
1857年法国巴斯德--发酵是酵母细胞生命活动的结果; 1878年Buchner等用酵母提取液实现了无细胞发酵，证实有 生物催化剂的存在。 1926年，Sumner从刀豆得到脲酶（urease）结晶，并明确 其化学本质为蛋白质。
限速酶活性。
酶结构－活性的调节: 一是通过抑制剂和激动剂改变酶 的活性，另一是通过化学共价修饰改变酶的结构以调
节酶的活性，如酶的磷酸化或去磷酸化共价修饰而改
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酶原 激活
酶
（无活性）
（有活性）
酶原的激活实际上是酶的活性中心形成 或暴露的过程
酶原激活的机制为：
酶原分子的一级结构改变，导致其空间 结构发生变化，使催化活性中心得以形 成，于是无活性的酶原就转变为有活性 的酶。
酶以酶原形式存在的生理意义在于：
保护自身组织细胞不被酶水解消化；保 证正常的生理功能顺利进行。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
1958年，Koshland提出“诱导契合学说”：酶 活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合， 但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近 时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使 之成为能与底物分子密切结合的构象 。
（三）邻近效应和定向效应
邻近：指底物的反应基团和酶活性部位 的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部 位上的两种底物分子之间的互相靠近。
3、酶活性的不稳定性 酶的反应条件温和，低温、高温、强
酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变 酶活性。
4、酶的活性受到调节控制 许多因素可以影响或调节酶的催化活
性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。
第二节 酶的结构和功能
（一）按酶的组成分类
单纯酶(简单酶) 仅有aa，淀粉酶、脂肪酶
酶→
酶蛋白 决定酶促反应特异性
◆ 1982年Cech证实RNA有催化功能；
◆ 1949年日本采用深层培养法生产细菌—淀粉酶， 开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新 纪元。
四、酶催化作用的特点
（一） 酶与一般催化剂的共同点：
①能催化热力学上允许进行的化学反应， 而不能实现那些热力学上不能进行的 反应；
②能缩短反应达到平衡所需的时间，而 不能改变平衡点；
心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳 酸的亲和力较高，因此它的主要作用 是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧 化分解，以供应心肌的能量。
骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5 对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主 要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以 促进糖酵解的进行。
（五）酶的作用机制
（一）过渡态和活化能 反应体系中各反应物分子所含能量高低不
酶与维生素课件优秀课件
主要内容
一、概述
二、酶的结构与功能
三、影响酶促反应速度的因素 四、酶的命名、分类与医学的关系
第一节 概述
一 、酶的概念 酶（enzyme）由活细胞产生的、具有催 化功能的生物大分子。 核酶（ribozyme） 具有催化活性的核糖 核酸（RNA） 二、酶催化的化学反应称为酶促反应。
一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化，生 成一定的产物， 这种现象称为酶 的专一性（特异 性）
(1)绝对专一性：一种酶只能催化一种底物 发生一种化学反应，称为绝对专一性。
(2)相对专一性：酶的作用对象是一类化合 物或一种化学键发生反应。
(3)立体异构专一性：一种酶只能作用于一 种立体异构体或催化生成一种立体异构 体，称为立体异构专一性。
（二）酶的催化特性
1、酶的催化效率高 酶促反应速度比无催化剂高10 8
~1020倍，比一般催化剂高106~1013倍。 如：2H2O2——>2H2O + O2
Fe2+催化：6×10- 4mol / mol催化剂•s H2O2酶催化：6×106mol / mol催化剂•s
2、酶作用的专一性
一种酶只作用于
同，只有所含能量达到或超过某一限度的 活化分子才能发生反应。反应物分子处于 被激活状态时称为过渡态。 反应物分子由常态转变为活化状态（过渡 态）所需的能量称为活化能(Ea)。
（二） 诱导契合学说
1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全 酶，分别催化不同底物进行同一类反应性部位与必需基团 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生
反应的部位称为酶的活性部位。它又分为结 合部位和催化部位：直接与底物结合的基团 构成结合部位，决定底物专一性；直接参与 催化底物反应的基团构成催化部位，决定反 应专一性。 酶活性部位的基团以及参与维持酶分子构象 的基团称为必需基团。
底物S 产物P
酶活性 酶失活
三、酶的研究历史
◆1878年Kuhne提出酶的概念； ◆1897年德国科学家Hans Buchner和Eduard ◆Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了 发酵； ◆1926年美国生化学家Sumner第一次从刀豆分离 到脲酶结晶，提出酶是蛋白质；
◆ 1978年Altman提出RNA有催化功能；
定向：指互相靠近的底物分子之间、底 物分子与酶活性部位的催化基团之间形成正 确的立体排列方向。
第三节 影响酶促反应速度的因素
（四）同工酶
在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白 的分子结构、理化性质及免疫学性质不 同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应 不同组织或不同细胞器在代谢上的不同 需要。
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体， 在 体 内 共 有 五 种 分 子 形 式 ， 即 LDH1 （ H4 ） ， LDH2 （ H3M ） ， LDH3 （ H2M2 ） ， LDH4 （ HM3 ） 和 LDH5 （M4）。
酶的活性中心
酶 的 活 性 中 心
活性中心内必需基团 活性中心外必需基团
结合基团 催化基团
（三）酶原及其激活
没有催化活性的酶的前体称为酶原。如： 胰蛋白酶原、凝血酶原等。
酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过 程称为酶原的激活。
酶原的激活过程常伴有酶蛋白一级结构的改变：
胰蛋白酶/肠激酶
胰蛋白酶原————————→ 胰蛋白酶 + N端6肽片段
结合酶（全酶）→
辅酶
辅助因子→ 辅基
决定酶促反应性质和类型
金属离子
由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋 白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。
与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子 有机物称为辅酶。
与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小 分子有机物称为辅基。
一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。